DNA

@misc{watson1968the14,
    author = "Watson, J. D",
    title = "The Double Helix",
    year = "1968",
    howpublished = "New York, Antheneum",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Watson, J. D., 1968, The Double Helix: New York, Antheneum.}"
}

@incollection{doi101016b9781483232119500097,
    author = "Jukes, Thomas H. und Cantor, Charles R.",
    title = "Evolution of Protein Molecules",
    year = "1969",
    booktitle = "Elsevier eBooks",
    url = "https://doi.org/10.1016/b978-1-4832-3211-9.50009-7",
    doi = "10.1016/b978-1-4832-3211-9.50009-7",
    openalex = "W1525734744",
    references = "doi101001jama196603100230164053, doi101016s0021925818969450, doi101016s002192581897184x, doi101021bi00872a016, doi101038171737a0, doi101038202147a0, doi101073pnas316153, doi101073pnas504672, doi101126science147365368, doi101126science1553760279, doi101126science15838051200, doi1023072412074, openalexw2565219170, sarich1967immunological"
}

@article{kohne1972evolution9,
    author = "Kohne, D. E. und Chiscon, J. A. und Hoyer, B. H",
    title = "Evolution primärer DNA-Sequenzen",
    year = "1972",
    journal = "Journal of Human Evolution, v. 1, S. 627-644",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Kohne, D. E., Chiscon, J. A., und Hoyer, B. H., 1972, Evolution primärer DNA-Sequenzen: Journal of Human Evolution, v. 1, S. 627-644.}"
}

@phdthesis{crick1976a4,
    author = "Crick, F. H. C. und Brenner, S. und Klug, A. und Pieczenik, G",
    title = "Eine Spekulation über den Ursprung der Proteinsynthese",
    year = "1976",
    publisher = "Origins Life, v. 7, S. 389-397",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Crick, F. H. C., Brenner, S., Klug, A., und Pieczenik, G., 1976, Eine Spekulation über den Ursprung der Proteinsynthese: Origins Life, v. 7, S. 389-397.}"
}

@misc{crick1981life5,
    author = "Crick, F. J",
    title = "Life Itself",
    year = "1981",
    howpublished = "Its Origin and Nature: New York, Simon and Schuster",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Crick, F. J., 1981, Life Itself: Its Origin and Nature: New York, Simon and Schuster.}"
}

@phdthesis{fox1981a7,
    author = "Fox, S. W",
    title = "Ein Modell für die protozelluläre Koordination der Nukleinsäure- und Proteinsynthese, in Kageyama, M., Nakamura, K., Oshima, T., und Uchida, T., Hgg., Wissenschaft und Wissenschaftler",
    year = "1981",
    publisher = "Tokio, Japan Science Society Press, S. 39-45",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Fox, S. W., 1981, Ein Modell für die protozelluläre Koordination der Nukleinsäure- und Proteinsynthese, in Kageyama, M., Nakamura, K., Oshima, T., und Uchida, T., Hgg., Wissenschaft und Wissenschaftler: Tokio, Japan Science Society Press, S. 39-45.}"
}

@misc{crick1982life3,
    author = "Crick, F",
    title = "Life Itself",
    year = "1982",
    howpublished = "Its Origin and Nature: New York, W.W. Norton, 192 p",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Crick, F., 1982, Life Itself: Its Origin and Nature: New York, W.W. Norton, 192 p.}"
}

@phdthesis{follmann1982deoxyribonucleotide6,
    author = "Follmann, H",
    title = "Deoxyribonucleotide synthese und das Entstehen von DNA in der molekularen Evolution",
    year = "1982",
    publisher = "Naturwissenschaften, v. 69, p. 75-81",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Follmann, H., 1982, Deoxyribonucleotide synthese und das Entstehen von DNA in der molekularen Evolution: Naturwissenschaften, v. 69, p. 75-81.}"
}

@misc{stebbins1982darwin13,
    author = "Stebbins, G. L",
    title = "Darwin to DNA, Molecules to Humanity",
    year = "1982",
    howpublished = "San Francisco, W. H. Freeman, 491 p",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Stebbins, G. L., 1982, Darwin to DNA, Molecules to Humanity: San Francisco, W. H. Freeman, 491 p.}"
}

@misc{lewin1984dna10,
    author = "Lewin, R",
    title = "DNA enthüllt Überraschungen im menschlichen Stammbaum",
    year = "1984",
    howpublished = "Science, v. 226, p. 1179-1182",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Lewin, R., 1984, DNA enthüllt Überraschungen im menschlichen Stammbaum: Science, v. 226, p. 1179-1182.}"
}

@misc{lewin1984first11,
    author = "Lewin, R",
    title = "Erster echter DNA-Katalysator gefunden",
    year = "1984",
    howpublished = "Science, v. 223, p. 266-267",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Lewin, R., 1984, Erster echter DNA-Katalysator gefunden: Science, v. 223, p. 266-267.}"
}

@article{sibley1984the12,
    author = "Sibley, C. und Ahlquist, J",
    title = "Die Phylogenie der homoniden Primaten wie durch DNA-DNA-Hybridisierung angedeutet",
    year = "1984",
    journal = "Journal of Molecular Evolution, v. 20, S. 2-15",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Sibley, C., und Ahlquist, J., 1984, Die Phylogenie der homoniden Primaten wie durch DNA-DNA-Hybridisierung angedeutet: Journal of Molecular Evolution, v. 20, S. 2-15.}"
}

@misc{britten1986rates1,
    author = "Britten, R. J",
    title = "Rates of DNA sequence evolution differ between taxonomic groups",
    year = "1986",
    howpublished = "Science, v. 231, p. 1393-1398",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Britten, R. J., 1986, Rates of DNA sequence evolution differ between taxonomic groups: Science, v. 231, p. 1393-1398.}"
}

@article{ghiselin1986we8,
    author = "Ghiselin, M. T",
    title = "We Are All Contraptions",
    year = "1986",
    journal = "New York Times Book Review, p. 18-19",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Ghiselin, M. T., 1986, We Are All Contraptions: New York Times Book Review, p. 18-19.}"
}

@misc{cann1987mitochondrial2,
    author = "Cann, R. L. und Stoncking, M. und Wilson, A. C",
    title = "Mitochondriale DNA und menschliche Evolution",
    year = "1987",
    howpublished = "Nature, v. 325, p. 31-36",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Cann, R. L., Stoncking, M., und Wilson, A. C., 1987, Mitochondriale DNA und menschliche Evolution: Nature, v. 325, p. 31-36.}"
}

@article{petkov1989effects,
    author = "Petkov, A. und Todorov, N. und Enev, E. und Oblakov, N. und Demeyer, D.",
    title = "Effects of Defaunation on Degradability and Protein Systhesis in the Rumen of Sheep",
    year = "1989",
    journal = "Asian-Australasian Journal of Animal Sciences",
    url = "https://doi.org/10.5713/ajas.1989.469",
    doi = "10.5713/ajas.1989.469",
    number = "3",
    openalex = "W2088633493",
    pages = "469-470",
    volume = "2"
}

@article{doi101038351652a0,
    author = "McDonald, John H. und Kreitman, Martin",
    title = "Adaptive Protein-Evolution am Adh-Locus in Drosophila",
    year = "1991",
    journal = "Nature",
    url = "https://doi.org/10.1038/351652a0",
    doi = "10.1038/351652a0",
    openalex = "W1982603712",
    references = "doi101007bf02984069, doi107312nei92038"
}

Ein codonbasiertes Modell für die Evolution von proteinkodierenden DNA-Sequenzen wird vorgestellt, um es in der phylogenetischen Schätzung einzusetzen. Ein Markov-Prozess wird verwendet, um Substitutionen zwischen Codons zu beschreiben. Im Modell sind Übergang/Transversions-Ratenverzerrung und Codon-Usage-Verzerrung zulässig, und selektive Einschränkungen auf Proteinebene werden durch physikochemische Distanzen zwischen den von den Codons kodierten Aminosäuren berücksichtigt. Analysen von zwei Datensätzen deuten darauf hin, dass das neue codonbasierte Modell eine bessere Anpassung an die Daten liefern kann als nukleotidbasierte Modelle und zuverlässigere Schätzungen für bestimmte biologisch wichtige Maße wie das Übergang/Transversions-Ratenverhältnis und das synonyme/nonsynonyme Substitutionsratenverhältnis erzeugen kann.

@article{doi101093oxfordjournalsmolbeva040153,
    author = "Goldman, Nick und Yang, Zefeng",
    title = "Ein codonbasiertes Modell der Nukleotidsubstitution für proteinkodierende DNA-Sequenzen.",
    year = "1994",
    journal = "Molecular Biology and Evolution",
    abstract = "Ein codonbasiertes Modell für die Evolution von proteinkodierenden DNA-Sequenzen wird vorgestellt, um es in der phylogenetischen Schätzung einzusetzen. Ein Markov-Prozess wird verwendet, um Substitutionen zwischen Codons zu beschreiben. Übergang/Transversions-Ratenverzerrung und Codon-Usage-Verzerrung sind im Modell zulässig, und selektive Einschränkungen auf Proteinebene werden durch physikochemische Distanzen zwischen den von den Codons kodierten Aminosäuren berücksichtigt. Analysen von zwei Datensätzen deuten darauf hin, dass das neue codonbasierte Modell eine bessere Anpassung an die Daten liefern kann als nukleotidbasierte Modelle und zuverlässigere Schätzungen für bestimmte biologisch wichtige Maße wie das Übergang/Transversions-Ratenverhältnis und das synonyme/nonsynonyme Substitutionsratenverhältnis erzeugen kann.",
    url = "https://doi.org/10.1093/oxfordjournals.molbev.a040153",
    doi = "10.1093/oxfordjournals.molbev.a040153",
    openalex = "W1920973730",
    references = "doi101007bf02407308, doi101093oxfordjournalsmolbeva040343, doi101093oxfordjournalsmolbeva040410"
}

Die Nukleotid-Bindungsstelle (NBS) ist ein charakteristisches Domänenmerkmal vieler pflanzlicher Resistenzgenprodukte. Eine wachsende Anzahl von NBS-kodierenden Sequenzen wird durch Genklonierung, PCR-Verstärkung mit degenerierten Primern und Genomsequenzierungsprojekte identifiziert. Die NBS-Domäne wurde bei 14 bekannten pflanzlichen Resistenzgenen und mehr als 400 Homologen analysiert, die 26 Gattungen von einkeimblättrigen, zweikeimblättrigen und einer Nadelbaumart repräsentieren. Zwei distincte Gruppen diverser Sequenzen wurden identifiziert, die auf eine Divergenz während der Evolution und einen alten Ursprung dieser Sequenzen hinweisen. Eine Gruppe bestand aus Sequenzen, die eine N-terminale Domäne mit Toll/Interleukin-1-Rezeptor-Homologie (TIR) kodieren, einschließlich der bekannten Resistenzgene N, M, L6, RPP1 und RPP5. Überraschenderweise war diese Gruppe in Suchen nach zufälligen genomischen Sequenzen und großen EST-Sammlungen bei einkeimblättrigen Arten vollständig fehlt. Eine zweite Gruppe enthielt einkeimblättrige und zweikeimblättrige Sequenzen, einschließlich der bekannten Resistenzgene RPS2, RPM1, I2, Mi, Dm3, Pi-B, Xa1, RPP8, RPS5 und Prf. Aminosäure-Muster in den konservierten Motiven, die die NBS-Domäne bilden, unterscheiden diese beiden Gruppen klar. Das Arabidopsis-Genom wird geschätzt, etwa 200 Gene zu enthalten, die verwandte NBS-Motive kodieren; TIR-Sequenzen waren häufiger und überzahlten nicht-TIR-Sequenzen dreifach. Die derzeit in den Datenbanken befindlichen Arabidopsis-NBS-Sequenzen befinden sich in etwa 21 genomischen Clustern und 14 isolierten Loci. NBS-kodierende Sequenzen könnten in Reis häufiger vorkommen. Die weite Verbreitung dieser Sequenzen im Pflanzenreich und ihre Häufigkeit in den Arabidopsis- und Reisgenomen deuten darauf hin, dass sie in Pflanzen alt, divers und häufig sind. Sequenz-Inferenzen legen nahe, dass diese Gene eine neue Klasse von Nukleotid-bindenden Proteinen kodieren.

@article{doi101046j1365313x1999t01100606x,
    author = "Meyers, Blake C. und Dickerman, Allan W. und Michelmore, Richard W. und Sivaramakrishnan, S. und Sobral, Bruno und Young, Nevin D.",
    title = "Plant disease resistance genes encode members of an ancient and diverse protein family within the nucleotide-binding superfamily",
    year = "1999",
    journal = "The Plant Journal",
    abstract = "Die Nukleotid-Bindungsstelle (NBS) ist ein charakteristisches Domänenmerkmal vieler pflanzlicher Resistenzgenprodukte. Eine wachsende Anzahl von NBS-kodierenden Sequenzen wird durch Genklonierung, PCR-Verstärkung mit degenerierten Primern und Genomsequenzierungsprojekte identifiziert. Die NBS-Domäne wurde bei 14 bekannten pflanzlichen Resistenzgenen und mehr als 400 Homologen analysiert, die 26 Gattungen von einkeimblättrigen, zweikeimblättrigen und einer Nadelbaumart repräsentieren. Zwei distincte Gruppen diverser Sequenzen wurden identifiziert, die auf eine Divergenz während der Evolution und einen alten Ursprung dieser Sequenzen hinweisen. Eine Gruppe bestand aus Sequenzen, die eine N-terminale Domäne mit Toll/Interleukin-1-Rezeptor-Homologie (TIR) kodieren, einschließlich der bekannten Resistenzgene N, M, L6, RPP1 und RPP5. Überraschenderweise war diese Gruppe in Suchen nach zufälligen genomischen Sequenzen und großen EST-Sammlungen bei einkeimblättrigen Arten vollständig fehlt. Eine zweite Gruppe enthielt einkeimblättrige und zweikeimblättrige Sequenzen, einschließlich der bekannten Resistenzgene RPS2, RPM1, I2, Mi, Dm3, Pi-B, Xa1, RPP8, RPS5 und Prf. Aminosäure-Muster in den konservierten Motiven, die die NBS-Domäne bilden, unterscheiden diese beiden Gruppen klar. Das Arabidopsis-Genom wird geschätzt, etwa 200 Gene zu enthalten, die verwandte NBS-Motive kodieren; TIR-Sequenzen waren häufiger und überzahlten nicht-TIR-Sequenzen dreifach. Die derzeit in den Datenbanken befindlichen Arabidopsis-NBS-Sequenzen befinden sich in etwa 21 genomischen Clustern und 14 isolierten Loci. NBS-kodierende Sequenzen könnten in Reis häufiger vorkommen. Die weite Verbreitung dieser Sequenzen im Pflanzenreich und ihre Häufigkeit in den Arabidopsis- und Reisgenomen deuten darauf hin, dass sie in Pflanzen alt, divers und häufig sind. Sequenz-Inferenzen legen nahe, dass diese Gene eine neue Klasse von Nukleotid-bindenden Proteinen kodieren.",
    url = "https://doi.org/10.1046/j.1365-313x.1999.t01-1-00606.x",
    doi = "10.1046/j.1365-313x.1999.t01-1-00606.x",
    openalex = "W1989581558"
}

MOTIVATION: Molekularbiologen können häufig interessante Einblicke gewinnen, indem sie eine Reihe verwandter DNA-, RNA- oder Proteinsequenzen ausrichten. Solche Ausrichtungen können verwendet werden, um entweder evolutionäre oder funktionelle Beziehungen zu bestimmen. Unser Interesse liegt in der Identifizierung funktioneller Beziehungen. Wenn die Sequenzen nicht sehr ähnlich sind, ist es notwendig, eine spezifische Strategie zur Messung oder Bewertung der Verwandtschaft der ausgerichteten Sequenzen zu haben. Wenn die Ausrichtung nicht bekannt ist, kann sie durch Finden einer Ausrichtung bestimmt werden, die das Bewertungsschema optimiert. RESULTS: Wir beschreiben vier Komponenten unseres Ansatzes zur Bestimmung von Ausrichtungen mehrerer Sequenzen. Erstens überblicken wir ein Log-Likelihood-Bewertungsschema, das wir Informationsgehalt nennen. Zweitens beschreiben wir zwei Methoden zur Schätzung des P-Werts eines einzelnen Informationsgehaltswerts: (i) eine Methode, die eine Technik aus der Statistik großer Abweichungen mit numerischen Berechnungen kombiniert; (ii) eine Methode, die ausschließlich numerisch ist. Drittens beschreiben wir, wie wir die Anzahl der möglichen Ausrichtungen unter Berücksichtigung der gesamten Menge an Sequenzdaten zählen. Diese Anzahl wird mit dem P-Wert multipliziert, um die erwartete Häufigkeit eines Informationsgehaltswerts und damit die statistische Signifikanz der entsprechenden Ausrichtung zu bestimmen. Statistische Signifikanz kann verwendet werden, um Ausrichtungen mit unterschiedlichen Breiten und unterschiedlicher Anzahl von Sequenzen zu vergleichen. Viertens beschreiben wir einen gierigen Algorithmus zur Bestimmung von Ausrichtungen funktional verwandter Sequenzen. Schließlich testen wir die Genauigkeit unserer P-Wert-Berechnungen und geben ein Beispiel für die Verwendung unseres Algorithmus zur Identifizierung von Bindungsstellen für das Escherichia coli CRP-Protein. AVAILABILITY: Programme wurden unter dem UNIX-Betriebssystem entwickelt und sind über anonymen FTP von ftp://beagle.colorado.edu/pub/consensus verfügbar.

@article{doi101093bioinformatics157563,
    author = "Hertz, Gerald Z. und Stormo, Gary D.",
    title = "Identifizierung von DNA- und Proteinmustern mit statistisch signifikanten Ausrichtungen mehrerer Sequenzen.",
    year = "1999",
    journal = "Bioinformatics",
    abstract = "MOTIVATION: Molekularbiologen können häufig interessante Einblicke gewinnen, indem sie eine Reihe verwandter DNA-, RNA- oder Proteinsequenzen ausrichten. Solche Ausrichtungen können verwendet werden, um entweder evolutionäre oder funktionelle Beziehungen zu bestimmen. Unser Interesse liegt in der Identifizierung funktioneller Beziehungen. Wenn die Sequenzen nicht sehr ähnlich sind, ist es notwendig, eine spezifische Strategie zur Messung oder Bewertung der Verwandtschaft der ausgerichteten Sequenzen zu haben. Wenn die Ausrichtung nicht bekannt ist, kann sie durch Finden einer Ausrichtung bestimmt werden, die das Bewertungsschema optimiert. RESULTS: Wir beschreiben vier Komponenten unseres Ansatzes zur Bestimmung von Ausrichtungen mehrerer Sequenzen. Erstens überblicken wir ein Log-Likelihood-Bewertungsschema, das wir Informationsgehalt nennen. Zweitens beschreiben wir zwei Methoden zur Schätzung des P-Werts eines einzelnen Informationsgehaltswerts: (i) eine Methode, die eine Technik aus der Statistik großer Abweichungen mit numerischen Berechnungen kombiniert; (ii) eine Methode, die ausschließlich numerisch ist. Drittens beschreiben wir, wie wir die Anzahl der möglichen Ausrichtungen unter Berücksichtigung der gesamten Menge an Sequenzdaten zählen. Diese Anzahl wird mit dem P-Wert multipliziert, um die erwartete Häufigkeit eines Informationsgehaltswerts und damit die statistische Signifikanz der entsprechenden Ausrichtung zu bestimmen. Statistische Signifikanz kann verwendet werden, um Ausrichtungen mit unterschiedlichen Breiten und unterschiedlicher Anzahl von Sequenzen zu vergleichen. Viertens beschreiben wir einen gierigen Algorithmus zur Bestimmung von Ausrichtungen funktional verwandter Sequenzen. Schließlich testen wir die Genauigkeit unserer P-Wert-Berechnungen und geben ein Beispiel für die Verwendung unseres Algorithmus zur Identifizierung von Bindungsstellen für das Escherichia coli CRP-Protein. AVAILABILITY: Programme wurden unter dem UNIX-Betriebssystem entwickelt und sind über anonymen FTP von ftp://beagle.colorado.edu/pub/consensus verfügbar.",
    url = "https://doi.org/10.1093/bioinformatics/15.7.563",
    doi = "10.1093/bioinformatics/15.7.563",
    openalex = "W2003967338"
}

@article{dubertret2001dynamics,
    author = "Dubertret, Benoit und Liu, Shumo und Ouyang, Qi und Libchaber, Albert",
    title = "Dynamik der DNA-Protein-Interaktion, abgeleitet aus in vitro DNA-Evolution",
    year = "2001",
    journal = "Physical Review Letters",
    url = "https://doi.org/10.1103/physrevlett.86.6022",
    doi = "10.1103/physrevlett.86.6022",
    number = "26",
    openalex = "W1980609565",
    pages = "6022-6025",
    volume = "86",
    references = "doi101006jmbi19960406, doi101016s0022283661800727, doi10103873317, doi101073pnas5661891, doi101073pnas581217, doi101073pnas70123581, doi101073pnas80226785, doi101093nar18133739, doi101126science2200121, doi101126science27152531247"
}

Zusammenfassung: Ein Softwareprogramm CRANN wurde entwickelt, um adaptive Evolution in protein-codierenden DNA-Sequenzen zu erkennen. Verfügbarkeit: CRANN ist unter http://bioinf.may.ie/crann/ verfügbar. Zusätzliche Informationen: CRANN wurde in der Programmiersprache C geschrieben. Der Quellcode ist auf Anfrage verfügbar.

@article{creevey2003crann,
    author = "Creevey, C.J. und McInerney, J.O.",
    title = "CRANN: Erkennung adaptiver Evolution in protein-codierenden DNA-Sequenzen",
    year = "2003",
    journal = "Bioinformatics",
    abstract = "Zusammenfassung: Ein Softwareprogramm CRANN wurde entwickelt, um adaptive Evolution in protein-codierenden DNA-Sequenzen zu erkennen. Verfügbarkeit: CRANN ist unter http://bioinf.may.ie/crann/ verfügbar. Zusätzliche Informationen: CRANN wurde in der Programmiersprache C geschrieben. Der Quellcode ist auf Anfrage verfügbar.",
    url = "https://doi.org/10.1093/bioinformatics/btg225",
    doi = "10.1093/bioinformatics/btg225",
    number = "13",
    openalex = "W2104540125",
    pages = "1726-1726",
    volume = "19",
    references = "doi101007bf02407308, doi101016s0378111902010399, doi101038385151a0, doi101093oxfordjournalsmolbeva040343, doi101093oxfordjournalsmolbeva040454"
}

Die Genomsequenzen mehrerer Arten haben funktionelle Schlussfolgerungen aus der vergleichenden Genomik ermöglicht. Ein primäres Ziel ist es, biologische Funktionen aus der Erhaltung homologer DNA-Sequenzen zwischen Arten zu erschließen. Ein zweites, schwierigeres Ziel ist es zu verstehen, welche funktionellen DNA-Sequenzen sich im Laufe der Zeit verändert haben und für die phänotypischen Unterschiede der Arten verantwortlich sind. Die neutrale Theorie der molekularen Evolution bietet einen theoretischen Rahmen, in dem beide Ziele explizit getestet werden können. Die Entwicklung statistischer Tests innerhalb dieses Rahmens hat Einblicke in die evolutionären Kräfte geliefert, die DNA-Sequenzen einschränken und in einigen Fällen verändern, sowie in die daraus resultierenden Muster. In diesem Artikel besprechen wir aktuelle Arbeiten zur Ableitung funktioneller Einschränkungen und Veränderungen der Proteinfunktion aus Daten zu Proteinpolymorphie und -divergenz. Wir stellen diese Studien in Beziehung zu unserem Verständnis der neutralen Theorie und der adaptiven Evolution.

@article{doi101146annurevgenom4020303162528,
    author = "Fay, Justin C. und Wu, Chung‐I",
    title = "Sequenzdivergenz, funktionelle Einschränkung und Selektion in der Proteinevolution",
    year = "2003",
    journal = "Annual Review of Genomics and Human Genetics",
    abstract = "Die Genomsequenzen mehrerer Arten haben funktionelle Schlussfolgerungen aus der vergleichenden Genomik ermöglicht. Ein primäres Ziel ist es, biologische Funktionen aus der Erhaltung homologer DNA-Sequenzen zwischen Arten zu erschließen. Ein zweites, schwierigeres Ziel ist es zu verstehen, welche funktionellen DNA-Sequenzen sich im Laufe der Zeit verändert haben und für die phänotypischen Unterschiede der Arten verantwortlich sind. Die neutrale Theorie der molekularen Evolution bietet einen theoretischen Rahmen, in dem beide Ziele explizit getestet werden können. Die Entwicklung statistischer Tests innerhalb dieses Rahmens hat Einblicke in die evolutionären Kräfte geliefert, die DNA-Sequenzen einschränken und in einigen Fällen verändern, sowie in die daraus resultierenden Muster. In diesem Artikel besprechen wir aktuelle Arbeiten zur Ableitung funktioneller Einschränkungen und Veränderungen der Proteinfunktion aus Daten zu Proteinpolymorphie und -divergenz. Wir stellen diese Studien in Beziehung zu unserem Verständnis der neutralen Theorie und der adaptiven Evolution.",
    url = "https://doi.org/10.1146/annurev.genom.4.020303.162528",
    doi = "10.1146/annurev.genom.4.020303.162528",
    openalex = "W2115759361",
    references = "doi101016s0378111902010399"
}

PAL2NAL ist ein Webserver, der ein mehrfaches Codon-Alignment aus den entsprechenden alignierten Proteinsequenzen erstellt. Solche Codon-Alignments können verwendet werden, um die Art und Rate von Nukleotidsubstitutionen in kodierender DNA für eine breite Palette evolutionärer Analysen zu bewerten, wie z. B. die Identifizierung von Selektionsdruckniveaus, die auf Gene wirken, oder um DNA-basierte phylogenetische Studien durchzuführen. Der Server nimmt ein Proteinsequenz-Alignment und die entsprechenden DNA-Sequenzen als Eingabe entgegen. Im Gegensatz zu anderen bestehenden Anwendungen ist dieser Server in der Lage, Codon-Alignments zu erstellen, selbst wenn die Eingabe-DNA-Sequenz Unstimmigkeiten mit der Eingabe-Proteinsequenz aufweist oder nicht übersetzte Regionen und PolyA-Schwänze enthält. Der Server kann auch mit Verschiebungen des Leserahmens und inframe Stop-Codons in den Eingabemodellen umgehen und ist daher für die Analyse von Pseudogenen geeignet. Eine weitere Besonderheit ist, dass der Benutzer einen Teilbereich des Eingabe-Alignments angeben kann, um spezifisch funktionelle Domänen oder Exons von Interesse zu analysieren. Der PAL2NAL-Server ist unter http://www.bork.embl.de/pal2nal verfügbar.

@article{doi101093nargkl315,
    author = "Suyama, Mikita und Torrents, David und Bork, Peer",
    title = "PAL2NAL: robuste Umwandlung von Proteinsequenz-Alignments in die entsprechenden Codon-Alignments",
    year = "2006",
    journal = "Nucleic Acids Research",
    abstract = "PAL2NAL ist ein Webserver, der ein mehrfaches Codon-Alignment aus den entsprechenden alignierten Proteinsequenzen erstellt. Solche Codon-Alignments können verwendet werden, um die Art und Rate von Nukleotidsubstitutionen in kodierender DNA für eine breite Palette evolutionärer Analysen zu bewerten, wie z. B. die Identifizierung von Selektionsdruckniveaus, die auf Gene wirken, oder um DNA-basierte phylogenetische Studien durchzuführen. Der Server nimmt ein Proteinsequenz-Alignment und die entsprechenden DNA-Sequenzen als Eingabe entgegen. Im Gegensatz zu anderen bestehenden Anwendungen ist dieser Server in der Lage, Codon-Alignments zu erstellen, selbst wenn die Eingabe-DNA-Sequenz Unstimmigkeiten mit der Eingabe-Proteinsequenz aufweist oder nicht übersetzte Regionen und PolyA-Schwänze enthält. Der Server kann auch mit Verschiebungen des Leserahmens und inframe Stop-Codons in den Eingabemodellen umgehen und ist daher für die Analyse von Pseudogenen geeignet. Eine weitere Besonderheit ist, dass der Benutzer einen Teilbereich des Eingabe-Alignments angeben kann, um spezifisch funktionelle Domänen oder Exons von Interesse zu analysieren. Der PAL2NAL-Server ist unter http://www.bork.embl.de/pal2nal verfügbar.",
    url = "https://doi.org/10.1093/nar/gkl315",
    doi = "10.1093/nar/gkl315",
    openalex = "W2046183549",
    references = "doi101093oxfordjournalsmolbeva026334"
}

Fünf Punktmutationen in einem bestimmten beta-Lactamase-Allel erhöhen gemeinsam die bakterielle Resistenz gegen ein klinisch wichtiges Antibiotikum um einen Faktor von etwa 100.000. Im Prinzip könnte die Evolution zu diesem hochresistenten beta-Lactamase jedem der 120 mutationalen Trajektorien folgen, die diese Allele verbinden. Wir zeigen jedoch, dass 102 Trajektorien für die darwinistische Selektion unzugänglich sind und dass viele der verbleibenden Trajektorien vernachlässigbare Realisierungswahrscheinlichkeiten aufweisen, weil vier dieser fünf Mutationen in einigen Kombinationen die Arzneimittelresistenz nicht erhöhen. Die weit verbreitete biophysikalische Pleiotropie innerhalb des beta-Lactamases scheint dafür verantwortlich zu sein, und da solche Pleiotropie eine allgemeine Eigenschaft von Missense-Mutationen zu sein scheint, schließen wir, dass viel Proteinevolution ähnlich eingeschränkt sein wird. Dies impliziert, dass das Proteinband des Lebens weitgehend reproduzierbar und sogar vorhersagbar sein könnte.

@article{doi101126science1123539,
    author = "Weinreich, Daniel und Delaney, Nigel F. und DePristo, Mark A. und Hartl, Daniel L.",
    title = "Darwinian Evolution Can Follow Only Very Few Mutational Paths to Fitter Proteins",
    year = "2006",
    journal = "Science",
    abstract = "Five point mutations in a particular beta-lactamase allele jointly increase bacterial resistance to a clinically important antibiotic by a factor of approximately 100,000. In principle, evolution to this high-resistance beta-lactamase might follow any of the 120 mutational trajectories linking these alleles. However, we demonstrate that 102 trajectories are inaccessible to Darwinian selection and that many of the remaining trajectories have negligible probabilities of realization, because four of these five mutations fail to increase drug resistance in some combinations. Pervasive biophysical pleiotropy within the beta-lactamase seems to be responsible, and because such pleiotropy appears to be a general property of missense mutations, we conclude that much protein evolution will be similarly constrained. This implies that the protein tape of life may be largely reproducible and even predictable.",
    url = "https://doi.org/10.1126/science.1123539",
    doi = "10.1126/science.1123539",
    openalex = "W2016666153",
    references = "doi101016jdrup200402003, doi101016s002228360200400x, doi101038370389a0, doi101038nrg1523, doi101038nrg1672, doi101042bj2760269, doi101093clinids24supplement1s19, doi101111j155856461984tb00380x, doi1011289781555817886, doi10155404272"
}

@article{doi101038nrg3927,
    author = "Packer, Michael S. und Liu, David R.",
    title = "Methoden für die gerichtete Evolution von Proteinen",
    year = "2015",
    journal = "Nature Reviews Genetics",
    url = "https://doi.org/10.1038/nrg3927",
    doi = "10.1038/nrg3927",
    openalex = "W1954202239",
    references = "doi101073pnas91156808, doi101093nar18133739"
}

Mildew resistanceLocusO(MLO)-Proteine sind polytopische integrale Membranproteine, die lange als pflanzenspezifisch und primär an Interaktionen zwischen Pflanzen und Mehltau beteiligt betrachtet wurden. Allerdings hat Forschung in den letzten Jahrzehnten gezeigt, dass MLO-Proteine in eine Familie mit mehreren Kladi divergiert sind, deren Mitglieder mit verschiedenen physiologischen Prozessen assoziiert sind. Wir stellen einen weitgehend vergrößerten Datensatz von MLO-Aminosäuresequenzen vor, der nahezu alle wichtigen Landpflanzenlinien umfasst. Basierend auf diesem umfassenden Datensatz haben wir sieben phylogenetische Kladi definiert und die wahrscheinliche Evolution der MLO-Familie in Embryophyten rekonstruiert. Darüber hinaus haben wir mehrere MLO-Peptidmotive identifiziert, die entweder in allen MLO-Proteinen konserviert sind oder auf einen oder mehrere Kladi beschränkt sind, was die Annahme unterstützt, dass die kladenspezifische Diversifizierung von MLO-Funktionen mit bestimmten Sequenzmotiven assoziiert ist. Bei Hefe sind einige dieser Motive funktionell mit dem transmembranösen (TM)-Transport organischer Moleküle und Ionen verknüpft. Zusätzlich haben wir versucht, den evolutionären Ursprung der MLO-Familie zu definieren und festgestellt, dass MLO-ähnliche Proteine mit hochdiversen Membrantopologien in grünen Algen, aber auch in den deutlich verwandten roten Algen (Rhodophyta), Amoebozoa und Chromalveolata vorhanden sind. Schließlich haben wir mehrere Fälle von mutmaßlichen Fusionsereignissen zwischen MLO-Proteinen und verschiedenen Arten von Proteinen entdeckt. Solche Rosetta-Stein-artigen Hybridproteine könnten für die zukünftige Analyse potenzieller MLO-Funktionen lehrreich sein. Unsere Ergebnisse deuten darauf hin, dass MLO ein altes Protein ist, das möglicherweise in einzelligen photosynthetischen Eukaryoten evolvierte und sich in Landpflanzen mit einer konservierten Topologie konsolidierte, die aus sieben TM-Domänen und einem intrinsisch unstrukturierten C-Terminus besteht.

@article{doi101093gbeevw036,
    author = "Kusch, Stefan und Pesch, Lina und Panstruga, Ralph",
    title = "Comprehensive Phylogenetic Analysis Sheds Light on the Diversity and Origin of the MLO Family of Integral Membrane Proteins",
    year = "2016",
    journal = "Genome Biology and Evolution",
    abstract = "Mildew resistanceLocusO(MLO)-Proteine sind polytopische integrale Membranproteine, die lange als pflanzenspezifisch und primär an Interaktionen zwischen Pflanzen und Mehltau beteiligt betrachtet wurden. Allerdings hat Forschung in den letzten Jahrzehnten gezeigt, dass MLO-Proteine in eine Familie mit mehreren Kladi divergiert sind, deren Mitglieder mit verschiedenen physiologischen Prozessen assoziiert sind. Wir stellen einen weitgehend vergrößerten Datensatz von MLO-Aminosäuresequenzen vor, der nahezu alle wichtigen Landpflanzenlinien umfasst. Basierend auf diesem umfassenden Datensatz haben wir sieben phylogenetische Kladi definiert und die wahrscheinliche Evolution der MLO-Familie in Embryophyten rekonstruiert. Darüber hinaus haben wir mehrere MLO-Peptidmotive identifiziert, die entweder in allen MLO-Proteinen konserviert sind oder auf einen oder mehrere Kladi beschränkt sind, was die Annahme unterstützt, dass die kladenspezifische Diversifizierung von MLO-Funktionen mit bestimmten Sequenzmotiven assoziiert ist. Bei Hefe sind einige dieser Motive funktionell mit dem transmembranösen (TM)-Transport organischer Moleküle und Ionen verknüpft. Zusätzlich haben wir versucht, den evolutionären Ursprung der MLO-Familie zu definieren und festgestellt, dass MLO-ähnliche Proteine mit hochdiversen Membrantopologien in grünen Algen, aber auch in den deutlich verwandten roten Algen (Rhodophyta), Amoebozoa und Chromalveolata vorhanden sind. Schließlich haben wir mehrere Fälle von mutmaßlichen Fusionsereignissen zwischen MLO-Proteinen und verschiedenen Arten von Proteinen entdeckt. Solche Rosetta-Stein-artigen Hybridproteine könnten für die zukünftige Analyse potenzieller MLO-Funktionen lehrreich sein. Unsere Ergebnisse deuten darauf hin, dass MLO ein altes Protein ist, das möglicherweise in einzelligen photosynthetischen Eukaryoten evolvierte und sich in Landpflanzen mit einer konservierten Topologie konsolidierte, die aus sieben TM-Domänen und einem intrinsisch unstrukturierten C-Terminus besteht.",
    url = "https://doi.org/10.1093/gbe/evw036",
    doi = "10.1093/gbe/evw036",
    openalex = "W2294763389",
    references = "doi101016jgene200710031"
}

Replication Protein A (RPA) ist ein heterotrimerisches, einzelsträngiges DNA-bindendes Protein mit essenziellen Funktionen in der DNA-Replikation, Rekombination und Reparatur sowohl in eukaryotischen als auch in archaealen Zellen. Durch den Einsatz eines integrativen Ansatzes, der drei Kristallstrukturen sowie vier Kryo-EM-Strukturen in Komplex mit einzelsträngiger DNA (ssDNA) unterschiedlicher Längen kombiniert, haben wir RPA aus Pyrococcus abyssi in verschiedenen Zuständen umfassend charakterisiert. Diese Strukturen zeigen zwei in Eukaryoten konservierte wesentliche Merkmale: ein trimerisches Kernstück und ein Modul, das die kooperative Bindung an ssDNA fördert, sowie einen neu identifizierten archaealen-spezifischen Bereich. Diese Strukturen enthüllen erstmals, wie ssDNA von einem RPA-Komplex auf den anderen übertragen wird, und offenbaren einen unerwarteten Mechanismus der Selbstassoziation auf ssDNA-Strecken. Diese Arbeit stellt einen bedeutenden Fortschritt im molekularen Verständnis der Struktur und des DNA-Bindungsmechanismus von RPA dar, mit weitreichenden Implikationen für die Evolution dieses primordialen Replikationsfaktors in Archaea und Eukarya.

@misc{madru2022dnabinding,
    author = "Madru, Clément und Martinez-Carranza, Markel und Laurent, Sébastien und Alberti, Alessandra C. und Chevreuil, Maelenn und Raynal, Bertrand und Haouz, Ahmed und Le Meur, Rémy A. und Delarue, Marc und Flament, Didier und Krupovic, Mart und Legrand, Pierre und Sauguet, Ludovic",
    title = "DNA-Bindungsmechanismus und Evolution von Replication Protein A",
    year = "2022",
    abstract = "Replication Protein A (RPA) ist ein heterotrimerisches, einzelsträngiges DNA-bindendes Protein mit essenziellen Funktionen in der DNA-Replikation, Rekombination und Reparatur sowohl in eukaryotischen als auch in archaealen Zellen. Durch den Einsatz eines integrativen Ansatzes, der drei Kristallstrukturen sowie vier Kryo-EM-Strukturen in Komplex mit einzelsträngiger DNA (ssDNA) unterschiedlicher Längen kombiniert, haben wir RPA aus Pyrococcus abyssi in verschiedenen Zuständen umfassend charakterisiert. Diese Strukturen zeigen zwei in Eukaryoten konservierte wesentliche Merkmale: ein trimerisches Kernstück und ein Modul, das die kooperative Bindung an ssDNA fördert, sowie einen neu identifizierten archaealen-spezifischen Bereich. Diese Strukturen enthüllen erstmals, wie ssDNA von einem RPA-Komplex auf den anderen übertragen wird, und offenbaren einen unerwarteten Mechanismus der Selbstassoziation auf ssDNA-Strecken. Diese Arbeit stellt einen bedeutenden Fortschritt im molekularen Verständnis der Struktur und des DNA-Bindungsmechanismus von RPA dar, mit weitreichenden Implikationen für die Evolution dieses primordialen Replikationsfaktors in Archaea und Eukarya.",
    url = "https://doi.org/10.1101/2022.07.20.500673",
    doi = "10.1101/2022.07.20.500673",
    openalex = "W4286007468",
    references = "doi101002pro3943, doi101016jjmb200705022, doi101038nmeth4169, doi101038s41586021038192, doi101093nargkaa913, doi101107s0021889807021206, doi101107s0108767307043930, doi101107s0907444904019158, doi101107s0907444909047337, doi101107s0907444910007493"
}