Proteine

@misc{gamow1956problem8,
    author = "Gamow, G. und Rich, A. und Yas, M",
    title = "Problem der Informationsübertragung von Nukleinsäuren zu Proteinen",
    year = "1956",
    howpublished = "Advances in Biological and Medical Physics, v. 4, p. 23-68",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Gamow, G., Rich, A., und Yas, M., 1956, Problem der Informationsübertragung von Nukleinsäuren zu Proteinen: Advances in Biological and Medical Physics, v. 4, p. 23-68.}"
}

@article{doi101126science12833331214,
    author = "FOX, S W und HARADA, K",
    title = "Thermische Copolymerisation von Aminosäuren zu einem Produkt, das Protein ähnelt.",
    year = "1958",
    journal = "Science (New York, N.Y.)",
    url = "https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/13592311/",
    doi = "10.1126/science.128.3333.1214",
    pmid = "13592311"
}

@article{fox1958thermal,
    author = "Fox, Sidney W. und Harada, Kaoru",
    title = "Thermal Copolymerization of Amino Acids to a Product Resembling Protein",
    year = "1958",
    journal = "Science",
    url = "https://doi.org/10.1126/science.128.3333.1214",
    doi = "10.1126/science.128.3333.1214",
    number = "3333",
    pages = "1214-1214",
    volume = "128"
}

@misc{fox1958thermal5,
    author = "Fox, S. W. und Harada, K",
    title = "Thermische Copolymerisation von Aminosäuren zu einem Produkt, das Protein ähnelt",
    year = "1958",
    howpublished = "Science, v. 128, p. 1214",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Fox, S. W., und Harada, K., 1958, Thermische Copolymerisation von Aminosäuren zu einem Produkt, das Protein ähnelt: Science, v. 128, p. 1214.}"
}

@article{fox1960the,
    author = "Fox, Sidney W. und Harada, Kaoru",
    title = "Die thermische Copolymerisation von Aminosäuren, die für Proteine gemeinsam sind 1",
    year = "1960",
    journal = "Journal of the American Chemical Society",
    url = "https://doi.org/10.1021/ja01499a069",
    doi = "10.1021/ja01499a069",
    number = "14",
    pages = "3745-3751",
    volume = "82"
}

@article{fox1960thermal,
    author = "Fox, Sidney W. und Harada, Kaoru",
    title = "Thermische Copolymerisation von Aminosäuren in Gegenwart von Phosphorsäure",
    year = "1960",
    journal = "Archives of Biochemistry and Biophysics",
    url = "https://doi.org/10.1016/0003-9861(60)90419-7",
    doi = "10.1016/0003-9861(60)90419-7",
    number = "2",
    pages = "281-285",
    volume = "86"
}

@article{doi101038195385a0,
    author = "KRAMPITZ, G und KNAPPEN, F",
    title = "Thermische Copolymerisation von Proteinhydrolysaten, die 35S-Aminosäuren enthalten, und Verteilung von radioaktivem Schwefel nach Anwendung von 35S-markierter Aminosäure-Copolymere bei der Ratte.",
    year = "1962",
    journal = "Nature",
    url = "https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/14459316/",
    doi = "10.1038/195385a0",
    pmid = "14459316"
}

@book{fox1962the6,
    author = "Fox, S. W. und Harada, K. und Rohlfing, D. L",
    title = "Die thermische Copolymerisation von -Aminosäuren, in Stahmann, M. A., Hrsg., Polyamino-Säuren, Polypeptide und Proteine",
    year = "1962",
    publisher = "Madison, Wisconsin, University of Wisconsin Press, S. 47-54",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Fox, S. W., Harada, K., und Rohlfing, D. L., 1962, Die thermische Copolymerisation von -Aminosäuren, in Stahmann, M. A., Hrsg., Polyamino-Säuren, Polypeptide und Proteine: Madison, Wisconsin, University of Wisconsin Press, S. 47-54.}"
}

@incollection{vegotsky1962protein10,
    author = "Vegotsky, A. und Fox, S. W",
    editor = "Florkin, M. und Mason, H. S.",
    title = "Proteinmoleküle: intraspezifische und interspezifische Variationen",
    year = "1962",
    booktitle = "Comparative Biochemistry",
    publisher = "New York, Academic Press, v. IV, p. 185-224",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Vegotsky, A., und Fox, S. W., 1962, Proteinmoleküle: intraspezifische und interspezifische Variationen, in Florkin, M., und Mason, H. S., eds., Comparative Biochemistry: New York, Academic Press, v. IV, p. 185-224.}"
}

@misc{fox1963abiotic7,
    author = "Fox, S. W. und Yuyama, S",
    title = "Abiotische Produktion primitiver Proteine und gebildeter Mikropartikel",
    year = "1963",
    howpublished = "Annals of the New York Academy of Sciences, v. 108, p. 487-494",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Fox, S. W., und Yuyama, S., 1963, Abiotische Produktion primitiver Proteine und gebildeter Mikropartikel: Annals of the New York Academy of Sciences, v. 108, p. 487-494.}"
}

@book{fox1965experiments3,
    author = "Fox, S. W",
    title = "Experiments suggesting evolution to protein, in Bryson, V., and Vogel, H. J., eds., Evolving Genes and Proteins",
    year = "1965",
    publisher = "New York, Academic Press, p. 359-369",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Fox, S. W., 1965, Experiments suggesting evolution to protein, in Bryson, V., and Vogel, H. J., eds., Evolving Genes and Proteins: New York, Academic Press, p. 359-369.}"
}

@misc{hayakawa1967copolymerization9,
    author = "Hayakawa, T. und Windsor, C. R. und Fox, S. W",
    title = "Copolymerization of the Leuchs anhydrides of the eighteen amino acids common to protein",
    year = "1967",
    howpublished = "Archives of Biochemistry and Biophysiology, v. 118, p. 265-272",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Hayakawa, T., Windsor, C. R., und Fox, S. W., 1967, Copolymerization of the Leuchs anhydrides of the eighteen amino acids common to protein: Archives of Biochemistry and Biophysiology, v. 118, p. 265-272.}"
}

@misc{dayhoff1969atlas1,
    author = "Dayhoff, M. O",
    title = "Atlas of Protein Sequence and Structure",
    year = "1969",
    howpublished = "Silver Spring, Md., National Biomedical Research Foundation, v. 4",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Dayhoff, M. O., 1969, Atlas of Protein Sequence and Structure: Silver Spring, Md., National Biomedical Research Foundation, v. 4.}"
}

@misc{dayhoff1972atlas2,
    author = "Dayhoff, M. O",
    title = "Atlas of Protein Sequence and Structure",
    year = "1972",
    howpublished = "Silver Spring, Md., National Biomedical Research Foundation, v. 5",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Dayhoff, M. O., 1972, Atlas of Protein Sequence and Structure: Silver Spring, Md., National Biomedical Research Foundation, v. 5.}"
}

Die thermische Copolymerisation von Lysin mit anderen alpha-Aminosäuren wurde weiter untersucht. Die Identität der zweiten Aminosäure beeinflusst verschiedene Eigenschaften des erhaltenen Polymers, einschließlich des Verhältnisses von alpha- und epsilon-Verknüpfungen von Lysin. Eine Übersicht über Verknüpfungen in Proteinoiden zeigte alpha- und beta-Verknüpfungen für Asparaginsäure, alpha- und gamma-Verknüpfungen für Glutaminsäure, alpha- und epsilon-Verknüpfungen für Lysin sowie alpha-Verknüpfungen für andere Aminosäuren. Thermische Proteinoiden sind somit in Bezug auf die Art der Verknüpfung komplexer als Proteine.

@article{doi101016030326477690006x,
    author = "Fox, S W und Suzuki, F",
    title = "Verknüpfungen in thermischen Copolymeren von Lysin.",
    year = "1976",
    journal = "Bio Systems",
    abstract = "Die thermische Copolymerisation von Lysin mit anderen alpha-Aminosäuren wurde weiter untersucht. Die Identität der zweiten Aminosäure beeinflusst verschiedene Eigenschaften des erhaltenen Polymers, einschließlich des Verhältnisses von alpha- und epsilon-Verknüpfungen von Lysin. Eine Übersicht über Verknüpfungen in Proteinoiden zeigte alpha- und beta-Verknüpfungen für Asparaginsäure, alpha- und gamma-Verknüpfungen für Glutaminsäure, alpha- und epsilon-Verknüpfungen für Lysin sowie alpha-Verknüpfungen für andere Aminosäuren. Thermische Proteinoiden sind somit in Bezug auf die Art der Verknüpfung komplexer als Proteine.",
    url = "https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/953158/",
    doi = "10.1016/0303-2647(76)90006-x",
    pmid = "953158"
}

Wasserlösliche Copolymere, die L-Arginin und N5-(4-hydroxybutyl)-L-Glutamin enthalten, wurden durch Copolymerisation der N-Carboxy-alpha-Aminosäureanhydride von Ndelta-tert-Butyloxycarbonyl-L-Ornithin und gamma-Benzyl-L-Glutamat hergestellt, gefolgt von Aminolyse mit 4-Amino-1-Butanol, Entfernung der tert-Butyloxycarbonyl-Schutzgruppe und Behandlung mit O-Methylisourea. Die Copolymere wurden fraktioniert und charakterisiert, und die thermisch induzierten Helix-Coil-Übergänge dieser Copolymere wurden in Wasser bei neutralem pH-Wert in Anwesenheit und Abwesenheit von KCl untersucht. Die Zimm-Bragg-Parameter sigma und s für den Helix-Coil-Übergang in Poly(L-Arginin) in wässriger Lösung wurden aus einer Analyse der Schmelzkurven der Copolymere abgeleitet, wie in früheren Arbeiten beschrieben. Die berechneten Werte von s deuten darauf hin, dass L-Arginin bei niedrigen Temperaturen ein schwaches helixbildendes Rest und bei hohen Temperaturen ein schwaches helixzerstörendes Rest in wässriger Lösung ist. Die Ergebnisse stimmten gut mit denen überein, die früher in konformationellen Analysen von Arginyl-Resten in Proteinen erhalten wurden.

@article{doi101021ma60060a021,
    author = "Konishi, Y und van Nispen, J W und Davenport, G und Scheraga, H A",
    title = "Helix-coil-Stabilitätskonstanten für die natürlich vorkommenden Aminosäuren in Wasser. 15 Argin-Parameter aus zufälligen Poly(hydroxybutylglutamin-co-L-arginin).",
    year = "1977",
    journal = "Macromolecules",
    abstract = "Wasserlösliche Copolymere, die L-Arginin und N5-(4-hydroxybutyl)-L-Glutamin enthalten, wurden durch Copolymerisation der N-Carboxy-alpha-Aminosäureanhydride von Ndelta-tert-Butyloxycarbonyl-L-Ornithin und gamma-Benzyl-L-Glutamat hergestellt, gefolgt von Aminolyse mit 4-Amino-1-Butanol, Entfernung der tert-Butyloxycarbonyl-Schutzgruppe und Behandlung mit O-Methylisourea. Die Copolymere wurden fraktioniert und charakterisiert, und die thermisch induzierten Helix-Coil-Übergänge dieser Copolymere wurden in Wasser bei neutralem pH-Wert in Anwesenheit und Abwesenheit von KCl untersucht. Die Zimm-Bragg-Parameter sigma und s für den Helix-Coil-Übergang in Poly(L-Arginin) in wässriger Lösung wurden aus einer Analyse der Schmelzkurven der Copolymere abgeleitet, wie in früheren Arbeiten beschrieben. Die berechneten Werte von s deuten darauf hin, dass L-Arginin bei niedrigen Temperaturen ein schwaches helixbildendes Rest und bei hohen Temperaturen ein schwaches helixzerstörendes Rest in wässriger Lösung ist. Die Ergebnisse stimmten gut mit denen überein, die früher in konformationellen Analysen von Arginyl-Resten in Proteinen erhalten wurden.",
    url = "https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/926821/",
    doi = "10.1021/ma60060a021",
    pmid = "926821"
}

@phdthesis{fox1981origins4,
    author = "Fox, S. W",
    title = "Ursprung des Proteinsynthesekreises",
    year = "1981",
    publisher = "International Journal of Quantum Chemistry, v. QBS8, S. 441-454",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Fox, S. W., 1981, Origins of the protein synthesis cycle: International Journal of Quantum Chemistry, v. QBS8, p. 441-454.}"
}

Die Abscheidung von thermischen Copolyamino säuren auf planaren Lipidmembranen führt bei elektrischer Stimulation zu Oszillationen und Aktionspotentialen. Ergebnisse werden für compositionell einfache thermische Copoly(asp,glu) und für ein heterotoneres Polyamino säure berichtet. Die Daten bestätigen die Annahme, dass die elektrische Aktivität von Zellmembranen auf die Polypeptidkomponenten und nicht auf die Lipidkomponenten zurückzuführen ist. Aufgrund der Einfachheit und Kontrollierbarkeit der Herstellung von Polypeptiden durch thermische Copolymerisation von Aminosäuren werden neue Möglichkeiten zur Untersuchung von Struktur-Exzitabilitäts-Beziehungen eröffnet.

@article{doi1010160303264787900281,
    author = "Vaughan, G und Przybylski, A T und Fox, S W",
    title = "Thermal proteinoids as excitability-inducing materials.",
    year = "1987",
    journal = "Bio Systems",
    abstract = "Die Abscheidung von thermischen Copolyamino säuren auf planaren Lipidmembranen führt bei elektrischer Stimulation zu Oszillationen und Aktionspotentialen. Ergebnisse werden für compositionell einfache thermische Copoly(asp,glu) und für ein heterotoneres Polyamino säure berichtet. Die Daten bestätigen die Annahme, dass die elektrische Aktivität von Zellmembranen auf die Polypeptidkomponenten und nicht auf die Lipidkomponenten zurückzuführen ist. Aufgrund der Einfachheit und Kontrollierbarkeit der Herstellung von Polypeptiden durch thermische Copolymerisation von Aminosäuren werden neue Möglichkeiten zur Untersuchung von Struktur-Exzitabilitäts-Beziehungen eröffnet.",
    url = "https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/3620604/",
    doi = "10.1016/0303-2647(87)90028-1",
    pmid = "3620604"
}

Die kürzlich von Marshall (1994) durchgeführte Übersicht zur Produktion von Aminosäuren aus interstellaren Komponenten, Formaldehyd und Ammoniak, wird in den größeren Kontext des Ursprungs des Lebens gestellt. Thermische Energie, die auf der Erde allgegenwärtig ist, stellt sich als die einzige notwendige Energieform heraus. Um den Überblick über die natürliche evolutionäre Sequenz zu würdigen, ist es notwendig, die Stufenhaftigkeit der Evolution zu erkennen, ein Prinzip, das jedoch oft ignoriert wurde. Da die Selbstorganisation von thermischem Protein zu Zellen augenblicklich ist, aber nur ein Schritt in einer geochemischen Leiter darstellt, können einzelne Schritte als augenblicklich betrachtet werden, während die Sequenz messbare Zeit erfordert. Zwei Schritte werden angegeben: Extrusion eines heißen, trockenen organischen Magmas aus Aminosäuren --> Peptiden in eine wässrige Umgebung, in der ein zweiter Schritt der Selbstorganisation stattfindet. In diesem Papier wurden Ableitungen der verteidigungsfähigen Theorie für den Ursprung des Lebens kurz als eine fundamentale Konsequenz der nicht-zufälligen thermischen Copolymerisation von Aminosäuren rezensiert.

@article{doi101016001670379500037z,
    author = "Fox, S W",
    title = "Thermische Synthese von Aminosäuren und der Ursprung des Lebens.",
    year = "1995",
    journal = "Geochimica et cosmochimica acta",
    abstract = "Die kürzlich von Marshall (1994) durchgeführte Übersicht zur Produktion von Aminosäuren aus interstellaren Komponenten, Formaldehyd und Ammoniak, wird in den größeren Kontext des Ursprungs des Lebens gestellt. Thermische Energie, die auf der Erde allgegenwärtig ist, stellt sich als die einzige notwendige Energieform heraus. Um den Überblick über die natürliche evolutionäre Sequenz zu würdigen, ist es notwendig, die Stufenhaftigkeit der Evolution zu erkennen, ein Prinzip, das jedoch oft ignoriert wurde. Da die Selbstorganisation von thermischem Protein zu Zellen augenblicklich ist, aber nur ein Schritt in einer geochemischen Leiter darstellt, können einzelne Schritte als augenblicklich betrachtet werden, während die Sequenz messbare Zeit erfordert. Zwei Schritte werden angegeben: Extrusion eines heißen, trockenen organischen Magmas aus Aminosäuren --> Peptiden in eine wässrige Umgebung, in der ein zweiter Schritt der Selbstorganisation stattfindet. In diesem Papier wurden Ableitungen der verteidigungsfähigen Theorie für den Ursprung des Lebens kurz als eine fundamentale Konsequenz der nicht-zufälligen thermischen Copolymerisation von Aminosäuren rezensiert.",
    url = "https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/11540049/",
    doi = "10.1016/0016-7037(95)00037-z",
    pmid = "11540049"
}

@article{crossref2009protein,
    title = "PROTEIN SPARING PRODUCED BY PROTEINS AND AMINO ACIDS",
    year = "2009",
    journal = "Nutrition Reviews",
    url = "https://doi.org/10.1111/j.1753-4887.1976.tb05750.x",
    doi = "10.1111/j.1753-4887.1976.tb05750.x",
    number = "6",
    pages = "174-176",
    volume = "34"
}