Peptide

@article{harada1958the,
    author = "Harada, Kaoru und Fox, Sidney W.",
    title = "The Thermal Condensation of Glutamic Acid and Glycine to Linear Peptides 1",
    year = "1958",
    journal = "Journal of the American Chemical Society",
    url = "https://doi.org/10.1021/ja01544a027",
    doi = "10.1021/ja01544a027",
    number = "11",
    pages = "2694-2697",
    volume = "80"
}

@misc{fox1974from1,
    author = "Fox, S. W. und Jungck, J. R. und Nakashima, T",
    title = "Von proteinoider Mikrosphäre zur zeitgenössischen Zelle",
    year = "1974",
    howpublished = "Bildung von Internukleotid- und Peptidbindungen durch proteinoid Partikel: Origins Life, v. 5, p. 227-237",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Fox, S. W., Jungck, J. R., und Nakashima, T., 1974, Von proteinoider Mikrosphäre zur zeitgenössischen Zelle: Bildung von Internukleotid- und Peptidbindungen durch proteinoid Partikel: Origins Life, v. 5, p. 227-237.}"
}

@article{temussi1976structural5,
    author = "Temussi, P. A. und Paolillo, L. und Ferrara, L. und Benedetti, E. und Andini, S",
    title = "Strukturbestimmung thermischer präbiotischer Polypeptide",
    year = "1976",
    journal = "Journal of Molecular Evolution, v. 7, S. 105-110",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Temussi, P. A., Paolillo, L., Ferrara, L., Benedetti, E., und Andini, S., 1976, Strukturbestimmung thermischer präbiotischer Polypeptide: Journal of Molecular Evolution, v. 7, S. 105-110.}"
}

@article{nakashima1977a3,
    author = "Nakashima, T. und Jungck, J. R. und Fox, S. W. und Lederer, E. und Das, B. C",
    title = "A test for randomness in peptides isolated from a thermal polyamino acid",
    year = "1977",
    journal = "International Journal of Quantum Chemistry, v. QBS4, p. 65-72",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Nakashima, T., Jungck, J. R., Fox, S. W., Lederer, E., und Das, B. C., 1977, A test for randomness in peptides isolated from a thermal polyamino acid: International Journal of Quantum Chemistry, v. QBS4, p. 65-72.}"
}

@misc{nakashima1981formulation2,
    author = "Nakashima, T. und Fox, S. W",
    title = "Formulierung von Peptiden durch einzelne oder multiple Zugaben von ATP zu Suspensionen von Nukleoproteinoid-Mikropartikeln",
    year = "1981",
    howpublished = "BioSystems, v. 14, p. 151-161",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Nakashima, T., und Fox, S. W., 1981, Formulierung von Peptiden durch einzelne oder multiple Zugaben von ATP zu Suspensionen von Nukleoproteinoid-Mikropartikeln: BioSystems, v. 14, p. 151-161.}"
}

@misc{pivcova1981nmr4,
    author = "Pivcova, H. und Saudek, V. und Drobnik, J. und Vlasak, J",
    title = "NMR-Studie von Poly(aspartic acid) I. - und -Peptidbindungen in Poly(aspartic acid), hergestellt durch thermische Polykondensation",
    year = "1981",
    howpublished = "Biopolymers, v. 20, p. 1605-1614",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Pivcova, H., Saudek, V., Drobnik, J., und Vlasak, J., 1981, NMR-Studie von Poly(aspartic acid) I. - und -Peptidbindungen in Poly(aspartic acid), hergestellt durch thermische Polykondensation: Biopolymers, v. 20, p. 1605-1614.}"
}

@article{nakashima2009a,
    author = "Nakashima, Tadayoshi und Jungck, John R. und Fox, Sidney W. und Lederer, E. und Das, B. C.",
    title = "A test for randomness in peptides isolated from a thermal polyamino acid",
    year = "2009",
    journal = "International Journal of Quantum Chemistry",
    url = "https://doi.org/10.1002/qua.560120708",
    doi = "10.1002/qua.560120708",
    number = "S4",
    pages = "65-72",
    volume = "12"
}

@article{punitha2012structural,
    author = "Punitha, Velmurugan und Jonnalagadda, Raghava Rao und Nair, Balachandran Unni",
    title = "Strukturelle, thermische und enzymatische Analyse von natürlich vorkommenden und D-Aminosäure-substituierten Peptiden",
    year = "2012",
    journal = "Advances in Bioscience and Biotechnology",
    url = "https://doi.org/10.4236/abb.2012.37111",
    doi = "10.4236/abb.2012.37111",
    number = "07",
    pages = "900-908",
    volume = "03"
}

Proteine, die mit Tensiden interagieren, unterliegen bekannten strukturellen und funktionellen Veränderungen. Diese Protein-Tensid-Wechselwirkungen sind entscheidend für ihre Anwendungen in der Kosmetik- und Pharmaindustrie. Obwohl es zahlreiche Studien zu den Wechselwirkungen von Albuminen mit Tensiden gibt, wurden die meisten bei einem Standard-pH (pH 7) und einer Temperatur (298 K) durchgeführt. Peptidbasierte Tenside können so konzipiert werden, dass sie mehrere Amin- und Carboxylsäuregruppen aufweisen, was es ihnen ermöglicht, bei unterschiedlichen pH-Werten als verschiedene ionische Spezies zu existieren. Dieser Artikel liefert Einblicke in die Wechselwirkungen zwischen dem Protein und den verschiedenen ionischen Formen der Tenside, die unter unterschiedlichen Umweltbedingungen existieren. Drei verschiedene Tenside, S1, S2 und S3, wurden mit jeweils einem, zwei oder vier Paaren von Amin- und Carboxylsäurefunktionen im Kopfgruppe und einer festen 12-Kohlenstoff-aliphatischen Schwanzgruppe entworfen. Die Wechselwirkungen zwischen diesen multifunktionalen Tensiden und Rinderserumalbumin (BSA) bei unterschiedlichen pH-Werten und Temperaturen wurden mittels Fluoreszenz-, UV-Vis- und CD-Spektroskopie untersucht. Alle drei Tenside führten zu einer Quenchung der Fluoreszenz von BSA. Die Stärke der BSA-Tensid-Komplexe sowie die Bindungsparameter wurden berechnet, und der Quenchungsmechanismus wurde untersucht. Die Art der Wechselwirkungen zwischen den Tensiden und BSA konnte durch die Berechnung der thermodynamischen Parameter aufgeklärt werden. Die aus CD- und UV-Vis-Studien gewonnenen Ergebnisse unterstützen ebenfalls die aus der Fluoreszenzspektroskopie gezogenen Schlussfolgerungen.

@article{doi101021acslangmuir6c00589,
    author = "Gupta, Sumedha und Neelakshi und Jain, Nikita und Ramapanicker, Ramesh",
    title = "Multifunktionale Amphicharge-Surfactants: Aufklärung der pH- und thermischen Modulation ihrer Wechselwirkungen mit Rinderserumalbumin.",
    year = "2026",
    journal = "Langmuir: the ACS journal of surfaces and colloids",
    abstract = "Proteine, die mit Tensiden interagieren, unterliegen bekannten strukturellen und funktionellen Veränderungen. Diese Protein-Tensid-Wechselwirkungen sind entscheidend für ihre Anwendungen in der Kosmetik- und Pharmaindustrie. Obwohl es zahlreiche Studien zu den Wechselwirkungen von Albuminen mit Tensiden gibt, wurden die meisten bei einem Standard-pH (pH 7) und einer Temperatur (298 K) durchgeführt. Peptidbasierte Tenside können so konzipiert werden, dass sie mehrere Amin- und Carboxylsäuregruppen aufweisen, was es ihnen ermöglicht, bei unterschiedlichen pH-Werten als verschiedene ionische Spezies zu existieren. Dieser Artikel liefert Einblicke in die Wechselwirkungen zwischen dem Protein und den verschiedenen ionischen Formen der Tenside, die unter unterschiedlichen Umweltbedingungen existieren. Drei verschiedene Tenside, S1, S2 und S3, wurden mit jeweils einem, zwei oder vier Paaren von Amin- und Carboxylsäurefunktionen im Kopfgruppe und einer festen 12-Kohlenstoff-aliphatischen Schwanzgruppe entworfen. Die Wechselwirkungen zwischen diesen multifunktionalen Tensiden und Rinderserumalbumin (BSA) bei unterschiedlichen pH-Werten und Temperaturen wurden mittels Fluoreszenz-, UV-Vis- und CD-Spektroskopie untersucht. Alle drei Tenside führten zu einer Quenchung der Fluoreszenz von BSA. Die Stärke der BSA-Tensid-Komplexe sowie die Bindungsparameter wurden berechnet, und der Quenchungsmechanismus wurde untersucht. Die Art der Wechselwirkungen zwischen den Tensiden und BSA konnte durch die Berechnung der thermodynamischen Parameter aufgeklärt werden. Die aus CD- und UV-Vis-Studien gewonnenen Ergebnisse unterstützen ebenfalls die aus der Fluoreszenzspektroskopie gezogenen Schlussfolgerungen.",
    url = "https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/42026894/",
    doi = "10.1021/acs.langmuir.6c00589",
    pmid = "42026894"
}

Meerestier-basierte bioaktive Peptide haben zunehmend als wertvolle funktionelle Inhaltsstoffe an Aufmerksamkeit gewonnen. In dieser Studie wurden Peptide (<3 kDa) aus Gelbflossen-Thunfisch-Verarbeitungsnebenprodukten hergestellt und weiter durch Sephadex G-25-Gelfiltration fraktioniert. Die Hauptfraktion (TBP-MF) zeigte eine deutlich verbesserte Zusammensetzungshomogenität im Vergleich zum nicht fraktionierten Hydrolysat (TBP) und bietet ein gut definiertes Peptidsystem für nachfolgende Charakterisierung und biologische Bewertung. Physikochemische Analysen zeigten, dass TBP-MF eine erhöhte thermische Stabilität und eine geordneterere Sekundärstruktur aufwies, die durch ausgeprägtes β-Faltblatt-Anreicherung gekennzeichnet ist, wie durch TGA/DSC, FTIR- und Zirkulardichroismus-Analysen aufgezeigt wurde. Morphologische und kolloidale Charakterisierungen zeigten weiter, dass TBP-MF relativ einheitliche lamellare und faserige Aggregate bildete mit einer schmaleren Partikelgrößenverteilung und reduzierter elektrostatischer Stabilisierung, was auf eine höhere Tendenz zur geordneten Selbstassoziation hindeutet. Peptidom-Profilierung kombiniert mit in silico-Analyse ergab, dass TBP-MF angereichert war mit kurzen Peptiden mit relativ höheren PeptideRanker-Scores und einer funktionalen Motivverteilung, die relativ mehr neurologische Annotationen enthielt, obwohl Angiotensin-konvertierende Enzym (ACE)- und Dipeptidyl-Peptidase IV (DPP-IV)-bezogene Motive in beiden Gruppen weiterhin vorherrschten. In differenzierten PC12-Zellen zeigte TBP-MF hervorragende Zytokompatibilität und induzierte einen stabilen, konzentrationsabhängigen Anstieg des Cell Counting Kit-8 (CCK-8)-Messwerts (OD450), was auf erhöhte zelluläre metabolische Aktivität und/oder erhöhte Zellzahl hindeutet. Zusätzlich erhöhte TBP-MF signifikant die intrazellulären Spiegel wichtiger Neurochemikalien, die mit schlafbezogener Regulation assoziiert sind, einschließlich Tetrahydrobiopterin (BH4), Serotonin (5-HT) und γ-Aminobuttersäure (GABA). Insgesamt hebt diese Studie Gelbflossen-Thunfisch-Nebenprodukte als vielversprechende marine Ressource für bioaktive Peptide hervor und deutet darauf hin, dass fraktionierungsgetriebene strukturelle Verfeinerung mit neurologischer biologischer Aktivität in differenzierten PC12-Zellen assoziiert ist. Diese Ergebnisse unterstützen das potenzielle Anwendungsgebiet von marinen Nebenprodukt-abgeleiteten Peptiden als funktionelle Inhaltsstoffe in gesundheitsbezogenen Bereichen.

@article{doi103390cimb48040374,
    author = "Kong, Yaqi und Liu, Yifan und Yang, Haoze und Liang, Xianzhe und Zhao, Min und Javed, Ahsan und Diao, Xiaozhen und Wu, Wenhui",
    title = "Bioaktive Peptide aus Gelbflossen-Thunfisch-Nebenprodukten: Strukturaufklärung und neurologische Aktivitäten in PC12-Zellen.",
    year = "2026",
    journal = "Current issues in molecular biology",
    abstract = "Meerestier-basierte bioaktive Peptide haben zunehmend als wertvolle funktionelle Inhaltsstoffe an Aufmerksamkeit gewonnen. In dieser Studie wurden Peptide (<3 kDa) aus Gelbflossen-Thunfisch-Verarbeitungsnebenprodukten hergestellt und weiter durch Sephadex G-25-Gelfiltration fraktioniert. Die Hauptfraktion (TBP-MF) zeigte eine deutlich verbesserte Zusammensetzungshomogenität im Vergleich zum nicht fraktionierten Hydrolysat (TBP) und bietet ein gut definiertes Peptidsystem für nachfolgende Charakterisierung und biologische Bewertung. Physikochemische Analysen zeigten, dass TBP-MF eine erhöhte thermische Stabilität und eine geordneterere Sekundärstruktur aufwies, die durch ausgeprägtes β-Faltblatt-Anreicherung gekennzeichnet ist, wie durch TGA/DSC, FTIR- und Zirkulardichroismus-Analysen aufgezeigt wurde. Morphologische und kolloidale Charakterisierungen zeigten weiter, dass TBP-MF relativ einheitliche lamellare und faserige Aggregate bildete mit einer schmaleren Partikelgrößenverteilung und reduzierter elektrostatischer Stabilisierung, was auf eine höhere Tendenz zur geordneten Selbstassoziation hindeutet. Peptidom-Profilierung kombiniert mit in silico-Analyse ergab, dass TBP-MF angereichert war mit kurzen Peptiden mit relativ höheren PeptideRanker-Scores und einer funktionalen Motivverteilung, die relativ mehr neurologische Annotationen enthielt, obwohl Angiotensin-konvertierende Enzym (ACE)- und Dipeptidyl-Peptidase IV (DPP-IV)-bezogene Motive in beiden Gruppen weiterhin vorherrschten. In differenzierten PC12-Zellen zeigte TBP-MF hervorragende Zytokompatibilität und induzierte einen stabilen, konzentrationsabhängigen Anstieg des Cell Counting Kit-8 (CCK-8)-Messwerts (OD450), was auf erhöhte zelluläre metabolische Aktivität und/oder erhöhte Zellzahl hindeutet. Zusätzlich erhöhte TBP-MF signifikant die intrazellulären Spiegel wichtiger Neurochemikalien, die mit schlafbezogener Regulation assoziiert sind, einschließlich Tetrahydrobiopterin (BH4), Serotonin (5-HT) und γ-Aminobuttersäure (GABA). Insgesamt hebt diese Studie Gelbflossen-Thunfisch-Nebenprodukte als vielversprechende marine Ressource für bioaktive Peptide hervor und deutet darauf hin, dass fraktionierungsgetriebene strukturelle Verfeinerung mit neurologischer biologischer Aktivität in differenzierten PC12-Zellen assoziiert ist. Diese Ergebnisse unterstützen das potenzielle Anwendungsgebiet von marinen Nebenprodukt-abgeleiteten Peptiden als funktionelle Inhaltsstoffe in gesundheitsbezogenen Bereichen.",
    url = "https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC13114659/",
    doi = "10.3390/cimb48040374",
    pmcid = "PMC13114659",
    pmid = "42042034"
}