Péptidos

@article{harada1958the,
    author = "Harada, Kaoru e Fox, Sidney W.",
    title = "The Thermal Condensation of Glutamic Acid and Glycine to Linear Peptides 1",
    year = "1958",
    journal = "Journal of the American Chemical Society",
    url = "https://doi.org/10.1021/ja01544a027",
    doi = "10.1021/ja01544a027",
    number = "11",
    pages = "2694-2697",
    volume = "80"
}

@article{temussi1976structural5,
    author = "Temussi, P. A. e Paolillo, L. e Ferrara, L. e Benedetti, E. e Andini, S",
    title = "Caracterização estrutural de polipeptídeos pré-bióticos térmicos",
    year = "1976",
    journal = "Journal of Molecular Evolution, v. 7, p. 105-110",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Temussi, P. A., Paolillo, L., Ferrara, L., Benedetti, E., e Andini, S., 1976, Caracterização estrutural de polipeptídeos pré-bióticos térmicos: Journal of Molecular Evolution, v. 7, p. 105-110.}"
}

@article{nakashima1977a3,
    author = "Nakashima, T. e Jungck, J. R. e Fox, S. W. e Lederer, E. e Das, B. C",
    title = "Um teste para aleatoriedade em peptídeos isolados de um poliaminoácido térmico",
    year = "1977",
    journal = "International Journal of Quantum Chemistry, v. QBS4, p. 65-72",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Nakashima, T., Jungck, J. R., Fox, S. W., Lederer, E., e Das, B. C., 1977, Um teste para aleatoriedade em peptídeos isolados de um poliaminoácido térmico: International Journal of Quantum Chemistry, v. QBS4, p. 65-72.}"
}

@misc{nakashima1981formulation2,
    author = "Nakashima, T. e Fox, S. W",
    title = "Formulação de peptídeos por adições únicas ou múltiplas de ATP a suspensões de micropartículas nucleoproteinoides",
    year = "1981",
    howpublished = "BioSystems, v. 14, p. 151-161",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Nakashima, T., e Fox, S. W., 1981, Formulação de peptídeos por adições únicas ou múltiplas de ATP a suspensões de micropartículas nucleoproteinoides: BioSystems, v. 14, p. 151-161.}"
}

@misc{pivcova1981nmr4,
    author = "Pivcova, H. e Saudek, V. e Drobnik, J. e Vlasak, J",
    title = "Estudo de Ressonância Magnética Nuclear de poli (ácido aspártico) I. - e -ligações peptídicas em poli (ácido aspártico) preparado por policondensação térmica",
    year = "1981",
    howpublished = "Biopolymers, v. 20, p. 1605-1614",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Pivcova, H., Saudek, V., Drobnik, J., e Vlasak, J., 1981, Estudo de Ressonância Magnética Nuclear de poli (ácido aspártico) I. - e -ligações peptídicas em poli (ácido aspártico) preparado por policondensação térmica: Biopolymers, v. 20, p. 1605-1614.}"
}

@article{nakashima2009a,
    author = "Nakashima, Tadayoshi e Jungck, John R. e Fox, Sidney W. e Lederer, E. e Das, B. C.",
    title = "Um teste para aleatoriedade em peptídeos isolados de um poliaminoácido térmico",
    year = "2009",
    journal = "International Journal of Quantum Chemistry",
    url = "https://doi.org/10.1002/qua.560120708",
    doi = "10.1002/qua.560120708",
    number = "S4",
    pages = "65-72",
    volume = "12"
}

Proteínas, ao interagirem com surfactantes, são conhecidas por sofrer alterações estruturais e funcionais. Essas interações proteína-surfactante são cruciais para suas aplicações nas indústrias cosmética e farmacêutica. Apesar de existirem diversos estudos envolvendo as interações de albuminas com surfactantes, a maioria deles é realizada em um pH padrão (pH 7) e temperatura (298 K). Surfactantes baseados em peptídeos podem ser projetados para possuir múltiplos grupos amino e ácido carboxílico, o que permitiria que eles existissem como diferentes espécies iônicas em diferentes pHs. Este artigo fornece insights sobre as interações entre a proteína e as diferentes formas iônicas dos surfactantes que existem em diferentes condições ambientais. Três surfactantes diferentes, S1, S2 e S3, são projetados com um, dois ou quatro pares de funções amino e ácido carboxílico no grupo cabeça e um grupo cauda alifática de 12 carbonos fixo. As interações entre esses surfactantes multifuncionais e a albumina sérica bovina (BSA) em diferentes pHs e temperaturas são estudadas usando fluorescência, UV-visível e espectroscopia CD. Todos os três surfactantes resultaram no quenching da fluorescência da BSA. A força dos complexos BSA-surfactante, juntamente com os parâmetros de ligação, foram calculados, e o mecanismo de quenching foi investigado. A natureza das interações entre os surfactantes e a BSA pode ser elucidada pelo cálculo dos parâmetros termodinâmicos. Os resultados obtidos dos estudos CD e UV-visível também suportam as conclusões tiradas da espectroscopia de fluorescência.

@article{doi101021acslangmuir6c00589,
    author = "Gupta, Sumedha e Neelakshi e Jain, Nikita e Ramapanicker, Ramesh",
    title = "Surfactantes Anfichargados Multifuncionais: Desvendando a Modulação de pH e Térmica de Suas Interações com Albumina Sérica Bovina.",
    year = "2026",
    journal = "Langmuir: a revista da ACS de superfícies e coloides",
    abstract = "Proteínas, ao interagirem com surfactantes, são conhecidas por sofrer alterações estruturais e funcionais. Essas interações proteína-surfactante são cruciais para suas aplicações nas indústrias cosmética e farmacêutica. Apesar de existirem diversos estudos envolvendo as interações de albuminas com surfactantes, a maioria deles é realizada em um pH padrão (pH 7) e temperatura (298 K). Surfactantes baseados em peptídeos podem ser projetados para possuir múltiplos grupos amino e ácido carboxílico, o que permitiria que eles existissem como diferentes espécies iônicas em diferentes pHs. Este artigo fornece insights sobre as interações entre a proteína e as diferentes formas iônicas dos surfactantes que existem em diferentes condições ambientais. Três surfactantes diferentes, S1, S2 e S3, são projetados com um, dois ou quatro pares de funções amino e ácido carboxílico no grupo cabeça e um grupo cauda alifática de 12 carbonos fixo. As interações entre esses surfactantes multifuncionais e a albumina sérica bovina (BSA) em diferentes pHs e temperaturas são estudadas usando fluorescência, UV-visível e espectroscopia CD. Todos os três surfactantes resultaram no quenching da fluorescência da BSA. A força dos complexos BSA-surfactante, juntamente com os parâmetros de ligação, foram calculados, e o mecanismo de quenching foi investigado. A natureza das interações entre os surfactantes e a BSA pode ser elucidada pelo cálculo dos parâmetros termodinâmicos. Os resultados obtidos dos estudos CD e UV-visível também suportam as conclusões tiradas da espectroscopia de fluorescência.",
    url = "https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/42026894/",
    doi = "10.1021/acs.langmuir.6c00589",
    pmid = "42026894"
}

Peptídeos bioativos derivados do mar têm atraído cada vez mais atenção como ingredientes funcionais de valor agregado. Neste estudo, peptídeos (<3 kDa) foram preparados a partir de subprodutos de processamento de atum amarelo e posteriormente fracionados por filtração em gel Sephadex G-25. A fração principal (TBP-MF) exibiu uma homogeneidade composicional significativamente melhorada em comparação com o hidrolisado não fracionado (TBP), fornecendo um sistema de peptídeos bem definido para caracterização subsequente e avaliação biológica. As análises físico-químicas demonstraram que o TBP-MF possuía estabilidade térmica aprimorada e uma estrutura secundária mais ordenada, caracterizada por uma enriquecimento pronunciado de folhas beta (β-sheet), conforme revelado por análises de TGA/DSC, FTIR e dicroísmo circular. A caracterização morfológica e coloidal mostrou adicionalmente que o TBP-MF formou agregados lamelares e fibrosos relativamente uniformes com uma distribuição de tamanho de partícula mais estreita e estabilização eletrostática reduzida, indicando uma maior tendência para auto-associação ordenada. O perfil peptidômico combinado com análise in silico revelou que o TBP-MF estava enriquecido em peptídeos curtos com pontuações de PeptideRanker relativamente mais altas e uma distribuição de motivos funcionais contendo relativamente mais anotações neuro-relacionadas, embora os motivos relacionados à enzima conversora de angiotensina (ACE) e à dipeptidil peptidase IV (DPP-IV) permanecessem predominantes em ambos os grupos. Em células PC12 diferenciadas, o TBP-MF exibiu excelente citocompatibilidade e induziu um aumento estável e dependente da concentração na leitura do Cell Counting Kit-8 (CCK-8) (OD450), indicando atividade metabólica celular aprimorada e/ou aumento no número de células. Além disso, o TBP-MF aumentou significativamente os níveis intracelulares de fatores neuroquímicos chave associados à regulação relacionada ao sono, incluindo tetrahidrobiopterina (BH4), serotonina (5-HT) e ácido gama-aminobutírico (GABA). No geral, este estudo destaca os subprodutos de atum amarelo como um recurso marinho promissor para peptídeos bioativos e sugere que o refinamento estrutural impulsionado por fracionamento está associado à atividade biológica neuro-relacionada em células PC12 diferenciadas. Essas descobertas suportam a aplicação potencial de peptídeos derivados de subprodutos marinhos como ingredientes funcionais em campos relacionados à saúde.

@article{doi103390cimb48040374,
    author = "Kong, Yaqi and Liu, Yifan and Yang, Haoze and Liang, Xianzhe and Zhao, Min and Javed, Ahsan and Diao, Xiaozhen and Wu, Wenhui",
    title = "Bioactive Peptides from Yellowfin Tuna By-Products: Structural Characterization and Neuro-Related Activities in PC12 Cells.",
    year = "2026",
    journal = "Current issues in molecular biology",
    abstract = "Marine-derived bioactive peptides have attracted increasing attention as value-added functional ingredients. In this study, peptides (<3 kDa) were prepared from yellowfin tuna processing by-products and further fractionated by Sephadex G-25 gel filtration. The major fraction (TBP-MF) exhibited markedly improved compositional homogeneity compared with the unfractionated hydrolysate (TBP), providing a well-defined peptide system for subsequent characterization and biological evaluation. Physicochemical analyses demonstrated that TBP-MF possessed enhanced thermal stability and a more ordered secondary structure, characterized by pronounced β-sheet enrichment, as revealed by TGA/DSC, FTIR, and circular dichroism analyses. Morphological and colloidal characterization further showed that TBP-MF formed relatively uniform lamellar and fibrous assemblies with a narrower particle size distribution and reduced electrostatic stabilization, indicating a higher tendency toward ordered self-association. Peptidomic profiling combined with in silico analysis revealed that TBP-MF was enriched in short peptides with relatively higher PeptideRanker scores and a functional motif distribution containing relatively more neuro-related annotations, although angiotensin-converting enzyme (ACE)- and dipeptidyl peptidase IV (DPP-IV)-related motifs remained predominant in both groups. In differentiated PC12 cells, TBP-MF exhibited excellent cytocompatibility and induced a stable, concentration-dependent increase in the Cell Counting Kit-8 (CCK-8) readout (OD450), indicating enhanced cellular metabolic activity and/or increased cell number. In addition, TBP-MF significantly increased intracellular levels of key neurochemical factors associated with sleep-related regulation, including tetrahydrobiopterin (BH4), serotonin (5-HT), and γ-aminobutyric acid (GABA). Overall, this study highlights yellowfin tuna by-products as a promising marine resource for bioactive peptides and suggests that fractionation-driven structural refinement is associated with neuro-related biological activity in differentiated PC12 cells. These findings support the potential application of marine by-product-derived peptides as functional ingredients in health-related fields.",
    url = "https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC13114659/",
    doi = "10.3390/cimb48040374",
    pmcid = "PMC13114659",
    pmid = "42042034"
}