Ácidos amino

La evolución de CO2 por reacción de a-aminocidos con ninhidrina es característica de los grupos C(NH2)COOH y C(NH-CR)COOH, y la medición del CO2 evolucionado proporciona el procedimiento más preciso disponible para la determinación de a-aminocidos libres en material biológico (1). A pH 2, utilizado para la aplicación del procedimiento a filtrados de sangre (2), todos los aminoácidos conocidos que se obtienen por hidrólisis de proteínas dan rendimientos cuantitativos de CO2, excepto la glicina y el triptófano, que dan respectivamente un 5 y un 10 por ciento menos que lo teórico, y la lisina que da aproximadamente un 5 por ciento más ((l), Tabla. El método más antiguo de ácido nítrico (3) y la titulación con formaldehído de Sgrensen (4, 5) aplicada a filtrados de sangre incluyen aminas alifáticas además de aminoácidos, y la prolina y la hidroxiprolina no se determinan en el método de ácido nítrico. El procedimiento calorimétrico desarrollado por Folin (6) también incluye aminas alifáticas además de aminoácidos (7); sin embargo, Van Slyke y Kirk (5) encontraron que cuando se aplica a sangre y orina, el método colorimétrico dio resultados diferentes a los de la titulación con formaldehído y el método de ácido nítrico, que mostraron acuerdo aproximado entre sí. Ni Van Slyke y Kirk (5) ni Re y Potick (8) pudieron obtener mediante el método calorimétrico incluso una recuperación aproximada de aminoácidos añadidos. Sin embargo, una modificación fotométrica1 reciente de este método calorimétrico por Frame, Russell y Wilhelmi (9) y Russell (lo), que requiere solo 0,2 ml de plasma para duplicados, es simple y rápida, e incorpora mejoras que, parecía, podrían hacer que el método fuera lo suficientemente preciso para muchos propósitos. El trabajo descrito a continuación se realizó para determinar con qué grado de precisión el procedimiento fotométrico, ya sea como se describe por Frame, Russell y Wilhelmi (9,lO) o con modificaciones, podría usarse como sustituto de * Becario en Ciencias Médicas del Consejo de Investigaciones Nacionales. 1 El término "fotométrico" se usa aquí para indicar el procedimiento en el que se emplea un fotómetro que mide la densidad óptica, "calorimétrico" para uno en el que se usa un calorímetro de tipo Duboscq. El término "nitrógeno fotométrico" describe el nitrógeno determinado por el procedimiento fotométrico, "nitrógeno de ninhidrina" el nitrógeno determinado por el método manométrico de ninhidrina-CO2. El "nitrógeno de ninhidrina" es idéntico al "nitrógeno de carboxilo" utilizado en algunas publicaciones anteriores.

@article{doi101016s0021925817308748,
    author = "Chinard, Francis P. y Slyke, Donald D. Van",
    title = "COMPARACIÓN DE UN PROCEDIMIENTO FOTOMÉTRICO FOLIN MODIFICADO Y DEL MÉTODO MANOMÉTRICO DE NINHIDRINA PARA LA DETERMINACIÓN DEL NITRÓGENO DE ÁCIDOS AMINOS EN PLASMA",
    year = "1947",
    journal = "Journal of Biological Chemistry",
    abstract = {La evolución de CO2 por reacción de a-aminocidos con ninhidrina es característica de los grupos C(NH2)COOH y C(NH-CR)COOH, y la medición del CO2 evolucionado proporciona el procedimiento más preciso disponible para la determinación de a-aminocidos libres en material biológico (1). A pH 2, utilizado para la aplicación del procedimiento a filtrados de sangre (2), todos los aminoácidos conocidos que se obtienen por hidrólisis de proteínas dan rendimientos cuantitativos de CO2, excepto la glicina y el triptófano, que dan respectivamente un 5 y un 10 por ciento menos que lo teórico, y la lisina que da aproximadamente un 5 por ciento más ((l), Tabla. El método más antiguo de ácido nítrico (3) y la titulación con formaldehído de Sgrensen (4, 5) aplicada a filtrados de sangre incluyen aminas alifáticas además de aminoácidos, y la prolina y la hidroxiprolina no se determinan en el método de ácido nítrico. El procedimiento calorimétrico desarrollado por Folin (6) también incluye aminas alifáticas además de aminoácidos (7); sin embargo, Van Slyke y Kirk (5) encontraron que cuando se aplica a sangre y orina, el método colorimétrico dio resultados diferentes a los de la titulación con formaldehído y el método de ácido nítrico, que mostraron acuerdo aproximado entre sí. Ni Van Slyke y Kirk (5) ni Re y Potick (8) pudieron obtener mediante el método calorimétrico incluso una recuperación aproximada de aminoácidos añadidos. Sin embargo, una modificación fotométrica1 reciente de este método calorimétrico por Frame, Russell y Wilhelmi (9) y Russell (lo), que requiere solo 0,2 ml de plasma para duplicados, es simple y rápida, e incorpora mejoras que, parecía, podrían hacer que el método fuera lo suficientemente preciso para muchos propósitos. El trabajo descrito a continuación se realizó para determinar con qué grado de precisión el procedimiento fotométrico, ya sea como se describe por Frame, Russell y Wilhelmi (9,lO) o con modificaciones, podría usarse como sustituto de * Becario en Ciencias Médicas del Consejo de Investigaciones Nacionales. 1 El término "fotométrico" se usa aquí para indicar el procedimiento en el que se emplea un fotómetro que mide la densidad óptica, "calorimétrico" para uno en el que se usa un calorímetro de tipo Duboscq. El término "nitrógeno fotométrico" describe el nitrógeno determinado por el procedimiento fotométrico, "nitrógeno de ninhidrina" el nitrógeno determinado por el método manométrico de ninhidrina-CO2. El "nitrógeno de ninhidrina" es idéntico al "nitrógeno de carboxilo" utilizado en algunas publicaciones anteriores.},
    url = "https://doi.org/10.1016/s0021-9258(17)30874-8",
    doi = "10.1016/s0021-9258(17)30874-8",
    openalex = "W16996449"
}

Se describieron algunas propiedades y composiciones de aminoácidos de las histonas de timo de ternero, hígado de ternero, eritrocitos de ave y de un material similar a protamina aislado del esperma de gallo. Las composiciones de aminoácidos de las histonas eran bastante similares, excepto que no se encontró metionina en la histona de eritrocitos de ave. En las aves, las histonas se encuentran en los cromosomas somáticos y las protaminas en los cromosomas espermáticos. Esto muestra que pueden existir grandes variaciones en la composición cromosómica en un organismo. La histona es digerida por pepsina tanto cuando está aislada como cuando está en el cromosoma.

@article{doi101085jgp344439,
    author = "Daly, Marie M. and Mirsky, A. E. and Ris, Hans",
    title = "THE AMINO ACID COMPOSITION AND SOME PROPERTIES OF HISTONES",
    year = "1951",
    journal = "The Journal of General Physiology",
    abstract = "Some of the properties and the amino acid compositions of the histones of calf thymus, calf liver, fowl erythrocytes, and of a protamine-like material isolated from rooster sperm were described. The amino acid compositions of the histones were rather similar except that no methionine was found in the fowl erythrocyte histone. In the fowl, histones are found in the somatic chromosomes and protamines are found in the sperm chromosomes. This shows that great variations in chromosome composition can exist in an organism. Histone is digested by pepsin both when isolated and when in the chromosome.",
    url = "https://doi.org/10.1085/jgp.34.4.439",
    doi = "10.1085/jgp.34.4.439",
    openalex = "W2053971733"
}

Se ha determinado el contenido de aminoácidos en la orina de cinco pacientes con cistinuria empleando cromatografía en columnas de resina de intercambio iónico, Dowex-50. En todos los casos, se encontró que la cantidad de arginina, lisina, ornitina y cistina era de 50 a 100 veces superior al nivel normal. La cantidad de isoleucina era aproximadamente el doble del normal, mientras que la excreción de taurina se redujo a aproximadamente 1/3 o menos del normal. Todos los demás constituyentes positivos al ninhidrina estaban dentro del rango normal. Es particularmente notable que la excreción molar relativa de ornitina, cistina, arginina y lisina, que se encontró ser aproximadamente 1:1:2:4, es bastante similar de un sujeto al siguiente, a pesar de la naturaleza aleatoria de los casos y la ausencia de cualquier control dietético. Los resultados sugieren la hipótesis de que la cistinuria implica un defecto enzimático que afecta simultáneamente en algún sitio o sitios (probablemente el riñón) alguna fase del metabolismo de la arginina, lisina, ornitina y los aminoácidos azufrados, y quizás también la isoleucina y la taurina.

@article{doi103181003797277819189,
    author = "Stein, William H.",
    title = "Excreción de aminoácidos en la cistinuria",
    year = "1951",
    journal = "Experimental Biology and Medicine",
    abstract = "Se ha determinado el contenido de aminoácidos en la orina de cinco pacientes con cistinuria empleando cromatografía en columnas de resina de intercambio iónico, Dowex-50. En todos los casos, se encontró que la cantidad de arginina, lisina, ornitina y cistina era de 50 a 100 veces superior al nivel normal. La cantidad de isoleucina era aproximadamente el doble del normal, mientras que la excreción de taurina se redujo a aproximadamente 1/3 o menos del normal. Todos los demás constituyentes positivos al ninhidrina estaban dentro del rango normal. Es particularmente notable que la excreción molar relativa de ornitina, cistina, arginina y lisina, que se encontró ser aproximadamente 1:1:2:4, es bastante similar de un sujeto al siguiente, a pesar de la naturaleza aleatoria de los casos y la ausencia de cualquier control dietético. Los resultados sugieren la hipótesis de que la cistinuria implica un defecto enzimático que afecta simultáneamente en algún sitio o sitios (probablemente el riñón) alguna fase del metabolismo de la arginina, lisina, ornitina y los aminoácidos azufrados, y quizás también la isoleucina y la taurina.",
    url = "https://doi.org/10.3181/00379727-78-19189",
    doi = "10.3181/00379727-78-19189",
    openalex = "W2329976837"
}

Un reactivo de ninhidrina modificado para la determinación fotométrica de aminoácidos y compuestos relacionados, Un reactivo de ninhidrina modificado para la determinación fotométrica de aminoácidos y compuestos relacionados, مرکز فناوری اطلاعات و اطلاع رسانی کشاورزی

@article{doi101016s0021925818711782,
    author = "Moore, Stanford y Stein, William H.",
    title = "UN REACTIVO DE NINHIDRINA MODIFICADO PARA LA DETERMINACIÓN FOTOMÉTRICA DE ÁCIDOS AMINOS Y COMPUESTOS RELACIONADOS",
    year = "1954",
    journal = "Journal of Biological Chemistry",
    abstract = "Un reactivo de ninhidrina modificado para la determinación fotométrica de aminoácidos y compuestos relacionados, Un reactivo de ninhidrina modificado para la determinación fotométrica de aminoácidos y compuestos relacionados, مرکز فناوری اطلاعات و اطلاع رسانی کشاورزی",
    url = "https://doi.org/10.1016/s0021-9258(18)71178-2",
    doi = "10.1016/s0021-9258(18)71178-2",
    openalex = "W1511235377",
    references = "doi101016s0021925818510346, doi101016s0021925818711770"
}

hyde, pero los errores más graves surgen cuando se estiman pequeñas cantidades de azúcar de amino en presencia

@article{doi101042bj0610589,
    author = "Eastoe, J.E.",
    title = "La composición de aminoácidos del colágeno y la gelatina de mamíferos",
    year = "1955",
    journal = "Biochemical Journal",
    abstract = "hyde, pero los errores más graves surgen cuando se estiman pequeñas cantidades de azúcar de amino en presencia",
    url = "https://doi.org/10.1042/bj0610589",
    doi = "10.1042/bj0610589",
    openalex = "W2344589655",
    references = "doi101016s0021925818711812, doi101016s0021925819777916"
}

@article{doi101021ac60139a006,
    author = "Spackman, D. y Stein, William H. y Moore, Stanford",
    title = "Automatic Recording Apparatus for Use in Chromatography of Amino Acids",
    year = "1958",
    journal = "Analytical Chemistry",
    url = "https://doi.org/10.1021/ac60139a006",
    doi = "10.1021/ac60139a006",
    openalex = "W2017470279",
    references = "doi101016s0021925818510346, doi101016s0021925818649385, doi101016s0021925818704936, doi101016s0021925818711770, doi101016s0021925818711794, doi101016s0021925818711800, doi101016s0021925818711812, doi101016s0021925818713471, doi101016s0021925819777916, doi101021ac60139a005"
}

@article{fox1958thermal,
    author = "Fox, Sidney W. y Harada, Kaoru",
    title = "Copolimerización térmica de aminoácidos a un producto que se asemeja a la proteína",
    year = "1958",
    journal = "Science",
    url = "https://doi.org/10.1126/science.128.3333.1214",
    doi = "10.1126/science.128.3333.1214",
    number = "3333",
    pages = "1214-1214",
    volume = "128"
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@misc{fox1958thermal3,
    author = "Fox, S. W. y Harada, K",
    title = "Copolimerización térmica de aminoácidos a un producto que se asemeja a la proteína",
    year = "1958",
    howpublished = "Science, v. 128, p. 1214",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Fox, S. W., y Harada, K., 1958, Copolimerización térmica de aminoácidos a un producto que se asemeja a la proteína: Science, v. 128, p. 1214.}"
}

@article{doi101007bf02301336,
    author = "Fox, Sidney W. y Harada, Kaoru y Vegotsky, Allen",
    title = "Polimerización térmica de aminoácidos y una teoría de los orígenes bioquímicos",
    year = "1959",
    journal = "Cellular and Molecular Life Sciences",
    url = "https://doi.org/10.1007/bf02301336",
    doi = "10.1007/bf02301336",
    openalex = "W2035600603",
    references = "doi101007bf02160390, doi1010160006300253901413, doi101016s0065323308605033, doi101021ja01544a027, doi101021ja01639a083, doi101039jr9560001444, doi101111j174966321936tb56976x, doi101111j174966321957tb49669x, doi101126science1243228923, doi105059yukigoseikyokaishi141"
}

@article{doi1010160003986160904185,
    author = "Harada, Kaoru y Fox, Sidney W.",
    title = "La copolimerización térmica del ácido aspártico y del ácido glutámico",
    year = "1960",
    journal = "Archives of Biochemistry and Biophysics",
    url = "https://doi.org/10.1016/0003-9861(60)90418-5",
    doi = "10.1016/0003-9861(60)90418-5",
    openalex = "W2000538650",
    references = "doi101007bf00584166, doi101007bf00646968, doi101007bf02165821, doi101016s0065323308605033, doi101021ed034p472, doi101021ja01544a027, doi101021ja01546a042, doi101039jr9560001444, doi105059yukigoseikyokaishi141, fox1958thermal"
}

@article{doi101021ja01499a069,
    author = "Fox, Sidney W. y Harada, Kaoru",
    title = "La Copolimerización Térmica de Aminoácidos Comunes a las Proteínas 1",
    year = "1960",
    journal = "Journal of the American Chemical Society",
    url = "https://doi.org/10.1021/ja01499a069",
    doi = "10.1021/ja01499a069",
    openalex = "W2318108904"
}

Artículo de revista SOBRE LA PREPARACIÓN Y PROPIEDADES DE ÁCIDOS AMINOS 2,4,6-TRINITROFENIL- Y -PEPTIDOS Obtener acceso TSUNEO OKUYAMA, TSUNEO OKUYAMA Facultad de Ciencias Desde el Departamento de Química, Universidad Metropolitana de TokioTokyo Buscar otras obras de este autor en: Oxford Academic PubMed Google Scholar KAZUO SATAKE KAZUO SATAKE Facultad de Ciencias Desde el Departamento de Química, Universidad Metropolitana de TokioTokyo Buscar otras obras de este autor en: Oxford Academic PubMed Google Scholar The Journal of Biochemistry, Volumen 47, Número 4, 25 de abril de 1960, Páginas 454–466, https://doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a127083 Publicado: 25 de abril de 1960 Historial del artículo Recibido: 30 de septiembre de 1959 Publicado: 25 de abril de 1960

@article{doi101093oxfordjournalsjbchema127083,
    author = "Okuyama, Tsuneo y Satake, Kazuo",
    title = "SOBRE LA PREPARACIÓN Y PROPIEDADES DE ÁCIDOS AMINOS 2,4,6-TRINITROFENIL- Y -PEPTIDOS*",
    year = "1960",
    journal = "The Journal of Biochemistry",
    abstract = "Artículo de revista SOBRE LA PREPARACIÓN Y PROPIEDADES DE ÁCIDOS AMINOS 2,4,6-TRINITROFENIL- Y -PEPTIDOS Obtener acceso TSUNEO OKUYAMA, TSUNEO OKUYAMA Facultad de Ciencias Desde el Departamento de Química, Universidad Metropolitana de TokioTokyo Buscar otras obras de este autor en: Oxford Academic PubMed Google Scholar KAZUO SATAKE KAZUO SATAKE Facultad de Ciencias Desde el Departamento de Química, Universidad Metropolitana de TokioTokyo Buscar otras obras de este autor en: Oxford Academic PubMed Google Scholar The Journal of Biochemistry, Volumen 47, Número 4, 25 de abril de 1960, Páginas 454–466, https://doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a127083 Publicado: 25 de abril de 1960 Historial del artículo Recibido: 30 de septiembre de 1959 Publicado: 25 de abril de 1960",
    url = "https://doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a127083",
    doi = "10.1093/oxfordjournals.jbchem.a127083",
    openalex = "W1877845887"
}

Artículo de revista DETERMINACIÓN ESPECTROFOTOMÉTRICA DE AMINA, ÁCIDO AMINADO Y PEPTÍDO CON ÁCIDO 2,4,6-TRINITROBENZENO 1-SULFÓNICO Obtener acceso KAZUO SATAKE, KAZUO SATAKE Facultad de Ciencias Desde el Departamento de Química, Universidad Metropolitana de TokioTokyo Buscar otras obras de este autor en: Oxford Academic PubMed Google Scholar TSUNEO OKUYAMA, TSUNEO OKUYAMA Facultad de Ciencias Desde el Departamento de Química, Universidad Metropolitana de TokioTokyo Buscar otras obras de este autor en: Oxford Academic PubMed Google Scholar MOCHIHIKO OHASHI, MOCHIHIKO OHASHI Facultad de Ciencias Desde el Departamento de Química, Universidad Metropolitana de TokioTokyo Buscar otras obras de este autor en: Oxford Academic PubMed Google Scholar TOMOTAKA SHINODA TOMOTAKA SHINODA Facultad de Ciencias Desde el Departamento de Química, Universidad Metropolitana de TokioTokyo Buscar otras obras de este autor en: Oxford Academic PubMed Google Scholar The Journal of Biochemistry, Volumen 47, Número 5, 25 de mayo de 1960, Páginas 654–660, https://doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a127107 Publicado: 25 de mayo de 1960 Historial del artículo Recibido: 16 de noviembre de 1959 Publicado: 25 de mayo de 1960

@article{doi101093oxfordjournalsjbchema127107,
    author = "Satake, Kazuo y Okuyama, Tsuneo y Ohashi, Mochihiko y Shinoda, Tomotaka",
    title = "DETERMINACIÓN ESPECTROFOTOMÉTRICA DE AMINA, ÁCIDO AMINADO Y PEPTÍDO CON ÁCIDO 2,4,6-TRINITROBENZENO 1-SULFÓNICO*",
    year = "1960",
    journal = "The Journal of Biochemistry",
    abstract = "Artículo de revista DETERMINACIÓN ESPECTROFOTOMÉTRICA DE AMINA, ÁCIDO AMINADO Y PEPTÍDO CON ÁCIDO 2,4,6-TRINITROBENZENO 1-SULFÓNICO Obtener acceso KAZUO SATAKE, KAZUO SATAKE Facultad de Ciencias Desde el Departamento de Química, Universidad Metropolitana de TokioTokyo Buscar otras obras de este autor en: Oxford Academic PubMed Google Scholar TSUNEO OKUYAMA, TSUNEO OKUYAMA Facultad de Ciencias Desde el Departamento de Química, Universidad Metropolitana de TokioTokyo Buscar otras obras de este autor en: Oxford Academic PubMed Google Scholar MOCHIHIKO OHASHI, MOCHIHIKO OHASHI Facultad de Ciencias Desde el Departamento de Química, Universidad Metropolitana de TokioTokyo Buscar otras obras de este autor en: Oxford Academic PubMed Google Scholar TOMOTAKA SHINODA TOMOTAKA SHINODA Facultad de Ciencias Desde el Departamento de Química, Universidad Metropolitana de TokioTokyo Buscar otras obras de este autor en: Oxford Academic PubMed Google Scholar The Journal of Biochemistry, Volumen 47, Número 5, 25 de mayo de 1960, Páginas 654–660, https://doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a127107 Publicado: 25 de mayo de 1960 Historial del artículo Recibido: 16 de noviembre de 1959 Publicado: 25 de mayo de 1960",
    url = "https://doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a127107",
    doi = "10.1093/oxfordjournals.jbchem.a127107",
    openalex = "W1772093770"
}

@article{fox1960thermal,
    author = "Fox, Sidney W. y Harada, Kaoru",
    title = "Copolimerización térmica de aminoácidos en presencia de ácido fosfórico",
    year = "1960",
    journal = "Archives of Biochemistry and Biophysics",
    url = "https://doi.org/10.1016/0003-9861(60)90419-7",
    doi = "10.1016/0003-9861(60)90419-7",
    number = "2",
    pages = "281-285",
    volume = "86"
}

@book{fox1962the5,
    author = "Fox, S. W. y Harada, K. y Rohlfing, D. L",
    title = "La copolimerización térmica de los aminoácidos -amino, en Stahmann, M. A., ed., Ácidos poliamino, polipéptidos y proteínas",
    year = "1962",
    publisher = "Madison, Wisconsin, University of Wisconsin Press, p. 47-54",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Fox, S. W., Harada, K., y Rohlfing, D. L., 1962, La copolimerización térmica de los aminoácidos -amino, en Stahmann, M. A., ed., Ácidos poliamino, polipéptidos y proteínas: Madison, Wisconsin, University of Wisconsin Press, p. 47-54.}"
}

@article{fox1963effects8,
    author = "Fox, S. W. y Yuyama, S",
    title = "Efectos de la tinción de Gram sobre microesferas de poliaminoácidos térmicos",
    year = "1963",
    journal = "Journal of Bacteriology, v. 85, p. 279-283",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Fox, S. W., y Yuyama, S., 1963, Efectos de la tinción de Gram sobre microesferas de poliaminoácidos térmicos: Journal of Bacteriology, v. 85, p. 279-283.}"
}

@misc{fox1964thermal1,
    author = "Fox, S. W",
    title = "Polimerización térmica de aminoácidos y producción de micropartículas formadas en lava",
    year = "1964",
    howpublished = "Nature, v. 201, p. 336-337",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Fox, S. W., 1964, Polimerización térmica de aminoácidos y producción de micropartículas formadas en lava: Nature, v. 201, p. 336-337.}"
}

@book{harada1965thermal10,
    author = "Harada, K. y Fox, S. W",
    title = "Policondensación térmica de aminoácidos libres con ácido polifosfático, en Fox, S. W., ed., Los Origenes de los Sistemas Prebiológicos",
    year = "1965",
    publisher = "Nueva York, Academic Press, p. 289-308",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Harada, K., y Fox, S. W., 1965, Policondensación térmica de aminoácidos libres con ácido polifosfático, en Fox, S. W., ed., Los Origenes de los Sistemas Prebiológicos: Nueva York, Academic Press, p. 289-308.}"
}

@misc{fox1966simulation6,
    author = "Fox, S. W. y Joseph, D. y McCauley, R. J. y Windsor, C. R. y Yuyama, S",
    title = "Simulación de la morfología y el comportamiento de organismos mediante poliaminoácidos sintéticos, en Brown, A. H., y Florkin, M., eds., Ciencias de la vida e investigación espacial",
    year = "1966",
    howpublished = "Washington, D.C., Spartan Books, v. IV, p. 111-120",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Fox, S. W., Joseph, D., McCauley, R. J., Windsor, C. R., y Yuyama, S., 1966, Simulación de la morfología y el comportamiento de organismos mediante poliaminoácidos sintéticos, en Brown, A. H., y Florkin, M., eds., Ciencias de la vida e investigación espacial: Washington, D.C., Spartan Books, v. IV, p. 111-120.}"
}

@misc{hayakawa1967copolymerization11,
    author = "Hayakawa, T. y Windsor, C. R. y Fox, S. W",
    title = "Copolimerización de los anhídridos de Leuchs de los dieciocho aminoácidos comunes a las proteínas",
    year = "1967",
    howpublished = "Archives of Biochemistry and Biophysiology, v. 118, p. 265-272",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Hayakawa, T., Windsor, C. R., y Fox, S. W., 1967, Copolimerización de los anhídridos de Leuchs de los dieciocho aminoácidos comunes a las proteínas: Archives of Biochemistry and Biophysiology, v. 118, p. 265-272.}"
}

@misc{rohlfing1967the19,
    author = "Rohlfing, D. L",
    title = "La descarboxilación catalítica del ácido oxaloacético por poliaminoácidos preparados térmicamente",
    year = "1967",
    howpublished = "Archives of Biochemistry and Biophysiology, v. 118, p. 468-474",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Rohlfing, D. L., 1967, La descarboxilación catalítica del ácido oxaloacético por poliaminoácidos preparados térmicamente: Archives of Biochemistry and Biophysiology, v. 118, p. 468-474.}"
}

@misc{rohlfing1967the21,
    author = "Rohlfing, D. L. y Fox, S. W",
    title = "La actividad catalítica de los aminoácidos polianhídricos térmicos para la hidrólisis del acetato de p-nitrofenilo",
    year = "1967",
    howpublished = "Archives of Biochemistry and Biophysiology, v. 118, p. 127-132",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Rohlfing, D. L., y Fox, S. W., 1967, La actividad catalítica de los aminoácidos polianhídricos térmicos para la hidrólisis del acetato de p-nitrofenilo: Archives of Biochemistry and Biophysiology, v. 118, p. 127-132.}"
}

@misc{rohlfing1967thermal18,
    author = "Rohlfing, D. L",
    title = "Ácidos poliamino térmicos con bajas proporciones de ácido aspártico",
    year = "1967",
    howpublished = "Nature, v. 216, p. 657-659",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Rohlfing, D. L., 1967, Ácidos poliamino térmicos con bajas proporciones de ácido aspártico: Nature, v. 216, p. 657-659.}"
}

@misc{usdin1967inhibition23,
    author = "Usdin, V. R. y Mitz, M. A. y Killos, P. J",
    title = "Inhibición y reactivación de la actividad catalítica de un copolímero de aminoácidos térmicos",
    year = "1967",
    howpublished = "Archives of Biochemistry and Biophysiology, v. 122, p. 258-261",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Usdin, V. R., Mitz, M. A., y Killos, P. J., 1967, Inhibición y reactivación de la actividad catalítica de un copolímero de aminoácidos térmicos: Archives of Biochemistry and Biophysiology, v. 122, p. 258-261.}"
}

Resumen El Cellosolve metílico (el éter monometílico del etilenglicol) ha sido ampliamente utilizado como disolvente orgánico en reactivos de ninhidrina para el análisis de aminoácidos; sin embargo, posee propiedades desventajosas para un reactivo de uso cotidiano. El disolvente es tóxico y resulta difícil mantener el éter libre de peróxidos. Un esfuerzo continuo para encontrar un sustituto químicamente preferible y relativamente no tóxico al Cellosolve metílico ha llevado a experimentos con dimetilsulfóxido, el cual resulta ser un mejor disolvente para la forma reducida de ninhidrina (hidrindantina) que el Cellosolve metílico. El dimetilsulfóxido puede reemplazar a este último, volumen por volumen, en una mezcla de reactivo de ninhidrina que ofrece un rendimiento igual y una estabilidad mejorada. El resultado es una solución de ninhidrina-hidrindantina en 75% de dimetilsulfóxido-25% de tampón de acetato de litio 4 m a pH 5,2. Se recomienda este tipo de mezcla, con concentraciones apropiadas de hidrindantina, para reemplazar los reactivos que contienen Cellosolve metílico en la determinación cuantitativa de aminoácidos mediante analizadores automáticos y mediante el método manual de ninhidrina.

@article{doi101016s0021925818944881,
    author = "Moore, Shannon J.",
    title = "Análisis de aminoácidos: El dimetilsulfóxido acuoso como disolvente para la reacción de ninhidrina",
    year = "1968",
    journal = "Journal of Biological Chemistry",
    abstract = "Resumen El Cellosolve metílico (el éter monometílico del etilenglicol) ha sido ampliamente utilizado como disolvente orgánico en reactivos de ninhidrina para el análisis de aminoácidos; sin embargo, posee propiedades desventajosas para un reactivo de uso cotidiano. El disolvente es tóxico y resulta difícil mantener el éter libre de peróxidos. Un esfuerzo continuo para encontrar un sustituto químicamente preferible y relativamente no tóxico al Cellosolve metílico ha llevado a experimentos con dimetilsulfóxido, el cual resulta ser un mejor disolvente para la forma reducida de ninhidrina (hidrindantina) que el Cellosolve metílico. El dimetilsulfóxido puede reemplazar a este último, volumen por volumen, en una mezcla de reactivo de ninhidrina que ofrece un rendimiento igual y una estabilidad mejorada. El resultado es una solución de ninhidrina-hidrindantina en 75\% de dimetilsulfóxido-25\% de tampón de acetato de litio 4 m a pH 5,2. Se recomienda este tipo de mezcla, con concentraciones apropiadas de hidrindantina, para reemplazar los reactivos que contienen Cellosolve metílico en la determinación cuantitativa de aminoácidos mediante analizadores automáticos y mediante el método manual de ninhidrina.",
    url = "https://doi.org/10.1016/s0021-9258(18)94488-1",
    doi = "10.1016/s0021-9258(18)94488-1",
    openalex = "W1501912047",
    references = "doi101016s0021925818510346, doi101021ac60139a005"
}

@misc{fox1968melanocytestimulating7,
    author = "Fox, S. W. y Wang, C.-T",
    title = "Actividad de la hormona estimulante de melanocitos sobre las propiedades térmicas de los aminoácidos -",
    year = "1968",
    howpublished = "Science, v. 160, p. 547-548",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Fox, S. W., y Wang, C.-T., 1968, Actividad de la hormona estimulante de melanocitos sobre las propiedades térmicas de los aminoácidos -: Science, v. 160, p. 547-548.}"
}

@misc{oshima1968the17,
    author = "Oshima, T",
    title = "Hidrólisis catalítica de enlaces éster fosfato por polímeros térmicos de aminoácidos",
    year = "1968",
    howpublished = "Archives of Biochemistry and Biophysiology, v. 126, p. 478-485",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Oshima, T., 1968, Hidrólisis catalítica de enlaces éster fosfato por polímeros térmicos de aminoácidos: Archives of Biochemistry and Biophysiology, v. 126, p. 478-485.}"
}

La formación simultánea de los adenilatos de los 18 aminoácidos comunes a las proteínas, seguida de cocondensación, ha producido polímeros que contienen todos esos aminoácidos. La condensación ocurrió rápidamente a temperatura ambiente por encima de pH 7. Los aminoácidos activados se reaccionaron con polianhidro-alfa-aminoácidos sintetizados térmicamente para producir polímeros de tamaño sustancialmente mayor. Los poliaminoácidos modificados forman partículas de tamaño micrométrico que demuestran síntesis interna mediante crecimiento y brotación. Estas partículas son estables en un amplio rango de pH. De los poliaminoácidos térmicos por sí solos, se han obtenido anteriormente, en principio, respuestas a preguntas sobre el origen primigenio de las enzimas, la estructura celular, las membranas, las secuencias sistemáticas de anhidroaminoácidos y la propagación de microsistemas. Tal modelo es en gran parte heterotrófico; la condensación de adenilatos mixtos proporciona, en principio, una respuesta parcial al origen de la síntesis de enlaces peptídicos dentro de estructuras protocelulares.

@article{doi101073pnas622399,
    author = "Krampitz, Gottfried y Fox, Sidney W.",
    title = "LA CONDENSACIÓN DE LOS ADENILATOS DE LOS ÁCIDOS AMINOS COMUNES A LAS PROTEÍNAS",
    year = "1969",
    journal = "Proceedings of the National Academy of Sciences",
    abstract = "La formación simultánea de los adenilatos de los 18 aminoácidos comunes a las proteínas, seguida de cocondensación, ha producido polímeros que contienen todos esos aminoácidos. La condensación ocurrió rápidamente a temperatura ambiente por encima de pH 7. Los aminoácidos activados se reaccionaron con polianhidro-alfa-aminoácidos sintetizados térmicamente para producir polímeros de tamaño sustancialmente mayor. Los poliaminoácidos modificados forman partículas de tamaño micrométrico que demuestran síntesis interna mediante crecimiento y brotación. Estas partículas son estables en un amplio rango de pH. De los poliaminoácidos térmicos por sí solos, se han obtenido anteriormente, en principio, respuestas a preguntas sobre el origen primigenio de las enzimas, la estructura celular, las membranas, las secuencias sistemáticas de anhidroaminoácidos y la propagación de microsistemas. Tal modelo es en gran parte heterotrófico; la condensación de adenilatos mixtos proporciona, en principio, una respuesta parcial al origen de la síntesis de enlaces peptídicos dentro de estructuras protocelulares.",
    url = "https://doi.org/10.1073/pnas.62.2.399",
    doi = "10.1073/pnas.62.2.399",
    openalex = "W2081308094",
    references = "doi101007bf02301336"
}

Se estudian las velocidades de reacción entre cloruro de dansilo y agua, aminoácidos o péptidos en función del pH y la temperatura. La velocidad de hidrólisis del cloruro de dansilo es constante y baja hasta un pH de 9,5 y por encima de este pH aumenta rápidamente. Los diversos grupos reactivos de aminoácidos y péptidos reaccionan con el cloruro de dansilo en su forma no protonada. Se demuestra que se puede encontrar un compromiso para las condiciones óptimas de dansilación (pH y temperatura), teniendo en cuenta la velocidad de hidrólisis y el pK del grupo a dansilar. Se propone una separación cromatográfica completa en placas de capa fina de gel de sílice G de aminoácidos dansilados utilizando 4 disolventes. Se describe la recuperación cuantitativa de los derivados separados. El estudio de la hidrólisis ácida de proteínas dansiladas muestra que la liberación de los derivados dansilados de la cadena peptídica es más rápida que la de aminoácidos libres; también muestra que la destrucción de aminoácidos dansilados ocurre bastante rápidamente. Por lo tanto, se sugiere un tiempo de hidrólisis de 4 horas (110°), excepto en los casos especiales de la liberación de valina dansilada, leucina dansilada o isoleucina dansilada, que requiere 18 horas de hidrólisis. Para la estimación cuantitativa de cada derivado dansilado se proporciona un factor de corrección, teniendo en cuenta la pérdida durante la hidrólisis, la recuperación de las placas y la fluorescencia individual de cualquier derivado dansilado en comparación con la fluorescencia de un compuesto de referencia. Las condiciones generales descritas en este trabajo requieren 1 nmol de material para la determinación cualitativa de los aminoácidos N-terminales, y 5–10 nmol para su estimación cuantitativa. Algunos ejemplos (α‐quimotripsina, tripsinógeno, ribonucleasa, lisozima, aspartato quinasa y deshidrogenasa de fosfato de triosa) ilustran la eficiencia del método.

@article{doi101111j143210331969tb19632x,
    author = "Gros, Claude P. y Labouesse, Bernard",
    title = "Estudio de la reacción de dansilación de aminoácidos, péptidos y proteínas",
    year = "1969",
    journal = "European Journal of Biochemistry",
    abstract = "Se estudian las velocidades de reacción entre cloruro de dansilo y agua, aminoácidos o péptidos en función del pH y la temperatura. La velocidad de hidrólisis del cloruro de dansilo es constante y baja hasta un pH de 9,5 y por encima de este pH aumenta rápidamente. Los diversos grupos reactivos de aminoácidos y péptidos reaccionan con el cloruro de dansilo en su forma no protonada. Se demuestra que se puede encontrar un compromiso para las condiciones óptimas de dansilación (pH y temperatura), teniendo en cuenta la velocidad de hidrólisis y el pK del grupo a dansilar. Se propone una separación cromatográfica completa en placas de capa fina de gel de sílice G de aminoácidos dansilados utilizando 4 disolventes. Se describe la recuperación cuantitativa de los derivados separados. El estudio de la hidrólisis ácida de proteínas dansiladas muestra que la liberación de los derivados dansilados de la cadena peptídica es más rápida que la de aminoácidos libres; también muestra que la destrucción de aminoácidos dansilados ocurre bastante rápidamente. Por lo tanto, se sugiere un tiempo de hidrólisis de 4 horas (110°), excepto en los casos especiales de la liberación de valina dansilada, leucina dansilada o isoleucina dansilada, que requiere 18 horas de hidrólisis. Para la estimación cuantitativa de cada derivado dansilado se proporciona un factor de corrección, teniendo en cuenta la pérdida durante la hidrólisis, la recuperación de las placas y la fluorescencia individual de cualquier derivado dansilado en comparación con la fluorescencia de un compuesto de referencia. Las condiciones generales descritas en este trabajo requieren 1 nmol de material para la determinación cualitativa de los aminoácidos N-terminales, y 5–10 nmol para su estimación cuantitativa. Algunos ejemplos (α‐quimotripsina, tripsinógeno, ribonucleasa, lisozima, aspartato quinasa y deshidrogenasa de fosfato de triosa) ilustran la eficiencia del método.",
    url = "https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1969.tb19632.x",
    doi = "10.1111/j.1432-1033.1969.tb19632.x",
    openalex = "W1987484067"
}

Se estudió la concentración plasmática, el intercambio esplácnico y renal, y la excreción urinaria de 20 aminoácidos en sujetos obesos durante el ayuno prolongado (5-6 semanas). También se investigó la captación esplácnica de aminoácidos en sujetos en estado postabsortivo y en ayuno breve (36-48 horas). Se observó un aumento transitorio de valina, leucina, isoleucina, metionina y alfa-aminobutirato en la plasma durante la 1ª semana de ayuno. Un aumento progresivo y retardado de glicina, treonina y serina ocurrió después de los primeros 5 días. 13 de los aminoácidos disminuyeron finalmente durante el ayuno, pero la magnitud de esta disminución fue mayor para la alanina, que disminuyó más rápidamente durante la 1ª semana de ayuno. En todos los sujetos, la alanina fue extraída por la circulación esplácnica en mayor medida que todos los demás aminoácidos combinados. El ayuno breve resultó en una diferencia arterio-hepática venosa aumentada para la alanina debido a una extracción fraccional aumentada. Después de 5-6 semanas de ayuno, una caída marcada en la captación esplácnica de alanina fue atribuible a la disminución de la concentración arterial. El ayuno prolongado resultó en un aumento del uso de glicina por el riñón y en una captación renal neta de alanina. Se concluye que la marcada disminución de la alanina plasmática se debe a un uso esplácnico aumentado y preferencial de este aminoácido en el ayuno temprano, resultando en agotamiento del sustrato. El mantenimiento de la hipoalaninemia sirve finalmente para disminuir la captación esplácnica de este aminoácido glucogénico clave y es, por lo tanto, un componente importante del mecanismo regulador mediante el cual la gluconeogénesis hepática se disminuye y el catabolismo proteico se minimiza en el ayuno prolongado. La alterada extracción renal de glicina y alanina no se debe a un aumento de la excreción urinaria, sino que puede ser secundaria a la tasa aumentada de gluconeogénesis renal observada en el ayuno prolongado.

@article{doi101172jci106017,
    author = "Felig, Philip y Owen, Oliver E. y Wahren, John y Cahill, George F.",
    title = "Metabolismo de aminoácidos durante el ayuno prolongado",
    year = "1969",
    journal = "Journal of Clinical Investigation",
    abstract = "Se estudió la concentración plasmática, el intercambio esplácnico y renal, y la excreción urinaria de 20 aminoácidos en sujetos obesos durante el ayuno prolongado (5-6 semanas). También se investigó la captación esplácnica de aminoácidos en sujetos en estado postabsortivo y en ayuno breve (36-48 horas). Se observó un aumento transitorio de valina, leucina, isoleucina, metionina y alfa-aminobutirato en la plasma durante la 1ª semana de ayuno. Un aumento progresivo y retardado de glicina, treonina y serina ocurrió después de los primeros 5 días. 13 de los aminoácidos disminuyeron finalmente durante el ayuno, pero la magnitud de esta disminución fue mayor para la alanina, que disminuyó más rápidamente durante la 1ª semana de ayuno. En todos los sujetos, la alanina fue extraída por la circulación esplácnica en mayor medida que todos los demás aminoácidos combinados. El ayuno breve resultó en una diferencia arterio-hepática venosa aumentada para la alanina debido a una extracción fraccional aumentada. Después de 5-6 semanas de ayuno, una caída marcada en la captación esplácnica de alanina fue atribuible a la disminución de la concentración arterial. El ayuno prolongado resultó en un aumento del uso de glicina por el riñón y en una captación renal neta de alanina. Se concluye que la marcada disminución de la alanina plasmática se debe a un uso esplácnico aumentado y preferencial de este aminoácido en el ayuno temprano, resultando en agotamiento del sustrato. El mantenimiento de la hipoalaninemia sirve finalmente para disminuir la captación esplácnica de este aminoácido glucogénico clave y es, por lo tanto, un componente importante del mecanismo regulador mediante el cual la gluconeogénesis hepática se disminuye y el catabolismo proteico se minimiza en el ayuno prolongado. La alterada extracción renal de glicina y alanina no se debe a un aumento de la excreción urinaria, sino que puede ser secundaria a la tasa aumentada de gluconeogénesis renal observada en el ayuno prolongado.",
    url = "https://doi.org/10.1172/jci106017",
    doi = "10.1172/jci106017",
    openalex = "W2119975151",
    references = "doi101016s0021925818711794, doi101016s0021925818713471"
}

@incollection{rohlfing1969catalytic,
    author = "Rohlfing, Duane L. y Fox, Sidney W.",
    title = "Actividades catalíticas de los aminoácidos polianhídricos α-térmicos",
    year = "1969",
    booktitle = "Avances en Catálisis",
    url = "https://doi.org/10.1016/s0360-0564(08)60277-1",
    doi = "10.1016/s0360-0564(08)60277-1",
    openalex = "W1555925392",
    pages = "373-418",
    references = "doi1010160003986163902522, doi101016s0065323308606087, doi101021cr60203a005, doi101021ja00973a068, doi101021ja01030a050, doi101021ja01499a069, doi101021ja01544a027, doi1010382031362a0, doi1023072420646, doi105962bhltitle4528"
}

@misc{rohlfing1969catalytic22,
    author = "Rohlfing, D. L. y Fox, S. W",
    title = "Actividades catalíticas de aminoácidos polianhídricos térmicos",
    year = "1969",
    howpublished = "Advances in Catalysis, v. 20, p. 373-418",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Rohlfing, D. L., y Fox, S. W., 1969, Actividades catalíticas de aminoácidos polianhídricos térmicos: Advances in Catalysis, v. 20, p. 373-418.}"
}

@article{berlin1970synthesis,
    author = "Berlin, A.A. y Liogon'kii, B.I. y Shamrayev, G.M.",
    title = "Síntesis y estudios de algunos aminoácidos poliamino",
    year = "1970",
    journal = "Polymer Science U.S.S.R.",
    url = "https://doi.org/10.1016/0032-3950(70)90405-3",
    doi = "10.1016/0032-3950(70)90405-3",
    number = "4",
    pages = "1067-1077",
    volume = "12"
}

@incollection{doi101007978146842019718,
    author = "Rohlfing, Duane L. y Fouche, Clarence E.",
    title = "Ácidos amino polialfa estereoenriquecidos: Síntesis bajo condiciones prebióticas postuladas",
    year = "1972",
    url = "https://doi.org/10.1007/978-1-4684-2019-7\_18",
    doi = "10.1007/978-1-4684-2019-7\_18",
    openalex = "W1493183103",
    references = "doi1010079783662126417, doi101007bf00599584, doi1010160003986169900563, doi101016s0021925818711782, doi101021ja01499a069, doi101038205328a0, doi1010970000044119640100000017, doi1010970001069419690400000017, doi10120197814200703475, lemmon1970chemical"
}

Se han aislado un nuevo grupo de proteínas asociadas a la cromatina con un alto contenido de aminoácidos ácidos y básicos a partir de las proteínas extraíbles con NaCl 0,35 M del timo de ternero. Este nuevo grupo, designado como proteínas "high-mobility group", ha sido parcialmente separado e identificadas algunas nuevas proteínas interesantes. Una de estas proteínas contiene más del 55% de aminoácidos ácidos y básicos.

@article{doi101111j143210331973tb03026x,
    author = "Goodwin, Graham H. y Sanders, Clive y Johns, Ernest W.",
    title = "Un Nuevo Grupo de Proteínas Asociadas a la Cromatina con un Alto Contenido de Aminoácidos Ácidos y Básicos",
    year = "1973",
    journal = "European Journal of Biochemistry",
    abstract = "Se han aislado un nuevo grupo de proteínas asociadas a la cromatina con un alto contenido de aminoácidos ácidos y básicos a partir de las proteínas extraíbles con NaCl 0,35 M del timo de ternero. Este nuevo grupo, designado como proteínas "high-mobility group", ha sido parcialmente separado e identificadas algunas nuevas proteínas interesantes. Una de estas proteínas contiene más del 55% de aminoácidos ácidos y básicos.",
    url = "https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1973.tb03026.x",
    doi = "10.1111/j.1432-1033.1973.tb03026.x",
    openalex = "W1985009522",
    references = "doi101021ac60139a005"
}

@incollection{doi101007978940151118619,
    author = "Dose, Klaus",
    title = "Propiedades Químicas y Catalíticas de los Polímeros Térmicos de Aminoácidos (Proteinoides)",
    year = "1974",
    url = "https://doi.org/10.1007/978-94-015-1118-6\_19",
    doi = "10.1007/978-94-015-1118-6\_19",
    openalex = "W4248178677",
    references = "doi101007978146842019718"
}

@article{doi101007bf00927028,
    author = "Dose, Klaus",
    title = "Propiedades químicas y catalíticas de los polímeros térmicos de aminoácidos (proteoides)",
    year = "1974",
    journal = "Origen de la vida y evolución de las esferas biológicas",
    url = "https://doi.org/10.1007/bf00927028",
    doi = "10.1007/bf00927028",
    openalex = "W2056519029",
    references = "doi101007978146842019718"
}

Se describe un método sencillo para medir las tasas de síntesis y degradación de proteínas en diafragmas aislados de rata. Los músculos incubados en tampón bicarbonato de Krebs-Ringer mostraron una tasa lineal de síntesis durante 3 horas. Al mismo tiempo, el músculo liberaba tirosina y material positivo a la ninhidrina, principalmente aminoácidos, a una tasa lineal. Esta liberación no fue una fuga inespecífica de material desde los compartimentos intracelulares, sino que reflejó la degradación neta de proteínas. La tirosina fue elegida para estudios de recambio proteico, ya que se equilibra rápidamente entre los compartimentos intracelulares y el medio, puede medirse fluorométricamente y ni se sintetiza ni se degrada por este tejido. Para seguir la degradación de proteínas independientemente de la síntesis, los músculos se incubaron en presencia de cicloheximida. Bajo estas condiciones, la cantidad de tirosina en los compartimentos intracelulares fue constante, mientras que el músculo liberaba tirosina a una tasa lineal. Esta liberación de tirosina se utilizó como medida de degradación. Esta preparación se utilizó para estudiar la influencia de varios factores conocidos por ser importantes para el crecimiento muscular sobre la síntesis y degradación de proteínas. Efectos similares se obtuvieron con diafragmas de ratas normales y ayunadas, aunque estas últimas mostraron una síntesis disminuida y una degradación de proteínas aumentada. La insulina por sí sola no solo estimuló la síntesis sino que también inhibió la degradación de proteínas (incluso en presencia de cicloheximida). Estos dos efectos sirvieron para reducir la liberación neta de tirosina desde la proteína muscular a extents comparables. Los efectos de la insulina sobre la síntesis y degradación fueron mayores cuando también estaba presente glucosa en el medio. La glucosa por sí sola inhibió la degradación de proteínas pero en ausencia de insulina la glucosa no tuvo un efecto significativo sobre la síntesis. No obstante, la glucosa estimuló la incorporación de tirosina radioactiva en la proteína, pero este efecto se debió a una actividad específica intracelular aumentada. A diferencia de la glucosa, ni el beta-hidroxibutirato ni el ácido octanoico tuvieron ningún efecto demostrable sobre la degradación de proteínas. La adición de aminoácidos a concentraciones plasmáticas tanto promovió la síntesis de proteínas como inhibió la degradación en el diafragma. Cinco veces las concentraciones plasmáticas normales de los aminoácidos tuvieron efectos mayores. Los tres aminoácidos de cadena ramificada juntos estimularon la síntesis y redujeron la degradación, mientras que los restantes aminoácidos plasmáticos no afectaron significativamente a ninguno de los procesos. Así, la leucina, isoleucina y valina parecen responsables de los efectos de los aminoácidos plasmáticos o la isoleucina y valina juntos, también fueron capaces de inhibir la degradación de proteínas y promover la síntesis.

@article{doi101016s0021925819420139,
    author = "Fulks, Richard M. and Li, J B and Goldberg, Alfred L.",
    title = "Effects of insulin, glucose, and amino acids on protein turnover in rat diaphragm.",
    year = "1975",
    journal = "Journal of Biological Chemistry",
    abstract = "A simple method is described for measuring rates of protein synthesis and degradation in isolated rat diaphragm. Muscles incubated in Krebs-Ringer bicarbonate buffer showed a linear rate of synthesis for 3 hours. At the same time, the muscle released tyrosine and ninhydrin-positive material, primarily amino acids, at a linear rate. This release was not a nonspecific leakage of material from the intracellular pools, but reflected net protein degradation. Tyrosine was chosen for studies of protein turnover, since it rapidly equilibrates between intracellular pools and the medium, it can be measured fluorometrically, and it is neither synthesized nor degraded by this tissue. To follow protein degradation independently of synthesis, muscles were incubated in the presence of cycloheximide. Under these conditions, the amount of tyrosine in the intracellular pools was constant, while the muscle released tyrosine at a linear rate. This tyrosine release was used as a measure of degradation. This preparation was used to study the influence of various factors known to be important for muscle growth on protein synthesis and degradation. Similar effects were obtained with diaphragms of normal and fasted rats although the latter showed decreased synthesis and increased protein degradation. Insulin by itself not only stimulated synthesis but also inhibited protein degradation (even in the presence of cycloheximide). These two effects served to reduce the net release of tyrosine from muscle protein to comparable extents. Effects of insulin on synthesis and degradation were greater when glucose was also present in the medium. Glucose by itself inhibited protein degradation but in the absence of insulin glucose had no significant effect on synthesis. Nevertheless, glucose stimulated incorporation of radioactivive tyrosine into protein, but this effect was due to an increased intracellular specific activity. Unlike glucose neither beta-hydroxybutyrate or octanoic acid had any demonstrable effects on protein degradion. The addition of amino acids at plasma concentrations both promoted protein synthesis and inhibited degradation in the diaphragm. Five times normal plasma concentrations of the amino acids had larger effects. The three branched chain amino acids together stimulated synthesis and reduced degradation, while the remaining plasma amino acids did not affect either process significantly. Thus leucine, isoleucine, and valine appear responsible for the effects of plasma amino or isoleucine and valine together, also were able to inhibit protein degradation and promote synthesis.",
    url = "https://doi.org/10.1016/s0021-9258(19)42013-9",
    doi = "10.1016/s0021-9258(19)42013-9",
    openalex = "W1491317952",
    references = "doi101016s0021925818510346"
}

@phdthesis{hennen1975the13,
    author = "Hennen, G. y Plaquet, R. y Biserte, G",
    title = "La síntesis de polímeros de aminoácidos por condensación térmica a 105° sin catalizador",
    year = "1975",
    publisher = "Biochimie, v. 57, p. 1395-1396",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Hennen, G., Plaquet, R., y Biserte, G., 1975, La síntesis de polímeros de aminoácidos por condensación térmica a 105° sin catalizador: Biochimie, v. 57, p. 1395-1396.}"
}

@misc{melius1975thermal14,
    author = "Melius, P. y Sheng, Y. Y.-P",
    title = "Condensación térmica de una mezcla de seis aminoácidos",
    year = "1975",
    howpublished = "Química Bioorgánica, v. 4, p. 385-391",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Melius, P., y Sheng, Y. Y.-P., 1975, Condensación térmica de una mezcla de seis aminoácidos: Química Bioorgánica, v. 4, p. 385-391.}"
}

@article{doi1010160303264776900095,
    author = "Fouche, Clarence E. y Rohlfing, Duane L.",
    title = "Polimerización térmica de aminoácidos bajo diversas atmósferas o a bajas presiones",
    year = "1976",
    journal = "Biosistemas",
    url = "https://doi.org/10.1016/0303-2647(76)90009-5",
    doi = "10.1016/0303-2647(76)90009-5",
    openalex = "W2050928133",
    references = "doi101007978146842019718"
}

@article{doi1010160303264776900162,
    author = "Rohlfing, Duane L. y McAlhaney, Walter W.",
    title = "La polimerización térmica de aminoácidos en presencia de arena",
    year = "1976",
    journal = "Biosystems",
    url = "https://doi.org/10.1016/0303-2647(76)90016-2",
    doi = "10.1016/0303-2647(76)90016-2",
    openalex = "W2003831880",
    references = "doi101007978146842019718"
}

Se describe un procedimiento analítico que proporciona la composición precisa de aminoácidos de una proteína o un péptido a partir de un único hidrolizado. Este método utiliza ácido metanosulfónico 4 N que contiene 0,2% de 3-(2-aminoetil)indol, en lugar de ácido clorhídrico 6N como catalizador para la hidrólisis. La hidrólisis se lleva a cabo al vacío (20 mu) a 115 grados durante 22 a 72 horas. La cistina semicristalina se determina como S-sulfocisteína tratando el hidrolizado con ditionitol seguido de un exceso de tetrationato. Los valores de todos los aminoácidos, incluyendo triptófano y cistina semicristalina, fueron cercanos a los valores teóricos esperados para las proteínas examinadas. El método tiene la ventaja de que el hidrolizado neutralizado puede aplicarse directamente a una columna de intercambio iónico. Además, el método es capaz de distinguir entre grupos sulfhidrilo libres como S-carbosimetilcisteína y disulfuros como S-sulfocisteína. Una limitación del procedimiento es que el triptófano sigue siendo sensible a la presencia de carbohidratos en la muestra.

@article{doi101016s0021925817336372,
    author = "Simpson, Robert J. y Neuberger, M R y Liu, T Y",
    title = "Análisis completo de aminoácidos de proteínas a partir de un único hidrolizado.",
    year = "1976",
    journal = "Journal of Biological Chemistry",
    abstract = "Se describe un procedimiento analítico que proporciona la composición precisa de aminoácidos de una proteína o un péptido a partir de un único hidrolizado. Este método utiliza ácido metanosulfónico 4 N que contiene 0,2% de 3-(2-aminoetil)indol, en lugar de ácido clorhídrico 6N como catalizador para la hidrólisis. La hidrólisis se lleva a cabo al vacío (20 mu) a 115 grados durante 22 a 72 horas. La cistina semicristalina se determina como S-sulfocisteína tratando el hidrolizado con ditionitol seguido de un exceso de tetrationato. Los valores de todos los aminoácidos, incluyendo triptófano y cistina semicristalina, fueron cercanos a los valores teóricos esperados para las proteínas examinadas. El método tiene la ventaja de que el hidrolizado neutralizado puede aplicarse directamente a una columna de intercambio iónico. Además, el método es capaz de distinguir entre grupos sulfhidrilo libres como S-carbosimetilcisteína y disulfuros como S-sulfocisteína. Una limitación del procedimiento es que el triptófano sigue siendo sensible a la presencia de carbohidratos en la muestra.",
    url = "https://doi.org/10.1016/s0021-9258(17)33637-2",
    doi = "10.1016/s0021-9258(17)33637-2",
    openalex = "W1574128379"
}

@phdthesis{rohlfing1976thermal20,
    author = "Rohlfing, D. L",
    title = "Ácidos poliamino térmicos",
    year = "1976",
    publisher = "síntesis a menos de 100° C: Science, v. 193, p. 68-70",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Rohlfing, D. L., 1976, Ácidos poliamino térmicos: síntesis a menos de 100° C: Science, v. 193, p. 68-70.}"
}

@article{nakashima1977a16,
    author = "Nakashima, T. y Jungck, J. R. y Fox, S. W. y Lederer, E. y Das, B. C",
    title = "Una prueba de aleatoriedad en péptidos aislados de un poliaminoácido térmico",
    year = "1977",
    journal = "International Journal of Quantum Chemistry, v. QBS4, p. 65-72",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Nakashima, T., Jungck, J. R., Fox, S. W., Lederer, E., y Das, B. C., 1977, Una prueba de aleatoriedad en péptidos aislados de un poliaminoácido térmico: International Journal of Quantum Chemistry, v. QBS4, p. 65-72.}"
}

@misc{grote1978effect9,
    author = "Grote, J. R. y Syren, R. M. y Fox, S. W",
    title = "Efecto del producto de aminoácidos calentados sobre la conductancia en membranas bilipídicas y disolventes no acuosos",
    year = "1978",
    howpublished = "BioSystems, v. 10, p. 287-292",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Grote, J. R., Syren, R. M., y Fox, S. W., 1978, Efecto del producto de aminoácidos calentados sobre la conductancia en membranas bilipídicas y disolventes no acuosos: BioSystems, v. 10, p. 287-292.}"
}

@article{doi1010160303264779900194,
    author = "Harada, Kaoru y Matsuyama, Masayo",
    title = "Policondensación de precursores térmicos de aminoácidos y caracterización de aminoácidos constituyentes",
    year = "1979",
    journal = "Biosistemas",
    url = "https://doi.org/10.1016/0303-2647(79)90019-4",
    doi = "10.1016/0303-2647(79)90019-4",
    openalex = "W2021291270",
    references = "doi101007bf02165821"
}

@article{fox1980response2,
    author = "Fox, S. W",
    title = "Respuesta a declaraciones repetidas sobre las temperaturas necesarias para la policondensación de aminoácidos",
    year = "1980",
    journal = "Journal of Molecular Evolution, v. 15, p. 539",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Fox, S. W., 1980, Respuesta a declaraciones repetidas sobre las temperaturas necesarias para la policondensación de aminoácidos: Journal of Molecular Evolution, v. 15, p. 539.}"
}

@phdthesis{nakashima1980synthesis15,
    author = "Nakashima, T. y Fox, S. W",
    title = "Síntesis de péptidos a partir de aminoácidos y ATP con protenoid rico en lisina",
    year = "1980",
    publisher = "Journal of Molecular Evolution, v. 15, p. 161-168",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Nakashima, T., y Fox, S. W., 1980, Síntesis de péptidos a partir de aminoácidos y ATP con protenoid rico en lisina: Journal of Molecular Evolution, v. 15, p. 161-168.}"
}

@article{doi1010160303264781900551,
    author = "Hartmann, Jürgen y Brand, M. Christel y Dose, Klaus",
    title = "Formación de secuencias específicas de aminoácidos durante la polimerización térmica de aminoácidos",
    year = "1981",
    journal = "Biosystems",
    url = "https://doi.org/10.1016/0303-2647(81)90055-1",
    doi = "10.1016/0303-2647(81)90055-1",
    openalex = "W2054632312",
    references = "doi101007978146842019718"
}

Resumen Los aminoácidos primarios reaccionan con o-ftalaldehído en presencia de mercaptanos para formar derivados fuertemente fluorescentes. Mediante el uso de cromatografía líquida de alta resolución de fase inversa, una mezcla que contenía 26 de estos derivados se resolvió eficientemente con un tiempo de análisis de menos de 35 minutos. La cuantificación de los aminoácidos individuales fue reproducible con una desviación relativa promedio de ± 1,4% y tenía un límite de detección de aproximadamente 50 femtomoles. Se obtuvieron mejoras en la estabilidad y la respuesta de fluorescencia de la lisina y la hidroxilisina mediante la incorporación de sulfato de sodio dodecilo en el medio de derivatización. Se presentan aplicaciones del sistema de cromatografía que involucran el análisis de aminoácidos de péptidos después de hidrólisis ácida o enzimática. También se desarrollaron métodos para el análisis de secuencias de cantidades de picomoles de péptidos mediante hidrólisis en función del tiempo con exopeptidasas, que emplearon el procedimiento de separación anterior para la identificación y cuantificación de los aminoácidos liberados.

@article{doi10108001483918108059956,
    author = "Jones, Barry y Pääbo, Svante y Stein, Stanley J.",
    title = "Análisis de aminoácidos y determinación de secuencias enzimáticas de péptidos mediante un procedimiento mejorado de marcado en columna previa con o-ftalaldehído",
    year = "1981",
    journal = "Journal of Liquid Chromatography",
    abstract = "Resumen Los aminoácidos primarios reaccionan con o-ftalaldehído en presencia de mercaptanos para formar derivados fuertemente fluorescentes. Mediante el uso de cromatografía líquida de alta resolución de fase inversa, una mezcla que contenía 26 de estos derivados se resolvió eficientemente con un tiempo de análisis de menos de 35 minutos. La cuantificación de los aminoácidos individuales fue reproducible con una desviación relativa promedio de ± 1,4% y tenía un límite de detección de aproximadamente 50 femtomoles. Se obtuvieron mejoras en la estabilidad y la respuesta de fluorescencia de la lisina y la hidroxilisina mediante la incorporación de sulfato de sodio dodecilo en el medio de derivatización. Se presentan aplicaciones del sistema de cromatografía que involucran el análisis de aminoácidos de péptidos después de hidrólisis ácida o enzimática. También se desarrollaron métodos para el análisis de secuencias de cantidades de picomoles de péptidos mediante hidrólisis en función del tiempo con exopeptidasas, que emplearon el procedimiento de separación anterior para la identificación y cuantificación de los aminoácidos liberados.",
    url = "https://doi.org/10.1080/01483918108059956",
    doi = "10.1080/01483918108059956",
    openalex = "W2023822557",
    references = "doi101021ac50047a019"
}

@misc{fox1981amino4,
    author = "Fox, S. W. y Harada, K. y Hare, P. E",
    title = "Aminoácidos procedentes de la Luna",
    year = "1981",
    howpublished = "Notas sobre meteoritos: Bioquímica subcelular, v. 8, p. 357-373",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Fox, S. W., Harada, K., y Hare, P. E., 1981, Aminoácidos procedentes de la Luna: Notas sobre meteoritos: Bioquímica subcelular, v. 8, p. 357-373.}"
}

@misc{heinz1981the12,
    author = "Heinz, B. y Ried, W",
    title = "La formación de cromóforos a través de la termólisis de aminoácidos y su posible papel como fotorreceptores prebióticos",
    year = "1981",
    howpublished = "BioSystems, v. 14, p. 33-40",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Heinz, B., y Ried, W., 1981, La formación de cromóforos a través de la termólisis de aminoácidos y su posible papel como fotorreceptores prebióticos: BioSystems, v. 14, p. 33-40.}"
}

Se ha desarrollado un método para correlacionar los espectros de masas en tándem no interpretados de péptidos producidos bajo condiciones de colisión de baja energía (10-50 eV) con secuencias de aminoácidos en la base de datos Genpept. En este método, la base de datos de proteínas se busca para identificar secuencias lineales de aminoácidos dentro de una tolerancia de masa de ±1 u del peso molecular del ion precursor. Luego, una función de autocorrelación cruzada se utiliza para proporcionar una medida de similitud entre las relaciones masa-carga de los iones fragmento predichos a partir de secuencias de aminoácidos obtenidas de la base de datos y los iones fragmento observados en el espectro de masas en tándem. En general, una diferencia mayor a 0.1 entre las funciones de autocorrelación cruzada normalizadas de los resultados de búsqueda de primer y segundo rango indica un acierto exitoso entre la secuencia y el espectro. Las búsquedas de bases de datos de proteínas específicas de especies con espectros de masas en tándem adquiridos a partir de péptidos obtenidos de las proteínas totales digeridas enzimáticamente de células de E. coli y S. cerevisiae permitieron igualar los espectros con secuencias de aminoácidos dentro de proteínas de estos organismos. El enfoque descrito en este manuscrito proporciona un método conveniente para interpretar espectros de masas en tándem con secuencias conocidas en una base de datos de proteínas.

@article{doi1010161044030594800162,
    author = "Eng, Jimmy K. y McCormack, Ashley L. y Yates, John R.",
    title = "Un enfoque para correlacionar datos de espectrometría de masas en tándem de péptidos con secuencias de aminoácidos en una base de datos de proteínas",
    year = "1994",
    journal = "Journal of the American Society for Mass Spectrometry",
    abstract = "Se ha desarrollado un método para correlacionar los espectros de masas en tándem no interpretados de péptidos producidos bajo condiciones de colisión de baja energía (10-50 eV) con secuencias de aminoácidos en la base de datos Genpept. En este método, la base de datos de proteínas se busca para identificar secuencias lineales de aminoácidos dentro de una tolerancia de masa de ±1 u del peso molecular del ion precursor. Luego, una función de autocorrelación cruzada se utiliza para proporcionar una medida de similitud entre las relaciones masa-carga de los iones fragmento predichos a partir de secuencias de aminoácidos obtenidas de la base de datos y los iones fragmento observados en el espectro de masas en tándem. En general, una diferencia mayor a 0.1 entre las funciones de autocorrelación cruzada normalizadas de los resultados de búsqueda de primer y segundo rango indica un acierto exitoso entre la secuencia y el espectro. Las búsquedas de bases de datos de proteínas específicas de especies con espectros de masas en tándem adquiridos a partir de péptidos obtenidos de las proteínas totales digeridas enzimáticamente de células de E. coli y S. cerevisiae permitieron igualar los espectros con secuencias de aminoácidos dentro de proteínas de estos organismos. El enfoque descrito en este manuscrito proporciona un método conveniente para interpretar espectros de masas en tándem con secuencias conocidas en una base de datos de proteínas.",
    url = "https://doi.org/10.1016/1044-0305(94)80016-2",
    doi = "10.1016/1044-0305(94)80016-2",
    openalex = "W2026465178",
    references = "doi101126science2675315, openalexw2282054059"
}

Estudios recientes sobre el ciclo del nitrógeno (N) en la tundra ártica han indicado que el N inorgánico suministrado a las plantas mediante mineralización no es suficiente para satisfacer el requerimiento anual de N de muchas especies de tundra. Si bien la mineralización de N es lenta en los suelos de la tundra y las concentraciones de N inorgánico son bajas, estos suelos poseen grandes reservas tanto de N orgánico estructural como soluble. A la luz de estas observaciones, se midieron las cinéticas de absorción de tres aminoácidos (glicina, ácido aspártico y ácido glutámico) en especies vegetales vasculares dominantes de los cuatro tipos principales de ecosistemas en Alaska ártico y se compararon con las concentraciones de aminoácidos libres en los suelos. Las tasas de absorción se midieron en las raíces utilizando sustratos marcados con 14C. Las concentraciones de aminoácidos libres en el suelo se midieron en muestras extraídas con agua mediante cromatografía líquida de alta presión. Todas las especies mostraron una mayor capacidad (Vmax) para la absorción de amonio (medido utilizando metilamina como análogo del amonio) que para cualquier aminoácido. Sin embargo, a las concentraciones observadas en el campo, las tasas de absorción estimadas para los aminoácidos fueron similares a la de la glicina o menores que la del amonio (ácido aspártico y ácido glutámico). En base a estas comparaciones, las tasas de absorción de los tres aminoácidos juntos podrían representar entre el 10 y el 82% de la absorción total de N en el campo, dependiendo de la especie y la comunidad. Los arbustos caducifolios mostraron tasas de absorción más altas que los arbustos perennes de crecimiento más lento, lo que sugiere que el nuevo crecimiento creó un sumidero que influyó fuertemente en la capacidad de absorción de aminoácidos. En general, las especies ectomicorrízicas mostraron una mayor absorción de aminoácidos que las especies no micorrízicas. En las especies muestreadas de más de una comunidad, las tasas de absorción de aminoácidos fueron más altas en la comunidad donde un aminoácido dado era más abundante en el suelo. Los resultados indican que, en la tundra ártica, las plantas acortan el circuito del paso de mineralización de la descomposición absorbiendo directamente aminoácidos. Esto implica que en los suelos orgánicos de estos sistemas de tundra (1) el nitrógeno inorgánico es una medida inadecuada del nitrógeno del suelo disponible para las plantas, (2) las tasas de mineralización subestiman las tasas de suministro de nitrógeno a las plantas, (3) las grandes diferencias entre especies en las capacidades de absorber diferentes formas de N proporcionan una base abundante para la diferenciación de nicho de lo que anteriormente se consideraba un recurso único, y (4) al acortar el circuito de la mineralización de N, las plantas aceleran el recambio de N y ejercen efectivamente un mayor control sobre el ciclo del N del que se ha reconocido previamente.

@article{doi1023071940891,
    author = "Kielland, Knut",
    title = "Absorción de aminoácidos por plantas árticas: implicaciones para la nutrición vegetal y el ciclo del nitrógeno",
    year = "1994",
    journal = "Ecology",
    abstract = "Estudios recientes sobre el ciclo del nitrógeno (N) en la tundra ártica han indicado que el N inorgánico suministrado a las plantas mediante mineralización no es suficiente para satisfacer el requerimiento anual de N de muchas especies de tundra. Si bien la mineralización de N es lenta en los suelos de la tundra y las concentraciones de N inorgánico son bajas, estos suelos poseen grandes reservas tanto de N orgánico estructural como soluble. A la luz de estas observaciones, se midieron las cinéticas de absorción de tres aminoácidos (glicina, ácido aspártico y ácido glutámico) en especies vegetales vasculares dominantes de los cuatro tipos principales de ecosistemas en Alaska ártico y se compararon con las concentraciones de aminoácidos libres en los suelos. Las tasas de absorción se midieron en las raíces utilizando sustratos marcados con 14C. Las concentraciones de aminoácidos libres en el suelo se midieron en muestras extraídas con agua mediante cromatografía líquida de alta presión. Todas las especies mostraron una mayor capacidad (Vmax) para la absorción de amonio (medido utilizando metilamina como análogo del amonio) que para cualquier aminoácido. Sin embargo, a las concentraciones observadas en el campo, las tasas de absorción estimadas para los aminoácidos fueron similares a la de la glicina o menores que la del amonio (ácido aspártico y ácido glutámico). En base a estas comparaciones, las tasas de absorción de los tres aminoácidos juntos podrían representar entre el 10 y el 82% de la absorción total de N en el campo, dependiendo de la especie y la comunidad. Los arbustos caducifolios mostraron tasas de absorción más altas que los arbustos perennes de crecimiento más lento, lo que sugiere que el nuevo crecimiento creó un sumidero que influyó fuertemente en la capacidad de absorción de aminoácidos. En general, las especies ectomicorrízicas mostraron una mayor absorción de aminoácidos que las especies no micorrízicas. En las especies muestreadas de más de una comunidad, las tasas de absorción de aminoácidos fueron más altas en la comunidad donde un aminoácido dado era más abundante en el suelo. Los resultados indican que, en la tundra ártica, las plantas acortan el circuito del paso de mineralización de la descomposición absorbiendo directamente aminoácidos. Esto implica que en los suelos orgánicos de estos sistemas de tundra (1) el nitrógeno inorgánico es una medida inadecuada del nitrógeno del suelo disponible para las plantas, (2) las tasas de mineralización subestiman las tasas de suministro de nitrógeno a las plantas, (3) las grandes diferencias entre especies en las capacidades de absorber diferentes formas de N proporcionan una base abundante para la diferenciación de nicho de lo que anteriormente se consideraba un recurso único, y (4) al acortar el circuito de la mineralización de N, las plantas aceleran el recambio de N y ejercen efectivamente un mayor control sobre el ciclo del N del que se ha reconocido previamente.",
    url = "https://doi.org/10.2307/1940891",
    doi = "10.2307/1940891",
    openalex = "W2069065722",
    references = "doi101021ac50047a019, openalexw1558206756"
}

En experimentos que modelan entornos volcánicos o hidrotermales, los aminoácidos se convirtieron en sus péptidos mediante el uso de (Ni,Fe)S coprecipitados y CO junto con H2S (o CH3SH) como catalizador y agente de condensación a 100 gradosC y pH 7 a 10 bajo condiciones anaeróbicas y acuosas. Estos resultados demuestran que los aminoácidos pueden activarse bajo condiciones geoquímicamente relevantes. Apoyan un origen termófilo de la vida y una aparición temprana de péptidos en la evolución de un metabolismo primigenio.

@article{doi101126science2815377670,
    author = "Huber, Claudia and Wächtershäuser, Günter",
    title = "Peptides by Activation of Amino Acids with CO on (Ni,Fe)S Surfaces: Implications for the Origin of Life",
    year = "1998",
    journal = "Science",
    abstract = "In experiments modeling volcanic or hydrothermal settings amino acids were converted into their peptides by use of coprecipitated (Ni,Fe)S and CO in conjunction with H2S (or CH3SH) as a catalyst and condensation agent at 100 degreesC and pH 7 to 10 under anaerobic, aqueous conditions. These results demonstrate that amino acids can be activated under geochemically relevant conditions. They support a thermophilic origin of life and an early appearance of peptides in the evolution of a primordial metabolism.",
    url = "https://doi.org/10.1126/science.281.5377.670",
    doi = "10.1126/science.281.5377.670",
    openalex = "W2166068250",
    references = "doi101016s0047248478800529"
}

Se describe un método para la determinación de aminoácidos no derivatizados basado en electroforesis capilar acoplada a espectrometría de masas con ionización por electrospray (CE-ESI-MS). Para analizar aminoácidos libres simultáneamente, se utilizó una condición de pH ácido bajo para conferir carga positiva a los aminoácidos completos. La elección del electrolito y su concentración influyeron en la resolución y la forma de los picos de los aminoácidos, y se seleccionó ácido fórmico 1 M como el electrolito óptimo. Al mismo tiempo, la composición del líquido de manguito tuvo un efecto significativo en la sensibilidad, y la mayor sensibilidad se obtuvo cuando se utilizó acetato de amonio 5 mM en 50% (v/v) de metanol-agua. Los aminoácidos protonados se separaron aproximadamente mediante CE y se detectaron selectivamente con un espectrómetro de masas de cuadrupolo con una interfaz de ionización por electrospray de flujo de manguito. Bajo las condiciones optimizadas, 19 aminoácidos libres normalmente encontrados en proteínas y varios aminoácidos fisiológicos se determinaron bien en menos de 17 minutos. Los límites de detección para aminoácidos básicos estuvieron entre 0,3 y 1,1 µmol/L y para aminoácidos ácidos y de bajo peso molecular fueron menores de 6,0 µmol/L con inyección por presión de 50 mbar durante 3 s (3 nL) con una relación señal-ruido de 3. Este método es simple, rápido y selectivo en comparación con las técnicas convencionales y podría aplicarse fácilmente al análisis de aminoácidos libres en salsa de soja.

@article{doi101021ac990976y,
    author = "Soga, Tomoyoshi y Heiger, David N.",
    title = "Análisis de aminoácidos por electroforesis capilar acoplada a espectrometría de masas con ionización por electrospray",
    year = "2000",
    journal = "Analytical Chemistry",
    abstract = "Se describe un método para la determinación de aminoácidos no derivatizados basado en electroforesis capilar acoplada a espectrometría de masas con ionización por electrospray (CE-ESI-MS). Para analizar aminoácidos libres simultáneamente, se utilizó una condición de pH ácido bajo para conferir carga positiva a los aminoácidos completos. La elección del electrolito y su concentración influyeron en la resolución y la forma de los picos de los aminoácidos, y se seleccionó ácido fórmico 1 M como el electrolito óptimo. Al mismo tiempo, la composición del líquido de manguito tuvo un efecto significativo en la sensibilidad, y la mayor sensibilidad se obtuvo cuando se utilizó acetato de amonio 5 mM en 50% (v/v) de metanol-agua. Los aminoácidos protonados se separaron aproximadamente mediante CE y se detectaron selectivamente con un espectrómetro de masas de cuadrupolo con una interfaz de ionización por electrospray de flujo de manguito. Bajo las condiciones optimizadas, 19 aminoácidos libres normalmente encontrados en proteínas y varios aminoácidos fisiológicos se determinaron bien en menos de 17 minutos. Los límites de detección para aminoácidos básicos estuvieron entre 0,3 y 1,1 µmol/L y para aminoácidos ácidos y de bajo peso molecular fueron menores de 6,0 µmol/L con inyección por presión de 50 mbar durante 3 s (3 nL) con una relación señal-ruido de 3. Este método es simple, rápido y selectivo en comparación con las técnicas convencionales y podría aplicarse fácilmente al análisis de aminoácidos libres en salsa de soja.",
    url = "https://doi.org/10.1021/ac990976y",
    doi = "10.1021/ac990976y",
    openalex = "W1995888001",
    references = "doi1010160003269784903075, doi101016s0021925819777916"
}

La proteómica cuantitativa se ha realizado tradicionalmente mediante electroforesis en gel bidimensional, pero recientemente, los métodos de espectrometría de masas basados en la cuantificación de isótopos estables han demostrado gran promesa para la identificación y cuantificación simultáneas y automatizadas de mezclas complejas de proteínas. Aquí describimos un método, denominado SILAC, para el etiquetado con isótopos estables mediante aminoácidos en cultivo celular, para la incorporación in vivo de aminoácidos específicos en todas las proteínas mamíferas. Las líneas celulares mamíferas se cultivan en medios que carecen de un aminoácido esencial estándar pero se suplementan con una forma no radiactiva, isotópicamente etiquetada de ese aminoácido, en este caso leucina deutериada (Leu-d3). Encontramos que el crecimiento de células mantenidas en estos medios no difiere del crecimiento en medios normales, como lo evidencia la morfología celular, el tiempo de duplicación y la capacidad de diferenciación. La incorporación completa de Leu-d3 ocurrió después de cinco duplicaciones en las líneas celulares y proteínas estudiadas. Las poblaciones de proteínas de muestras experimentales y de control se mezclan directamente después de la recolección, y la identificación mediante espectrometría de masas es sencilla ya que cada péptido que contiene leucina incorpora o bien toda la leucina normal o toda la Leu-d3. Hemos aplicado esta técnica a la cuantificación relativa de cambios en la expresión de proteínas durante el proceso de diferenciación de células musculares. Las proteínas que se encontraron reguladas a la alza durante este proceso incluyen deshidrogenasa de fosfoglicerato-3, fibronectina y piruvato quinasa M2. SILAC es un procedimiento simple, económico y preciso que puede utilizarse como un enfoque proteómico cuantitativo en cualquier sistema de cultivo celular.

@article{doi101074mcpm200025mcp200,
    author = "Ong, Shao‐En y Blagoev, Blagoy y Kratchmarova, Irina y Kristensen, Dan Bach y Steen, Hanno y Pandey, Akhilesh y Mann, Matthias",
    title = "Stable Isotope Labeling by Amino Acids in Cell Culture, SILAC, as a Simple and Accurate Approach to Expression Proteomics",
    year = "2002",
    journal = "Molecular \& Cellular Proteomics",
    abstract = "La proteómica cuantitativa se ha realizado tradicionalmente mediante electroforesis en gel bidimensional, pero recientemente, los métodos de espectrometría de masas basados en la cuantificación de isótopos estables han demostrado gran promesa para la identificación y cuantificación simultáneas y automatizadas de mezclas complejas de proteínas. Aquí describimos un método, denominado SILAC, para el etiquetado con isótopos estables mediante aminoácidos en cultivo celular, para la incorporación in vivo de aminoácidos específicos en todas las proteínas mamíferas. Las líneas celulares mamíferas se cultivan en medios que carecen de un aminoácido esencial estándar pero se suplementan con una forma no radiactiva, isotópicamente etiquetada de ese aminoácido, en este caso leucina deuteriada (Leu-d3). Encontramos que el crecimiento de células mantenidas en estos medios no difiere del crecimiento en medios normales, como lo evidencia la morfología celular, el tiempo de duplicación y la capacidad de diferenciación. La incorporación completa de Leu-d3 ocurrió después de cinco duplicaciones en las líneas celulares y proteínas estudiadas. Las poblaciones de proteínas de muestras experimentales y de control se mezclan directamente después de la recolección, y la identificación mediante espectrometría de masas es sencilla ya que cada péptido que contiene leucina incorpora o bien toda la leucina normal o toda la Leu-d3. Hemos aplicado esta técnica a la cuantificación relativa de cambios en la expresión de proteínas durante el proceso de diferenciación de células musculares. Las proteínas que se encontraron reguladas a la alza durante este proceso incluyen deshidrogenasa de fosfoglicerato-3, fibronectina y piruvato quinasa M2. SILAC es un procedimiento simple, económico y preciso que puede utilizarse como un enfoque proteómico cuantitativo en cualquier sistema de cultivo celular.",
    url = "https://doi.org/10.1074/mcp.m200025-mcp200",
    doi = "10.1074/mcp.m200025-mcp200",
    openalex = "W2140946052",
    references = "doi101002sici15222683200004012161037aidelps103730co2v, doi101016s0021925819414968, doi101021ac00096a002, doi101021ac950914h, doi10103813690, doi101038379466a0, doi10103886783, doi101038nbt1001946, doi101073pnas96126591, doi101083jcb1423873"
}

Se estudió el comportamiento de descomposición de cinco aminoácidos seleccionados en agua a alta temperatura y alta presión utilizando un reactor tubular de flujo continuo. La reacción se llevó a cabo en el rango de temperatura de 200−340 °C a una presión de 20 MPa. Se utilizaron alanina y sus derivados leucina, fenilalanina, serina y ácido aspártico como aminoácidos modelo. Se determinó el efecto de la temperatura sobre los productos de reacción, la vía y la velocidad como función del tiempo de reacción. La alanina se descompuso en ácido láctico y ácido pirúvico, y finalmente se mineralizó a dióxido de carbono con una energía de activación de 154 [kJ/mol] a 20 MPa. La velocidad de degradación disminuyó en el siguiente orden: ácido aspártico, serina, fenilalanina, leucina y alanina. La red de reacciones general de aminoácidos bajo condiciones hidrotermales sigue dos vías principales: desaminación para producir amoníaco y ácidos orgánicos, y descarboxilación para producir ácido carbónico y aminas. La desaminación fue la reacción predominante en la descomposición del ácido aspártico, un aminoácido ácido. También se observó la producción de glicina y alanina a partir de serina, un aminoácido oxigenado.

@article{doi101021ie020733n,
    author = "Sato, Nobuaki y Quitain, Armando T. y Kang, Kilyoon y Daimon, Hiroyuki y Fujie, Koichi",
    title = "Cinética de Reacción de la Descomposición de Aminoácidos en Agua a Alta Temperatura y Alta Presión",
    year = "2004",
    journal = "Industrial \& Engineering Chemistry Research",
    abstract = "Se estudió el comportamiento de descomposición de cinco aminoácidos seleccionados en agua a alta temperatura y alta presión utilizando un reactor tubular de flujo continuo. La reacción se llevó a cabo en el rango de temperatura de 200−340 °C a una presión de 20 MPa. Se utilizaron alanina y sus derivados leucina, fenilalanina, serina y ácido aspártico como aminoácidos modelo. Se determinó el efecto de la temperatura sobre los productos de reacción, la vía y la velocidad como función del tiempo de reacción. La alanina se descompuso en ácido láctico y ácido pirúvico, y finalmente se mineralizó a dióxido de carbono con una energía de activación de 154 [kJ/mol] a 20 MPa. La velocidad de degradación disminuyó en el siguiente orden: ácido aspártico, serina, fenilalanina, leucina y alanina. La red de reacciones general de aminoácidos bajo condiciones hidrotermales sigue dos vías principales: desaminación para producir amoníaco y ácidos orgánicos, y descarboxilación para producir ácido carbónico y aminas. La desaminación fue la reacción predominante en la descomposición del ácido aspártico, un aminoácido ácido. También se observó la producción de glicina y alanina a partir de serina, un aminoácido oxigenado.",
    url = "https://doi.org/10.1021/ie020733n",
    doi = "10.1021/ie020733n",
    openalex = "W2003949804"
}

@incollection{bhushan2008amino,
    author = "Bhushan, Ravi",
    title = "Ácidos Amino",
    year = "2008",
    booktitle = "Serie de Ciencias Cromatográficas",
    url = "https://doi.org/10.1201/9781420046786.ch13",
    doi = "10.1201/9781420046786.ch13",
    openalex = "W4214921230"
}

Se descubrieron y analizaron recientemente muestras archivadas de un experimento de descarga eléctrica de 1958 de Stanley Miller, previamente no reportado, que contenía sulfuro de hidrógeno (H(2)S), utilizando cromatografía líquida de alta resolución y espectrometría de masas de tiempo de vuelo. Informamos aquí sobre la detección y cuantificación de compuestos que contienen aminas primarias en los residuos de la muestra original, que se produjeron mediante descarga eléctrica utilizando una mezcla gaseosa de H(2)S, CH(4), NH(3) y CO(2). Se detectaron un total de 23 aminoácidos y 4 aminas, incluyendo 7 compuestos organosulfurados, en estas muestras. Los principales aminoácidos con centros quirales son racémicos dentro de la precisión de las mediciones, lo que indica que no son contaminantes introducidos durante el almacenamiento de la muestra. Este experimento marca la primera síntesis de aminoácidos de azufre a partir de experimentos de descarga eléctrica diseñados para imitar los ambientes primordiales. El rendimiento relativo de algunos aminoácidos, en particular los isómeros del ácido aminobutírico, es el más alto jamás encontrado en un experimento de descarga eléctrica. Las condiciones primordiales simuladas utilizadas por Miller pueden servir como modelo para la química de plumas volcánicas tempranas y proporcionar información sobre los posibles roles que dichas plumas pudieron haber desempeñado en la síntesis orgánica abiótica. Además, las abundancias generales de los aminoácidos sintetizados en presencia de H(2)S son muy similares a las abundancias encontradas en algunos meteoritos carbonáceos, lo que sugiere que el H(2)S pudo haber desempeñado un papel importante en las reacciones prebióticas en los entornos del sistema solar temprano.

@article{doi101073pnas1019191108,
    author = "Parker, Eric T. y Cleaves, Henderson James y Dworkin, Jason P. y Glavin, D. P. y Callahan, Michael P. y Aubrey, A. D. y Lazcano, Antonio y Bada, Jeffrey L.",
    title = "Síntesis primordial de aminas y aminoácidos en un experimento de descarga eléctrica de 1958 de Miller rico en H2S",
    year = "2011",
    journal = "Proceedings of the National Academy of Sciences",
    abstract = "Se descubrieron y analizaron recientemente muestras archivadas de un experimento de descarga eléctrica de 1958 de Stanley Miller, previamente no reportado, que contenía sulfuro de hidrógeno (H(2)S), utilizando cromatografía líquida de alta resolución y espectrometría de masas de tiempo de vuelo. Informamos aquí sobre la detección y cuantificación de compuestos que contienen aminas primarias en los residuos de la muestra original, que se produjeron mediante descarga eléctrica utilizando una mezcla gaseosa de H(2)S, CH(4), NH(3) y CO(2). Se detectaron un total de 23 aminoácidos y 4 aminas, incluyendo 7 compuestos organosulfurados, en estas muestras. Los principales aminoácidos con centros quirales son racémicos dentro de la precisión de las mediciones, lo que indica que no son contaminantes introducidos durante el almacenamiento de la muestra. Este experimento marca la primera síntesis de aminoácidos de azufre a partir de experimentos de descarga eléctrica diseñados para imitar los ambientes primordiales. El rendimiento relativo de algunos aminoácidos, en particular los isómeros del ácido aminobutírico, es el más alto jamás encontrado en un experimento de descarga eléctrica. Las condiciones primordiales simuladas utilizadas por Miller pueden servir como modelo para la química de plumas volcánicas tempranas y proporcionar información sobre los posibles roles que dichas plumas pudieron haber desempeñado en la síntesis orgánica abiótica. Además, las abundancias generales de los aminoácidos sintetizados en presencia de H(2)S son muy similares a las abundancias encontradas en algunos meteoritos carbonáceos, lo que sugiere que el H(2)S pudo haber desempeñado un papel importante en las reacciones prebióticas en los entornos del sistema solar temprano.",
    url = "https://doi.org/10.1073/pnas.1019191108",
    doi = "10.1073/pnas.1019191108",
    openalex = "W2135893268",
    references = "doi101126science1161527"
}

La funcionalidad amida se encuentra en una amplia variedad de estructuras biológicas y sintéticas, tales como proteínas, polímeros, pesticidas y fármacos. Debido al hecho de que las amidas sintéticas siguen siendo producidas principalmente con la ayuda de reactivos de acoplamiento con pobre economía atómica, la formación catalítica directa de amidas a partir de ácidos carboxílicos y aminas se ha convertido en un campo de creciente importancia. Un método catalítico general, eficiente y selectivo para esta transformación cumpliría bien con las crecientes demandas de procedimientos de química verde. Esta revisión cubre métodos catalíticos y sintéticamente relevantes para la condensación directa de ácidos carboxílicos y aminas. Se presenta una visión general exhaustiva de métodos catalíticos homogéneos y heterogéneos, cubriendo biocatalizadores, catalizadores de ácido de Lewis basados en boro y metales, así como una variedad de otros tipos de catalizadores.

@article{doi101039c3cs60345h,
    author = "Lundberg, Helena y Tinnis, Fredrik y Selander, Nicklas y Adolfsson, Hans",
    title = "Formación catalítica de amidas a partir de ácidos carboxílicos y aminas no activados",
    year = "2014",
    journal = "Chemical Society Reviews",
    abstract = "La funcionalidad amida se encuentra en una amplia variedad de estructuras biológicas y sintéticas, tales como proteínas, polímeros, pesticidas y fármacos. Debido al hecho de que las amidas sintéticas siguen siendo producidas principalmente con la ayuda de reactivos de acoplamiento con pobre economía atómica, la formación catalítica directa de amidas a partir de ácidos carboxílicos y aminas se ha convertido en un campo de creciente importancia. Un método catalítico general, eficiente y selectivo para esta transformación cumpliría bien con las crecientes demandas de procedimientos de química verde. Esta revisión cubre métodos catalíticos y sintéticamente relevantes para la condensación directa de ácidos carboxílicos y aminas. Se presenta una visión general exhaustiva de métodos catalíticos homogéneos y heterogéneos, cubriendo biocatalizadores, catalizadores de ácido de Lewis basados en boro y metales, así como una variedad de otros tipos de catalizadores.",
    url = "https://doi.org/10.1039/c3cs60345h",
    doi = "10.1039/c3cs60345h",
    openalex = "W2092526937",
    references = "doi101016jprogpolymsci200705010"
}

El objetivo de este estudio fue proporcionar evidencia experimental sobre la dinámica y el mecanismo de la peptidización oscilatoria espontánea en un sistema abiótico con tres pares de α-aminoácidos (L-Met-L-Ser, L-His-L-Thr y L-Cys-L-Phg), y discutir estos datos en el contexto de un modelo teórico establecido anteriormente. Para cada α-aminoácido individual en un sistema monocomponente y binario, se rastreó la dinámica de peptidización con ayuda de un cromatógrafo de líquidos de alto rendimiento con detector de dispersión de luz evaporativa. Como técnica auxiliar, se empleó espectrometría de masas (MS) para examinar las estructuras de los péptidos resultantes. Con L-Met-L-Ser y L-His-L-Thr, la dinámica de un aminoácido (L-Met y L-Thr, respectivamente) dominó sobre la de su contraparte. Con L-Cys-L-Phg, no se observó tal predominancia de la dinámica de un α-aminoácido sobre la de su contraparte. Los resultados de espectrometría de masas confirmaron la formación de heteropéptidos con cada par de α-aminoácido investigado. Con L-Met-L-Ser, L-His-L-Thr y L-Cys-L-Phg, se observó sincronización del comportamiento oscilatorio en los sistemas binarios, lo que atestigua la catálisis cruzada mutua de las dos contrapartes, asumida por el caso 4 del modelo teórico.

@article{doi101007s1114401509727,
    author = "Maciejowska, Anna y Godziek, Agnieszka y Sajewicz, Mieczysław y Kowalska, Teresa",
    title = "Investigación de la dinámica espontánea no lineal de peptidización y su mecanismo con pares seleccionados de α-aminoácidos",
    year = "2015",
    journal = "Reaction Kinetics Mechanisms and Catalysis",
    abstract = "El objetivo de este estudio fue proporcionar evidencia experimental sobre la dinámica y el mecanismo de la peptidización oscilatoria espontánea en un sistema abiótico con tres pares de α-aminoácidos (L-Met-L-Ser, L-His-L-Thr y L-Cys-L-Phg), y discutir estos datos en el contexto de un modelo teórico establecido anteriormente. Para cada α-aminoácido individual en un sistema monocomponente y binario, se rastreó la dinámica de peptidización con ayuda de un cromatógrafo de líquidos de alto rendimiento con detector de dispersión de luz evaporativa. Como técnica auxiliar, se empleó espectrometría de masas (MS) para examinar las estructuras de los péptidos resultantes. Con L-Met-L-Ser y L-His-L-Thr, la dinámica de un aminoácido (L-Met y L-Thr, respectivamente) dominó sobre la de su contraparte. Con L-Cys-L-Phg, no se observó tal predominancia de la dinámica de un α-aminoácido sobre la de su contraparte. Los resultados de espectrometría de masas confirmaron la formación de heteropéptidos con cada par de α-aminoácido investigado. Con L-Met-L-Ser, L-His-L-Thr y L-Cys-L-Phg, se observó sincronización del comportamiento oscilatorio en los sistemas binarios, lo que atestigua la catálisis cruzada mutua de las dos contrapartes, asumida por el caso 4 del modelo teórico.",
    url = "https://doi.org/10.1007/s11144-015-0972-7",
    doi = "10.1007/s11144-015-0972-7",
    openalex = "W2303754601",
    references = "doi101556jpc282015210"
}

@article{liu2016catalytic,
    author = "Liu, Guangyi y Wright, Mark M. y Zhao, Qingliang y Brown, Robert C. y Wang, Kaige y Xue, Yuan",
    title = "Pirólisis catalítica de aminoácidos: Comparación de aminoácidos alifáticos y cíclicos",
    year = "2016",
    journal = "Energy Conversion and Management",
    url = "https://doi.org/10.1016/j.enconman.2016.01.024",
    doi = "10.1016/j.enconman.2016.01.024",
    openalex = "W2286125981",
    pages = "220-225",
    volume = "112",
    references = "doi101016jbiombioe200909012, doi101016jbiortech201411050, doi101016jenconman200903001, doi101016jjaap200311004, doi101016jjcat200912013, doi101016jwatres200607030, doi101021ef0502397, doi101039c1ee01230d, doi101039c3gc41288a, doi10108001614949208020306"
}

En nuestras investigaciones anteriores, descubrimos que los α-aminoácidos disueltos en agua o disolventes acuosos-orgánicos experimentan una inversión quiral oscilatoria espontánea y una peptidización oscilatoria en paralelo, y la dinámica de estos procesos depende fuertemente de la estructura química de un aminoácido dado, las características fisicoquímicas del disolvente utilizado, la temperatura ambiente, etc. El objetivo de este estudio fue realizar un reconocimiento preliminar sobre el posible impacto del D2O en la dinámica del comportamiento espontáneo de los α-aminoácidos de prueba seleccionados (L-Phe, L-His, L-Pro y L-Cys) almacenados a 25 ± 0,5 °C durante un período de 1 semana. Como técnicas de medición, se emplearon turbidimetría en modo de registro continuo y espectrometría de masas. Con fines de comparación, se presentaron los resultados análogos para los α-aminoácidos discutidos disueltos en disolventes acuosos-orgánicos y originalmente publicados en otro lugar. Basándose en una comparación de las huellas dactilares turbidimétricas, la dinámica de los cambios de turbidez en agua pesada ha demostrado ser bastante moderada. Los resultados de espectrometría de masas proporcionaron una evidencia confirmatoria que atestigua rendimientos de péptidos bastante insignificantes en agua pesada. Por lo tanto, los datos turbidimétricos y de espectrometría de masas han servido como pruebas complementarias de un considerable obstáculo a la peptidización espontánea de α-aminoácidos en D2O.

@article{doi101007s111440171221z,
    author = "Godziek, Agnieszka and Łągiewka, Anna and Kowalska, Teresa and Sajewicz, Mieczysław",
    title = "The influence of heavy water as a solvent on the spontaneous oscillatory reactions of α-amino acids",
    year = "2017",
    journal = "Reaction Kinetics Mechanisms and Catalysis",
    abstract = "In our earlier investigations, we have discovered that α-amino acids dissolved in water or aqueous-organic solvents undergo spontaneous oscillatory chiral inversion and oscillatory peptidization in parallel, and the dynamics of these processes strongly depends on the chemical structure of a given amino acid, physicochemical characteristics of a solvent used, ambient temperature, etc. The aim of this study was to perform a preliminary reconnaissance on the possible impact of D2O on the dynamics of spontaneous behavior of the selected test α-amino acids (L-Phe, L-His, L-Pro and L-Cys) stored at 25 ± 0.5 °C for the period of 1 week. As the measuring techniques, turbidimetry in continuous registration mode and mass spectrometry were employed. For the sake of comparison, the analogous results were presented for the discussed α-amino acids dissolved in the aqueous organic solvents and originally published elsewhere. Based on a comparison of the turbidimetric fingerprints, the dynamics of the turbidity changes in heavy water have proved rather moderate. Mass spectrometric results provided a confirmatory evidence witnessing to rather negligible peptide yields in heavy water. Thus, turbidimetric and mass spectrometric data have served as complementary proofs of a considerable hampering of spontaneous peptidization of α-amino acids in D2O.",
    url = "https://doi.org/10.1007/s11144-017-1221-z",
    doi = "10.1007/s11144-017-1221-z",
    openalex = "W2734465939",
    references = "doi101556jpc282015210"
}

Los aminoácidos se consideran un recurso renovable valioso para la producción de productos químicos de base biológica. Aquí se presenta la hidrogenación–descarbonilación catalizada por Ru hacia aminas primarias. A diferencia de la descarboxilación directa catalizada por Pd, este sistema catalítico opera a temperaturas mucho más bajas, salvaguardando la estabilidad de las aminas primarias. Además, en lugar de producir CO2, el carbono clivado se libera como CH4, que puede reciclarse para otras aplicaciones (por ejemplo, fines energéticos). Tras una criba general de catalizadores, el sistema basado en Ru se optimiza para la reacción modelo de l-valina en agua, resultando en rendimientos de isobutilamina de hasta el 87%. Una mayor acidez en la solución acuosa mejora la estabilidad de la isobutilamina, pero simultáneamente promueve la formación paralela de 2-amino-3-metilbutano, que es el subproducto más importante. Este compromiso se controla añadiendo una cantidad apropiada de H3PO4. Además del pH, también se criban los demás parámetros de reacción: presión de H2, temperatura y relación catalizador-sustrato. Se registran perfiles cinéticos para obtener una comprensión exhaustiva de la red de reacción y la estabilidad del producto. Finalmente, se demuestra la estabilidad y la amplia aplicabilidad del catalizador Ru/C.

@article{doi101021acssuschemeng6b03140,
    author = "Verduyckt, Jasper and Coeck, Robin and Vos, Dirk De",
    title = "Ru-Catalyzed Hydrogenation–Decarbonylation of Amino Acids to Bio-based Primary Amines",
    year = "2017",
    journal = "ACS Sustainable Chemistry \& Engineering",
    abstract = "Los aminoácidos se consideran un recurso renovable valioso para la producción de productos químicos de base biológica. Aquí se presenta la hidrogenación–descarbonilación catalizada por Ru hacia aminas primarias. A diferencia de la descarboxilación directa catalizada por Pd, este sistema catalítico opera a temperaturas mucho más bajas, salvaguardando la estabilidad de las aminas primarias. Además, en lugar de producir CO2, el carbono clivado se libera como CH4, que puede reciclarse para otras aplicaciones (por ejemplo, fines energéticos). Tras una criba general de catalizadores, el sistema basado en Ru se optimiza para la reacción modelo de l-valina en agua, resultando en rendimientos de isobutilamina de hasta el 87\%. Una mayor acidez en la solución acuosa mejora la estabilidad de la isobutilamina, pero simultáneamente promueve la formación paralela de 2-amino-3-metilbutano, que es el subproducto más importante. Este compromiso se controla añadiendo una cantidad apropiada de H3PO4. Además del pH, también se criban los demás parámetros de reacción: presión de H2, temperatura y relación catalizador-sustrato. Se registran perfiles cinéticos para obtener una comprensión exhaustiva de la red de reacción y la estabilidad del producto. Finalmente, se demuestra la estabilidad y la amplia aplicabilidad del catalizador Ru/C.",
    url = "https://doi.org/10.1021/acssuschemeng.6b03140",
    doi = "10.1021/acssuschemeng.6b03140",
    openalex = "W2591150531",
    references = "doi101016jgca2006061558"
}

En la materia viva actual, los biopolímeros siguen secuencias específicas que les otorgan propiedades especiales, como la secuencia de aminoácidos (AA) en proteínas y péptidos. Un desafío principal para la elucidación del origen de la vida radica en comprender cómo, por ejemplo, se han seleccionado polipéptidos no aleatorios entre todos los posibles. Si bien muchas investigaciones han establecido vías de polimerización prebiótica plausibles, sorprendentemente, solo pocas han intentado estudiar la selectividad de estos procesos. Estudiamos un escenario de polimerización en superficie mineral basado en la activación térmica moderada de mezclas de leucina + ácido glutámico sobre sílice. Se formaron cuantitativamente oligopéptidos hasta octámeros en una reacción prebiótica "limpia" y se analizaron mediante espectrometría de masas de alta resolución y espectrometría de resonancia de ciclotrón de iones de transformada de Fourier para asignaciones moleculares sin ambigüedad. Se evidencia selectividad de oligomerización no trivial tanto en composiciones estequiométricas como en secuencias de AA, mientras que selectividades comparables no se observan en otros escenarios de polimerización. Esto debe deberse, por lo tanto, a vías de reacción catalíticas específicas que ocurren en la superficie de SiO2. Se propone una medida estadística de la información contenida en las distribuciones de oligopéptidos. Podría utilizarse para seguir la evolución de una complejidad potencialmente significativa en biopolímeros desde el mundo mineral hasta el mundo bioquímico.

@article{doi101021acsearthspacechem0c00183,
    author = "Bedoin, Lise y Alvès, Sandra y Lambert, Jean‐François",
    title = "Origen de la vida e información molecular: Selectividad en la polimerización prebiótica de aminoácidos inducida por superficies minerales",
    year = "2020",
    journal = "ACS Earth and Space Chemistry",
    abstract = "En la materia viva actual, los biopolímeros siguen secuencias específicas que les otorgan propiedades especiales, como la secuencia de aminoácidos (AA) en proteínas y péptidos. Un desafío principal para la elucidación del origen de la vida radica en comprender cómo, por ejemplo, se han seleccionado polipéptidos no aleatorios entre todos los posibles. Si bien muchas investigaciones han establecido vías de polimerización prebiótica plausibles, sorprendentemente, solo pocas han intentado estudiar la selectividad de estos procesos. Estudiamos un escenario de polimerización en superficie mineral basado en la activación térmica moderada de mezclas de leucina + ácido glutámico sobre sílice. Se formaron cuantitativamente oligopéptidos hasta octámeros en una reacción prebiótica "limpia" y se analizaron mediante espectrometría de masas de alta resolución y espectrometría de resonancia de ciclotrón de iones de transformada de Fourier para asignaciones moleculares sin ambigüedad. Se evidencia selectividad de oligomerización no trivial tanto en composiciones estequiométricas como en secuencias de AA, mientras que selectividades comparables no se observan en otros escenarios de polimerización. Esto debe deberse, por lo tanto, a vías de reacción catalíticas específicas que ocurren en la superficie de SiO2. Se propone una medida estadística de la información contenida en las distribuciones de oligopéptidos. Podría utilizarse para seguir la evolución de una complejidad potencialmente significativa en biopolímeros desde el mundo mineral hasta el mundo bioquímico.",
    url = "https://doi.org/10.1021/acsearthspacechem.0c00183",
    doi = "10.1021/acsearthspacechem.0c00183",
    openalex = "W3087299006",
    references = "doi101002anie201503792, doi101002bies10192, doi101002bms1200111109, doi101002j153873051948tb01338x, doi101002mas10008, doi101002sici1098278719981711aidmas130co2k, doi101007s1108400891283, doi101073pnas1019191108, doi101126science1173046528, doi101126science663639, fox1960thermal"
}

Los péptidos/proteínas de todos los seres vivos de nuestro planeta están compuestos principalmente por 19 aminoácidos L y glicina, un aminoácido aquiral. Surgiendo de fuentes endógenas y exógenas, los mares de la Tierra prebiótica podrían haber contenido una enorme diversidad de biomoléculas (incluyendo aminoácidos) y precursores de biomoléculas. Por lo tanto, ¿cómo fueron seleccionados estos aminoácidos del gran número de aminoácidos y otras moléculas disponibles? ¿De qué estaban compuestos los péptidos de la Tierra prebiótica? ¿Cómo se sintetizaron estos péptidos? Los minerales han sido considerados para esta tarea, ya que pueden preconcentrar aminoácidos a partir de soluciones diluidas, catalizar su polimerización e incluso realizar la selección quiral de los mismos. Sin embargo, hasta ahora, este problema solo ha sido estudiado en experimentos compartimentados. Existen experimentos separados que muestran que los minerales preconcentran aminoácidos por adsorción o catalizan su polimerización, o separan aminoácidos L de aminoácidos D. Basándose en la hipótesis del mundo de proteínas [GADV], así como en la abundancia relativa de aminoácidos en la Tierra prebiótica obtenida por Zaia, se sugieren varios experimentos. El objetivo principal de estos experimentos es demostrar que, utilizando minerales, es posible, al menos, obtener péptidos cuya composición incluya una gran cantidad de aminoácidos L y aminoácidos de proteínas (PAAs). Estos experimentos deben realizarse utilizando ambientes hidrotermales y ciclos húmedo/seco. Además, para los experimentos en ambientes hidrotermales, es muy importante utilizar una de las aguas marinas artificiales sugeridas, y para los ambientes húmedo/seco, es importante realizar los experimentos en agua destilada y soluciones salinas diluidas. Finalmente, a partir de estos experimentos, sugerimos que, sin un mundo de ARN o incluso un mundo pregenético, podría emerger un pequeño conjunto de péptidos que se asemeje mejor a las proteínas modernas.

@article{doi103390sym12122046,
    author = "Zaia, Dimas Augusto Morozin and Zaia, Cássia Thaïs Bussamra Vieira",
    title = "A Few Experimental Suggestions Using Minerals to Obtain Peptides with a High Concentration of L-Amino Acids and Protein Amino Acids",
    year = "2020",
    journal = "Symmetry",
    abstract = "Los péptidos/proteínas de todos los seres vivos de nuestro planeta están compuestos principalmente por 19 aminoácidos L y glicina, un aminoácido aquiral. Surgiendo de fuentes endógenas y exógenas, los mares de la Tierra prebiótica podrían haber contenido una enorme diversidad de biomoléculas (incluyendo aminoácidos) y precursores de biomoléculas. Por lo tanto, ¿cómo fueron seleccionados estos aminoácidos del gran número de aminoácidos y otras moléculas disponibles? ¿De qué estaban compuestos los péptidos de la Tierra prebiótica? ¿Cómo se sintetizaron estos péptidos? Los minerales han sido considerados para esta tarea, ya que pueden preconcentrar aminoácidos a partir de soluciones diluidas, catalizar su polimerización e incluso realizar la selección quiral de los mismos. Sin embargo, hasta ahora, este problema solo ha sido estudiado en experimentos compartimentados. Existen experimentos separados que muestran que los minerales preconcentran aminoácidos por adsorción o catalizan su polimerización, o separan aminoácidos L de aminoácidos D. Basándose en la hipótesis del mundo de proteínas [GADV], así como en la abundancia relativa de aminoácidos en la Tierra prebiótica obtenida por Zaia, se sugieren varios experimentos. El objetivo principal de estos experimentos es demostrar que, utilizando minerales, es posible, al menos, obtener péptidos cuya composición incluya una gran cantidad de aminoácidos L y aminoácidos de proteínas (PAAs). Estos experimentos deben realizarse utilizando ambientes hidrotermales y ciclos húmedo/seco. Además, para los experimentos en ambientes hidrotermales, es muy importante utilizar una de las aguas marinas artificiales sugeridas, y para los ambientes húmedo/seco, es importante realizar los experimentos en agua destilada y soluciones salinas diluidas. Finalmente, a partir de estos experimentos, sugerimos que, sin un mundo de ARN o incluso un mundo pregenético, podría emerger un pequeño conjunto de péptidos que se asemeje mejor a las proteínas modernas.",
    url = "https://doi.org/10.3390/sym12122046",
    doi = "10.3390/sym12122046",
    openalex = "W3111091408",
    references = "doi101021acsearthspacechem0c00183"
}

Los aminoácidos han surgido como una fuente sostenible para el diseño de polímeros funcionales. Además de su amplia disponibilidad, especialmente su alto grado de biocompatibilidad los hace atractivos para una amplia gama de aplicaciones en el campo de la investigación biomédica. Además de estas características favorables, la versatilidad de los grupos funcionales reactivos en los aminoácidos (es decir, ácidos carboxílicos, aminas, tioles y grupos hidroxilo) los hace adecuados como materiales de partida para diversos enfoques de polimerización, que incluyen reacciones de crecimiento por etapas y por cadena. Esta revisión tiene como objetivo proporcionar una visión general de las estrategias para incorporar aminoácidos en polímeros. Con este fin, se centra en la preparación de monómeros polimerizables a partir de aminoácidos, que dan lugar a polímeros funcionalizados en la cadena principal o en la cadena lateral. Además, se discuten los enfoques de modificación postpolimerización para la funcionalización de la cadena lateral del polímero. Los aminoácidos se presentan como una plataforma versátil para el desarrollo de polímeros con propiedades a medida.

@article{doi101002marc202100615,
    author = "Leiske, Meike N. y Kempe, Kristian",
    title = "Una guía para la síntesis de monómeros funcionalizados con aminoácidos y sus polimerizaciones",
    year = "2021",
    journal = "Macromolecular Rapid Communications",
    abstract = "Los aminoácidos han surgido como una fuente sostenible para el diseño de polímeros funcionales. Además de su amplia disponibilidad, especialmente su alto grado de biocompatibilidad los hace atractivos para una amplia gama de aplicaciones en el campo de la investigación biomédica. Además de estas características favorables, la versatilidad de los grupos funcionales reactivos en los aminoácidos (es decir, ácidos carboxílicos, aminas, tioles y grupos hidroxilo) los hace adecuados como materiales de partida para diversos enfoques de polimerización, que incluyen reacciones de crecimiento por etapas y por cadena. Esta revisión tiene como objetivo proporcionar una visión general de las estrategias para incorporar aminoácidos en polímeros. Con este fin, se centra en la preparación de monómeros polimerizables a partir de aminoácidos, que dan lugar a polímeros funcionalizados en la cadena principal o en la cadena lateral. Además, se discuten los enfoques de modificación postpolimerización para la funcionalización de la cadena lateral del polímero. Los aminoácidos se presentan como una plataforma versátil para el desarrollo de polímeros con propiedades a medida.",
    url = "https://doi.org/10.1002/marc.202100615",
    doi = "10.1002/marc.202100615",
    openalex = "W3213271036",
    references = "doi103390nano11051119"
}

Los polímeros que consisten en bloques de construcción de aminoácidos continúan recibiendo consideración para aplicaciones biomédicas. Dado que los polí(aminoácidos) se construyen a partir de aminoácidos naturales, los mismos bloques de construcción de los que están hechos las proteínas, son biocompatibles, biodegradables y sus productos de degradación son metabolizables. Algunos aminoácidos muestran una estructura asimétrica AB2 única, lo que facilita su capacidad para formar estructuras ramificadas. Esta revisión compara las tres formas de estructuras poliméricas altamente ramificadas: dendrímeros estructuralmente altamente organizados, dendrigrafts y los polímeros hiper-ramificados menos organizados, pero fácilmente sintetizables. Se revisan y comparan sus síntesis, se consideran métodos de modulación de la síntesis y se muestran variaciones sobre sus síntesis tradicionales. Se discute el uso potencial de los polímeros altamente ramificados en el ámbito de las aplicaciones biomédicas, específicamente sus aplicaciones como vehículos de entrega de genes y fármacos y su uso como compuestos antivirales. De los veinte aminoácidos esenciales, la L-lisina, el ácido L-glutámico y el ácido L-aspártico son moléculas asimétricas AB2, pero la mayor parte de la investigación sobre polí(aminoácidos) altamente ramificados se ha centrado en el poliaciónico polí(L-lisina) con menor extensión en el polí(L-glutámico). Por lo tanto, la mayoría de las aplicaciones potenciales reside en sistemas de entrega de ácidos nucleicos y esta revisión examina y compara cómo estos tres tipos de polímeros altamente ramificados funcionan como vectores de entrega de genes no virales. Al considerar sistemas de entrega de fármacos, el pequeño tamaño de estos polímeros altamente ramificados es ventajoso para la entrega de fármacos inhalables. Aunque los polímeros altamente ramificados, en particular los dendrímeros, han sido estudiados durante más de 40 años para la entrega de genes y fármacos, no se han traducido a gran escala en la clínica, excepto por aplicaciones antivirales prometedoras que han sido comercializadas.

@article{doi103390nano11051119,
    author = "Thompson, Marisa y Scholz, Carmen",
    title = "Polímeros altamente ramificados basados en Polí(aminoácidos) para aplicaciones biomédicas",
    year = "2021",
    journal = "Nanomaterials",
    abstract = "Los polímeros que consisten en bloques de construcción de aminoácidos continúan recibiendo consideración para aplicaciones biomédicas. Dado que los polí(aminoácidos) se construyen a partir de aminoácidos naturales, los mismos bloques de construcción de los que están hechos las proteínas, son biocompatibles, biodegradables y sus productos de degradación son metabolizables. Algunos aminoácidos muestran una estructura asimétrica AB2 única, lo que facilita su capacidad para formar estructuras ramificadas. Esta revisión compara las tres formas de estructuras poliméricas altamente ramificadas: dendrímeros estructuralmente altamente organizados, dendrigrafts y los polímeros hiper-ramificados menos organizados, pero fácilmente sintetizables. Se revisan y comparan sus síntesis, se consideran métodos de modulación de la síntesis y se muestran variaciones sobre sus síntesis tradicionales. Se discute el uso potencial de los polímeros altamente ramificados en el ámbito de las aplicaciones biomédicas, específicamente sus aplicaciones como vehículos de entrega de genes y fármacos y su uso como compuestos antivirales. De los veinte aminoácidos esenciales, la L-lisina, el ácido L-glutámico y el ácido L-aspártico son moléculas asimétricas AB2, pero la mayor parte de la investigación sobre polí(aminoácidos) altamente ramificados se ha centrado en el poliaciónico polí(L-lisina) con menor extensión en el polí(L-glutámico). Por lo tanto, la mayoría de las aplicaciones potenciales reside en sistemas de entrega de ácidos nucleicos y esta revisión examina y compara cómo estos tres tipos de polímeros altamente ramificados funcionan como vectores de entrega de genes no virales. Al considerar sistemas de entrega de fármacos, el pequeño tamaño de estos polímeros altamente ramificados es ventajoso para la entrega de fármacos inhalables. Aunque los polímeros altamente ramificados, en particular los dendrímeros, han sido estudiados durante más de 40 años para la entrega de genes y fármacos, no se han traducido a gran escala en la clínica, excepto por aplicaciones antivirales prometedoras que han sido comercializadas.",
    url = "https://doi.org/10.3390/nano11051119",
    doi = "10.3390/nano11051119",
    openalex = "W3157707026",
    references = "doi101016jbiomaterials201803046, doi101016jprogpolymsci200705010, doi101021ar200094a, doi101021bc015525a, doi101021ja00167a094, doi101021ja01856a062, doi101021ma971197r, doi101021mp050023q, doi101146annurevmatsci062910100429, fox1958thermal"
}

La polimerización de aminoácidos no activados (AA) es un tema importante debido a sus aplicaciones en diversos campos, incluida la química medicinal industrial y la química prebiótica. La sílice como promotor para esta reacción es de gran interés debido a su gran abundancia y bajo costo. La síntesis de enlaces amida/péptido en sílice ha sido ampliamente demostrada, pero sufre de una falta de conocimiento sobre su mecanismo de reacción, los parámetros clave y las características de la superficie que influyen en la adsorción y reactividad de los AA, la selectividad del producto de la reacción, el papel del agua en la reacción, etc. La presente revisión aborda estos problemas al resumir resultados experimentales y de modelado de la literatura y intenta racionalizar algunas divergencias aparentes en los resultados publicados. Después de presentar brevemente los principales tipos de sitios de superficie de sílice y otras características macroscópicas relevantes, discutimos los diferentes procedimientos de deposición de AA, cuya importancia a menudo se descuida. Abordamos los posibles mecanismos de adsorción de AA, incluyendo injerto covalente y enlaces de hidrógeno, y mostramos que dependen altamente de los tipos y densidad de silanoles. Luego consideramos cómo los mecanismos de adsorción determinan la ocurrencia y el resultado de la condensación de AA (formación de dímeros cíclicos o de largas cadenas lineales), y esbozamos algunos resultados recientes que sugieren una selectividad de polimerización significativa en sistemas que contienen varios AA, así como la formación de elementos específicos de estructura secundaria en las cadenas de polipéptidos en crecimiento.

@article{doi101002cplu202300642,
    author = "Samrout, Ola El y Berlier, Gloria y Lambert, Jean‐François",
    title = "Polimerización de aminoácidos en superficies de sílice",
    year = "2024",
    journal = "ChemPlusChem",
    abstract = "La polimerización de aminoácidos no activados (AA) es un tema importante debido a sus aplicaciones en diversos campos, incluida la química medicinal industrial y la química prebiótica. La sílice como promotor para esta reacción es de gran interés debido a su gran abundancia y bajo costo. La síntesis de enlaces amida/péptido en sílice ha sido ampliamente demostrada, pero sufre de una falta de conocimiento sobre su mecanismo de reacción, los parámetros clave y las características de la superficie que influyen en la adsorción y reactividad de los AA, la selectividad del producto de la reacción, el papel del agua en la reacción, etc. La presente revisión aborda estos problemas al resumir resultados experimentales y de modelado de la literatura y intenta racionalizar algunas divergencias aparentes en los resultados publicados. Después de presentar brevemente los principales tipos de sitios de superficie de sílice y otras características macroscópicas relevantes, discutimos los diferentes procedimientos de deposición de AA, cuya importancia a menudo se descuida. Abordamos los posibles mecanismos de adsorción de AA, incluyendo injerto covalente y enlaces de hidrógeno, y mostramos que dependen altamente de los tipos y densidad de silanoles. Luego consideramos cómo los mecanismos de adsorción determinan la ocurrencia y el resultado de la condensación de AA (formación de dímeros cíclicos o de largas cadenas lineales), y esbozamos algunos resultados recientes que sugieren una selectividad de polimerización significativa en sistemas que contienen varios AA, así como la formación de elementos específicos de estructura secundaria en las cadenas de polipéptidos en crecimiento.",
    url = "https://doi.org/10.1002/cplu.202300642",
    doi = "10.1002/cplu.202300642",
    openalex = "W4390919132",
    references = "doi101021acsearthspacechem0c00183"
}

La concentración de moléculas orgánicas simples, como los aminoácidos, en la fase adsorbida podría haber sido un paso temprano en la evolución prebiótica hacia bio-macromoléculas más complejas en la Tierra primitiva. Los minerales arcillosos de esmectita representan sorbentes selectivos potenciales para moléculas prebióticas debido a su carga estructural negativa y su alta superficie. Este estudio evaluó el comportamiento de adsorción de aminoácidos a la montmorillonita, una esmectita bien caracterizada, a diferentes pH y composiciones de fluidos. A ambos pH 5 y 7 en un fluido de cloruro de sodio, los aminoácidos con cadenas laterales básicas (L-arginina y L-lisina), que son principalmente catiónicos bajo estas condiciones, fueron adsorbidos selectivamente a la montmorillonita con constantes de Langmuir mucho mayores que los aminoácidos que eran predominantemente zwitteriónicos o aniónicos en solución. En promedio, las constantes de Langmuir para los aminoácidos catiónicos fueron 30 (pH 5) y 50 (pH 7) veces mayores que las constantes para los aminoácidos zwitteriónicos y 120 (pH 5) y 80 (pH 7) veces mayores que las constantes para el ácido L-glutámico. Bajo las mismas condiciones de pH en una solución de cloruro de magnesio, la adsorción de L-arginina y L-lisina fue sustancialmente inhibida con constantes de Langmuir ∼ 10 veces menores. Estas observaciones sugieren que el intercambio catiónico es el mecanismo de adsorción dominante para los aminoácidos en la montmorillonita. La difracción de rayos X y la espectroscopía infrarroja indican que la L-arginina y la L-lisina entran en la intercapa de la esmectita donde la cadena lateral de amino protonada tiene las interacciones más fuertes con la superficie mineral, apoyando aún más la adsorción impulsada principalmente por interacciones electrostáticas. Por lo tanto, las esmectitas en la Tierra primitiva podrían haber concentrado selectivamente aminoácidos catiónicos, proporcionando una plantilla potencial para la polimerización de péptidos enlazados por α-amino.

@article{doi101016jgca202402020,
    author = "Millman, Emily y Chatterjee, Anamika y Parker, Kimberly M. y Catalano, Jeffrey G.",
    title = "Intercambio catiónico a montmorillonita induce adsorción selectiva de aminoácidos",
    year = "2024",
    journal = "Geochimica et Cosmochimica Acta",
    abstract = "La concentración de moléculas orgánicas simples, como los aminoácidos, en la fase adsorbida podría haber sido un paso temprano en la evolución prebiótica hacia bio-macromoléculas más complejas en la Tierra primitiva. Los minerales arcillosos de esmectita representan sorbentes selectivos potenciales para moléculas prebióticas debido a su carga estructural negativa y su alta superficie. Este estudio evaluó el comportamiento de adsorción de aminoácidos a la montmorillonita, una esmectita bien caracterizada, a diferentes pH y composiciones de fluidos. A ambos pH 5 y 7 en un fluido de cloruro de sodio, los aminoácidos con cadenas laterales básicas (L-arginina y L-lisina), que son principalmente catiónicos bajo estas condiciones, fueron adsorbidos selectivamente a la montmorillonita con constantes de Langmuir mucho mayores que los aminoácidos que eran predominantemente zwitteriónicos o aniónicos en solución. En promedio, las constantes de Langmuir para los aminoácidos catiónicos fueron 30 (pH 5) y 50 (pH 7) veces mayores que las constantes para los aminoácidos zwitteriónicos y 120 (pH 5) y 80 (pH 7) veces mayores que las constantes para el ácido L-glutámico. Bajo las mismas condiciones de pH en una solución de cloruro de magnesio, la adsorción de L-arginina y L-lisina fue sustancialmente inhibida con constantes de Langmuir ∼ 10 veces menores. Estas observaciones sugieren que el intercambio catiónico es el mecanismo de adsorción dominante para los aminoácidos en la montmorillonita. La difracción de rayos X y la espectroscopía infrarroja indican que la L-arginina y la L-lisina entran en la intercapa de la esmectita donde la cadena lateral de amino protonada tiene las interacciones más fuertes con la superficie mineral, apoyando aún más la adsorción impulsada principalmente por interacciones electrostáticas. Por lo tanto, las esmectitas en la Tierra primitiva podrían haber concentrado selectivamente aminoácidos catiónicos, proporcionando una plantilla potencial para la polimerización de péptidos enlazados por α-amino.",
    url = "https://doi.org/10.1016/j.gca.2024.02.020",
    doi = "10.1016/j.gca.2024.02.020",
    openalex = "W4392373186",
    references = "doi101021acsearthspacechem0c00183"
}

La demanda de sistemas multifuncionales biocompatibles para bioimagen está impulsando el interés en péptidos fluorescentes de nueva generación basados en aminoácidos no aromáticos como el ácido l-glutámico y el l-alanina. En general, debido a los altos puntos de fusión que caracterizan las estructuras zwitteriónicas de los aminoácidos, su polimerización térmica se realiza a temperaturas entre 200 y 300 °C. Sin embargo, en este rango de temperaturas, la mayoría de los aminoácidos tienden a descomponerse en lugar de sufrir polimerización. El presente trabajo muestra cómo obtener péptidos fluorescentes no aromáticos a temperaturas tan bajas como 160 °C mediante la copolimerización del ácido l-glutámico con otros aminoácidos de alto punto de fusión, como el l-alanina, l-valina y l-leucina. La conversión a baja temperatura del ácido l-glutámico en ácido pirrolidínico y su copolimerización con otro aminoácido fueron completamente caracterizadas mediante espectroscopías infrarrojas y de RMN, espectrometría de masas y análisis térmico. La reacción está mediada por la transformación in situ del ácido l-glutámico en ácido pirrolidínico, que actúa simultáneamente como inómero, iniciador + monómero, así como como agente dispersante, permitiendo la copolimerización con otro aminoácido. Los péptidos resultantes exhiben emisión fluorescente en el rango visible típico de los derivados de PGA, pero también poseen una naturaleza polar diferente que es heredada por la cadena lateral del segundo aminoácido.

@article{doi101021acsmacromol4c00614,
    author = "Carboni, Davide and Cadeddu, M and Stagi, Luigi and Anedda, Roberto and Menduti, Luigi and Cola, Luisa De and Malfatti, Luca and Innocenzi, Plinio",
    title = "Structural Insights into Low-Temperature Copolymerization of Thermodegradable Amino Acids Mediated by Pyroglutamic Acid",
    year = "2024",
    journal = "Macromolecules",
    abstract = "La demanda de sistemas multifuncionales biocompatibles para bioimagen está impulsando el interés en péptidos fluorescentes de nueva generación basados en aminoácidos no aromáticos como el ácido l-glutámico y el l-alanina. En general, debido a los altos puntos de fusión que caracterizan las estructuras zwitteriónicas de los aminoácidos, su polimerización térmica se realiza a temperaturas entre 200 y 300 °C. Sin embargo, en este rango de temperaturas, la mayoría de los aminoácidos tienden a descomponerse en lugar de sufrir polimerización. El presente trabajo muestra cómo obtener péptidos fluorescentes no aromáticos a temperaturas tan bajas como 160 °C mediante la copolimerización del ácido l-glutámico con otros aminoácidos de alto punto de fusión, como el l-alanina, l-valina y l-leucina. La conversión a baja temperatura del ácido l-glutámico en ácido pirrolidínico y su copolimerización con otro aminoácido fueron completamente caracterizadas mediante espectroscopías infrarrojas y de RMN, espectrometría de masas y análisis térmico. La reacción está mediada por la transformación in situ del ácido l-glutámico en ácido pirrolidínico, que actúa simultáneamente como inómero, iniciador + monómero, así como como agente dispersante, permitiendo la copolimerización con otro aminoácido. Los péptidos resultantes exhiben emisión fluorescente en el rango visible típico de los derivados de PGA, pero también poseen una naturaleza polar diferente que es heredada por la cadena lateral del segundo aminoácido.",
    url = "https://doi.org/10.1021/acs.macromol.4c00614",
    doi = "10.1021/acs.macromol.4c00614",
    openalex = "W4401903566",
    references = "doi1010160003986160904185"
}

Debido a su conductividad protónica única, las cadenas de moléculas de ácido fosfórico son excelentes catalizadores de transferencia de protones. Aquí demostramos que esta propiedad podría haber sido explotada para la síntesis prebiótica de las primeras secuencias de oligopéptidos en nuestro planeta. Nuestros resultados sugieren que secar soluciones altamente diluidas que contienen aminoácidos (como glicina, histidina y arginina) y fosfatos en concentraciones comparables a temperaturas elevadas (aprox. 80 °C) en un ambiente ácido podría llevar a la acumulación de sales cristalinas de aminoácido:ácido fosfórico. El calentamiento posterior de estos materiales a 100 °C durante 1-3 días resulta en la formación de oligoglicinas que consisten en hasta 24 unidades monoméricas, mientras que la arginina y la histidina forman solo oligómeros más cortos (hasta triméricos). En general, nuestros resultados sugieren que combinar el efecto catalítico de las cadenas de fosfato con el orden cristalino presente en las sales de aminoácido:ácido fosfórico representa una solución viable que podría utilizarse para generar las primeras secuencias de oligopéptidos en un escenario de campo hidrotermal ácido suave. Además, proponemos que la cristalización podría ayudar a superar la formación de oligómeros cíclicos, que es un cuello de botella generalmente conocido de los procesos de polimerización prebiótica que impiden el crecimiento adicional de la cadena.

@article{doi101038s42004024012646,
    author = "Šponer, Judit E. y Coulon, Rémi y Otyepka, Michal y Šponer, Jiřı́ y Siegle, Alexander F. y Trapp, Oliver y Ślepokura, Katarzyna y Zdráhal, Zbyněk y Šedo, Ondřej",
    title = "Sales de ácido fosfórico de aminoácidos como fuente de oligopéptidos en la Tierra primitiva",
    year = "2024",
    journal = "Communications Chemistry",
    abstract = "Debido a su conductividad protónica única, las cadenas de moléculas de ácido fosfórico son excelentes catalizadores de transferencia de protones. Aquí demostramos que esta propiedad podría haber sido explotada para la síntesis prebiótica de las primeras secuencias de oligopéptidos en nuestro planeta. Nuestros resultados sugieren que secar soluciones altamente diluidas que contienen aminoácidos (como glicina, histidina y arginina) y fosfatos en concentraciones comparables a temperaturas elevadas (aprox. 80 °C) en un ambiente ácido podría llevar a la acumulación de sales cristalinas de aminoácido:ácido fosfórico. El calentamiento posterior de estos materiales a 100 °C durante 1-3 días resulta en la formación de oligoglicinas que consisten en hasta 24 unidades monoméricas, mientras que la arginina y la histidina forman solo oligómeros más cortos (hasta triméricos). En general, nuestros resultados sugieren que combinar el efecto catalítico de las cadenas de fosfato con el orden cristalino presente en las sales de aminoácido:ácido fosfórico representa una solución viable que podría utilizarse para generar las primeras secuencias de oligopéptidos en un escenario de campo hidrotermal ácido suave. Además, proponemos que la cristalización podría ayudar a superar la formación de oligómeros cíclicos, que es un cuello de botella generalmente conocido de los procesos de polimerización prebiótica que impiden el crecimiento adicional de la cadena.",
    url = "https://doi.org/10.1038/s42004-024-01264-6",
    doi = "10.1038/s42004-024-01264-6",
    openalex = "W4401814404",
    references = "doi101002anie201503792, doi101007bf02165821, doi1010160022024887902314, doi101017s0885715614000840, doi101021acschemrev9b00664, doi101021cr5001496, doi101021ja01544a027, doi101038nchem1329, doi101089ast20192045, doi101107s2052520616003954, doi101126science1102722, fox1958thermal, fox1960thermal"
}

Los poliaminoácidos, polipéptidos y sus derivados han demostrado un potencial significativo como biomateriales biodegradables en el campo de la administración de fármacos. Como vehículos de fármacos degradables, pueden cargar o conjugar eficazmente moléculas de fármacos, incluyendo fármacos de moléculas pequeñas, ácidos nucleicos, péptidos y fármacos basados en proteínas, mejorando la estabilidad y la orientación de los fármacos in vivo. Esta estrategia facilita finalmente la administración precisa de fármacos y la liberación controlada, mejorando así la eficacia terapéutica y reduciendo los efectos secundarios dentro del cuerpo. Esta revisión describe sistemáticamente las características estructurales y los métodos de preparación de los poliaminoácidos y polipéptidos, resume las ventajas de los poliaminoácidos, polipéptidos y sus derivados en la administración de fármacos e introduce detalladamente los últimos avances en este ámbito. La revisión también discute los desafíos y oportunidades actuales asociados con los poliaminoácidos, péptidos y sus derivados, y ofrece perspectivas sobre las direcciones futuras para estos materiales biodegradables. Esta revisión tiene como objetivo proporcionar referencias valiosas para la investigación científica y la traducción clínica de biomateriales biodegradables basados en poliaminoácidos y péptidos.

@article{doi101039d4nr04481a,
    author = "Yuan, Huilin y Jiang, Mingxia y Fang, Huapan y Tian, Huayu",
    title = "Avances recientes en poliaminoácidos, polipéptidos y sus derivados en la administración de fármacos",
    year = "2024",
    journal = "Nanoscale",
    abstract = "Los poliaminoácidos, polipéptidos y sus derivados han demostrado un potencial significativo como biomateriales biodegradables en el campo de la administración de fármacos. Como vehículos de fármacos degradables, pueden cargar o conjugar eficazmente moléculas de fármacos, incluyendo fármacos de moléculas pequeñas, ácidos nucleicos, péptidos y fármacos basados en proteínas, mejorando la estabilidad y la orientación de los fármacos in vivo. Esta estrategia facilita finalmente la administración precisa de fármacos y la liberación controlada, mejorando así la eficacia terapéutica y reduciendo los efectos secundarios dentro del cuerpo. Esta revisión describe sistemáticamente las características estructurales y los métodos de preparación de los poliaminoácidos y polipéptidos, resume las ventajas de los poliaminoácidos, polipéptidos y sus derivados en la administración de fármacos e introduce detalladamente los últimos avances en este ámbito. La revisión también discute los desafíos y oportunidades actuales asociados con los poliaminoácidos, péptidos y sus derivados, y ofrece perspectivas sobre las direcciones futuras para estos materiales biodegradables. Esta revisión tiene como objetivo proporcionar referencias valiosas para la investigación científica y la traducción clínica de biomateriales biodegradables basados en poliaminoácidos y péptidos.",
    url = "https://doi.org/10.1039/d4nr04481a",
    doi = "10.1039/d4nr04481a",
    openalex = "W4405478575",
    references = "doi103390nano11051119, doi103390pharmaceutics15112641"
}

La invención de Carpino del grupo protector (PG) de aminoácidos base-lábil fluorenilmetoxicarbonilo (Fmoc) (J. Am. Chem. Soc. 1970, 92, 5748) ha transformado la química de péptidos de una manera tan profunda que solo la síntesis de péptidos en fase sólida de Merrifield (J. Am. Chem. Soc. 1963, 85, 2149) no se desvanece en su comparación. De hecho, Fmoc es el PG más importante en la química de péptidos sin alternativas viables a la vista, permitiendo el ensamblaje de una variedad abrumadora de péptidos, incluidos fármacos de gran éxito comercial. Aquí, reportamos que los aminoácidos α-Fmoc (Fmoc-AA-OHs) son susceptibles de sufrir la formación de impurezas que difieren de los compuestos parentales en −2 y +14 Da, respectivamente. Basándonos en análisis de espectrometría de masas en tándem (MSMS), proponemos que estos subproductos son alteraciones de tipo ene y epóxido del grupo Fmoc, situadas adyacentes al núcleo de fluoreno del Fmoc. La generalidad de estos subproductos Fmoc-ene/-epóxido se ejemplificó detectándolos en cinco Fmoc-AA-OHs mediante cromatografía líquida de espectrometría de masas de alta resolución (LC-HRMS), mientras que, basándonos en la dependencia de la velocidad de formación de Fmoc-ene/-epóxido con respecto a la temperatura, el aire y el hierro, proponemos protocolos de almacenamiento y manipulación destinados a mantener el contenido de alteraciones Fmoc de tipo ene/epóxido al mínimo. Finalmente, reportamos que las alteraciones Fmoc-ene/-epóxido son estables frente al aditivo de acoplamiento etil cianohidroxiiminoacetato (Oxyma) y la base de eliminación de Fmoc piperidina, mientras que la exposición al reactivo de desprendimiento estándar ácido trifluoroacético (TFA) resulta en la degradación de las unidades Fmoc-ene/-epóxido. Notablemente, la exposición a TFA en presencia de triisopropilsilano (TIS)/H2O/ditionitol (DTT) como agentes scavengers deja la alteración Fmoc-ene intacta, mientras que el Fmoc-epóxido se abre en anillo para formar el alcohol correspondiente, sugiriendo que si las truncaciones de péptidos Fmoc-ene/-epóxido permanecerán inalteradas dependerá de los protocolos de síntesis y desprendimiento utilizados. Dado que los fármacos peptídicos están sujetos a requisitos de calidad estrictos, variar el contenido de impurezas Fmoc-ene/-epóxido junto con protocolos de síntesis/desprendimiento que impactan las alteraciones Fmoc de manera variable puede plantear desafíos durante el procesamiento aguas abajo, lo que exige que se preste la debida atención a la formación y reactividad de las alteraciones Fmoc-ene/-epóxido.

@article{doi101021acsoprd5c00433,
    author = "Mohammadi, Milad y Swist, Nicole y Rasmussen, Jon H. y Pawlas, Jan",
    title = "Impurezas de tipo ene y epóxido en aminoácidos α-sustituidos con fluorenilmetoxicarbonilo (Fmoc): Causas de formación, reactividad y medios de minimización",
    year = "2026",
    journal = "Organic Process Research \& Development",
    abstract = "La invención de Carpino del grupo protector (PG) de aminoácidos base-lábil fluorenilmetoxicarbonilo (Fmoc) (J. Am. Chem. Soc. 1970, 92, 5748) ha transformado la química de péptidos de una manera tan profunda que solo la síntesis de péptidos en fase sólida de Merrifield (J. Am. Chem. Soc. 1963, 85, 2149) no se desvanece en su comparación. De hecho, Fmoc es el PG más importante en la química de péptidos sin alternativas viables a la vista, permitiendo el ensamblaje de una variedad abrumadora de péptidos, incluidos fármacos de gran éxito comercial. Aquí, reportamos que los aminoácidos α-Fmoc (Fmoc-AA-OHs) son susceptibles de sufrir la formación de impurezas que difieren de los compuestos parentales en −2 y +14 Da, respectivamente. Basándonos en análisis de espectrometría de masas en tándem (MSMS), proponemos que estos subproductos son alteraciones de tipo ene y epóxido del grupo Fmoc, situadas adyacentes al núcleo de fluoreno del Fmoc. La generalidad de estos subproductos Fmoc-ene/-epóxido se ejemplificó detectándolos en cinco Fmoc-AA-OHs mediante cromatografía líquida de espectrometría de masas de alta resolución (LC-HRMS), mientras que, basándonos en la dependencia de la velocidad de formación de Fmoc-ene/-epóxido con respecto a la temperatura, el aire y el hierro, proponemos protocolos de almacenamiento y manipulación destinados a mantener el contenido de alteraciones Fmoc de tipo ene/epóxido al mínimo. Finalmente, reportamos que las alteraciones Fmoc-ene/-epóxido son estables frente al aditivo de acoplamiento etil cianohidroxiiminoacetato (Oxyma) y la base de eliminación de Fmoc piperidina, mientras que la exposición al reactivo de desprendimiento estándar ácido trifluoroacético (TFA) resulta en la degradación de las unidades Fmoc-ene/-epóxido. Notablemente, la exposición a TFA en presencia de triisopropilsilano (TIS)/H2O/ditionitol (DTT) como agentes scavengers deja la alteración Fmoc-ene intacta, mientras que el Fmoc-epóxido se abre en anillo para formar el alcohol correspondiente, sugiriendo que si las truncaciones de péptidos Fmoc-ene/-epóxido permanecerán inalteradas dependerá de los protocolos de síntesis y desprendimiento utilizados. Dado que los fármacos peptídicos están sujetos a requisitos de calidad estrictos, variar el contenido de impurezas Fmoc-ene/-epóxido junto con protocolos de síntesis/desprendimiento que impactan las alteraciones Fmoc de manera variable puede plantear desafíos durante el procesamiento aguas abajo, lo que exige que se preste la debida atención a la formación y reactividad de las alteraciones Fmoc-ene/-epóxido.",
    url = "https://doi.org/10.1021/acs.oprd.5c00433",
    doi = "10.1021/acs.oprd.5c00433",
    openalex = "W7128503732",
    references = "doi101038s42004024012646"
}