Microesferas

@misc{fox1963abiotic6,
    author = "Fox, S. W. e Yuyama, S",
    title = "Produção abiótica de proteína primitiva e formação de micropartículas",
    year = "1963",
    howpublished = "Annals of the New York Academy of Sciences, v. 108, p. 487-494",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Fox, S. W., e Yuyama, S., 1963, Produção abiótica de proteína primitiva e formação de micropartículas: Annals of the New York Academy of Sciences, v. 108, p. 487-494.}"
}

@article{doi1010160303264771900037,
    author = "Hsu, Laura e Brooke, Steven e Fox, Sidney W.",
    title = "Conjugação de microesferas proteinoides: Um modelo de comunicação primordial",
    year = "1971",
    journal = "Biosystems",
    url = "https://doi.org/10.1016/0303-2647(71)90003-7",
    doi = "10.1016/0303-2647(71)90003-7",
    openalex = "W2135541201",
    references = "doi101002bbpc19080141703, doi101007bf00599584, doi1010160010406x67900515, doi1010160012160667900504, doi1010160014482761903470, doi101021ja01499a069, doi101073pnas6041092, doi101073pnas622399, doi101093aibsbulletin3215c, doi101126science1703961984"
}

@misc{hsu1971conjugation7,
    author = "Hsu, L. L. e Brooke, S. e Fox, S. W",
    title = "Conjugação de microesferas proteinoides",
    year = "1971",
    howpublished = "um modelo de comunicação primordial: Current Models in Biology [Agora BioSystems], v. 4, p. 12-25",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Hsu, L. L., Brooke, S., e Fox, S. W., 1971, Conjugação de microesferas proteinoides: um modelo de comunicação primordial: Current Models in Biology [Agora BioSystems], v. 4, p. 12-25.}"
}

@article{doi101007bf00623555,
    author = "Jungck, John R. e Fox, Sidney W.",
    title = "Síntese de oligonucleotídeos por microesferas proteoides atuando sobre ATP",
    year = "1973",
    journal = "Die Naturwissenschaften",
    url = "https://doi.org/10.1007/bf00623555",
    doi = "10.1007/bf00623555",
    openalex = "W2090234738",
    references = "doi101007bf00602509, doi101007bf00623322, doi1010160016003256901545, doi1010160022283668903926, doi1010160026265x73901124, doi101016s0047248478800529, doi101073pnas505905, doi101126science147365368, doi101126science1734000875, doi104159harvard9780674188693"
}

@article{doi1010160303264773900026,
    author = "Ryan, Jack Woodrow e Fox, Sidney W.",
    title = "Ativação de glicina por ATP, um cátion divalente, e microesferas proteoide",
    year = "1973",
    journal = "Biosystems",
    url = "https://doi.org/10.1016/0303-2647(73)90002-6",
    doi = "10.1016/0303-2647(73)90002-6",
    openalex = "W2035399108"
}

@techreport{easton1973a1,
    author = "Easton, T. A",
    title = "Uma nota sobre a matemática da divisão de microesferas",
    year = "1973",
    howpublished = "Bulletin of Mathematical Biology, v. 35, p. 259-262",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Easton, T. A., 1973, Uma nota sobre a matemática da divisão de microesferas: Bulletin of Mathematical Biology, v. 35, p. 259-262.}"
}

@article{doi101007978940102239219,
    author = "Fox, Sidney W. e Jungck, John R. e Nakashima, Tadayoshi",
    title = "De Microesfera de Proteinoide à Célula Contemporânea: Formação de Ligações Internucleotídicas e Peptídicas por Partículas de Proteinoide",
    year = "1974",
    url = "https://doi.org/10.1007/978-94-010-2239-2\_19",
    doi = "10.1007/978-94-010-2239-2\_19",
    openalex = "W1977729334",
    references = "doi101007bf00602509, doi101007bf01101286, doi1010160016003256901545, doi1010160026265x73901124, doi1010160303264771900037, doi101016s0047248478800529, doi101038scientificamerican085444, doi101073pnas5641325, doi101073pnas591110, doi101351pac197334030641"
}

@article{doi101007bf00927027,
    author = "Fox, Sidney W. e Jungck, John R. e Nakashima, Tadayoshi",
    title = "Da microesfera de proteinóide à célula contemporânea: Formação de ligações internucleotídicas e peptídicas por partículas de proteinóide",
    year = "1974",
    journal = "Origens da Vida e Evolução das Esferas Biológicas",
    url = "https://doi.org/10.1007/bf00927027",
    doi = "10.1007/bf00927027",
    openalex = "W4236817780",
    references = "doi101007bf00602509, doi101007bf00623555, doi1010160010406x67900515, doi1010160016003256901545, doi1010160026265x73901124, doi1010160303264773900026, doi101038scientificamerican085444, doi101073pnas5641325, doi101073pnas591110, doi1010970000044119591000000029, doi101351pac197334030641"
}

@misc{fox1974the2,
    author = "Fox, S. W",
    title = "A teoria proteinóide da origem da vida e ideias concorrentes",
    year = "1974",
    howpublished = "American Biology Teacher, v. 36, p. 161-172, 181",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Fox, S. W., 1974, A teoria proteinóide da origem da vida e ideias concorrentes: American Biology Teacher, v. 36, p. 161-172, 181.}"
}

@article{doi1010160303264777900284,
    author = "Brooke, Steven e Fox, Sidney W.",
    title = "Compartimentalização em microesferas proteoide",
    year = "1977",
    journal = "Biosistemas",
    url = "https://doi.org/10.1016/0303-2647(77)90028-4",
    doi = "10.1016/0303-2647(77)90028-4",
    openalex = "W1992807593",
    references = "doi101007bf00623322, doi101007bf01372406, doi101007bf01659185, doi101007bf01732178, doi1010160026265x73901124, doi101016s0047248478800529, doi101111j155856461975tb00851x, doi101126science1473658563, doi105962bhltitle1018, openalexw2983085323"
}

@misc{fox1980metabolic3,
    author = "Fox, S. W",
    title = "Esferas microbianas metabólicas",
    year = "1980",
    howpublished = "Naturwissenschaften, v. 67, p. 378-383",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Fox, S. W., 1980, Esferas microbianas metabólicas: Naturwissenschaften, v. 67, p. 378-383.}"
}

@article{doi101023a1018992924025,
    author = "Santiago, Noemi e Milstein, Sam e Rivera, Theresa e García, Elisa e Zaidi, Tabassum e Hong, H K e Bucher, Doris J.",
    title = "Imunização Oral de Ratos com Microesferas de Proteoide Encapsulando Antígenos do Vírus da Influenza",
    year = "1993",
    journal = "Pharmaceutical Research",
    url = "https://doi.org/10.1023/a:1018992924025",
    doi = "10.1023/a:1018992924025",
    openalex = "W114505501",
    references = "doi101007978147572046418, doi10100797836427452946, doi101007bf00915547, doi101016016158909190076v, doi101038280147a0, doi101056nejm198307073090103, doi101128iai363110211081982, doi101128jcm23166721986, doi101146annurevmi37100183002525, openalexw2409929920"
}

@article{doi101007bfb0018078,
    author = "Nakashima, Tadayoshi",
    title = "Metabolismo de microesferas proteoide",
    year = "2005",
    journal = "Tópicos em Química Atual",
    url = "https://doi.org/10.1007/bfb0018078",
    doi = "10.1007/bfb0018078",
    openalex = "W1533658605",
    references = "doi101007bf00405480, doi101007bf00623555, doi101007bf01732668, doi1010160303264780900131, doi101016b9781483228617500284, doi101016s0047248478800529, doi101021ja00438a050, doi101021ja01499a069, doi1010382031362a0, doi101038244418a0, openalexw2983085323"
}

Resumo Proteinoides, polímeros térmicos compostos por aminoácidos, descobertos e estudados por Fox, se auto‐montam espontaneamente em estruturas esféricas, microesferas, que Fox apresentou como as protocélulas da vida. As descobertas de Fox abriram um leque de partículas semelhantes a proteínas fáceis de fazer e aplicáveis. Nos últimos anos, o interesse em proteinoides aumentou entre pesquisadores de nanobiomedicina. Essas estruturas são adequadas para aplicações biomédicas, devido à sua natureza semelhante a proteínas, biocompatibilidade, não toxicidade e segurança. Vários novos proteinoides feitos de uma seleção específica de aminoácidos foram introduzidos para as indústrias biomédicas e agrícolas. Vários proteinoides incluem aditivos específicos polimerizados dentro de sua cadeia principal, fornecendo características especiais para uma aplicação específica. Aqui são apresentados esses proteinoides, suas nanopartículas correspondentes e suas diversas aplicações, focando principalmente em proteinoides para diagnóstico e terapia do câncer, cosméticos e proteinoides anti‐embaçamento.

@article{doi101002ijch201800021,
    author = "Kolitz‐Domb, Michal e Margel, Shlomo",
    title = "Avanços Recentes de Novos Proteinoides e Nanopartículas de Proteinoides e Suas Aplicações na Biomedicina e Usos Industriais",
    year = "2018",
    journal = "Israel Journal of Chemistry",
    abstract = "Resumo Proteinoides, polímeros térmicos compostos por aminoácidos, descobertos e estudados por Fox, se auto‐montam espontaneamente em estruturas esféricas, microesferas, que Fox apresentou como as protocélulas da vida. As descobertas de Fox abriram um leque de partículas semelhantes a proteínas fáceis de fazer e aplicáveis. Nos últimos anos, o interesse em proteinoides aumentou entre pesquisadores de nanobiomedicina. Essas estruturas são adequadas para aplicações biomédicas, devido à sua natureza semelhante a proteínas, biocompatibilidade, não toxicidade e segurança. Vários novos proteinoides feitos de uma seleção específica de aminoácidos foram introduzidos para as indústrias biomédicas e agrícolas. Vários proteinoides incluem aditivos específicos polimerizados dentro de sua cadeia principal, fornecendo características especiais para uma aplicação específica. Aqui são apresentados esses proteinoides, suas nanopartículas correspondentes e suas diversas aplicações, focando principalmente em proteinoides para diagnóstico e terapia do câncer, cosméticos e proteinoides anti‐embaçamento.",
    url = "https://doi.org/10.1002/ijch.201800021",
    doi = "10.1002/ijch.201800021",
    openalex = "W2898478618",
    references = "doi101007bfb0018078, doi101016jaddr200410009, doi101016jaddr200903009, doi101016jbiomaterials201209027, doi101016jcis200605026, doi101016jjconrel201203020, doi101021nn1005232, doi10118621623619110, doi101208s1224800890712, doi1021650000308820034205000002, fox1958thermal, fox1960thermal"
}

Proteinoides, ou proteínas térmicas, são entidades inorgânicas formadas pelo aquecimento de aminoácidos até seu ponto de fusão e início da polimerização para formar cadeias poliméricas. Tipicamente, seus diâmetros variam de 1μm a 10μm. Alguns aminoácidos incorporados em cadeias de proteinoides são mais hidrofóbicos que outros, levando os proteinoides a se agruparem quando presentes em soluções aquosas em concentrações específicas, permitindo que cresçam em microesferas. A estrutura peculiar de proteinoides compostos por aminoácidos ligados confere-lhes propriedades únicas, incluindo disparos de potencial elétrico semelhantes a potenciais de ação. Essas propriedades únicas tornam conjuntos de microesferas de proteinoides um substrato promissor para o projeto de futuros cérebros artificiais e dispositivos de computação não convencionais. Para avaliar o potencial de microesferas de proteinoides para dispositivos eletrônicos não convencionais, medimos e analisamos as capacidades de transferência de dados de microesferas de proteinoides. Em condições experimentais de laboratório, demonstramos que a função de transferência de microesferas de proteinoides é um fenômeno não trivial, que pode ser devido à ampla gama de formas, tamanhos e estruturas de proteinoides.

@article{doi101016jbiosystems2023104892,
    author = "Mougkogiannis, Panagiotis e Phillips, Neil e Adamatzky, Andrew",
    title = "Funções de transferência de microesferas de proteinoides",
    year = "2023",
    journal = "Biosystems",
    abstract = "Proteinoides, ou proteínas térmicas, são entidades inorgânicas formadas pelo aquecimento de aminoácidos até seu ponto de fusão e início da polimerização para formar cadeias poliméricas. Tipicamente, seus diâmetros variam de 1μm a 10μm. Alguns aminoácidos incorporados em cadeias de proteinoides são mais hidrofóbicos que outros, levando os proteinoides a se agruparem quando presentes em soluções aquosas em concentrações específicas, permitindo que cresçam em microesferas. A estrutura peculiar de proteinoides compostos por aminoácidos ligados confere-lhes propriedades únicas, incluindo disparos de potencial elétrico semelhantes a potenciais de ação. Essas propriedades únicas tornam conjuntos de microesferas de proteinoides um substrato promissor para o projeto de futuros cérebros artificiais e dispositivos de computação não convencionais. Para avaliar o potencial de microesferas de proteinoides para dispositivos eletrônicos não convencionais, medimos e analisamos as capacidades de transferência de dados de microesferas de proteinoides. Em condições experimentais de laboratório, demonstramos que a função de transferência de microesferas de proteinoides é um fenômeno não trivial, que pode ser devido à ampla gama de formas, tamanhos e estruturas de proteinoides.",
    url = "https://doi.org/10.1016/j.biosystems.2023.104892",
    doi = "10.1016/j.biosystems.2023.104892",
    openalex = "W4366133631",
    references = "doi101007bf00927027, doi1010160303264771900037, doi1010160303264781900046, doi101016jbiosystems2021104480, doi101016jjpowsour200511035, doi101021bi00489a038, doi101038nmat4148, doi101038nnano200818, doi101038s4157801900890, doi101039df9470100011, doi101039f29868200075, doi10110916725254"
}

Os proteinoides, também conhecidos como proteínas térmicas, possuem uma capacidade fascinante de gerar microesferas que exibem picos elétricos semelhantes aos potenciais de ação de neurônios. Essas microesferas pulsantes, referidas como protoneurônios, têm o potencial de se montar em proto-nanocérebros. Em nosso estudo, investigamos a viabilidade de utilizar uma promissora técnica eletroquímica chamada voltametria de pulso diferencial (DPV) para interfacear com nanocérebros de proteinoides. Avaliamos a adequação da DPV examinando parâmetros críticos, como seletividade, sensibilidade e linearidade das respostas eletroquímicas. A pesquisa explora sistematicamente a influência de vários fatores operacionais, incluindo largura de pulso, amplitude de pulso, taxa de varredura e tempo de varredura. Encorajadoramente, nossos resultados indicam que a DPV exibe potencial significativo como uma interface eletroquímica eficiente para nanocérebros de proteinoides. Essa tecnologia abre novas avenidas para o desenvolvimento de redes neurais artificiais com amplas aplicações em diversas áreas de pesquisa.

@article{doi101021acsomega3c05670,
    author = "Mougkogiannis, Panagiotis e Adamatzky, Andrew",
    title = "Microesferas de proteinoides como redes protoneurais",
    year = "2023",
    journal = "ACS Omega",
    abstract = "Os proteinoides, também conhecidos como proteínas térmicas, possuem uma capacidade fascinante de gerar microesferas que exibem picos elétricos semelhantes aos potenciais de ação de neurônios. Essas microesferas pulsantes, referidas como protoneurônios, têm o potencial de se montar em proto-nanocérebros. Em nosso estudo, investigamos a viabilidade de utilizar uma promissora técnica eletroquímica chamada voltametria de pulso diferencial (DPV) para interfacear com nanocérebros de proteinoides. Avaliamos a adequação da DPV examinando parâmetros críticos, como seletividade, sensibilidade e linearidade das respostas eletroquímicas. A pesquisa explora sistematicamente a influência de vários fatores operacionais, incluindo largura de pulso, amplitude de pulso, taxa de varredura e tempo de varredura. Encorajadoramente, nossos resultados indicam que a DPV exibe potencial significativo como uma interface eletroquímica eficiente para nanocérebros de proteinoides. Essa tecnologia abre novas avenidas para o desenvolvimento de redes neurais artificiais com amplas aplicações em diversas áreas de pesquisa.",
    url = "https://doi.org/10.1021/acsomega.3c05670",
    doi = "10.1021/acsomega.3c05670",
    openalex = "W4386692072",
    references = "crossref1998exobiologia, doi101002qua560220719, doi101007978364277211512, doi1010160026265x73901124, doi101016jbiosistemas2023104892, doi101021ja01544a027, doi101179isr1988134348"
}

Os proteinoides são proteínas térmicas que formam microesferas em água na presença de sal. Conjuntos de microesferas de proteinoides exibem propriedades elétricas não lineares passivas e disparos ativos semelhantes a neurônios de potencial elétrico. Propomos que várias arquiteturas de computação neuromórfica podem ser prototipadas a partir das microesferas de proteinoides. Uma característica chave de um sistema neuromórfico é o aprendizado. Através do uso de medições ópticas e de resistência, estudamos mecanismos de aprendizado em conjuntos de microesferas de proteinoides. Analisamos 16 tipos de proteinoides estudados e suas morfologia intrínseca e propriedades elétricas. Demonstramos que os proteinoides podem aprender, memorizar e habituar, tornando-os um candidato promissor para computação inovadora.

@article{doi101098rsos230936,
    author = "Mougkogiannis, Panagiotis e Adamatzky, Andrew",
    title = "Aprendizado em conjuntos de microesferas de proteinoides",
    year = "2023",
    journal = "Royal Society Open Science",
    abstract = "Os proteinoides são proteínas térmicas que formam microesferas em água na presença de sal. Conjuntos de microesferas de proteinoides exibem propriedades elétricas não lineares passivas e disparos ativos semelhantes a neurônios de potencial elétrico. Propomos que várias arquiteturas de computação neuromórfica podem ser prototipadas a partir das microesferas de proteinoides. Uma característica chave de um sistema neuromórfico é o aprendizado. Através do uso de medições ópticas e de resistência, estudamos mecanismos de aprendizado em conjuntos de microesferas de proteinoides. Analisamos 16 tipos de proteinoides estudados e suas morfologia intrínseca e propriedades elétricas. Demonstramos que os proteinoides podem aprender, memorizar e habituar, tornando-os um candidato promissor para computação inovadora.",
    url = "https://doi.org/10.1098/rsos.230936",
    doi = "10.1098/rsos.230936",
    openalex = "W4387538421",
    references = "doi101007978364277211512, doi101016jbiosystems2023104892"
}

Uma parte importante do estudo de sistemas vivos é descobrir os passos complicados que levam à ordem a partir do caos. Oscilações espontâneas são uma parte fundamental da auto-organização em muitas redes biológicas e químicas, incluindo kombucha e proteoídeos. Este estudo examina as oscilações espontâneas em kombucha e proteoídeos, explorando especificamente sua possível conexão com a origem da vida. À medida que uma comunidade de bactérias e leveduras trabalha em conjunto, a kombucha mostra oscilações espontâneas notáveis em suas partes bioquímicas. Este sistema pode manter um equilíbrio dinâmico e organizar-se graças a processos metabólicos e reações químicas complexas. Da mesma forma, os proteoídeos, que podem ter sido formas primitivas de proteínas, sofrem flutuações espontâneas em sua estrutura e função periodicamente. Como essas oscilações ocorrem por conta própria, elas podem desempenhar um papel muito importante no desenvolvimento das primeiras formas de vida. Este artigo destaca os princípios fundamentais que governam a transição do caos à ordem em sistemas vivos, examinando os fatores-chave que influenciam a frequência e as características das oscilações espontâneas em kombucha e proteoídeos. Investigar esses ritmos não apenas nos ajuda a entender de onde a vida surgiu, mas também nos mostra maneiras de criar redes auto-organizadoras na biologia sintética e na biotecnologia. Existe uma discussão significativa sobre a emergência da ordem biológica a partir do desordem química. Este artigo contribui para a discussão em andamento ao examinar a base teórica, a prova experimental e as implicações das oscilações espontâneas. Os resultados deixam claro que as oscilações aleatórias são uma parte importante da mudança da matéria não viva para a matéria viva. Elas também nos fornecem informações importantes sobre o que a vida trata.

@article{doi101007s12668024016785,
    author = "Mougkogiannis, Panagiotis e Nikolaidou, Anna e Adamatzky, Andrew",
    title = "Sobre a Emergência de Oscilações Espontâneas em Kombucha e Proteoídeos",
    year = "2024",
    journal = "BioNanoScience",
    abstract = "Uma parte importante do estudo de sistemas vivos é descobrir os passos complicados que levam à ordem a partir do caos. Oscilações espontâneas são uma parte fundamental da auto-organização em muitas redes biológicas e químicas, incluindo kombucha e proteoídeos. Este estudo examina as oscilações espontâneas em kombucha e proteoídeos, explorando especificamente sua possível conexão com a origem da vida. À medida que uma comunidade de bactérias e leveduras trabalha em conjunto, a kombucha mostra oscilações espontâneas notáveis em suas partes bioquímicas. Este sistema pode manter um equilíbrio dinâmico e organizar-se graças a processos metabólicos e reações químicas complexas. Da mesma forma, os proteoídeos, que podem ter sido formas primitivas de proteínas, sofrem flutuações espontâneas em sua estrutura e função periodicamente. Como essas oscilações ocorrem por conta própria, elas podem desempenhar um papel muito importante no desenvolvimento das primeiras formas de vida. Este artigo destaca os princípios fundamentais que governam a transição do caos à ordem em sistemas vivos, examinando os fatores-chave que influenciam a frequência e as características das oscilações espontâneas em kombucha e proteoídeos. Investigar esses ritmos não apenas nos ajuda a entender de onde a vida surgiu, mas também nos mostra maneiras de criar redes auto-organizadoras na biologia sintética e na biotecnologia. Existe uma discussão significativa sobre a emergência da ordem biológica a partir do desordem química. Este artigo contribui para a discussão em andamento ao examinar a base teórica, a prova experimental e as implicações das oscilações espontâneas. Os resultados deixam claro que as oscilações aleatórias são uma parte importante da mudança da matéria não viva para a matéria viva. Elas também nos fornecem informações importantes sobre o que a vida trata.",
    url = "https://doi.org/10.1007/s12668-024-01678-5",
    doi = "10.1007/s12668-024-01678-5",
    openalex = "W4405028317",
    references = "doi101007978364277211512, doi101007bf01797193, doi1010160303264771900037, doi1010160303264780900131, doi1010160303264781900046, doi101016jbiosystems2023104892, doi10103835002125, doi101038nrn2201, doi101073pnas982676, doi101093acprofoso97801953010690010001, doi101103revmodphys65851, doi101103revmodphys70223, doi101126science1173046528, doi101146annurevneuro071013014030, doi101351pac197334030641, fox1995thermal, openalexw2991415348"
}

Os proteinoides são polímeros artificiais que imitam certas características de proteínas naturais, incluindo auto-organização, atividade catalítica e resposta a estímulos externos. Este artigo examina as propriedades de resposta acústica de microesferas de proteinoides quando expostas a estímulos auditivos. Convertemos sons do alfabeto inglês em formas de onda de potencial elétrico, alimentamos as formas de onda em soluções de proteinoides e registramos as respostas elétricas dos proteinoides. Também realizamos uma comparação detalhada das respostas elétricas dos proteinoides (frequências, períodos e amplitudes) com os sinais de entrada originais. Descobrimos que as respostas dos proteinoides são menos regulares, possuem frequência dominante mais baixa, distribuição mais ampla dos proteinoides e distribuição de amplitudes menos assimétrica em comparação com os sinais de entrada. Descobrimos que a excitação acústica ressonante de proteinoides gera padrões únicos de impulsos elétricos dependentes da frequência e amplitude do som. A descoberta será utilizada em futuros projetos de dispositivos eletrônicos orgânicos, baseados em conjuntos de proteinoides, para processamento de som e reconhecimento de fala. Nossas descobertas fornecem a primeira investigação quantitativa sobre o potencial de microesferas de proteinoides térmicos para aplicações de processamento e reconhecimento de som bioinspiradas. Usando excitação controlada de alto-falante em amostras de proteinoides, criamos marcadores confiáveis de capacidades de resposta acústica produtiva, abrindo caminho para avanços futuros.

@article{doi101016jmtbio2024100989,
    author = "Mougkogiannis, Panagiotis e Adamatzky, Andrew",
    title = "Reconhecimento de sons por conjuntos de proteinoides",
    year = "2024",
    journal = "Materials Today Bio",
    abstract = "Os proteinoides são polímeros artificiais que imitam certas características de proteínas naturais, incluindo auto-organização, atividade catalítica e resposta a estímulos externos. Este artigo examina as propriedades de resposta acústica de microesferas de proteinoides quando expostas a estímulos auditivos. Convertemos sons do alfabeto inglês em formas de onda de potencial elétrico, alimentamos as formas de onda em soluções de proteinoides e registramos as respostas elétricas dos proteinoides. Também realizamos uma comparação detalhada das respostas elétricas dos proteinoides (frequências, períodos e amplitudes) com os sinais de entrada originais. Descobrimos que as respostas dos proteinoides são menos regulares, possuem frequência dominante mais baixa, distribuição mais ampla dos proteinoides e distribuição de amplitudes menos assimétrica em comparação com os sinais de entrada. Descobrimos que a excitação acústica ressonante de proteinoides gera padrões únicos de impulsos elétricos dependentes da frequência e amplitude do som. A descoberta será utilizada em futuros projetos de dispositivos eletrônicos orgânicos, baseados em conjuntos de proteinoides, para processamento de som e reconhecimento de fala. Nossas descobertas fornecem a primeira investigação quantitativa sobre o potencial de microesferas de proteinoides térmicos para aplicações de processamento e reconhecimento de som bioinspiradas. Usando excitação controlada de alto-falante em amostras de proteinoides, criamos marcadores confiáveis de capacidades de resposta acústica produtiva, abrindo caminho para avanços futuros.",
    url = "https://doi.org/10.1016/j.mtbio.2024.100989",
    doi = "10.1016/j.mtbio.2024.100989",
    openalex = "W4391788360",
    references = "doi1010160303264780900131, doi101016jbiosystems2023104892"
}

Este estudo examina, em detalhe, as propriedades dependentes da escala e os padrões de atividade em dois sistemas: culturas de kombucha e redes de proteinóide-actina. Estes sistemas possuem características complexas. Nossa análise mostra que a sua autossimilaridade pode não ser um fractal verdadeiro em todas as escalas. A película de kombucha não é fractal em forma. No entanto, mostra atividade elétrica com um padrão semelhante a um fractal. Em contraste, as assembleias de proteinóide-actina apresentam agrupamento hierárquico. Mas carecem de autossimilaridade consistente em diferentes escalas. Ambos os sistemas mostram respostas termossensoriais não lineares. Mudanças de temperatura induzem mudanças comportamentais e estruturais complexas. A atividade elétrica nas culturas de kombucha mostra dinâmicas caóticas. É sensível às condições iniciais e possui criticidade auto-organizada. Este estudo sobre culturas de kombucha e redes de proteinóide-actina oferece novas perspectivas. Destaca a diferença chave entre padrões semelhantes a fractais e geometria fractal verdadeira em sistemas biológicos. A pesquisa mostra que organização complexa e atividade elétrica variável podem ocorrer sem autossimilaridade em todas as escalas. Distingue organização fractal verdadeira de hierarquias complexas em sistemas biológicos e pré-bióticos. Estas descobertas aprimoram a nossa compreensão da biologia complexa. Podem contribuir para a nossa compreensão da ciência de materiais biomiméticos e da biologia sintética. Isto é especialmente verdadeiro para o papel dos padrões de atividade elétrica em sistemas auto-organizadores.

@article{doi101016jijbiomac2025146385,
    author = "Mougkogiannis, Panagiotis e Adamatzky, Andrew",
    title = "Análise dependente da escala da estrutura e atividade elétrica em mats de kombucha e em assembleias de proteinóide–actina",
    year = "2025",
    journal = "International Journal of Biological Macromolecules",
    abstract = "Este estudo examina, em detalhe, as propriedades dependentes da escala e os padrões de atividade em dois sistemas: culturas de kombucha e redes de proteinóide-actina. Estes sistemas possuem características complexas. Nossa análise mostra que a sua autossimilaridade pode não ser um fractal verdadeiro em todas as escalas. A película de kombucha não é fractal em forma. No entanto, mostra atividade elétrica com um padrão semelhante a um fractal. Em contraste, as assembleias de proteinóide-actina apresentam agrupamento hierárquico. Mas carecem de autossimilaridade consistente em diferentes escalas. Ambos os sistemas mostram respostas termossensoriais não lineares. Mudanças de temperatura induzem mudanças comportamentais e estruturais complexas. A atividade elétrica nas culturas de kombucha mostra dinâmicas caóticas. É sensível às condições iniciais e possui criticidade auto-organizada. Este estudo sobre culturas de kombucha e redes de proteinóide-actina oferece novas perspectivas. Destaca a diferença chave entre padrões semelhantes a fractais e geometria fractal verdadeira em sistemas biológicos. A pesquisa mostra que organização complexa e atividade elétrica variável podem ocorrer sem autossimilaridade em todas as escalas. Distingue organização fractal verdadeira de hierarquias complexas em sistemas biológicos e pré-bióticos. Estas descobertas aprimoram a nossa compreensão da biologia complexa. Podem contribuir para a nossa compreensão da ciência de materiais biomiméticos e da biologia sintética. Isto é especialmente verdadeiro para o papel dos padrões de atividade elétrica em sistemas auto-organizadores.",
    url = "https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2025.146385",
    doi = "10.1016/j.ijbiomac.2025.146385",
    openalex = "W4413113080",
    references = "doi101002advs202506155, doi101007s12668024016785, doi101016b9780123361561500616, doi101016jcarpta2024100627, doi101016s0006349561869026, doi101021acsomega5c01141, doi101021es0605016, doi101038nmeth2089, doi10106314823332, doi101109jiot20162579198, doi101109jrproc1962288235, doi101109tsmc19794310076, doi101126science1070821, doi107551mitpress25260010001"
}

Investigamos complexos de proteinoid-bacteriorodopsina como neurônios de spike biomoleculares para aplicações em computação neuromórfica. Nosso sistema exibe forte comportamento fotoresponsivo através da integração de bacteriorodopsina com estruturas de proteinoid auto-organizadas. Medições mostram que complexos de proteinoid-bacteriorodopsina têm maior atividade elétrica (10,77 ± 2,21 mV) do que proteinoid isolados (4,34 ± 4,47 mV). Os complexos apresentam respostas dependentes do comprimento de onda à estimulação óptica de 5 Hz. A luz verde (λ ≈ 520 nm) produziu a amplitude mais forte (7,31 ± 1,49 mV). A análise temporal mostra uma periodicidade consistente (τ ≈ 645 s) ao longo dos comprimentos de onda. Isso indica mecanismos oscilatórios estáveis. Computações de caminhada aleatória mostram padrões espaciotemporais distintos, sugerindo aplicações potenciais em computação molecular controlada por luz. Essas descobertas demonstram que complexos de proteinoid-bacteriorodopsina são candidatos promissores para computação bioinspirada e oferecem possibilidades para o desenvolvimento de sistemas de informação biomoleculares.

@article{doi101021acsabm5c00964,
    author = "Mougkogiannis, Panagiotis e Adamatzky, Andrew",
    title = "Neurônios de Spike Derivados de Proteinoid e Bacteriorodopsina",
    year = "2025",
    journal = "ACS Applied Bio Materials",
    abstract = "Investigamos complexos de proteinoid-bacteriorodopsina como neurônios de spike biomoleculares para aplicações em computação neuromórfica. Nosso sistema exibe forte comportamento fotoresponsivo através da integração de bacteriorodopsina com estruturas de proteinoid auto-organizadas. Medições mostram que complexos de proteinoid-bacteriorodopsina têm maior atividade elétrica (10,77 ± 2,21 mV) do que proteinoid isolados (4,34 ± 4,47 mV). Os complexos apresentam respostas dependentes do comprimento de onda à estimulação óptica de 5 Hz. A luz verde (λ ≈ 520 nm) produziu a amplitude mais forte (7,31 ± 1,49 mV). A análise temporal mostra uma periodicidade consistente (τ ≈ 645 s) ao longo dos comprimentos de onda. Isso indica mecanismos oscilatórios estáveis. Computações de caminhada aleatória mostram padrões espaciotemporais distintos, sugerindo aplicações potenciais em computação molecular controlada por luz. Essas descobertas demonstram que complexos de proteinoid-bacteriorodopsina são candidatos promissores para computação bioinspirada e oferecem possibilidades para o desenvolvimento de sistemas de informação biomoleculares.",
    url = "https://doi.org/10.1021/acsabm.5c00964",
    doi = "10.1021/acsabm.5c00964",
    openalex = "W4413292799",
    references = "doi101002advs202506155, doi101006jmbi19993027, doi101007s0042500807727, doi101016jnantod200810014, doi101016s0006349575858759, doi101021acsomega5c01141, doi101021cr4003769, doi101038newbio233149a0, doi101038nmethf324, doi101126science1925597, doi101146annurevbiochem671653, doi101146annurevneuro061010113817, doi101371journalpone0324761"
}

Este estudo examina os efeitos da incorporação de serotonina (5-HT) em microesferas de proteinoides. Analisa a estrutura e as propriedades eletroquímicas das microesferas. Os conjuntos de proteinoides-serotonina apresentam melhor simetria e organização de membrana do que proteinoides puros. A voltametria cíclica mostra um grande aumento na transferência de elétrons. Isso é comprovado por uma menor separação de picos e maior eficiência eletroquímica. A imagem por SEM revela uma distinta estrutura núcleo-casca e densidade uniforme. Isso sugere uma montagem molecular ordenada. Essas descobertas mostram que a serotonina altera a auto-montagem de proteinoides. Cria sistemas estruturados com melhores caminhos de transferência de elétrons. Os proto-neurônios modificados com serotonina apresentam novas propriedades. Oferecem insights sobre a organização e sinalização celular iniciais. Isso ajuda a entender os sistemas de processamento de informação pré-bióticos.

@article{doi101021acschemneuro4c00801,
    author = "Mougkogiannis, Panagiotis e Adamatzky, Andrew",
    title = "Mecanismos Serotoninérgicos em Protocélulas Baseadas em Proteinoides",
    year = "2025",
    journal = "ACS Chemical Neuroscience",
    abstract = "Este estudo examina os efeitos da incorporação de serotonina (5-HT) em microesferas de proteinoides. Analisa a estrutura e as propriedades eletroquímicas das microesferas. Os conjuntos de proteinoides-serotonina apresentam melhor simetria e organização de membrana do que proteinoides puros. A voltametria cíclica mostra um grande aumento na transferência de elétrons. Isso é comprovado por uma menor separação de picos e maior eficiência eletroquímica. A imagem por SEM revela uma distinta estrutura núcleo-casca e densidade uniforme. Isso sugere uma montagem molecular ordenada. Essas descobertas mostram que a serotonina altera a auto-montagem de proteinoides. Cria sistemas estruturados com melhores caminhos de transferência de elétrons. Os proto-neurônios modificados com serotonina apresentam novas propriedades. Oferecem insights sobre a organização e sinalização celular iniciais. Isso ajuda a entender os sistemas de processamento de informação pré-bióticos.",
    url = "https://doi.org/10.1021/acschemneuro.4c00801",
    doi = "10.1021/acschemneuro.4c00801",
    openalex = "W4406696823",
    references = "doi101007bf02301336, doi101016jbiosystems2023104892, doi103390biomimetics9070380"
}

Proteinoides são proteínas térmicas produzidas pelo aquecimento de aminoácidos até seu ponto de fusão e início da polimerização para produzir cadeias poliméricas. Proteinoides incham em solução aquosa formando microesferas ocas, geralmente preenchidas com solução aquosa. As microesferas produzem picos de potencial elétrico semelhantes aos potenciais de ação de neurônios vivos. A proteína do citoesqueleto actina é conhecida em sua forma filamentosa como F-actina. Os filamentos são organizados em uma estrutura de dupla hélice consistindo de monômeros de actina globular polimerizados. A actina é uma proteína que é abundantemente expressa em todas as células eucarióticas e desempenha um papel crucial nas funções celulares ao formar um andaime intracelular, atuadores e vias para transferência e processamento de informações. Produzimos e estudamos redes de proteinoides-actina como modelos físicos de neurônios primitivos. Examinamos sua estrutura e dinâmica elétrica. Usamos microscopia eletrônica de varredura e gravações elétricas multicanal para estudar montagens de microesferas. Elas possuem características de superfície distintas, incluindo poros semelhantes a canais iônicos. A mistura de proteinoides-actina exibe propriedades elétricas aprimoradas em comparação com seus componentes individuais. Sua condutividade (σ = 4,68 × 10-4 S/cm) é maior do que as de actina pura (σ = 1,23 × 10-4 S/cm) e proteinoides puros (σ = 2,45 × 10-4 S/cm). A condutividade aumentada e novos padrões oscilatórios sugerem uma sinergia. Eles indicam uma sinergia entre os componentes de proteinoides e actina na mistura. A análise multicanal revela disparos regulares do tipo I em redes de proteinoides (ΔV ≈ 50 mV, τ = 52,4 s), excitabilidade do tipo II na actina (V max ≈ 40 mV) e dinâmica bistável na mistura. Essas descobertas sugerem que complexos de proteinoides-actina podem formar sistemas bioelétricos primitivos. Isso pode levar a uma melhor compreensão da evolução do sistema neural primordial.

@article{doi101021acsomega5c01141,
    author = "Mougkogiannis, Panagiotis e Adamatzky, Andrew",
    title = "Redes de Proteinoide-Actina Auto-Organizadas: Estrutura e Dinâmica de Tensão.",
    year = "2025",
    journal = "ACS omega",
    abstract = "Proteinoides são proteínas térmicas produzidas pelo aquecimento de aminoácidos até seu ponto de fusão e início da polimerização para produzir cadeias poliméricas. Proteinoides incham em solução aquosa formando microesferas ocas, geralmente preenchidas com solução aquosa. As microesferas produzem picos de potencial elétrico semelhantes aos potenciais de ação de neurônios vivos. A proteína do citoesqueleto actina é conhecida em sua forma filamentosa como F-actina. Os filamentos são organizados em uma estrutura de dupla hélice consistindo de monômeros de actina globular polimerizados. A actina é uma proteína que é abundantemente expressa em todas as células eucarióticas e desempenha um papel crucial nas funções celulares ao formar um andaime intracelular, atuadores e vias para transferência e processamento de informações. Produzimos e estudamos redes de proteinoides-actina como modelos físicos de neurônios primitivos. Examinamos sua estrutura e dinâmica elétrica. Usamos microscopia eletrônica de varredura e gravações elétricas multicanal para estudar montagens de microesferas. Elas possuem características de superfície distintas, incluindo poros semelhantes a canais iônicos. A mistura de proteinoides-actina exibe propriedades elétricas aprimoradas em comparação com seus componentes individuais. Sua condutividade (σ = 4,68 × 10-4 S/cm) é maior do que as de actina pura (σ = 1,23 × 10-4 S/cm) e proteinoides puros (σ = 2,45 × 10-4 S/cm). A condutividade aumentada e novos padrões oscilatórios sugerem uma sinergia. Eles indicam uma sinergia entre os componentes de proteinoides e actina na mistura. A análise multicanal revela disparos regulares do tipo I em redes de proteinoides (ΔV ≈ 50 mV, τ = 52,4 s), excitabilidade do tipo II na actina (V max ≈ 40 mV) e dinâmica bistável na mistura. Essas descobertas sugerem que complexos de proteinoides-actina podem formar sistemas bioelétricos primitivos. Isso pode levar a uma melhor compreensão da evolução do sistema neural primordial.",
    url = "https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC12079275/",
    doi = "10.1021/acsomega.5c01141",
    openalex = "W4410096193",
    pmcid = "PMC12079275",
    pmid = "40385176",
    references = "doi101016s030744129800065x, doi101038nature08908, doi101038sjnpp1301559, doi101073pnas0408930102, doi10112114776777, doi101126science1174621, doi101126science1175862, doi101142s0129065709002002, doi101194jlrr200021jlr200, doi1012019781315735368"
}

Apresentamos uma técnica criptográfica inovadora inspirada nos processos de auto-organização de proteinoides — proteínas termicamente estáveis que se formam espontaneamente sob condições pré-bióticas. Ao emular as interações determinísticas, porém complexas, dentro das assembleias de proteinoides, o método proposto gera chaves de criptografia seguras e algoritmos. Medimos as propriedades elétricas únicas de microesferas de proteinoides. Seus valores de capacitância variam de -656,6 a 434,9 nF. Em seguida, convertemos essas medições em chaves de criptografia usando a fórmula [Fórmula: ver texto]. A abordagem aproveita a imprevisibilidade inerente do comportamento dos proteinoides para criar um framework criptográfico robusto e adaptável, resistente a ataques criptanalíticos. O processo de criptografia utiliza multiplicação modular: [Fórmula: ver texto] [Fórmula: ver texto] [Fórmula: ver texto]. Isso transforma texto claro em texto cifrado. A segurança baseia-se em assinaturas elétricas que dependem da composição. Resultados experimentais mostram que este sistema bioinspirado está alinhado com os padrões contemporâneos de criptografia, oferecendo benefícios significativos na geração e distribuição de chaves. Nossa implementação possui complexidade computacional linear de O(n). Oferece níveis de segurança variando de 8 a 128 bits, com base na composição. Além disso, é energeticamente eficiente, realizando cerca de 200 operações por joule. A análise estatística confirma ainda a alta aleatoriedade das chaves geradas, destacando o potencial dos processos biológicos para avançar a segurança criptográfica.

@article{doi101371journalpone0324761,
    author = "Mougkogiannis, Panagiotis e Ghadafi, Essam e Adamatzky, Andrew",
    title = "Criptografia bioinspirada baseada em assembleias de proteinoides",
    year = "2025",
    journal = "PLoS ONE",
    abstract = "Apresentamos uma técnica criptográfica inovadora inspirada nos processos de auto-organização de proteinoides — proteínas termicamente estáveis que se formam espontaneamente sob condições pré-bióticas. Ao emular as interações determinísticas, porém complexas, dentro das assembleias de proteinoides, o método proposto gera chaves de criptografia seguras e algoritmos. Medimos as propriedades elétricas únicas de microesferas de proteinoides. Seus valores de capacitância variam de -656,6 a 434,9 nF. Em seguida, convertemos essas medições em chaves de criptografia usando a fórmula [Fórmula: ver texto]. A abordagem aproveita a imprevisibilidade inerente do comportamento dos proteinoides para criar um framework criptográfico robusto e adaptável, resistente a ataques criptanalíticos. O processo de criptografia utiliza multiplicação modular: [Fórmula: ver texto] [Fórmula: ver texto] [Fórmula: ver texto]. Isso transforma texto claro em texto cifrado. A segurança baseia-se em assinaturas elétricas que dependem da composição. Resultados experimentais mostram que este sistema bioinspirado está alinhado com os padrões contemporâneos de criptografia, oferecendo benefícios significativos na geração e distribuição de chaves. Nossa implementação possui complexidade computacional linear de O(n). Oferece níveis de segurança variando de 8 a 128 bits, com base na composição. Além disso, é energeticamente eficiente, realizando cerca de 200 operações por joule. A análise estatística confirma ainda a alta aleatoriedade das chaves geradas, destacando o potencial dos processos biológicos para avançar a segurança criptográfica.",
    url = "https://doi.org/10.1371/journal.pone.0324761",
    doi = "10.1371/journal.pone.0324761",
    openalex = "W4410809340",
    references = "doi101016jbiosystems2023104892, doi101016jpatcog201401016, doi101016jswevo201904008, doi101021nl071804g, doi101038382525a0, doi101038nature23461, doi1010800161110291890876, doi101126science1093669, doi101126science183412046, doi1022331q2018080679, doi105120115077224, fox1995thermal"
}

Os proteinoídeos Glu-Phe-Asp (GFD) representam uma classe de polipeptídeos sintéticos capazes de se auto-organizar em microesferas, fibras ou combinações destas, com a morfologia influenciando dramaticamente suas propriedades elétricas. Gravações estendidas e formas de onda detalhadas demonstram que as microesferas geram picos rápidos, semelhantes a nervos, enquanto as fibras exibem variações consistentes e graduais na voltagem. Redes mistas integram múltiplos componentes para alcançar uma saída equilibrada. Medições eletroquímicas mostram diferenças claras. As microesferas têm uma capacitância baixa de 1.926±5.735μF. Elas apresentam alta impedância de 6646.282±178.664 Ohm. Sua resistência é baixa, medindo 15.830,739 ± 652,514 mΩ. Esta estrutura permite transporte iônico rápido, levando a comportamento de disparo. As fibras mostram alta capacitância (9.912±0.171μF) e baixa impedância (209.400±0.286 Ohm). Elas também têm alta resistência (163.067,613 ± 9253,064 mΩ). Esta combinação ajuda no armazenamento de carga e mudanças lentas de potencial. A mistura 50:50 mostra valores médios para todos os parâmetros. Isso confirma que propriedades elétricas híbridas emergiram. As diferenças vêm de mudanças estruturais básicas. Microesferas prendem íons em espaços pequenos e redondos. Isso permite liberação rápida. Em contraste, as fibras espalham íons ao longo de seu comprimento. Isso leva à propagação de ondas mais lenta. Em sistemas mistos, zonas de voltagem diversas emergem, sugerindo dinâmicas cooperativas entre morfologias. Este polimorfismo elétrico em sistemas simples de proteinoídeos pode explicar a complexidade em sistemas biológicos. Este estudo mostra que o polimorfismo estrutural em proteinoídeos GFD afeta suas propriedades elétricas. Esta descoberta é significativa para computação biomimética e lança luz sobre sistemas de processamento de informação pré-bióticos.

@article{doi103390biomimetics10060360,
    author = "Mougkogiannis, Panagiotis e Adamatzky, Andrew",
    title = "Polimorfismo em Proteinoídeos Glu-Phe-Asp",
    year = "2025",
    journal = "Biomimetics",
    abstract = "Os proteinoídeos Glu-Phe-Asp (GFD) representam uma classe de polipeptídeos sintéticos capazes de se auto-organizar em microesferas, fibras ou combinações destas, com a morfologia influenciando dramaticamente suas propriedades elétricas. Gravações estendidas e formas de onda detalhadas demonstram que as microesferas geram picos rápidos, semelhantes a nervos, enquanto as fibras exibem variações consistentes e graduais na voltagem. Redes mistas integram múltiplos componentes para alcançar uma saída equilibrada. Medições eletroquímicas mostram diferenças claras. As microesferas têm uma capacitância baixa de 1.926±5.735μF. Elas apresentam alta impedância de 6646.282±178.664 Ohm. Sua resistência é baixa, medindo 15.830,739 ± 652,514 mΩ. Esta estrutura permite transporte iônico rápido, levando a comportamento de disparo. As fibras mostram alta capacitância (9.912±0.171μF) e baixa impedância (209.400±0.286 Ohm). Elas também têm alta resistência (163.067,613 ± 9253,064 mΩ). Esta combinação ajuda no armazenamento de carga e mudanças lentas de potencial. A mistura 50:50 mostra valores médios para todos os parâmetros. Isso confirma que propriedades elétricas híbridas emergiram. As diferenças vêm de mudanças estruturais básicas. Microesferas prendem íons em espaços pequenos e redondos. Isso permite liberação rápida. Em contraste, as fibras espalham íons ao longo de seu comprimento. Isso leva à propagação de ondas mais lenta. Em sistemas mistos, zonas de voltagem diversas emergem, sugerindo dinâmicas cooperativas entre morfologias. Este polimorfismo elétrico em sistemas simples de proteinoídeos pode explicar a complexidade em sistemas biológicos. Este estudo mostra que o polimorfismo estrutural em proteinoídeos GFD afeta suas propriedades elétricas. Esta descoberta é significativa para computação biomimética e lança luz sobre sistemas de processamento de informação pré-bióticos.",
    url = "https://doi.org/10.3390/biomimetics10060360",
    doi = "10.3390/biomimetics10060360",
    openalex = "W4410999463",
    references = "doi101002ijch201800021, doi101016jbiosystems2023104892, doi103390biomimetics9070380"
}

Investigamos sistemas de proteinoide formados em substratos minerais de olivina, com foco na auto-organização, propriedades eletroquímicas e capacidade de processamento de informações. A ubiquidade da olivina em meteoritos, superfícies planetárias e discos protoplanetários torna-a um modelo quimicamente relevante para a química pré-biótica em ambientes cósmicos. Proteinoídeos de Glu:Phe:Asp sintetizados em soluções ácidas ricas em olivina ─ simulando condições hidrotermais da Terra primitiva ─ foram caracterizados usando microscopia eletrônica de varredura (MEV), espectroscopia de impedância eletroquímica (EIS), voltametria cíclica (CV) e voltametria por pulso diferencial (DPV). Os proteinoídeos auto-organizaram-se em microesferas esféricas (2-15 μm de diâmetro), redes dendríticas e arquiteturas complexas modeladas por minerais. Reprodução semelhante à brotação e morfologias de ramificação semelhantes a neurônios emergiram espontaneamente. A análise eletroquímica revelou perfis de impedância estáveis que, quando submetidos a um limiar, permitiram operações de lógica booleana (E, OU, XOR e NÃO). Medições galvanostáticas mostraram oscilações elétricas espontâneas com dinâmica de explosões, distribuições com caudas pesadas e estatísticas não-Poissonianas, que são assinaturas de sistemas adaptativos complexos. Substratos de olivina estabilizaram o comportamento elétrico enquanto preservavam a funcionalidade computacional. Essas descobertas sugerem que híbridos de proteinoide-olivina podem realizar tarefas de computação não convencionais enquanto simultaneamente exibem auto-organização biomimética e comportamentos reprodutivos primitivos. Este trabalho ilumina interações mineral-orgânicas relevantes tanto para a química pré-biótica terrestre quanto extraterrestre e fornece uma base para sistemas de computação bioinspirados que unem a auto-organização orgânica com o processamento de informações baseado em minerais.

@article{doi101021acslangmuir6c00952,
    author = "Mougkogiannis, Panagiotis e Adamatzky, Andrew",
    title = "Computação por Proteinoide em Substratos de Olivina",
    year = "2026",
    journal = "Langmuir",
    abstract = "Investigamos sistemas de proteinoide formados em substratos minerais de olivina, com foco na auto-organização, propriedades eletroquímicas e capacidade de processamento de informações. A ubiquidade da olivina em meteoritos, superfícies planetárias e discos protoplanetários torna-a um modelo quimicamente relevante para a química pré-biótica em ambientes cósmicos. Proteinoídeos de Glu:Phe:Asp sintetizados em soluções ácidas ricas em olivina ─ simulando condições hidrotermais da Terra primitiva ─ foram caracterizados usando microscopia eletrônica de varredura (MEV), espectroscopia de impedância eletroquímica (EIS), voltametria cíclica (CV) e voltametria por pulso diferencial (DPV). Os proteinoídeos auto-organizaram-se em microesferas esféricas (2-15 μm de diâmetro), redes dendríticas e arquiteturas complexas modeladas por minerais. Reprodução semelhante à brotação e morfologias de ramificação semelhantes a neurônios emergiram espontaneamente. A análise eletroquímica revelou perfis de impedância estáveis que, quando submetidos a um limiar, permitiram operações de lógica booleana (E, OU, XOR e NÃO). Medições galvanostáticas mostraram oscilações elétricas espontâneas com dinâmica de explosões, distribuições com caudas pesadas e estatísticas não-Poissonianas, que são assinaturas de sistemas adaptativos complexos. Substratos de olivina estabilizaram o comportamento elétrico enquanto preservavam a funcionalidade computacional. Essas descobertas sugerem que híbridos de proteinoide-olivina podem realizar tarefas de computação não convencionais enquanto simultaneamente exibem auto-organização biomimética e comportamentos reprodutivos primitivos. Este trabalho ilumina interações mineral-orgânicas relevantes tanto para a química pré-biótica terrestre quanto extraterrestre e fornece uma base para sistemas de computação bioinspirados que unem a auto-organização orgânica com o processamento de informações baseado em minerais.",
    url = "https://doi.org/10.1021/acs.langmuir.6c00952",
    doi = "10.1021/acs.langmuir.6c00952",
    openalex = "W7141461542",
    references = "doi101002advs202506155, doi10100797814613251544, doi101007s12668024016785, doi101016jcarpta2024100627, doi101021acsabm5c00964, doi101371journalpone0324761"
}