Biologia matemática

@book{eden1967inadequacies2,
    author = "Eden, M",
    title = "Inadequacies of neo-Darwinian evolution as a scientific theory, in Moorehead, P. S., and Kaplan, M. M., eds., Mathematical Challenges to the Neo-Darwinian Interpretation of Evolution",
    year = "1967",
    publisher = "Philadelphia, Pa., Wistar Institute Press, p. 5-19",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Eden, M., 1967, Inadequacies of neo-Darwinian evolution as a scientific theory, in Moorehead, P. S., and Kaplan, M. M., eds., Mathematical Challenges to the Neo-Darwinian Interpretation of Evolution: Philadelphia, Pa., Wistar Institute Press, p. 5-19.}"
}

@techreport{wright1967comments4,
    author = "Wright, S",
    title = "Comentários sobre os Trabalhos Preliminares de Eden e Waddington, em Moorehead, P. S., e Kaplan, M. M., eds., Desafios Matemáticos à Teoria da Evolução Neodarwiniana, 5º Simpósio do Instituto Wistar",
    year = "1967",
    howpublished = "Filadélfia, Instituto Wistar, p. 117-120",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Wright, S., 1967, Comentários sobre os Trabalhos Preliminares de Eden e Waddington, em Moorehead, P. S., e Kaplan, M. M., eds., Desafios Matemáticos à Teoria da Evolução Neodarwiniana, 5º Simpósio do Instituto Wistar: Filadélfia, Instituto Wistar, p. 117-120.}"
}

@article{gale1968mathematical,
    author = "GALE, J",
    title = "Desafios matemáticos à interpretação neodarwiniana da evolução. Editado por P. S. Moorhead e M. M. Kaplan. Pp xi + 140. The Wistar Institute Press, Philadelphia. 1967. $5",
    year = "1968",
    journal = "Endeavour",
    url = "https://doi.org/10.1016/0160-9327(68)90113-0",
    doi = "10.1016/0160-9327(68)90113-0",
    number = "101",
    openalex = "W1965607512",
    pages = "103",
    volume = "27"
}

@article{hamilton1969review,
    author = "Hamilton, John M.",
    title = "Review: Desafios Matemáticos à Interpretação Neodarwiniana da Evolução, por Paul S. Moorhead e Martin M. Kaplan",
    year = "1969",
    journal = "The American Biology Teacher",
    url = "https://doi.org/10.2307/4442469",
    doi = "10.2307/4442469",
    number = "3",
    pages = "186-187",
    volume = "31"
}

@techreport{easton1973a1,
    author = "Easton, T. A",
    title = "Uma nota sobre a matemática da divisão de microesferas",
    year = "1973",
    howpublished = "Bulletin of Mathematical Biology, v. 35, p. 259-262",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Easton, T. A., 1973, Uma nota sobre a matemática da divisão de microesferas: Bulletin of Mathematical Biology, v. 35, p. 259-262.}"
}

@misc{spotila1973a3,
    author = "Spotila, J. R. et al",
    title = "Um modelo matemático para as temperaturas corporais de répteis grandes",
    year = "1973",
    howpublished = "Implicações para a ecologia de dinossauros: American Naturalist, v. 107, p. 391-404",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Spotila, J. R. et al., 1973, Um modelo matemático para as temperaturas corporais de répteis grandes: Implicações para a ecologia de dinossauros: American Naturalist, v. 107, p. 391-404.}"
}

@incollection{kostitzin1978mathematical,
    author = "Kostitzin, V. A.",
    title = "Biologia Matemática: Capítulo 15 Evolução",
    year = "1978",
    booktitle = "Notas de Aula em Biomatemática",
    url = "https://doi.org/10.1007/978-3-642-50151-7\_18",
    doi = "10.1007/978-3-642-50151-7\_18",
    openalex = "W987053169",
    pages = "413-423"
}

@incollection{rechenberg1984the,
    author = "Rechenberg, Ingo",
    title = "A Estratégia da Evolução. Um Modelo Matemático da Evolução Darwiniana",
    year = "1984",
    booktitle = "Springer Series in Synergetics",
    url = "https://doi.org/10.1007/978-3-642-69540-7\_13",
    doi = "10.1007/978-3-642-69540-7\_13",
    openalex = "W23797105",
    pages = "122-132",
    references = "doi101002fedr4910860506, doi1010160378475482901173, doi1023072581158, openalexw1514875444"
}

A sequência de aminoácidos de uma proteína afeta tanto sua estrutura quanto sua função. Assim, a capacidade de modificar a sequência, e, portanto, a estrutura e a atividade, de proteínas individuais de forma sistemática, abre muitas oportunidades, tanto cientificamente quanto (como nos focamos aqui) para exploração em biocatálise. Métodos modernos de biologia sintética, pelos quais sequências cada vez maiores de DNA podem ser sintetizadas de novo, permitem uma capacidade sem precedentes de projetar proteínas com funções novas. No entanto, o número de proteínas possíveis é muito grande para serem testadas individualmente, por isso precisamos de meios para navegar no 'espaço de busca' de sequências de proteínas possíveis de forma eficiente e confiável a fim de encontrar atividades desejáveis e outras propriedades. Enzimologistas distinguem etapas de ligação (Kd) e catalíticas (kcat). De forma semelhante, estratégias prudentes têm misturado o design (para ligação, especificidade e modelagem do sítio ativo) com os métodos mais empíricos da evolução direcionada clássica (ED) para melhorar o kcat (onde a evolução natural raramente busca os valores mais altos), especialmente em relação a resíduos distantes do sítio ativo e onde os vínculos funcionais que sustentam a dinâmica enzimática são desconhecidos e difíceis de prever. Epistasia (onde o 'melhor' aminoácido em um sítio depende daquele ou daqueles em outros) é uma característica notável da evolução direcionada. O objetivo desta revisão é destacar algumas das abordagens que estão sendo desenvolvidas para permitir que usemos a evolução direcionada para melhorar as propriedades enzimáticas, muitas vezes dramaticamente. Observamos que a evolução direcionada difere de várias maneiras da evolução natural, incluindo, em particular, os mecanismos disponíveis e as pressões de seleção prováveis. Assim, enfatizamos as oportunidades oferecidas por técnicas que permitem mapear sequência para (estrutura e) atividade in silico, como um meio eficaz de modelar e explorar paisagens proteicas. Como paisagens conhecidas podem ser avaliadas e raciocinadas como um todo, simultaneamente, isso oferece oportunidades para melhoria de proteínas não prontamente disponíveis à evolução natural em escalas de tempo rápidas. Navegação inteligente de paisagens, informada por relações sequência-atividade e acoplada aos métodos emergentes de biologia sintética, oferece escopo para o desenvolvimento de novos biocatalisadores que são tanto altamente ativos quanto robustos.

@article{doi101039c4cs00351a,
    author = "Currin, Andrew e Swainston, Neil e Day, Philip J. e Kell, Douglas B.",
    title = "Biologia sintética para a evolução direcionada de biocatalisadores proteicos: navegando no espaço de sequências de forma inteligente",
    year = "2014",
    journal = "Chemical Society Reviews",
    abstract = "A sequência de aminoácidos de uma proteína afeta tanto sua estrutura quanto sua função. Assim, a capacidade de modificar a sequência, e, portanto, a estrutura e a atividade, de proteínas individuais de forma sistemática, abre muitas oportunidades, tanto cientificamente quanto (como nos focamos aqui) para exploração em biocatálise. Métodos modernos de biologia sintética, pelos quais sequências cada vez maiores de DNA podem ser sintetizadas de novo, permitem uma capacidade sem precedentes de projetar proteínas com funções novas. No entanto, o número de proteínas possíveis é muito grande para serem testadas individualmente, por isso precisamos de meios para navegar no 'espaço de busca' de sequências de proteínas possíveis de forma eficiente e confiável a fim de encontrar atividades desejáveis e outras propriedades. Enzimologistas distinguem etapas de ligação (Kd) e catalíticas (kcat). De forma semelhante, estratégias prudentes têm misturado o design (para ligação, especificidade e modelagem do sítio ativo) com os métodos mais empíricos da evolução direcionada clássica (ED) para melhorar o kcat (onde a evolução natural raramente busca os valores mais altos), especialmente em relação a resíduos distantes do sítio ativo e onde os vínculos funcionais que sustentam a dinâmica enzimática são desconhecidos e difíceis de prever. Epistasia (onde o 'melhor' aminoácido em um sítio depende daquele ou daqueles em outros) é uma característica notável da evolução direcionada. O objetivo desta revisão é destacar algumas das abordagens que estão sendo desenvolvidas para permitir que usemos a evolução direcionada para melhorar as propriedades enzimáticas, muitas vezes dramaticamente. Observamos que a evolução direcionada difere de várias maneiras da evolução natural, incluindo, em particular, os mecanismos disponíveis e as pressões de seleção prováveis. Assim, enfatizamos as oportunidades oferecidas por técnicas que permitem mapear sequência para (estrutura e) atividade in silico, como um meio eficaz de modelar e explorar paisagens proteicas. Como paisagens conhecidas podem ser avaliadas e raciocinadas como um todo, simultaneamente, isso oferece oportunidades para melhoria de proteínas não prontamente disponíveis à evolução natural em escalas de tempo rápidas. Navegação inteligente de paisagens, informada por relações sequência-atividade e acoplada aos métodos emergentes de biologia sintética, oferece escopo para o desenvolvimento de novos biocatalisadores que são tanto altamente ativos quanto robustos.",
    url = "https://doi.org/10.1039/c4cs00351a",
    doi = "10.1039/c4cs00351a",
    openalex = "W2160719116",
    references = "doi101007bfb0015249, doi101038nrg3744"
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@book{flew2018darwinian,
    author = "Flew, Antony",
    title = "Evolução Darwiniana",
    year = "2018",
    url = "https://doi.org/10.4324/9781351312844",
    doi = "10.4324/9781351312844",
    openalex = "W4234260069"
}

@incollection{crossref2021darwinian,
    title = "Evolução Darwiniana",
    year = "2021",
    booktitle = "Um Filósofo Olha para os Seres Humanos",
    url = "https://doi.org/10.1017/9781108907057.004",
    doi = "10.1017/9781108907057.004",
    openalex = "W4249678390",
    pages = "48-74"
}