CB200.1: Bakterielle Geißeln und irreduzible Komplexität

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1. Dies ist ein Beispiel für Argument aus Ungläubigkeit, weil irreduzible Komplexität natürlich evolviert. Viele der Proteine in der bakteriellen Geißel oder dem eukaryotischen Geißelchen sind ähnlich aneinander oder an Proteine für andere Funktionen. Ihre Ursprünge können leicht durch eine Reihe von Genkopierereignissen erklärt werden, gefolgt von Modifikation und/oder Neubewertung, die schrittweise durch Zwischensysteme fortschreiten, die sich vom finalen Geißel unterscheiden und einfacher sind.
   
   Ein plausibler Weg für die Evolution der Geißeln geht durch die folgenden Grundstufen (beachten Sie, dass dies eine Zusammenfassung ist und dass jedes große Neubewertungsereignis von langen Perioden der schrittweisen Optimierung der Funktion gefolgt sein würde):
   
   
   1. Ein passiver, unspezifischer Porenkanal entwickelt sich durch Hinzufügung von Gate-Proteinen zu einer spezifischeren passiven Pore. Passiver Transport wandelt sich durch Hinzufügung einer ATPase, die die ATP-Hydrolyse mit einer verbesserten Exportfähigkeit verknüpft, in aktiven Transport um. Diese komplexe Struktur bildet ein primitives Typ-III-Exportsystem.
      
      
   2. Das Typ-III-Exportsystem wird durch Hinzufügung von äußeren Membran-Porenproteinen (Secreting und Secreting-Chaperon) aus dem Typ-II-Exportsystem in ein Typ-III-Sekretionssystem (T3SS) umgewandelt. Diese bilden schließlich die P- und L-Ringe der modernen Geißeln. Das moderne Typ-III-Sekretionssystem bildet eine Struktur, die auffällig ähnlich der Stange und Ringstruktur der Geißel ist (Hueck 1998; Blocker et al. 2003).
      
      
   3. Das T3SS sezerniert mehrere Proteine, eines davon ist ein Adhäsin (ein Protein, das die Zelle an andere Zellen oder einen Substrat bindet). Polymerisation dieses Adhäsins bildet einen primitiven Pilus, eine Ausstreckung, die der Zelle eine verbesserte haftfähigkeit verleiht. Nach der Evolution des T3SS-Pilus diversifiziert sich der Pilus für verschiedene, spezialisierte Aufgaben durch Duplizierung und Subfunktionalisierung der Pilusproteine (Piline).
      
      
   4. Ein Ionenpumpenkomplex mit einer anderen Funktion in der Zelle wird zufällig mit der Basis der Sekretionssystemstruktur assoziiert, wandelt den Pilus in einen primitiven Protoflagellum um. Die anfängliche Funktion des Protoflagellums ist die verbesserte Verbreitung. Homologe der Motorproteine MotA und MotB sind bekannt, in diversen Prokaryoten unabhängig von der Geißel zu funktionieren.
      
      
   5. Die Bindung eines Signaltransduktionsproteins an die Basis des Sekretionssystems regelt die Rotationsgeschwindigkeit abhängig vom metabolischen Gesundheitszustand der Zelle. Dies erzeugt eine Drift in Richtung günstiger Regionen und weg von nährstoffarmen Regionen, wie sie in überfüllten Habitaten gefunden werden. Dies ist der Beginn der chemotaktischen Motilität.
      
      
   6. Nachdem die grob funktionierende Geißel entstanden ist, folgen zahlreiche Verbesserungen. Insbesondere stammen viele der verschiedenen axialen Proteine (Stange, Haken, Verbindungen, Filament, Kappen) durch Duplizierung und Subfunktionalisierung von Pilinen oder der primitiven flagellaren axialen Struktur. Diese Proteine enden schließlich in der Familie axialer Proteine.
   
   Das eukaryotische Geißelchen (auch eukaryotische Geißel oder Undulipodium genannt) ist grundlegend anders als die bakterielle Geißel. Es hat sich wahrscheinlich als Auswuchs des mitotischen Spindels in einem primitiven Eukaryoten entwickelt (beide Strukturen nutzen gleitende Mikrotubuli und Dyneine). Cavalier-Smith (1987; 2002) hat die Entstehung dieser Systeme mehrfach diskutiert.
   
   
2. Die bakterielle Geißel ist sogar nicht irreduzibel. Einige bakterielle Geißeln funktionieren ohne die L- und P-Ringe. In Experimenten mit verschiedenen Bakterien wurden einige Komponenten (z. B. FliH, FliD (Kappe) und das Muramidase-Domän von FlgJ) als hilfreich, aber nicht absolut notwendig gefunden (Matzke 2003). Ein Drittel der 497 Aminosäuren von Flagellin wurde ohne Schädigung seiner Funktion herausgeschnitten (Kuwajima 1988). Darüber hinaus haben viele Bakterien zusätzliche Proteine, die für ihre eigenen Geißeln erforderlich sind, aber nicht für die "standardmäßige", gut untersuchte Geißel in E. coli erforderlich sind. Verschiedene Bakterien haben unterschiedliche Zahlen an flagellaren Proteinen (bei Helicobacter pylori sind beispielsweise nur dreißig Proteine notwendig, um eine funktionierende Geißel zu produzieren), sodass Behes Lieblingsbeispiel der Irreduzibilität tatsächlich eine recht große Variabilität in Bezug auf die Anzahl der benötigten Teile zeigt (Ussery 1999).
   
   Eukaryotische Geißelchen werden von mehr als 200 verschiedenen Proteinen gebildet, aber auch hier ist die Irreduzibilität flüchtig. Behe (1996) implizierte und Denton (1986, 108) behauptete explizit, dass die gemeinsame 9+2-Tubulinstruktur der Geißel nicht wesentlich vereinfacht werden könnte. Doch funktionale 3+0-Geißeln, die viele Mikrotubuli sowie einige der Dynein-Verbindungen fehlen, sind bekannt zu existieren (Miller 2003, 2004).
   
   
3. Eubakterielle Geißeln, archäbakterielle Geißeln und Geißelchen verwenden völlig unterschiedliche Designs für dieselbe Funktion. Das ist zu erwarten, wenn sie getrennt evolvierten, aber es macht keinen Sinn, wenn sie das Werk desselben Designers waren.

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