ADN

@misc{watson1968the14,
    author = "Watson, J. D",
    title = "The Double Helix",
    year = "1968",
    howpublished = "New York, Antheneum",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Watson, J. D., 1968, The Double Helix: New York, Antheneum.}"
}

@incollection{doi101016b9781483232119500097,
    author = "Jukes, Thomas H. y Cantor, Charles R.",
    title = "Evolución de las Moléculas Proteicas",
    year = "1969",
    booktitle = "Elsevier eBooks",
    url = "https://doi.org/10.1016/b978-1-4832-3211-9.50009-7",
    doi = "10.1016/b978-1-4832-3211-9.50009-7",
    openalex = "W1525734744",
    references = "doi101001jama196603100230164053, doi101016s0021925818969450, doi101016s002192581897184x, doi101021bi00872a016, doi101038171737a0, doi101038202147a0, doi101073pnas316153, doi101073pnas504672, doi101126science147365368, doi101126science1553760279, doi101126science15838051200, doi1023072412074, openalexw2565219170, sarich1967immunological"
}

@article{kohne1972evolution9,
    author = "Kohne, D. E. y Chiscon, J. A. y Hoyer, B. H",
    title = "Evolución de secuencias de ADN de primates",
    year = "1972",
    journal = "Journal of Human Evolution, v. 1, p. 627-644",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Kohne, D. E., Chiscon, J. A., y Hoyer, B. H., 1972, Evolución de secuencias de ADN de primates: Journal of Human Evolution, v. 1, p. 627-644.}"
}

@phdthesis{crick1976a4,
    author = "Crick, F. H. C. y Brenner, S. y Klug, A. y Pieczenik, G",
    title = "Una especulación sobre el origen de la síntesis de proteínas",
    year = "1976",
    publisher = "Origins Life, v. 7, p. 389-397",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Crick, F. H. C., Brenner, S., Klug, A., y Pieczenik, G., 1976, Una especulación sobre el origen de la síntesis de proteínas: Origins Life, v. 7, p. 389-397.}"
}

@misc{crick1981life5,
    author = "Crick, F. J",
    title = "Life Itself",
    year = "1981",
    howpublished = "Its Origin and Nature: New York, Simon and Schuster",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Crick, F. J., 1981, Life Itself: Its Origin and Nature: New York, Simon and Schuster.}"
}

@phdthesis{fox1981a7,
    author = "Fox, S. W",
    title = "Un modelo para la coordinación protocelular de la síntesis de ácidos nucleicos y proteínas, en Kageyama, M., Nakamura, K., Oshima, T., y Uchida, T., eds., Ciencia y Científicos",
    year = "1981",
    publisher = "Tokyo, Japan Science Society Press, p. 39-45",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Fox, S. W., 1981, Un modelo para la coordinación protocelular de la síntesis de ácidos nucleicos y proteínas, en Kageyama, M., Nakamura, K., Oshima, T., y Uchida, T., eds., Ciencia y Científicos: Tokyo, Japan Science Society Press, p. 39-45.}"
}

@misc{crick1982life3,
    author = "Crick, F",
    title = "Life Itself",
    year = "1982",
    howpublished = "Its Origin and Nature: New York, W.W. Norton, 192 p",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Crick, F., 1982, Life Itself: Its Origin and Nature: New York, W.W. Norton, 192 p.}"
}

@phdthesis{follmann1982deoxyribonucleotide6,
    author = "Follmann, H",
    title = "Síntesis de desoxirribonucleótidos y el surgimiento del ADN en la evolución molecular",
    year = "1982",
    publisher = "Naturwissenschaften, v. 69, p. 75-81",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Follmann, H., 1982, Síntesis de desoxirribonucleótidos y el surgimiento del ADN en la evolución molecular: Naturwissenschaften, v. 69, p. 75-81.}"
}

@misc{stebbins1982darwin13,
    author = "Stebbins, G. L",
    title = "Darwin to DNA, Molecules to Humanity",
    year = "1982",
    howpublished = "San Francisco, W. H. Freeman, 491 p",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Stebbins, G. L., 1982, Darwin to DNA, Molecules to Humanity: San Francisco, W. H. Freeman, 491 p.}"
}

@misc{lewin1984dna10,
    author = "Lewin, R",
    title = "El ADN revela sorpresas en el árbol genealógico humano",
    year = "1984",
    howpublished = "Science, v. 226, p. 1179-1182",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Lewin, R., 1984, El ADN revela sorpresas en el árbol genealógico humano: Science, v. 226, p. 1179-1182.}"
}

@misc{lewin1984first11,
    author = "Lewin, R",
    title = "Encontrado el primer catalizador de ADN verdadero",
    year = "1984",
    howpublished = "Science, v. 223, p. 266-267",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Lewin, R., 1984, Encontrado el primer catalizador de ADN verdadero: Science, v. 223, p. 266-267.}"
}

@article{sibley1984the12,
    author = "Sibley, C. y Ahlquist, J",
    title = "La filogenia de los primates homínidos según lo indicado por la hibridación ADN-ADN",
    year = "1984",
    journal = "Journal of Molecular Evolution, v. 20, p. 2-15",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Sibley, C., y Ahlquist, J., 1984, La filogenia de los primates homínidos según lo indicado por la hibridación ADN-ADN: Journal of Molecular Evolution, v. 20, p. 2-15.}"
}

@misc{britten1986rates1,
    author = "Britten, R. J",
    title = "Las tasas de evolución de secuencias de ADN difieren entre grupos taxonómicos",
    year = "1986",
    howpublished = "Science, v. 231, p. 1393-1398",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Britten, R. J., 1986, Las tasas de evolución de secuencias de ADN difieren entre grupos taxonómicos: Science, v. 231, p. 1393-1398.}"
}

@article{ghiselin1986we8,
    author = "Ghiselin, M. T",
    title = "We Are All Contraptions",
    year = "1986",
    journal = "New York Times Book Review, p. 18-19",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Ghiselin, M. T., 1986, We Are All Contraptions: New York Times Book Review, p. 18-19.}"
}

@misc{cann1987mitochondrial2,
    author = "Cann, R. L. y Stoncking, M. y Wilson, A. C",
    title = "ADN mitocondrial y evolución humana",
    year = "1987",
    howpublished = "Nature, v. 325, p. 31-36",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Cann, R. L., Stoncking, M., y Wilson, A. C., 1987, ADN mitocondrial y evolución humana: Nature, v. 325, p. 31-36.}"
}

@article{petkov1989effects,
    author = "Petkov, A. y Todorov, N. y Enev, E. y Oblakov, N. y Demeyer, D.",
    title = "Efectos de la defaunación en la degradabilidad y la síntesis de proteínas en el rumen de ovejas",
    year = "1989",
    journal = "Asian-Australasian Journal of Animal Sciences",
    url = "https://doi.org/10.5713/ajas.1989.469",
    doi = "10.5713/ajas.1989.469",
    number = "3",
    openalex = "W2088633493",
    pages = "469-470",
    volume = "2"
}

@article{doi101038351652a0,
    author = "McDonald, John H. y Kreitman, Martin",
    title = "Evolución adaptativa de proteínas en el locus Adh de Drosophila",
    year = "1991",
    journal = "Nature",
    url = "https://doi.org/10.1038/351652a0",
    doi = "10.1038/351652a0",
    openalex = "W1982603712",
    references = "doi101007bf02984069, doi107312nei92038"
}

Se presenta un modelo basado en codones para la evolución de secuencias de ADN codificantes de proteínas para su uso en la estimación filogenética. Se utiliza un proceso de Markov para describir las sustituciones entre codones. El modelo permite el sesgo de tasa de transición/transversión y el sesgo de uso de codones, y se acomodan las restricciones selectivas a nivel de proteína utilizando las distancias fisicoquímicas entre los aminoácidos codificados por los codones. Los análisis de dos conjuntos de datos sugieren que el nuevo modelo basado en codones puede proporcionar un mejor ajuste a los datos que los modelos basados en nucleótidos y puede producir estimaciones más fiables de ciertas medidas biológicamente importantes, como la razón de tasa de transición/transversión y la razón de tasa de sustitución sinónima/no sinónima.

@article{doi101093oxfordjournalsmolbeva040153,
    author = "Goldman, Nick and Yang, Zefeng",
    title = "A codon-based model of nucleotide substitution for protein-coding DNA sequences.",
    year = "1994",
    journal = "Molecular Biology and Evolution",
    abstract = "A codon-based model for the evolution of protein-coding DNA sequences is presented for use in phylogenetic estimation. A Markov process is used to describe substitutions between codons. Transition/transversion rate bias and codon usage bias are allowed in the model, and selective restraints at the protein level are accommodated using physicochemical distances between the amino acids coded for by the codons. Analyses of two data sets suggest that the new codon-based model can provide a better fit to data than can nucleotide-based models and can produce more reliable estimates of certain biologically important measures such as the transition/transversion rate ratio and the synonymous/nonsynonymous substitution rate ratio.",
    url = "https://doi.org/10.1093/oxfordjournals.molbev.a040153",
    doi = "10.1093/oxfordjournals.molbev.a040153",
    openalex = "W1920973730",
    references = "doi101007bf02407308, doi101093oxfordjournalsmolbeva040343, doi101093oxfordjournalsmolbeva040410"
}

El sitio de unión a nucleótidos (NBS) es un dominio característico de muchos productos de genes de resistencia de plantas. Un número creciente de secuencias codificadoras de NBS se está identificando mediante clonación de genes, amplificación por PCR con cebadores degenerados y proyectos de secuenciación del genoma. El dominio NBS se analizó en 14 genes de resistencia de plantas conocidos y más de 400 homólogos, representando 26 géneros de especies monocotiledóneas, dicotiledóneas y una conífera. Se identificaron dos grupos distintos de secuencias diversas, indicando divergencia durante la evolución y un origen antiguo para estas secuencias. Un grupo estaba compuesto por secuencias que codifican un dominio N-terminal con homología al receptor Toll/Interleukina-1 (TIR), incluyendo los genes de resistencia conocidos, N, M, L6, RPP1 y RPP5. Sorprendentemente, este grupo estaba completamente ausente en especies monocotiledóneas en búsquedas tanto de secuencias genómicas aleatorias como de grandes colecciones de ESTs. Un segundo grupo contenía secuencias de monocotiledóneas y dicotiledóneas, incluyendo los genes de resistencia conocidos, RPS2, RPM1, I2, Mi, Dm3, Pi-B, Xa1, RPP8, RPS5 y Prf. Las firmas de aminoácidos en los motivos conservados que componen el dominio NBS distinguieron claramente estos dos grupos. Se estima que el genoma de Arabidopsis contiene aproximadamente 200 genes que codifican motivos NBS relacionados; las secuencias TIR fueron más abundantes y superaron a las secuencias no TIR en tres veces. Las secuencias NBS de Arabidopsis actualmente en las bases de datos se encuentran en aproximadamente 21 clusters genómicos y 14 loci aislados. Las secuencias codificadoras de NBS pueden ser más prevalentes en el arroz. La amplia distribución de estas secuencias en el reino vegetal y su prevalencia en los genomas de Arabidopsis y arroz indican que son antiguas, diversas y comunes en las plantas. Las inferencias de secuencia sugieren que estos genes codifican una clase novedosa de proteínas de unión a nucleótidos.

@article{doi101046j1365313x1999t01100606x,
    author = "Meyers, Blake C. and Dickerman, Allan W. and Michelmore, Richard W. and Sivaramakrishnan, S. and Sobral, Bruno and Young, Nevin D.",
    title = "Plant disease resistance genes encode members of an ancient and diverse protein family within the nucleotide-binding superfamily",
    year = "1999",
    journal = "The Plant Journal",
    abstract = "El sitio de unión a nucleótidos (NBS) es un dominio característico de muchos productos de genes de resistencia de plantas. Un número creciente de secuencias codificadoras de NBS se está identificando mediante clonación de genes, amplificación por PCR con cebadores degenerados y proyectos de secuenciación del genoma. El dominio NBS se analizó en 14 genes de resistencia de plantas conocidos y más de 400 homólogos, representando 26 géneros de especies monocotiledóneas, dicotiledóneas y una conífera. Se identificaron dos grupos distintos de secuencias diversas, indicando divergencia durante la evolución y un origen antiguo para estas secuencias. Un grupo estaba compuesto por secuencias que codifican un dominio N-terminal con homología al receptor Toll/Interleukina-1 (TIR), incluyendo los genes de resistencia conocidos, N, M, L6, RPP1 y RPP5. Sorprendentemente, este grupo estaba completamente ausente en especies monocotiledóneas en búsquedas tanto de secuencias genómicas aleatorias como de grandes colecciones de ESTs. Un segundo grupo contenía secuencias de monocotiledóneas y dicotiledóneas, incluyendo los genes de resistencia conocidos, RPS2, RPM1, I2, Mi, Dm3, Pi-B, Xa1, RPP8, RPS5 y Prf. Las firmas de aminoácidos en los motivos conservados que componen el dominio NBS distinguieron claramente estos dos grupos. Se estima que el genoma de Arabidopsis contiene aproximadamente 200 genes que codifican motivos NBS relacionados; las secuencias TIR fueron más abundantes y superaron a las secuencias no TIR en tres veces. Las secuencias NBS de Arabidopsis actualmente en las bases de datos se encuentran en aproximadamente 21 clusters genómicos y 14 loci aislados. Las secuencias codificadoras de NBS pueden ser más prevalentes en el arroz. La amplia distribución de estas secuencias en el reino vegetal y su prevalencia en los genomas de Arabidopsis y arroz indican que son antiguas, diversas y comunes en las plantas. Las inferencias de secuencia sugieren que estos genes codifican una clase novedosa de proteínas de unión a nucleótidos.",
    url = "https://doi.org/10.1046/j.1365-313x.1999.t01-1-00606.x",
    doi = "10.1046/j.1365-313x.1999.t01-1-00606.x",
    openalex = "W1989581558"
}

MOTIVACIÓN: Los biólogos moleculares pueden obtener a menudo interesantes perspectivas al alinear un conjunto de secuencias relacionadas de ADN, ARN o proteínas. Tales alineamientos pueden utilizarse para determinar relaciones evolutivas o funcionales. Nuestro interés reside en identificar relaciones funcionales. A menos que las secuencias sean muy similares, es necesario contar con una estrategia específica para medir o puntuar la parentesc de las secuencias alineadas. Si el alineamiento no se conoce, puede determinarse encontrando un alineamiento que optimice el esquema de puntuación. RESULTADOS: Describimos cuatro componentes de nuestro enfoque para determinar alineamientos de múltiples secuencias. En primer lugar, revisamos un esquema de puntuación de verosimilitud logarítmica que llamamos contenido de información. En segundo lugar, describimos dos métodos para estimar el valor P de una puntuación individual de contenido de información: (i) un método que combina una técnica de estadística de grandes desviaciones con cálculos numéricos; (ii) un método que es exclusivamente numérico. En tercer lugar, describimos cómo contamos el número de alineamientos posibles dados la cantidad total de datos de secuencia. Este conteo se multiplica por el valor P para determinar la frecuencia esperada de una puntuación de contenido de información y, por tanto, la significación estadística del alineamiento correspondiente. La significación estadística puede utilizarse para comparar alineamientos de anchuras diferentes y que contienen diferentes números de secuencias. En cuarto lugar, describimos un algoritmo voraz para determinar alineamientos de secuencias funcionalmente relacionadas. Finalmente, probamos la precisión de nuestros cálculos de valor P y damos un ejemplo de uso de nuestro algoritmo para identificar sitios de unión para la proteína CRP de Escherichia coli. DISPONIBILIDAD: Los programas se desarrollaron bajo el sistema operativo UNIX y están disponibles mediante ftp anónimo desde ftp://beagle.colorado.edu/pub/consensus.

@article{doi101093bioinformatics157563,
    author = "Hertz, Gerald Z. y Stormo, Gary D.",
    title = "Identificación de patrones de ADN y proteínas mediante alineamientos estadísticamente significativos de múltiples secuencias.",
    year = "1999",
    journal = "Bioinformatics",
    abstract = "MOTIVACIÓN: Los biólogos moleculares pueden obtener a menudo interesantes perspectivas al alinear un conjunto de secuencias relacionadas de ADN, ARN o proteínas. Tales alineamientos pueden utilizarse para determinar relaciones evolutivas o funcionales. Nuestro interés reside en identificar relaciones funcionales. A menos que las secuencias sean muy similares, es necesario contar con una estrategia específica para medir o puntuar la parentesc de las secuencias alineadas. Si el alineamiento no se conoce, puede determinarse encontrando un alineamiento que optimice el esquema de puntuación. RESULTADOS: Describimos cuatro componentes de nuestro enfoque para determinar alineamientos de múltiples secuencias. En primer lugar, revisamos un esquema de puntuación de verosimilitud logarítmica que llamamos contenido de información. En segundo lugar, describimos dos métodos para estimar el valor P de una puntuación individual de contenido de información: (i) un método que combina una técnica de estadística de grandes desviaciones con cálculos numéricos; (ii) un método que es exclusivamente numérico. En tercer lugar, describimos cómo contamos el número de alineamientos posibles dados la cantidad total de datos de secuencia. Este conteo se multiplica por el valor P para determinar la frecuencia esperada de una puntuación de contenido de información y, por tanto, la significación estadística del alineamiento correspondiente. La significación estadística puede utilizarse para comparar alineamientos de anchuras diferentes y que contienen diferentes números de secuencias. En cuarto lugar, describimos un algoritmo voraz para determinar alineamientos de secuencias funcionalmente relacionadas. Finalmente, probamos la precisión de nuestros cálculos de valor P y damos un ejemplo de uso de nuestro algoritmo para identificar sitios de unión para la proteína CRP de Escherichia coli. DISPONIBILIDAD: Los programas se desarrollaron bajo el sistema operativo UNIX y están disponibles mediante ftp anónimo desde ftp://beagle.colorado.edu/pub/consensus.",
    url = "https://doi.org/10.1093/bioinformatics/15.7.563",
    doi = "10.1093/bioinformatics/15.7.563",
    openalex = "W2003967338"
}

@article{dubertret2001dynamics,
    author = "Dubertret, Benoit y Liu, Shumo y Ouyang, Qi y Libchaber, Albert",
    title = "Dinámica de la interacción ADN-Proteína deducida de la evolución del ADN in vitro",
    year = "2001",
    journal = "Physical Review Letters",
    url = "https://doi.org/10.1103/physrevlett.86.6022",
    doi = "10.1103/physrevlett.86.6022",
    number = "26",
    openalex = "W1980609565",
    pages = "6022-6025",
    volume = "86",
    references = "doi101006jmbi19960406, doi101016s0022283661800727, doi10103873317, doi101073pnas5661891, doi101073pnas581217, doi101073pnas70123581, doi101073pnas80226785, doi101093nar18133739, doi101126science2200121, doi101126science27152531247"
}

Resumen: Se ha desarrollado un programa de software CRANN con el fin de detectar evolución adaptativa en secuencias de ADN codificantes de proteínas. Disponibilidad: CRANN está disponible en http://bioinf.may.ie/crann/ Información suplementaria: CRANN ha sido escrito en el lenguaje de programación C. El código fuente está disponible bajo petición.

@article{creevey2003crann,
    author = "Creevey, C.J. y McInerney, J.O.",
    title = "CRANN: detectando evolución adaptativa en secuencias de ADN codificantes de proteínas",
    year = "2003",
    journal = "Bioinformatics",
    abstract = "Resumen: Se ha desarrollado un programa de software CRANN con el fin de detectar evolución adaptativa en secuencias de ADN codificantes de proteínas. Disponibilidad: CRANN está disponible en http://bioinf.may.ie/crann/ Información suplementaria: CRANN ha sido escrito en el lenguaje de programación C. El código fuente está disponible bajo petición.",
    url = "https://doi.org/10.1093/bioinformatics/btg225",
    doi = "10.1093/bioinformatics/btg225",
    number = "13",
    openalex = "W2104540125",
    pages = "1726-1726",
    volume = "19",
    references = "doi101007bf02407308, doi101016s0378111902010399, doi101038385151a0, doi101093oxfordjournalsmolbeva040343, doi101093oxfordjournalsmolbeva040454"
}

Las secuencias genómicas de múltiples especies han permitido inferencias funcionales a partir de la genómica comparativa. Un objetivo principal es inferir funciones biológicas a partir de la conservación de secuencias de ADN homólogas entre especies. Un segundo objetivo, más difícil, es comprender qué secuencias de ADN funcionales han cambiado con el tiempo y son responsables de las diferencias fenotípicas de las especies. La teoría neutral de la evolución molecular proporciona un marco teórico en el que ambos objetivos pueden ser explícitamente probados. El desarrollo de pruebas estadísticas dentro de este marco ha proporcionado información sobre las fuerzas evolutivas que restringen y, en algunos casos, cambian las secuencias de ADN y los patrones resultantes que emergen. En este artículo, revisamos el trabajo reciente sobre cómo se infieren la restricción funcional y los cambios en la función de las proteínas a partir de datos de polimorfismo y divergencia de proteínas. Relacionamos estos estudios con nuestra comprensión de la teoría neutral y la evolución adaptativa.

@article{doi101146annurevgenom4020303162528,
    author = "Fay, Justin C. y Wu, Chung‐I",
    title = "Divergencia de secuencias, restricción funcional y selección en la evolución de proteínas",
    year = "2003",
    journal = "Annual Review of Genomics and Human Genetics",
    abstract = "Las secuencias genómicas de múltiples especies han permitido inferencias funcionales a partir de la genómica comparativa. Un objetivo principal es inferir funciones biológicas a partir de la conservación de secuencias de ADN homólogas entre especies. Un segundo objetivo, más difícil, es comprender qué secuencias de ADN funcionales han cambiado con el tiempo y son responsables de las diferencias fenotípicas de las especies. La teoría neutral de la evolución molecular proporciona un marco teórico en el que ambos objetivos pueden ser explícitamente probados. El desarrollo de pruebas estadísticas dentro de este marco ha proporcionado información sobre las fuerzas evolutivas que restringen y, en algunos casos, cambian las secuencias de ADN y los patrones resultantes que emergen. En este artículo, revisamos el trabajo reciente sobre cómo se infieren la restricción funcional y los cambios en la función de las proteínas a partir de datos de polimorfismo y divergencia de proteínas. Relacionamos estos estudios con nuestra comprensión de la teoría neutral y la evolución adaptativa.",
    url = "https://doi.org/10.1146/annurev.genom.4.020303.162528",
    doi = "10.1146/annurev.genom.4.020303.162528",
    openalex = "W2115759361",
    references = "doi101016s0378111902010399"
}

PAL2NAL es un servidor web que construye un alineamiento múltiple de codones a partir de las correspondientes secuencias de proteínas alineadas. Tales alineamientos de codones pueden utilizarse para evaluar el tipo y la tasa de sustituciones de nucleótidos en el ADN codificante para una amplia gama de análisis evolutivos, como la identificación de niveles de restricción selectiva actuando sobre genes, o para realizar estudios filogenéticos basados en el ADN. El servidor toma un alineamiento de secuencias de proteínas y las correspondientes secuencias de ADN como entrada. A diferencia de otras aplicaciones existentes, este servidor es capaz de construir alineamientos de codones incluso si la secuencia de ADN de entrada tiene discrepancias con la secuencia de proteínas de entrada, o contiene regiones no traducidas y colas de poliA. El servidor también puede manejar desplazamientos de marco y codones de parada intramarcos en los modelos de entrada, y por lo tanto es adecuado para el análisis de pseudogenes. Otra característica distintiva es que el usuario puede especificar una subregión del alineamiento de entrada para analizar específicamente dominios funcionales o exones de interés. El servidor PAL2NAL está disponible en http://www.bork.embl.de/pal2nal.

@article{doi101093nargkl315,
    author = "Suyama, Mikita y Torrents, David y Bork, Peer",
    title = "PAL2NAL: conversión robusta de alineamientos de secuencias de proteínas en los correspondientes alineamientos de codones",
    year = "2006",
    journal = "Nucleic Acids Research",
    abstract = "PAL2NAL es un servidor web que construye un alineamiento múltiple de codones a partir de las correspondientes secuencias de proteínas alineadas. Tales alineamientos de codones pueden utilizarse para evaluar el tipo y la tasa de sustituciones de nucleótidos en el ADN codificante para una amplia gama de análisis evolutivos, como la identificación de niveles de restricción selectiva actuando sobre genes, o para realizar estudios filogenéticos basados en el ADN. El servidor toma un alineamiento de secuencias de proteínas y las correspondientes secuencias de ADN como entrada. A diferencia de otras aplicaciones existentes, este servidor es capaz de construir alineamientos de codones incluso si la secuencia de ADN de entrada tiene discrepancias con la secuencia de proteínas de entrada, o contiene regiones no traducidas y colas de poliA. El servidor también puede manejar desplazamientos de marco y codones de parada intramarcos en los modelos de entrada, y por lo tanto es adecuado para el análisis de pseudogenes. Otra característica distintiva es que el usuario puede especificar una subregión del alineamiento de entrada para analizar específicamente dominios funcionales o exones de interés. El servidor PAL2NAL está disponible en http://www.bork.embl.de/pal2nal.",
    url = "https://doi.org/10.1093/nar/gkl315",
    doi = "10.1093/nar/gkl315",
    openalex = "W2046183549",
    references = "doi101093oxfordjournalsmolbeva026334"
}

Cinco mutaciones puntuales en un alelo de beta-lactamasas específico aumentan conjuntamente la resistencia bacteriana a un antibiótico clínicamente importante en un factor de aproximadamente 100.000. En principio, la evolución hacia esta beta-lactamasas de alta resistencia podría seguir cualquiera de las 120 trayectorias mutacionales que vinculan estos alelos. Sin embargo, demostramos que 102 de estas trayectorias son inaccesibles a la selección darwiniana y que muchas de las trayectorias restantes tienen probabilidades de realización despreciables, porque cuatro de estas cinco mutaciones no aumentan la resistencia al fármaco en algunas combinaciones. La pleiotropía biofísica generalizada dentro de la beta-lactamasas parece ser la responsable, y dado que tal pleiotropía parece ser una propiedad general de las mutaciones de sentido incorrecto, concluimos que gran parte de la evolución de proteínas estará igualmente restringida. Esto implica que la cinta de proteínas de la vida puede ser en gran parte reproducible e incluso predecible.

@article{doi101126science1123539,
    author = "Weinreich, Daniel y Delaney, Nigel F. y DePristo, Mark A. y Hartl, Daniel L.",
    title = "La evolución darwiniana solo puede seguir muy pocos caminos mutacionales hacia proteínas más aptas",
    year = "2006",
    journal = "Science",
    abstract = "Cinco mutaciones puntuales en un alelo de beta-lactamasas específico aumentan conjuntamente la resistencia bacteriana a un antibiótico clínicamente importante en un factor de aproximadamente 100.000. En principio, la evolución hacia esta beta-lactamasas de alta resistencia podría seguir cualquiera de las 120 trayectorias mutacionales que vinculan estos alelos. Sin embargo, demostramos que 102 de estas trayectorias son inaccesibles a la selección darwiniana y que muchas de las trayectorias restantes tienen probabilidades de realización despreciables, porque cuatro de estas cinco mutaciones no aumentan la resistencia al fármaco en algunas combinaciones. La pleiotropía biofísica generalizada dentro de la beta-lactamasas parece ser la responsable, y dado que tal pleiotropía parece ser una propiedad general de las mutaciones de sentido incorrecto, concluimos que gran parte de la evolución de proteínas estará igualmente restringida. Esto implica que la cinta de proteínas de la vida puede ser en gran parte reproducible e incluso predecible.",
    url = "https://doi.org/10.1126/science.1123539",
    doi = "10.1126/science.1123539",
    openalex = "W2016666153",
    references = "doi101016jdrup200402003, doi101016s002228360200400x, doi101038370389a0, doi101038nrg1523, doi101038nrg1672, doi101042bj2760269, doi101093clinids24supplement1s19, doi101111j155856461984tb00380x, doi1011289781555817886, doi10155404272"
}

Utilizando mediciones de transcriptómica y proteómica con muestras emparejadas, ahora es posible comenzar a comprender el impacto de los programas regulatorios post-transcripcionales en Enterobacteria. En bacterias, la regulación post-transcripcional está mediada por relativamente pocos factores de unión a ARN identificados, incluyendo CsrA, Hfq y SmpB. Una mutación en cualquiera de estos tres genes, csrA, hfq y smpB, en Salmonella está atenuada para la virulencia en ratones e incapaz de sobrevivir en macrófagos. CsrA tiene una especificidad claramente definida basada en la unión a una secuencia específica de ARNm para inhibir la traducción. Sin embargo, las proteínas reguladas por Hfq y SmpB no están tan claramente definidas. Trabajos anteriores identificaron proteínas reguladas por hfq mediante la purificación del complejo ARN-proteína con secuenciación directa de los ARN unidos y encontraron unión a un número sorprendentemente grande de transcritos. En este informe, hemos utilizado proteómica global para identificar directamente las proteínas reguladas por Hfq o SmpB comparando la abundancia de proteínas en el progenitor y el mutante isogénico hfq o smpB. De estas mismas muestras también preparamos ARN para análisis de microarrays para determinar si la alteración de la expresión de proteínas estaba mediada post-transcripcionalmente. Las muestras se analizaron de bacterias cultivadas bajo cuatro condiciones diferentes; dos condiciones de laboratorio y dos que se cree que imitan el ambiente intracelular. Mostramos que los mutantes de hfq y smpB modulan directamente o indirectamente al menos el 20% y el 4% de todas las proteínas posibles de Salmonella, respectivamente, con una correlación limitada entre la transcripción y la expresión de proteínas. Estas proteínas representan un amplio espectro de proteínas de Salmonella necesarias para muchos procesos biológicos, incluyendo la invasión de células hospedadoras, motilidad, metabolismo central, biosíntesis de LPS, sistemas regulatorios de dos componentes y metabolismo de ácidos grasos. Nuestros resultados representan uno de los primeros análisis globales de regulones post-transcripcionales en cualquier organismo y sugieren que la regulación a nivel de traducción es generalizada y juega un papel importante en la regulación de la virulencia y la adaptación ambiental para Salmonella.

@article{doi101371journalpone0004809,
    author = "Ansong, Charles y Yoon, Hyunjin y Porwollik, Steffen y Mottaz-Brewer, Heather M. y Petritis, Brianne y Jaitly, Navdeep y Adkins, Joshua y McClelland, Michael y Heffron, Fred y Smith, Richard",
    title = "Análisis a nivel de sistemas globales de mutantes de delección de Hfq y SmpB en Salmonella: Implicaciones para la virulencia y la traducción global de proteínas",
    year = "2009",
    journal = "PLoS ONE",
    abstract = "Utilizando mediciones de transcriptómica y proteómica con muestras emparejadas, ahora es posible comenzar a comprender el impacto de los programas regulatorios post-transcripcionales en Enterobacteria. En bacterias, la regulación post-transcripcional está mediada por relativamente pocos factores de unión a ARN identificados, incluyendo CsrA, Hfq y SmpB. Una mutación en cualquiera de estos tres genes, csrA, hfq y smpB, en Salmonella está atenuada para la virulencia en ratones e incapaz de sobrevivir en macrófagos. CsrA tiene una especificidad claramente definida basada en la unión a una secuencia específica de ARNm para inhibir la traducción. Sin embargo, las proteínas reguladas por Hfq y SmpB no están tan claramente definidas. Trabajos anteriores identificaron proteínas reguladas por hfq mediante la purificación del complejo ARN-proteína con secuenciación directa de los ARN unidos y encontraron unión a un número sorprendentemente grande de transcritos. En este informe, hemos utilizado proteómica global para identificar directamente las proteínas reguladas por Hfq o SmpB comparando la abundancia de proteínas en el progenitor y el mutante isogénico hfq o smpB. De estas mismas muestras también preparamos ARN para análisis de microarrays para determinar si la alteración de la expresión de proteínas estaba mediada post-transcripcionalmente. Las muestras se analizaron de bacterias cultivadas bajo cuatro condiciones diferentes; dos condiciones de laboratorio y dos que se cree que imitan el ambiente intracelular. Mostramos que los mutantes de hfq y smpB modulan directamente o indirectamente al menos el 20% y el 4% de todas las proteínas posibles de Salmonella, respectivamente, con una correlación limitada entre la transcripción y la expresión de proteínas. Estas proteínas representan un amplio espectro de proteínas de Salmonella necesarias para muchos procesos biológicos, incluyendo la invasión de células hospedadoras, motilidad, metabolismo central, biosíntesis de LPS, sistemas regulatorios de dos componentes y metabolismo de ácidos grasos. Nuestros resultados representan uno de los primeros análisis globales de regulones post-transcripcionales en cualquier organismo y sugieren que la regulación a nivel de traducción es generalizada y juega un papel importante en la regulación de la virulencia y la adaptación ambiental para Salmonella.",
    url = "https://doi.org/10.1371/journal.pone.0004809",
    doi = "10.1371/journal.pone.0004809",
    openalex = "W2076696121",
    references = "doi10103835101614, doi101046j13652958200303313x, doi101073pnas120163297, doi101073pnas83145189, doi101126science2715251990, doi101128mmbr5344504901989, doi101128mr5344504901989, doi101146annurevbiochem691183, doi101146annurevmicro58030603123841, doi101371journalpgen1000163"
}

@article{doi101038nrg3927,
    author = "Packer, Michael S. y Liu, David R.",
    title = "Métodos para la evolución dirigida de proteínas",
    year = "2015",
    journal = "Nature Reviews Genetics",
    url = "https://doi.org/10.1038/nrg3927",
    doi = "10.1038/nrg3927",
    openalex = "W1954202239",
    references = "doi101073pnas91156808, doi101093nar18133739"
}

Las proteínas de resistencia a la mildiuLocusO (MLO) son proteínas integrales de membrana poltópicas que durante mucho tiempo se consideraron específicas de las plantas y principalmente involucradas en las interacciones entre plantas y mildiu polvoroso. Sin embargo, la investigación de la última década ha revelado que las proteínas MLO divergieron en una familia con varios clados cuyos miembros están asociados con diferentes procesos fisiológicos. Proporcionamos un conjunto de datos ampliamente aumentado de secuencias de aminoácidos de MLO, que abarca casi todos los linajes principales de plantas terrestres. Basándonos en este conjunto de datos exhaustivo, definimos siete clados filogenéticos y reconstruimos la evolución probable de la familia MLO en las embriófitas. Además, identificamos varios motivos peptídicos de MLO que están o bien conservados en todas las proteínas MLO o bien confinados a uno o varios clados, apoyando la noción de que la diversificación específica de clado de las funciones de MLO está asociada con motivos de secuencia particulares. En la levadura de panadero, algunos de estos motivos están funcionalmente vinculados al transporte transmembrana (TM) de moléculas orgánicas e iones. Además, intentamos definir el origen evolutivo de la familia MLO y encontramos que proteínas similares a MLO con topologías de membrana altamente diversas están presentes en algas verdes, pero también en las algas rojas (Rhodophyta) distintamente relacionadas, Amoebozoa y Chromalveolata. Finalmente, descubrimos varios casos de eventos de fusión putativos entre proteínas MLO y diferentes tipos de proteínas. Tales proteínas híbridas de tipo piedra Rosetta podrían ser instructivas para el análisis futuro de las funciones potenciales de MLO. Nuestros hallazgos sugieren que MLO es una proteína antigua que posiblemente evolucionó en eucariotas fotosintéticos unicelulares y se consolidó en plantas terrestres con una topología conservada, que comprende siete dominios TM y un C-terminal intrínsecamente desestructurado.

@article{doi101093gbeevw036,
    author = "Kusch, Stefan y Pesch, Lina y Panstruga, Ralph",
    title = "Análisis filogenético exhaustivo arroja luz sobre la diversidad y el origen de la familia de proteínas integrales de membrana MLO",
    year = "2016",
    journal = "Genome Biology and Evolution",
    abstract = "Las proteínas de resistencia a la mildiuLocusO (MLO) son proteínas integrales de membrana poltópicas que durante mucho tiempo se consideraron específicas de las plantas y principalmente involucradas en las interacciones entre plantas y mildiu polvoroso. Sin embargo, la investigación de la última década ha revelado que las proteínas MLO divergieron en una familia con varios clados cuyos miembros están asociados con diferentes procesos fisiológicos. Proporcionamos un conjunto de datos ampliamente aumentado de secuencias de aminoácidos de MLO, que abarca casi todos los linajes principales de plantas terrestres. Basándonos en este conjunto de datos exhaustivo, definimos siete clados filogenéticos y reconstruimos la evolución probable de la familia MLO en las embriófitas. Además, identificamos varios motivos peptídicos de MLO que están o bien conservados en todas las proteínas MLO o bien confinados a uno o varios clados, apoyando la noción de que la diversificación específica de clado de las funciones de MLO está asociada con motivos de secuencia particulares. En la levadura de panadero, algunos de estos motivos están funcionalmente vinculados al transporte transmembrana (TM) de moléculas orgánicas e iones. Además, intentamos definir el origen evolutivo de la familia MLO y encontramos que proteínas similares a MLO con topologías de membrana altamente diversas están presentes en algas verdes, pero también en las algas rojas (Rhodophyta) distintamente relacionadas, Amoebozoa y Chromalveolata. Finalmente, descubrimos varios casos de eventos de fusión putativos entre proteínas MLO y diferentes tipos de proteínas. Tales proteínas híbridas de tipo piedra Rosetta podrían ser instructivas para el análisis futuro de las funciones potenciales de MLO. Nuestros hallazgos sugieren que MLO es una proteína antigua que posiblemente evolucionó en eucariotas fotosintéticos unicelulares y se consolidó en plantas terrestres con una topología conservada, que comprende siete dominios TM y un C-terminal intrínsecamente desestructurado.",
    url = "https://doi.org/10.1093/gbe/evw036",
    doi = "10.1093/gbe/evw036",
    openalex = "W2294763389",
    references = "doi101016jgene200710031"
}

La Proteína A de Replicación (RPA) es una proteína de unión a ADN de cadena simple heterotrimérica con roles esenciales en la replicación del ADN, la recombinación y la reparación, tanto en células eucariotas como arqueales. Mediante el uso de un enfoque integrador que combina tres estructuras cristalinas, cuatro estructuras de criomicroscopía electrónica en complejo con ADN de cadena simple (ssDNA) de diferentes longitudes, caracterizamos extensamente la RPA de Pyrococcus abyssi en diferentes estados. Estas estructuras muestran dos características esenciales conservadas en eucariotas: un núcleo trimérico y un módulo que promueve la unión cooperativa al ssDNA, así como un dominio específico de arqueas recién identificado. Estas estructuras revelan por primera vez cómo el ssDNA se transfiere de un complejo de RPA a otro, y descubren un mecanismo inesperado de autoasociación en tramos de ssDNA. Este trabajo constituye un paso significativo hacia adelante en la comprensión molecular de la estructura y el mecanismo de unión al ADN de la RPA, con implicaciones de gran alcance para la evolución de este factor de replicación primordial en Archaea y Eukarya.

@misc{madru2022dnabinding,
    author = "Madru, Clément y Martinez-Carranza, Markel y Laurent, Sébastien y Alberti, Alessandra C. y Chevreuil, Maelenn y Raynal, Bertrand y Haouz, Ahmed y Le Meur, Rémy A. y Delarue, Marc y Flament, Didier y Krupovic, Mart y Legrand, Pierre y Sauguet, Ludovic",
    title = "Mecanismo de unión al ADN y evolución de la Proteína A de Replicación",
    year = "2022",
    abstract = "La Proteína A de Replicación (RPA) es una proteína de unión a ADN de cadena simple heterotrimérica con roles esenciales en la replicación del ADN, la recombinación y la reparación, tanto en células eucariotas como arqueales. Mediante el uso de un enfoque integrador que combina tres estructuras cristalinas, cuatro estructuras de criomicroscopía electrónica en complejo con ADN de cadena simple (ssDNA) de diferentes longitudes, caracterizamos extensamente la RPA de Pyrococcus abyssi en diferentes estados. Estas estructuras muestran dos características esenciales conservadas en eucariotas: un núcleo trimérico y un módulo que promueve la unión cooperativa al ssDNA, así como un dominio específico de arqueas recién identificado. Estas estructuras revelan por primera vez cómo el ssDNA se transfiere de un complejo de RPA a otro, y descubren un mecanismo inesperado de autoasociación en tramos de ssDNA. Este trabajo constituye un paso significativo hacia adelante en la comprensión molecular de la estructura y el mecanismo de unión al ADN de la RPA, con implicaciones de gran alcance para la evolución de este factor de replicación primordial en Archaea y Eukarya.",
    url = "https://doi.org/10.1101/2022.07.20.500673",
    doi = "10.1101/2022.07.20.500673",
    openalex = "W4286007468",
    references = "doi101002pro3943, doi101016jjmb200705022, doi101038nmeth4169, doi101038s41586021038192, doi101093nargkaa913, doi101107s0021889807021206, doi101107s0108767307043930, doi101107s0907444904019158, doi101107s0907444909047337, doi101107s0907444910007493"
}