Proteinsequenz

@article{hersh1967atlas,
    author = "Hersh, Robert T. und Eck, Richard V. und Dayhoff, Margaret O.",
    title = "Atlas of Protein Sequence and Structure, 1966.",
    year = "1967",
    journal = "Systematic Zoology",
    url = "https://doi.org/10.2307/2412074",
    doi = "10.2307/2412074",
    number = "3",
    pages = "262",
    volume = "16"
}

@misc{dayhoff1969atlas1,
    author = "Dayhoff, M. O",
    title = "Atlas of Protein Sequence and Structure",
    year = "1969",
    howpublished = "Silver Spring, Md., National Biomedical Research Foundation, v. 4",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Dayhoff, M. O., 1969, Atlas of Protein Sequence and Structure: Silver Spring, Md., National Biomedical Research Foundation, v. 4.}"
}

@article{burger1970atlas,
    author = "Burger, Alfred.",
    title = "Atlas of Protein Sequence and Structure 1969",
    year = "1970",
    journal = "Journal of Medicinal Chemistry",
    url = "https://doi.org/10.1021/jm00296a903",
    doi = "10.1021/jm00296a903",
    number = "2",
    pages = "337-337",
    volume = "13"
}

@article{hersh1970atlas,
    author = "Hersh, Robert und Dayhoff, Margaret O.",
    title = "Atlas of Protein Sequence and Structure, 1969 Volume 4.",
    year = "1970",
    journal = "Systematic Zoology",
    url = "https://doi.org/10.2307/2412455",
    doi = "10.2307/2412455",
    number = "2",
    pages = "192",
    volume = "19"
}

@misc{dayhoff1972atlas2,
    author = "Dayhoff, M. O",
    title = "Atlas of Protein Sequence and Structure",
    year = "1972",
    howpublished = "Silver Spring, Md., National Biomedical Research Foundation, v. 5",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Dayhoff, M. O., 1972, Atlas of Protein Sequence and Structure: Silver Spring, Md., National Biomedical Research Foundation, v. 5.}"
}

@article{fitch1973atlas,
    author = "Fitch, Walter M. und Dayhoff, Margaret O.",
    title = "Atlas of Protein Sequence and Structure, 1972.",
    year = "1973",
    journal = "Systematic Zoology",
    url = "https://doi.org/10.2307/2412105",
    doi = "10.2307/2412105",
    number = "2",
    pages = "196",
    volume = "22"
}

Proteinkinasen orchestrieren zelluläre Prozesse durch Phosphorylierung, doch die strukturelle Grundlage für ihre spezifischen Bindungspartner-Interaktionen bleibt weitgehend unerforscht. Hier stellen wir einen strukturgeführten Atlas des menschlichen und des Drosophila-Kinoms vor, der durch Anwendung eines neuen, interfacesensiblen Bewertungsrahmens (iLIS) auf AlphaFold-Multimer-Vorhersagen erstellt wurde. Der resultierende Atlas reproduziert markante Sequenzpräferenzen, bestätigt zuvor berichtete und funktionell verwandte Protein-Protein-Interaktionen und deckt unerkannte Docking-Interaktionen auf. Besonders hervorzuheben ist, dass unsere Analyse ein potenziell weit verbreitetes Docking-Motiv auf Homeodomain-Transkriptionsfaktoren vorhersagt, das Interaktionen mit basophilen Kinasen vermittelt. Darüber hinaus kartieren wir putative allosterische Interaktions-Hotspots über das gesamte Kinom hinweg und liefern Belegkonzept-Evidenz dafür, dass das Targeting dieser Oberflächen die Kinasenaktivität hemmen kann. Schließlich demonstrieren wir die physiologische Nützlichkeit des Atlasses durch die Identifizierung eines neuen Regulationsmechanismus zwischen Sgg/GSK3 und Hnf4, der den Lipidstoffwechsel in vivo steuert. Diese Ressource bietet einen Bauplan zur Aufschlüsselung von Signalnetzwerken und für das rationale Design von Docking-stoffspezifischen Kinase-Modulatoren.

@article{doi10110120251010681672,
    author = "Kim, Ah-Ram und Huang, Kerui und Johnson, Jared L und Yaron-Barir, Tomer M und Wang, Keven und Cantley, Lewis C und Hu, Yanhui und Perrimon, Norbert",
    title = "A Structure-Guided Kinase-Transcription Factor Interactome Atlas Reveals Docking Landscapes of the Kinome.",
    year = "2025",
    journal = "bioRxiv: der Preprint-Server für Biologie",
    abstract = "Proteinkinasen orchestrieren zelluläre Prozesse durch Phosphorylierung, doch die strukturelle Grundlage für ihre spezifischen Bindungspartner-Interaktionen bleibt weitgehend unerforscht. Hier stellen wir einen strukturgeführten Atlas des menschlichen und des Drosophila-Kinoms vor, der durch Anwendung eines neuen, interfacesensiblen Bewertungsrahmens (iLIS) auf AlphaFold-Multimer-Vorhersagen erstellt wurde. Der resultierende Atlas reproduziert markante Sequenzpräferenzen, bestätigt zuvor berichtete und funktionell verwandte Protein-Protein-Interaktionen und deckt unerkannte Docking-Interaktionen auf. Besonders hervorzuheben ist, dass unsere Analyse ein potenziell weit verbreitetes Docking-Motiv auf Homeodomain-Transkriptionsfaktoren vorhersagt, das Interaktionen mit basophilen Kinasen vermittelt. Darüber hinaus kartieren wir putative allosterische Interaktions-Hotspots über das gesamte Kinom hinweg und liefern Belegkonzept-Evidenz dafür, dass das Targeting dieser Oberflächen die Kinasenaktivität hemmen kann. Schließlich demonstrieren wir die physiologische Nützlichkeit des Atlasses durch die Identifizierung eines neuen Regulationsmechanismus zwischen Sgg/GSK3 und Hnf4, der den Lipidstoffwechsel in vivo steuert. Diese Ressource bietet einen Bauplan zur Aufschlüsselung von Signalnetzwerken und für das rationale Design von Docking-stoffspezifischen Kinase-Modulatoren.",
    url = "https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC12632555/",
    doi = "10.1101/2025.10.10.681672",
    pmcid = "PMC12632555",
    pmid = "41279736"
}

Die Proteinstruktur verbindet die Sequenz-Funktions-Beziehung und ermöglicht eine tiefgehende Erforschung biologischer Prozesse bei verschiedenen Organismen. Insekten, die artenreichste Tierlinie und für über 50 % aller beschriebenen Tierarten verantwortlich, bieten ein außergewöhnliches System zur Erforschung von Sequenz-Struktur-Funktions-Beziehungen. Hier haben wir eine umfassende und gut aufgelöste Phylogenie von 4854 Insekten rekonstruiert, die alle Ordnungen umfasst. Unter Nutzung dieses Rahmens haben wir einen Atlas von 13,29 Millionen vorhergesagten Proteinstrukturen aus 824 repräsentativen Arten erstellt, einschließlich 11,63 Millionen neu vorhergesagter Strukturen. Strukturelle Clusteranalyse zeigte, dass Proteine mit divergierenden Sequenzen, aber ähnlichen Strukturen effektiv zusammengefasst werden können. Strukturelle Ähnlichkeitssuchen gegenüber Proteinen mit gut charakterisierten Funktionen ergaben Annotationen für 7,61 Millionen Insektenproteine, einschließlich bis zu 14 % zuvor nicht annotierter Proteine. Darüber hinaus identifizierten wir 750 Millionen entfernte Homologe zwischen Insektenproteinen, von denen viele auf alte Äste der Insektenphylogenie zurückgehen. Bemerkenswerterweise waren cGAS-ähnliche Rezeptoren (cGLRs) trotz ausgedehnter Sequenzdivergenz strukturell über alle 824 Insekten hinweg konserviert. Experimentelle Assays zeigten, dass diese strukturell identifizierten cGLRs eine entscheidende Rolle in der antiviralen Abwehr des Gelbfiebermuskus spielen. Unsere Ergebnisse unterstreichen die Bedeutung der strukturellen Genomik für das Verständnis von Proteinfunktion und Evolution über den Baum des Lebens hinweg.

@article{doi101038s41422026012200,
    author = "Wu, Weiyin und Cui, Chunlai und Zhu, Yixiao und Chen, Jingxuan und Zhuang, Qiancheng und Wang, Yazhou und Liu, Zicheng und Gao, Han und Ou, Guo-Zheng und Liu, Chao und Tao, Mei und Chen, Yun und Pan, Ronghui und Zhang, Guojie und Cai, Hua und Yang, Jinghua und Chen, Xue-Xin und Zhou, Xiaofan und Wang, Sibao und Shen, Xing-Xing",
    title = "Structural genomics sheds light on protein functions and remote homologs across the insect tree of life.",
    year = "2026",
    journal = "Cell research",
    abstract = "Protein structure bridges the sequence-function relationship, enabling deep exploration of biological processes across diverse organisms. Insects, the most diverse animal lineage, accounting for over 50\% of all described animal species, provide an exceptional system for exploring sequence-structure-function relationships. Here, we reconstructed a comprehensive and well-resolved phylogeny of 4854 insects, spanning all orders. Leveraging this framework, we created an atlas of 13.29 million predicted protein structures from 824 representative species, including 11.63 million newly predicted structures. Structural clustering revealed that proteins with divergent sequences but similar structures could be effectively grouped together. Structural similarity searches against proteins with well-characterized functions yielded annotations for 7.61 million insect proteins, including up to 14\% of previously unannotated proteins. We further identified 750 million remote homologs between insect proteins, many of which trace back to ancient branches of the insect phylogeny. Remarkably, despite extensive sequence divergence, cGAS-like receptors (cGLRs) were structurally conserved across all 824 insects. Experimental assays demonstrated that these structurally identified cGLRs play a crucial role in antiviral defense in the yellow fever mosquito. Our findings highlight the significance of structural genomics for understanding protein function and evolution across the tree of life.",
    url = "https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/8677620/",
    doi = "10.1038/s41422-026-01220-0",
    pmcid = "8677620",
    pmid = "41606168"
}