Química

@article{doi101021ja01639a090,
    author = "Huggins, Maurice L.",
    title = "Principles of Polymer Chemistry.",
    year = "1954",
    journal = "Journal of the American Chemical Society",
    url = "https://doi.org/10.1021/ja01639a090",
    doi = "10.1021/ja01639a090",
    openalex = "W2314659927"
}

@misc{goldberg1961chemistry9,
    author = "Goldberg, E. D",
    title = "Química en los Océanos, en Sears, M., ed., Oceanografía",
    year = "1961",
    howpublished = "Washington, D.C., American Association for the Advancement of Science, p. 583-597; Publication No. 67",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Goldberg, E. D., 1961, Química en los Océanos, en Sears, M., ed., Oceanografía: Washington, D.C., American Association for the Advancement of Science, p. 583-597; Publication No. 67.}"
}

@book{calvin1969chemical3,
    author = "Calvin, M",
    title = "Evolución Química",
    year = "1969",
    publisher = "Oxford, Oxford University Press, 278 p",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Calvin, M., 1969, Evolución Química: Oxford, Oxford University Press, 278 p.}"
}

@misc{dose1971the6,
    author = "Dose, K. y Zaki, L",
    title = "La actividad peroxidasa y catalítica de los hemoproteoideos",
    year = "1971",
    howpublished = "Z. Naturforsch, v. 26b, p. 144-148",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Dose, K., y Zaki, L., 1971, La actividad peroxidasa y catalítica de los hemoproteoideos: Z. Naturforsch, v. 26b, p. 144-148.}"
}

@misc{fuller1974chemistry8,
    author = "Fuller, E. C",
    title = "Química y el entorno del hombre",
    year = "1974",
    howpublished = "Boston, Houghton Mifflin",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Fuller, E. C., 1974, Química y el entorno del hombre: Boston, Houghton Mifflin.}"
}

@misc{schramm1974the11,
    author = "Schramm, D. N",
    title = "The Age of the Elements",
    year = "1974",
    howpublished = "Scientific American, v. 230, no. 1, p. 69-77",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Schramm, D. N., 1974, The Age of the Elements: Scientific American, v. 230, no. 1, p. 69-77.}"
}

@book{aw1976chemical1,
    author = "Aw, S. E",
    title = "Evolución química",
    year = "1976",
    publisher = "Singapur, University Education Press",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Aw, S. E., 1976, Evolución química: Singapur, University Education Press.}"
}

@misc{dickerson1976chemistry5,
    author = "Dickerson, R. E. y Geis, I",
    title = "Química, Materia y el Universo",
    year = "1976",
    howpublished = "Menlo Park, Ca., W.A. Benjamin",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Dickerson, R. E., y Geis, I., 1976, Química, Materia y el Universo: Menlo Park, Ca., W.A. Benjamin.}"
}

@misc{dickerson1978chemical4,
    author = "Dickerson, R. E",
    title = "Evolución química y el origen de la vida",
    year = "1978",
    howpublished = "Scientific American, v. 239, no. 3, p. 70-108",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Dickerson, R. E., 1978, Evolución química y el origen de la vida: Scientific American, v. 239, no. 3, p. 70-108.}"
}

@misc{raloff1986is10,
    author = "Raloff, J",
    title = "¿Existe una Química Cósmica de la Vida?",
    year = "1986",
    howpublished = "Science News, v. 130, p. 182",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Raloff, J., 1986, ¿Existe una Química Cósmica de la Vida?: Science News, v. 130, p. 182.}"
}

@misc{brauman1988frontiers2,
    author = "Brauman, J. L",
    title = "Frontiers in Chemistry",
    year = "1988",
    howpublished = "Science, v. 240, no. 373",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Brauman, J. L., 1988, Frontiers in Chemistry: Science, v. 240, no. 373.}"
}

@misc{waldrop1989catalytic12,
    author = "Waldrop, M. M",
    title = "ARN catalítico gana el Premio Nobel de Química",
    year = "1989",
    howpublished = "Science, v. 246, p. 325",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Waldrop, M. M., 1989, ARN catalítico gana el Premio Nobel de Química: Science, v. 246, p. 325.}"
}

En las Montañas Rocosas canadienses se encuentra una pequeña cantera de piedra caliza formada hace 530 millones de años llamada Burgess Shale. Contiene los restos de un antiguo mar donde vivieron docenas de criaturas extrañas: un rincón olvidado de la evolución preservado con un detalle impresionante. En este libro, Stephen Jay Gould explora lo que el Burgess Shale nos dice sobre la evolución y la naturaleza de la historia.

@article{doi105860choice273873,
    title = "Wonderful life: the Burgess Shale and the nature of history",
    year = "1990",
    journal = "Choice Reviews Online",
    abstract = "En las Montañas Rocosas canadienses se encuentra una pequeña cantera de piedra caliza formada hace 530 millones de años llamada Burgess Shale. Contiene los restos de un antiguo mar donde vivieron docenas de criaturas extrañas: un rincón olvidado de la evolución preservado con un detalle impresionante. En este libro, Stephen Jay Gould explora lo que el Burgess Shale nos dice sobre la evolución y la naturaleza de la historia.",
    url = "https://doi.org/10.5860/choice.27-3873",
    doi = "10.5860/choice.27-3873",
    openalex = "W1675572849"
}

Parte 1 De la química molecular a la química supramolecular: conceptos y lenguaje de la química supramolecular. Parte 2 Reconocimiento molecular: reconocimiento, información, complementariedad receptores moleculares - principios de diseño reconocimiento esférico - criptatos de cationes metálicos reconocimiento tetraédrico por criptandos macrotricíclicos reconocimiento de iones amonio y sustratos relacionados unión y reconocimiento de moléculas neutras. Parte 3 Química de coordinación de aniones y el reconocimiento de sustratos aniónicos. Parte 4 Moléculas coreceptoras y reconocimiento múltiple: criptatos de iones metálicos dinucleares y polinucleares reconocimiento lineal de la longitud molecular por coreceptores ditópicos coreceptores heterotópicos - receptores ciclofano, receptores anfifílicos, jaulas moleculares grandes reconocimiento múltiple en metalorreceptores dinámica supramolecular. Parte 5 Reactividad supramolecular y catálisis: catálisis por moléculas receptoras catiónicas macrocíclicas reactivas catálisis por moléculas receptoras aniónicas reactivas catálisis con receptores de tipo ciclofano metalocatálisis supramolecular cocatálisis - catálisis de reacciones sintéticas catálisis biomolecular y abiótica. Parte 6 Procesos de transporte y diseño de portadores: transporte mediado por portadores procesos de transporte de cationes - portadores de cationes procesos de transporte de aniones - portadores de aniones procesos de transporte acoplado transporte acoplado por electrones en un gradiente redox transporte acoplado por protones en un gradiente de pH procesos de transporte acoplados a la luz transferencia a través de canales transmembrana. Parte 7 De supermoléculas a ensamblajes polimoleculares: reconocimiento molecular heterogéneo - materiales sólidos supramoleculares desde endorreceptores hasta exorreceptores - reconocimiento molecular en superficies morfogénesis molecular y supramolecular catálisis heterogénea supramolecular. Parte 8 Dispositivos moleculares y supramoleculares: reconocimiento molecular, información y señales - semioquímica fotoquímica supramolecular - dispositivos fotónicos moleculares y supramoleculares conversión de luz y dispositivos de transferencia de energía receptores moleculares fotosensibles transferencia de electrones fotoinducida en dispositivos fotoactivos reacciones fotoinducidas en especies supramoleculares propiedades ópticas no lineales de especies supramoleculares efectos supramoleculares en la quema de huecos fotoquímicos dispositivos electrónicos moleculares y supramoleculares electroquímica supramolecular dispositivos conductores de electrones - hilos moleculares hilos moleculares polarizados - dispositivos rectificadores hilos moleculares modificados y conmutables dispositivos magnéticos moleculares dispositivos iónicos moleculares y supramoleculares mesofases tubulares. (Contenido de las partes).

@book{doi1010023527607439,
    author = "Lehn, J.-M.",
    title = "Química supramolecular",
    year = "1995",
    abstract = "Parte 1 De la química molecular a la química supramolecular: conceptos y lenguaje de la química supramolecular. Parte 2 Reconocimiento molecular: reconocimiento, información, complementariedad receptores moleculares - principios de diseño reconocimiento esférico - criptatos de cationes metálicos reconocimiento tetraédrico por criptandos macrotricíclicos reconocimiento de iones amonio y sustratos relacionados unión y reconocimiento de moléculas neutras. Parte 3 Química de coordinación de aniones y el reconocimiento de sustratos aniónicos. Parte 4 Moléculas coreceptoras y reconocimiento múltiple: criptatos de iones metálicos dinucleares y polinucleares reconocimiento lineal de la longitud molecular por coreceptores ditópicos coreceptores heterotópicos - receptores ciclofano, receptores anfifílicos, jaulas moleculares grandes reconocimiento múltiple en metalorreceptores dinámica supramolecular. Parte 5 Reactividad supramolecular y catálisis: catálisis por moléculas receptoras catiónicas macrocíclicas reactivas catálisis por moléculas receptoras aniónicas reactivas catálisis con receptores de tipo ciclofano metalocatálisis supramolecular cocatálisis - catálisis de reacciones sintéticas catálisis biomolecular y abiótica. Parte 6 Procesos de transporte y diseño de portadores: transporte mediado por portadores procesos de transporte de cationes - portadores de cationes procesos de transporte de aniones - portadores de aniones procesos de transporte acoplado transporte acoplado por electrones en un gradiente redox transporte acoplado por protones en un gradiente de pH procesos de transporte acoplados a la luz transferencia a través de canales transmembrana. Parte 7 De supermoléculas a ensamblajes polimoleculares: reconocimiento molecular heterogéneo - materiales sólidos supramoleculares desde endorreceptores hasta exorreceptores - reconocimiento molecular en superficies morfogénesis molecular y supramolecular catálisis heterogénea supramolecular. Parte 8 Dispositivos moleculares y supramoleculares: reconocimiento molecular, información y señales - semioquímica fotoquímica supramolecular - dispositivos fotónicos moleculares y supramoleculares conversión de luz y dispositivos de transferencia de energía receptores moleculares fotosensibles transferencia de electrones fotoinducida en dispositivos fotoactivos reacciones fotoinducidas en especies supramoleculares propiedades ópticas no lineales de especies supramoleculares efectos supramoleculares en la quema de huecos fotoquímicos dispositivos electrónicos moleculares y supramoleculares electroquímica supramolecular dispositivos conductores de electrones - hilos moleculares hilos moleculares polarizados - dispositivos rectificadores hilos moleculares modificados y conmutables dispositivos magnéticos moleculares dispositivos iónicos moleculares y supramoleculares mesofases tubulares. (Contenido de las partes).",
    url = "https://doi.org/10.1002/3527607439",
    doi = "10.1002/3527607439",
    openalex = "W29179573"
}

Las quinasas de proteínas eucariotas constituyen una gran superfamilia de proteínas homólogas. Están relacionadas en virtud de sus dominios de quinasa (también conocidos como dominios catalíticos), que consisten en ≈ 250‐300 residuos de aminoácidos. Los dominios de quinasa que definen este grupo de enzimas contienen 12 subdominios conservados que se pliegan en una estructura de núcleo catalítico común, como se revela mediante las estructuras tridimensionales de las quinasas de proteína-serina cortadas. Existen dos subdivisiones principales dentro de la superfamilia: las quinasas de proteína-serina/treonina y las quinasas de proteína-tirosina. Un esquema de clasificación puede basarse en una filogenia del dominio de quinasa, que revela familias de enzimas con especificidades de sustrato y modos de regulación relacionados.—Hanks, S. K., Hunter, T. La superfamilia de quinasas de proteínas eucariotas: estructura y clasificación del dominio (catalítico) de la quinasa. FASEB J. 9, 576‐596 (1995)

@article{doi101096fasebj987768349,
    author = "Hanks, Steven K. y Hunter, Tony",
    title = "La superfamilia de quinasas de proteínas eucariotas: estructura y clasificación del dominio (catalítico) de la quinasa 1",
    year = "1995",
    journal = "The FASEB Journal",
    abstract = "Las quinasas de proteínas eucariotas constituyen una gran superfamilia de proteínas homólogas. Están relacionadas en virtud de sus dominios de quinasa (también conocidos como dominios catalíticos), que consisten en ≈ 250‐300 residuos de aminoácidos. Los dominios de quinasa que definen este grupo de enzimas contienen 12 subdominios conservados que se pliegan en una estructura de núcleo catalítico común, como se revela mediante las estructuras tridimensionales de las quinasas de proteína-serina cortadas. Existen dos subdivisiones principales dentro de la superfamilia: las quinasas de proteína-serina/treonina y las quinasas de proteína-tirosina. Un esquema de clasificación puede basarse en una filogenia del dominio de quinasa, que revela familias de enzimas con especificidades de sustrato y modos de regulación relacionados.—Hanks, S. K., Hunter, T. La superfamilia de quinasas de proteínas eucariotas: estructura y clasificación del dominio (catalítico) de la quinasa. FASEB J. 9, 576‐596 (1995)",
    url = "https://doi.org/10.1096/fasebj.9.8.7768349",
    doi = "10.1096/fasebj.9.8.7768349",
    openalex = "W4295216797"
}

@article{doi105860choice332140,
    title = "Principios de química de polímeros",
    year = "1995",
    journal = "Choice Reviews Online",
    url = "https://doi.org/10.5860/choice.33-2140",
    doi = "10.5860/choice.33-2140",
    openalex = "W1505352099"
}

Las quinasas proteicas eucariotas forman una gran superfamilia de proteínas homólogas. Están relacionadas en virtud de sus dominios de quinasa (también conocidos como dominios catalíticos), que consisten en aproximadamente 250-300 residuos de aminoácidos. Los dominios de quinasa que definen este grupo de enzimas contienen 12 subdominios conservados que se pliegan en una estructura de núcleo catalítico común, como se revela mediante las estructuras tridimensionales de varias quinasas de serina-proteína. Existen dos subdivisiones principales dentro de la superfamilia: las quinasas de serina/treonina y las quinasas de tirosina. Un esquema de clasificación puede basarse en una filogenia de dominios de quinasa, que revela familias de enzimas con especificidades de sustrato y modos de regulación relacionados.

@article{openalexw1875580551,
    author = "Hanks, Steven K. y Hunter, Tony",
    title = "Protein kinases 6. La superfamilia de quinasas proteicas eucariotas: estructura y clasificación del dominio de quinasas (catalítico).",
    year = "1995",
    journal = "PubMed",
    abstract = "Las quinasas proteicas eucariotas forman una gran superfamilia de proteínas homólogas. Están relacionadas en virtud de sus dominios de quinasa (también conocidos como dominios catalíticos), que consisten en aproximadamente 250-300 residuos de aminoácidos. Los dominios de quinasa que definen este grupo de enzimas contienen 12 subdominios conservados que se pliegan en una estructura de núcleo catalítico común, como se revela mediante las estructuras tridimensionales de varias quinasas de serina-proteína. Existen dos subdivisiones principales dentro de la superfamilia: las quinasas de serina/treonina y las quinasas de tirosina. Un esquema de clasificación puede basarse en una filogenia de dominios de quinasa, que revela familias de enzimas con especificidades de sustrato y modos de regulación relacionados.",
    openalex = "W1875580551"
}

Capilaridad. La naturaleza y la termodinámica de las interfaces líquidas. Películas superficiales sobre sustratos líquidos. Aspectos eléctricos de la química de superficies. Fuerzas de largo alcance. Superficies de sólidos. Superficies de sólidos: microscopía y espectroscopía. La formación de una nueva fase—nucleación y crecimiento cristalino. La interfaz sólido-líquido—ángulo de contacto. La interfaz sólido-líquido—adsorción desde solución. Fricción, lubricación y adhesión. Mojabilidad, flotación y detergencia. Emulsiones, espumas y aerosoles. Películas superficiales macromoleculares, películas cargadas y capas de Langmuir-Blodgett. La interfaz sólido-gas—consideraciones generales. Adsorción de gases y vapores sobre sólidos. Quimisorción y catálisis. Índice.

@article{doi105860choice354499,
    author = "Adamson, Arthur W.",
    title = "Physical chemistry of surfaces",
    year = "1998",
    journal = "Choice Reviews Online",
    abstract = "Capillarity. The Nature and Thermodynamics of Liquid Interfaces. Surface Films on Liquid Substrates. Electrical Aspects of Surface Chemistry. Long--Range Forces. Surfaces of Solids. Surfaces of Solids: Microscopy and Spectroscopy. The Formation of a New Phase--Nucleation and Crystal Growth. The Solid--Liquid Interface--Contact Angle. The Solid--Liquid Interface--Adsorption from Solution. Frication, Lubrication, and Adhesion. Wetting, Flotation, and Detergency. Emulsions, Foams, and Aerosols. Macromolecular Surface Films, Charged Films, and Langmuir--Blodgett Layers. The Solid--Gas Interface--General Considerations. Adsorption of Gases and Vapors on Solids. Chemisorption and Catalysis. Index.",
    url = "https://doi.org/10.5860/choice.35-4499",
    doi = "10.5860/choice.35-4499",
    openalex = "W2062070676"
}

Desde hace más de un cuarto de siglo, la Química Inorgánica Avanzada de Cotton y Wilkinson ha sido la fuente a la que los estudiantes y los químicos profesionales han recurrido para obtener los conocimientos necesarios para comprender la literatura de investigación actual en química inorgánica y aspectos de la química organometálica. Al igual que sus predecesores, esta actualizada Sexta Edición está organizada en torno a la tabla periódica de los elementos y proporciona un tratamiento sistemático de la química de todos los elementos químicos y sus compuestos. Incorpora importantes desarrollos recientes con un énfasis en los avances en la interpretación de la estructura, el enlace y la reactividad. De las reseñas de la Quinta Edición:* El primer lugar al que acudir cuando se busca información general sobre la química de un elemento en particular, especialmente cuando se desea información actualizada y autorizada. -Journal of the American Chemical Society.* Todo estudiante con un serio interés en la química inorgánica debería tener [este libro]. -Journal of Chemical Education.* Una mina de información... una guía invaluable. -Nature.* El estándar por el que se juzgan todos los demás libros de química inorgánica. -Nouveau Journal de Chimie.* Una magistral visión general de la química de los elementos. -The Times of London Higher Education Supplement.* Una bonanza de información sobre resultados y desarrollos importantes que de otro modo podrían fácilmente pasar desapercibidos en la marea general de publicaciones. -Angewandte Chemie.

@article{doi105860choice370940,
    title = "Química inorgánica avanzada",
    year = "1999",
    journal = "Choice Reviews Online",
    abstract = "Desde hace más de un cuarto de siglo, la Química Inorgánica Avanzada de Cotton y Wilkinson ha sido la fuente a la que los estudiantes y los químicos profesionales han recurrido para obtener los conocimientos necesarios para comprender la literatura de investigación actual en química inorgánica y aspectos de la química organometálica. Al igual que sus predecesores, esta actualizada Sexta Edición está organizada en torno a la tabla periódica de los elementos y proporciona un tratamiento sistemático de la química de todos los elementos químicos y sus compuestos. Incorpora importantes desarrollos recientes con un énfasis en los avances en la interpretación de la estructura, el enlace y la reactividad. De las reseñas de la Quinta Edición:* El primer lugar al que acudir cuando se busca información general sobre la química de un elemento en particular, especialmente cuando se desea información actualizada y autorizada. -Journal of the American Chemical Society.* Todo estudiante con un serio interés en la química inorgánica debería tener [este libro]. -Journal of Chemical Education.* Una mina de información... una guía invaluable. -Nature.* El estándar por el que se juzgan todos los demás libros de química inorgánica. -Nouveau Journal de Chimie.* Una magistral visión general de la química de los elementos. -The Times of London Higher Education Supplement.* Una bonanza de información sobre resultados y desarrollos importantes que de otro modo podrían fácilmente pasar desapercibidos en la marea general de publicaciones. -Angewandte Chemie.",
    url = "https://doi.org/10.5860/choice.37-0940",
    doi = "10.5860/choice.37-0940",
    openalex = "W1523417784"
}

Resumen Presentamos las bases teóricas y técnicas del programa Amsterdam Density Functional (ADF) junto con un repaso de las características del código (integración numérica, ajuste de densidad para el potencial de Coulomb y funciones base STO). Los desarrollos recientes mejoran la eficiencia de ADF (por ejemplo, paralelización, escalado cercano a orden-N, QM/MM) y su funcionalidad (por ejemplo, desplazamientos químicos de RMN, efectos disolventes COSMO, método relativista ZORA, energías de excitación, (hiper)polarizabilidades dependientes de la frecuencia, cargas atómicas VDD). En la sección Aplicaciones discutimos el modelo físico de la estructura electrónica y el enlace químico, es decir, la teoría de orbitales moleculares (MO) de Kohn–Sham, e ilustramos el poder del modelo de MO de Kohn–Sham junto con el enfoque de fragmentos típico de ADF para comprender y predecir cuantitativamente los fenómenos químicos. Repasamos el modelo de "interacción de activación-deformación" (ATS) de la reactividad química como un marco conceptual para comprender cómo surgen las barreras de activación de varios tipos de mecanismos de reacción (competedores) y cómo pueden controlarse, por ejemplo, en química orgánica o catálisis homogénea. Finalmente, incluimos una breve discusión de aplicaciones ejemplares en el campo de la bioquímica (estructura y enlace del ADN) y de la teoría del funcional de la densidad dependiente del tiempo (TDDFT) para indicar cómo este desarrollo refuerza aún más las herramientas de ADF para el análisis de fenómenos químicos. © 2001 John Wiley & Sons, Inc. J Comput Chem 22: 931–967, 2001

@article{doi101002jcc1056,
    author = "te Velde, G. y Bickelhaupt, F. Matthias y Baerends, Evert Jan y Guerra, Célia Fonseca y van Gisbergen, S. J. A. y Snijders, J. G. y Ziegler, Tom",
    title = "Química con ADF",
    year = "2001",
    journal = "Journal of Computational Chemistry",
    abstract = "Resumen Presentamos las bases teóricas y técnicas del programa Amsterdam Density Functional (ADF) junto con un repaso de las características del código (integración numérica, ajuste de densidad para el potencial de Coulomb y funciones base STO). Los desarrollos recientes mejoran la eficiencia de ADF (por ejemplo, paralelización, escalado cercano a orden-N, QM/MM) y su funcionalidad (por ejemplo, desplazamientos químicos de RMN, efectos disolventes COSMO, método relativista ZORA, energías de excitación, (hiper)polarizabilidades dependientes de la frecuencia, cargas atómicas VDD). En la sección Aplicaciones discutimos el modelo físico de la estructura electrónica y el enlace químico, es decir, la teoría de orbitales moleculares (MO) de Kohn–Sham, e ilustramos el poder del modelo de MO de Kohn–Sham junto con el enfoque de fragmentos típico de ADF para comprender y predecir cuantitativamente los fenómenos químicos. Repasamos el modelo de "interacción de activación-deformación" (ATS) de la reactividad química como un marco conceptual para comprender cómo surgen las barreras de activación de varios tipos de mecanismos de reacción (competedores) y cómo pueden controlarse, por ejemplo, en química orgánica o catálisis homogénea. Finalmente, incluimos una breve discusión de aplicaciones ejemplares en el campo de la bioquímica (estructura y enlace del ADN) y de la teoría del funcional de la densidad dependiente del tiempo (TDDFT) para indicar cómo este desarrollo refuerza aún más las herramientas de ADF para el análisis de fenómenos químicos. © 2001 John Wiley \& Sons, Inc. J Comput Chem 22: 931–967, 2001",
    url = "https://doi.org/10.1002/jcc.1056",
    doi = "10.1002/jcc.1056",
    openalex = "W2150345533",
    references = "doi101021cr00088a005, doi101039p29930000799, doi1010631464304, doi1010631464913, doi101103physrev140a1133, doi101103physreva383098, doi101103physrevb338822, doi101103physrevb37785, doi101103physrevb466671, doi101103physrevb4849782, doi101139p80159"
}

El título de una presentación de seminario de I. C. Gunsalus en 1973 fue Oxígeno: un tóxico esencial, refiriéndose al complejo \nrol que el dióxido de oxígeno atmosférico tiene en la biología. La función relativamente simple como oxidante terminal para la vida aeróbica fue \ndramáticamente aumentada por Osamu Hayaishi con su identificación de una enzima que cataliza la conversión de catecol a ácido muconico por \nclivaje oxidativo.1 Él nombró a este catalizador biológico pirocatecasa, lo cual resultó ser el descubrimiento emblemático de una enzima \nque incorporaba el dióxido de oxígeno atmosférico en la cadena de carbono del sustrato, iniciando así el clivaje del anillo bencénico. \nEsta revisión sobre la oxigenasa citocromo P450 está dedicada al Dr. Hayaishi y a su descubrimiento pionero en lo que ahora es el 50 aniversario de su trabajo!\n\nAhora nos damos cuenta de que la Naturaleza ha encontrado muchas formas de utilizar el dióxido de oxígeno atmosférico para funcionalizar moléculas a través del uso de un conjunto diverso \nde cofactores. Flavina, hierro no hemo, cobre y complejos de metaloporfirina han sido todos reclutados para metabolizar el dióxido de oxígeno atmosférico en un ciclo catalítico de oxigenasa, resultando en la incorporación de uno o ambos átomos de oxígeno en un sustrato. Esta revisión se centra \nen una de las clases que contienen hemo, denominadas citocromos P450 y abreviadas CYP. Aunque es un solo miembro en el gran grupo de \noxigenasas, los citocromos P450 desempeñan una variedad de roles críticos en la biología.\n\nSe conocen actualmente muchos miembros de la superfamilia de hemoproteínas citocromo P450, y los números continúan creciendo a medida que más genomas \nson secuenciados. Hay casi 4000 genes P450 identificados a la fecha de esta escritura, y se recopilan y anotan en una variedad \nde sitios web, como el mantenido por Nelson (http://drnelson.utmem.edu/CytochromeP450.html). Los citocromos P450 se han encontrado en \ntodos los ramos del árbol de la vida que cataloga la diversidad de formas de vida. En términos más amplios, hay dos roles funcionales principales para \nestas oxigenasas. Uno es el metabolismo de xenobióticos (compuestos exógenos al organismo) como un rol protector de degradación o provisión \nde manijas polares para solubilización en preparación para la excreción. Un segundo rol funcional amplio es en la biosíntesis de moléculas de señalización \ncríticas utilizadas para el control del desarrollo y la homeostasis. En tejidos mamíferos los P450 desempeñan estos roles a través del metabolismo de fármacos \ny xenobióticos y la síntesis de hormonas esteroideas y metabolismo de vitaminas liposolubles y la conversión de ácidos grasos poliinsaturados a \nmoléculas biológicamente activas, respectivamente. Roles similares se cumplen en plantas (biosíntesis de hormonas y degradación de herbicidas) \ny insectos (control del desarrollo mediante biosíntesis de hormonas o provisión de resistencia a insecticidas). Por ejemplo, las plantas tienen un número \ninusualmente grande de genes P450. Una razón es su naturaleza sésil: por ejemplo, las plantas se defienden mediante la degradación de herbicidas al \ncatalizar la síntesis de un gran número de metabolitos secundarios o mediante la síntesis de moléculas de defensa como DIMBOA.2,3 Además, \nla biosíntesis de reguladores metabólicos críticos también es a menudo llevada a cabo por los citocromos P450.\n\nEl importante rol metabólico junto con la química única y las propiedades físicas de los citocromos P450 proporcionan una fuerte atracción \npara científicos en muchas disciplinas. La relevancia para la salud humana fue el enfoque inicial de farmacólogos y toxicólogos. El rol de los centros \nde metal y sus propiedades espectrales únicas asociadas en los citocromos P450 es un imán para químicos bioinorgánicos y biofísicos. La \ndifícil conversión de hidrocarburos no activados atrajo al químico bioorgánico. Con la revolución del genoma y los conocimientos sobre el complejo \nproceso de regulación transcripcional y traduccional, los bioquímicos y biólogos moleculares encontraron problemas emocionantes en el estudio de los CYP.\n\nUn desafío continuo es entender cómo el conjunto diverso de especificidades de sustrato y transformaciones metabólicas son determinadas por la \nnaturaleza precisa del hierro-hemo oxígeno y la estructura de proteína. La estructura y configuración electrónica de los intermediarios de oxígeno \nactivo que sirven como catalizadores eficientes sigue siendo un área de investigación activa. Complicando esta riqueza en potencial metabólico \nestá la importancia de las diferencias genéticas, incluyendo polimorfismos de nucleótido simple, que pueden alterar las respuestas fisiológicas de los \ncytochrome P450. Así, durante las últimas cinco décadas más se ha visto la evolución desde un enfoque de farmacología de órgano entero y animal \nhacia una búsqueda de los detalles moleculares necesarios para una comprensión precisa de la estructura y función de los sistemas P450 en \nmantener la homeostasis celular. Los P450 son ahora reconocidos como ocupar una gran variedad de actividades de isoformas distribuidas filogenéticamente, \ny estas variaciones en perfil metabólico y especificidad de sustrato son finalmente dictadas por la química bioinorgánica \ndel hierro hemo y oxígeno como controlado por el ambiente de proteína.\n\nCon la elucidación de estructuras precisas para muchos hemoproteínas P450 así como la aplicación de metodologías bioquímicas y biofísicas variadas, \nesta diversa clase de oxigenasas está comenzando a revelar sus secretos. Mucho queda por aprender, sin embargo, ya que muchos de los \nentes químicos fundamentales y detalles catalíticos, aunque quizás descritos en libros de texto, son de hecho aún mal comprendidos. El \nenfoque de esta revisión es colocar la base de conocimientos actual de estructura-función de citocromo P450 en contexto con los aspectos generales \nde la función de metaloenzima. En 2006 el Dr. Hayaishi, el fundador de este amplio campo de metabolismo de oxígeno, celebrará un \nimportante cumpleaños. Esperamos que, al leer esta revisión, le resulte impactante el progreso sobresaliente que se ha realizado con \nesta oxigenasa en particular y al mismo tiempo quizás proporcione algunas sugerencias importantes sobre vías para resolver los problemas restantes probproblemas.4\n\nLa citocromo P450 ha beneficiado de la atención de químicos inorgánicos, orgánicos y físicos desde su descubrimiento debido a sus propiedades espectrales únicas, así como a su capacidad para catalizar eficientemente una variedad de biotransformaciones difíciles. Con el descubrimiento de la participación de P450 en la biosíntesis de esteroides en la década de 1970, junto con su función central en el metabolismo de fármacos y su papel en una variedad de otras aplicaciones farmacéuticas, P450 se convirtió en uno de los sistemas bioquímicos más intensamente investigados. Se han publicado múltiples monografías, actas de conferencias impresas y libros temáticos, así como volúmenes especiales de Methods in Enzymology, de los cuales solo unos pocos pueden ser referenciados aquí.5−12\n\nLas citocromos P450 se hicieron más conocidas por su eficiencia en la hidroxilación de alcanos no activados, ya que solo unas pocas oxigenasas poseen el estado de oxígeno activo requerido. Con igual eficacia, las P450 pueden llevar a cabo una amplia variedad de biotransformaciones. La lista en la ref 13 incluye más de 20 reacciones químicas diferentes. Algunas reacciones más inusuales catalizadas por P450 fueron recientemente revisadas por Guengerich.14\n\nEl mecanismo de P450 es una cascada compleja de pasos individuales que involucra la interacción de socios redox de proteínas y el consumo de equivalentes reductores, más comúnmente en la forma de NAD(P)H. Es algo humillante que las versiones más tempranas del ciclo enzimático publicadas hace más de 30 años tuvieran la mayor parte de los pasos importantes caracterizados por métodos físicos y químicos.15 El refinamiento continuo ha llevado a versiones más detalladas y a la observación directa y caracterización estructural de nuevos aductos de hierro y oxígeno. La versión actual contiene ocho intermediarios, incluyendo pares de radicales altamente efímeros enjaulados, y ha sido revisada desde diversas perspectivas.11,12,16−19\n\nMientras que los conceptos básicos centrales a la catálisis de P450 fueron apreciados a principios de 1970, se ha logrado un progreso notable en la comprensión detallada de estos mecanismos en la última década. Esto ha sido posible debido a la acumulación de datos emocionantes generados a través de la aplicación de un amplio conjunto de nuevas metodologías, incluyendo mutagénesis dirigida sistemática, determinación de estructura cristalina de rayos X de alta resolución, caracterización espectroscópica multiparamétrica de intermediarios, aislamiento de pasos críticos utilizando técnicas criogénicas o cinéticas rápidas, y muchos excelentes estudios computacionales de química cuántica y dinámica molecular. La visión actual de los mecanismos de activación de oxígeno, catalizados por centros metálicos en enzimas hemo (así como en enzimas no hemo, que están fuera del alcance de esta revisión), asegura una oportunidad mucho mejor para ver la imagen mecanística común que era posible anteriormente.20 Los estudios mecanísticos exitosos de otras enzimas hemo que utilizan diferentes formas de los llamados 'intermediarios de oxígeno activo', tales como peroxidasas,21,22 oxigenasas hemo (HO),23−25 catalasas,26 sintasas de óxido nítrico (NOS),27,28 pero oxigenasas,29,30 proporcionan una visión de un cofactor altamente diverso. El conocimiento mecanístico de cada uno de estos diversos sistemas ha proporcionado un conocimiento complementario importante sobre el mecanismo de citocromo P450. Una pregunta fundamental que permanece es cómo la proteína controla el rendimiento eficiente de tales funciones diferentes utilizando complejos hemo-oxígeno altamente reactivos similares. La comparación de intermediarios reactivos similares en diferentes enzimas ayuda a distinguir entre las características esenciales de cada una de las enzimas y así proporciona pistas adicionales para la revelación del papel activo de la proteína en la catálisis de enzimas hemo. El progreso reciente en el aislamiento y estabilización criogénica de algunos de estos intermediarios hace posible estudios espectroscópicos y estructurales directos de este tipo.\n\nUna revisión exhaustiva de todos los logros en la química de activación de oxígeno es claramente difícil, incluso si el campo se limita a los procesos directamente relevantes a la catálisis de P450. Discusión de la catálisis de P450

@article{doi101021cr0307143,
    author = "Denisov, Ilia G. and Makris, Thomas M. and Sligar, Stephen G. and Schlichting, Ilme",
    title = "Structure and Chemistry of Cytochrome P450",
    year = "2005",
    journal = "Chemical Reviews",
    abstract = "The title to a seminar presentation by I. C. Gunsalus in 1973 was Oxygen: An essential toxin, referring to the complex \nrole that atmospheric dioxygen has in biology. The relatively simple function as terminal oxidant for aerobic life was dramatically \naugmented by Osamu Hayaishi with his identification of an enzyme that catalyzes the conversion of catechol to muconic acid by \noxidative cleavage.1 He named this biological catalyst pyrocatechase, which proved to be the landmark discovery of an enzyme \nthat incorporated atmospheric dioxygen into the carbon chain of the substrate, thereby initiating cleavage of the benzene ring. \nThis review of the oxygenase cytochrome P450 is dedicated to Dr. Hayaishi and his pioneering discovery in what is now the 50th anniversary of his work!\n\nWe now realize that Nature has found many ways to utilize atmospheric dioxygen to functionalize molecules through the use of a diverse \nset of cofactors. Flavin, non−heme iron, copper, and metalloporphyrin complexes have all been conscripted to metabolize atmospheric \ndioxygen in an oxygenase catalytic cycle, resulting in the incorporation of one or both oxygen atoms into a substrate. This review focuses \non one of the heme−containing classes, termed cytochrome P450s and abbreviated CYP. Although but one member in the large group of \noxygenases, the cytochrome P450s play a variety of critical roles in biology.\n\nMany members of the cytochrome P450 superfamily of hemoproteins are currently known, and the numbers continue to grow as more genomes \nare sequenced. There are almost 4000 identified P450 genes at the date of this writing, and they are collected and annotated in a variety \nof web sites, such as that maintained by Nelson (http://drnelson. utmem.edu/CytochromeP450.html). The cytochrome P450s have been found in \nall branches of the tree of life that catalogs the diversity of life forms. In the broadest terms, there are two main functional roles for \nthese oxygenases. One is the metabolism of xenobiotics (compounds exogenous to the organism) as a protective role of degradation or provision \nof polar handles for solubilization in preparation for excretion. A second broad functional role is in the biosynthesis of critical signaling \nmolecules used for control of development and homeostasis. In mammalian tissues the P450s play these roles through the metabolism of drugs \nand xenobiotics and the synthesis of steroid hormones and fat−soluble vitamin metabolism and the conversion of polyunsaturated fatty \nacids to biologically active molecules, respectively. Similar roles are fulfilled in plants (hormone biosynthesis and herbicide degradation) \nand insects (control of development via hormone biosynthesis or provision of insecticide resistance). For instance, plants have an unusually \nlarge number of P450 genes. A reason is their sessile nature: for example, plants defend themselves through breakdown of herbicides by \ncatalyzing the synthesis of a large number of secondary metabolites or by synthesizing defense molecules such as DIMBOA.2,3 In addition, \nthe biosynthesis of critical metabolic regulators is also often carried out by the cytochrome P450s.\n\nThe important metabolic role together with the unique chemistry and physical properties of the cytochrome P450s provide a strong attraction \nfor scientists in many disciplines. Relevance to human health was the initial focus of pharmacologists and toxicologists. The role of metal \ncenters and their associated unique spectral properties in the cytochrome P450s is a magnet for bioinorganic chemists and biophysicists. The \ndifficult conversion of unactivated hydrocarbons attracted the bioorganic chemist. With the genome revolution and insights into the complex \nprocess of transcriptional and translational regulation, biochemists and molecular biologists found exciting problems in the study of CYPs.\n\nA continuing challenge is to understand how the diverse set of substrate specificities and metabolic transformations are determined by the \nprecise nature of the heme−iron oxygen and protein structure. The structure and electronic configuration of the active oxygen \nintermediates which serve as efficient catalysts remains an area of active research. Complicating this richness in metabolic potential \nis the importance of genetic differences, including single nucleotide polymorphisms, which can alter the physiological responses of the \ncytochrome P450s. Thus, over the past five−plus decades one has seen the evolution from a whole−organ and animal pharmacology \napproach to a quest for the molecular details necessary for precise understanding of structure and function of the P450 systems in \nmaintaining cellular homeostasis. The P450s are now recognized to occupy a great variety of phylogenetically distributed isoform \nactivities, and these variations in metabolic profile and substrate specificity are ultimately dictated by the bioinorganic chemistry \nof heme iron and oxygen as controlled by the protein environment.\n\nWith the elucidation of precise structures for many P450 hemoproteins as well as the application of varied biochemical and biophysical \nmethodologies, this diverse class of oxygenases is beginning to yield its secrets. Much remains to be learned, however, as many of the \nfundamental chemical entities and catalytic details, though perhaps described in textbooks, are in fact still poorly understood. The \nfocus of this review is to place the current knowledge base of cytochrome P450 structure−function in context with the general \naspects of metalloenzyme function. In 2006 Dr. Hayaishi, the founder of this broad field of oxygen metabolism, will celebrate an \nimportant birthday. Hopefully, in reading this review, he will be struck with the outstanding progress that has been realized with \nthis one particular oxygenase and at the same time perhaps provide some important suggestions as to pathways for solving the remaining problems.4\n\nCytochrome P450 has benefited from the attention of inorganic, organic, and physical chemists since its discovery due to its unique \nspectral properties as well as its ability to efficiently catalyze a variety of difficult biotransformations. With the discovery of \nP450 involvement in steroid biosynthesis in the 1970s, joined with its central function in drug metabolism, with its role in a variety \nof other pharmaceutical applications, P450 became one of the most intensively investigated biochemical systems. Multiple monographs, \nprinted conference proceedings, and thematic books have been published as well as special Methods in Enzymology volumes, only a few \nof which can be referenced here.5−12\n\nThe cytochrome P450s became most known for their efficiency in hydroxylation of unactivated alkanes as only a select few oxygenases \npossess the requisite active oxygen state. With equal efficacy, P450s can carry out a wide variety of biotransformations. The list \nin ref 13 includes more than 20 different chemical reactions. Some more unusual reactions catalyzed by P450 were recently reviewed by Guengerich.14\n\nThe mechanism of P450 is a complex cascade of individual steps involving the interaction of protein redox partners and consumption of \nreducing equivalents, most commonly in the form of NAD(P)H. It is somewhat humbling that the earliest versions of the enzymatic cycle \npublished over 30 years ago had much of the important steps characterized by physical and chemical methods.15 Continual refinement has \nled to more detailed versions and the direct observation and structural characterization of new adducts of iron and oxygen. The current \nversion contains eight intermediates, including highly transient caged radical pairs, and has been reviewed from various perspectives.11,12,16−19\n\nWhile the basic concepts central to P450 catalysis were appreciated by early 1970, notable progress in the detailed understanding of these \nmechanisms has been made in the past decade. This has been possible due to the accumulation of exciting data generated through application \nof a wide set of new methodologies, including systematic directed mutagenesis, high−resolution X−ray crystal structure \ndetermination, multiparametric spectroscopic characterization of intermediates, isolation of critical steps using cryogenic or fast \nkinetic techniques, and many excellent quantum chemical and molecular dynamics computational studies. The current view of the oxygen \nactivation mechanisms, catalyzed by metal centers in heme enzymes (as well as in non−heme enzymes, which lie outside the scope \nof this review), ensures one with a much better opportunity to see the common mechanistic picture than was possible earlier.20 \nSuccessful mechanistic studies of other heme enzymes which use different forms of so−called 'active oxygen \nintermediates', such as peroxidases,21,22 heme oxygenases (HO),23−25 catalases,26 nitric oxide synthases \n(NOS),27,28 peroxygenases,29,30 provide a vision of a highly diverse cofactor. Mechanistic insight from each of these various \nsystems has provided important complementary insight into cytochrome P450 mechanism. A fundamental question remaining is how the \nprotein controls efficient performance of such different functions using similar highly reactive heme−oxygen complexes. The \ncomparison of similar reactive intermediates in different enzymes helps to distinguish between the essential features of each of the \nenzymes and so provides additional clues to the revelation of the active role of the protein in heme−enzyme catalysis. The \nrecent progress in isolation and cryogenic stabilization of some of these intermediates makes possible direct spectroscopic and \nstructural studies of this type.\n\nAn exhaustive review of all achievements in oxygen activation chemistry is clearly difficult, even if the field is limited to \nthe processes directly relevant to P450 catalysis. Discussion of the P450 cat",
    url = "https://doi.org/10.1021/cr0307143",
    doi = "10.1021/cr0307143",
    openalex = "W2077621515",
    references = "doi101016000926149500905j, doi1010160022328x88831036, doi101016c20090227140, doi101016s0021925820822443, doi101016s0021925820822455, doi101021ar50088a003, doi101021cr020628n, doi101021cr9500500, doi101146annurevbi47070178001343, openalexw2561553333"
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La teoría del origen de la vida quimioautótrofa en un mundo volcánico de hierro y azufre postula un organismo pionero en los sitios de exhalaciones volcánicas reductoras. El organismo pionero se caracteriza por una estructura compuesta con una subestructura inorgánica y una superestructura orgánica. Dentro de las superficies de la subestructura inorgánica, los centros de hierro, cobalto, níquel y otros metales de transición con ligandos sulfuro, carbonilo y otros eran catalíticamente activos y promovían el crecimiento de la superestructura orgánica mediante la fijación de carbono, impulsada por el potencial reductor de las exhalaciones volcánicas. Este metabolismo pionero era reproductivo mediante un mecanismo de retroalimentación autocatalítico. Algunos productos orgánicos servían como ligandos para activar centros metálicos catalíticos de los que surgieron. La relación estructura-función unitaria del organismo pionero dio posteriormente lugar a dos grandes líneas de evolución: la celularización y el surgimiento del mecanismo genético. Esta fase temprana de evolución terminó con la segregación de los dominios Bacteria, Archaea y Eukarya de una población de pre-células en rápida evolución. Así, la vida comenzó con un mecanismo químico inicial, directo y determinista de evolución que dio lugar a un mecanismo genético posterior, indirecto y estocástico de evolución, y la evolución ascendente de la vida mediante el aumento de la complejidad se fundamenta finalmente en la química redox sintética del organismo pionero.

@article{doi101098rstb20061904,
    author = "Wächtershäuser, Günter",
    title = "Desde los orígenes volcánicos de la vida quimioautótrofa hasta Bacteria, Archaea y Eukarya",
    year = "2006",
    journal = "Philosophical Transactions of the Royal Society B Biological Sciences",
    abstract = "La teoría del origen de la vida quimioautótrofa en un mundo volcánico de hierro y azufre postula un organismo pionero en los sitios de exhalaciones volcánicas reductoras. El organismo pionero se caracteriza por una estructura compuesta con una subestructura inorgánica y una superestructura orgánica. Dentro de las superficies de la subestructura inorgánica, los centros de hierro, cobalto, níquel y otros metales de transición con ligandos sulfuro, carbonilo y otros eran catalíticamente activos y promovían el crecimiento de la superestructura orgánica mediante la fijación de carbono, impulsada por el potencial reductor de las exhalaciones volcánicas. Este metabolismo pionero era reproductivo mediante un mecanismo de retroalimentación autocatalítico. Algunos productos orgánicos servían como ligandos para activar centros metálicos catalíticos de los que surgieron. La relación estructura-función unitaria del organismo pionero dio posteriormente lugar a dos grandes líneas de evolución: la celularización y el surgimiento del mecanismo genético. Esta fase temprana de evolución terminó con la segregación de los dominios Bacteria, Archaea y Eukarya de una población de pre-células en rápida evolución. Así, la vida comenzó con un mecanismo químico inicial, directo y determinista de evolución que dio lugar a un mecanismo genético posterior, indirecto y estocástico de evolución, y la evolución ascendente de la vida mediante el aumento de la complejidad se fundamenta finalmente en la química redox sintética del organismo pionero.",
    url = "https://doi.org/10.1098/rstb.2006.1904",
    doi = "10.1098/rstb.2006.1904",
    openalex = "W2146529099",
    references = "doi101038191144a0, doi10103832096, doi10103835051550, doi101073pnas87124576, doi101093oso97801985029440010001, doi101111j155856461995tb04464x, doi101128mr5122212711987, doi1023072218271, doi1023072260026, doi1023072551371"
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En esta revisión crítica se discute la química del óxido de grafeno. Se presta especial atención a la síntesis del óxido de grafeno, así como a su estructura. También se discute el óxido de grafeno como sustrato para una variedad de transformaciones químicas, incluida su reducción a materiales similares al grafeno. Esta revisión será de valor para los químicos sintéticos interesados en este campo emergente de la ciencia de materiales, así como para aquellos que investigan aplicaciones del grafeno y encontrarían un tratamiento más exhaustivo de la química del óxido de grafeno útil para comprender el alcance y las limitaciones de los enfoques actuales que utilizan este material (91 referencias).

@article{doi101039b917103g,
    author = "Dreyer, Daniel R. y Park, Sungjin y Bielawski, Christopher W. y Ruoff, Rodney S.",
    title = "La química del óxido de grafeno",
    year = "2009",
    journal = "Chemical Society Reviews",
    abstract = "En esta revisión crítica se discute la química del óxido de grafeno. Se presta especial atención a la síntesis del óxido de grafeno, así como a su estructura. También se discute el óxido de grafeno como sustrato para una variedad de transformaciones químicas, incluida su reducción a materiales similares al grafeno. Esta revisión será de valor para los químicos sintéticos interesados en este campo emergente de la ciencia de materiales, así como para aquellos que investigan aplicaciones del grafeno y encontrarían un tratamiento más exhaustivo de la química del óxido de grafeno útil para comprender el alcance y las limitaciones de los enfoques actuales que utilizan este material (91 referencias).",
    url = "https://doi.org/10.1039/b917103g",
    doi = "10.1039/b917103g",
    openalex = "W2135479172",
    references = "doi101016jcarbon200702034, doi101021ja01269a023, doi101021ja01539a017, doi101021ja803688x, doi101021nl071822y, doi101038nature04969, doi101038nmat1849, doi101038nnano200958, doi101126science1102896, doi105860choice370940"
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Las enzimas como catalizadores en la química orgánica sintética ganaron importancia en la segunda mitad del siglo XX, pero no obstante sufrieron de dos limitaciones principales. Primero, muchas enzimas no estaban accesibles en cantidades lo suficientemente grandes para aplicaciones prácticas. El advenimiento de la tecnología de ADN recombinante cambió esto dramáticamente a finales de la década de 1970. Segundo, muchas enzimas mostraban un alcance de sustrato estrecho, a menudo pobre estereo- y/o regioselectividad y/o estabilidad insuficiente bajo las condiciones de operación. Con el desarrollo de la evolución dirigida comenzando en la década de 1990 y continuando hasta el presente, todos estos problemas pueden abordarse y generalmente resolverse. La presente Perspectiva se centra en estos y otros desarrollos que han popularizado las enzimas como parte del kit de herramientas de los químicos orgánicos sintéticos y los biotecnólogos. Incluye una discusión sobre el alcance y las limitaciones de las reacciones en cascada utilizando mezclas de enzimas in vitro y de la ingeniería metabólica de vías en células como fábricas para la producción de compuestos simples como biocombustibles y productos naturales complejos. También se destacan las tendencias y problemas futuros, así como la discusión sobre la biocatálisis frente a la catálisis no biológica en la química orgánica sintética. Esta Perspectiva no constituye una revisión exhaustiva, y por lo tanto el autor se disculpa con aquellos investigadores cuyo trabajo no se trata específicamente aquí.

@article{doi101021ja405051f,
    author = "Reetz, Manfred T.",
    title = "Biocatálisis en Química Orgánica y Biotecnología: Pasado, Presente y Futuro",
    year = "2013",
    journal = "Journal of the American Chemical Society",
    abstract = "Las enzimas como catalizadores en la química orgánica sintética ganaron importancia en la segunda mitad del siglo XX, pero no obstante sufrieron de dos limitaciones principales. Primero, muchas enzimas no estaban accesibles en cantidades lo suficientemente grandes para aplicaciones prácticas. El advenimiento de la tecnología de ADN recombinante cambió esto dramáticamente a finales de la década de 1970. Segundo, muchas enzimas mostraban un alcance de sustrato estrecho, a menudo pobre estereo- y/o regioselectividad y/o estabilidad insuficiente bajo las condiciones de operación. Con el desarrollo de la evolución dirigida comenzando en la década de 1990 y continuando hasta el presente, todos estos problemas pueden abordarse y generalmente resolverse. La presente Perspectiva se centra en estos y otros desarrollos que han popularizado las enzimas como parte del kit de herramientas de los químicos orgánicos sintéticos y los biotecnólogos. Incluye una discusión sobre el alcance y las limitaciones de las reacciones en cascada utilizando mezclas de enzimas in vitro y de la ingeniería metabólica de vías en células como fábricas para la producción de compuestos simples como biocombustibles y productos naturales complejos. También se destacan las tendencias y problemas futuros, así como la discusión sobre la biocatálisis frente a la catálisis no biológica en la química orgánica sintética. Esta Perspectiva no constituye una revisión exhaustiva, y por lo tanto el autor se disculpa con aquellos investigadores cuyo trabajo no se trata específicamente aquí.",
    url = "https://doi.org/10.1021/ja405051f",
    doi = "10.1021/ja405051f",
    openalex = "W1976236461",
    references = "doi101146annurevbiochem030409143718"
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@article{doi101038nmat3700,
    author = "Voiry, Damien y Yamaguchi, Hisato y Li, Junwen y Silva, Rafael y Alves, Diego C. B. y Fujita, Takeshi y Chen, Mingwei y Asefa, Tewodros y Shenoy, Vivek B. y Eda, Goki y Chhowalla, Manish",
    title = "Actividad catalítica mejorada en nanohojas de WS2 exfoliadas químicamente bajo tensión para la evolución del hidrógeno",
    year = "2013",
    journal = "Nature Materials",
    url = "https://doi.org/10.1038/nmat3700",
    doi = "10.1038/nmat3700",
    openalex = "W2086270926"
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En las últimas dos décadas, la aplicación generalizada de enfoques genéticos y genómicos ha revelado un mundo bacteriano asombroso por su ubicuidad y diversidad. Esta revisión examina cómo el creciente conocimiento del vasto rango de interacciones entre animales y bacterias, ya sea en ecosistemas compartidos o simbiosis íntimas, está alterando fundamentalmente nuestra comprensión de la biología animal. Específicamente, destacamos los recientes avances tecnológicos e intelectuales que han cambiado nuestro pensamiento sobre cinco preguntas: ¿cómo han facilitado las bacterias el origen y la evolución de los animales; ¿cómo afectan los animales y las bacterias los genomas el uno del otro; ¿en qué depende el desarrollo normal de los animales de sus socios bacterianos; ¿cómo se mantiene la homeostasis entre los animales y sus simbiontes; y ¿cómo pueden los enfoques ecológicos profundizar nuestra comprensión de los múltiples niveles de interacción entre animales y bacterias. A medida que surgen respuestas a estas preguntas fundamentales, todos los biólogos se verán desafiados a ampliar su apreciación de estas interacciones e incluir investigaciones sobre las relaciones entre y entre bacterias y sus socios animales mientras buscamos una mejor comprensión del mundo natural.

@article{doi101073pnas1218525110,
    author = "McFall‐Ngai, Margaret y Hadfield, Michael G.‏ y Bosch, Thomas C. G. y Carey, Hannah V. y Domazet‐Lošo, Tomislav y Douglas, Angela E. y Dubilier, Nicole y Eberl, Gérard y Fukami, Tadashi y Gilbert, Scott F. y Hentschel, Ute y King, Nicole y Kjelleberg, Staffan y Knoll, Andrew H. y Kremer, Natacha y Mazmanian, Sarkis K. y Metcalf, Jessica L. y Nealson, Kenneth H. y Pierce, Naomi E. y Rawls, John F. y Reid, Ann y Ruby, Edward G. y Rumpho, Mary E. y Sanders, Jon G. y Tautz, Diethard y Wernegreen, Jennifer J.",
    title = "Animales en un mundo bacteriano, un nuevo imperativo para las ciencias de la vida",
    year = "2013",
    journal = "Proceedings of the National Academy of Sciences",
    abstract = "En las últimas dos décadas, la aplicación generalizada de enfoques genéticos y genómicos ha revelado un mundo bacteriano asombroso por su ubicuidad y diversidad. Esta revisión examina cómo el creciente conocimiento del vasto rango de interacciones entre animales y bacterias, ya sea en ecosistemas compartidos o simbiosis íntimas, está alterando fundamentalmente nuestra comprensión de la biología animal. Específicamente, destacamos los recientes avances tecnológicos e intelectuales que han cambiado nuestro pensamiento sobre cinco preguntas: ¿cómo han facilitado las bacterias el origen y la evolución de los animales; ¿cómo afectan los animales y las bacterias los genomas el uno del otro; ¿en qué depende el desarrollo normal de los animales de sus socios bacterianos; ¿cómo se mantiene la homeostasis entre los animales y sus simbiontes; y ¿cómo pueden los enfoques ecológicos profundizar nuestra comprensión de los múltiples niveles de interacción entre animales y bacterias. A medida que surgen respuestas a estas preguntas fundamentales, todos los biólogos se verán desafiados a ampliar su apreciación de estas interacciones e incluir investigaciones sobre las relaciones entre y entre bacterias y sus socios animales mientras buscamos una mejor comprensión del mundo natural.",
    url = "https://doi.org/10.1073/pnas.1218525110",
    doi = "10.1073/pnas.1218525110",
    openalex = "W1964306176",
    references = "doi1010384441022a, doi101038nature09922, doi101038nature11053, doi101038nature11234, doi101038nature11550, doi101038nri2515, doi101073pnas0407076101, doi101073pnas1002601107, doi101073pnas87124576, doi101126science1223813, doi101146annurevecolsys36102403114735, doi101146annurevmarine010908163834, doi1023073515363"
}

Los marcos metal-orgánicos cristalinos (MOFs) se forman mediante síntesis reticular, que crea enlaces fuertes entre unidades inorgánicas y orgánicas. Una selección cuidadosa de los constituyentes del MOF puede producir cristales de porosidad ultralta y alta estabilidad térmica y química. Estas características permiten alterar químicamente el interior de los MOF para su uso en separación de gases, almacenamiento de gases y catálisis, entre otras aplicaciones. La precisión comúnmente ejercida en su modificación química y la capacidad de expandir sus métricas sin cambiar la topología subyacente no se han logrado con otros sólidos. Ya existen MOF cuya composición química y forma de las unidades constructivas pueden variar múltiples veces dentro de una estructura particular y pueden conducir a materiales que ofrezcan una combinación sinérgica de propiedades.

@article{doi101126science1230444,
    author = "Furukawa, Hiroyasu y Cordova, Kyle E. y O’Keeffe, M. y Yaghi, Omar M.",
    title = "The Chemistry and Applications of Metal-Organic Frameworks",
    year = "2013",
    journal = "Science",
    abstract = "Los marcos metal-orgánicos cristalinos (MOFs) se forman mediante síntesis reticular, que crea enlaces fuertes entre unidades inorgánicas y orgánicas. Una selección cuidadosa de los constituyentes del MOF puede producir cristales de porosidad ultralta y alta estabilidad térmica y química. Estas características permiten alterar químicamente el interior de los MOF para su uso en separación de gases, almacenamiento de gases y catálisis, entre otras aplicaciones. La precisión comúnmente ejercida en su modificación química y la capacidad de expandir sus métricas sin cambiar la topología subyacente no se han logrado con otros sólidos. Ya existen MOF cuya composición química y forma de las unidades constructivas pueden variar múltiples veces dentro de una estructura particular y pueden conducir a materiales que ofrezcan una combinación sinérgica de propiedades.",
    url = "https://doi.org/10.1126/science.1230444",
    doi = "10.1126/science.1230444",
    openalex = "W2141939342",
    references = "doi101021cr300014x, doi101021ja8057953, doi101038229453c0, doi10103846248, doi101038nature01650, doi101039b807080f, doi101073pnas0602439103, doi101126science1067208, doi101126science1116275, doi101126science28354051148"
}

Con orgullo sirviendo a la comunidad científica durante más de un siglo, esta 95ª edición del CRC Handbook of Chemistry and Physics es una actualización de una referencia clásica, reflejando el crecimiento y la dirección de la ciencia. Este venerable trabajo continúa siendo la referencia científica más consultada y respetada del mundo. Un recurso autorizado que consiste en

@book{doi101201b17118,
    author = "Haynes, W.M.",
    title = "CRC Handbook of Chemistry and Physics",
    year = "2014",
    abstract = "Con orgullo sirviendo a la comunidad científica durante más de un siglo, esta 95ª edición del CRC Handbook of Chemistry and Physics es una actualización de una referencia clásica, reflejando el crecimiento y la dirección de la ciencia. Este venerable trabajo continúa siendo la referencia científica más consultada y respetada del mundo. Un recurso autorizado que consiste en",
    url = "https://doi.org/10.1201/b17118",
    doi = "10.1201/b17118",
    openalex = "W2132905138"
}

Las enzimas, como catalizadores biológicos, constituyen la base de todas las formas de vida. Cómo han evolucionado estas proteínas sus funciones sigue siendo una pregunta fundamental en biología. Más de 100 años de estudios detallados de bioquímica, combinados con los grandes volúmenes de datos de secuencias y estructura proteica ahora disponibles, nos permiten realizar análisis a gran escala para abordar esta pregunta. Utilizando una variedad de herramientas y recursos computacionales, hemos compilado información sobre todos los cambios experimentalmente anotados en la función enzimática dentro de 379 superfamilias de dominios proteicos definidos estructuralmente, vinculando los cambios observados en las funciones durante la evolución con los cambios en la química de reacción. Muchas superfamilias muestran cambios en la función a algún nivel, aunque una función a menudo domina una superfamilia. Utilizamos medidas cuantitativas de los cambios en la química de reacción para revelar los diversos tipos de cambios químicos que ocurren durante la evolución y ejemplificarlos con ejemplos detallados. Además, utilizamos información estructural del sitio activo de las enzimas para examinar cómo han cambiado diferentes superfamilias su maquinaria catalítica durante la evolución. Algunas superfamilias han cambiado las reacciones que realizan sin cambiar la maquinaria catalítica. En otras, grandes cambios en la función enzimática, en términos tanto de química general como de especificidad de sustrato, han sido provocados por cambios significativos en la maquinaria catalítica. Curiosamente, en algunas superfamilias, los parientes realizan funciones similares pero con diferentes maquinarias catalíticas. Este análisis destaca características de la evolución funcional a través de un amplio rango de superfamilias, proporcionando conocimientos que serán útiles para predecir la función de secuencias no caracterizadas y el diseño de nuevas enzimas sintéticas.

@article{doi101016jjmb201511010,
    author = "Furnham, Nicholas y Dawson, Natalie L. y Rahman, Syed Asad y Thornton, Janet M. y Orengo, Christine",
    title = "Análisis a gran escala explorando la evolución de maquinaria catalítica y mecanismos en superfamilias de enzimas",
    year = "2015",
    journal = "Journal of Molecular Biology",
    abstract = "Las enzimas, como catalizadores biológicos, constituyen la base de todas las formas de vida. Cómo han evolucionado estas proteínas sus funciones sigue siendo una pregunta fundamental en biología. Más de 100 años de estudios detallados de bioquímica, combinados con los grandes volúmenes de datos de secuencias y estructura proteica ahora disponibles, nos permiten realizar análisis a gran escala para abordar esta pregunta. Utilizando una variedad de herramientas y recursos computacionales, hemos compilado información sobre todos los cambios experimentalmente anotados en la función enzimática dentro de 379 superfamilias de dominios proteicos definidos estructuralmente, vinculando los cambios observados en las funciones durante la evolución con los cambios en la química de reacción. Muchas superfamilias muestran cambios en la función a algún nivel, aunque una función a menudo domina una superfamilia. Utilizamos medidas cuantitativas de los cambios en la química de reacción para revelar los diversos tipos de cambios químicos que ocurren durante la evolución y ejemplificarlos con ejemplos detallados. Además, utilizamos información estructural del sitio activo de las enzimas para examinar cómo han cambiado diferentes superfamilias su maquinaria catalítica durante la evolución. Algunas superfamilias han cambiado las reacciones que realizan sin cambiar la maquinaria catalítica. En otras, grandes cambios en la función enzimática, en términos tanto de química general como de especificidad de sustrato, han sido provocados por cambios significativos en la maquinaria catalítica. Curiosamente, en algunas superfamilias, los parientes realizan funciones similares pero con diferentes maquinarias catalíticas. Este análisis destaca características de la evolución funcional a través de un amplio rango de superfamilias, proporcionando conocimientos que serán útiles para predecir la función de secuencias no caracterizadas y el diseño de nuevas enzimas sintéticas.",
    url = "https://doi.org/10.1016/j.jmb.2015.11.010",
    doi = "10.1016/j.jmb.2015.11.010",
    openalex = "W2204659374",
    references = "doi101002bip360221211, doi101006jmbi20014513, doi1010160022283689900843, doi101038nrg3744, doi101093bioinformaticsbtg412, doi101093nargkh028, doi101093nargkt1140, doi101093nargku947, doi101126science1123348, doi101146annurevbiochem030409143718"
}

El árbol de la vida es uno de los principios organizativos más importantes en la biología(1). Los estudios genómicos sugieren la existencia de un número enorme de ramas(2), pero incluso una aproximación de la escala completa del árbol ha permanecido elusiva. Las representaciones recientes del árbol de la vida se han centrado ya sea en la naturaleza de las relaciones evolutivas profundas(3-5) o en la diversidad conocida y bien clasificada de la vida con un énfasis en los eucariotas(6). Estos enfoques pasan por alto el cambio dramático en nuestra comprensión de la diversidad de la vida resultante del muestreo genómico de entornos previamente no examinados. Los nuevos métodos para generar secuencias genómicas iluminan la identidad de los organismos y sus capacidades metabólicas, situándolos en contextos de comunidad y ecosistema(7,8). Aquí, utilizamos nuevos datos genómicos de más de 1.000 organismos no cultivados y poco conocidos, junto con secuencias publicadas, para inferir una versión dramáticamente ampliada del árbol de la vida, incluyendo Bacteria, Archaea y Eukarya. La representación es tanto una visión general global como un instante de la diversidad dentro de cada linaje mayor. Los resultados revelan la dominancia de la diversificación bacteriana y subrayan la importancia de los organismos que carecen de representantes aislados, con una evolución sustancial concentrada en una radiación mayor de tales organismos. Este árbol destaca los linajes mayores actualmente subrepresentados en los modelos biogeoquímicos e identifica radiaciones que probablemente son importantes para los futuros análisis evolutivos.

@article{doi101038nmicrobiol201648,
    author = "Hug, Laura y Baker, Brett J. y Anantharaman, Karthik y Brown, Christopher T. y Probst, Alexander J. y Castelle, Cindy J. y Butterfield, Cristina N. y Hernsdorf, Alex W y Amano, Yuki y Ise, Kotaro y Suzuki, Yohey y Dudek, Natasha K. y Relman, David A. y Finstad, Kari y Amundson, Ronald y Thomas, Brian C. y Banfield, Jillian F.",
    title = "Una nueva visión del árbol de la vida",
    year = "2016",
    journal = "Nature Microbiology",
    abstract = "El árbol de la vida es uno de los principios organizativos más importantes en la biología(1). Los estudios genómicos sugieren la existencia de un número enorme de ramas(2), pero incluso una aproximación de la escala completa del árbol ha permanecido elusiva. Las representaciones recientes del árbol de la vida se han centrado ya sea en la naturaleza de las relaciones evolutivas profundas(3-5) o en la diversidad conocida y bien clasificada de la vida con un énfasis en los eucariotas(6). Estos enfoques pasan por alto el cambio dramático en nuestra comprensión de la diversidad de la vida resultante del muestreo genómico de entornos previamente no examinados. Los nuevos métodos para generar secuencias genómicas iluminan la identidad de los organismos y sus capacidades metabólicas, situándolos en contextos de comunidad y ecosistema(7,8). Aquí, utilizamos nuevos datos genómicos de más de 1.000 organismos no cultivados y poco conocidos, junto con secuencias publicadas, para inferir una versión dramáticamente ampliada del árbol de la vida, incluyendo Bacteria, Archaea y Eukarya. La representación es tanto una visión general global como un instante de la diversidad dentro de cada linaje mayor. Los resultados revelan la dominancia de la diversificación bacteriana y subrayan la importancia de los organismos que carecen de representantes aislados, con una evolución sustancial concentrada en una radiación mayor de tales organismos. Este árbol destaca los linajes mayores actualmente subrepresentados en los modelos biogeoquímicos e identifica radiaciones que probablemente son importantes para los futuros análisis evolutivos.",
    url = "https://doi.org/10.1038/nmicrobiol.2016.48",
    doi = "10.1038/nmicrobiol.2016.48",
    openalex = "W2315521535",
    references = "doi101038nature12352, doi101038nature14447, doi101038nature14486, doi101038nrmicro3330, doi101073pnas82206955, doi101073pnas87124576, doi101093bioinformaticsbtl446, doi101093bioinformaticsbts252, doi101093nargkh340, doi101093nargkm864, doi101093nargks808, doi101109gce20105676129, doi101126science7542800"
}

Las enzimas que catalizan la formación de enlaces carbono-silicio son desconocidas en la naturaleza, a pesar de la abundancia natural de ambos elementos. Tales enzimas ampliarían el repertorio catalítico de la biología, permitiendo a los sistemas vivos acceder al espacio químico que anteriormente solo estaba abierto a la química sintética. Hemos descubierto que las proteínas hemo catalizan la formación de compuestos organosilicio bajo condiciones fisiológicas mediante la inserción de carbene en enlaces silicio-hidrógeno. La reacción procede tanto in vitro como in vivo, acomodando una amplia gama de sustratos con alta quimio- y enantioselectividad. Utilizando evolución dirigida, mejoramos la función catalítica de la citocromo c de Rhodothermus marinus para lograr una tasa de recambio más de 15 veces superior a la de los catalizadores sintéticos más avanzados. Este biocatalizador de formación de enlaces carbono-silicio ofrece una ruta ambientalmente amigable y altamente eficiente para producir moléculas organosilicio enantiopuras.

@article{doi101126scienceaah6219,
    author = "Kan, S. B. Jennifer y Lewis, Russell D. y Chen, Kai y Arnold, Frances H.",
    title = "Evolución dirigida de la citocromo c para la formación de enlaces carbono-silicio: Llevando el silicio a la vida",
    year = "2016",
    journal = "Science",
    abstract = "Las enzimas que catalizan la formación de enlaces carbono-silicio son desconocidas en la naturaleza, a pesar de la abundancia natural de ambos elementos. Tales enzimas ampliarían el repertorio catalítico de la biología, permitiendo a los sistemas vivos acceder al espacio químico que anteriormente solo estaba abierto a la química sintética. Hemos descubierto que las proteínas hemo catalizan la formación de compuestos organosilicio bajo condiciones fisiológicas mediante la inserción de carbene en enlaces silicio-hidrógeno. La reacción procede tanto in vitro como in vivo, acomodando una amplia gama de sustratos con alta quimio- y enantioselectividad. Utilizando evolución dirigida, mejoramos la función catalítica de la citocromo c de Rhodothermus marinus para lograr una tasa de recambio más de 15 veces superior a la de los catalizadores sintéticos más avanzados. Este biocatalizador de formación de enlaces carbono-silicio ofrece una ruta ambientalmente amigable y altamente eficiente para producir moléculas organosilicio enantiopuras.",
    url = "https://doi.org/10.1126/science.aah6219",
    doi = "10.1126/science.aah6219",
    openalex = "W2554528613",
    references = "doi101146annurevbiochem030409143718"
}

Con orgullo sirviendo a la comunidad científica durante más de un siglo, esta 97ª edición del CRC Handbook of Chemistry and Physics es una actualización de una referencia clásica, reflejando el crecimiento y la dirección de la ciencia. Este venerable trabajo continúa siendo la referencia científica más consultada y respetada del mundo. Un recurso autorizado que consiste en tablas de datos y recomendaciones internacionales actuales sobre nomenclatura, símbolos y unidades, su utilidad abarca no solo las ciencias físicas sino también áreas relacionadas de biología, geología y ciencias ambientales. La 97ª edición del Handbook incluye 20 tablas nuevas o actualizadas junto con otras actualizaciones y expansiones. Ahora también está disponible como eBook. Esta referencia pone los datos de propiedades físicas y fórmulas matemáticas utilizadas en laboratorios y aulas todos los días al alcance de la mano.

@book{doi1012019781315380476,
    author = "Haynes, William M.",
    title = "CRC Handbook of Chemistry and Physics",
    year = "2016",
    abstract = "Con orgullo sirviendo a la comunidad científica durante más de un siglo, esta 97ª edición del CRC Handbook of Chemistry and Physics es una actualización de una referencia clásica, reflejando el crecimiento y la dirección de la ciencia. Este venerable trabajo continúa siendo la referencia científica más consultada y respetada del mundo. Un recurso autorizado que consiste en tablas de datos y recomendaciones internacionales actuales sobre nomenclatura, símbolos y unidades, su utilidad abarca no solo las ciencias físicas sino también áreas relacionadas de biología, geología y ciencias ambientales. La 97ª edición del Handbook incluye 20 tablas nuevas o actualizadas junto con otras actualizaciones y expansiones. Ahora también está disponible como eBook. Esta referencia pone los datos de propiedades físicas y fórmulas matemáticas utilizadas en laboratorios y aulas todos los días al alcance de la mano.",
    url = "https://doi.org/10.1201/9781315380476",
    doi = "10.1201/9781315380476",
    openalex = "W2964344211"
}

Hecho a medida: En este artículo se discute la capacidad de adaptar los mecanismos de la biología para la innovación y la optimización a la resolución de problemas en química e ingeniería. La evolución de las enzimas de la naturaleza puede conducir al descubrimiento de nuevas reactividades, transformaciones desconocidas en la biología y reactividades inaccesibles para los catalizadores de pequeñas moléculas.

@article{doi101002anie201708408,
    author = "Arnold, Frances H.",
    title = "Evolución dirigida: Llevando nueva química a la vida",
    year = "2017",
    journal = "Angewandte Chemie International Edition",
    abstract = "Hecho a medida: En este artículo se discute la capacidad de adaptar los mecanismos de la biología para la innovación y la optimización a la resolución de problemas en química e ingeniería. La evolución de las enzimas de la naturaleza puede conducir al descubrimiento de nuevas reactividades, transformaciones desconocidas en la biología y reactividades inaccesibles para los catalizadores de pequeñas moléculas.",
    url = "https://doi.org/10.1002/anie.201708408",
    doi = "10.1002/anie.201708408",
    openalex = "W2767044445"
}

Resumen ¿Cómo y dónde se originó la vida en la Tierra? Hasta la fecha, se han propuesto diversos entornos como sitios plausibles para el origen de la vida. Sin embargo, las discusiones se han centrado en una etapa limitada de la evolución química, o en la emergencia de una función química específica de los sistemas proto-biológicos. Sigue siendo unclear qué situaciones geoquímicas podrían impulsar todas las etapas de la evolución química, desde la condensación de compuestos inorgánicos simples hasta la emergencia de sistemas autosostenibles que fueran evolutivos hacia los sistemas biológicos modernos. En esta revisión, resumimos los hallazgos experimentales y teóricos reportados sobre la química prebiótica relevantes para este tema, incluida la disponibilidad de elementos biológicamente esenciales (N y P) en la Tierra Hadeana, la síntesis abiótica de los bloques de construcción de la vida (aminoácidos, péptidos, ribosa, nucleobases, ácidos grasos, nucleótidos y oligonucleótidos), sus polimerizaciones en biomacromoléculas (péptidos y oligonucleótidos) y la emergencia de funciones biológicas de replicación y compartimentalización. Los resúmenes indican que la culminación de la evolución química requiere al menos ocho condiciones de reacción de (1) fase gaseosa reductora, (2) pH alcalino, (3) temperatura de congelación, (4) agua dulce, (5) ciclo seco/húmedo, (6) acoplamiento con reacciones de alta energía, (7) ciclo de calentamiento/enfriamiento en agua, y (8) aporte extraterrestre de bloques de construcción de la vida y nutrientes reactivos. La necesidad de estas condiciones mutuamente excluyentes indica claramente que el origen de la vida no ocurrió en un solo entorno; más bien, requirió entornos altamente diversos y dinámicos que estuvieran conectados entre sí para permitir el transporte intrínseco de productos y reactivos de reacción a través de la circulación de fluidos. Se espera que la investigación experimental futura que imite las condiciones del modelo propuesto proporcione restricciones adicionales sobre los procesos y mecanismos para el origen de la vida.

@article{doi101016jgsf201707007,
    author = "Kitadai, N. y Maruyama, S.",
    title = "Orígenes de los bloques de construcción de la vida: Una revisión",
    year = "2017",
    journal = "Geoscience Frontiers",
    abstract = "Resumen ¿Cómo y dónde se originó la vida en la Tierra? Hasta la fecha, se han propuesto diversos entornos como sitios plausibles para el origen de la vida. Sin embargo, las discusiones se han centrado en una etapa limitada de la evolución química, o en la emergencia de una función química específica de los sistemas proto-biológicos. Sigue siendo unclear qué situaciones geoquímicas podrían impulsar todas las etapas de la evolución química, desde la condensación de compuestos inorgánicos simples hasta la emergencia de sistemas autosostenibles que fueran evolutivos hacia los sistemas biológicos modernos. En esta revisión, resumimos los hallazgos experimentales y teóricos reportados sobre la química prebiótica relevantes para este tema, incluida la disponibilidad de elementos biológicamente esenciales (N y P) en la Tierra Hadeana, la síntesis abiótica de los bloques de construcción de la vida (aminoácidos, péptidos, ribosa, nucleobases, ácidos grasos, nucleótidos y oligonucleótidos), sus polimerizaciones en biomacromoléculas (péptidos y oligonucleótidos) y la emergencia de funciones biológicas de replicación y compartimentalización. Los resúmenes indican que la culminación de la evolución química requiere al menos ocho condiciones de reacción de (1) fase gaseosa reductora, (2) pH alcalino, (3) temperatura de congelación, (4) agua dulce, (5) ciclo seco/húmedo, (6) acoplamiento con reacciones de alta energía, (7) ciclo de calentamiento/enfriamiento en agua, y (8) aporte extraterrestre de bloques de construcción de la vida y nutrientes reactivos. La necesidad de estas condiciones mutuamente excluyentes indica claramente que el origen de la vida no ocurrió en un solo entorno; más bien, requirió entornos altamente diversos y dinámicos que estuvieran conectados entre sí para permitir el transporte intrínseco de productos y reactivos de reacción a través de la circulación de fluidos. Se espera que la investigación experimental futura que imite las condiciones del modelo propuesto proporcione restricciones adicionales sobre los procesos y mecanismos para el origen de la vida.",
    url = "https://doi.org/10.1016/j.gsf.2017.07.007",
    doi = "10.1016/J.GSF.2017.07.007",
    is_oa = "true",
    number = "4",
    pages = "1117-1153",
    semanticscholar_citation_count = "349",
    semanticscholar_id = "b0926c65e24d5418043226bdf1055eaf2178a79e",
    volume = "9"
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En los últimos 30 años, la teoría del funcional de la densidad de Kohn–Sham ha surgido como el método de estructura electrónica más popular en la química computacional. Para evaluar el número cada vez mayor de funcionales de intercambio-correlación aproximados, esta revisión evalúa un total de 200 funcionales de densidad en una base de datos molecular (MGCDB84) de casi 5000 puntos de datos. La base de datos empleada, proporcionada como Datos Suplementarios, está compuesta por 84 conjuntos de datos y contiene interacciones no covalentes, energías de isomerización, termoquímica y alturas de barrera. Además, se revisa la evolución del diseño de funcionales de densidad no empíricos y semiempíricos, y se proporcionan directrices para el uso adecuado y efectivo de los funcionales de densidad. El funcional más prometedor considerado es ωB97M-V, un híbrido de rango separado meta-GGA con correlación no local VV10, diseñado utilizando un enfoque combinatorio. De los GGAs locales, se recomiendan B97-D3, revPBE-D3 y BLYP-D3, mientras que de los meta-GGAs locales, B97M-rV es la opción líder, seguida por MS1-D3 y M06-LD3. Los mejores híbridos GGA son ωB97X-V, ωB97X-D3 y ωB97X-D, mientras que los híbridos meta-GGA útiles (además de ωB97M-V) incluyen ωM05-D, M06-2X-D3 y MN15. En última instancia, los funcionales de última generación de hoy están cerca de alcanzar el nivel de precisión deseado para una amplia gama de aplicaciones químicas, y las principales limitaciones restantes están asociadas con sistemas que exhiben errores de autointeracción/delocalización significativos y/o efectos de correlación fuertes.

@article{doi1010800026897620171333644,
    author = "Mardirossian, Narbe y Head‐Gordon, Martin",
    title = "Treinta años de la teoría del funcional de la densidad en la química computacional: una visión general y una evaluación exhaustiva de 200 funcionales de densidad",
    year = "2017",
    journal = "Molecular Physics",
    abstract = "En los últimos 30 años, la teoría del funcional de la densidad de Kohn–Sham ha surgido como el método de estructura electrónica más popular en la química computacional. Para evaluar el número cada vez mayor de funcionales de intercambio-correlación aproximados, esta revisión evalúa un total de 200 funcionales de densidad en una base de datos molecular (MGCDB84) de casi 5000 puntos de datos. La base de datos empleada, proporcionada como Datos Suplementarios, está compuesta por 84 conjuntos de datos y contiene interacciones no covalentes, energías de isomerización, termoquímica y alturas de barrera. Además, se revisa la evolución del diseño de funcionales de densidad no empíricos y semiempíricos, y se proporcionan directrices para el uso adecuado y efectivo de los funcionales de densidad. El funcional más prometedor considerado es ωB97M-V, un híbrido de rango separado meta-GGA con correlación no local VV10, diseñado utilizando un enfoque combinatorio. De los GGAs locales, se recomiendan B97-D3, revPBE-D3 y BLYP-D3, mientras que de los meta-GGAs locales, B97M-rV es la opción líder, seguida por MS1-D3 y M06-LD3. Los mejores híbridos GGA son ωB97X-V, ωB97X-D3 y ωB97X-D, mientras que los híbridos meta-GGA útiles (además de ωB97M-V) incluyen ωM05-D, M06-2X-D3 y MN15. En última instancia, los funcionales de última generación de hoy están cerca de alcanzar el nivel de precisión deseado para una amplia gama de aplicaciones químicas, y las principales limitaciones restantes están asociadas con sistemas que exhiben errores de autointeracción/delocalización significativos y/o efectos de correlación fuertes.",
    url = "https://doi.org/10.1080/00268976.2017.1333644",
    doi = "10.1080/00268976.2017.1333644",
    openalex = "W2639728117",
    references = "doi101007s002140070310x, doi10106312370993, doi101080002689762014952696"
}

Las enzimas catalizan una amplia gama de reacciones. Sus performances catalíticas, mecanismos, pliegues globales y arquitecturas de sitios activos también son altamente diversas, lo que sugiere que las enzimas están moldeadas por una amplia gama de demandas fisiológicas y restricciones evolutivas, así como por restricciones químicas y fisicoquímicas. Hemos intentado identificar las firmas de estas demandas y restricciones moldeadoras. Con este fin, describimos una visión de pájaro del espacio enzimático desde dos ángulos: evolución y química. Examinamos varios parámetros de reacción química que pueden haber moldeado las performances catalíticas y las arquitecturas de sitios activos de las enzimas. Probamos y ponderamos estas consideraciones frente a factores fisiológicos y evolutivos. Aunque las propiedades catalíticas de la enzima "promedio" se correlacionan con las demandas metabólicas celulares y los niveles de expresión de enzimas, a nivel de enzimas individuales, una multitud de demandas y restricciones fisiológicas, combinadas con la naturaleza accidental de los procesos evolutivos, resultan en una imagen compleja. De hecho, ni el tipo de reacción (una restricción química) ni el origen evolutivo por sí solos pueden explicar las tasas enzimáticas. No obstante, las restricciones químicas son evidentes en la convergencia de las arquitecturas de sitios activos en enzimas evolucionadas independientemente, aunque las variaciones significativas dentro de una arquitectura son comunes.

@article{doi101021acschemrev8b00039,
    author = "Davidi, Dan y Longo, Liam M. y Jabłońska, Jagoda y Milo, Ron y Tawfik, Dan S.",
    title = "Una visión de pájaro de la evolución de las enzimas: Consideraciones químicas, fisicoquímicas y fisiológicas",
    year = "2018",
    journal = "Chemical Reviews",
    abstract = {Las enzimas catalizan una amplia gama de reacciones. Sus performances catalíticas, mecanismos, pliegues globales y arquitecturas de sitios activos también son altamente diversas, lo que sugiere que las enzimas están moldeadas por una amplia gama de demandas fisiológicas y restricciones evolutivas, así como por restricciones químicas y fisicoquímicas. Hemos intentado identificar las firmas de estas demandas y restricciones moldeadoras. Con este fin, describimos una visión de pájaro del espacio enzimático desde dos ángulos: evolución y química. Examinamos varios parámetros de reacción química que pueden haber moldeado las performances catalíticas y las arquitecturas de sitios activos de las enzimas. Probamos y ponderamos estas consideraciones frente a factores fisiológicos y evolutivos. Aunque las propiedades catalíticas de la enzima "promedio" se correlacionan con las demandas metabólicas celulares y los niveles de expresión de enzimas, a nivel de enzimas individuales, una multitud de demandas y restricciones fisiológicas, combinadas con la naturaleza accidental de los procesos evolutivos, resultan en una imagen compleja. De hecho, ni el tipo de reacción (una restricción química) ni el origen evolutivo por sí solos pueden explicar las tasas enzimáticas. No obstante, las restricciones químicas son evidentes en la convergencia de las arquitecturas de sitios activos en enzimas evolucionadas independientemente, aunque las variaciones significativas dentro de una arquitectura son comunes.},
    url = "https://doi.org/10.1021/acs.chemrev.8b00039",
    doi = "10.1021/acs.chemrev.8b00039",
    openalex = "W2888107191",
    references = "doi101016jjmb201511010, doi101016jsbi201711007, doi101016s0969212601002209, doi101021bi2002289, doi101038msb201165, doi101038nbt1614, doi101038nchembio186, doi101038s4158901800432, doi101042bj1030514, doi101093nar27129, doi101093nar28127, doi101093nargkh081, doi101146annurevbiochem73011303074021"
}

Los procesos históricos muestran cierto grado de "contingencia", lo que significa que sus resultados son sensibles a eventos aparentemente insignificantes que pueden cambiar fundamentalmente el futuro. La contingencia es lo que hace que los resultados históricos sean impredecibles. A diferencia de muchos otros fenómenos naturales, la evolución es un proceso histórico. El cambio evolutivo a menudo está impulsado por la fuerza determinista de la selección natural, pero la selección natural actúa sobre la variación que surge de manera impredecible a lo largo del tiempo mediante la mutación aleatoria, e incluso las mutaciones beneficiosas pueden perderse por azar a través de la deriva genética. Además, la evolución ha tenido lugar dentro de un entorno planetario con una historia particular propia. Esta tensión entre el determinismo y la contingencia hace que la biología evolutiva sea una especie de híbrido entre la ciencia y la historia. Mientras que los filósofos de la ciencia examinan los matices de la contingencia, los biólogos han realizado muchos estudios empíricos sobre la repetibilidad y la contingencia evolutivas. Aquí, revisamos la evidencia experimental y comparativa de estos estudios. Las poblaciones replicadas en experimentos de "repetición" evolutiva a menudo muestran cambios paralelos, especialmente en el rendimiento general, aunque los resultados idiosincrásicos muestran que los detalles de la historia de una linaje pueden afectar cuál de varios caminos evolutivos se toma. Los biólogos comparativos han encontrado muchos ejemplos notables de adaptación convergente a condiciones similares, pero la cuantificación de con qué frecuencia ocurre tal convergencia es difícil. En balance, la evidencia indica que la evolución tiende a ser sorprendentemente repetible entre linajes estrechamente relacionados, pero los resultados dispares se vuelven más probables a medida que la huella de la historia se hace más profunda. La investigación en curso sobre la estructura de los paisajes adaptativos está proporcionando información adicional sobre la interacción entre el destino y el azar en el proceso evolutivo.

@article{doi101126scienceaam5979,
    author = "Blount, Zachary D. y Lenski, Richard E. y Losos, Jonathan B.",
    title = "Contingencia y determinismo en la evolución: Rebobinando la cinta de la vida",
    year = "2018",
    journal = "Science",
    abstract = {Los procesos históricos muestran cierto grado de "contingencia", lo que significa que sus resultados son sensibles a eventos aparentemente insignificantes que pueden cambiar fundamentalmente el futuro. La contingencia es lo que hace que los resultados históricos sean impredecibles. A diferencia de muchos otros fenómenos naturales, la evolución es un proceso histórico. El cambio evolutivo a menudo está impulsado por la fuerza determinista de la selección natural, pero la selección natural actúa sobre la variación que surge de manera impredecible a lo largo del tiempo mediante la mutación aleatoria, e incluso las mutaciones beneficiosas pueden perderse por azar a través de la deriva genética. Además, la evolución ha tenido lugar dentro de un entorno planetario con una historia particular propia. Esta tensión entre el determinismo y la contingencia hace que la biología evolutiva sea una especie de híbrido entre la ciencia y la historia. Mientras que los filósofos de la ciencia examinan los matices de la contingencia, los biólogos han realizado muchos estudios empíricos sobre la repetibilidad y la contingencia evolutivas. Aquí, revisamos la evidencia experimental y comparativa de estos estudios. Las poblaciones replicadas en experimentos de "repetición" evolutiva a menudo muestran cambios paralelos, especialmente en el rendimiento general, aunque los resultados idiosincrásicos muestran que los detalles de la historia de una linaje pueden afectar cuál de varios caminos evolutivos se toma. Los biólogos comparativos han encontrado muchos ejemplos notables de adaptación convergente a condiciones similares, pero la cuantificación de con qué frecuencia ocurre tal convergencia es difícil. En balance, la evidencia indica que la evolución tiende a ser sorprendentemente repetible entre linajes estrechamente relacionados, pero los resultados dispares se vuelven más probables a medida que la huella de la historia se hace más profunda. La investigación en curso sobre la estructura de los paisajes adaptativos está proporcionando información adicional sobre la interacción entre el destino y el azar en el proceso evolutivo.},
    url = "https://doi.org/10.1126/science.aam5979",
    doi = "10.1126/science.aam5979",
    openalex = "W2900065583",
    references = "doi101016jtree201206001, doi101038nrg3483, doi101038nrg3744, doi101073pnas0508724103, doi101111j15585646201101289x"
}

La síntesis orgánica prebiótica catalizada por sulfuros metálicos abundantes en la Tierra es un proceso clave para comprender la evolución de la bioquímica a partir de moléculas inorgánicas, sin embargo, las funciones catalíticas de los sulfuros han permanecido poco exploradas en el contexto del origen de la vida. Estudios pasados sobre química prebiótica se han centrado mayormente en unos pocos tipos de catalizadores de sulfuro metálico, como FeS o NiS, que forman tipos limitados de productos con actividad y selectividad inferiores. Para explorar el potencial de los sulfuros metálicos en la catálisis de reacciones químicas prebióticas, aquí se ha examinado la diversidad química (variaciones en la composición química y la estructura de fase) de 304 minerales naturales de sulfuro metálico en una base de datos de mineralogía. Se discuten enfoques para predecir racionalmente las funciones catalíticas de los sulfuros metálicos basados en teorías avanzadas y herramientas analíticas de electrocatálisis como la transferencia de protones acoplada a electrones, comparaciones estructurales entre enzimas y minerales, y espectroscopía in situ. Con este fin, introducimos un modelo de síntesis prebiótica impulsada por geoquímica electroquímica para la evolución química, ya que nos ayuda a predecir la cinética y selectividad de la química prebiótica objetivo bajo "condiciones químicamente desordenadas". Esperamos que combinar la minería de datos de bases de datos minerales con métodos experimentales, teorías y enfoques de aprendizaje automático desarrollados en el campo de la electrocatálisis facilitará la predicción y verificación del rendimiento catalítico bajo un amplio rango de condiciones de pH y Eh, y ayudará en la selección racional de catalizadores minerales involucrados en el origen de la vida.

@article{doi103390life8040046,
    author = "Li, Yamei y Kitadai, Norio y Nakamura, Ryuhei",
    title = "Diversidad química de minerales de sulfuro metálico e implicaciones para el origen de la vida",
    year = "2018",
    journal = "Life",
    abstract = {La síntesis orgánica prebiótica catalizada por sulfuros metálicos abundantes en la Tierra es un proceso clave para comprender la evolución de la bioquímica a partir de moléculas inorgánicas, sin embargo, las funciones catalíticas de los sulfuros han permanecido poco exploradas en el contexto del origen de la vida. Estudios pasados sobre química prebiótica se han centrado mayormente en unos pocos tipos de catalizadores de sulfuro metálico, como FeS o NiS, que forman tipos limitados de productos con actividad y selectividad inferiores. Para explorar el potencial de los sulfuros metálicos en la catálisis de reacciones químicas prebióticas, aquí se ha examinado la diversidad química (variaciones en la composición química y la estructura de fase) de 304 minerales naturales de sulfuro metálico en una base de datos de mineralogía. Se discuten enfoques para predecir racionalmente las funciones catalíticas de los sulfuros metálicos basados en teorías avanzadas y herramientas analíticas de electrocatálisis como la transferencia de protones acoplada a electrones, comparaciones estructurales entre enzimas y minerales, y espectroscopía in situ. Con este fin, introducimos un modelo de síntesis prebiótica impulsada por geoquímica electroquímica para la evolución química, ya que nos ayuda a predecir la cinética y selectividad de la química prebiótica objetivo bajo "condiciones químicamente desordenadas". Esperamos que combinar la minería de datos de bases de datos minerales con métodos experimentales, teorías y enfoques de aprendizaje automático desarrollados en el campo de la electrocatálisis facilitará la predicción y verificación del rendimiento catalítico bajo un amplio rango de condiciones de pH y Eh, y ayudará en la selección racional de catalizadores minerales involucrados en el origen de la vida.},
    url = "https://doi.org/10.3390/life8040046",
    doi = "10.3390/life8040046",
    openalex = "W2897794194",
    references = "doi101002adma201302685, doi101021cr068357u, doi101021ja0504690, doi101021ja404523s, doi101038nchem121, doi101038nmat3700, doi101038s415700160003, doi10106314812323, doi101126science1141483, doi101126scienceaas9100"
}

Los residuos catalíticos de una enzima comprenden los aminoácidos ubicados en el centro activo responsables de acelerar la reacción catalizada por la enzima. Estos residuos reducen la energía de activación de las reacciones al realizar varias funciones catalíticas. Décadas de investigación en enzimología han establecido temas generales sobre los roles de los residuos específicos en estas reacciones catalíticas, pero ha sido más difícil explorar estos roles de una manera más sistemática. Aquí, revisamos los datos sobre los residuos catalíticos de 648 enzimas, como se anotan en el Atlas de Mecanismos y Sitios Catalíticos (M-CSA), y comparamos nuestros resultados con los de estudios anteriores. Estructuramos este análisis alrededor de tres propiedades clave de los residuos catalíticos: tipo de aminoácido, función catalítica y conservación de secuencias en proteínas homólogas. Como cabía esperar, observamos que la catálisis se realiza principalmente mediante un conjunto pequeño de residuos que realizan un número limitado de funciones catalíticas. Los residuos catalíticos suelen estar altamente conservados, pero en menor grado en homólogos que realizan reacciones diferentes o son no enzimas (pseudoenzimas). El análisis cruzado proporcionó más conocimientos revelando qué residuos realizan funciones particulares y con qué frecuencia. Obtenemos reglas de especificidad más detalladas para ciertas funciones al identificar el grupo químico sobre el cual actúa el residuo. Finalmente, mostramos la tolerancia a mutaciones de los residuos catalíticos basándonos en sus roles. La caracterización de los residuos catalíticos, sus funciones y conservación, como se presenta aquí, es clave para comprender el impacto de las mutaciones en la evolución, la enfermedad y el diseño de enzimas. Las herramientas desarrolladas para este análisis están disponibles en el sitio web del M-CSA y permiten análisis específicos del usuario de los mismos datos.

@article{doi101074jbcrev119006289,
    author = "Ribeiro, António J. M. and Tyzack, Jonathan D. and Borkakoti, Neera and Holliday, Gemma L. and Thornton, Janet M.",
    title = "A global analysis of function and conservation of catalytic residues in enzymes",
    year = "2019",
    journal = "Journal of Biological Chemistry",
    abstract = "Los residuos catalíticos de una enzima comprenden los aminoácidos ubicados en el centro activo responsables de acelerar la reacción catalizada por la enzima. Estos residuos reducen la energía de activación de las reacciones al realizar varias funciones catalíticas. Décadas de investigación en enzimología han establecido temas generales sobre los roles de los residuos específicos en estas reacciones catalíticas, pero ha sido más difícil explorar estos roles de una manera más sistemática. Aquí, revisamos los datos sobre los residuos catalíticos de 648 enzimas, como se anotan en el Atlas de Mecanismos y Sitios Catalíticos (M-CSA), y comparamos nuestros resultados con los de estudios anteriores. Estructuramos este análisis alrededor de tres propiedades clave de los residuos catalíticos: tipo de aminoácido, función catalítica y conservación de secuencias en proteínas homólogas. Como cabía esperar, observamos que la catálisis se realiza principalmente mediante un conjunto pequeño de residuos que realizan un número limitado de funciones catalíticas. Los residuos catalíticos suelen estar altamente conservados, pero en menor grado en homólogos que realizan reacciones diferentes o son no enzimas (pseudoenzimas). El análisis cruzado proporcionó más conocimientos revelando qué residuos realizan funciones particulares y con qué frecuencia. Obtenemos reglas de especificidad más detalladas para ciertas funciones al identificar el grupo químico sobre el cual actúa el residuo. Finalmente, mostramos la tolerancia a mutaciones de los residuos catalíticos basándonos en sus roles. La caracterización de los residuos catalíticos, sus funciones y conservación, como se presenta aquí, es clave para comprender el impacto de las mutaciones en la evolución, la enfermedad y el diseño de enzimas. Las herramientas desarrolladas para este análisis están disponibles en el sitio web del M-CSA y permiten análisis específicos del usuario de los mismos datos.",
    url = "https://doi.org/10.1074/jbc.rev119.006289",
    doi = "10.1074/jbc.rev119.006289",
    openalex = "W2993164685",
    references = "doi101126scisignalaat9797"
}

La fosforilación de proteínas por cinasas de proteínas eucariotas (ePKs) es un mecanismo fundamental de señalización celular en todos los organismos. En vertebrados modelo, ~10% de ePKs se clasifican como pseudocinases, las cuales tienen cambios de aminoácidos dentro del mecanismo catalítico del dominio de la quinasa que las distinguen de sus contrapartes de quinasa canónicas. Sin embargo, las pseudocinases aún regulan varias vías de señalización, haciendo esto usualmente en ausencia de su propia salida catalítica. Para investigar la prevalencia, las relaciones evolutivas y la diversidad biológica de estas pseudoenzimas, realizamos un análisis exhaustivo de secuencias de pseudocinases putativas en proteomas eucariotas, bacterianos y arqueales disponibles. Encontramos que las pseudocinases están presentes en todos los dominios de la vida, y clasificamos casi 30.000 secuencias de pseudocinases eucariotas, 1500 bacterianas y 20 arqueales en 86 familias de pseudocinases, incluyendo ~30 familias que previamente eran desconocidas. Descubrimos una rica variedad de pseudocinases con notables expansiones no solo en animales sino también en plantas, hongos y bacterias, donde las pseudocinases previamente han recibido atención cursiva. Estas expansiones están acompañadas por intercambio de dominios, lo cual sugiere roles para las pseudocinases en inmunidad innata de plantas, interacciones planta-hongo y señalización bacteriana. Mecánicamente, el pliegue ancestral de quinasa ha divergido en muchas formas distintas a través del enriquecimiento de motivos de secuencia únicos para generar nuevas familias de pseudocinases en las cuales el dominio de la quinasa es reutilizado para unión de nucleótidos no canónica o para estabilizar conformaciones de quinasa únicas e inactivas. Además proporcionamos una colección de secuencias de pseudocinases anotadas en la Ontología de Kinasas de Proteína (ProKinO) como un nuevo recurso minable para la comunidad de señalización.

@article{doi101126scisignalaav3810,
    author = "Kwon, Annie y Scott, Steven Thomas y Taujale, Rahil y Yeung, Wayland y Kochut, Krys J. y Eyers, Patrick A. y Kannan, Natarajan",
    title = "Rastrear el origen y la evolución de pseudocinases a través del árbol de la vida",
    year = "2019",
    journal = "Science Signaling",
    abstract = "La fosforilación de proteínas por cinasas de proteínas eucariotas (ePKs) es un mecanismo fundamental de señalización celular en todos los organismos. En vertebrados modelo, \textasciitilde 10% de ePKs se clasifican como pseudocinases, las cuales tienen cambios de aminoácidos dentro del mecanismo catalítico del dominio de la quinasa que las distinguen de sus contrapartes de quinasa canónicas. Sin embargo, las pseudocinases aún regulan varias vías de señalización, haciendo esto usualmente en ausencia de su propia salida catalítica. Para investigar la prevalencia, las relaciones evolutivas y la diversidad biológica de estas pseudoenzimas, realizamos un análisis exhaustivo de secuencias de pseudocinases putativas en proteomas eucariotas, bacterianos y arqueales disponibles. Encontramos que las pseudocinases están presentes en todos los dominios de la vida, y clasificamos casi 30.000 secuencias de pseudocinases eucariotas, 1500 bacterianas y 20 arqueales en 86 familias de pseudocinases, incluyendo \textasciitilde 30 familias que previamente eran desconocidas. Descubrimos una rica variedad de pseudocinases con notables expansiones no solo en animales sino también en plantas, hongos y bacterias, donde las pseudocinases previamente han recibido atención cursiva. Estas expansiones están acompañadas por intercambio de dominios, lo cual sugiere roles para las pseudocinases en inmunidad innata de plantas, interacciones planta-hongo y señalización bacteriana. Mecánicamente, el pliegue ancestral de quinasa ha divergido en muchas formas distintas a través del enriquecimiento de motivos de secuencia únicos para generar nuevas familias de pseudocinases en las cuales el dominio de la quinasa es reutilizado para unión de nucleótidos no canónica o para estabilizar conformaciones de quinasa únicas e inactivas. Además proporcionamos una colección de secuencias de pseudocinases anotadas en la Ontología de Kinasas de Proteína (ProKinO) como un nuevo recurso minable para la comunidad de señalización.",
    url = "https://doi.org/10.1126/scisignal.aav3810",
    doi = "10.1126/scisignal.aav3810",
    openalex = "W2941880204",
    references = "doi101038s4158901800432"
}

Las pseudoenzimas están presentes en muchas, pero no en todas, las familias de enzimas conocidas y carecen de uno o más amino ácidos canónicos conservados que ayudan a definir sus contrapartes catalíticamente activas. Los hallazgos recientes en el campo de las pseudocinases confirman que la reapropiación evolutiva del doblado de proteína quinasa bilobal definido estructuralmente permite que emerjan funciones biológicas distintas, muchas de las cuales dependen del cambio conformacional, en lugar de la catálisis canónica. En este análisis, evaluamos el progreso en la evaluación de varios miembros del 'oscuro' pseudocinoma que son pertinentes para ayudar a impulsar este campo en expansión. Inicialmente, discutimos cómo las adaptaciones en los dominios de receptores de tirosina quinasa de carcinoma hepatocelular productor de eritropoyetina (Eph) dieron lugar a dos pseudocinases de vertebrados, EphA10 y EphB6, en las que las secuencias coevolucionantes generan nuevos motivos que probablemente sean importantes tanto para la unión de nucleótidos como para la señalización independiente de la catálisis. En segundo lugar, discutimos cómo las pseudocinases Tribbles conformacionalmente flexibles, que se han radiado en los vertebrados complejos, controlan aspectos fundamentales de la señalización celular que pueden ser objetivos de pequeñas moléculas covalentes. Finalmente, mostramos cómo las adaptaciones a nivel de especie en la secuencia duplicada de proteína quinasa canónica de histona serina quinasa (PSKH)1 han llevado a la aparición de la pseudocinasa PSKH2, cuyo papel fisiológico sigue siendo misterioso. En conclusión, mostramos cómo los patrones que descubrimos están conservados selectivamente dentro de pseudocinases específicas, y que cuando se modelan junto con quinasas canónicas estrechamente relacionadas, muchas se encuentran ubicadas en regiones funcionalmente importantes del doblado de quinasa conservado. La interrogación de estos patrones será útil para la futura evaluación de estos y otros miembros del no estudiado cinoma humano.

@article{doi101111febs15246,
    author = "Shrestha, Safal y Byrne, Dominic P. y Harris, John A. y Kannan, Natarajan y Eyers, Patrick A.",
    title = "Cataloguing the dead: breathing new life into pseudokinase research",
    year = "2020",
    journal = "FEBS Journal",
    abstract = "Las pseudoenzimas están presentes en muchas, pero no en todas, las familias de enzimas conocidas y carecen de uno o más amino ácidos canónicos conservados que ayudan a definir sus contrapartes catalíticamente activas. Los hallazgos recientes en el campo de las pseudocinases confirman que la reapropiación evolutiva del doblado de proteína quinasa bilobal definido estructuralmente permite que emerjan funciones biológicas distintas, muchas de las cuales dependen del cambio conformacional, en lugar de la catálisis canónica. En este análisis, evaluamos el progreso en la evaluación de varios miembros del 'oscuro' pseudocinoma que son pertinentes para ayudar a impulsar este campo en expansión. Inicialmente, discutimos cómo las adaptaciones en los dominios de receptores de tirosina quinasa de carcinoma hepatocelular productor de eritropoyetina (Eph) dieron lugar a dos pseudocinases de vertebrados, EphA10 y EphB6, en las que las secuencias coevolucionantes generan nuevos motivos que probablemente sean importantes tanto para la unión de nucleótidos como para la señalización independiente de la catálisis. En segundo lugar, discutimos cómo las pseudocinases Tribbles conformacionalmente flexibles, que se han radiado en los vertebrados complejos, controlan aspectos fundamentales de la señalización celular que pueden ser objetivos de pequeñas moléculas covalentes. Finalmente, mostramos cómo las adaptaciones a nivel de especie en la secuencia duplicada de proteína quinasa canónica de histona serina quinasa (PSKH)1 han llevado a la aparición de la pseudocinasa PSKH2, cuyo papel fisiológico sigue siendo misterioso. En conclusión, mostramos cómo los patrones que descubrimos están conservados selectivamente dentro de pseudocinases específicas, y que cuando se modelan junto con quinasas canónicas estrechamente relacionadas, muchas se encuentran ubicadas en regiones funcionalmente importantes del doblado de quinasa conservado. La interrogación de estos patrones será útil para la futura evaluación de estos y otros miembros del no estudiado cinoma humano.",
    url = "https://doi.org/10.1111/febs.15246",
    doi = "10.1111/febs.15246",
    openalex = "W3006367023",
    references = "doi101126scisignalaat9797"
}

El Mundo del ARN es una de las hipótesis más ampliamente aceptadas que explican el origen del sistema genético utilizado por todos los organismos de hoy en día. Propone que el sistema tripartito de ADN, ARN y proteínas fue precedido por uno que consistía únicamente en ARN, el cual almacenaba la información genética y realizaba las funciones moleculares codificadas por dicha información. La investigación actual sobre un posible Mundo del ARN gira en torno a las propiedades catalíticas de las enzimas basadas en ARN, o ribozimas. Mucho antes del descubrimiento de las ribozimas, Harold White propuso que la evidencia de un mundo precursor de ARN podría encontrarse dentro de las proteínas modernas en forma de coenzimas, la mayoría de las cuales contienen bases nitrogenadas o grupos nucleósidos, como la Coenzima A y la S-adenosil metionina, o son en sí mismas nucleótidos, como el ATP y el NADH (un dinucleótido). White sugirió que estas coenzimas habían sido los sitios activos catalíticos de antiguas ribozimas, las cuales transicionaron a sus formas actuales después de que los andamiajes de ribozima circundantes hubieran sido reemplazados por apoenzimas proteicas durante la evolución de la traducción. Desde su propuesta hace cuatro décadas, esta hipótesis revolucionaria ha recibido apoyo de varias disciplinas de investigación diferentes y ha motivado hipótesis similares sobre otras clases de cofactores, más notablemente los cofactores de clústeres de hierro-azufre como restos del entorno geoquímico del origen de la vida. La evidencia de la geoquímica prebiótica, la bioquímica de ribozimas y la biología evolutiva, cada vez más, apoya estas hipótesis. Ciertas coenzimas y cofactores pueden conectar la biología moderna con el pasado y, por lo tanto, pueden proporcionar conocimientos sobre el elusivo y mal registrado período del origen y la evolución temprana de la vida.

@article{doi101007s00239020099884,
    author = "Goldman, Aaron D. y Kaçar, Betül",
    title = "Los cofactores son restos del origen y la evolución temprana de la vida",
    year = "2021",
    journal = "Journal of Molecular Evolution",
    abstract = "El Mundo del ARN es una de las hipótesis más ampliamente aceptadas que explican el origen del sistema genético utilizado por todos los organismos de hoy en día. Propone que el sistema tripartito de ADN, ARN y proteínas fue precedido por uno que consistía únicamente en ARN, el cual almacenaba la información genética y realizaba las funciones moleculares codificadas por dicha información. La investigación actual sobre un posible Mundo del ARN gira en torno a las propiedades catalíticas de las enzimas basadas en ARN, o ribozimas. Mucho antes del descubrimiento de las ribozimas, Harold White propuso que la evidencia de un mundo precursor de ARN podría encontrarse dentro de las proteínas modernas en forma de coenzimas, la mayoría de las cuales contienen bases nitrogenadas o grupos nucleósidos, como la Coenzima A y la S-adenosil metionina, o son en sí mismas nucleótidos, como el ATP y el NADH (un dinucleótido). White sugirió que estas coenzimas habían sido los sitios activos catalíticos de antiguas ribozimas, las cuales transicionaron a sus formas actuales después de que los andamiajes de ribozima circundantes hubieran sido reemplazados por apoenzimas proteicas durante la evolución de la traducción. Desde su propuesta hace cuatro décadas, esta hipótesis revolucionaria ha recibido apoyo de varias disciplinas de investigación diferentes y ha motivado hipótesis similares sobre otras clases de cofactores, más notablemente los cofactores de clústeres de hierro-azufre como restos del entorno geoquímico del origen de la vida. La evidencia de la geoquímica prebiótica, la bioquímica de ribozimas y la biología evolutiva, cada vez más, apoya estas hipótesis. Ciertas coenzimas y cofactores pueden conectar la biología moderna con el pasado y, por lo tanto, pueden proporcionar conocimientos sobre el elusivo y mal registrado período del origen y la evolución temprana de la vida.",
    url = "https://doi.org/10.1007/s00239-020-09988-4",
    doi = "10.1007/s00239-020-09988-4",
    openalex = "W3127613891",
    references = "doi101038216029a0, doi103390life8040046"
}

Este artículo resume los avances técnicos contenidos en la quinta versión principal del paquete de programas de química cuántica Q-Chem, abarcando los desarrollos desde 2015. Una biblioteca completa de funcionales de intercambio-correlación, junto con un conjunto de métodos de muchos cuerpos correlacionados, sigue siendo una característica distintiva del software Q-Chem. Los métodos de muchos cuerpos incluyen variantes novedosas tanto de los enfoques de acoplamiento de clúster como de interacción de configuraciones, junto con métodos basados en la construcción diagramática algebraica y métodos de matriz de densidad reducida variacional. Los métodos destacados en Q-Chem 5 incluyen un conjunto de herramientas para modelar la espectroscopía de niveles internos, métodos para describir resonancias metastables, métodos para calcular espectros vibónicos, el método de orbitales nucleoelectrónicos y varias técnicas diferentes de análisis de descomposición de energía. Se describen capacidades de alto rendimiento que incluyen paralelismo multihilo y soporte para cálculos en unidades de procesamiento gráfico. Q-Chem cuenta con una comunidad de más de 100 desarrolladores académicos activos, y la evolución continua del software se apoya en un modelo de "equipos abiertos" y un diseño cada vez más modular.

@article{doi10106350055522,
    author = "Epifanovsky, Evgeny and Gilbert, Andrew T. B. and Feng, Xintian and Lee, Joonho and Mao, Yuezhi and Mardirossian, Narbe and Pokhilko, Pavel and White, Alec F. and Coons, Marc P. and Dempwolff, Adrian L. and Gan, Zhengting and Hait, Diptarka and Horn, Paul R. and Jacobson, Leif D. and Kaliman, Ilya and Kußmann, Jörg and Lange, Adrian W. and Lao, Ka Un and Levine, Daniel S. and Liu, Jie and McKenzie, Simon C. and Morrison, Adrian F. and Nanda, Kaushik and Plasser, Felix and Rehn, Dirk R. and Vidal, Marta L. and You, Zhi-Qiang and Zhu, Ying and Alam, Bushra and Albrecht, Benjamin and Aldossary, Abdulrahman and Alguire, Ethan and Andersen, Josefine H. and Athavale, Vishikh and Barton, Dennis L. and Begam, Khadiza and Behn, Andrew and Bellonzi, Nicole and Bernard, Yves and Berquist, Eric and Burton, Hugh G. A. and Carreras, Abel and Carter-Fenk, Kevin and Chakraborty, Romit and Chien, Alan D. and Closser, Kristina D. and Cofer-Shabica, D. Vale and Dasgupta, Saswata and de Wergifosse, Marc and Deng, Jia and Diedenhofen, Michael and Do, Hainam and Ehlert, Sebastian and Fang, Po-Tung and Fatehi, Shervin and Feng, Qingguo and Friedhoff, Triet and Gayvert, James R. and Ge, Qinghui and Gidofalvi, Gergely and Goldey, Matthew and Gomes, Joe and González‐Espinoza, Cristina E. and Gulania, Sahil and Gunina, Anastasia O. and Hanson‐Heine, Magnus W. D. and Harbach, Phillip H. P. and Hauser, Andreas and Herbst, Michael F. and Vera, Mario Hernández and Hodecker, Manuel and Holden, Zachary C. and Houck, Shannon E. and Huang, Xunkun and Hui, Kerwin and Huynh, Bang C. and Ivanov, Maxim and Jász, Ádám and Ji, Hyunjun and Jiang, Hanjie and Kaduk, Benjamin and Kähler, Sven and Khistyaev, Kirill and Kim, Jaehoon and Kis, Gergely and Klunzinger, Phil and Koczor-Benda, Zsuzsanna and Koh, Joong Hoon and Kosenkov, Dmytro and Koulias, Laura and Kowalczyk, Tim and Krauter, Caroline M. and Kue, Karl Y. and Kunitsa, Alexander A. and Kus, Thomas and Ladjánszki, István and Landau, Arie and Lawler, Keith V. and Lefrancois, Daniel and Lehtola, Susi",
    title = "Software for the frontiers of quantum chemistry: An overview of developments in the Q-Chem 5 package",
    year = "2021",
    journal = "The Journal of Chemical Physics",
    abstract = {Este artículo resume los avances técnicos contenidos en la quinta versión principal del paquete de programas de química cuántica Q-Chem, abarcando los desarrollos desde 2015. Una biblioteca completa de funcionales de intercambio-correlación, junto con un conjunto de métodos de muchos cuerpos correlacionados, sigue siendo una característica distintiva del software Q-Chem. Los métodos de muchos cuerpos incluyen variantes novedosas tanto de los enfoques de acoplamiento de clúster como de interacción de configuraciones, junto con métodos basados en la construcción diagramática algebraica y métodos de matriz de densidad reducida variacional. Los métodos destacados en Q-Chem 5 incluyen un conjunto de herramientas para modelar la espectroscopía de niveles internos, métodos para describir resonancias metastables, métodos para calcular espectros vibónicos, el método de orbitales nucleoelectrónicos y varias técnicas diferentes de análisis de descomposición de energía. Se describen capacidades de alto rendimiento que incluyen paralelismo multihilo y soporte para cálculos en unidades de procesamiento gráfico. Q-Chem cuenta con una comunidad de más de 100 desarrolladores académicos activos, y la evolución continua del software se apoya en un modelo de "equipos abiertos" y un diseño cada vez más modular.},
    url = "https://doi.org/10.1063/5.0055522",
    doi = "10.1063/5.0055522",
    openalex = "W3193988690",
    references = "doi1010631441359, doi101080002689762014952696"
}

Las serina carboxipeptidasa-like aciltransferasas (SCPL-ATs) desempeñan un papel vital en la diversificación de los metabolitos vegetales. Los flavan-3-oles galoylados se acumulan en gran medida en el té (Camellia sinensis), la uva (Vitis vinifera) y el kiwi (Diospyros kaki). Hasta la fecha, el mecanismo biosintético de estos compuestos permanece desconocido. En este trabajo, informamos que dos parálogos de SCPL-AT están involucrados en la galoylación de flavan-3-oles: CsSCPL4, que contiene el triada catalítica conservada S-D-H, y CsSCPL5, que tiene el triada alternativa T-D-Y. Los datos integrados de plantas transgénicas, enzimas recombinantes y mutaciones génicas mostraron que CsSCPL4 es una aciltransferasa catalítica, mientras que CsSCPL5 es un parálogo acompañante no catalítico (NCCP). La coexpresión de CsSCPL4 y CsSCPL5 es probablemente responsable de la galoylación. Además, los ensayos de pull-down y co-inmunoprecipitación mostraron que CsSCPL4 y CsSCPL5 interactúan, aumentando la estabilidad proteica y promoviendo el procesamiento post-traduccional. Además, los análisis filogenéticos revelaron que sus homólogos coexisten en especies vegetales ricas en flavan-3-oles galoylados o taninos hidrolizables. Los ensayos enzimáticos revelaron aún más la necesidad de la coexpresión de esos homólogos para la actividad de aciltransferasa. El análisis evolutivo reveló que las mutaciones de los residuos catalíticos de CsSCPL5 pueden haber ocurrido hace aproximadamente 10 millones de años. Estos hallazgos muestran que la coexpresión de SCPL-ATs y sus NCCPs contribuye a la acilación de flavan-3-oles en el reino vegetal.

@article{doi101111tpj15782,
    author = "Yao, Shengbo y Liu, Yajun y Zhuang, Juhua y Zhao, Yue y Dai, Xinlong y Jiang, Changjuan y Wang, Zhihui y Jiang, Xiaolan y Zhang, Shuxiang y Qian, Yumei y Tai, Yuling y Wang, Yunsheng y Wang, Haiyan y Xie, De‐Yu y Gao, Liping y Xia, Tao",
    title = "Perspectivas sobre los mecanismos de acilación: coexpresión de serina carboxipeptidasa-like aciltransferasas y sus parálogos no catalíticos acompañantes",
    year = "2022",
    journal = "The Plant Journal",
    abstract = "Las serina carboxipeptidasa-like aciltransferasas (SCPL-ATs) desempeñan un papel vital en la diversificación de los metabolitos vegetales. Los flavan-3-oles galoylados se acumulan en gran medida en el té (Camellia sinensis), la uva (Vitis vinifera) y el kiwi (Diospyros kaki). Hasta la fecha, el mecanismo biosintético de estos compuestos permanece desconocido. En este trabajo, informamos que dos parálogos de SCPL-AT están involucrados en la galoylación de flavan-3-oles: CsSCPL4, que contiene el triada catalítica conservada S-D-H, y CsSCPL5, que tiene el triada alternativa T-D-Y. Los datos integrados de plantas transgénicas, enzimas recombinantes y mutaciones génicas mostraron que CsSCPL4 es una aciltransferasa catalítica, mientras que CsSCPL5 es un parálogo acompañante no catalítico (NCCP). La coexpresión de CsSCPL4 y CsSCPL5 es probablemente responsable de la galoylación. Además, los ensayos de pull-down y co-inmunoprecipitación mostraron que CsSCPL4 y CsSCPL5 interactúan, aumentando la estabilidad proteica y promoviendo el procesamiento post-traduccional. Además, los análisis filogenéticos revelaron que sus homólogos coexisten en especies vegetales ricas en flavan-3-oles galoylados o taninos hidrolizables. Los ensayos enzimáticos revelaron aún más la necesidad de la coexpresión de esos homólogos para la actividad de aciltransferasa. El análisis evolutivo reveló que las mutaciones de los residuos catalíticos de CsSCPL5 pueden haber ocurrido hace aproximadamente 10 millones de años. Estos hallazgos muestran que la coexpresión de SCPL-ATs y sus NCCPs contribuye a la acilación de flavan-3-oles en el reino vegetal.",
    url = "https://doi.org/10.1111/tpj.15782",
    doi = "10.1111/tpj.15782",
    openalex = "W4224217433",
    references = "doi101126scisignalaat9797"
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ConspectusLa notable complejidad de la vida se apoya en las proteínas, sin embargo su diversidad funcional está limitada por el alfabeto químico limitado de 20 aminoácidos canónicos. Aunque la naturaleza supera parcialmente esta restricción mediante procesos no genéticamente codificados como modificaciones postraduccionales o cofactores, estos mecanismos son a menudo difíciles de predecir, controlar e ingeniar. Esta limitación plantea una pregunta fundamental: ¿podemos programar la "edición química" de proteínas para generar nuevas funciones bajo demanda? Para abordar este desafío, nuestro laboratorio se ha dedicado a avanzar en un kit de "edición química de proteínas" integrando la química sintética con la ingeniería de proteínas. Este marco permite la manipulación precisa de proteínas desde residuos individuales hasta dominios funcionales enteros. Perseguimos dos estrategias complementarias: expansión del código genético, que introduce aminoácidos no naturales (UAAs) como nuevos bloques de construcción químicos, y plataformas de evolución dirigida, que generan enzimas de edición de proteínas programables capaces de reescribir secuencias de proteínas.En este Account, delineamos un enfoque multiescala para la edición química de proteínas, que abarca el control a nivel atómico de sitios activos con aminoácidos fotocagados, refinamiento de bolsillos catalíticos usando residuos no canónicos, estabilización covalente de interfaces proteína-proteína a través de cabeceras electrófilas diseñadas, y edición a nivel de dominio habilitada por proteasas evolucionadas.Prospectivamente, mediante la integración sinérgica de diseño químico, codificación genética y evolución dirigida, la edición química de proteínas desbloquea un nuevo nivel de control sobre la función biológica. Este paradigma, que fusiona la precisión de la química sintética con la complejidad de los sistemas vivos, transforma fundamentalmente nuestras capacidades desde meramente observar la vida hasta programarla activamente, con profundas implicaciones para la biomedicina y la biotecnología.

@article{doi101021acsaccounts6c00037,
    author = "Gao, Ziqi y Zhang, Jinpeng y Wang, Jinyu y Wang, Jie",
    title = "Edición química de proteínas: Desde un residuo específico hasta dominios funcionales.",
    year = "2026",
    journal = "Accounts of chemical research",
    abstract = {ConspectusLa notable complejidad de la vida se apoya en las proteínas, sin embargo su diversidad funcional está limitada por el alfabeto químico limitado de 20 aminoácidos canónicos. Aunque la naturaleza supera parcialmente esta restricción mediante procesos no genéticamente codificados como modificaciones postraduccionales o cofactores, estos mecanismos son a menudo difíciles de predecir, controlar e ingeniar. Esta limitación plantea una pregunta fundamental: ¿podemos programar la "edición química" de proteínas para generar nuevas funciones bajo demanda? Para abordar este desafío, nuestro laboratorio se ha dedicado a avanzar en un kit de "edición química de proteínas" integrando la química sintética con la ingeniería de proteínas. Este marco permite la manipulación precisa de proteínas desde residuos individuales hasta dominios funcionales enteros. Perseguimos dos estrategias complementarias: expansión del código genético, que introduce aminoácidos no naturales (UAAs) como nuevos bloques de construcción químicos, y plataformas de evolución dirigida, que generan enzimas de edición de proteínas programables capaces de reescribir secuencias de proteínas.En este Account, delineamos un enfoque multiescala para la edición química de proteínas, que abarca el control a nivel atómico de sitios activos con aminoácidos fotocagados, refinamiento de bolsillos catalíticos usando residuos no canónicos, estabilización covalente de interfaces proteína-proteína a través de cabeceras electrófilas diseñadas, y edición a nivel de dominio habilitada por proteasas evolucionadas.Prospectivamente, mediante la integración sinérgica de diseño químico, codificación genética y evolución dirigida, la edición química de proteínas desbloquea un nuevo nivel de control sobre la función biológica. Este paradigma, que fusiona la precisión de la química sintética con la complejidad de los sistemas vivos, transforma fundamentalmente nuestras capacidades desde meramente observar la vida hasta programarla activamente, con profundas implicaciones para la biomedicina y la biotecnología.},
    url = "https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/41973472/",
    doi = "10.1021/acs.accounts.6c00037",
    openalex = "W7154135829",
    pmid = "41973472",
    references = "doi101002anie200501023, doi101002anie201708408, doi101016jcell201706009, doi101021cr400477t, doi101038343767a0, doi10103835057062, doi101038nature18629, doi101038s41573020001358, doi101038s415860202188x, doi101146annurevbiochem052308105824"
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