Aminosäuren

Die Evolution von CO2 durch Reaktion von a-Aminosäuren mit Ninhydrin ist charakteristisch für die Gruppen C(NH2)COOH und C(NH-CR)COOH, und die Messung des entwickelten CO2 bietet das genaueste verfügbare Verfahren zur Bestimmung freier a-Aminosäuren in biologischem Material (1). Bei pH 2, das für die Anwendung des Verfahrens auf Blutfiltrate verwendet wird (2), geben alle Aminosäuren, die durch Proteolyse bekanntlich entstehen, quantitative CO2-Ausbeuten, mit Ausnahme von Glycin und Tryptophan, die jeweils 5 bzw. 10 Prozent weniger als theoretisch ergeben, und Lysin, das etwa 5 Prozent mehr ergibt ((l), Tabelle. Die ältere Salpetersäure-Methode (3) und Sgrensens (4, 5) Formaldehyt-Titration, angewendet auf Blutfiltrate, umfassen aliphatische Amine außer Aminosäuren, und Prolin und Hydroxyprolin werden in der Salpetersäure-Methode nicht bestimmt. Das kalorimetrische Verfahren, das von Folin (6) entwickelt wurde, umfasst ebenfalls aliphatische Amine außer Aminosäuren (7); jedoch stellten Van Slyke und Kirk (5) fest, dass die kolorimetrische Methode, wenn sie auf Blut und Urin angewendet wurde, Ergebnisse lieferte, die sich von denen der Formaldehyt-Titration und der Salpetersäure-Methode unterschieden, die eine angenäherte Übereinstimmung miteinander zeigten. Weder Van Slyke und Kirk (5) noch Re und Potick (8) konnten mit dem kalorimetrischen Verfahren selbst eine angenäherte Rückgewinnung zugesetzter Aminosäuren erzielen. Allerdings ist eine kürzlich entwickelte photo-metrische1 Modifikation dieses kalorimetrischen Verfahrens durch Frame, Russell und Wilhelmi (9) und Russell (lo), die nur 0,2 ml Plasma für Duplikate benötigt, einfach und schnell und umfasst Verbesserungen, die es erscheinen ließen, das Verfahren für viele Zwecke hinreichend genau zu machen. Die unten beschriebene Arbeit wurde durchgeführt, um festzustellen, in welchem Maße der photometrische Verfahren, entweder wie von Frame, Russell und Wilhehni (9,lO) beschrieben oder mit Modifikationen, als Ersatz für * Fellow in den Medical Sciences des National Research Council verwendet werden kann. 1 Der Begriff "photometrisch" wird hier verwendet, um das Verfahren zu bezeichnen, bei dem ein Photometer zur Messung der optischen Dichte eingesetzt wird, "kalorimetrisch" für eines, bei dem ein Duboscq-Typ-Kalorimeter verwendet wird. Der Begriff "photometrisches Nitrogen" beschreibt das durch das photometrische Verfahren bestimmte Nitrogen, "ninhydrin Nitrogen" das Nitrogen, das durch das Ninhydrin-CO:! manometrische Verfahren bestimmt wird. "Ninhydrin Nitrogen" ist identisch mit "Carboxyl Nitrogen", das in einigen früheren Veröffentlichungen verwendet wurde.

@article{doi101016s0021925817308748,
    author = "Chinard, Francis P. und Slyke, Donald D. Van",
    title = "VERGLEICH EINES MODIFIZIERTEN FOLIN-PHOTOMETRISCHEN VERFAHRENS MIT DER NINHYDRIN-MANOMETRISCHEN METHODE ZUR BESTIMMUNG DER AMINOSÄURE-NITROGENE IM PLASMA",
    year = "1947",
    journal = "Journal of Biological Chemistry",
    abstract = {Die Evolution von CO2 durch Reaktion von a-Aminosäuren mit Ninhydrin ist charakteristisch für die Gruppen C(NH2)COOH und C(NH-CR)COOH, und die Messung des entwickelten CO2 bietet das genaueste verfügbare Verfahren zur Bestimmung freier a-Aminosäuren in biologischem Material (1). Bei pH 2, das für die Anwendung des Verfahrens auf Blutfiltrate verwendet wird (2), geben alle Aminosäuren, die durch Proteolyse bekanntlich entstehen, quantitative CO2-Ausbeuten, mit Ausnahme von Glycin und Tryptophan, die jeweils 5 bzw. 10 Prozent weniger als theoretisch ergeben, und Lysin, das etwa 5 Prozent mehr ergibt ((l), Tabelle. Die ältere Salpetersäure-Methode (3) und Sgrensens (4, 5) Formaldehyt-Titration, angewendet auf Blutfiltrate, umfassen aliphatische Amine außer Aminosäuren, und Prolin und Hydroxyprolin werden in der Salpetersäure-Methode nicht bestimmt. Das kalorimetrische Verfahren, das von Folin (6) entwickelt wurde, umfasst ebenfalls aliphatische Amine außer Aminosäuren (7); jedoch stellten Van Slyke und Kirk (5) fest, dass die kolorimetrische Methode, wenn sie auf Blut und Urin angewendet wurde, Ergebnisse lieferte, die sich von denen der Formaldehyt-Titration und der Salpetersäure-Methode unterschieden, die eine angenäherte Übereinstimmung miteinander zeigten. Weder Van Slyke und Kirk (5) noch Re und Potick (8) konnten mit dem kalorimetrischen Verfahren selbst eine angenäherte Rückgewinnung zugesetzter Aminosäuren erzielen. Allerdings ist eine kürzlich entwickelte photo-metrische1 Modifikation dieses kalorimetrischen Verfahrens durch Frame, Russell und Wilhelmi (9) und Russell (lo), die nur 0,2 ml Plasma für Duplikate benötigt, einfach und schnell und umfasst Verbesserungen, die es erscheinen ließen, das Verfahren für viele Zwecke hinreichend genau zu machen. Die unten beschriebene Arbeit wurde durchgeführt, um festzustellen, in welchem Maße der photometrische Verfahren, entweder wie von Frame, Russell und Wilhehni (9,lO) beschrieben oder mit Modifikationen, als Ersatz für * Fellow in den Medical Sciences des National Research Council verwendet werden kann. 1 Der Begriff "photometrisch" wird hier verwendet, um das Verfahren zu bezeichnen, bei dem ein Photometer zur Messung der optischen Dichte eingesetzt wird, "kalorimetrisch" für eines, bei dem ein Duboscq-Typ-Kalorimeter verwendet wird. Der Begriff "photometrisches Nitrogen" beschreibt das durch das photometrische Verfahren bestimmte Nitrogen, "ninhydrin Nitrogen" das Nitrogen, das durch das Ninhydrin-CO:! manometrische Verfahren bestimmt wird. "Ninhydrin Nitrogen" ist identisch mit "Carboxyl Nitrogen", das in einigen früheren Veröffentlichungen verwendet wurde.},
    url = "https://doi.org/10.1016/s0021-9258(17)30874-8",
    doi = "10.1016/s0021-9258(17)30874-8",
    openalex = "W16996449"
}

Einige Eigenschaften und Aminosäurezusammensetzungen der Histone von Kalb-Thymus, Kalb-Leber, Hühner-Erythrozyten und eines protaminähnlichen Materials, das aus Hahnenspermien isoliert wurde, wurden beschrieben. Die Aminosäurezusammensetzungen der Histone waren recht ähnlich, mit Ausnahme, dass kein Methionin im Hühner-Erythrozyt-Histon gefunden wurde. Beim Huhn finden sich Histone in den somatischen Chromosomen und Protamine in den Spermien-Chromosomen. Dies zeigt, dass große Variationen in der Chromosomenzusammensetzung in einem Organismus existieren können. Histone werden von Pepsin verdaut, sowohl wenn sie isoliert sind als auch wenn sie im Chromosom enthalten sind.

@article{doi101085jgp344439,
    author = "Daly, Marie M. and Mirsky, A. E. and Ris, Hans",
    title = "THE AMINO ACID COMPOSITION AND SOME PROPERTIES OF HISTONES",
    year = "1951",
    journal = "The Journal of General Physiology",
    abstract = "Some of the properties and the amino acid compositions of the histones of calf thymus, calf liver, fowl erythrocytes, and of a protamine-like material isolated from rooster sperm were described. The amino acid compositions of the histones were rather similar except that no methionine was found in the fowl erythrocyte histone. In the fowl, histones are found in the somatic chromosomes and protamines are found in the sperm chromosomes. This shows that great variations in chromosome composition can exist in an organism. Histone is digested by pepsin both when isolated and when in the chromosome.",
    url = "https://doi.org/10.1085/jgp.34.4.439",
    doi = "10.1085/jgp.34.4.439",
    openalex = "W2053971733"
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Der Aminosäuregehalt des Urins von fünf Zystinurikern wurde mittels Chromatographie auf Säulen aus dem Ionenaustauscherharz Dowex-50 bestimmt. In jedem Fall wurde die Menge an Arginin, Lysin, Ornithin und Cystin als 50- bis 100-fach des Normalwerts ermittelt. Die Menge an Isoleucin war etwa doppelt so hoch wie normal, während die Taurinausscheidung auf etwa 1/3 oder weniger des Normalwerts reduziert war. Alle anderen Ninhydrin-positiven Bestandteile lagen im normalen Bereich. Besonders auffällig ist, dass das relative molare Exkretionsverhältnis von Ornithin, Cystin, Arginin und Lysin, das sich bei etwa 1:1:2:4 ergab, von einem Probanden zum nächsten sehr ähnlich ist, trotz der willkürlichen Natur des Fallmaterials und des Fehlens jeglicher diätetischer Kontrolle. Die Ergebnisse deuten auf die Hypothese hin, dass die Zystinurie einen enzymatischen Defekt beinhaltet, der an einer oder mehreren Stellen (wahrscheinlich der Niere) gleichzeitig eine Phase des Stoffwechsels von Arginin, Lysin, Ornithin und den schwefelhaltigen Aminosäuren sowie möglicherweise auch Isoleucin und Taurin beeinflusst.

@article{doi103181003797277819189,
    author = "Stein, William H.",
    title = "Excretion of Amino Acids in Cystinuria",
    year = "1951",
    journal = "Experimental Biology and Medicine",
    abstract = "The amino acid content of the urine of five cystinurics has been determined employing chromatography on columns of the ion exchange resin, Dowex-50. In every case the amount of arginine, lysine, ornithine, and cystine was found to be from 50 to 100 fold the normal level. The quantity of isoleucine was about twice the normal, whereas the taurine output was diminished to about 1/3 or less of normal. All other ninhydrin positive constituents were in the normal range. It is particularly striking that the relative molar excretion of ornithine, cystine, arginine, and lysine, which was found to be about 1:1:2:4, is quite similar from one subject to the next despite the haphazard nature of the case material and the absence of any dietary control. The results suggest the hypothesis that cystinuria involves an enzymatic defect which affects simultaneously at some site or sites (probably the kidney) some phase of the metabolism of arginine, lysine, ornithine, and the sulfur amino acids, and perhaps also isoleucine and taurine.",
    url = "https://doi.org/10.3181/00379727-78-19189",
    doi = "10.3181/00379727-78-19189",
    openalex = "W2329976837"
}

Ein modifizierter Ninhydrin-Reagenz für die photometrische Bestimmung von Aminosäuren und verwandten Verbindungen, Ein modifizierter Ninhydrin-Reagenz für die photometrische Bestimmung von Aminosäuren und verwandten Verbindungen, مرکز فناوری اطلاعات و اطلاع رسانی کشاورزی

@article{doi101016s0021925818711782,
    author = "Moore, Stanford und Stein, William H.",
    title = "EIN MODIFIZIERTER NINHYDRIN-REAGENZ FÜR DIE PHOTOMETRISCHE BESTIMMUNG VON AMINOSÄUREN UND VERWANDTEN VERBINDUNGEN",
    year = "1954",
    journal = "Journal of Biological Chemistry",
    abstract = "Ein modifizierter Ninhydrin-Reagenz für die photometrische Bestimmung von Aminosäuren und verwandten Verbindungen, Ein modifizierter Ninhydrin-Reagenz für die photometrische Bestimmung von Aminosäuren und verwandten Verbindungen, مرکز فناوری اطلاعات و اطلاع رسانی کشاورزی",
    url = "https://doi.org/10.1016/s0021-9258(18)71178-2",
    doi = "10.1016/s0021-9258(18)71178-2",
    openalex = "W1511235377",
    references = "doi101016s0021925818510346, doi101016s0021925818711770"
}

hyde, aber die schwerwiegendsten Fehler entstehen, wenn kleine Mengen an Aminosucker in Anwesenheit geschätzt werden

@article{doi101042bj0610589,
    author = "Eastoe, J.E.",
    title = "The amino acid composition of mammalian collagen and gelatin",
    year = "1955",
    journal = "Biochemical Journal",
    abstract = "hyde, but the most serious errors arise when small quantities of amino sugar are estimated in the presence",
    url = "https://doi.org/10.1042/bj0610589",
    doi = "10.1042/bj0610589",
    openalex = "W2344589655",
    references = "doi101016s0021925818711812, doi101016s0021925819777916"
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@article{doi101021ac60139a006,
    author = "Spackman, D. und Stein, William H. und Moore, Stanford",
    title = "Automatic Recording Apparatus for Use in Chromatography of Amino Acids",
    year = "1958",
    journal = "Analytical Chemistry",
    url = "https://doi.org/10.1021/ac60139a006",
    doi = "10.1021/ac60139a006",
    openalex = "W2017470279",
    references = "doi101016s0021925818510346, doi101016s0021925818649385, doi101016s0021925818704936, doi101016s0021925818711770, doi101016s0021925818711794, doi101016s0021925818711800, doi101016s0021925818711812, doi101016s0021925818713471, doi101016s0021925819777916, doi101021ac60139a005"
}

@article{fox1958thermal,
    author = "Fox, Sidney W. und Harada, Kaoru",
    title = "Thermische Copolymerisation von Aminosäuren zu einem Produkt, das Protein ähnelt",
    year = "1958",
    journal = "Science",
    url = "https://doi.org/10.1126/science.128.3333.1214",
    doi = "10.1126/science.128.3333.1214",
    number = "3333",
    pages = "1214-1214",
    volume = "128"
}

@misc{fox1958thermal3,
    author = "Fox, S. W. und Harada, K",
    title = "Thermische Copolymerisation von Aminosäuren zu einem Produkt, das Protein ähnelt",
    year = "1958",
    howpublished = "Science, v. 128, p. 1214",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Fox, S. W., und Harada, K., 1958, Thermische Copolymerisation von Aminosäuren zu einem Produkt, das Protein ähnelt: Science, v. 128, p. 1214.}"
}

@article{doi101007bf02301336,
    author = "Fox, Sidney W. und Harada, Kaoru und Vegotsky, Allen",
    title = "Thermische Polymerisation von Aminosäuren und eine Theorie der biochemischen Ursprünge",
    year = "1959",
    journal = "Cellular and Molecular Life Sciences",
    url = "https://doi.org/10.1007/bf02301336",
    doi = "10.1007/bf02301336",
    openalex = "W2035600603",
    references = "doi101007bf02160390, doi1010160006300253901413, doi101016s0065323308605033, doi101021ja01544a027, doi101021ja01639a083, doi101039jr9560001444, doi101111j174966321936tb56976x, doi101111j174966321957tb49669x, doi101126science1243228923, doi105059yukigoseikyokaishi141"
}

@article{doi1010160003986160904185,
    author = "Harada, Kaoru und Fox, Sidney W.",
    title = "Die thermische Copolymerisation von Asparaginsäure und Glutaminsäure",
    year = "1960",
    journal = "Archives of Biochemistry and Biophysics",
    url = "https://doi.org/10.1016/0003-9861(60)90418-5",
    doi = "10.1016/0003-9861(60)90418-5",
    openalex = "W2000538650",
    references = "doi101007bf00584166, doi101007bf00646968, doi101007bf02165821, doi101016s0065323308605033, doi101021ed034p472, doi101021ja01544a027, doi101021ja01546a042, doi101039jr9560001444, doi105059yukigoseikyokaishi141, fox1958thermal"
}

@article{doi101021ja01499a069,
    author = "Fox, Sidney W. und Harada, Kaoru",
    title = "Die thermische Copolymerisation von Aminosäuren, die für Proteine gemeinsam sind 1",
    year = "1960",
    journal = "Journal of the American Chemical Society",
    url = "https://doi.org/10.1021/ja01499a069",
    doi = "10.1021/ja01499a069",
    openalex = "W2318108904"
}

Zeitschriftenartikel ÜBER DIE HERSTELLUNG UND EIGENSCHAFTEN VON 2,4,6-TRINITROPHENYL-AMINOSÄUREN UND -PEPTIDEN Zugang TSUNEO OKUYAMA, TSUNEO OKUYAMA Fakultät für Wissenschaften Aus dem Institut für Chemie, Tokyo Metropolitan UniversityTokyo Weitere Arbeiten dieses Autors suchen auf: Oxford Academic PubMed Google Scholar KAZUO SATAKE KAZUO SATAKE Fakultät für Wissenschaften Aus dem Institut für Chemie, Tokyo Metropolitan UniversityTokyo Weitere Arbeiten dieses Autors suchen auf: Oxford Academic PubMed Google Scholar The Journal of Biochemistry, Band 47, Ausgabe 4, 25. April 1960, Seiten 454–466, https://doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a127083 Veröffentlicht: 25. April 1960 Artikelverlauf Eingegangen: 30. September 1959 Veröffentlicht: 25. April 1960

@article{doi101093oxfordjournalsjbchema127083,
    author = "Okuyama, Tsuneo und Satake, Kazuo",
    title = "ÜBER DIE HERSTELLUNG UND EIGENSCHAFTEN VON 2,4,6-TRINITROPHENYL-AMINOSÄUREN UND -PEPTIDEN*",
    year = "1960",
    journal = "The Journal of Biochemistry",
    abstract = "Zeitschriftenartikel ÜBER DIE HERSTELLUNG UND EIGENSCHAFTEN VON 2,4,6-TRINITROPHENYL-AMINOSÄUREN UND -PEPTIDEN Zugang TSUNEO OKUYAMA, TSUNEO OKUYAMA Fakultät für Wissenschaften Aus dem Institut für Chemie, Tokyo Metropolitan UniversityTokyo Weitere Arbeiten dieses Autors suchen auf: Oxford Academic PubMed Google Scholar KAZUO SATAKE KAZUO SATAKE Fakultät für Wissenschaften Aus dem Institut für Chemie, Tokyo Metropolitan UniversityTokyo Weitere Arbeiten dieses Autors suchen auf: Oxford Academic PubMed Google Scholar The Journal of Biochemistry, Band 47, Ausgabe 4, 25. April 1960, Seiten 454–466, https://doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a127083 Veröffentlicht: 25. April 1960 Artikelverlauf Eingegangen: 30. September 1959 Veröffentlicht: 25. April 1960",
    url = "https://doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a127083",
    doi = "10.1093/oxfordjournals.jbchem.a127083",
    openalex = "W1877845887"
}

Zeitschriftenartikel SPEKTROPHOTOMETRISCHE BESTIMMUNG VON AMIN, AMINOSÄURE UND PEPTID MIT 2,4,6-TRINITROBENZEN-1-SULFONIC SÄURE Zugang erhalten KAZUO SATAKE, KAZUO SATAKE Fakultät für Wissenschaft Vom Institut für Chemie, Tokyo Metropolitan UniversityTokyo Weitere Arbeiten dieses Autors suchen auf: Oxford Academic PubMed Google Scholar TSUNEO OKUYAMA, TSUNEO OKUYAMA Fakultät für Wissenschaft Vom Institut für Chemie, Tokyo Metropolitan UniversityTokyo Weitere Arbeiten dieses Autors suchen auf: Oxford Academic PubMed Google Scholar MOCHIHIKO OHASHI, MOCHIHIKO OHASHI Fakultät für Wissenschaft Vom Institut für Chemie, Tokyo Metropolitan UniversityTokyo Weitere Arbeiten dieses Autors suchen auf: Oxford Academic PubMed Google Scholar TOMOTAKA SHINODA TOMOTAKA SHINODA Fakultät für Wissenschaft Vom Institut für Chemie, Tokyo Metropolitan UniversityTokyo Weitere Arbeiten dieses Autors suchen auf: Oxford Academic PubMed Google Scholar The Journal of Biochemistry, Band 47, Ausgabe 5, 25. Mai 1960, Seiten 654–660, https://doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a127107 Veröffentlicht: 25. Mai 1960 Artikelverlauf Eingegangen: 16. November 1959 Veröffentlicht: 25. Mai 1960

@article{doi101093oxfordjournalsjbchema127107,
    author = "Satake, Kazuo und Okuyama, Tsuneo und Ohashi, Mochihiko und Shinoda, Tomotaka",
    title = "SPEKTROPHOTOMETRISCHE BESTIMMUNG VON AMIN, AMINOSÄURE UND PEPTID MIT 2,4,6-TRINITROBENZEN-1-SULFONIC SÄURE*",
    year = "1960",
    journal = "The Journal of Biochemistry",
    abstract = "Zeitschriftenartikel SPEKTROPHOTOMETRISCHE BESTIMMUNG VON AMIN, AMINOSÄURE UND PEPTID MIT 2,4,6-TRINITROBENZEN-1-SULFONIC SÄURE Zugang erhalten KAZUO SATAKE, KAZUO SATAKE Fakultät für Wissenschaft Vom Institut für Chemie, Tokyo Metropolitan UniversityTokyo Weitere Arbeiten dieses Autors suchen auf: Oxford Academic PubMed Google Scholar TSUNEO OKUYAMA, TSUNEO OKUYAMA Fakultät für Wissenschaft Vom Institut für Chemie, Tokyo Metropolitan UniversityTokyo Weitere Arbeiten dieses Autors suchen auf: Oxford Academic PubMed Google Scholar MOCHIHIKO OHASHI, MOCHIHIKO OHASHI Fakultät für Wissenschaft Vom Institut für Chemie, Tokyo Metropolitan UniversityTokyo Weitere Arbeiten dieses Autors suchen auf: Oxford Academic PubMed Google Scholar TOMOTAKA SHINODA TOMOTAKA SHINODA Fakultät für Wissenschaft Vom Institut für Chemie, Tokyo Metropolitan UniversityTokyo Weitere Arbeiten dieses Autors suchen auf: Oxford Academic PubMed Google Scholar The Journal of Biochemistry, Band 47, Ausgabe 5, 25. Mai 1960, Seiten 654–660, https://doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a127107 Veröffentlicht: 25. Mai 1960 Artikelverlauf Eingegangen: 16. November 1959 Veröffentlicht: 25. Mai 1960",
    url = "https://doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a127107",
    doi = "10.1093/oxfordjournals.jbchem.a127107",
    openalex = "W1772093770"
}

@article{fox1960thermal,
    author = "Fox, Sidney W. und Harada, Kaoru",
    title = "Thermische Copolymerisation von Aminosäuren in Gegenwart von Phosphorsäure",
    year = "1960",
    journal = "Archives of Biochemistry and Biophysics",
    url = "https://doi.org/10.1016/0003-9861(60)90419-7",
    doi = "10.1016/0003-9861(60)90419-7",
    number = "2",
    pages = "281-285",
    volume = "86"
}

@book{fox1962the5,
    author = "Fox, S. W. und Harada, K. und Rohlfing, D. L",
    title = "Die thermische Copolymerisation von -Aminosäuren, in Stahmann, M. A., Hrsg., Polyamino-Säuren, Polypeptide und Proteine",
    year = "1962",
    publisher = "Madison, Wisconsin, University of Wisconsin Press, S. 47-54",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Fox, S. W., Harada, K. und Rohlfing, D. L., 1962, Die thermische Copolymerisation von -Aminosäuren, in Stahmann, M. A., Hrsg., Polyamino-Säuren, Polypeptide und Proteine: Madison, Wisconsin, University of Wisconsin Press, S. 47-54.}"
}

@article{fox1963effects8,
    author = "Fox, S. W. und Yuyama, S",
    title = "Effects of the Gram stain on microspheres from thermal polyamino acids",
    year = "1963",
    journal = "Journal of Bacteriology, v. 85, p. 279-283",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Fox, S. W., und Yuyama, S., 1963, Effects of the Gram stain on microspheres from thermal polyamino acids: Journal of Bacteriology, v. 85, p. 279-283.}"
}

@misc{fox1964thermal1,
    author = "Fox, S. W",
    title = "Thermische Polymerisation von Aminosäuren und Bildung von Mikropartikeln auf Lava",
    year = "1964",
    howpublished = "Nature, v. 201, p. 336-337",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Fox, S. W., 1964, Thermische Polymerisation von Aminosäuren und Bildung von Mikropartikeln auf Lava: Nature, v. 201, p. 336-337.}"
}

@book{harada1965thermal10,
    author = "Harada, K. und Fox, S. W",
    title = "Thermische Polykondensation freier Aminosäuren mit Polyphosphat-Säure, in Fox, S. W., Hrsg., The Origins of Prebiological Systems",
    year = "1965",
    publisher = "New York, Academic Press, S. 289-308",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Harada, K., und Fox, S. W., 1965, Thermische Polykondensation freier Aminosäuren mit Polyphosphat-Säure, in Fox, S. W., Hrsg., The Origins of Prebiological Systems: New York, Academic Press, S. 289-308.}"
}

@misc{fox1966simulation6,
    author = "Fox, S. W. und Joseph, D. und McCauley, R. J. und Windsor, C. R. und Yuyama, S",
    title = "Simulation der Organismenmorphologie und -verhaltens durch synthetische Polyamino­säuren, in Brown, A. H., und Florkin, M., Hrsg., Life Sciences and Space Research",
    year = "1966",
    howpublished = "Washington, D.C., Spartan Books, v. IV, p. 111-120",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Fox, S. W., Joseph, D., McCauley, R. J., Windsor, C. R., und Yuyama, S., 1966, Simulation der Organismenmorphologie und -verhaltens durch synthetische Polyamino­säuren, in Brown, A. H., und Florkin, M., Hrsg., Life Sciences and Space Research: Washington, D.C., Spartan Books, v. IV, p. 111-120.}"
}

@misc{hayakawa1967copolymerization11,
    author = "Hayakawa, T. und Windsor, C. R. und Fox, S. W",
    title = "Copolymerization of the Leuchs anhydrides of the eighteen amino acids common to protein",
    year = "1967",
    howpublished = "Archives of Biochemistry and Biophysiology, v. 118, p. 265-272",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Hayakawa, T., Windsor, C. R., und Fox, S. W., 1967, Copolymerization of the Leuchs anhydrides of the eighteen amino acids common to protein: Archives of Biochemistry and Biophysiology, v. 118, p. 265-272.}"
}

@misc{rohlfing1967the19,
    author = "Rohlfing, D. L",
    title = "Die katalytische Decarboxylierung von Oxaloesäure durch thermisch hergestellte Poly--Aminosäuren",
    year = "1967",
    howpublished = "Archives of Biochemistry and Biophysiology, v. 118, p. 468-474",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Rohlfing, D. L., 1967, Die katalytische Decarboxylierung von Oxaloesäure durch thermisch hergestellte Poly--Aminosäuren: Archives of Biochemistry and Biophysiology, v. 118, p. 468-474.}"
}

@misc{rohlfing1967the21,
    author = "Rohlfing, D. L. und Fox, S. W",
    title = "Die katalytische Aktivität thermischer Polyanhydro--Aminosäuren für die Hydrolyse von p-Nitrophenylacetat",
    year = "1967",
    howpublished = "Archives of Biochemistry and Biophysiology, v. 118, p. 127-132",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Rohlfing, D. L., und Fox, S. W., 1967, Die katalytische Aktivität thermischer Polyanhydro--Aminosäuren für die Hydrolyse von p-Nitrophenylacetat: Archives of Biochemistry and Biophysiology, v. 118, p. 127-132.}"
}

@misc{rohlfing1967thermal18,
    author = "Rohlfing, D. L",
    title = "Thermische Polyamino-säuren mit geringen Anteilen an Asparaginsäure",
    year = "1967",
    howpublished = "Nature, v. 216, p. 657-659",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Rohlfing, D. L., 1967, Thermische Polyamino-säuren mit geringen Anteilen an Asparaginsäure: Nature, v. 216, p. 657-659.}"
}

@misc{usdin1967inhibition23,
    author = "Usdin, V. R. und Mitz, M. A. und Killos, P. J",
    title = "Hemmung und Reaktivierung der katalytischen Aktivität eines thermischen-Aminosäure-Copolymers",
    year = "1967",
    howpublished = "Archives of Biochemistry and Biophysiology, v. 122, p. 258-261",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Usdin, V. R., Mitz, M. A., und Killos, P. J., 1967, Hemmung und Reaktivierung der katalytischen Aktivität eines thermischen-Aminosäure-Copolymers: Archives of Biochemistry and Biophysiology, v. 122, p. 258-261.}"
}

Zusammenfassung Methyl Cellosolve (das Monomethylether des Ethylenglykols) wurde weit verbreitet als organisches Lösungsmittel in Ninhydrin-Reagenzien für die Aminosäure-Analyse verwendet; es hat jedoch Eigenschaften, die für ein Reagenz für den täglichen Gebrauch nachteilig sind. Das Lösungsmittel ist toxisch und es ist schwierig, den Ether peroxidfrei zu halten. Ein anhaltender Versuch, ein chemisch vorzuziehendes und relativ ungiftiges Ersatzmittel für Methyl Cellosolve zu finden, führte zu Experimenten mit Dimethylsulfoxid, das sich als besseres Lösungsmittel für die reduzierte Form von Ninhydrin (Hydrindantin) als Methyl Cellosolve erweist. Dimethylsulfoxid kann das letztere, volumen für volumen, in einer Ninhydrin-Reagenzmischung ersetzen, die gleiche Leistung erbringt und eine verbesserte Stabilität aufweist. Das Ergebnis ist eine Ninhydrin-Hydrindantin-Lösung in 75% Dimethylsulfoxid-25% 4 m Lithiumacetat-Puffer bei pH 5,2. Diese Art von Mischung mit geeigneten Hydrindantin-Konzentrationen wird empfohlen, um Reagenzien, die Methyl Cellosolve enthalten, bei der quantitativen Bestimmung von Aminosäuren durch automatische Analyser und durch die manuelle Ninhydrin-Methode zu ersetzen.

@article{doi101016s0021925818944881,
    author = "Moore, Shannon J.",
    title = "Aminosäure-Analyse: Aquäus Dimethylsulfoxid als Lösungsmittel für die Ninhydrin-Reaktion",
    year = "1968",
    journal = "Journal of Biological Chemistry",
    abstract = "Zusammenfassung Methyl Cellosolve (das Monomethylether des Ethylenglykols) wurde weit verbreitet als organisches Lösungsmittel in Ninhydrin-Reagenzien für die Aminosäure-Analyse verwendet; es hat jedoch Eigenschaften, die für ein Reagenz für den täglichen Gebrauch nachteilig sind. Das Lösungsmittel ist toxisch und es ist schwierig, den Ether peroxidfrei zu halten. Ein anhaltender Versuch, ein chemisch vorzuziehendes und relativ ungiftiges Ersatzmittel für Methyl Cellosolve zu finden, führte zu Experimenten mit Dimethylsulfoxid, das sich als besseres Lösungsmittel für die reduzierte Form von Ninhydrin (Hydrindantin) als Methyl Cellosolve erweist. Dimethylsulfoxid kann das letztere, volumen für volumen, in einer Ninhydrin-Reagenzmischung ersetzen, die gleiche Leistung erbringt und eine verbesserte Stabilität aufweist. Das Ergebnis ist eine Ninhydrin-Hydrindantin-Lösung in 75\% Dimethylsulfoxid-25\% 4 m Lithiumacetat-Puffer bei pH 5,2. Diese Art von Mischung mit geeigneten Hydrindantin-Konzentrationen wird empfohlen, um Reagenzien, die Methyl Cellosolve enthalten, bei der quantitativen Bestimmung von Aminosäuren durch automatische Analyser und durch die manuelle Ninhydrin-Methode zu ersetzen.",
    url = "https://doi.org/10.1016/s0021-9258(18)94488-1",
    doi = "10.1016/s0021-9258(18)94488-1",
    openalex = "W1501912047",
    references = "doi101016s0021925818510346, doi101021ac60139a005"
}

@misc{fox1968melanocytestimulating7,
    author = "Fox, S. W. und Wang, C.-T",
    title = "Melanocyte-stimulating hormone activity on thermal properties of -amino acids",
    year = "1968",
    howpublished = "Science, v. 160, p. 547-548",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Fox, S. W., und Wang, C.-T., 1968, Melanocyte-stimulating hormone activity on thermal properties of -amino acids: Science, v. 160, p. 547-548.}"
}

@misc{oshima1968the17,
    author = "Oshima, T",
    title = "Katalytische Hydrolyse von Phosphatesterbindungen durch thermische Polymere von Aminosäuren",
    year = "1968",
    howpublished = "Archives of Biochemistry and Biophysiology, v. 126, p. 478-485",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Oshima, T., 1968, Katalytische Hydrolyse von Phosphatesterbindungen durch thermische Polymere von Aminosäuren: Archives of Biochemistry and Biophysiology, v. 126, p. 478-485.}"
}

Die gleichzeitige Bildung der Adenylate der 18 Aminosäuren, die Proteinen gemeinsam sind, gefolgt von einer Kondensation, hat Polymere ergeben, die alle diese Aminosäuren enthalten. Die Kondensation erfolgte bei Raumtemperatur oberhalb von pH 7 schnell. Die aktivierten Aminosäuren wurden mit thermisch synthetisierten Polyanhydro-alpha-Aminosäuren umgesetzt, um Polymere von deutlich vergrößerter Größe zu erhalten. Die modifizierten Polyaminoäuren bilden mikrometergroße Partikel, die eine interne Synthese durch Wachstum und Knospung demonstrieren. Diese Partikel sind über einen weiten pH-Bereich stabil. Aus reinen thermischen Polyaminoäuren wurden früher, im Prinzip, Antworten auf Fragen zum urtümlichen Ursprung von Enzymen, Zellstruktur, Membranen, systematischen Anhydroamino-Säure-Sequenzen und der Vermehrung von Mikrosystemen erhalten. Ein solches Modell ist weitgehend heterotroph; die gemischte Adenylat-Kondensation liefert im Prinzip eine teilweise Antwort auf den Ursprung der Synthese von Peptidbindungen innerhalb von Protocell-Strukturen.

@article{doi101073pnas622399,
    author = "Krampitz, Gottfried und Fox, Sidney W.",
    title = "DIE KONDENSATION DER ADENYLATE DER AMINOSÄUREN, DIE PROTEINEN GEMEINSAM SIND",
    year = "1969",
    journal = "Proceedings of the National Academy of Sciences",
    abstract = "Die gleichzeitige Bildung der Adenylate der 18 Aminosäuren, die Proteinen gemeinsam sind, gefolgt von einer Kondensation, hat Polymere ergeben, die alle diese Aminosäuren enthalten. Die Kondensation erfolgte bei Raumtemperatur oberhalb von pH 7 schnell. Die aktivierten Aminosäuren wurden mit thermisch synthetisierten Polyanhydro-alpha-Aminosäuren umgesetzt, um Polymere von deutlich vergrößerter Größe zu erhalten. Die modifizierten Polyaminoäuren bilden mikrometergroße Partikel, die eine interne Synthese durch Wachstum und Knospung demonstrieren. Diese Partikel sind über einen weiten pH-Bereich stabil. Aus reinen thermischen Polyaminoäuren wurden früher, im Prinzip, Antworten auf Fragen zum urtümlichen Ursprung von Enzymen, Zellstruktur, Membranen, systematischen Anhydroamino-Säure-Sequenzen und der Vermehrung von Mikrosystemen erhalten. Ein solches Modell ist weitgehend heterotroph; die gemischte Adenylat-Kondensation liefert im Prinzip eine teilweise Antwort auf den Ursprung der Synthese von Peptidbindungen innerhalb von Protocell-Strukturen.",
    url = "https://doi.org/10.1073/pnas.62.2.399",
    doi = "10.1073/pnas.62.2.399",
    openalex = "W2081308094",
    references = "doi101007bf02301336"
}

Die Reaktionsgeschwindigkeiten zwischen Dansylchlorid und Wasser, Aminosäuren oder Peptiden werden in Abhängigkeit von pH-Wert und Temperatur untersucht. Die Hydrolysegeschwindigkeit von Dansylchlorid ist bis zum pH-Wert 9,5 konstant und gering; oberhalb dieses pH-Werts steigt sie rapide an. Die verschiedenen reaktiven Gruppen von Aminosäuren und Peptiden reagieren mit Dansylchlorid in ihrer unprotonierten Form. Es wird gezeigt, dass ein Kompromiss für optimale Bedingungen der Dansylierung (pH-Wert und Temperatur) gefunden werden kann, unter Berücksichtigung der Hydrolysegeschwindigkeit und des pK-Werts der zu dansylierenden Gruppe. Eine vollständige chromatographische Trennung von Dansyl-Aminosäuren auf Silica-Gel-G-Dünnschichtplatten wird vorgeschlagen, wobei 4 Lösungsmittel verwendet werden. Die quantitative Rückgewinnung der getrennten Derivate wird beschrieben. Die Untersuchung der sauren Hydrolyse von dansylierten Proteinen zeigt, dass die Freisetzung der Dansyl-Derivate aus der Peptidkette schneller erfolgt als die von freien Aminosäuren; es zeigt sich auch, dass die Zerstörung von Dansyl-Aminosäuren relativ rasch erfolgt. Daher wird eine Hydrolyszeit von 4 Stunden (110°) vorgeschlagen, außer in den speziellen Fällen der Freisetzung von Dansylvalin, Dansylleucin oder Dansylisoleucin, die 18 Stunden Hydrolyszeit benötigen. Für die quantitative Schätzung jedes Dansyl-Derivats wird ein Korrekturfaktor angegeben, der den Verlust während der Hydrolyse, die Rückgewinnung aus den Platten und die individuelle Fluoreszenz jedes Dansyl-Derivats im Vergleich zur Fluoreszenz eines Referenzstoffs berücksichtigt. Die allgemein beschriebenen Bedingungen erfordern 1 nmol Material für die qualitative Bestimmung der N-terminalen Aminosäuren und 5–10 nmol für ihre quantitative Schätzung. Einige Beispiele (α-Chymotrypsin, Trypsinogen, Ribonuklease, Lysozym, Aspartokinase und Triosephosphat-Dehydrogenase) veranschaulichen die Effizienz der Methode.

@article{doi101111j143210331969tb19632x,
    author = "Gros, Claude P. und Labouesse, Bernard",
    title = "Untersuchung der Dansylierungsreaktion von Aminosäuren, Peptiden und Proteinen",
    year = "1969",
    journal = "European Journal of Biochemistry",
    abstract = "Die Reaktionsgeschwindigkeiten zwischen Dansylchlorid und Wasser, Aminosäuren oder Peptiden werden in Abhängigkeit von pH-Wert und Temperatur untersucht. Die Hydrolysegeschwindigkeit von Dansylchlorid ist bis zum pH-Wert 9,5 konstant und gering; oberhalb dieses pH-Werts steigt sie rapide an. Die verschiedenen reaktiven Gruppen von Aminosäuren und Peptiden reagieren mit Dansylchlorid in ihrer unprotonierten Form. Es wird gezeigt, dass ein Kompromiss für optimale Bedingungen der Dansylierung (pH-Wert und Temperatur) gefunden werden kann, unter Berücksichtigung der Hydrolysegeschwindigkeit und des pK-Werts der zu dansylierenden Gruppe. Eine vollständige chromatographische Trennung von Dansyl-Aminosäuren auf Silica-Gel-G-Dünnschichtplatten wird vorgeschlagen, wobei 4 Lösungsmittel verwendet werden. Die quantitative Rückgewinnung der getrennten Derivate wird beschrieben. Die Untersuchung der sauren Hydrolyse von dansylierten Proteinen zeigt, dass die Freisetzung der Dansyl-Derivate aus der Peptidkette schneller erfolgt als die von freien Aminosäuren; es zeigt sich auch, dass die Zerstörung von Dansyl-Aminosäuren relativ rasch erfolgt. Daher wird eine Hydrolyszeit von 4 Stunden (110°) vorgeschlagen, außer in den speziellen Fällen der Freisetzung von Dansylvalin, Dansylleucin oder Dansylisoleucin, die 18 Stunden Hydrolyszeit benötigen. Für die quantitative Schätzung jedes Dansyl-Derivats wird ein Korrekturfaktor angegeben, der den Verlust während der Hydrolyse, die Rückgewinnung aus den Platten und die individuelle Fluoreszenz jedes Dansyl-Derivats im Vergleich zur Fluoreszenz eines Referenzstoffs berücksichtigt. Die allgemein beschriebenen Bedingungen erfordern 1 nmol Material für die qualitative Bestimmung der N-terminalen Aminosäuren und 5–10 nmol für ihre quantitative Schätzung. Einige Beispiele (α-Chymotrypsin, Trypsinogen, Ribonuklease, Lysozym, Aspartokinase und Triosephosphat-Dehydrogenase) veranschaulichen die Effizienz der Methode.",
    url = "https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1969.tb19632.x",
    doi = "10.1111/j.1432-1033.1969.tb19632.x",
    openalex = "W1987484067"
}

Plasmakonzentration, splanchnische und renale Austauschprozesse sowie die urinare Ausscheidung von 20 Aminosäuren wurden bei adipösen Probanden während längerer (5–6 Wochen) Fastenperioden untersucht. Zudem wurde die splanchnische Aufnahme von Aminosäuren bei postabsorptiven und kurz (36–48 Stunden) gefasteten Probanden erforscht. Während der ersten Woche des Fastens wurde ein vorübergehender Anstieg der Plasma-Konzentrationen von Valin, Leucin, Isoleucin, Methionin und alpha-Aminobuttersäure festgestellt. Nach den ersten fünf Tagen trat eine verzögerte, progressive Zunahme von Glycin, Threonin und Serin auf. 13 der Aminosäuren nahmen im Fasten insgesamt ab, wobei die Abnahme bei Alanin am stärksten war und während der ersten Fastenwoche am schnellsten erfolgte. Bei allen Probanden wurde Alanin vom splanchnischen Kreislauf in einem höheren Maße extrahiert als alle anderen Aminosäuren zusammen. Kurzes Fasten führte zu einer erhöhten arterio-hepatischen venösen Differenz für Alanin aufgrund einer erhöhten fraktionellen Extraktion. Nach 5–6 Wochen Fasten war der deutliche Rückgang der splanchnischen Alaninaufnahme auf die verringerte arterielle Konzentration zurückzuführen. Langes Fasten führte zu einer erhöhten Glycinverwertung durch die Niere und zu einer netzartigen renalen Alaninaufnahme. Es wird geschlossen, dass der deutliche Rückgang der Plasma-Alanin-Konzentration auf eine verstärkte und bevorzugte splanchnische Verwertung dieser Aminosäure im frühen Fasten zurückzuführen ist, was zu einem Substratmangel führt. Die Aufrechterhaltung der Hypoalaninämie dient letztlich dazu, die splanchnische Aufnahme dieses wichtigen glykogenen Aminosäure zu verringern und ist somit ein wichtiger Bestandteil des Regulationsmechanismus, durch den die hepatische Gluconeogenese verringert und der Proteinkatabolismus im langen Fasten minimiert wird. Die veränderte renale Extraktion von Glycin und Alanin ist nicht auf eine erhöhte urinare Ausscheidung zurückzuführen, sondern kann sekundär auf die erhöhte Rate der renalen Gluconeogenese im langen Fasten zurückzuführen sein.

@article{doi101172jci106017,
    author = "Felig, Philip und Owen, Oliver E. und Wahren, John und Cahill, George F.",
    title = "Aminosäurestoffwechsel während längerer Fastenperioden",
    year = "1969",
    journal = "Journal of Clinical Investigation",
    abstract = "Plasmakonzentration, splanchnische und renale Austauschprozesse sowie die urinare Ausscheidung von 20 Aminosäuren wurden bei adipösen Probanden während längerer (5–6 Wochen) Fastenperioden untersucht. Zudem wurde die splanchnische Aufnahme von Aminosäuren bei postabsorptiven und kurz (36–48 Stunden) gefasteten Probanden erforscht. Während der ersten Woche des Fastens wurde ein vorübergehender Anstieg der Plasma-Konzentrationen von Valin, Leucin, Isoleucin, Methionin und alpha-Aminobuttersäure festgestellt. Nach den ersten fünf Tagen trat eine verzögerte, progressive Zunahme von Glycin, Threonin und Serin auf. 13 der Aminosäuren nahmen im Fasten insgesamt ab, wobei die Abnahme bei Alanin am stärksten war und während der ersten Fastenwoche am schnellsten erfolgte. Bei allen Probanden wurde Alanin vom splanchnischen Kreislauf in einem höheren Maße extrahiert als alle anderen Aminosäuren zusammen. Kurzes Fasten führte zu einer erhöhten arterio-hepatischen venösen Differenz für Alanin aufgrund einer erhöhten fraktionellen Extraktion. Nach 5–6 Wochen Fasten war der deutliche Rückgang der splanchnischen Alaninaufnahme auf die verringerte arterielle Konzentration zurückzuführen. Langes Fasten führte zu einer erhöhten Glycinverwertung durch die Niere und zu einer netzartigen renalen Alaninaufnahme. Es wird geschlossen, dass der deutliche Rückgang der Plasma-Alanin-Konzentration auf eine verstärkte und bevorzugte splanchnische Verwertung dieser Aminosäure im frühen Fasten zurückzuführen ist, was zu einem Substratmangel führt. Die Aufrechterhaltung der Hypoalaninämie dient letztlich dazu, die splanchnische Aufnahme dieses wichtigen glykogenen Aminosäure zu verringern und ist somit ein wichtiger Bestandteil des Regulationsmechanismus, durch den die hepatische Gluconeogenese verringert und der Proteinkatabolismus im langen Fasten minimiert wird. Die veränderte renale Extraktion von Glycin und Alanin ist nicht auf eine erhöhte urinare Ausscheidung zurückzuführen, sondern kann sekundär auf die erhöhte Rate der renalen Gluconeogenese im langen Fasten zurückzuführen sein.",
    url = "https://doi.org/10.1172/jci106017",
    doi = "10.1172/jci106017",
    openalex = "W2119975151",
    references = "doi101016s0021925818711794, doi101016s0021925818713471"
}

@incollection{rohlfing1969catalytic,
    author = "Rohlfing, Duane L. und Fox, Sidney W.",
    title = "Katalytische Aktivitäten thermischer Polyanhydro-α-Aminosäuren",
    year = "1969",
    booktitle = "Advances in Catalysis",
    url = "https://doi.org/10.1016/s0360-0564(08)60277-1",
    doi = "10.1016/s0360-0564(08)60277-1",
    openalex = "W1555925392",
    pages = "373-418",
    references = "doi1010160003986163902522, doi101016s0065323308606087, doi101021cr60203a005, doi101021ja00973a068, doi101021ja01030a050, doi101021ja01499a069, doi101021ja01544a027, doi1010382031362a0, doi1023072420646, doi105962bhltitle4528"
}

@misc{rohlfing1969catalytic22,
    author = "Rohlfing, D. L. und Fox, S. W",
    title = "Katalytische Aktivitäten thermischer Polyamido--Aminosäuren",
    year = "1969",
    howpublished = "Advances in Catalysis, v. 20, S. 373-418",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Rohlfing, D. L., und Fox, S. W., 1969, Katalytische Aktivitäten thermischer Polyamido--Aminosäuren: Advances in Catalysis, v. 20, S. 373-418.}"
}

@article{berlin1970synthesis,
    author = "Berlin, A.A. und Liogon'kii, B.I. und Shamrayev, G.M.",
    title = "Synthese und Untersuchungen einiger Polyamino-Aminosäuren",
    year = "1970",
    journal = "Polymer Science U.S.S.R.",
    url = "https://doi.org/10.1016/0032-3950(70)90405-3",
    doi = "10.1016/0032-3950(70)90405-3",
    number = "4",
    pages = "1067-1077",
    volume = "12"
}

@incollection{doi101007978146842019718,
    author = "Rohlfing, Duane L. und Fouche, Clarence E.",
    title = "Stereo-angereicherte Poly-α-Aminosäuren: Synthese unter postulierten präbiotischen Bedingungen",
    year = "1972",
    url = "https://doi.org/10.1007/978-1-4684-2019-7\_18",
    doi = "10.1007/978-1-4684-2019-7\_18",
    openalex = "W1493183103",
    references = "doi1010079783662126417, doi101007bf00599584, doi1010160003986169900563, doi101016s0021925818711782, doi101021ja01499a069, doi101038205328a0, doi1010970000044119640100000017, doi1010970001069419690400000017, doi10120197814200703475, lemmon1970chemical"
}

Eine neue Gruppe von Chromatin-assoziierten Proteinen mit einem hohen Gehalt an sauren und basischen Aminosäuren wurde aus den 0,35 M NaCl-extrahierbaren Proteinen aus Kalbsthymus isoliert. Diese neue Gruppe, als „High-Mobility-Group"-Proteine bezeichnet, wurde teilweise getrennt und einige interessante neue Proteine identifiziert. Ein solches Protein enthält über 55 % saure und basische Aminosäuren.

@article{doi101111j143210331973tb03026x,
    author = "Goodwin, Graham H. und Sanders, Clive und Johns, Ernest W.",
    title = "Eine neue Gruppe von Chromatin-assoziierten Proteinen mit einem hohen Gehalt an sauren und basischen Aminosäuren",
    year = "1973",
    journal = "European Journal of Biochemistry",
    abstract = "Eine neue Gruppe von Chromatin-assoziierten Proteinen mit einem hohen Gehalt an sauren und basischen Aminosäuren wurde aus den 0,35 M NaCl-extrahierbaren Proteinen aus Kalbsthymus isoliert. Diese neue Gruppe, als „High-Mobility-Group"-Proteine bezeichnet, wurde teilweise getrennt und einige interessante neue Proteine identifiziert. Ein solches Protein enthält über 55\% saure und basische Aminosäuren.",
    url = "https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1973.tb03026.x",
    doi = "10.1111/j.1432-1033.1973.tb03026.x",
    openalex = "W1985009522",
    references = "doi101021ac60139a005"
}

@incollection{doi101007978940151118619,
    author = "Dose, Klaus",
    title = "Chemische und katalytische Eigenschaften thermischer Polymere von Aminosäuren (Proteinoiden)",
    year = "1974",
    url = "https://doi.org/10.1007/978-94-015-1118-6\_19",
    doi = "10.1007/978-94-015-1118-6\_19",
    openalex = "W4248178677",
    references = "doi101007978146842019718"
}

@article{doi101007bf00927028,
    author = "Dose, Klaus",
    title = "Chemical and catalytical properties of thermal polymers of amino acids (proteinoids)",
    year = "1974",
    journal = "Origins of Life and Evolution of Biospheres",
    url = "https://doi.org/10.1007/bf00927028",
    doi = "10.1007/bf00927028",
    openalex = "W2056519029",
    references = "doi101007978146842019718"
}

Es wird eine einfache Methode beschrieben, um die Raten der Proteinsynthese und -abbau in isolierten Ratten-Zwerchmuskeln zu messen. Muskeln, die in Krebs-Ringer-Bicarbonat-Puffer inkubiert wurden, zeigten für 3 Stunden eine lineare Syntheserate. Gleichzeitig gab der Muskel Tyrosin und Ninhydrin-positives Material, hauptsächlich Aminosäuren, mit linearer Rate ab. Diese Freisetzung war kein unspezifischer Austritt von Material aus den intrazellulären Pools, sondern reflektierte den Netto-Proteinabbau. Tyrosin wurde für Studien zum Proteinumsatz gewählt, da es sich schnell zwischen intrazellulären Pools und dem Medium ausgleicht, es fluorometrisch gemessen werden kann und weder von diesem Gewebe synthetisiert noch abgebaut wird. Um den Proteinabbau unabhängig von der Synthese zu verfolgen, wurden Muskeln in Gegenwart von Cycloheximid inkubiert. Unter diesen Bedingungen war die Menge an Tyrosin in den intrazellulären Pools konstant, während der Muskel Tyrosin mit linearer Rate abgab. Diese Tyrosinfreisetzung wurde als Maß für den Abbau verwendet. Diese Präparation wurde verwendet, um den Einfluss verschiedener Faktoren zu untersuchen, die für das Muskelwachstum bekanntlich wichtig sind, auf Proteinsynthese und -abbau. Ähnliche Effekte wurden mit Zwerchmuskeln von normalen und nüchternen Ratten erzielt, wobei letztere eine verringerte Synthese und einen erhöhten Proteinabbau zeigten. Insulin allein stimuliert nicht nur die Synthese, sondern hemmt auch den Proteinabbau (sogar in Gegenwart von Cycloheximid). Diese beiden Effekte dienten dazu, die Netto-Freisetzung von Tyrosin aus Muskelprotein in vergleichbarem Maße zu reduzieren. Die Effekte von Insulin auf Synthese und Abbau waren größer, wenn auch Glukose im Medium vorhanden war. Glukose allein hemmte den Proteinabbau, hatte aber in Abwesenheit von Insulin keinen signifikanten Effekt auf die Synthese. Dennoch stimuliert Glukose die Einbindung von radioaktivem Tyrosin in Proteine, doch dieser Effekt war auf eine erhöhte intrazelluläre spezifische Aktivität zurückzuführen. Im Gegensatz zu Glukose hatten weder Beta-Hydroxybutyrat noch Octansäure nachweisbare Effekte auf den Proteinabbau. Die Zugabe von Aminosäuren in Plasmakonzentrationen förderte sowohl die Proteinsynthese als auch hemmte den Abbau im Zwerchfell. Fünfmal höhere normale Plasmakonzentrationen der Aminosäuren hatten größere Effekte. Die drei verzweigten Ketten-Aminosäuren zusammen stimulierten die Synthese und reduzierten den Abbau, während die restlichen Plasma-Aminosäuren keinen signifikanten Einfluss auf entweder Prozess hatten. Somit scheinen Leucin, Isoleucin und Valin für die Effekte der Plasma-Aminosäuren verantwortlich zu sein, und Isoleucin und Valine zusammen waren ebenfalls in der Lage, den Proteinabbau zu hemmen und die Synthese zu fördern.

@article{doi101016s0021925819420139,
    author = "Fulks, Richard M. and Li, J B and Goldberg, Alfred L.",
    title = "Effects of insulin, glucose, and amino acids on protein turnover in rat diaphragm.",
    year = "1975",
    journal = "Journal of Biological Chemistry",
    abstract = "A simple method is described for measuring rates of protein synthesis and degradation in isolated rat diaphragm. Muscles incubated in Krebs-Ringer bicarbonate buffer showed a linear rate of synthesis for 3 hours. At the same time, the muscle released tyrosine and ninhydrin-positive material, primarily amino acids, at a linear rate. This release was not a nonspecific leakage of material from the intracellular pools, but reflected net protein degradation. Tyrosine was chosen for studies of protein turnover, since it rapidly equilibrates between intracellular pools and the medium, it can be measured fluorometrically, and it is neither synthesized nor degraded by this tissue. To follow protein degradation independently of synthesis, muscles were incubated in the presence of cycloheximide. Under these conditions, the amount of tyrosine in the intracellular pools was constant, while the muscle released tyrosine at a linear rate. This tyrosine release was used as a measure of degradation. This preparation was used to study the influence of various factors known to be important for muscle growth on protein synthesis and degradation. Similar effects were obtained with diaphragms of normal and fasted rats although the latter showed decreased synthesis and increased protein degradation. Insulin by itself not only stimulated synthesis but also inhibited protein degradation (even in the presence of cycloheximide). These two effects served to reduce the net release of tyrosine from muscle protein to comparable extents. Effects of insulin on synthesis and degradation were greater when glucose was also present in the medium. Glucose by itself inhibited protein degradation but in the absence of insulin glucose had no significant effect on synthesis. Nevertheless, glucose stimulated incorporation of radioactivive tyrosine into protein, but this effect was due to an increased intracellular specific activity. Unlike glucose neither beta-hydroxybutyrate or octanoic acid had any demonstrable effects on protein degradion. The addition of amino acids at plasma concentrations both promoted protein synthesis and inhibited degradation in the diaphragm. Five times normal plasma concentrations of the amino acids had larger effects. The three branched chain amino acids together stimulated synthesis and reduced degradation, while the remaining plasma amino acids did not affect either process significantly. Thus leucine, isoleucine, and valine appear responsible for the effects of plasma amino or isoleucine and valine together, also were able to inhibit protein degradation and promote synthesis.",
    url = "https://doi.org/10.1016/s0021-9258(19)42013-9",
    doi = "10.1016/s0021-9258(19)42013-9",
    openalex = "W1491317952",
    references = "doi101016s0021925818510346"
}

@phdthesis{hennen1975the13,
    author = "Hennen, G. und Plaquet, R. und Biserte, G",
    title = "Die Synthese von Aminosäurepolymeren durch thermische Kondensation bei 105° ohne Katalysator",
    year = "1975",
    publisher = "Biochimie, v. 57, S. 1395-1396",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Hennen, G., Plaquet, R., und Biserte, G., 1975, Die Synthese von Aminosäurepolymeren durch thermische Kondensation bei 105° ohne Katalysator: Biochimie, v. 57, S. 1395-1396.}"
}

@misc{melius1975thermal14,
    author = "Melius, P. und Sheng, Y. Y.-P",
    title = "Thermische Kondensation einer Mischung aus sechs Aminosäuren",
    year = "1975",
    howpublished = "Bioorganic Chemistry, v. 4, p. 385-391",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Melius, P., und Sheng, Y. Y.-P., 1975, Thermische Kondensation einer Mischung aus sechs Aminosäuren: Bioorganic Chemistry, v. 4, p. 385-391.}"
}

@article{doi1010160303264776900095,
    author = "Fouche, Clarence E. und Rohlfing, Duane L.",
    title = "Thermische Polymerisation von Aminosäuren unter verschiedenen Atmosphären oder bei niedrigem Druck",
    year = "1976",
    journal = "Biosystems",
    url = "https://doi.org/10.1016/0303-2647(76)90009-5",
    doi = "10.1016/0303-2647(76)90009-5",
    openalex = "W2050928133",
    references = "doi101007978146842019718"
}

@article{doi1010160303264776900162,
    author = "Rohlfing, Duane L. und McAlhaney, Walter W.",
    title = "Die thermische Polymerisation von Aminosäuren in Gegenwart von Sand",
    year = "1976",
    journal = "Biosystems",
    url = "https://doi.org/10.1016/0303-2647(76)90016-2",
    doi = "10.1016/0303-2647(76)90016-2",
    openalex = "W2003831880",
    references = "doi101007978146842019718"
}

Es wird ein analytisches Verfahren beschrieben, das die präzise Aminosäurezusammensetzung eines Proteins oder eines Peptids aus einem einzigen Hydrolysat liefert. Dieses Verfahren verwendet 4 N Methansulfonsäure, die 0,2% 3-(2-aminoethyl)indol enthält, anstatt 6N HCl als Katalysator für die Hydrolyse. Die Hydrolyse wird im Vakuum (20 mu) bei 115 Grad für 22 bis 72 Stunden durchgeführt. Halbcystin wird als S-Sulfocystein bestimmt, indem das Hydrolysat mit Dithiothreitol behandelt und anschließend ein Überschuss an Tetrathionat hinzugefügt wird. Die Werte aller Aminosäuren, einschließlich Tryptophan und Halbcystin, lagen nahe den erwarteten theoretischen Werten für die untersuchten Proteine. Das Verfahren hat den Vorteil, dass das neutralisierte Hydrolysat direkt auf eine Ionenaustausch-Säule aufgetragen werden kann. Ferner ist das Verfahren in der Lage, zwischen freien Sulfhydrylgruppen als S-Carbosymethylcystein und Disulfiden als S-Sulfocystein zu unterscheiden. Eine Einschränkung des Verfahrens besteht darin, dass Tryptophan weiterhin empfindlich auf das Vorhandensein von Kohlenhydraten in der Probe reagiert.

@article{doi101016s0021925817336372,
    author = "Simpson, Robert J. und Neuberger, M R und Liu, T Y",
    title = "Complete amino acid analysis of proteins from a single hydrolysate.",
    year = "1976",
    journal = "Journal of Biological Chemistry",
    abstract = "Es wird ein analytisches Verfahren beschrieben, das die präzise Aminosäurezusammensetzung eines Proteins oder eines Peptids aus einem einzigen Hydrolysat liefert. Dieses Verfahren verwendet 4 N Methansulfonsäure, die 0,2\% 3-(2-aminoethyl)indol enthält, anstatt 6N HCl als Katalysator für die Hydrolyse. Die Hydrolyse wird im Vakuum (20 mu) bei 115 Grad für 22 bis 72 Stunden durchgeführt. Halbcystin wird als S-Sulfocystein bestimmt, indem das Hydrolysat mit Dithiothreitol behandelt und anschließend ein Überschuss an Tetrathionat hinzugefügt wird. Die Werte aller Aminosäuren, einschließlich Tryptophan und Halbcystin, lagen nahe den erwarteten theoretischen Werten für die untersuchten Proteine. Das Verfahren hat den Vorteil, dass das neutralisierte Hydrolysat direkt auf eine Ionenaustausch-Säule aufgetragen werden kann. Ferner ist das Verfahren in der Lage, zwischen freien Sulfhydrylgruppen als S-Carbosymethylcystein und Disulfiden als S-Sulfocystein zu unterscheiden. Eine Einschränkung des Verfahrens besteht darin, dass Tryptophan weiterhin empfindlich auf das Vorhandensein von Kohlenhydraten in der Probe reagiert.",
    url = "https://doi.org/10.1016/s0021-9258(17)33637-2",
    doi = "10.1016/s0021-9258(17)33637-2",
    openalex = "W1574128379"
}

@phdthesis{rohlfing1976thermal20,
    author = "Rohlfing, D. L",
    title = "Thermische Polyamino­säuren",
    year = "1976",
    publisher = "Synthese bei weniger als 100° C: Science, v. 193, S. 68-70",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Rohlfing, D. L., 1976, Thermische Polyamino­säuren: Synthese bei weniger als 100° C: Science, v. 193, S. 68-70.}"
}

@article{nakashima1977a16,
    author = "Nakashima, T. und Jungck, J. R. und Fox, S. W. und Lederer, E. und Das, B. C",
    title = "Ein Test auf Zufälligkeit in Peptiden, die aus einem thermischen Polyaminoäure isoliert wurden",
    year = "1977",
    journal = "International Journal of Quantum Chemistry, v. QBS4, S. 65-72",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Nakashima, T., Jungck, J. R., Fox, S. W., Lederer, E., und Das, B. C., 1977, Ein Test auf Zufälligkeit in Peptiden, die aus einem thermischen Polyaminoäure isoliert wurden: International Journal of Quantum Chemistry, v. QBS4, S. 65-72.}"
}

@misc{grote1978effect9,
    author = "Grote, J. R. und Syren, R. M. und Fox, S. W",
    title = "Wirkung des Produkts aus erhitzten Aminosäuren auf die Leitfähigkeit in Lipid-Doppelschicht-Membranen und nichtwässrigen Lösungsmitteln",
    year = "1978",
    howpublished = "BioSystems, v. 10, p. 287-292",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Grote, J. R., Syren, R. M., und Fox, S. W., 1978, Wirkung des Produkts aus erhitzten Aminosäuren auf die Leitfähigkeit in Lipid-Doppelschicht-Membranen und nichtwässrigen Lösungsmitteln: BioSystems, v. 10, p. 287-292.}"
}

@article{doi1010160303264779900194,
    author = "Harada, Kaoru und Matsuyama, Masayo",
    title = "Polykondensation thermischer Vorläufer von Aminosäuren und Charakterisierung der konstituierenden Aminosäuren",
    year = "1979",
    journal = "Biosystems",
    url = "https://doi.org/10.1016/0303-2647(79)90019-4",
    doi = "10.1016/0303-2647(79)90019-4",
    openalex = "W2021291270",
    references = "doi101007bf02165821"
}

@article{fox1980response2,
    author = "Fox, S. W",
    title = "Antwort auf wiederholte Aussagen über die für die Polykondensation von Aminosäuren erforderlichen Temperaturen",
    year = "1980",
    journal = "Journal of Molecular Evolution, v. 15, S. 539",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Fox, S. W., 1980, Antwort auf wiederholte Aussagen über die für die Polykondensation von Aminosäuren erforderlichen Temperaturen: Journal of Molecular Evolution, v. 15, S. 539.}"
}

@phdthesis{nakashima1980synthesis15,
    author = "Nakashima, T. und Fox, S. W",
    title = "Synthese von Peptiden aus Aminosäuren und ATP mit lysinreichen Proteoiden",
    year = "1980",
    publisher = "Journal of Molecular Evolution, v. 15, S. 161-168",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Nakashima, T., und Fox, S. W., 1980, Synthese von Peptiden aus Aminosäuren und ATP mit lysinreichen Proteoiden: Journal of Molecular Evolution, v. 15, S. 161-168.}"
}

@article{doi1010160303264781900551,
    author = "Hartmann, Jürgen und Brand, M. Christel und Dose, Klaus",
    title = "Bildung spezifischer Aminosäuresequenzen während der thermischen Polymerisation von Aminosäuren",
    year = "1981",
    journal = "Biosystems",
    url = "https://doi.org/10.1016/0303-2647(81)90055-1",
    doi = "10.1016/0303-2647(81)90055-1",
    openalex = "W2054632312",
    references = "doi101007978146842019718"
}

Zusammenfassung Primäre Aminosäuren reagieren mit o-Phthaldialdehyd in Gegenwart von Mercaptanen zu intensiv fluoreszierenden Derivaten. Durch den Einsatz der Reverse-Phase-Hochleistungsflüssigkeitschromatographie wurde eine Mischung, die 26 dieser Derivate enthielt, effizient getrennt, wobei die Analysenzeit weniger als 35 Minuten betrug. Die Quantifizierung der einzelnen Aminosäuren war reproduzierbar mit einer durchschnittlichen relativen Abweichung von ± 1,4 % und hatte eine Nachweisgrenze von etwa 50 Femtomol. Verbesserungen der Stabilität und Fluoreszenzantwort von Lysin und Hydroxylysine wurden durch die Einbeziehung von Natriumdodecylsulfat in das Derivatisierungsmittel erzielt. Anwendungen des Chromatographiesystems, die die Aminosäureanalyse von Peptiden nach saurer oder enzymatischer Hydrolyse umfassen, werden vorgestellt. Methoden zur Sequenzanalyse von Picomol-Mengen von Peptiden durch zeitgesteuerte Hydrolyse mit Exopeptidasen wurden ebenfalls entwickelt, die das oben beschriebene Trennverfahren zur Identifizierung und Quantifizierung der freigesetzten Aminosäuren einsetzten.

@article{doi10108001483918108059956,
    author = "Jones, Barry und Pääbo, Svante und Stein, Stanley J.",
    title = "Aminosäureanalyse und enzymatische Sequenzbestimmung von Peptiden durch ein verbessertes o-Phthaldialdehyd-Vorkolumnen-Labelierungsverfahren",
    year = "1981",
    journal = "Journal of Liquid Chromatography",
    abstract = "Zusammenfassung Primäre Aminosäuren reagieren mit o-Phthaldialdehyd in Gegenwart von Mercaptanen zu intensiv fluoreszierenden Derivaten. Durch den Einsatz der Reverse-Phase-Hochleistungsflüssigkeitschromatographie wurde eine Mischung, die 26 dieser Derivate enthielt, effizient getrennt, wobei die Analysenzeit weniger als 35 Minuten betrug. Die Quantifizierung der einzelnen Aminosäuren war reproduzierbar mit einer durchschnittlichen relativen Abweichung von ± 1,4 % und hatte eine Nachweisgrenze von etwa 50 Femtomol. Verbesserungen der Stabilität und Fluoreszenzantwort von Lysin und Hydroxylysine wurden durch die Einbeziehung von Natriumdodecylsulfat in das Derivatisierungsmittel erzielt. Anwendungen des Chromatographiesystems, die die Aminosäureanalyse von Peptiden nach saurer oder enzymatischer Hydrolyse umfassen, werden vorgestellt. Methoden zur Sequenzanalyse von Picomol-Mengen von Peptiden durch zeitgesteuerte Hydrolyse mit Exopeptidasen wurden ebenfalls entwickelt, die das oben beschriebene Trennverfahren zur Identifizierung und Quantifizierung der freigesetzten Aminosäuren einsetzten.",
    url = "https://doi.org/10.1080/01483918108059956",
    doi = "10.1080/01483918108059956",
    openalex = "W2023822557",
    references = "doi101021ac50047a019"
}

@misc{fox1981amino4,
    author = "Fox, S. W. und Harada, K. und Hare, P. E",
    title = "Aminosäuren vom Mond",
    year = "1981",
    howpublished = "Notizen zu Meteoriten: Subzelluläre Biochemie, Bd. 8, S. 357-373",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Fox, S. W., Harada, K., und Hare, P. E., 1981, Aminosäuren vom Mond: Notizen zu Meteoriten: Subzelluläre Biochemie, Bd. 8, S. 357-373.}"
}

@misc{heinz1981the12,
    author = "Heinz, B. und Ried, W",
    title = "Die Bildung von Chromophoren durch Aminosäurethermolyse und ihre mögliche Rolle als präbiotische Photorezeptoren",
    year = "1981",
    howpublished = "BioSystems, v. 14, S. 33-40",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Heinz, B., und Ried, W., 1981, Die Bildung von Chromophoren durch Aminosäurethermolyse und ihre mögliche Rolle als präbiotische Photorezeptoren: BioSystems, v. 14, S. 33-40.}"
}

Es wurde eine Methode entwickelt, um die uninterpretierten Tandem-Massenspektren von Peptiden, die unter niedrigen Energien (10-50 eV) bei Kollisionsbedingungen erzeugt wurden, mit Aminosäuresequenzen in der Genpept-Datenbank zu korrelieren. Bei dieser Methode wird die Proteindatenbank durchsucht, um lineare Aminosäuresequenzen innerhalb einer Massentoleranz von ±1 u des Molekulargewichts des Vorläuferions zu identifizieren. Anschließend wird eine Kreuzkorrelationsfunktion verwendet, um eine Messung der Ähnlichkeit zwischen den Masse-zu-Ladungs-Verhältnissen für die aus den Aminosäuresequenzen, die aus der Datenbank gewonnen wurden, vorhergesagten Fragmentionen und den im Tandem-Massenspektren beobachteten Fragmentionen bereitzustellen. Im Allgemeinen deutet eine Differenz größer als 0,1 zwischen den normierten Kreuzkorrelationsfunktionen der ersten- und zweitplatzierten Suchergebnisse auf einen erfolgreichen Abgleich zwischen Sequenz und Spektrum hin. Durchsuchen von artspezifischen Proteindatenbanken mit Tandem-Massenspektren, die aus Peptiden gewonnen wurden, die aus enzymatisch verdauten Gesamtproteinen von E. coli- und S. cerevisiae-Zellen stammen, ermöglichte den Abgleich der Spektren mit Aminosäuresequenzen innerhalb von Proteinen dieser Organismen. Der in diesem Manuskript beschriebene Ansatz bietet eine bequeme Methode, um Tandem-Massenspektren mit bekannten Sequenzen in einer Proteindatenbank zu interpretieren.

@article{doi1010161044030594800162,
    author = "Eng, Jimmy K. und McCormack, Ashley L. und Yates, John R.",
    title = "An approach to correlate tandem mass spectral data of peptides with amino acid sequences in a protein database",
    year = "1994",
    journal = "Journal of the American Society for Mass Spectrometry",
    abstract = "Es wurde eine Methode entwickelt, um die uninterpretierten Tandem-Massenspektren von Peptiden, die unter niedrigen Energien (10-50 eV) bei Kollisionsbedingungen erzeugt wurden, mit Aminosäuresequenzen in der Genpept-Datenbank zu korrelieren. Bei dieser Methode wird die Proteindatenbank durchsucht, um lineare Aminosäuresequenzen innerhalb einer Massentoleranz von ±1 u des Molekulargewichts des Vorläuferions zu identifizieren. Anschließend wird eine Kreuzkorrelationsfunktion verwendet, um eine Messung der Ähnlichkeit zwischen den Masse-zu-Ladungs-Verhältnissen für die aus den Aminosäuresequenzen, die aus der Datenbank gewonnen wurden, vorhergesagten Fragmentionen und den im Tandem-Massenspektren beobachteten Fragmentionen bereitzustellen. Im Allgemeinen deutet eine Differenz größer als 0,1 zwischen den normierten Kreuzkorrelationsfunktionen der ersten- und zweitplatzierten Suchergebnisse auf einen erfolgreichen Abgleich zwischen Sequenz und Spektrum hin. Durchsuchen von artspezifischen Proteindatenbanken mit Tandem-Massenspektren, die aus Peptiden gewonnen wurden, die aus enzymatisch verdauten Gesamtproteinen von E. coli- und S. cerevisiae-Zellen stammen, ermöglichte den Abgleich der Spektren mit Aminosäuresequenzen innerhalb von Proteinen dieser Organismen. Der in diesem Manuskript beschriebene Ansatz bietet eine bequeme Methode, um Tandem-Massenspektren mit bekannten Sequenzen in einer Proteindatenbank zu interpretieren.",
    url = "https://doi.org/10.1016/1044-0305(94)80016-2",
    doi = "10.1016/1044-0305(94)80016-2",
    openalex = "W2026465178",
    references = "doi101126science2675315, openalexw2282054059"
}

Neueste Studien zum Stickstoff (N)-Kreislauf in der arktischen Tundra haben gezeigt, dass der anorganische N, der Pflanzen durch Mineralisierung zugeführt wird, nicht ausreicht, um den jährlichen N-Bedarf vieler Tundraspezies zu decken. Während die N-Mineralisierung in Tundraböden langsam ist und die Konzentrationen an anorganischem N niedrig sind, weisen diese Böden große Vorräte an strukturellem und löslichem organischem N auf. Im Lichte dieser Beobachtungen wurden die Kinetiken der Aufnahme von drei Aminosäuren (Glycin, Asparaginsäure und Glutaminsäure) bei dominanten Gefäßpflanzenarten der vier wichtigsten Ökosystemtypen in der arktischen Alaska gemessen und mit den Konzentrationen freier Aminosäuren in den Böden verglichen. Die Aufnahmeraten wurden an Wurzeln unter Verwendung von 14C-markierten Substraten gemessen. Die Konzentrationen freier Aminosäuren im Boden wurden an wasserextrahierten Proben mittels Hochleistungsflüssigchromatographie gemessen. Alle Arten hatten eine höhere Kapazität (Vmax) für die Ammoniumaufnahme (gemessen unter Verwendung von Methylamin als Ammonium-Analogon) als für jede Aminosäure. Allerdings waren bei im Feld beobachteten Konzentrationen die für Aminosäuren geschätzten Aufnahmeraten ähnlich (Glycin) oder geringer (Asparaginsäure und Glutaminsäure) als die für Ammonium. Auf der Grundlage dieser Vergleiche können die Aufnahmeraten der drei Aminosäuren zusammen zwischen 10 und 82% der gesamten N-Aufnahme im Feld ausmachen, abhängig von der Art und der Gemeinschaft. Laubverlierende Sträucher hatten höhere Aufnahmeraten als die langsamer wachsenden immergrünen Sträucher, was darauf hindeutet, dass neues Wachstum eine Senke schuf, die die Kapazität für die Aminosäureaufnahme stark beeinflusste. Im Allgemeinen hatten Ektomykorrhiza-Arten eine höhere Aminosäureaufnahme als nicht-mykorrhizale Arten. Bei Arten, die aus mehr als einer Gemeinschaft sampled wurden, waren die Aminosäureaufnahmeraten in der Gemeinschaft am höchsten, in der eine bestimmte Aminosäure im Boden am häufigsten vorkam. Die Ergebnisse deuten darauf hin, dass Pflanzen in der arktischen Tundra den Mineralisierungsschritt der Zersetzung umgehen, indem sie Aminosäuren direkt aufnehmen. Dies impliziert, dass in den organischen Böden dieser Tundrasysteme (1) anorganischer Stickstoff ein unzureichendes Maß für den pflanzenverfügbaren Bodennitrogen ist, (2) Mineralisierungsraten die Stickstoffzufuhrsraten zu Pflanzen unterschätzen, (3) die großen Unterschiede zwischen Arten in der Kapazität, verschiedene Formen von N aufzunehmen, eine ausreichende Grundlage für die Nischendifferenzierung bieten, was zuvor als eine einzige Ressource betrachtet wurde, und (4) durch das Umgehen der N-Mineralisierung Pflanzen den N-Umsatz beschleunigen und effektiv eine größere Kontrolle über den N-Kreislauf ausüben als bisher anerkannt.

@article{doi1023071940891,
    author = "Kielland, Knut",
    title = "Aminosäureaufnahme durch arktische Pflanzen: Implikationen für die Pflanzenernährung und den Stickstoffkreislauf",
    year = "1994",
    journal = "Ecology",
    abstract = "Neueste Studien zum Stickstoff (N)-Kreislauf in der arktischen Tundra haben gezeigt, dass der anorganische N, der Pflanzen durch Mineralisierung zugeführt wird, nicht ausreicht, um den jährlichen N-Bedarf vieler Tundraspezies zu decken. Während die N-Mineralisierung in Tundraböden langsam ist und die Konzentrationen an anorganischem N niedrig sind, weisen diese Böden große Vorräte an strukturellem und löslichem organischem N auf. Im Lichte dieser Beobachtungen wurden die Kinetiken der Aufnahme von drei Aminosäuren (Glycin, Asparaginsäure und Glutaminsäure) bei dominanten Gefäßpflanzenarten der vier wichtigsten Ökosystemtypen in der arktischen Alaska gemessen und mit den Konzentrationen freier Aminosäuren in den Böden verglichen. Die Aufnahmeraten wurden an Wurzeln unter Verwendung von 14C-markierten Substraten gemessen. Die Konzentrationen freier Aminosäuren im Boden wurden an wasserextrahierten Proben mittels Hochleistungsflüssigchromatographie gemessen. Alle Arten hatten eine höhere Kapazität (Vmax) für die Ammoniumaufnahme (gemessen unter Verwendung von Methylamin als Ammonium-Analogon) als für jede Aminosäure. Allerdings waren bei im Feld beobachteten Konzentrationen die für Aminosäuren geschätzten Aufnahmeraten ähnlich (Glycin) oder geringer (Asparaginsäure und Glutaminsäure) als die für Ammonium. Auf der Grundlage dieser Vergleiche können die Aufnahmeraten der drei Aminosäuren zusammen zwischen 10 und 82% der gesamten N-Aufnahme im Feld ausmachen, abhängig von der Art und der Gemeinschaft. Laubverlierende Sträucher hatten höhere Aufnahmeraten als die langsamer wachsenden immergrünen Sträucher, was darauf hindeutet, dass neues Wachstum eine Senke schuf, die die Kapazität für die Aminosäureaufnahme stark beeinflusste. Im Allgemeinen hatten Ektomykorrhiza-Arten eine höhere Aminosäureaufnahme als nicht-mykorrhizale Arten. Bei Arten, die aus mehr als einer Gemeinschaft sampled wurden, waren die Aminosäureaufnahmeraten in der Gemeinschaft am höchsten, in der eine bestimmte Aminosäure im Boden am häufigsten vorkam. Die Ergebnisse deuten darauf hin, dass Pflanzen in der arktischen Tundra den Mineralisierungsschritt der Zersetzung umgehen, indem sie Aminosäuren direkt aufnehmen. Dies impliziert, dass in den organischen Böden dieser Tundrasysteme (1) anorganischer Stickstoff ein unzureichendes Maß für den pflanzenverfügbaren Bodennitrogen ist, (2) Mineralisierungsraten die Stickstoffzufuhrsraten zu Pflanzen unterschätzen, (3) die großen Unterschiede zwischen Arten in der Kapazität, verschiedene Formen von N aufzunehmen, eine ausreichende Grundlage für die Nischendifferenzierung bieten, was zuvor als eine einzige Ressource betrachtet wurde, und (4) durch das Umgehen der N-Mineralisierung Pflanzen den N-Umsatz beschleunigen und effektiv eine größere Kontrolle über den N-Kreislauf ausüben als bisher anerkannt.",
    url = "https://doi.org/10.2307/1940891",
    doi = "10.2307/1940891",
    openalex = "W2069065722",
    references = "doi101021ac50047a019, openalexw1558206756"
}

In Experimenten, die vulkanische oder hydrothermale Umgebungen modellieren, wurden Aminosäuren durch Verwendung von coprecipitiertem (Ni,Fe)S und CO in Verbindung mit H2S (oder CH3SH) als Katalysator und Kondensationsmittel bei 100 °C und pH 7 bis 10 unter anaeroben, wässrigen Bedingungen in ihre Peptide umgewandelt. Diese Ergebnisse zeigen, dass Aminosäuren unter geochemisch relevanten Bedingungen aktiviert werden können. Sie stützen eine thermophile Entstehung des Lebens und ein frühes Auftreten von Peptiden in der Evolution eines primordialen Stoffwechsels.

@article{doi101126science2815377670,
    author = "Huber, Claudia and Wächtershäuser, Günter",
    title = "Peptides by Activation of Amino Acids with CO on (Ni,Fe)S Surfaces: Implications for the Origin of Life",
    year = "1998",
    journal = "Science",
    abstract = "In experiments modeling volcanic or hydrothermal settings amino acids were converted into their peptides by use of coprecipitated (Ni,Fe)S and CO in conjunction with H2S (or CH3SH) as a catalyst and condensation agent at 100 degreesC and pH 7 to 10 under anaerobic, aqueous conditions. These results demonstrate that amino acids can be activated under geochemically relevant conditions. They support a thermophilic origin of life and an early appearance of peptides in the evolution of a primordial metabolism.",
    url = "https://doi.org/10.1126/science.281.5377.670",
    doi = "10.1126/science.281.5377.670",
    openalex = "W2166068250",
    references = "doi101016s0047248478800529"
}

Es wird eine Methode zur Bestimmung von nicht derivatisierten Aminosäuren beschrieben, die auf der Kopplung von Kapillarelektrophorese mit Elektrospray-Ionisations-Massenspektrometrie (CE-ESI-MS) basiert. Um freie Aminosäuren gleichzeitig zu analysieren, wurde eine niedrig-säurehaltige pH-Bedingung verwendet, um den gesamten Aminosäuren eine positive Ladung zu verleihen. Die Wahl des Elektrolyten und dessen Konzentration beeinflusste die Auflösung und die Peak-Form der Aminosäuren, und 1 M Ameisensäure wurde als optimaler Elektrolyt ausgewählt. Gleichzeitig hatte die Zusammensetzung der Mantelflüssigkeit einen signifikanten Einfluss auf die Empfindlichkeit, und die höchste Empfindlichkeit wurde erzielt, wenn 5 mM Ammoniumacetat in 50 % (v/v) Methanol-Wasser verwendet wurde. Protonierte Aminosäuren wurden grob durch CE getrennt und selektiv von einem Quadrupol-Massenspektrometer mit einer Mantelfluss-Elektrospray-Ionisierungs-Schnittstelle detektiert. Unter den optimierten Bedingungen wurden 19 freie Aminosäuren, die normalerweise in Proteinen vorkommen, sowie mehrere physiologische Aminosäuren in weniger als 17 Minuten gut bestimmt. Die Nachweisgrenzen für basische Aminosäuren lagen zwischen 0,3 und 1,1 µmol/L, und für saure und niedrigmolekulare Aminosäuren waren sie weniger als 6,0 µmol/L bei einer Druckinjektion von 50 mbar für 3 s (3 nL) bei einem Signal-zu-Rausch-Verhältnis von 3. Diese Methode ist im Vergleich zu konventionellen Techniken einfach, schnell und selektiv und könnte leicht auf die Analyse freier Aminosäuren in Sojasauce angewendet werden.

@article{doi101021ac990976y,
    author = "Soga, Tomoyoshi und Heiger, David N.",
    title = "Aminosäure-Analyse durch Kapillarelektrophorese mit Elektrospray-Ionisations-Massenspektrometrie",
    year = "2000",
    journal = "Analytical Chemistry",
    abstract = "Es wird eine Methode zur Bestimmung von nicht derivatisierten Aminosäuren beschrieben, die auf der Kopplung von Kapillarelektrophorese mit Elektrospray-Ionisations-Massenspektrometrie (CE-ESI-MS) basiert. Um freie Aminosäuren gleichzeitig zu analysieren, wurde eine niedrig-säurehaltige pH-Bedingung verwendet, um den gesamten Aminosäuren eine positive Ladung zu verleihen. Die Wahl des Elektrolyten und dessen Konzentration beeinflusste die Auflösung und die Peak-Form der Aminosäuren, und 1 M Ameisensäure wurde als optimaler Elektrolyt ausgewählt. Gleichzeitig hatte die Zusammensetzung der Mantelflüssigkeit einen signifikanten Einfluss auf die Empfindlichkeit, und die höchste Empfindlichkeit wurde erzielt, wenn 5 mM Ammoniumacetat in 50\% (v/v) Methanol-Wasser verwendet wurde. Protonierte Aminosäuren wurden grob durch CE getrennt und selektiv von einem Quadrupol-Massenspektrometer mit einer Mantelfluss-Elektrospray-Ionisierungs-Schnittstelle detektiert. Unter den optimierten Bedingungen wurden 19 freie Aminosäuren, die normalerweise in Proteinen vorkommen, sowie mehrere physiologische Aminosäuren in weniger als 17 Minuten gut bestimmt. Die Nachweisgrenzen für basische Aminosäuren lagen zwischen 0,3 und 1,1 mumol/L, und für saure und niedrigmolekulare Aminosäuren waren sie weniger als 6,0 mumol/L bei einer Druckinjektion von 50 mbar für 3 s (3 nL) bei einem Signal-zu-Rausch-Verhältnis von 3. Diese Methode ist im Vergleich zu konventionellen Techniken einfach, schnell und selektiv und könnte leicht auf die Analyse freier Aminosäuren in Sojasauce angewendet werden.",
    url = "https://doi.org/10.1021/ac990976y",
    doi = "10.1021/ac990976y",
    openalex = "W1995888001",
    references = "doi1010160003269784903075, doi101016s0021925819777916"
}

Die quantitative Proteomik wurde traditionell durch zweidimensionale Gelelektrophorese durchgeführt, doch in jüngster Zeit haben massenspektrometrische Methoden, die auf der Quantifizierung stabiler Isotope basieren, großes Potenzial für die gleichzeitige und automatisierte Identifizierung und Quantifizierung komplexer Proteinmischungen gezeigt. Hier beschreiben wir eine Methode, die als SILAC (Stable Isotope Labeling by Amino Acids in Cell Culture) bezeichnet wird, für die stabile Isotopenmarkierung durch Aminosäuren in Zellkulturen, um spezifische Aminosäuren in vivo in alle Säugetierproteine einzubauen. Säugetierzelllinien werden in Medien kultiviert, die eine Standard-Essential-Aminosäure nicht enthalten, jedoch mit einer nicht-radioaktiven, isotopenmarkierten Form dieser Aminosäure angereichert sind; in diesem Fall handelt es sich um deuteriertes Leucin (Leu-d3). Wir finden, dass das Wachstum von Zellen, die in diesen Medien gehalten werden, sich nicht vom Wachstum in normalen Medien unterscheidet, wie durch die Zellmorphologie, die Verdopplungszeit und die Fähigkeit zur Differenzierung belegt wird. Die vollständige Einbindung von Leu-d3 trat nach fünf Verdopplungen in den untersuchten Zelllinien und Proteinen ein. Proteinpopulationen aus experimentellen und Kontrollproben werden direkt nach der Entnahme gemischt, und die massenspektrometrische Identifizierung ist einfach, da jedes Leucin-haltige Peptid entweder ausschließlich normales Leucin oder ausschließlich Leu-d3 enthält. Wir haben diese Technik auf die relative Quantifizierung von Veränderungen der Proteinexpression während des Prozesses der Muskelzell-Differenzierung angewendet. Proteine, die während dieses Prozesses als hochreguliert identifiziert wurden, umfassen Glyceraldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase, Fibronectin und Pyruvatkinase M2. SILAC ist ein einfaches, kostengünstiges und genaues Verfahren, das als quantitativer proteomischer Ansatz in jedem Zellkultursystem verwendet werden kann.

@article{doi101074mcpm200025mcp200,
    author = "Ong, Shao‐En und Blagoev, Blagoy und Kratchmarova, Irina und Kristensen, Dan Bach und Steen, Hanno und Pandey, Akhilesh und Mann, Matthias",
    title = "Stable Isotope Labeling by Amino Acids in Cell Culture, SILAC, als eine einfache und genaue Herangehensweise an die Expressions-Proteomik",
    year = "2002",
    journal = "Molecular \& Cellular Proteomics",
    abstract = "Die quantitative Proteomik wurde traditionell durch zweidimensionale Gelelektrophorese durchgeführt, doch in jüngster Zeit haben massenspektrometrische Methoden, die auf der Quantifizierung stabiler Isotope basieren, großes Potenzial für die gleichzeitige und automatisierte Identifizierung und Quantifizierung komplexer Proteinmischungen gezeigt. Hier beschreiben wir eine Methode, die als SILAC (Stable Isotope Labeling by Amino Acids in Cell Culture) bezeichnet wird, für die stabile Isotopenmarkierung durch Aminosäuren in Zellkulturen, um spezifische Aminosäuren in vivo in alle Säugetierproteine einzubauen. Säugetierzelllinien werden in Medien kultiviert, die eine Standard-Essential-Aminosäure nicht enthalten, jedoch mit einer nicht-radioaktiven, isotopenmarkierten Form dieser Aminosäure angereichert sind; in diesem Fall handelt es sich um deuteriertes Leucin (Leu-d3). Wir finden, dass das Wachstum von Zellen, die in diesen Medien gehalten werden, sich nicht vom Wachstum in normalen Medien unterscheidet, wie durch die Zellmorphologie, die Verdopplungszeit und die Fähigkeit zur Differenzierung belegt wird. Die vollständige Einbindung von Leu-d3 trat nach fünf Verdopplungen in den untersuchten Zelllinien und Proteinen ein. Proteinpopulationen aus experimentellen und Kontrollproben werden direkt nach der Entnahme gemischt, und die massenspektrometrische Identifizierung ist einfach, da jedes Leucin-haltige Peptid entweder ausschließlich normales Leucin oder ausschließlich Leu-d3 enthält. Wir haben diese Technik auf die relative Quantifizierung von Veränderungen der Proteinexpression während des Prozesses der Muskelzell-Differenzierung angewendet. Proteine, die während dieses Prozesses als hochreguliert identifiziert wurden, umfassen Glyceraldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase, Fibronectin und Pyruvatkinase M2. SILAC ist ein einfaches, kostengünstiges und genaues Verfahren, das als quantitativer proteomischer Ansatz in jedem Zellkultursystem verwendet werden kann.",
    url = "https://doi.org/10.1074/mcp.m200025-mcp200",
    doi = "10.1074/mcp.m200025-mcp200",
    openalex = "W2140946052",
    references = "doi101002sici15222683200004012161037aidelps103730co2v, doi101016s0021925819414968, doi101021ac00096a002, doi101021ac950914h, doi10103813690, doi101038379466a0, doi10103886783, doi101038nbt1001946, doi101073pnas96126591, doi101083jcb1423873"
}

Das Zersetzungsverhalten von fünf ausgewählten Aminosäuren in Hochtemperatur- und Hochdruckwasser wurde in einem kontinuierlichen Rohrreaktor untersucht. Die Reaktion wurde im Temperaturbereich von 200−340 °C bei einem Druck von 20 MPa durchgeführt. Alanin und seine Derivate Leucin, Phenylalanin, Serin und Asparaginsäure wurden als Modell-Aminosäuren verwendet. Der Einfluss der Temperatur auf Reaktionsprodukte, Reaktionsweg und Reaktionsgeschwindigkeit wurde in Abhängigkeit von der Reaktionszeit bestimmt. Alanin zersetzte sich in Milchsäure und Pyruvsäure und wurde schließlich bei einer Aktivierungsenergie von 154 [kJ/mol] bei 20 MPa zu Kohlendioxid mineralisiert. Die Abbaugeschwindigkeit nahm in folgender Reihenfolge ab: Asparaginsäure, Serin, Phenylalanin, Leucin und Alanin. Das allgemeine Reaktionsnetzwerk von Aminosäuren unter hydrothermalen Bedingungen verläuft über zwei Hauptwege: Deaminierung zur Bildung von Ammoniak und organischen Säuren sowie Decarboxylierung zur Bildung von Kohlensäure und Aminen. Die Deaminierung war die vorherrschende Reaktion bei der Zersetzung von Asparaginsäure, einer sauren Aminosäure. Die Bildung von Glycin und Alanin aus Serin, einer oxy-Aminosäure, wurde ebenfalls beobachtet.

@article{doi101021ie020733n,
    author = "Sato, Nobuaki und Quitain, Armando T. und Kang, Kilyoon und Daimon, Hiroyuki und Fujie, Koichi",
    title = "Reaktionskinetik der Aminosäure-Zersetzung in Hochtemperatur- und Hochdruckwasser",
    year = "2004",
    journal = "Industrial \& Engineering Chemistry Research",
    abstract = "Das Zersetzungsverhalten von fünf ausgewählten Aminosäuren in Hochtemperatur- und Hochdruckwasser wurde in einem kontinuierlichen Rohrreaktor untersucht. Die Reaktion wurde im Temperaturbereich von 200−340 °C bei einem Druck von 20 MPa durchgeführt. Alanin und seine Derivate Leucin, Phenylalanin, Serin und Asparaginsäure wurden als Modell-Aminosäuren verwendet. Der Einfluss der Temperatur auf Reaktionsprodukte, Reaktionsweg und Reaktionsgeschwindigkeit wurde in Abhängigkeit von der Reaktionszeit bestimmt. Alanin zersetzte sich in Milchsäure und Pyruvsäure und wurde schließlich bei einer Aktivierungsenergie von 154 [kJ/mol] bei 20 MPa zu Kohlendioxid mineralisiert. Die Abbaugeschwindigkeit nahm in folgender Reihenfolge ab: Asparaginsäure, Serin, Phenylalanin, Leucin und Alanin. Das allgemeine Reaktionsnetzwerk von Aminosäuren unter hydrothermalen Bedingungen verläuft über zwei Hauptwege: Deaminierung zur Bildung von Ammoniak und organischen Säuren sowie Decarboxylierung zur Bildung von Kohlensäure und Aminen. Die Deaminierung war die vorherrschende Reaktion bei der Zersetzung von Asparaginsäure, einer sauren Aminosäure. Die Bildung von Glycin und Alanin aus Serin, einer oxy-Aminosäure, wurde ebenfalls beobachtet.",
    url = "https://doi.org/10.1021/ie020733n",
    doi = "10.1021/ie020733n",
    openalex = "W2003949804"
}

@incollection{bhushan2008amino,
    author = "Bhushan, Ravi",
    title = "Aminosäuren",
    year = "2008",
    booktitle = "Chromatographic Science Series",
    url = "https://doi.org/10.1201/9781420046786.ch13",
    doi = "10.1201/9781420046786.ch13",
    openalex = "W4214921230"
}

Archivierte Proben aus einem zuvor nicht berichteten 1958er elektrischen Entladungsversuch von Stanley Miller, der Schwefelwasserstoff (H(2)S) enthielt, wurden kürzlich entdeckt und mittels Hochleistungsflüssigkeitschromatographie und Flugzeit-Massenspektrometrie analysiert. Wir berichten hier über die Detektion und Quantifizierung von primären aminhaltigen Verbindungen in den ursprünglichen Probenrückständen, die durch Funkenentladung unter Verwendung eines gasförmigen Gemisches aus H(2)S, CH(4), NH(3) und CO(2) erzeugt wurden. Insgesamt wurden 23 Aminosäuren und 4 Amine, einschließlich 7 organoschwefelhaltiger Verbindungen, in diesen Proben nachgewiesen. Die wichtigsten Aminosäuren mit chiralen Zentren sind innerhalb der Messgenauigkeit racemisch, was darauf hindeutet, dass sie keine während der Probenlagerung eingeführten Kontaminanten sind. Dieses Experiment markiert die erste Synthese von schwefelhaltigen Aminosäuren aus Funkenentladungsversuchen, die darauf ausgelegt waren, urtümliche Umgebungen nachzuahmen. Die relative Ausbeute einiger Aminosäuren, insbesondere der Isomere der Aminobuttersäure, ist die höchste, die je in einem Funkenentladungsversuch gefunden wurde. Die von Miller verwendeten simulierten urtümlichen Bedingungen könnten als Modell für die frühe vulkanische Plume-Chemie dienen und Einblicke in die möglichen Rollen solcher Plume bei der abiotischen organischen Synthese geben. Zusätzlich sind die Gesamtgehalte der synthetisierten Aminosäuren in Anwesenheit von H(2)S sehr ähnlich zu den in einigen kohlenstoffhaltigen Meteoriten gefundenen Gehalten, was darauf hindeutet, dass H(2)S möglicherweise eine wichtige Rolle bei präbiotischen Reaktionen in frühen Sonnensystemumgebungen gespielt hat.

@article{doi101073pnas1019191108,
    author = "Parker, Eric T. und Cleaves, Henderson James und Dworkin, Jason P. und Glavin, D. P. und Callahan, Michael P. und Aubrey, A. D. und Lazcano, Antonio und Bada, Jeffrey L.",
    title = "Primordiale Synthese von Aminen und Aminosäuren in einem 1958er Miller-Experiment mit H2S-reicher Funkenentladung",
    year = "2011",
    journal = "Proceedings of the National Academy of Sciences",
    abstract = "Archivierte Proben aus einem zuvor nicht berichteten 1958er elektrischen Entladungsversuch von Stanley Miller, der Schwefelwasserstoff (H(2)S) enthielt, wurden kürzlich entdeckt und mittels Hochleistungsflüssigkeitschromatographie und Flugzeit-Massenspektrometrie analysiert. Wir berichten hier über die Detektion und Quantifizierung von primären aminhaltigen Verbindungen in den ursprünglichen Probenrückständen, die durch Funkenentladung unter Verwendung eines gasförmigen Gemisches aus H(2)S, CH(4), NH(3) und CO(2) erzeugt wurden. Insgesamt wurden 23 Aminosäuren und 4 Amine, einschließlich 7 organoschwefelhaltiger Verbindungen, in diesen Proben nachgewiesen. Die wichtigsten Aminosäuren mit chiralen Zentren sind innerhalb der Messgenauigkeit racemisch, was darauf hindeutet, dass sie keine während der Probenlagerung eingeführten Kontaminanten sind. Dieses Experiment markiert die erste Synthese von schwefelhaltigen Aminosäuren aus Funkenentladungsversuchen, die darauf ausgelegt waren, urtümliche Umgebungen nachzuahmen. Die relative Ausbeute einiger Aminosäuren, insbesondere der Isomere der Aminobuttersäure, ist die höchste, die je in einem Funkenentladungsversuch gefunden wurde. Die von Miller verwendeten simulierten urtümlichen Bedingungen könnten als Modell für die frühe vulkanische Plume-Chemie dienen und Einblicke in die möglichen Rollen solcher Plume bei der abiotischen organischen Synthese geben. Zusätzlich sind die Gesamtgehalte der synthetisierten Aminosäuren in Anwesenheit von H(2)S sehr ähnlich zu den in einigen kohlenstoffhaltigen Meteoriten gefundenen Gehalten, was darauf hindeutet, dass H(2)S möglicherweise eine wichtige Rolle bei präbiotischen Reaktionen in frühen Sonnensystemumgebungen gespielt hat.",
    url = "https://doi.org/10.1073/pnas.1019191108",
    doi = "10.1073/pnas.1019191108",
    openalex = "W2135893268",
    references = "doi101126science1161527"
}

Die Amid-Funktionalität findet sich in einer Vielzahl biologischer und synthetischer Strukturen wie Proteinen, Polymeren, Pestiziden und Pharmazeutika. Aufgrund der Tatsache, dass synthetische Amide nach wie vor hauptsächlich unter Verwendung von Kupplungsreagenzien mit schlechter Atomökonomie hergestellt werden, ist die direkte katalytische Bildung von Amiden aus Carbonsäuren und Aminen zu einem Bereich wachsender Bedeutung geworden. Eine allgemeine, effiziente und selektive katalytische Methode für diese Transformation würde den wachsenden Anforderungen an grüne Chemie-Verfahren gut entsprechen. Dieser Überblick behandelt katalytische und synthetisch relevante Methoden für die direkte Kondensation von Carbonsäuren und Aminen. Es wird ein umfassender Überblick über homogene und heterogene katalytische Methoden vorgestellt, einschließlich Biokatalysatoren, Lewis-Säure-Katalysatoren auf Basis von Bor und Metallen sowie einer Vielzahl anderer Katalysatortypen.

@article{doi101039c3cs60345h,
    author = "Lundberg, Helena und Tinnis, Fredrik und Selander, Nicklas und Adolfsson, Hans",
    title = "Katalytische Amidbildung aus nicht aktivierten Carbonsäuren und Aminen",
    year = "2014",
    journal = "Chemical Society Reviews",
    abstract = "Die Amid-Funktionalität findet sich in einer Vielzahl biologischer und synthetischer Strukturen wie Proteinen, Polymeren, Pestiziden und Pharmazeutika. Aufgrund der Tatsache, dass synthetische Amide nach wie vor hauptsächlich unter Verwendung von Kupplungsreagenzien mit schlechter Atomökonomie hergestellt werden, ist die direkte katalytische Bildung von Amiden aus Carbonsäuren und Aminen zu einem Bereich wachsender Bedeutung geworden. Eine allgemeine, effiziente und selektive katalytische Methode für diese Transformation würde den wachsenden Anforderungen an grüne Chemie-Verfahren gut entsprechen. Dieser Überblick behandelt katalytische und synthetisch relevante Methoden für die direkte Kondensation von Carbonsäuren und Aminen. Es wird ein umfassender Überblick über homogene und heterogene katalytische Methoden vorgestellt, einschließlich Biokatalysatoren, Lewis-Säure-Katalysatoren auf Basis von Bor und Metallen sowie einer Vielzahl anderer Katalysatortypen.",
    url = "https://doi.org/10.1039/c3cs60345h",
    doi = "10.1039/c3cs60345h",
    openalex = "W2092526937",
    references = "doi101016jprogpolymsci200705010"
}

Ziel dieser Studie war es, experimentelle Belege für die Dynamik und den Mechanismus der spontanen oszillatorischen Peptidisierung in einem abiotischen System mit drei α-Aminosäurepaaren (L-Met-L-Ser, L-His-L-Thr und L-Cys-L-Phg) zu liefern und diese Daten im Kontext eines zuvor etablierten theoretischen Modells zu diskutieren. Für jedes einzelne α-Aminosäure in einem Einkomponenten- und Zweikomponentensystem wurde die Peptidisierungsdynamik mit Hilfe eines Hochleistungsflüssigchromatographen mit Verdampfungssichtlichtstreuungsdetektor verfolgt. Als zusätzliche Technik wurde die Massenspektrometrie (MS) eingesetzt, um die Strukturen der resultierenden Peptide zu untersuchen. Bei L-Met-L-Ser und L-His-L-Thr dominierte die Dynamik einer Aminosäure (L-Met bzw. L-Thr) über die ihrer Gegenstücke. Bei L-Cys-L-Phg wurde keine solche Dominanz der Dynamik einer α-Aminosäure über die ihrer Gegenstücke beobachtet. Die massenspektrometrischen Ergebnisse bestätigten die Bildung von Heteropeptiden mit jedem untersuchten α-Aminosäurepaar. Bei L-Met-L-Ser, L-His-L-Thr und L-Cys-L-Phg wurde eine Synchronisation des oszillatorischen Verhaltens in den Zweikomponentensystemen beobachtet, was auf eine gegenseitige Kreuzkatalyse der beiden Gegenstücke hindeutet, wie sie in Fall 4 des theoretischen Modells angenommen wird.

@article{doi101007s1114401509727,
    author = "Maciejowska, Anna und Godziek, Agnieszka und Sajewicz, Mieczysław und Kowalska, Teresa",
    title = "Untersuchung spontaner nichtlinearer Peptidisierungsdynamik und -mechanismus mit ausgewählten α-Aminosäurepaaren",
    year = "2015",
    journal = "Reaktionskinetik, Mechanismen und Katalyse",
    abstract = "Ziel dieser Studie war es, experimentelle Belege für die Dynamik und den Mechanismus der spontanen oszillatorischen Peptidisierung in einem abiotischen System mit drei α-Aminosäurepaaren (L-Met-L-Ser, L-His-L-Thr und L-Cys-L-Phg) zu liefern und diese Daten im Kontext eines zuvor etablierten theoretischen Modells zu diskutieren. Für jedes einzelne α-Aminosäure in einem Einkomponenten- und Zweikomponentensystem wurde die Peptidisierungsdynamik mit Hilfe eines Hochleistungsflüssigchromatographen mit Verdampfungssichtlichtstreuungsdetektor verfolgt. Als zusätzliche Technik wurde die Massenspektrometrie (MS) eingesetzt, um die Strukturen der resultierenden Peptide zu untersuchen. Bei L-Met-L-Ser und L-His-L-Thr dominierte die Dynamik einer Aminosäure (L-Met bzw. L-Thr) über die ihrer Gegenstücke. Bei L-Cys-L-Phg wurde keine solche Dominanz der Dynamik einer α-Aminosäure über die ihrer Gegenstücke beobachtet. Die massenspektrometrischen Ergebnisse bestätigten die Bildung von Heteropeptiden mit jedem untersuchten α-Aminosäurepaar. Bei L-Met-L-Ser, L-His-L-Thr und L-Cys-L-Phg wurde eine Synchronisation des oszillatorischen Verhaltens in den Zweikomponentensystemen beobachtet, was auf eine gegenseitige Kreuzkatalyse der beiden Gegenstücke hindeutet, wie sie in Fall 4 des theoretischen Modells angenommen wird.",
    url = "https://doi.org/10.1007/s11144-015-0972-7",
    doi = "10.1007/s11144-015-0972-7",
    openalex = "W2303754601",
    references = "doi101556jpc282015210"
}

@article{liu2016catalytic,
    author = "Liu, Guangyi und Wright, Mark M. und Zhao, Qingliang und Brown, Robert C. und Wang, Kaige und Xue, Yuan",
    title = "Katalytische Pyrolyse von Aminosäuren: Vergleich von aliphatischen und cyclischen Aminosäuren",
    year = "2016",
    journal = "Energy Conversion and Management",
    url = "https://doi.org/10.1016/j.enconman.2016.01.024",
    doi = "10.1016/j.enconman.2016.01.024",
    openalex = "W2286125981",
    pages = "220-225",
    volume = "112",
    references = "doi101016jbiombioe200909012, doi101016jbiortech201411050, doi101016jenconman200903001, doi101016jjaap200311004, doi101016jjcat200912013, doi101016jwatres200607030, doi101021ef0502397, doi101039c1ee01230d, doi101039c3gc41288a, doi10108001614949208020306"
}

In unseren früheren Untersuchungen haben wir entdeckt, dass α-Aminosäuren, die in Wasser oder wässrig-organischen Lösungsmitteln gelöst sind, gleichzeitig eine spontane oszillatorische chirale Inversion und eine oszillatorische Peptidierung durchlaufen, und die Dynamik dieser Prozesse hängt stark von der chemischen Struktur einer gegebenen Aminosäure, den physikochemischen Eigenschaften des verwendeten Lösungsmittels, der Umgebungstemperatur usw. ab. Ziel dieser Studie war es, eine vorläufige Erkundung des möglichen Einflusses von D2O auf die Dynamik des spontanen Verhaltens der ausgewählten Test-α-Aminosäuren (L-Phe, L-His, L-Pro und L-Cys) durchzuführen, die für einen Zeitraum von 1 Woche bei 25 ± 0,5 °C gelagert wurden. Als Messverfahren wurden Turbidimetrie im kontinuierlichen Registrierungsmodus und Massenspektrometrie eingesetzt. Zum Vergleich wurden die analogen Ergebnisse für die diskutierten α-Aminosäuren, die in wässrigen organischen Lösungsmitteln gelöst sind und ursprünglich anderswo veröffentlicht wurden, dargestellt. Basierend auf einem Vergleich der turbidimetrischen Fingerabdrücke hat sich die Dynamik der Trübungsschwankungen in schwerem Wasser als eher moderat erwiesen. Die massenspektrometrischen Ergebnisse lieferten bestätigende Beweise für eher vernachlässigbare Peptidmengen in schwerem Wasser. Somit haben turbidimetrische und massenspektrometrische Daten als ergänzende Beweise für eine erhebliche Behinderung der spontanen Peptidierung von α-Aminosäuren in D2O gedient.

@article{doi101007s111440171221z,
    author = "Godziek, Agnieszka and Łągiewka, Anna and Kowalska, Teresa and Sajewicz, Mieczysław",
    title = "The influence of heavy water as a solvent on the spontaneous oscillatory reactions of α-amino acids",
    year = "2017",
    journal = "Reaction Kinetics Mechanisms and Catalysis",
    abstract = "In unseren früheren Untersuchungen haben wir entdeckt, dass α-Aminosäuren, die in Wasser oder wässrig-organischen Lösungsmitteln gelöst sind, gleichzeitig eine spontane oszillatorische chirale Inversion und eine oszillatorische Peptidierung durchlaufen, und die Dynamik dieser Prozesse hängt stark von der chemischen Struktur einer gegebenen Aminosäure, den physikochemischen Eigenschaften des verwendeten Lösungsmittels, der Umgebungstemperatur usw. ab. Ziel dieser Studie war es, eine vorläufige Erkundung des möglichen Einflusses von D2O auf die Dynamik des spontanen Verhaltens der ausgewählten Test-α-Aminosäuren (L-Phe, L-His, L-Pro und L-Cys) durchzuführen, die für einen Zeitraum von 1 Woche bei 25 ± 0,5 °C gelagert wurden. Als Messverfahren wurden Turbidimetrie im kontinuierlichen Registrierungsmodus und Massenspektrometrie eingesetzt. Zum Vergleich wurden die analogen Ergebnisse für die diskutierten α-Aminosäuren, die in wässrigen organischen Lösungsmitteln gelöst sind und ursprünglich anderswo veröffentlicht wurden, dargestellt. Basierend auf einem Vergleich der turbidimetrischen Fingerabdrücke hat sich die Dynamik der Trübungsschwankungen in schwerem Wasser als eher moderat erwiesen. Die massenspektrometrischen Ergebnisse lieferten bestätigende Beweise für eher vernachlässigbare Peptidmengen in schwerem Wasser. Somit haben turbidimetrische und massenspektrometrische Daten als ergänzende Beweise für eine erhebliche Behinderung der spontanen Peptidierung von α-Aminosäuren in D2O gedient.",
    url = "https://doi.org/10.1007/s11144-017-1221-z",
    doi = "10.1007/s11144-017-1221-z",
    openalex = "W2734465939",
    references = "doi101556jpc282015210"
}

Aminosäuren gelten als wertvolle erneuerbare Ressource für die Herstellung von bio-basierten Chemikalien. Hier wird die Ru-katalysierte Hydrierung–Decarbonylierung zu primären Aminen vorgestellt. Im Gegensatz zur direkten Pd-katalysierten Decarboxylierung arbeitet dieses katalytische System bei deutlich niedrigeren Temperaturen und sichert so die Stabilität der primären Amine. Darüber hinaus wird das abgespaltene Kohlenstoffatom nicht als CO2 freigesetzt, sondern als CH4, das für andere Anwendungen (z. B. Energiezwecke) recycelt werden kann. Nach einer allgemeinen Katalysator-Screening wurde das Ru-basierte System für die Modellreaktion von l-Valin in Wasser optimiert, was zu Isobutylamin-Ausbeuten von bis zu 87 % führte. Eine stärkere Säure in der wässrigen Lösung verbessert die Stabilität des Isobutylamins, fördert jedoch gleichzeitig die parallele Bildung von 2-Amino-3-methylbutan, dem wichtigsten Nebenprodukt. Dieser Kompromiss wird durch Zugabe einer geeigneten Menge H3PO4 gesteuert. Neben dem pH-Wert wurden auch die anderen Reaktionsparameter untersucht: H2-Druck, Temperatur und Katalysator-Substrat-Verhältnis. Kinetische Profile wurden aufgezeichnet, um ein tiefgreifendes Verständnis des Reaktionsnetzwerks und der Produktstabilität zu gewinnen. Schließlich wurde die Stabilität und die breite Anwendbarkeit des Ru/C-Katalysators nachgewiesen.

@article{doi101021acssuschemeng6b03140,
    author = "Verduyckt, Jasper und Coeck, Robin und Vos, Dirk De",
    title = "Ru-katalysierte Hydrierung–Decarbonylierung von Aminosäuren zu bio-basierten primären Aminen",
    year = "2017",
    journal = "ACS Sustainable Chemistry \& Engineering",
    abstract = "Aminosäuren gelten als wertvolle erneuerbare Ressource für die Herstellung von bio-basierten Chemikalien. Hier wird die Ru-katalysierte Hydrierung–Decarbonylierung zu primären Aminen vorgestellt. Im Gegensatz zur direkten Pd-katalysierten Decarboxylierung arbeitet dieses katalytische System bei deutlich niedrigeren Temperaturen und sichert so die Stabilität der primären Amine. Darüber hinaus wird das abgespaltene Kohlenstoffatom nicht als CO2 freigesetzt, sondern als CH4, das für andere Anwendungen (z. B. Energiezwecke) recycelt werden kann. Nach einer allgemeinen Katalysator-Screening wurde das Ru-basierte System für die Modellreaktion von l-Valin in Wasser optimiert, was zu Isobutylamin-Ausbeuten von bis zu 87 % führte. Eine stärkere Säure in der wässrigen Lösung verbessert die Stabilität des Isobutylamins, fördert jedoch gleichzeitig die parallele Bildung von 2-Amino-3-methylbutan, dem wichtigsten Nebenprodukt. Dieser Kompromiss wird durch Zugabe einer geeigneten Menge H3PO4 gesteuert. Neben dem pH-Wert wurden auch die anderen Reaktionsparameter untersucht: H2-Druck, Temperatur und Katalysator-Substrat-Verhältnis. Kinetische Profile wurden aufgezeichnet, um ein tiefgreifendes Verständnis des Reaktionsnetzwerks und der Produktstabilität zu gewinnen. Schließlich wurde die Stabilität und die breite Anwendbarkeit des Ru/C-Katalysators nachgewiesen.",
    url = "https://doi.org/10.1021/acssuschemeng.6b03140",
    doi = "10.1021/acssuschemeng.6b03140",
    openalex = "W2591150531",
    references = "doi101016jgca2006061558"
}

In der gegenwärtigen lebenden Materie folgen Biopolymere spezifischen Sequenzen, die ihnen besondere Eigenschaften verleihen, wie beispielsweise die Sequenz von Aminosäuren (AAs) in Proteinen und Peptiden. Eine große Herausforderung für die Aufklärung des Ursprungs des Lebens besteht darin zu verstehen, wie beispielsweise nicht-zufällige Polypeptide unter allen möglichen ausgewählt wurden. Während viele Untersuchungen plausible präbiotische Polymerisierungspfade etabliert haben, haben überraschenderweise nur wenige versucht, die Selektivität dieser Prozesse zu untersuchen. Wir untersuchten ein Szenario der Polymerisierung an Mineraloberflächen, das auf einer moderaten thermischen Aktivierung von Leucin + Glutaminsäure-Mischungen auf Siliziumdioxid basiert. Oligopeptide bis zu Octamere wurden quantitativ in einer „sauberen" präbiotischen Reaktion gebildet und mittels Hochauflösungsmassenspektrometrie und Fourier-Transform-Ionenzyklotronresonanzspektrometrie für eindeutige molekulare Zuordnungen analysiert. Nichttriviale Oligomerisierungsselektivitäten werden sowohl in stöchiometrischen Zusammensetzungen als auch in AA-Sequenzen nachgewiesen, während vergleichbare Selektivitäten in anderen Polymerisierungsszenarien nicht beobachtet werden. Dies muss daher auf spezifische katalytische Reaktionswege zurückzuführen sein, die an der SiO2-Oberfläche stattfinden. Es wird ein statistisches Maß für die in Oligopeptid-Verteilungen enthaltene Information vorgeschlagen. Es könnte verwendet werden, um die Evolution potenziell bedeutsamer Komplexität in Biopolymeren von der mineralischen zur biochemischen Welt zu verfolgen.

@article{doi101021acsearthspacechem0c00183,
    author = "Bedoin, Lise und Alvès, Sandra und Lambert, Jean‐François",
    title = "Ursprung des Lebens und Molekulare Information: Selektivität bei der Mineraloberflächen-induzierten präbiotischen Polymerisierung von Aminosäuren",
    year = "2020",
    journal = "ACS Earth and Space Chemistry",
    abstract = "In der gegenwärtigen lebenden Materie folgen Biopolymere spezifischen Sequenzen, die ihnen besondere Eigenschaften verleihen, wie beispielsweise die Sequenz von Aminosäuren (AAs) in Proteinen und Peptiden. Eine große Herausforderung für die Aufklärung des Ursprungs des Lebens besteht darin zu verstehen, wie beispielsweise nicht-zufällige Polypeptide unter allen möglichen ausgewählt wurden. Während viele Untersuchungen plausible präbiotische Polymerisierungspfade etabliert haben, haben überraschenderweise nur wenige versucht, die Selektivität dieser Prozesse zu untersuchen. Wir untersuchten ein Szenario der Polymerisierung an Mineraloberflächen, das auf einer moderaten thermischen Aktivierung von Leucin + Glutaminsäure-Mischungen auf Siliziumdioxid basiert. Oligopeptide bis zu Octamere wurden quantitativ in einer „sauberen" präbiotischen Reaktion gebildet und mittels Hochauflösungsmassenspektrometrie und Fourier-Transform-Ionenzyklotronresonanzspektrometrie für eindeutige molekulare Zuordnungen analysiert. Nichttriviale Oligomerisierungsselektivitäten werden sowohl in stöchiometrischen Zusammensetzungen als auch in AA-Sequenzen nachgewiesen, während vergleichbare Selektivitäten in anderen Polymerisierungsszenarien nicht beobachtet werden. Dies muss daher auf spezifische katalytische Reaktionswege zurückzuführen sein, die an der SiO2-Oberfläche stattfinden. Es wird ein statistisches Maß für die in Oligopeptid-Verteilungen enthaltene Information vorgeschlagen. Es könnte verwendet werden, um die Evolution potenziell bedeutsamer Komplexität in Biopolymeren von der mineralischen zur biochemischen Welt zu verfolgen.",
    url = "https://doi.org/10.1021/acsearthspacechem.0c00183",
    doi = "10.1021/acsearthspacechem.0c00183",
    openalex = "W3087299006",
    references = "doi101002anie201503792, doi101002bies10192, doi101002bms1200111109, doi101002j153873051948tb01338x, doi101002mas10008, doi101002sici1098278719981711aidmas130co2k, doi101007s1108400891283, doi101073pnas1019191108, doi101126science1173046528, doi101126science663639, fox1960thermal"
}

Die Peptide/Proteine aller Lebewesen auf unserem Planeten bestehen größtenteils aus 19 L-Aminosäuren und Glycin, einer achiralen Aminosäure. Entstanden aus endogenen und exogenen Quellen könnten die Meere der präbiotischen Erde eine enorme Vielfalt an Biomolekülen (einschließlich Aminosäuren) und Vorläufern von Biomolekülen enthalten haben. Wie wurden diese Aminosäuren aus der riesigen Anzahl verfügbarer Aminosäuren und anderer Moleküle ausgewählt? Woraus bestanden die Peptide der präbiotischen Erde? Wie wurden diese Peptide synthetisiert? Mineralien wurden für diese Aufgabe in Betracht gezogen, da sie Aminosäuren aus verdünnten Lösungen vorkonzentrieren, deren Polymerisation katalysieren und sogar die chirale Auswahl derselben vornehmen können. Bislang jedoch wurde dieses Problem nur in abgegrenzten Experimenten untersucht. Es gibt separate Experimente, die zeigen, dass Mineralien Aminosäuren durch Adsorption vorkonzentrieren oder deren Polymerisation katalysieren, oder L-Aminosäuren von D-Aminosäuren trennen. Basierend auf der [GADV]-Protein-Welt-Hypothese sowie der relativen Häufigkeit von Aminosäuren auf der präbiotischen Erde, die von Zaia ermittelt wurde, werden mehrere Experimente vorgeschlagen. Das Hauptziel dieser Experimente besteht darin zu zeigen, dass es mit Mineralien möglich ist, zumindest Peptide zu gewinnen, deren Zusammensetzung eine hohe Menge an L-Aminosäuren und Protein-Aminosäuren (PAAs) umfasst. Diese Experimente sollten unter Verwendung von hydrothermalen Umgebungen und Feucht/Trocken-Zyklen durchgeführt werden. Darüber hinaus ist für Experimente in hydrothermalen Umgebungen sehr wichtig, eines der vorgeschlagenen künstlichen Meerwassers zu verwenden, und für Feucht/Trocken-Umgebungen ist es wichtig, die Experimente in destilliertem Wasser und verdünnten Salzlösungen durchzuführen. Schließlich leiten wir aus diesen Experimenten ab, dass ohne eine RNA-Welt oder sogar eine prägenetische Welt ein kleines Peptid-Set entstehen könnte, das modernen Proteinen besser ähnelt.

@article{doi103390sym12122046,
    author = "Zaia, Dimas Augusto Morozin and Zaia, Cássia Thaïs Bussamra Vieira",
    title = "A Few Experimental Suggestions Using Minerals to Obtain Peptides with a High Concentration of L-Amino Acids and Protein Amino Acids",
    year = "2020",
    journal = "Symmetry",
    abstract = "Die Peptide/Proteine aller Lebewesen auf unserem Planeten bestehen größtenteils aus 19 L-Aminosäuren und Glycin, einer achiralen Aminosäure. Entstanden aus endogenen und exogenen Quellen könnten die Meere der präbiotischen Erde eine enorme Vielfalt an Biomolekülen (einschließlich Aminosäuren) und Vorläufern von Biomolekülen enthalten haben. Wie wurden diese Aminosäuren aus der riesigen Anzahl verfügbarer Aminosäuren und anderer Moleküle ausgewählt? Woraus bestanden die Peptide der präbiotischen Erde? Wie wurden diese Peptide synthetisiert? Mineralien wurden für diese Aufgabe in Betracht gezogen, da sie Aminosäuren aus verdünnten Lösungen vorkonzentrieren, deren Polymerisation katalysieren und sogar die chirale Auswahl derselben vornehmen können. Bislang jedoch wurde dieses Problem nur in abgegrenzten Experimenten untersucht. Es gibt separate Experimente, die zeigen, dass Mineralien Aminosäuren durch Adsorption vorkonzentrieren oder deren Polymerisation katalysieren, oder L-Aminosäuren von D-Aminosäuren trennen. Basierend auf der [GADV]-Protein-Welt-Hypothese sowie der relativen Häufigkeit von Aminosäuren auf der präbiotischen Erde, die von Zaia ermittelt wurde, werden mehrere Experimente vorgeschlagen. Das Hauptziel dieser Experimente besteht darin zu zeigen, dass es mit Mineralien möglich ist, zumindest Peptide zu gewinnen, deren Zusammensetzung eine hohe Menge an L-Aminosäuren und Protein-Aminosäuren (PAAs) umfasst. Diese Experimente sollten unter Verwendung von hydrothermalen Umgebungen und Feucht/Trocken-Zyklen durchgeführt werden. Darüber hinaus ist für Experimente in hydrothermalen Umgebungen sehr wichtig, eines der vorgeschlagenen künstlichen Meerwassers zu verwenden, und für Feucht/Trocken-Umgebungen ist es wichtig, die Experimente in destilliertem Wasser und verdünnten Salzlösungen durchzuführen. Schließlich leiten wir aus diesen Experimenten ab, dass ohne eine RNA-Welt oder sogar eine prägenetische Welt ein kleines Peptid-Set entstehen könnte, das modernen Proteinen besser ähnelt.",
    url = "https://doi.org/10.3390/sym12122046",
    doi = "10.3390/sym12122046",
    openalex = "W3111091408",
    references = "doi101021acsearthspacechem0c00183"
}

Aminosäuren haben sich als nachhaltige Quelle für das Design funktionaler Polymere etabliert. Neben ihrer weit verbreiteten Verfügbarkeit macht vor allem ihre hohe Biokompatibilität sie für eine breite Palette von Anwendungen im Bereich der biomedizinischen Forschung attraktiv. Zusätzlich zu diesen günstigen Eigenschaften macht die Vielfalt reaktiver funktioneller Gruppen in Aminosäuren (d. h. Carbonsäuren, Amine, Thiole und Hydroxylgruppen) sie zu geeigneten Ausgangsmaterialien für verschiedene Polymerisationsansätze, die Stufen- und Kettenwachstumsreaktionen umfassen. Diese Übersicht zielt darauf ab, einen Überblick über Strategien zur Einbindung von Aminosäuren in Polymere zu geben. Zu diesem Zweck konzentriert sie sich auf die Herstellung polymerisierbarer Monomere aus Aminosäuren, die Hauptketten- oder Seitenketten-funktionalisierte Polymere ergeben. Darüber hinaus werden Ansätze zur Nachpolymerisationsmodifikation für die Polymerseitenkettenfunktionalisierung diskutiert. Aminosäuren werden als vielseitige Plattform für die Entwicklung von Polymeren mit maßgeschneiderten Eigenschaften vorgestellt.

@article{doi101002marc202100615,
    author = "Leiske, Meike N. und Kempe, Kristian",
    title = "A Guideline for the Synthesis of Amino‐Acid‐Functionalized Monomers and Their Polymerizations",
    year = "2021",
    journal = "Macromolecular Rapid Communications",
    abstract = "Aminosäuren haben sich als nachhaltige Quelle für das Design funktionaler Polymere etabliert. Neben ihrer weit verbreiteten Verfügbarkeit macht vor allem ihre hohe Biokompatibilität sie für eine breite Palette von Anwendungen im Bereich der biomedizinischen Forschung attraktiv. Zusätzlich zu diesen günstigen Eigenschaften macht die Vielfalt reaktiver funktioneller Gruppen in Aminosäuren (d. h. Carbonsäuren, Amine, Thiole und Hydroxylgruppen) sie zu geeigneten Ausgangsmaterialien für verschiedene Polymerisationsansätze, die Stufen- und Kettenwachstumsreaktionen umfassen. Diese Übersicht zielt darauf ab, einen Überblick über Strategien zur Einbindung von Aminosäuren in Polymere zu geben. Zu diesem Zweck konzentriert sie sich auf die Herstellung polymerisierbarer Monomere aus Aminosäuren, die Hauptketten- oder Seitenketten-funktionalisierte Polymere ergeben. Darüber hinaus werden Ansätze zur Nachpolymerisationsmodifikation für die Polymerseitenkettenfunktionalisierung diskutiert. Aminosäuren werden als vielseitige Plattform für die Entwicklung von Polymeren mit maßgeschneiderten Eigenschaften vorgestellt.",
    url = "https://doi.org/10.1002/marc.202100615",
    doi = "10.1002/marc.202100615",
    openalex = "W3213271036",
    references = "doi103390nano11051119"
}

Polymere, die aus Aminosäure-Bausteinen bestehen, werden weiterhin für biomedizinische Anwendungen in Betracht gezogen. Da Poly(amino acid)s aus natürlichen Aminosäuren aufgebaut sind – denselben Bausteinen, aus denen Proteine bestehen – sind sie biokompatibel, biologisch abbaubar und ihre Abbauprodukte sind verstoffwechselbar. Einige Aminosäuren weisen eine einzigartige asymmetrische AB2-Struktur auf, die ihre Fähigkeit zur Bildung verzweigter Strukturen erleichtert. Diese Übersicht vergleicht die drei Formen hochverzweigter polymerer Strukturen: strukturell hochorganisierte Dendrimere, Dendrigrafts und die weniger organisierten, aber leicht synthetisierbaren Hyperverzweigten Polymere. Ihre Synthesen werden überprüft und verglichen, Methoden zur Modulation der Synthese werden betrachtet und Variationen ihrer traditionellen Synthesen werden gezeigt. Die potenzielle Anwendung hochverzweigter Polymere im Bereich biomedizinischer Anwendungen wird diskutiert, insbesondere ihre Anwendungen als Transportvehikel für Gene und Medikamente sowie ihre Verwendung als antivirale Verbindungen. Von den zwanzig essentiellen Aminosäuren sind L-Lysin, L-Glutaminsäure und L-Asparaginsäure asymmetrische AB2-Moleküle, aber der Großteil der Forschung zu hochverzweigten Poly(amino acid)s hat sich auf das polycationische Poly(L-Lysin) konzentriert, mit einem geringeren Umfang auf Poly(L-Glutaminsäure). Daher liegt die Mehrheit der potenziellen Anwendungen in Transportsystemen für Nukleinsäuren, und diese Übersicht untersucht und vergleicht, wie diese drei Typen hochverzweigter Polymere als nicht-virale Gen-Transfektoren funktionieren. Wenn man Transportsysteme für Medikamente betrachtet, ist die kleine Größe dieser hochverzweigten Polymere vorteilhaft für die Lieferung von inhalierbaren Medikamenten. Obwohl hochverzweigte Polymere, insbesondere Dendrimere, seit mehr als 40 Jahren für die Lieferung von Genen und Medikamenten untersucht wurden, haben sie sich außer bei vielversprechenden antiviralen Anwendungen, die kommerzialisiert wurden, nicht großflächig in die Klinik übertragen lassen.

@article{doi103390nano11051119,
    author = "Thompson, Marisa und Scholz, Carmen",
    title = "Highly Branched Polymers Based on Poly(amino acid)s for Biomedical Application",
    year = "2021",
    journal = "Nanomaterials",
    abstract = "Polymere, die aus Aminosäure-Bausteinen bestehen, werden weiterhin für biomedizinische Anwendungen in Betracht gezogen. Da Poly(amino acid)s aus natürlichen Aminosäuren aufgebaut sind – denselben Bausteinen, aus denen Proteine bestehen – sind sie biokompatibel, biologisch abbaubar und ihre Abbauprodukte sind verstoffwechselbar. Einige Aminosäuren weisen eine einzigartige asymmetrische AB2-Struktur auf, die ihre Fähigkeit zur Bildung verzweigter Strukturen erleichtert. Diese Übersicht vergleicht die drei Formen hochverzweigter polymerer Strukturen: strukturell hochorganisierte Dendrimere, Dendrigrafts und die weniger organisierten, aber leicht synthetisierbaren Hyperverzweigten Polymere. Ihre Synthesen werden überprüft und verglichen, Methoden zur Modulation der Synthese werden betrachtet und Variationen ihrer traditionellen Synthesen werden gezeigt. Die potenzielle Anwendung hochverzweigter Polymere im Bereich biomedizinischer Anwendungen wird diskutiert, insbesondere ihre Anwendungen als Transportvehikel für Gene und Medikamente sowie ihre Verwendung als antivirale Verbindungen. Von den zwanzig essentiellen Aminosäuren sind L-Lysin, L-Glutaminsäure und L-Asparaginsäure asymmetrische AB2-Moleküle, aber der Großteil der Forschung zu hochverzweigten Poly(amino acid)s hat sich auf das polycationische Poly(L-Lysin) konzentriert, mit einem geringeren Umfang auf Poly(L-Glutaminsäure). Daher liegt die Mehrheit der potenziellen Anwendungen in Transportsystemen für Nukleinsäuren, und diese Übersicht untersucht und vergleicht, wie diese drei Typen hochverzweigter Polymere als nicht-virale Gen-Transfektoren funktionieren. Wenn man Transportsysteme für Medikamente betrachtet, ist die kleine Größe dieser hochverzweigten Polymere vorteilhaft für die Lieferung von inhalierbaren Medikamenten. Obwohl hochverzweigte Polymere, insbesondere Dendrimere, seit mehr als 40 Jahren für die Lieferung von Genen und Medikamenten untersucht wurden, haben sie sich außer bei vielversprechenden antiviralen Anwendungen, die kommerzialisiert wurden, nicht großflächig in die Klinik übertragen lassen.",
    url = "https://doi.org/10.3390/nano11051119",
    doi = "10.3390/nano11051119",
    openalex = "W3157707026",
    references = "doi101016jbiomaterials201803046, doi101016jprogpolymsci200705010, doi101021ar200094a, doi101021bc015525a, doi101021ja00167a094, doi101021ja01856a062, doi101021ma971197r, doi101021mp050023q, doi101146annurevmatsci062910100429, fox1958thermal"
}

Die Polymerisation von nicht aktivierten Aminosäuren (AAs) ist ein wichtiges Thema aufgrund ihrer Anwendungen in verschiedenen Bereichen, einschließlich der industriellen medizinischen Chemie und der präbiotischen Chemie. Siliziumdioxid als Katalysator für diese Reaktion ist von großem Interesse aufgrund seiner großen Verfügbarkeit und niedrigen Kosten. Die Synthese von Amid/Peptidbindungen auf Siliziumdioxid wurde weitgehend nachgewiesen, leidet jedoch unter einem Mangel an Wissen über den Reaktionsmechanismus, die Schlüsselfaktoren und Oberflächeneigenschaften, die die Adsorption und Reaktivität von AAs beeinflussen, die Selektivität des Reaktionsprodukts, die Rolle von Wasser in der Reaktion usw. Die vorliegende Übersicht behandelt diese Probleme, indem sie experimentelle und modellbasierte Ergebnisse aus der Literatur zusammenfasst und versucht, einige offensichtliche Widersprüche in veröffentlichten Ergebnissen zu rationalisieren. Nach einer kurzen Darstellung der Haupttypen von Siliziumdioxid-Oberflächenstellen und anderen relevanten makroskopischen Merkmalen diskutieren wir die verschiedenen Abscheideverfahren für AAs, deren Bedeutung oft vernachlässigt wird. Wir behandeln die möglichen Adsorptionsmechanismen von AAs, einschließlich kovalenter Verankerung und Wasserstoffbrückenbindung, und zeigen, dass sie stark von Silanol-Typen und -Dichte abhängen. Anschließend betrachten wir, wie die Adsorptionsmechanismen das Auftreten und das Ergebnis der AA-Kondensation (Bildung von zyklischen Dimeren oder langer linearer Ketten) bestimmen, und skizzieren einige neuere Ergebnisse, die eine signifikante Polymerisationsselektivität in Systemen mit mehreren AAs sowie die Bildung spezifischer Elemente der Sekundärstruktur in den wachsenden Polypeptidketten nahelegen.

@article{doi101002cplu202300642,
    author = "Samrout, Ola El und Berlier, Gloria und Lambert, Jean‐François",
    title = "Aminosäure-Polymerisation auf Siliziumdioxid-Oberflächen",
    year = "2024",
    journal = "ChemPlusChem",
    abstract = "Die Polymerisation von nicht aktivierten Aminosäuren (AAs) ist ein wichtiges Thema aufgrund ihrer Anwendungen in verschiedenen Bereichen, einschließlich der industriellen medizinischen Chemie und der präbiotischen Chemie. Siliziumdioxid als Katalysator für diese Reaktion ist von großem Interesse aufgrund seiner großen Verfügbarkeit und niedrigen Kosten. Die Synthese von Amid/Peptidbindungen auf Siliziumdioxid wurde weitgehend nachgewiesen, leidet jedoch unter einem Mangel an Wissen über den Reaktionsmechanismus, die Schlüsselfaktoren und Oberflächeneigenschaften, die die Adsorption und Reaktivität von AAs beeinflussen, die Selektivität des Reaktionsprodukts, die Rolle von Wasser in der Reaktion usw. Die vorliegende Übersicht behandelt diese Probleme, indem sie experimentelle und modellbasierte Ergebnisse aus der Literatur zusammenfasst und versucht, einige offensichtliche Widersprüche in veröffentlichten Ergebnissen zu rationalisieren. Nach einer kurzen Darstellung der Haupttypen von Siliziumdioxid-Oberflächenstellen und anderen relevanten makroskopischen Merkmalen diskutieren wir die verschiedenen Abscheideverfahren für AAs, deren Bedeutung oft vernachlässigt wird. Wir behandeln die möglichen Adsorptionsmechanismen von AAs, einschließlich kovalenter Verankerung und Wasserstoffbrückenbindung, und zeigen, dass sie stark von Silanol-Typen und -Dichte abhängen. Anschließend betrachten wir, wie die Adsorptionsmechanismen das Auftreten und das Ergebnis der AA-Kondensation (Bildung von zyklischen Dimeren oder langer linearer Ketten) bestimmen, und skizzieren einige neuere Ergebnisse, die eine signifikante Polymerisationsselektivität in Systemen mit mehreren AAs sowie die Bildung spezifischer Elemente der Sekundärstruktur in den wachsenden Polypeptidketten nahelegen.",
    url = "https://doi.org/10.1002/cplu.202300642",
    doi = "10.1002/cplu.202300642",
    openalex = "W4390919132",
    references = "doi101021acsearthspacechem0c00183"
}

Die Konzentration einfacher organischer Moleküle, wie Aminosäuren, in der adsorbierten Phase könnte ein früher Schritt in der präbiotischen Evolution hin zu komplexeren Bio-Makromolekülen auf der frühen Erde gewesen sein. Smektit-Tonminerale stellen potenzielle selektive Sorbenten für präbiotische Moleküle dar, aufgrund ihrer negativen strukturellen Ladung und ihrer großen Oberfläche. Diese Studie untersuchte das Adsorptionsverhalten von Aminosäuren an Montmorillonit, einem gut charakterisierten Smektit, bei variierenden pH-Werten und Fluidzusammensetzungen. Sowohl bei pH 5 als auch bei pH 7 in einer Natriumchlorid-Flüssigkeit wurden Aminosäuren mit basischen Seitenketten (L-Arginin und L-Lysin), die unter diesen Bedingungen primär kationisch sind, selektiv an Montmorillonit adsorbiert, mit Langmuir-Konstanten, die viel größer sind als bei Aminosäuren, die in Lösung überwiegend zwitterionisch oder anionisch sind. Im Durchschnitt waren die Langmuir-Konstanten für die kationischen Aminosäuren 30 (pH 5) und 50 (pH 7) Mal größer als die Konstanten für zwitterionische Aminosäuren und 120 (pH 5) und 80 (pH 7) Mal größer als die Konstanten für L-Glutaminsäure. Unter denselben pH-Bedingungen in einer Magnesiumchlorid-Lösung war die Adsorption von L-Arginin und L-Lysin erheblich gehemmt, mit Langmuir-Konstanten, die etwa 10 Mal kleiner waren. Diese Beobachtungen deuten darauf hin, dass der Kationenaustausch der dominante Adsorptionsmechanismus für Aminosäuren auf Montmorillonit ist. Röntgenbeugung und Infrarotspektroskopie zeigen, dass L-Arginin und L-Lysin in die Smektit-Interschicht eindringen, wo die protonierte Aminosäure-Seitenkette die stärksten Wechselwirkungen mit der Mineraloberfläche aufweist, was die Adsorption, die primär durch elektrostatische Wechselwirkungen angetrieben wird, weiter unterstützt. Daher könnten Smektite auf der frühen Erde kationische Aminosäuren selektiv angereichert haben und so ein potenzielles Template für die Polymerisation von α-Amin-verknüpften Peptiden bereitgestellt haben.

@article{doi101016jgca202402020,
    author = "Millman, Emily und Chatterjee, Anamika und Parker, Kimberly M. und Catalano, Jeffrey G.",
    title = "Kationenaustausch auf Montmorillonit induziert selektive Adsorption von Aminosäuren",
    year = "2024",
    journal = "Geochimica et Cosmochimica Acta",
    abstract = "Die Konzentration einfacher organischer Moleküle, wie Aminosäuren, in der adsorbierten Phase könnte ein früher Schritt in der präbiotischen Evolution hin zu komplexeren Bio-Makromolekülen auf der frühen Erde gewesen sein. Smektit-Tonminerale stellen potenzielle selektive Sorbenten für präbiotische Moleküle dar, aufgrund ihrer negativen strukturellen Ladung und ihrer großen Oberfläche. Diese Studie untersuchte das Adsorptionsverhalten von Aminosäuren an Montmorillonit, einem gut charakterisierten Smektit, bei variierenden pH-Werten und Fluidzusammensetzungen. Sowohl bei pH 5 als auch bei pH 7 in einer Natriumchlorid-Flüssigkeit wurden Aminosäuren mit basischen Seitenketten (L-Arginin und L-Lysin), die unter diesen Bedingungen primär kationisch sind, selektiv an Montmorillonit adsorbiert, mit Langmuir-Konstanten, die viel größer sind als bei Aminosäuren, die in Lösung überwiegend zwitterionisch oder anionisch sind. Im Durchschnitt waren die Langmuir-Konstanten für die kationischen Aminosäuren 30 (pH 5) und 50 (pH 7) Mal größer als die Konstanten für zwitterionische Aminosäuren und 120 (pH 5) und 80 (pH 7) Mal größer als die Konstanten für L-Glutaminsäure. Unter denselben pH-Bedingungen in einer Magnesiumchlorid-Lösung war die Adsorption von L-Arginin und L-Lysin erheblich gehemmt, mit Langmuir-Konstanten, die etwa 10 Mal kleiner waren. Diese Beobachtungen deuten darauf hin, dass der Kationenaustausch der dominante Adsorptionsmechanismus für Aminosäuren auf Montmorillonit ist. Röntgenbeugung und Infrarotspektroskopie zeigen, dass L-Arginin und L-Lysin in die Smektit-Interschicht eindringen, wo die protonierte Aminosäure-Seitenkette die stärksten Wechselwirkungen mit der Mineraloberfläche aufweist, was die Adsorption, die primär durch elektrostatische Wechselwirkungen angetrieben wird, weiter unterstützt. Daher könnten Smektite auf der frühen Erde kationische Aminosäuren selektiv angereichert haben und so ein potenzielles Template für die Polymerisation von α-Amin-verknüpften Peptiden bereitgestellt haben.",
    url = "https://doi.org/10.1016/j.gca.2024.02.020",
    doi = "10.1016/j.gca.2024.02.020",
    openalex = "W4392373186",
    references = "doi101021acsearthspacechem0c00183"
}

Die Nachfrage nach biokompatiblen, multifunktionalen Systemen für die Bioimaging treibt das Interesse an neuartigen, fluoreszierenden Peptiden auf der Basis nichtaromatischer Aminosäuren wie L-Glutaminsäure und L-Alanin voran. Im Allgemeinen wird aufgrund der hohen Schmelzpunkte, die die zwitterionischen Strukturen von Aminosäuren auszeichnen, ihre thermische Polymerisation bei Temperaturen zwischen 200 und 300 °C durchgeführt. In diesem Temperaturbereich neigen jedoch die meisten Aminosäuren dazu, sich zu zersetzen, anstatt zu polymerisieren. Die vorliegende Arbeit zeigt, wie man nichtaromatische fluoreszierende Peptide bei Temperaturen von nur 160 °C erhält, indem man L-Glutaminsäure mit anderen Aminosäuren mit hohem Schmelzpunkt, wie L-Alanin, L-Valin und L-Leucin, copolymerisiert. Die Umwandlung von L-Glutaminsäure bei niedrigen Temperaturen in Pyroglutaminsäure und ihre Copolymerisation mit einer anderen Aminosäure wurden vollständig durch Infrarot- und NMR-Spektroskopie, MS-Spektrometrie und thermische Analyse charakterisiert. Die Reaktion wird durch die in situ-Umwandlung von L-Glutaminsäure in Pyroglutaminsäure vermittelt, die gleichzeitig als Inomer, Initiator + Monomer sowie als Dispergiermittel wirkt und eine Copolymerisation mit einer anderen Aminosäure ermöglicht. Die resultierenden Peptide zeigen eine fluoreszierende Emission im sichtbaren Bereich, der typisch für PGA-Derivate ist, besitzen jedoch auch eine unterschiedliche polare Natur, die von der Seitenkette der zweiten Aminosäure vererbt wird.

@article{doi101021acsmacromol4c00614,
    author = "Carboni, Davide und Cadeddu, M und Stagi, Luigi und Anedda, Roberto und Menduti, Luigi und Cola, Luisa De und Malfatti, Luca und Innocenzi, Plinio",
    title = "Structural Insights into Low-Temperature Copolymerization of Thermodegradable Amino Acids Mediated by Pyroglutamic Acid",
    year = "2024",
    journal = "Macromolecules",
    abstract = "Die Nachfrage nach biokompatiblen, multifunktionalen Systemen für die Bioimaging treibt das Interesse an neuartigen, fluoreszierenden Peptiden auf der Basis nichtaromatischer Aminosäuren wie L-Glutaminsäure und L-Alanin voran. Im Allgemeinen wird aufgrund der hohen Schmelzpunkte, die die zwitterionischen Strukturen von Aminosäuren auszeichnen, ihre thermische Polymerisation bei Temperaturen zwischen 200 und 300 °C durchgeführt. In diesem Temperaturbereich neigen jedoch die meisten Aminosäuren dazu, sich zu zersetzen, anstatt zu polymerisieren. Die vorliegende Arbeit zeigt, wie man nichtaromatische fluoreszierende Peptide bei Temperaturen von nur 160 °C erhält, indem man L-Glutaminsäure mit anderen Aminosäuren mit hohem Schmelzpunkt, wie L-Alanin, L-Valin und L-Leucin, copolymerisiert. Die Umwandlung von L-Glutaminsäure bei niedrigen Temperaturen in Pyroglutaminsäure und ihre Copolymerisation mit einer anderen Aminosäure wurden vollständig durch Infrarot- und NMR-Spektroskopie, MS-Spektrometrie und thermische Analyse charakterisiert. Die Reaktion wird durch die in situ-Umwandlung von L-Glutaminsäure in Pyroglutaminsäure vermittelt, die gleichzeitig als Inomer, Initiator + Monomer sowie als Dispergiermittel wirkt und eine Copolymerisation mit einer anderen Aminosäure ermöglicht. Die resultierenden Peptide zeigen eine fluoreszierende Emission im sichtbaren Bereich, der typisch für PGA-Derivate ist, besitzen jedoch auch eine unterschiedliche polare Natur, die von der Seitenkette der zweiten Aminosäure vererbt wird.",
    url = "https://doi.org/10.1021/acs.macromol.4c00614",
    doi = "10.1021/acs.macromol.4c00614",
    openalex = "W4401903566",
    references = "doi1010160003986160904185"
}

Wegen ihrer einzigartigen Protonenleitfähigkeit sind Ketten von Phosphorsäuremolekülen hervorragende Protonentransferkatalysatoren. Hier zeigen wir, dass diese Eigenschaft für die präbiotische Synthese der ersten Oligopeptidsequenzen auf unserem Planeten ausgenutzt werden könnte. Unsere Ergebnisse deuten darauf hin, dass das Trocknen stark verdünnter Lösungen, die Aminosäuren (wie Glycin, Histidin und Arginin) und Phosphate in vergleichbaren Konzentrationen bei erhöhten Temperaturen (ca. 80 °C) in einer sauren Umgebung enthalten, zur Anreicherung von Aminosäure:Phosphorsäure-kristallinen Salzen führen könnte. Das anschließende Erhitzen dieser Materialien bei 100 °C für 1-3 Tage führt zur Bildung von Oligoglycinen, die bis zu 24 monomere Einheiten umfassen, während Arginin und Histidin nur kürzere Oligomere (bis zu Trimere) bilden. Insgesamt deuten unsere Ergebnisse darauf hin, dass die Kombination des katalytischen Effekts von Phosphatketten mit der kristallinen Ordnung, die in Aminosäure:Phosphorsäure-Salzen vorhanden ist, eine lebensfähige Lösung darstellt, die genutzt werden könnte, um die ersten Oligopeptidsequenzen in einem milden sauren hydrothermalen Feld-Szenario zu erzeugen. Weiterhin schlagen wir vor, dass Kristallisation dabei helfen könnte, die Bildung zyklischer Oligomere zu überwinden, die allgemein als Engpass präbiotischer Polymerisationsprozesse bekannt sind und das weitere Kettenwachstum verhindern.

@article{doi101038s42004024012646,
    author = "Šponer, Judit E. und Coulon, Rémi und Otyepka, Michal und Šponer, Jiřı́ und Siegle, Alexander F. und Trapp, Oliver und Ślepokura, Katarzyna und Zdráhal, Zbyněk und Šedo, Ondřej",
    title = "Phosphorsäuresalze von Aminosäuren als Quelle von Oligopeptiden auf der frühen Erde",
    year = "2024",
    journal = "Communications Chemistry",
    abstract = "Wegen ihrer einzigartigen Protonenleitfähigkeit sind Ketten von Phosphorsäuremolekülen hervorragende Protonentransferkatalysatoren. Hier zeigen wir, dass diese Eigenschaft für die präbiotische Synthese der ersten Oligopeptidsequenzen auf unserem Planeten ausgenutzt werden könnte. Unsere Ergebnisse deuten darauf hin, dass das Trocknen stark verdünnter Lösungen, die Aminosäuren (wie Glycin, Histidin und Arginin) und Phosphate in vergleichbaren Konzentrationen bei erhöhten Temperaturen (ca. 80 °C) in einer sauren Umgebung enthalten, zur Anreicherung von Aminosäure:Phosphorsäure-kristallinen Salzen führen könnte. Das anschließende Erhitzen dieser Materialien bei 100 °C für 1-3 Tage führt zur Bildung von Oligoglycinen, die bis zu 24 monomere Einheiten umfassen, während Arginin und Histidin nur kürzere Oligomere (bis zu Trimere) bilden. Insgesamt deuten unsere Ergebnisse darauf hin, dass die Kombination des katalytischen Effekts von Phosphatketten mit der kristallinen Ordnung, die in Aminosäure:Phosphorsäure-Salzen vorhanden ist, eine lebensfähige Lösung darstellt, die genutzt werden könnte, um die ersten Oligopeptidsequenzen in einem milden sauren hydrothermalen Feld-Szenario zu erzeugen. Weiterhin schlagen wir vor, dass Kristallisation dabei helfen könnte, die Bildung zyklischer Oligomere zu überwinden, die allgemein als Engpass präbiotischer Polymerisationsprozesse bekannt sind und das weitere Kettenwachstum verhindern.",
    url = "https://doi.org/10.1038/s42004-024-01264-6",
    doi = "10.1038/s42004-024-01264-6",
    openalex = "W4401814404",
    references = "doi101002anie201503792, doi101007bf02165821, doi1010160022024887902314, doi101017s0885715614000840, doi101021acschemrev9b00664, doi101021cr5001496, doi101021ja01544a027, doi101038nchem1329, doi101089ast20192045, doi101107s2052520616003954, doi101126science1102722, fox1958thermal, fox1960thermal"
}

Poly(amino acids), Polypeptide und ihre Derivate haben als biologisch abbaubare Biomaterialien im Bereich der Wirkstoffverabreichung ein erhebliches Potenzial bewiesen. Als abbaubare Wirkstoffträger können sie Wirkstoffmoleküle, einschließlich kleiner Moleküle, Nukleinsäuren, Peptide und proteinbasierter Wirkstoffe, effektiv beladen oder konjugieren, wodurch die Stabilität und das Targeting der Wirkstoffe im Körper verbessert werden. Diese Strategie ermöglicht schließlich eine präzise Wirkstoffverabreichung und eine kontrollierte Freisetzung, was die therapeutische Wirksamkeit erhöht und Nebenwirkungen im Körper reduziert. Diese Übersicht beschreibt systematisch die strukturellen Eigenschaften und Herstellungsverfahren von Poly(amino acids) und Polypeptiden, fasst die Vorteile von Poly(amino acids), Polypeptiden und ihren Derivaten in der Wirkstoffverabreichung zusammen und stellt detailliert die neuesten Fortschritte in diesem Bereich vor. Die Übersicht diskutiert zudem aktuelle Herausforderungen und Möglichkeiten im Zusammenhang mit Poly(amino acids), Peptiden und ihren Derivaten und bietet Einblicke in die zukünftigen Richtungen für diese biologisch abbaubaren Materialien. Diese Übersicht soll wertvolle Referenzen für die wissenschaftliche Forschung und die klinische Translation von biologisch abbaubaren Biomaterialien auf Basis von Poly(amino acids) und Peptiden liefern.

@article{doi101039d4nr04481a,
    author = "Yuan, Huilin und Jiang, Mingxia und Fang, Huapan und Tian, Huayu",
    title = "Recent advances in poly(amino acids), polypeptides, and their derivatives in drug delivery",
    year = "2024",
    journal = "Nanoscale",
    abstract = "Poly(amino acids), Polypeptide und ihre Derivate haben als biologisch abbaubare Biomaterialien im Bereich der Wirkstoffverabreichung ein erhebliches Potenzial bewiesen. Als abbaubare Wirkstoffträger können sie Wirkstoffmoleküle, einschließlich kleiner Moleküle, Nukleinsäuren, Peptide und proteinbasierter Wirkstoffe, effektiv beladen oder konjugieren, wodurch die Stabilität und das Targeting der Wirkstoffe im Körper verbessert werden. Diese Strategie ermöglicht schließlich eine präzise Wirkstoffverabreichung und eine kontrollierte Freisetzung, was die therapeutische Wirksamkeit erhöht und Nebenwirkungen im Körper reduziert. Diese Übersicht beschreibt systematisch die strukturellen Eigenschaften und Herstellungsverfahren von Poly(amino acids) und Polypeptiden, fasst die Vorteile von Poly(amino acids), Polypeptiden und ihren Derivaten in der Wirkstoffverabreichung zusammen und stellt detailliert die neuesten Fortschritte in diesem Bereich vor. Die Übersicht diskutiert zudem aktuelle Herausforderungen und Möglichkeiten im Zusammenhang mit Poly(amino acids), Peptiden und ihren Derivaten und bietet Einblicke in die zukünftigen Richtungen für diese biologisch abbaubaren Materialien. Diese Übersicht soll wertvolle Referenzen für die wissenschaftliche Forschung und die klinische Translation von biologisch abbaubaren Biomaterialien auf Basis von Poly(amino acids) und Peptiden liefern.",
    url = "https://doi.org/10.1039/d4nr04481a",
    doi = "10.1039/d4nr04481a",
    openalex = "W4405478575",
    references = "doi103390nano11051119, doi103390pharmaceutics15112641"
}

Carpinos Erfindung des Fluorenylmethoxycarbonyl (Fmoc) als basisch labiles Aminoschutzgruppe (PG) (J. Am. Chem. Soc. 1970, 92, 5748) hat die Peptidchemie auf eine so tiefgreifende Weise transformiert, dass nur Merrifields Festphasenpeptidsynthese (J. Am. Chem. Soc. 1963, 85, 2149) in diesem Vergleich nicht an Bedeutung verliert. Tatsächlich ist Fmoc die wichtigste PG in der Peptidchemie ohne sichtbare lebensfähigen Alternativen, was die Montage einer überwältigenden Vielfalt von Peptiden einschließlich Blockbuster-Therapeutika ermöglicht. Hier berichten wir, dass α-Fmoc-Aminosäuren (Fmoc-AA-OHs) anfällig für die Bildung von Verunreinigungen sind, die sich von den Mutterverbindungen um −2 bzw. +14 Da unterscheiden. Basierend auf Tandem-Massenspektrometrie (MSMS)-Analysen schlagen wir vor, dass diese Nebenprodukte Ene- und Epoxidmodifikationen der Fmoc-Gruppe sind, die sich benachbart zum Fluorenkern von Fmoc befinden. Die Allgemeingültigkeit dieser Fmoc-Ene/-Epoxid-Nebenprodukte wurde durch deren Nachweis in fünf Fmoc-AA-OHs mittels Flüssigchromatographie-Hochauflösungsmassenspektrometrie (LC-HRMS) demonstriert, während wir basierend auf der Abhängigkeit der Bildungsrate von Fmoc-Ene/-Epoxid von Temperatur, Luft und Eisen Lager- und Handhabungsprotokolle vorschlagen, die darauf abzielen, den Gehalt an Ene/Epoxid-Fmoc-Modifikationen auf ein Minimum zu halten. Schließlich berichten wir, dass Fmoc-Ene/-Epoxid-Modifikationen gegenüber dem Kupplungszusatz Ethylcyanhydroxyiminoacetat (Oxyma) und der Fmoc-Entfernungsbasis Piperidin stabil sind, während die Exposition gegenüber dem Standard-Abspaltungsreagenz Trifluoressigsäure (TFA) zum Abbau der Fmoc-Ene/-Epoxid-Moietäten führt. Bemerkenswerterweise lässt die Exposition gegenüber TFA in Anwesenheit von Triisopropylsilan (TIS)/H2O/Dithiothreitol (DTT) als Scavenger die Fmoc-Ene-Modifikation unversehrt, während Fmoc-Epoxid zum entsprechenden Alkohol ringgeöffnet wird, was darauf hindeutet, ob Fmoc-Ene/-Epoxid-Peptid-Trunkierungen unverändert bleiben, hängt von den verwendeten Synthese- und Abspaltungsprotokollen ab. Da Peptidmedikamente strengen Qualitätsanforderungen unterliegen, kann die Variation des Gehalts an Fmoc-Ene/-Epoxid-Verunreinigungen in Kombination mit Synthese/Abspaltungsprotokollen, die Fmoc-Modifikationen auf unterschiedliche Weise beeinflussen, Herausforderungen während der nachgelagerten Verarbeitung darstellen, was dafür sorgt, dass sorgfältig auf die Bildung und Reaktivität von Fmoc-Ene/-Epoxid-Modifikationen geachtet wird.

@article{doi101021acsoprd5c00433,
    author = "Mohammadi, Milad und Swist, Nicole und Rasmussen, Jon H. und Pawlas, Jan",
    title = "Ene- und Epoxidverunreinigungen in Fluorenylmethoxycarbonyl (Fmoc) α-substituierten Aminosäuren: Ursachen der Bildung, Reaktivität und Minimierungsmöglichkeiten",
    year = "2026",
    journal = "Organic Process Research \& Development",
    abstract = "Carpinos Erfindung des Fluorenylmethoxycarbonyl (Fmoc) als basisch labiles Aminoschutzgruppe (PG) (J. Am. Chem. Soc. 1970, 92, 5748) hat die Peptidchemie auf eine so tiefgreifende Weise transformiert, dass nur Merrifields Festphasenpeptidsynthese (J. Am. Chem. Soc. 1963, 85, 2149) in diesem Vergleich nicht an Bedeutung verliert. Tatsächlich ist Fmoc die wichtigste PG in der Peptidchemie ohne sichtbare lebensfähigen Alternativen, was die Montage einer überwältigenden Vielfalt von Peptiden einschließlich Blockbuster-Therapeutika ermöglicht. Hier berichten wir, dass α-Fmoc-Aminosäuren (Fmoc-AA-OHs) anfällig für die Bildung von Verunreinigungen sind, die sich von den Mutterverbindungen um −2 bzw. +14 Da unterscheiden. Basierend auf Tandem-Massenspektrometrie (MSMS)-Analysen schlagen wir vor, dass diese Nebenprodukte Ene- und Epoxidmodifikationen der Fmoc-Gruppe sind, die sich benachbart zum Fluorenkern von Fmoc befinden. Die Allgemeingültigkeit dieser Fmoc-Ene/-Epoxid-Nebenprodukte wurde durch deren Nachweis in fünf Fmoc-AA-OHs mittels Flüssigchromatographie-Hochauflösungsmassenspektrometrie (LC-HRMS) demonstriert, während wir basierend auf der Abhängigkeit der Bildungsrate von Fmoc-Ene/-Epoxid von Temperatur, Luft und Eisen Lager- und Handhabungsprotokolle vorschlagen, die darauf abzielen, den Gehalt an Ene/Epoxid-Fmoc-Modifikationen auf ein Minimum zu halten. Schließlich berichten wir, dass Fmoc-Ene/-Epoxid-Modifikationen gegenüber dem Kupplungszusatz Ethylcyanhydroxyiminoacetat (Oxyma) und der Fmoc-Entfernungsbasis Piperidin stabil sind, während die Exposition gegenüber dem Standard-Abspaltungsreagenz Trifluoressigsäure (TFA) zum Abbau der Fmoc-Ene/-Epoxid-Moietäten führt. Bemerkenswerterweise lässt die Exposition gegenüber TFA in Anwesenheit von Triisopropylsilan (TIS)/H2O/Dithiothreitol (DTT) als Scavenger die Fmoc-Ene-Modifikation unversehrt, während Fmoc-Epoxid zum entsprechenden Alkohol ringgeöffnet wird, was darauf hindeutet, ob Fmoc-Ene/-Epoxid-Peptid-Trunkierungen unverändert bleiben, hängt von den verwendeten Synthese- und Abspaltungsprotokollen ab. Da Peptidmedikamente strengen Qualitätsanforderungen unterliegen, kann die Variation des Gehalts an Fmoc-Ene/-Epoxid-Verunreinigungen in Kombination mit Synthese/Abspaltungsprotokollen, die Fmoc-Modifikationen auf unterschiedliche Weise beeinflussen, Herausforderungen während der nachgelagerten Verarbeitung darstellen, was dafür sorgt, dass sorgfältig auf die Bildung und Reaktivität von Fmoc-Ene/-Epoxid-Modifikationen geachtet wird.",
    url = "https://doi.org/10.1021/acs.oprd.5c00433",
    doi = "10.1021/acs.oprd.5c00433",
    openalex = "W7128503732",
    references = "doi101038s42004024012646"
}