1. Hersh, Robert T. e Eck, Richard V. e Dayhoff, Margaret O., 1967, Atlas of Protein Sequence and Structure, 1966.: Systematic Zoology: v. 16, no. 3: p. 262.
BibTeX
@article{hersh1967atlas,
author = "Hersh, Robert T. e Eck, Richard V. e Dayhoff, Margaret O.",
title = "Atlas of Protein Sequence and Structure, 1966.",
year = "1967",
journal = "Systematic Zoology",
url = "https://doi.org/10.2307/2412074",
doi = "10.2307/2412074",
number = "3",
pages = "262",
volume = "16"
}
2. Dayhoff, M. O, 1969, Atlas of Protein Sequence and Structure.
BibTeX
@misc{dayhoff1969atlas1,
author = "Dayhoff, M. O",
title = "Atlas of Protein Sequence and Structure",
year = "1969",
howpublished = "Silver Spring, Md., National Biomedical Research Foundation, v. 4",
note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Dayhoff, M. O., 1969, Atlas of Protein Sequence and Structure: Silver Spring, Md., National Biomedical Research Foundation, v. 4.}"
}
3. Burger, Alfred., 1970, Atlas de Sequência e Estrutura de Proteínas 1969: Journal of Medicinal Chemistry: v. 13, no. 2: p. 337-337.
BibTeX
@article{burger1970atlas,
author = "Burger, Alfred.",
title = "Atlas de Sequência e Estrutura de Proteínas 1969",
year = "1970",
journal = "Journal of Medicinal Chemistry",
url = "https://doi.org/10.1021/jm00296a903",
doi = "10.1021/jm00296a903",
number = "2",
pages = "337-337",
volume = "13"
}
4. Hersh, Robert e Dayhoff, Margaret O., 1970, Atlas of Protein Sequence and Structure, 1969 Volume 4.: Systematic Zoology: v. 19, no. 2: p. 192.
BibTeX
@article{hersh1970atlas,
author = "Hersh, Robert e Dayhoff, Margaret O.",
title = "Atlas of Protein Sequence and Structure, 1969 Volume 4.",
year = "1970",
journal = "Systematic Zoology",
url = "https://doi.org/10.2307/2412455",
doi = "10.2307/2412455",
number = "2",
pages = "192",
volume = "19"
}
5. Dayhoff, M. O, 1972, Atlas of Protein Sequence and Structure.
BibTeX
@misc{dayhoff1972atlas2,
author = "Dayhoff, M. O",
title = "Atlas of Protein Sequence and Structure",
year = "1972",
howpublished = "Sliver Spring, Md., National Biomedical Research Foundation, v. 5",
note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Dayhoff, M. O., 1972, Atlas of Protein Sequence and Structure: Sliver Spring, Md., National Biomedical Research Foundation, v. 5.}"
}
6. Fitch, Walter M. e Dayhoff, Margaret O., 1973, Atlas of Protein Sequence and Structure, 1972.: Systematic Zoology: v. 22, no. 2: p. 196.
BibTeX
@article{fitch1973atlas,
author = "Fitch, Walter M. e Dayhoff, Margaret O.",
title = "Atlas of Protein Sequence and Structure, 1972.",
year = "1973",
journal = "Systematic Zoology",
url = "https://doi.org/10.2307/2412105",
doi = "10.2307/2412105",
number = "2",
pages = "196",
volume = "22"
}
7. Kim, Ah-Ram e Huang, Kerui e Johnson, Jared L e Yaron-Barir, Tomer M e Wang, Keven e Cantley, Lewis C e Hu, Yanhui e Perrimon, Norbert, 2025, A Structure-Guided Kinase-Transcription Factor Interactome Atlas Reveals Docking Landscapes of the Kinome.: bioRxiv: o servidor de pré-impressão para biologia.
DOI: 10.1101/2025.10.10.681672 Fonte
Resumo
As quinases de proteínas orquestram processos celulares através da fosforilação, no entanto, a base estrutural para suas interações específicas com parceiros de ligação permanece em grande parte mapeada. Aqui, apresentamos um atlas orientado por estrutura do kinoma humano e de Drosophila, construído aplicando um novo framework de pontuação consciente da interface (iLIS) a previsões do AlphaFold-Multimer. O atlas resultante recapitula preferências de sequência características, confirma interações proteína-proteína previamente relatadas e funcionalmente relacionadas, e revela interações de acoplamento não reconhecidas. Notavelmente, nossa análise prevê um motivo de acoplamento potencialmente amplamente distribuído em fatores de transcrição de homeodomínio que media interações com quinases basofílicas. Além disso, mapeamos hotspots de interação alostérica putativos em todo o kinoma e fornecemos evidências de prova de conceito de que alvejar essas superfícies pode inibir a atividade quinásica. Finalmente, demonstramos a utilidade fisiológica do atlas ao identificar um novo mecanismo regulatório entre Sgg/GSK3 e Hnf4 que controla o metabolismo lipídico in vivo. Este recurso fornece um plano para dissecar redes de sinalização e para o design racional de moduladores quinásicos específicos de sítio de acoplamento.
BibTeX
@article{doi10110120251010681672,
author = "Kim, Ah-Ram and Huang, Kerui and Johnson, Jared L and Yaron-Barir, Tomer M and Wang, Keven and Cantley, Lewis C and Hu, Yanhui and Perrimon, Norbert",
title = "A Structure-Guided Kinase-Transcription Factor Interactome Atlas Reveals Docking Landscapes of the Kinome.",
year = "2025",
journal = "bioRxiv: o servidor de pré-impressão para biologia",
abstract = "As quinases de proteínas orquestram processos celulares através da fosforilação, no entanto, a base estrutural para suas interações específicas com parceiros de ligação permanece em grande parte mapeada. Aqui, apresentamos um atlas orientado por estrutura do kinoma humano e de Drosophila, construído aplicando um novo framework de pontuação consciente da interface (iLIS) a previsões do AlphaFold-Multimer. O atlas resultante recapitula preferências de sequência características, confirma interações proteína-proteína previamente relatadas e funcionalmente relacionadas, e revela interações de acoplamento não reconhecidas. Notavelmente, nossa análise prevê um motivo de acoplamento potencialmente amplamente distribuído em fatores de transcrição de homeodomínio que media interações com quinases basofílicas. Além disso, mapeamos hotspots de interação alostérica putativos em todo o kinoma e fornecemos evidências de prova de conceito de que alvejar essas superfícies pode inibir a atividade quinásica. Finalmente, demonstramos a utilidade fisiológica do atlas ao identificar um novo mecanismo regulatório entre Sgg/GSK3 e Hnf4 que controla o metabolismo lipídico in vivo. Este recurso fornece um plano para dissecar redes de sinalização e para o design racional de moduladores quinásicos específicos de sítio de acoplamento.",
url = "https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC12632555/",
doi = "10.1101/2025.10.10.681672",
pmcid = "PMC12632555",
pmid = "41279736"
}
8. Wu, Weiyin e Cui, Chunlai e Zhu, Yixiao e Chen, Jingxuan e Zhuang, Qiancheng e Wang, Yazhou e Liu, Zicheng e Gao, Han e Ou, Guo-Zheng e Liu, Chao e Tao, Mei e Chen, Yun e Pan, Ronghui e Zhang, Guojie e Cai, Hua e Yang, Jinghua e Chen, Xue-Xin e Zhou, Xiaofan e Wang, Sibao e Shen, Xing-Xing, 2026, Genômica estrutural esclarece funções proteicas e homólogos remotos ao longo da árvore da vida dos insetos.: Cell research.
DOI: 10.1038/s41422-026-01220-0 Fonte
Resumo
A estrutura proteica conecta a relação sequência-função, permitindo uma exploração profunda de processos biológicos em organismos diversos. Os insetos, a linhagem animal mais diversa, que representam mais de 50% de todas as espécies animais descritas, fornecem um sistema excepcional para explorar relações entre sequência, estrutura e função. Aqui, reconstruímos uma filogenia abrangente e bem resolvida de 4854 insetos, abrangendo todas as ordens. Aproveitando esse quadro, criamos um atlas de 13,29 milhões de estruturas proteicas previstas a partir de 824 espécies representativas, incluindo 11,63 milhões de estruturas novas previstas. O agrupamento estrutural revelou que proteínas com sequências divergentes, mas estruturas semelhantes, podem ser efetivamente agrupadas. Buscas de similaridade estrutural contra proteínas com funções bem caracterizadas resultaram em anotações para 7,61 milhões de proteínas de insetos, incluindo até 14% de proteínas previamente não anotadas. Identificamos ainda 750 milhões de homólogos remotos entre proteínas de insetos, muitos dos quais remontam a ramos antigos da filogenia dos insetos. Notavelmente, apesar da extensa divergência de sequência, receptores semelhantes a cGAS (cGLRs) foram estruturalmente conservados em todos os 824 insetos. Ensaios experimentais demonstraram que esses cGLRs identificados estruturalmente desempenham um papel crucial na defesa antiviral no mosquito da febre amarela. Nossos achados destacam a importância da genômica estrutural para compreender a função proteica e a evolução ao longo da árvore da vida.
BibTeX
@article{doi101038s41422026012200,
author = "Wu, Weiyin e Cui, Chunlai e Zhu, Yixiao e Chen, Jingxuan e Zhuang, Qiancheng e Wang, Yazhou e Liu, Zicheng e Gao, Han e Ou, Guo-Zheng e Liu, Chao e Tao, Mei e Chen, Yun e Pan, Ronghui e Zhang, Guojie e Cai, Hua e Yang, Jinghua e Chen, Xue-Xin e Zhou, Xiaofan e Wang, Sibao e Shen, Xing-Xing",
title = "Genômica estrutural esclarece funções proteicas e homólogos remotos ao longo da árvore da vida dos insetos.",
year = "2026",
journal = "Cell research",
abstract = "A estrutura proteica conecta a relação sequência-função, permitindo uma exploração profunda de processos biológicos em organismos diversos. Os insetos, a linhagem animal mais diversa, que representam mais de 50% de todas as espécies animais descritas, fornecem um sistema excepcional para explorar relações entre sequência, estrutura e função. Aqui, reconstruímos uma filogenia abrangente e bem resolvida de 4854 insetos, abrangendo todas as ordens. Aproveitando esse quadro, criamos um atlas de 13,29 milhões de estruturas proteicas previstas a partir de 824 espécies representativas, incluindo 11,63 milhões de estruturas novas previstas. O agrupamento estrutural revelou que proteínas com sequências divergentes, mas estruturas semelhantes, podem ser efetivamente agrupadas. Buscas de similaridade estrutural contra proteínas com funções bem caracterizadas resultaram em anotações para 7,61 milhões de proteínas de insetos, incluindo até 14% de proteínas previamente não anotadas. Identificamos ainda 750 milhões de homólogos remotos entre proteínas de insetos, muitos dos quais remontam a ramos antigos da filogenia dos insetos. Notavelmente, apesar da extensa divergência de sequência, receptores semelhantes a cGAS (cGLRs) foram estruturalmente conservados em todos os 824 insetos. Ensaios experimentais demonstraram que esses cGLRs identificados estruturalmente desempenham um papel crucial na defesa antiviral no mosquito da febre amarela. Nossos achados destacam a importância da genômica estrutural para compreender a função proteica e a evolução ao longo da árvore da vida.",
url = "https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/8677620/",
doi = "10.1038/s41422-026-01220-0",
pmcid = "8677620",
pmid = "41606168"
}