Proteínas

@article{fox1960the,
    author = "Fox, Sidney W. e Harada, Kaoru",
    title = "A Copolimerização Térmica de Aminoácidos Comuns às Proteínas 1",
    year = "1960",
    journal = "Journal of the American Chemical Society",
    url = "https://doi.org/10.1021/ja01499a069",
    doi = "10.1021/ja01499a069",
    number = "14",
    pages = "3745-3751",
    volume = "82"
}

@article{doi101038195385a0,
    author = "KRAMPITZ, G e KNAPPEN, F",
    title = "Copolimerização térmica de hidrolisados de proteínas contendo aminoácidos com 35S e distribuição de enxofre radioativo após aplicação de copolímeros de aminoácidos marcados com 35S no rato.",
    year = "1962",
    journal = "Nature",
    url = "https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/14459316/",
    doi = "10.1038/195385a0",
    pmid = "14459316"
}

@book{fox1962the6,
    author = "Fox, S. W. e Harada, K. e Rohlfing, D. L",
    title = "A copolimerização térmica de aminoácidos, em Stahmann, M. A., ed., Ácidos Poliamino, Polipeptídeos e Proteínas",
    year = "1962",
    publisher = "Madison, Wisconsin, University of Wisconsin Press, p. 47-54",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Fox, S. W., Harada, K., e Rohlfing, D. L., 1962, A copolimerização térmica de aminoácidos, em Stahmann, M. A., ed., Ácidos Poliamino, Polipeptídeos e Proteínas: Madison, Wisconsin, University of Wisconsin Press, p. 47-54.}"
}

@misc{hayakawa1967copolymerization9,
    author = "Hayakawa, T. e Windsor, C. R. e Fox, S. W",
    title = "Copolimerização dos anidridos de Leuchs dos dezoito aminoácidos comuns às proteínas",
    year = "1967",
    howpublished = "Archives of Biochemistry and Biophysiology, v. 118, p. 265-272",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Hayakawa, T., Windsor, C. R., e Fox, S. W., 1967, Copolymerization of the Leuchs anhydrides of the eighteen amino acids common to protein: Archives of Biochemistry and Biophysiology, v. 118, p. 265-272.}"
}

Copolímeros solúveis em água contendo L-arginina e N5-(4-hidroxibutil)-L-glutamina foram preparados por copolimerização dos anidridos de N-carboxi-alfa-aminoácido de Ndelta-terc-butiloxicarbonila-L-ornitina e gama-benzil L-glutamato, seguido de aminólise com 4-amino-1-butanol, pela remoção do grupo protetor terc-butiloxicarbonila e por tratamento com O-metilisouréia. Os copolímeros foram fracionados e caracterizados, e as transições térmicas hélice-fita induzidas por calor desses copolímeros foram estudadas em água em pH neutro na presença e na ausência de KCl. Os parâmetros Zimm-Bragg sigma e s para a transição hélice-fita em poli(L-arginina) em solução aquosa foram deduzidos de uma análise das curvas de fusão dos copolímeros da maneira descrita em trabalhos anteriores. Os valores computados de s indicam que a L-arginina é um resíduo fraco formador de hélice em baixa temperatura e um resíduo fraco quebrador de hélice em alta temperatura em solução aquosa. Os resultados foram encontrados em bom acordo com aqueles obtidos anteriormente em análises conformacionais de resíduos arginila em proteínas.

@article{doi101021ma60060a021,
    author = "Konishi, Y e van Nispen, J W e Davenport, G e Scheraga, H A",
    title = "Constantes de estabilidade hélice-fita para os aminoácidos naturalmente ocorrentes em água. 15 Parâmetros de arginina de polí(hidroxibutilglutamina-co-L-arginina).",
    year = "1977",
    journal = "Macromolecules",
    abstract = "Copolímeros solúveis em água contendo L-arginina e N5-(4-hidroxibutil)-L-glutamina foram preparados por copolimerização dos anidridos de N-carboxi-alfa-aminoácido de Ndelta-terc-butiloxicarbonila-L-ornitina e gama-benzil L-glutamato, seguido de aminólise com 4-amino-1-butanol, pela remoção do grupo protetor terc-butiloxicarbonila e por tratamento com O-metilisouréia. Os copolímeros foram fracionados e caracterizados, e as transições térmicas hélice-fita induzidas por calor desses copolímeros foram estudadas em água em pH neutro na presença e na ausência de KCl. Os parâmetros Zimm-Bragg sigma e s para a transição hélice-fita em poli(L-arginina) em solução aquosa foram deduzidos de uma análise das curvas de fusão dos copolímeros da maneira descrita em trabalhos anteriores. Os valores computados de s indicam que a L-arginina é um resíduo fraco formador de hélice em baixa temperatura e um resíduo fraco quebrador de hélice em alta temperatura em solução aquosa. Os resultados foram encontrados em bom acordo com aqueles obtidos anteriormente em análises conformacionais de resíduos arginila em proteínas.",
    url = "https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/926821/",
    doi = "10.1021/ma60060a021",
    pmid = "926821"
}

A deposição de copolíaminoácidos térmicos em membranas lipídicas planares causa oscilações e potenciais de ação sob estimulação elétrica. São relatados resultados para copolí(asp,glu) térmico composicionalmente simples e para um poliaminoácido mais heterotônico. Os dados concordam com a interferência de que a atividade elétrica das membranas celulares deve-se aos componentes de polipeptídeo, não aos componentes lipídicos. Devido à facilidade e à controlabilidade de produzir polipeptídeos por copolimerização térmica de aminoácidos, novas possibilidades na investigação de relações estrutura-excitabilidade são proporcionadas.

@article{doi1010160303264787900281,
    author = "Vaughan, G and Przybylski, A T and Fox, S W",
    title = "Thermal proteinoids as excitability-inducing materials.",
    year = "1987",
    journal = "Bio Systems",
    abstract = "The deposition of thermal copolyamino acids on planar lipid membranes causes oscillations and action potentials upon electrical stimulation. Results are reported for compositionally simple thermal copoly(asp,glu) and for a more heterotonic polyamino acid. The data conform to the interference that electrical activity of cellular membranes is due to the polypeptide components, not to the lipid components. Because of the ease and controllability of producing polypeptides by thermal copolymerization of amino acids, new possibilities in investigation of structure-excitability relationships are provided.",
    url = "https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/3620604/",
    doi = "10.1016/0303-2647(87)90028-1",
    pmid = "3620604"
}

A recente revisão de Marshall (1994) sobre a produção de aminoácidos a partir dos componentes interestelares, formaldeído e amônia, é colocada no contexto mais amplo da origem da vida. A energia térmica, sendo ubíqua na Terra, emerge como a única forma necessária de energia. Para apreciar a visão geral da sequência evolutiva natural, é necessário reconhecer a progressão por etapas na evolução, um princípio que, no entanto, tem sido frequentemente ignorado. Como a auto-organização de proteínas térmicas em células é instantânea, mas apenas um passo em uma escada geoquímica, os passos individuais podem ser considerados instantâneos, enquanto a sequência requer tempo mensurável. Dois passos indicados são a extrusão de um magma orgânico quente e seco de aminoácidos --> peptídeos em um ambiente aquoso no qual ocorre um segundo passo de auto-organização. Neste artigo, as ramificações da teoria defensável para a origem da vida foram brevemente revisadas como uma consequência fundamental da copolimerização térmica não aleatória de aminoácidos.

@article{doi101016001670379500037z,
    author = "Fox, S W",
    title = "Síntese térmica de aminoácidos e a origem da vida.",
    year = "1995",
    journal = "Geochimica et cosmochimica acta",
    abstract = "A recente revisão de Marshall (1994) sobre a produção de aminoácidos a partir dos componentes interestelares, formaldeído e amônia, é colocada no contexto mais amplo da origem da vida. A energia térmica, sendo ubíqua na Terra, emerge como a única forma necessária de energia. Para apreciar a visão geral da sequência evolutiva natural, é necessário reconhecer a progressão por etapas na evolução, um princípio que, no entanto, tem sido frequentemente ignorado. Como a auto-organização de proteínas térmicas em células é instantânea, mas apenas um passo em uma escada geoquímica, os passos individuais podem ser considerados instantâneos, enquanto a sequência requer tempo mensurável. Dois passos indicados são a extrusão de um magma orgânico quente e seco de aminoácidos --> peptídeos em um ambiente aquoso no qual ocorre um segundo passo de auto-organização. Neste artigo, as ramificações da teoria defensável para a origem da vida foram brevemente revisadas como uma consequência fundamental da copolimerização térmica não aleatória de aminoácidos.",
    url = "https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/11540049/",
    doi = "10.1016/0016-7037(95)00037-z",
    pmid = "11540049"
}