DNA

@misc{watson1968the14,
    author = "Watson, J. D",
    title = "The Double Helix",
    year = "1968",
    howpublished = "New York, Antheneum",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Watson, J. D., 1968, The Double Helix: New York, Antheneum.}"
}

@incollection{doi101016b9781483232119500097,
    author = "Jukes, Thomas H. e Cantor, Charles R.",
    title = "Evolução de Moléculas Proteicas",
    year = "1969",
    booktitle = "Elsevier eBooks",
    url = "https://doi.org/10.1016/b978-1-4832-3211-9.50009-7",
    doi = "10.1016/b978-1-4832-3211-9.50009-7",
    openalex = "W1525734744",
    references = "doi101001jama196603100230164053, doi101016s0021925818969450, doi101016s002192581897184x, doi101021bi00872a016, doi101038171737a0, doi101038202147a0, doi101073pnas316153, doi101073pnas504672, doi101126science147365368, doi101126science1553760279, doi101126science15838051200, doi1023072412074, openalexw2565219170, sarich1967immunological"
}

@article{kohne1972evolution9,
    author = "Kohne, D. E. e Chiscon, J. A. e Hoyer, B. H",
    title = "Evolução de sequências de DNA de primatas",
    year = "1972",
    journal = "Journal of Human Evolution, v. 1, p. 627-644",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Kohne, D. E., Chiscon, J. A., e Hoyer, B. H., 1972, Evolução de sequências de DNA de primatas: Journal of Human Evolution, v. 1, p. 627-644.}"
}

@phdthesis{crick1976a4,
    author = "Crick, F. H. C. e Brenner, S. e Klug, A. e Pieczenik, G",
    title = "Uma especulação sobre a origem da síntese proteica",
    year = "1976",
    publisher = "Origins Life, v. 7, p. 389-397",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Crick, F. H. C., Brenner, S., Klug, A., e Pieczenik, G., 1976, Uma especulação sobre a origem da síntese proteica: Origins Life, v. 7, p. 389-397.}"
}

@phdthesis{fox1981a7,
    author = "Fox, S. W",
    title = "Um modelo para a coordenação protocelular da síntese de ácidos nucleicos e proteínas, em Kageyama, M., Nakamura, K., Oshima, T., e Uchida, T., eds., Ciência e Cientistas",
    year = "1981",
    publisher = "Tokyo, Japan Science Society Press, p. 39-45",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Fox, S. W., 1981, Um modelo para a coordenação protocelular da síntese de ácidos nucleicos e proteínas, em Kageyama, M., Nakamura, K., Oshima, T., e Uchida, T., eds., Ciência e Cientistas: Tokyo, Japan Science Society Press, p. 39-45.}"
}

@misc{crick1982life3,
    author = "Crick, F",
    title = "Life Itself",
    year = "1982",
    howpublished = "Its Origin and Nature: New York, W.W. Norton, 192 p",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Crick, F., 1982, Life Itself: Its Origin and Nature: New York, W.W. Norton, 192 p.}"
}

@phdthesis{follmann1982deoxyribonucleotide6,
    author = "Follmann, H",
    title = "Síntese de desoxirribonucleotídeo e o surgimento do DNA na evolução molecular",
    year = "1982",
    publisher = "Naturwissenschaften, v. 69, p. 75-81",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Follmann, H., 1982, Síntese de desoxirribonucleotídeo e o surgimento do DNA na evolução molecular: Naturwissenschaften, v. 69, p. 75-81.}"
}

@misc{stebbins1982darwin13,
    author = "Stebbins, G. L",
    title = "Darwin to DNA, Molecules to Humanity",
    year = "1982",
    howpublished = "San Francisco, W. H. Freeman, 491 p",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Stebbins, G. L., 1982, Darwin to DNA, Molecules to Humanity: San Francisco, W. H. Freeman, 491 p.}"
}

@misc{lewin1984dna10,
    author = "Lewin, R",
    title = "DNA revela surpresas na árvore genealógica humana",
    year = "1984",
    howpublished = "Science, v. 226, p. 1179-1182",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Lewin, R., 1984, DNA revela surpresas na árvore genealógica humana: Science, v. 226, p. 1179-1182.}"
}

@misc{lewin1984first11,
    author = "Lewin, R",
    title = "Primeiro catalisador de DNA verdadeiro encontrado",
    year = "1984",
    howpublished = "Science, v. 223, p. 266-267",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Lewin, R., 1984, Primeiro catalisador de DNA verdadeiro encontrado: Science, v. 223, p. 266-267.}"
}

@article{ghiselin1986we8,
    author = "Ghiselin, M. T",
    title = "We Are All Contraptions",
    year = "1986",
    journal = "New York Times Book Review, p. 18-19",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Ghiselin, M. T., 1986, We Are All Contraptions: New York Times Book Review, p. 18-19.}"
}

@misc{cann1987mitochondrial2,
    author = "Cann, R. L. e Stoncking, M. e Wilson, A. C",
    title = "DNA mitocondrial e evolução humana",
    year = "1987",
    howpublished = "Nature, v. 325, p. 31-36",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Cann, R. L., Stoncking, M., e Wilson, A. C., 1987, DNA mitocondrial e evolução humana: Nature, v. 325, p. 31-36.}"
}

@article{petkov1989effects,
    author = "Petkov, A. e Todorov, N. e Enev, E. e Oblakov, N. e Demeyer, D.",
    title = "Effects of Defaunation on Degradability and Protein Systhesis in the Rumen of Sheep",
    year = "1989",
    journal = "Asian-Australasian Journal of Animal Sciences",
    url = "https://doi.org/10.5713/ajas.1989.469",
    doi = "10.5713/ajas.1989.469",
    number = "3",
    openalex = "W2088633493",
    pages = "469-470",
    volume = "2"
}

@article{doi101038351652a0,
    author = "McDonald, John H. e Kreitman, Martin",
    title = "Evolução proteica adaptativa no locus Adh em Drosophila",
    year = "1991",
    journal = "Nature",
    url = "https://doi.org/10.1038/351652a0",
    doi = "10.1038/351652a0",
    openalex = "W1982603712",
    references = "doi101007bf02984069, doi107312nei92038"
}

O sítio de ligação a nucleotídeo (NBS) é um domínio característico de muitos produtos de genes de resistência em plantas. Um número crescente de sequências codificadoras de NBS está sendo identificado através de clonagem gênica, amplificação por PCR com primers degenerados e projetos de sequenciamento de genoma. O domínio NBS foi analisado em 14 genes de resistência em plantas conhecidos e mais de 400 homólogos, representando 26 gêneros de espécies monocotiledôneas, dicotiledôneas e uma conífera. Dois grupos distintos de sequências diversas foram identificados, indicando divergência durante a evolução e uma origem antiga para essas sequências. Um grupo foi composto por sequências que codificam um domínio N-terminal com homologia ao receptor Toll/Interleucina-1 (TIR), incluindo os genes de resistência conhecidos, N, M, L6, RPP1 e RPP5. Surpreendentemente, este grupo estava completamente ausente em espécies monocotiledôneas em buscas de sequências genômicas aleatórias e grandes coleções de ESTs. Um segundo grupo continha sequências de monocotiledôneas e dicotiledôneas, incluindo os genes de resistência conhecidos, RPS2, RPM1, I2, Mi, Dm3, Pi-B, Xa1, RPP8, RPS5 e Prf. Assinaturas de aminoácidos nos motivos conservados que compõem o domínio NBS distinguiram claramente esses dois grupos. O genoma de Arabidopsis é estimado conter aproximadamente 200 genes que codificam motivos NBS relacionados; sequências TIR foram mais abundantes e superaram em três vezes as sequências não-TIR. As sequências NBS de Arabidopsis atualmente nos bancos de dados estão localizadas em aproximadamente 21 clusters genômicos e 14 loci isolados. Sequências codificadoras de NBS podem ser mais prevalentes no arroz. A ampla distribuição dessas sequências no reino vegetal e sua prevalência nos genomas de Arabidopsis e arroz indicam que são antigas, diversas e comuns em plantas. Inferências de sequência sugerem que esses genes codificam uma nova classe de proteínas de ligação a nucleotídeos.

@article{doi101046j1365313x1999t01100606x,
    author = "Meyers, Blake C. e Dickerman, Allan W. e Michelmore, Richard W. e Sivaramakrishnan, S. e Sobral, Bruno e Young, Nevin D.",
    title = "Plant disease resistance genes encode members of an ancient and diverse protein family within the nucleotide-binding superfamily",
    year = "1999",
    journal = "The Plant Journal",
    abstract = "O sítio de ligação a nucleotídeo (NBS) é um domínio característico de muitos produtos de genes de resistência em plantas. Um número crescente de sequências codificadoras de NBS está sendo identificado através de clonagem gênica, amplificação por PCR com primers degenerados e projetos de sequenciamento de genoma. O domínio NBS foi analisado em 14 genes de resistência em plantas conhecidos e mais de 400 homólogos, representando 26 gêneros de espécies monocotiledôneas, dicotiledôneas e uma conífera. Dois grupos distintos de sequências diversas foram identificados, indicando divergência durante a evolução e uma origem antiga para essas sequências. Um grupo foi composto por sequências que codificam um domínio N-terminal com homologia ao receptor Toll/Interleucina-1 (TIR), incluindo os genes de resistência conhecidos, N, M, L6, RPP1 e RPP5. Surpreendentemente, este grupo estava completamente ausente em espécies monocotiledôneas em buscas de sequências genômicas aleatórias e grandes coleções de ESTs. Um segundo grupo continha sequências de monocotiledôneas e dicotiledôneas, incluindo os genes de resistência conhecidos, RPS2, RPM1, I2, Mi, Dm3, Pi-B, Xa1, RPP8, RPS5 e Prf. Assinaturas de aminoácidos nos motivos conservados que compõem o domínio NBS distinguiram claramente esses dois grupos. O genoma de Arabidopsis é estimado conter aproximadamente 200 genes que codificam motivos NBS relacionados; sequências TIR foram mais abundantes e superaram em três vezes as sequências não-TIR. As sequências NBS de Arabidopsis atualmente nos bancos de dados estão localizadas em aproximadamente 21 clusters genômicos e 14 loci isolados. Sequências codificadoras de NBS podem ser mais prevalentes no arroz. A ampla distribuição dessas sequências no reino vegetal e sua prevalência nos genomas de Arabidopsis e arroz indicam que são antigas, diversas e comuns em plantas. Inferências de sequência sugerem que esses genes codificam uma nova classe de proteínas de ligação a nucleotídeos.",
    url = "https://doi.org/10.1046/j.1365-313x.1999.t01-1-00606.x",
    doi = "10.1046/j.1365-313x.1999.t01-1-00606.x",
    openalex = "W1989581558"
}

@article{dubertret2001dynamics,
    author = "Dubertret, Benoit e Liu, Shumo e Ouyang, Qi e Libchaber, Albert",
    title = "Dinâmica da Interação DNA-Proteína Deduzida da Evolução in vitro do DNA",
    year = "2001",
    journal = "Physical Review Letters",
    url = "https://doi.org/10.1103/physrevlett.86.6022",
    doi = "10.1103/physrevlett.86.6022",
    number = "26",
    openalex = "W1980609565",
    pages = "6022-6025",
    volume = "86",
    references = "doi101006jmbi19960406, doi101016s0022283661800727, doi10103873317, doi101073pnas5661891, doi101073pnas581217, doi101073pnas70123581, doi101073pnas80226785, doi101093nar18133739, doi101126science2200121, doi101126science27152531247"
}

Cinco mutações pontuais em um alelo específico de beta-lactamase aumentam conjuntamente a resistência bacteriana a um antibiótico clinicamente importante por um fator de aproximadamente 100.000. Em princípio, a evolução para essa beta-lactamase de alta resistência poderia seguir qualquer uma das 120 trajetórias mutacionais que ligam esses alelos. No entanto, demonstramos que 102 trajetórias são inacessíveis à seleção darwiniana e que muitas das trajetórias restantes têm probabilidades de realização negligenciáveis, porque quatro dessas cinco mutações falham em aumentar a resistência ao medicamento em algumas combinações. A pleiotropia biofísica generalizada dentro da beta-lactamase parece ser responsável, e porque tal pleiotropia parece ser uma propriedade geral das mutações de sentido alterado, concluímos que muito da evolução proteica será igualmente restrito. Isso implica que o fita proteica da vida pode ser em grande parte reprodutível e até mesmo previsível.

@article{doi101126science1123539,
    author = "Weinreich, Daniel e Delaney, Nigel F. e DePristo, Mark A. e Hartl, Daniel L.",
    title = "A Evolução Darwiniana Pode Seguir Apenas Muito Poucos Caminhos Mutacionais até Proteínas Mais Aptas",
    year = "2006",
    journal = "Science",
    abstract = "Cinco mutações pontuais em um alelo específico de beta-lactamase aumentam conjuntamente a resistência bacteriana a um antibiótico clinicamente importante por um fator de aproximadamente 100.000. Em princípio, a evolução para essa beta-lactamase de alta resistência poderia seguir qualquer uma das 120 trajetórias mutacionais que ligam esses alelos. No entanto, demonstramos que 102 trajetórias são inacessíveis à seleção darwiniana e que muitas das trajetórias restantes têm probabilidades de realização negligenciáveis, porque quatro dessas cinco mutações falham em aumentar a resistência ao medicamento em algumas combinações. A pleiotropia biofísica generalizada dentro da beta-lactamase parece ser responsável, e porque tal pleiotropia parece ser uma propriedade geral das mutações de sentido alterado, concluímos que muito da evolução proteica será igualmente restrito. Isso implica que o fita proteica da vida pode ser em grande parte reprodutível e até mesmo previsível.",
    url = "https://doi.org/10.1126/science.1123539",
    doi = "10.1126/science.1123539",
    openalex = "W2016666153",
    references = "doi101016jdrup200402003, doi101016s002228360200400x, doi101038370389a0, doi101038nrg1523, doi101038nrg1672, doi101042bj2760269, doi101093clinids24supplement1s19, doi101111j155856461984tb00380x, doi1011289781555817886, doi10155404272"
}

Usando medidas de transcriptômica e proteômica com amostras correspondentes, agora é possível começar a entender o impacto de programas regulatórios pós-transcricionais em Enterobactérias. Em bactérias, a regulação pós-transcricional é mediada por relativamente poucos fatores de proteínas ligadoras de RNA identificados, incluindo CsrA, Hfq e SmpB. Uma mutação em qualquer um desses três genes, csrA, hfq e smpB, em Salmonella é atenuada para virulência em camundongos e incapaz de sobreviver em macrófagos. CsrA tem uma especificidade claramente definida com base na ligação a uma sequência específica de mRNA para inibir a tradução. No entanto, as proteínas reguladas por Hfq e SmpB não estão tão claramente definidas. Trabalhos anteriores identificaram proteínas reguladas por hfq usando purificação do complexo RNA-proteína com sequenciamento direto dos RNAs ligados e encontraram ligação a um número surpreendentemente grande de transcritos. Neste relatório, usamos proteômica global para identificar diretamente proteínas reguladas por Hfq ou SmpB comparando a abundância de proteínas no progenitor e no mutante isogênico hfq ou smpB. A partir dessas mesmas amostras, também preparamos RNA para análise de microarray para determinar se a alteração da expressão proteica foi mediada pós-transcricionalmente. Amostras foram analisadas de bactérias cultivadas sob quatro condições diferentes; duas condições de laboratório e duas que são pensadas para imitar o ambiente intracelular. Mostramos que mutantes de hfq e smpB modulam diretamente ou indiretamente pelo menos 20% e 4% de todas as proteínas possíveis de Salmonella, respectivamente, com correlação limitada entre transcrição e expressão proteica. Essas proteínas representam um amplo espectro de proteínas de Salmonella necessárias para muitos processos biológicos, incluindo invasão de células hospedeiras, motilidade, metabolismo central, biossíntese de LPS, sistemas regulatórios de dois componentes e metabolismo de ácidos graxos. Nossos resultados representam uma das primeiras análises globais de regulons pós-transcricionais em qualquer organismo e sugerem que a regulação no nível translacional é generalizada e desempenha um papel importante na regulação da virulência e na adaptação ambiental para Salmonella.

@article{doi101371journalpone0004809,
    author = "Ansong, Charles e Yoon, Hyunjin e Porwollik, Steffen e Mottaz-Brewer, Heather M. e Petritis, Brianne e Jaitly, Navdeep e Adkins, Joshua e McClelland, Michael e Heffron, Fred e Smith, Richard",
    title = "Análise em Nível de Sistema Global de Mutantes de Deleção de Hfq e SmpB em Salmonella: Implicações para Virulência e Tradução Global de Proteínas",
    year = "2009",
    journal = "PLoS ONE",
    abstract = "Usando medidas de transcriptômica e proteômica com amostras correspondentes, agora é possível começar a entender o impacto de programas regulatórios pós-transcricionais em Enterobactérias. Em bactérias, a regulação pós-transcricional é mediada por relativamente poucos fatores de proteínas ligadoras de RNA identificados, incluindo CsrA, Hfq e SmpB. Uma mutação em qualquer um desses três genes, csrA, hfq e smpB, em Salmonella é atenuada para virulência em camundongos e incapaz de sobreviver em macrófagos. CsrA tem uma especificidade claramente definida com base na ligação a uma sequência específica de mRNA para inibir a tradução. No entanto, as proteínas reguladas por Hfq e SmpB não estão tão claramente definidas. Trabalhos anteriores identificaram proteínas reguladas por hfq usando purificação do complexo RNA-proteína com sequenciamento direto dos RNAs ligados e encontraram ligação a um número surpreendentemente grande de transcritos. Neste relatório, usamos proteômica global para identificar diretamente proteínas reguladas por Hfq ou SmpB comparando a abundância de proteínas no progenitor e no mutante isogênico hfq ou smpB. A partir dessas mesmas amostras, também preparamos RNA para análise de microarray para determinar se a alteração da expressão proteica foi mediada pós-transcricionalmente. Amostras foram analisadas de bactérias cultivadas sob quatro condições diferentes; duas condições de laboratório e duas que são pensadas para imitar o ambiente intracelular. Mostramos que mutantes de hfq e smpB modulam diretamente ou indiretamente pelo menos 20\% e 4\% de todas as proteínas possíveis de Salmonella, respectivamente, com correlação limitada entre transcrição e expressão proteica. Essas proteínas representam um amplo espectro de proteínas de Salmonella necessárias para muitos processos biológicos, incluindo invasão de células hospedeiras, motilidade, metabolismo central, biossíntese de LPS, sistemas regulatórios de dois componentes e metabolismo de ácidos graxos. Nossos resultados representam uma das primeiras análises globais de regulons pós-transcricionais em qualquer organismo e sugerem que a regulação no nível translacional é generalizada e desempenha um papel importante na regulação da virulência e na adaptação ambiental para Salmonella.",
    url = "https://doi.org/10.1371/journal.pone.0004809",
    doi = "10.1371/journal.pone.0004809",
    openalex = "W2076696121",
    references = "doi10103835101614, doi101046j13652958200303313x, doi101073pnas120163297, doi101073pnas83145189, doi101126science2715251990, doi101128mmbr5344504901989, doi101128mr5344504901989, doi101146annurevbiochem691183, doi101146annurevmicro58030603123841, doi101371journalpgen1000163"
}

@article{doi101038nrg3927,
    author = "Packer, Michael S. e Liu, David R.",
    title = "Métodos para a evolução direcionada de proteínas",
    year = "2015",
    journal = "Nature Reviews Genetics",
    url = "https://doi.org/10.1038/nrg3927",
    doi = "10.1038/nrg3927",
    openalex = "W1954202239",
    references = "doi101073pnas91156808, doi101093nar18133739"
}

As proteínas do Locus de Resistência ao Oídio (MLO) são proteínas integrais de membrana politópicas que foram consideradas por muito tempo como específicas de plantas e principalmente envolvidas nas interações entre plantas e oídio pulverulento. No entanto, pesquisas na última década revelaram que as proteínas MLO divergiram em uma família com vários clados cujos membros estão associados a diferentes processos fisiológicos. Fornecemos um conjunto de dados ampliado de sequências de aminoácidos de MLO, abrangendo quase todas as linhagens principais de plantas terrestres. Com base neste conjunto de dados abrangente, definimos sete clados filogenéticos e reconstruímos a provável evolução da família MLO em embriófitas. Identificamos também vários motivos peptídicos de MLO que são ou conservados em todas as proteínas MLO ou restritos a um ou vários clados, apoiando a noção de que a diversificação específica de clado das funções de MLO está associada a motivos de sequência particulares. Na levedura de panificação, alguns desses motivos estão funcionalmente ligados ao transporte transmembrana (TM) de moléculas orgânicas e íons. Além disso, tentamos definir a origem evolutiva da família MLO e descobrimos que proteínas semelhantes a MLO com topologias de membrana altamente diversas estão presentes em algas verdes, mas também em algas vermelhas distintamente relacionadas (Rhodophyta), Amoebozoa e Chromalveolata. Finalmente, descobrimos vários casos de eventos de fusão putativos entre proteínas MLO e diferentes tipos de proteínas. Tais proteínas híbridas do tipo pedra de Rosetta podem ser instrutivas para análises futuras de potenciais funções de MLO. Nossas descobertas sugerem que MLO é uma proteína antiga que possivelmente evoluiu em eucariotos fotossintetizantes unicelulares e se consolidou em plantas terrestres com uma topologia conservada, compreendendo sete domínios TM e um C-termino intrinsecamente desestruturado.

@article{doi101093gbeevw036,
    author = "Kusch, Stefan e Pesch, Lina e Panstruga, Ralph",
    title = "Análise Filogenética Abrangente Lança Luz sobre a Diversidade e Origem da Família de Proteínas de Membrana Integral MLO",
    year = "2016",
    journal = "Genome Biology and Evolution",
    abstract = "As proteínas do Locus de Resistência ao Oídio (MLO) são proteínas integrais de membrana politópicas que foram consideradas por muito tempo como específicas de plantas e principalmente envolvidas nas interações entre plantas e oídio pulverulento. No entanto, pesquisas na última década revelaram que as proteínas MLO divergiram em uma família com vários clados cujos membros estão associados a diferentes processos fisiológicos. Fornecemos um conjunto de dados ampliado de sequências de aminoácidos de MLO, abrangendo quase todas as linhagens principais de plantas terrestres. Com base neste conjunto de dados abrangente, definimos sete clados filogenéticos e reconstruímos a provável evolução da família MLO em embriófitas. Identificamos também vários motivos peptídicos de MLO que são ou conservados em todas as proteínas MLO ou restritos a um ou vários clados, apoiando a noção de que a diversificação específica de clado das funções de MLO está associada a motivos de sequência particulares. Na levedura de panificação, alguns desses motivos estão funcionalmente ligados ao transporte transmembrana (TM) de moléculas orgânicas e íons. Além disso, tentamos definir a origem evolutiva da família MLO e descobrimos que proteínas semelhantes a MLO com topologias de membrana altamente diversas estão presentes em algas verdes, mas também em algas vermelhas distintamente relacionadas (Rhodophyta), Amoebozoa e Chromalveolata. Finalmente, descobrimos vários casos de eventos de fusão putativos entre proteínas MLO e diferentes tipos de proteínas. Tais proteínas híbridas do tipo pedra de Rosetta podem ser instrutivas para análises futuras de potenciais funções de MLO. Nossas descobertas sugerem que MLO é uma proteína antiga que possivelmente evoluiu em eucariotos fotossintetizantes unicelulares e se consolidou em plantas terrestres com uma topologia conservada, compreendendo sete domínios TM e um C-termino intrinsecamente desestruturado.",
    url = "https://doi.org/10.1093/gbe/evw036",
    doi = "10.1093/gbe/evw036",
    openalex = "W2294763389",
    references = "doi101016jgene200710031"
}