Acides aminés

L'évolution de CO2 par réaction des acides aminés a- avec la ninhydrine est caractéristique des groupes C(NH2)COOH et C(NH-CR)COOH, et la mesure du CO2 dégagé offre la procédure la plus précise disponible pour la détermination des acides aminés a- libres dans les matériaux biologiques (1). À pH 2, utilisé pour l'application de la procédure aux filtrats sanguins (2), tous les acides aminés connus pour être produits par l'hydrolyse des protéines donnent des rendements quantitatifs de CO2, sauf la glycine et le tryptophane, qui donnent respectivement 5 et 10 % de moins que la valeur théorique, et la lysine qui donne environ 5 % de plus ((l), Tableau. La méthode plus ancienne à l'acide nitreux (3) et la titration au formaldéhyde de Sgrensen (4, 5) appliquée aux filtrats sanguins incluent les amines aliphatiques autres que les acides aminés, et la proline et l'hydroxyproline ne sont pas déterminées par la méthode à l'acide nitreux. La procédure calorimétrique développée par Folin (6) inclut également les amines aliphatiques autres que les acides aminés (7) ; cependant, Van Slyke et Kirk (5) ont trouvé que lorsqu'elle est appliquée au sang et à l'urine, la méthode colorimétrique donnait des résultats différents de ceux de la titration au formaldéhyde et de la méthode à l'acide nitreux, qui montraient un accord approximatif entre elles. Ni Van Slyke et Kirk (5) ni Re et Potick (8) n'ont pu obtenir par la méthode calorimétrique même une récupération approximative des acides aminés ajoutés. Cependant, une modification récente photo-métrique1 de cette méthode calorimétrique par Frame, Russell, et Wilhelmi (9) et Russell (lo), qui nécessite seulement 0,2 ml de plasma pour les doublons, est simple et rapide, et incorpore des améliorations qui, il semblait, pourraient rendre la méthode suffisamment précise pour de nombreux usages. Le travail décrit ci-dessous a été effectué pour déterminer avec quel degré de précision la procédure photométrique, soit telle que décrite par Frame, Russell, et Wilhehni (9,lO) soit avec des modifications, pourrait être utilisée comme substitut pour * Fellow in the Medical Sciences of the National Research Council. 1 Le terme "photométrique" est ici utilisé pour indiquer la procédure dans laquelle un photomètre mesurant la densité optique est employé, "calorimétrique" pour celle dans laquelle un calorimètre de type Duboscq est utilisé. Le terme "azote photométrique" décrit l'azote déterminé par la procédure photométrique, "azote ninhydrinique" l'azote déterminé par la méthode manométrique ninhydrine-CO:! "L'azote ninhydrinique" est identique à l'"azote carboxyle" utilisé dans certaines publications précédentes.

@article{doi101016s0021925817308748,
    author = "Chinard, Francis P. and Slyke, Donald D. Van",
    title = "COMPARISON OF A MODIFIED FOLIN PHOTOMETRIC PROCEDURE AND THE NINHYDRIN MANOMETRIC METHOD FOR THE DETERMINATION OF AMINO ACID NITROGEN IN PLASMA",
    year = "1947",
    journal = "Journal of Biological Chemistry",
    abstract = {L'évolution de CO2 par réaction des acides aminés a- avec la ninhydrine est caractéristique des groupes C(NH2)COOH et C(NH-CR)COOH, et la mesure du CO2 dégagé offre la procédure la plus précise disponible pour la détermination des acides aminés a- libres dans les matériaux biologiques (1). À pH 2, utilisé pour l'application de la procédure aux filtrats sanguins (2), tous les acides aminés connus pour être produits par l'hydrolyse des protéines donnent des rendements quantitatifs de CO2, sauf la glycine et le tryptophane, qui donnent respectivement 5 et 10 % de moins que la valeur théorique, et la lysine qui donne environ 5 % de plus ((l), Tableau. La méthode plus ancienne à l'acide nitreux (3) et la titration au formaldéhyde de Sgrensen (4, 5) appliquée aux filtrats sanguins incluent les amines aliphatiques autres que les acides aminés, et la proline et l'hydroxyproline ne sont pas déterminées par la méthode à l'acide nitreux. La procédure calorimétrique développée par Folin (6) inclut également les amines aliphatiques autres que les acides aminés (7) ; cependant, Van Slyke et Kirk (5) ont trouvé que lorsqu'elle est appliquée au sang et à l'urine, la méthode colorimétrique donnait des résultats différents de ceux de la titration au formaldéhyde et de la méthode à l'acide nitreux, qui montraient un accord approximatif entre elles. Ni Van Slyke et Kirk (5) ni Re et Potick (8) n'ont pu obtenir par la méthode calorimétrique même une récupération approximative des acides aminés ajoutés. Cependant, une modification récente photo-métrique1 de cette méthode calorimétrique par Frame, Russell, et Wilhelmi (9) et Russell (lo), qui nécessite seulement 0,2 ml de plasma pour les doublons, est simple et rapide, et incorpore des améliorations qui, il semblait, pourraient rendre la méthode suffisamment précise pour de nombreux usages. Le travail décrit ci-dessous a été effectué pour déterminer avec quel degré de précision la procédure photométrique, soit telle que décrite par Frame, Russell, et Wilhehni (9,lO) soit avec des modifications, pourrait être utilisée comme substitut pour * Fellow in the Medical Sciences of the National Research Council. 1 Le terme "photométrique" est ici utilisé pour indiquer la procédure dans laquelle un photomètre mesurant la densité optique est employé, "calorimétrique" pour celle dans laquelle un calorimètre de type Duboscq est utilisé. Le terme "azote photométrique" décrit l'azote déterminé par la procédure photométrique, "azote ninhydrinique" l'azote déterminé par la méthode manométrique ninhydrine-CO:! "L'azote ninhydrinique" est identique à l'"azote carboxyle" utilisé dans certaines publications précédentes.},
    url = "https://doi.org/10.1016/s0021-9258(17)30874-8",
    doi = "10.1016/s0021-9258(17)30874-8",
    openalex = "W16996449"
}

Certaines propriétés et les compositions en acides aminés des histones du thymus de veau, du foie de veau, des érythrocytes de poulet et d'un matériel semblable à une protamine isolé du sperme de coq ont été décrites. Les compositions en acides aminés des histones étaient assez similaires, sauf qu'aucune méthionine n'a été trouvée dans l'histone des érythrocytes de poulet. Chez le poulet, les histones se trouvent dans les chromosomes somatiques et les protamines dans les chromosomes du sperme. Cela montre que de grandes variations dans la composition des chromosomes peuvent exister au sein d'un organisme. L'histone est digérée par la pepsine tant lorsqu'elle est isolée que lorsqu'elle se trouve dans le chromosome.

@article{doi101085jgp344439,
    author = "Daly, Marie M. and Mirsky, A. E. and Ris, Hans",
    title = "THE AMINO ACID COMPOSITION AND SOME PROPERTIES OF HISTONES",
    year = "1951",
    journal = "The Journal of General Physiology",
    abstract = "Certaines propriétés et les compositions en acides aminés des histones du thymus de veau, du foie de veau, des érythrocytes de poulet et d'un matériel semblable à une protamine isolé du sperme de coq ont été décrites. Les compositions en acides aminés des histones étaient assez similaires, sauf qu'aucune méthionine n'a été trouvée dans l'histone des érythrocytes de poulet. Chez le poulet, les histones se trouvent dans les chromosomes somatiques et les protamines dans les chromosomes du sperme. Cela montre que de grandes variations dans la composition des chromosomes peuvent exister au sein d'un organisme. L'histone est digérée par la pepsine tant lorsqu'elle est isolée que lorsqu'elle se trouve dans le chromosome.",
    url = "https://doi.org/10.1085/jgp.34.4.439",
    doi = "10.1085/jgp.34.4.439",
    openalex = "W2053971733"
}

La teneur en acides aminés de l'urine de cinq cystinuriques a été déterminée en utilisant la chromatographie sur colonnes de résine échangeuse d'ions, Dowex-50. Dans tous les cas, la quantité d'arginine, de lysine, d'ornithine et de cystine a été trouvée être de 50 à 100 fois supérieure au niveau normal. La quantité d'isoleucine était environ deux fois supérieure à la normale, tandis que la production de tauroine était diminuée à environ 1/3 ou moins de la normale. Tous les autres constituants positifs à la ninhydrine étaient dans la plage normale. Il est particulièrement frappant que l'excrétion molaire relative d'ornithine, de cystine, d'arginine et de lysine, qui a été trouvée être d'environ 1:1:2:4, est très similaire d'un sujet à l'autre malgré la nature hétérogène des données de cas et l'absence de tout contrôle alimentaire. Les résultats suggèrent l'hypothèse que la cystinurie implique un défaut enzymatique qui affecte simultanément à certains sites (probablement le rein) une phase du métabolisme de l'arginine, de la lysine, de l'ornithine et des acides aminés soufrés, et peut-être aussi de l'isoleucine et de la tauroine.

@article{doi103181003797277819189,
    author = "Stein, William H.",
    title = "Excrétion d'acides aminés dans la cystinurie",
    year = "1951",
    journal = "Experimental Biology and Medicine",
    abstract = "La teneur en acides aminés de l'urine de cinq cystinuriques a été déterminée en utilisant la chromatographie sur colonnes de résine échangeuse d'ions, Dowex-50. Dans tous les cas, la quantité d'arginine, de lysine, d'ornithine et de cystine a été trouvée être de 50 à 100 fois supérieure au niveau normal. La quantité d'isoleucine était environ deux fois supérieure à la normale, tandis que la production de tauroine était diminuée à environ 1/3 ou moins de la normale. Tous les autres constituants positifs à la ninhydrine étaient dans la plage normale. Il est particulièrement frappant que l'excrétion molaire relative d'ornithine, de cystine, d'arginine et de lysine, qui a été trouvée être d'environ 1:1:2:4, est très similaire d'un sujet à l'autre malgré la nature hétérogène des données de cas et l'absence de tout contrôle alimentaire. Les résultats suggèrent l'hypothèse que la cystinurie implique un défaut enzymatique qui affecte simultanément à certains sites (probablement le rein) une phase du métabolisme de l'arginine, de la lysine, de l'ornithine et des acides aminés soufrés, et peut-être aussi de l'isoleucine et de la tauroine.",
    url = "https://doi.org/10.3181/00379727-78-19189",
    doi = "10.3181/00379727-78-19189",
    openalex = "W2329976837"
}

Un réactif modifié au ninhydrine pour la détermination photométrique des acides aminés et composés associés, Un réactif modifié au ninhydrine pour la détermination photométrique des acides aminés et composés associés, مرکز فناوری اطلاعات و اطلاع رسانی کشاورزی

@article{doi101016s0021925818711782,
    author = "Moore, Stanford et Stein, William H.",
    title = "UN RÉACTIF MODIFIÉ AU NINHYDRINE POUR LA DÉTERMINATION PHOTOMÉTRIQUE DES ACIDES AMINÉS ET COMPOSÉS ASSOCIÉS",
    year = "1954",
    journal = "Journal of Biological Chemistry",
    abstract = "Un réactif modifié au ninhydrine pour la détermination photométrique des acides aminés et composés associés, Un réactif modifié au ninhydrine pour la détermination photométrique des acides aminés et composés associés, مرکز فناوری اطلاعات و اطلاع رسانی کشاورزی",
    url = "https://doi.org/10.1016/s0021-9258(18)71178-2",
    doi = "10.1016/s0021-9258(18)71178-2",
    openalex = "W1511235377",
    references = "doi101016s0021925818510346, doi101016s0021925818711770"
}

hyde, mais les erreurs les plus graves surviennent lorsque de petites quantités de sucre aminé sont estimées en présence

@article{doi101042bj0610589,
    author = "Eastoe, J.E.",
    title = "La composition en acides aminés du collagène et de la gélatine mammaliens",
    year = "1955",
    journal = "Biochemical Journal",
    abstract = "hyde, mais les erreurs les plus graves surviennent lorsque de petites quantités de sucre aminé sont estimées en présence",
    url = "https://doi.org/10.1042/bj0610589",
    doi = "10.1042/bj0610589",
    openalex = "W2344589655",
    references = "doi101016s0021925818711812, doi101016s0021925819777916"
}

@article{doi101021ac60139a006,
    author = "Spackman, D. et Stein, William H. et Moore, Stanford",
    title = "Automatic Recording Apparatus for Use in Chromatography of Amino Acids",
    year = "1958",
    journal = "Analytical Chemistry",
    url = "https://doi.org/10.1021/ac60139a006",
    doi = "10.1021/ac60139a006",
    openalex = "W2017470279",
    references = "doi101016s0021925818510346, doi101016s0021925818649385, doi101016s0021925818704936, doi101016s0021925818711770, doi101016s0021925818711794, doi101016s0021925818711800, doi101016s0021925818711812, doi101016s0021925818713471, doi101016s0021925819777916, doi101021ac60139a005"
}

@article{fox1958thermal,
    author = "Fox, Sidney W. et Harada, Kaoru",
    title = "Copolymérisation thermique d'acides aminés en un produit ressemblant à une protéine",
    year = "1958",
    journal = "Science",
    url = "https://doi.org/10.1126/science.128.3333.1214",
    doi = "10.1126/science.128.3333.1214",
    number = "3333",
    pages = "1214-1214",
    volume = "128"
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@misc{fox1958thermal3,
    author = "Fox, S. W. et Harada, K",
    title = "Copolymérisation thermique d'acides aminés en un produit ressemblant à une protéine",
    year = "1958",
    howpublished = "Science, v. 128, p. 1214",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Fox, S. W., et Harada, K., 1958, Copolymérisation thermique d'acides aminés en un produit ressemblant à une protéine : Science, v. 128, p. 1214.}"
}

@article{doi101007bf02301336,
    author = "Fox, Sidney W. et Harada, Kaoru et Vegotsky, Allen",
    title = "Polymérisation thermique des acides aminés et une théorie des origines biochimiques",
    year = "1959",
    journal = "Cellular and Molecular Life Sciences",
    url = "https://doi.org/10.1007/bf02301336",
    doi = "10.1007/bf02301336",
    openalex = "W2035600603",
    references = "doi101007bf02160390, doi1010160006300253901413, doi101016s0065323308605033, doi101021ja01544a027, doi101021ja01639a083, doi101039jr9560001444, doi101111j174966321936tb56976x, doi101111j174966321957tb49669x, doi101126science1243228923, doi105059yukigoseikyokaishi141"
}

@article{doi1010160003986160904185,
    author = "Harada, Kaoru et Fox, Sidney W.",
    title = "La copolymérisation thermique de l'acide aspartique et de l'acide glutamique",
    year = "1960",
    journal = "Archives of Biochemistry and Biophysics",
    url = "https://doi.org/10.1016/0003-9861(60)90418-5",
    doi = "10.1016/0003-9861(60)90418-5",
    openalex = "W2000538650",
    references = "doi101007bf00584166, doi101007bf00646968, doi101007bf02165821, doi101016s0065323308605033, doi101021ed034p472, doi101021ja01544a027, doi101021ja01546a042, doi101039jr9560001444, doi105059yukigoseikyokaishi141, fox1958thermal"
}

@article{doi101021ja01499a069,
    author = "Fox, Sidney W. et Harada, Kaoru",
    title = "La Copolymérisation Thermique des Acides Aminés Communs aux Protéines 1",
    year = "1960",
    journal = "Journal of the American Chemical Society",
    url = "https://doi.org/10.1021/ja01499a069",
    doi = "10.1021/ja01499a069",
    openalex = "W2318108904"
}

Article de journal SUR LA PRÉPARATION ET LES PROPRIÉTÉS DES ACIDES AMINÉS ET DES PEPTIDES 2,4,6-TRINITROPHÉNYLIQUES Accéder TSUNEO OKUYAMA, TSUNEO OKUYAMA Faculté des Sciences Département de chimie, Université métropolitaine de TokyoTokyo Rechercher d'autres travaux de cet auteur sur : Oxford Academic PubMed Google Scholar KAZUO SATAKE KAZUO SATAKE Faculté des Sciences Département de chimie, Université métropolitaine de TokyoTokyo Rechercher d'autres travaux de cet auteur sur : Oxford Academic PubMed Google Scholar The Journal of Biochemistry, Volume 47, Issue 4, 25 avril 1960, Pages 454–466, https://doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a127083 Publié : 25 avril 1960 Historique de l'article Reçu : 30 septembre 1959 Publié : 25 avril 1960

@article{doi101093oxfordjournalsjbchema127083,
    author = "Okuyama, Tsuneo et Satake, Kazuo",
    title = "SUR LA PRÉPARATION ET LES PROPRIÉTÉS DES ACIDES AMINÉS ET DES PEPTIDES 2,4,6-TRINITROPHÉNYLIQUES*",
    year = "1960",
    journal = "The Journal of Biochemistry",
    abstract = "Article de journal SUR LA PRÉPARATION ET LES PROPRIÉTÉS DES ACIDES AMINÉS ET DES PEPTIDES 2,4,6-TRINITROPHÉNYLIQUES Accéder TSUNEO OKUYAMA, TSUNEO OKUYAMA Faculté des Sciences Département de chimie, Université métropolitaine de TokyoTokyo Rechercher d'autres travaux de cet auteur sur : Oxford Academic PubMed Google Scholar KAZUO SATAKE KAZUO SATAKE Faculté des Sciences Département de chimie, Université métropolitaine de TokyoTokyo Rechercher d'autres travaux de cet auteur sur : Oxford Academic PubMed Google Scholar The Journal of Biochemistry, Volume 47, Issue 4, 25 avril 1960, Pages 454–466, https://doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a127083 Publié : 25 avril 1960 Historique de l'article Reçu : 30 septembre 1959 Publié : 25 avril 1960",
    url = "https://doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a127083",
    doi = "10.1093/oxfordjournals.jbchem.a127083",
    openalex = "W1877845887"
}

Article de journal DÉTERMINATION SPECTROPHOTOMÉTRIQUE DES AMINES, ACIDES AMINÉS ET PEPTIDES AVEC L'ACIDE 2,4,6-TRINITROBENZÈNE 1-SULFONIQUE Accéder KAZUO SATAKE, KAZUO SATAKE Faculté des Sciences Département de chimie, Université métropolitaine de TokyoTokyo Rechercher d'autres travaux de cet auteur sur : Oxford Academic PubMed Google Scholar TSUNEO OKUYAMA, TSUNEO OKUYAMA Faculté des Sciences Département de chimie, Université métropolitaine de TokyoTokyo Rechercher d'autres travaux de cet auteur sur : Oxford Academic PubMed Google Scholar MOCHIHIKO OHASHI, MOCHIHIKO OHASHI Faculté des Sciences Département de chimie, Université métropolitaine de TokyoTokyo Rechercher d'autres travaux de cet auteur sur : Oxford Academic PubMed Google Scholar TOMOTAKA SHINODA TOMOTAKA SHINODA Faculté des Sciences Département de chimie, Université métropolitaine de TokyoTokyo Rechercher d'autres travaux de cet auteur sur : Oxford Academic PubMed Google Scholar The Journal of Biochemistry, Volume 47, Issue 5, 25 mai 1960, Pages 654–660, https://doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a127107 Publié : 25 mai 1960 Historique de l'article Reçu : 16 novembre 1959 Publié : 25 mai 1960

@article{doi101093oxfordjournalsjbchema127107,
    author = "Satake, Kazuo et Okuyama, Tsuneo et Ohashi, Mochihiko et Shinoda, Tomotaka",
    title = "DÉTERMINATION SPECTROPHOTOMÉTRIQUE DES AMINES, ACIDES AMINÉS ET PEPTIDES AVEC L'ACIDE 2,4,6-TRINITROBENZÈNE 1-SULFONIQUE*",
    year = "1960",
    journal = "The Journal of Biochemistry",
    abstract = "Article de journal DÉTERMINATION SPECTROPHOTOMÉTRIQUE DES AMINES, ACIDES AMINÉS ET PEPTIDES AVEC L'ACIDE 2,4,6-TRINITROBENZÈNE 1-SULFONIQUE Accéder KAZUO SATAKE, KAZUO SATAKE Faculté des Sciences Département de chimie, Université métropolitaine de TokyoTokyo Rechercher d'autres travaux de cet auteur sur : Oxford Academic PubMed Google Scholar TSUNEO OKUYAMA, TSUNEO OKUYAMA Faculté des Sciences Département de chimie, Université métropolitaine de TokyoTokyo Rechercher d'autres travaux de cet auteur sur : Oxford Academic PubMed Google Scholar MOCHIHIKO OHASHI, MOCHIHIKO OHASHI Faculté des Sciences Département de chimie, Université métropolitaine de TokyoTokyo Rechercher d'autres travaux de cet auteur sur : Oxford Academic PubMed Google Scholar TOMOTAKA SHINODA TOMOTAKA SHINODA Faculté des Sciences Département de chimie, Université métropolitaine de TokyoTokyo Rechercher d'autres travaux de cet auteur sur : Oxford Academic PubMed Google Scholar The Journal of Biochemistry, Volume 47, Issue 5, 25 mai 1960, Pages 654–660, https://doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a127107 Publié : 25 mai 1960 Historique de l'article Reçu : 16 novembre 1959 Publié : 25 mai 1960",
    url = "https://doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a127107",
    doi = "10.1093/oxfordjournals.jbchem.a127107",
    openalex = "W1772093770"
}

@article{fox1960thermal,
    author = "Fox, Sidney W. et Harada, Kaoru",
    title = "Copolymérisation thermique d'acides aminés en présence d'acide phosphorique",
    year = "1960",
    journal = "Archives of Biochemistry and Biophysics",
    url = "https://doi.org/10.1016/0003-9861(60)90419-7",
    doi = "10.1016/0003-9861(60)90419-7",
    number = "2",
    pages = "281-285",
    volume = "86"
}

@book{fox1962the5,
    author = "Fox, S. W. et Harada, K. et Rohlfing, D. L",
    title = "La copolymérisation thermique des acides -aminés, dans Stahmann, M. A., éd., Polyacides aminés, Polypeptides et Protéines",
    year = "1962",
    publisher = "Madison, Wisconsin, University of Wisconsin Press, p. 47-54",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Fox, S. W., Harada, K., et Rohlfing, D. L., 1962, La copolymérisation thermique des acides -aminés, dans Stahmann, M. A., éd., Polyacides aminés, Polypeptides et Protéines : Madison, Wisconsin, University of Wisconsin Press, p. 47-54.}"
}

@article{fox1963effects8,
    author = "Fox, S. W. et Yuyama, S",
    title = "Effets du colorant de Gram sur les microsphères issues de polyacides aminés thermiques",
    year = "1963",
    journal = "Journal of Bacteriology, v. 85, p. 279-283",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Fox, S. W., et Yuyama, S., 1963, Effets du colorant de Gram sur les microsphères issues de polyacides aminés thermiques : Journal of Bacteriology, v. 85, p. 279-283.}"
}

@misc{fox1964thermal1,
    author = "Fox, S. W",
    title = "Polymérisation thermique des acides aminés et production de microparticules formées sur la lave",
    year = "1964",
    howpublished = "Nature, v. 201, p. 336-337",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Fox, S. W., 1964, Polymérisation thermique des acides aminés et production de microparticules formées sur la lave: Nature, v. 201, p. 336-337.}"
}

@book{harada1965thermal10,
    author = "Harada, K. et Fox, S. W",
    title = "Polycondensation thermique des acides aminés libres avec l'acide polyphosphatique, dans Fox, S. W., éd., The Origins of Prebiological Systems",
    year = "1965",
    publisher = "New York, Academic Press, p. 289-308",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Harada, K., et Fox, S. W., 1965, Polycondensation thermique des acides aminés libres avec l'acide polyphosphatique, dans Fox, S. W., éd., The Origins of Prebiological Systems : New York, Academic Press, p. 289-308.}"
}

@misc{fox1966simulation6,
    author = "Fox, S. W. et Joseph, D. et McCauley, R. J. et Windsor, C. R. et Yuyama, S",
    title = "Simulation de la morphologie et du comportement des organismes par des polyacides aminés synthétiques, dans Brown, A. H., et Florkin, M., éd., Life Sciences and Space Research",
    year = "1966",
    howpublished = "Washington, D.C., Spartan Books, v. IV, p. 111-120",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Fox, S. W., Joseph, D., McCauley, R. J., Windsor, C. R., et Yuyama, S., 1966, Simulation de la morphologie et du comportement des organismes par des polyacides aminés synthétiques, dans Brown, A. H., et Florkin, M., éd., Life Sciences and Space Research: Washington, D.C., Spartan Books, v. IV, p. 111-120.}"
}

@misc{hayakawa1967copolymerization11,
    author = "Hayakawa, T. et Windsor, C. R. et Fox, S. W",
    title = "Copolymérisation des anhydrides de Leuchs des dix-huit acides aminés communs aux protéines",
    year = "1967",
    howpublished = "Archives of Biochemistry and Biophysiology, v. 118, p. 265-272",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Hayakawa, T., Windsor, C. R., et Fox, S. W., 1967, Copolymerization of the Leuchs anhydrides of the eighteen amino acids common to protein: Archives of Biochemistry and Biophysiology, v. 118, p. 265-272.}"
}

@misc{rohlfing1967the19,
    author = "Rohlfing, D. L",
    title = "La décarboxylation catalytique de l'acide oxaloacétique par des poly--acides aminés préparés thermiquement",
    year = "1967",
    howpublished = "Archives of Biochemistry and Biophysiology, v. 118, p. 468-474",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Rohlfing, D. L., 1967, La décarboxylation catalytique de l'acide oxaloacétique par des poly--acides aminés préparés thermiquement: Archives of Biochemistry and Biophysiology, v. 118, p. 468-474.}"
}

@misc{rohlfing1967the21,
    author = "Rohlfing, D. L. et Fox, S. W",
    title = "L'activité catalytique des acides polyanhydro--aminés thermiques pour l'hydrolyse de l'acétate de p-nitrophényle",
    year = "1967",
    howpublished = "Archives of Biochemistry and Biophysiology, v. 118, p. 127-132",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Rohlfing, D. L., et Fox, S. W., 1967, L'activité catalytique des acides polyanhydro--aminés thermiques pour l'hydrolyse de l'acétate de p-nitrophényle : Archives of Biochemistry and Biophysiology, v. 118, p. 127-132.}"
}

@misc{rohlfing1967thermal18,
    author = "Rohlfing, D. L",
    title = "Acides aminés polythermiques contenant de faibles proportions d'acide aspartique",
    year = "1967",
    howpublished = "Nature, v. 216, p. 657-659",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Rohlfing, D. L., 1967, Acides aminés polythermiques contenant de faibles proportions d'acide aspartique: Nature, v. 216, p. 657-659.}"
}

@misc{usdin1967inhibition23,
    author = "Usdin, V. R. et Mitz, M. A. et Killos, P. J",
    title = "Inhibition et réactivation de l'activité catalytique d'un copolymère d'acides aminés thermiques",
    year = "1967",
    howpublished = "Archives of Biochemistry and Biophysiology, v. 122, p. 258-261",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Usdin, V. R., Mitz, M. A., et Killos, P. J., 1967, Inhibition et réactivation de l'activité catalytique d'un copolymère d'acides aminés thermiques : Archives of Biochemistry and Biophysiology, v. 122, p. 258-261.}"
}

Résumé Le méthylcélosolve (l'éther monométhylé du glycol éthylique) a été largement utilisé comme solvant organique dans les réactifs à la ninhydrine pour l'analyse des acides aminés ; il possède cependant des propriétés désavantageuses pour un réactif destiné à une utilisation courante. Le solvant est toxique et il est difficile de maintenir l'éther exempt de peroxydes. Des efforts continus visant à trouver un substitut chimiquement préférable et relativement non toxique au méthylcélosolve ont conduit à des expériences avec le diméthylsulfoxyde, qui s'est révélé être un meilleur solvant pour la forme réduite de la ninhydrine (hydrindantine) que le méthylcélosolve. Le diméthylsulfoxyde peut remplacer ce dernier, volume pour volume, dans un mélange de réactif à la ninhydrine offrant des performances égales et une stabilité améliorée. Le résultat est une solution de ninhydrine-hydrindantine dans 75 % de diméthylsulfoxyde et 25 % de tampon d'acétate de lithium 4 m à pH 5,2. Ce type de mélange, avec des concentrations appropriées d'hydrindantine, est recommandé pour remplacer les réactifs contenant du méthylcélosolve dans la détermination quantitative des acides aminés par analyseurs automatiques et par la méthode manuelle à la ninhydrine.

@article{doi101016s0021925818944881,
    author = "Moore, Shannon J.",
    title = "Analyse des acides aminés : le diméthylsulfoxyde aqueux comme solvant pour la réaction à la ninhydrine",
    year = "1968",
    journal = "Journal of Biological Chemistry",
    abstract = "Résumé Le méthylcélosolve (l'éther monométhylé du glycol éthylique) a été largement utilisé comme solvant organique dans les réactifs à la ninhydrine pour l'analyse des acides aminés ; il possède cependant des propriétés désavantageuses pour un réactif destiné à une utilisation courante. Le solvant est toxique et il est difficile de maintenir l'éther exempt de peroxydes. Des efforts continus visant à trouver un substitut chimiquement préférable et relativement non toxique au méthylcélosolve ont conduit à des expériences avec le diméthylsulfoxyde, qui s'est révélé être un meilleur solvant pour la forme réduite de la ninhydrine (hydrindantine) que le méthylcélosolve. Le diméthylsulfoxyde peut remplacer ce dernier, volume pour volume, dans un mélange de réactif à la ninhydrine offrant des performances égales et une stabilité améliorée. Le résultat est une solution de ninhydrine-hydrindantine dans 75\% de diméthylsulfoxyde et 25\% de tampon d'acétate de lithium 4 m à pH 5,2. Ce type de mélange, avec des concentrations appropriées d'hydrindantine, est recommandé pour remplacer les réactifs contenant du méthylcélosolve dans la détermination quantitative des acides aminés par analyseurs automatiques et par la méthode manuelle à la ninhydrine.",
    url = "https://doi.org/10.1016/s0021-9258(18)94488-1",
    doi = "10.1016/s0021-9258(18)94488-1",
    openalex = "W1501912047",
    references = "doi101016s0021925818510346, doi101021ac60139a005"
}

@misc{fox1968melanocytestimulating7,
    author = "Fox, S. W. et Wang, C.-T",
    title = "Activité de l'hormone stimulant les mélanocytes sur les propriétés thermiques des acides aminés -",
    year = "1968",
    howpublished = "Science, v. 160, p. 547-548",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Fox, S. W., et Wang, C.-T., 1968, Activité de l'hormone stimulant les mélanocytes sur les propriétés thermiques des acides aminés -: Science, v. 160, p. 547-548.}"
}

@misc{oshima1968the17,
    author = "Oshima, T",
    title = "Hydrolyse catalytique des liaisons esters phosphatés par les polymères thermiques d'acides aminés",
    year = "1968",
    howpublished = "Archives of Biochemistry and Biophysiology, v. 126, p. 478-485",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Oshima, T., 1968, Hydrolyse catalytique des liaisons esters phosphatés par les polymères thermiques d'acides aminés: Archives of Biochemistry and Biophysiology, v. 126, p. 478-485.}"
}

La formation simultanée des adénylates des 18 acides aminés communs aux protéines, suivie d'une cocondensation, a permis d'obtenir des polymères contenant tous ces acides aminés. La condensation s'est produite rapidement à température ambiante au-dessus d'un pH de 7. Les acides aminés activés ont été réagis avec des polyacides aminés alpha-anhydres synthétisés thermiquement pour obtenir des polymères de taille nettement accrue. Les polyacides aminés modifiés forment des particules de taille micrométrique qui démontrent une synthèse interne par croissance et bourgeonnement. Ces particules sont stables sur une large plage de pH. À partir de polyacides aminés thermiques seuls, des réponses ont été obtenues, en principe, aux questions relatives à l'origine primordiale des enzymes, de la structure cellulaire, des membranes, des séquences systématiques d'acides aminés anhydres et de la propagation de microsystèmes. Un tel modèle est largement hétérotrophe ; la condensation des adénylates mixtes fournit, en principe, une réponse partielle à l'origine des synthèses de liaisons peptidiques au sein des structures protocellulaires.

@article{doi101073pnas622399,
    author = "Krampitz, Gottfried et Fox, Sidney W.",
    title = "LA CONDENSATION DES ADÉNYLATES DES ACIDES AMINÉS COMMUNS AUX PROTÉINES",
    year = "1969",
    journal = "Proceedings of the National Academy of Sciences",
    abstract = "La formation simultanée des adénylates des 18 acides aminés communs aux protéines, suivie d'une cocondensation, a permis d'obtenir des polymères contenant tous ces acides aminés. La condensation s'est produite rapidement à température ambiante au-dessus d'un pH de 7. Les acides aminés activés ont été réagis avec des polyacides aminés alpha-anhydres synthétisés thermiquement pour obtenir des polymères de taille nettement accrue. Les polyacides aminés modifiés forment des particules de taille micrométrique qui démontrent une synthèse interne par croissance et bourgeonnement. Ces particules sont stables sur une large plage de pH. À partir de polyacides aminés thermiques seuls, des réponses ont été obtenues, en principe, aux questions relatives à l'origine primordiale des enzymes, de la structure cellulaire, des membranes, des séquences systématiques d'acides aminés anhydres et de la propagation de microsystèmes. Un tel modèle est largement hétérotrophe ; la condensation des adénylates mixtes fournit, en principe, une réponse partielle à l'origine des synthèses de liaisons peptidiques au sein des structures protocellulaires.",
    url = "https://doi.org/10.1073/pnas.62.2.399",
    doi = "10.1073/pnas.62.2.399",
    openalex = "W2081308094",
    references = "doi101007bf02301336"
}

Les vitesses de réaction entre le chlorure de dansyle et l'eau, les acides aminés ou les peptides sont étudiées en fonction du pH et de la température. La vitesse d'hydrolyse du chlorure de dansyle est constante et faible jusqu'à un pH de 9,5, et au-delà de ce pH, elle augmente rapidement. Les différents groupes réactifs des acides aminés et des peptides réagissent avec le chlorure de dansyle sous leur forme non protonée. Il est démontré qu'un compromis pour les conditions optimales de dansylation (pH et température) peut être trouvé, en tenant compte de la vitesse d'hydrolyse et du pK du groupe à dansyler. Une séparation chromatographique complète sur des plaques de couche mince de gel de silice G de acides aminés dansylés est proposée en utilisant 4 solvants. La récupération quantitative des dérivés séparés est décrite. L'étude de l'hydrolyse acide des protéines dansylées montre que la libération des dérivés dansylés de la chaîne peptidique est plus rapide que celle des acides aminés libres ; elle montre également que la destruction des acides aminés dansylés se produit assez rapidement. Par conséquent, un temps d'hydrolyse de 4 heures (110°) est suggéré, sauf dans les cas particuliers de la libération du valine dansylé, du leucine dansylé ou de l'isoleucine dansylé, qui nécessite 18 heures d'hydrolyse. Pour l'estimation quantitative de chaque dérivé dansylé, un facteur de correction est donné, tenant compte de la perte pendant l'hydrolyse, de la récupération à partir des plaques et de la fluorescence individuelle de tout dérivé dansylé par rapport à la fluorescence d'un composé de référence. Les conditions générales décrites dans ce travail nécessitent 1 nmole de matériau pour la détermination qualitative des acides aminés N-terminaux, et 5–10 nmoles pour leur estimation quantitative. Quelques exemples (α-chymotrypsine, trypsinogène, ribonucléase, lysozyme, aspartokinase et déshydrogénase du triose phosphate) illustrent l'efficacité de la méthode.

@article{doi101111j143210331969tb19632x,
    author = "Gros, Claude P. et Labouesse, Bernard",
    title = "Étude de la réaction de dansylation des acides aminés, peptides et protéines",
    year = "1969",
    journal = "European Journal of Biochemistry",
    abstract = "Les vitesses de réaction entre le chlorure de dansyle et l'eau, les acides aminés ou les peptides sont étudiées en fonction du pH et de la température. La vitesse d'hydrolyse du chlorure de dansyle est constante et faible jusqu'à un pH de 9,5, et au-delà de ce pH, elle augmente rapidement. Les différents groupes réactifs des acides aminés et des peptides réagissent avec le chlorure de dansyle sous leur forme non protonée. Il est démontré qu'un compromis pour les conditions optimales de dansylation (pH et température) peut être trouvé, en tenant compte de la vitesse d'hydrolyse et du pK du groupe à dansyler. Une séparation chromatographique complète sur des plaques de couche mince de gel de silice G de acides aminés dansylés est proposée en utilisant 4 solvants. La récupération quantitative des dérivés séparés est décrite. L'étude de l'hydrolyse acide des protéines dansylées montre que la libération des dérivés dansylés de la chaîne peptidique est plus rapide que celle des acides aminés libres ; elle montre également que la destruction des acides aminés dansylés se produit assez rapidement. Par conséquent, un temps d'hydrolyse de 4 heures (110°) est suggéré, sauf dans les cas particuliers de la libération du valine dansylé, du leucine dansylé ou de l'isoleucine dansylé, qui nécessite 18 heures d'hydrolyse. Pour l'estimation quantitative de chaque dérivé dansylé, un facteur de correction est donné, tenant compte de la perte pendant l'hydrolyse, de la récupération à partir des plaques et de la fluorescence individuelle de tout dérivé dansylé par rapport à la fluorescence d'un composé de référence. Les conditions générales décrites dans ce travail nécessitent 1 nmole de matériau pour la détermination qualitative des acides aminés N-terminaux, et 5–10 nmoles pour leur estimation quantitative. Quelques exemples (α-chymotrypsine, trypsinogène, ribonucléase, lysozyme, aspartokinase et déshydrogénase du triose phosphate) illustrent l'efficacité de la méthode.",
    url = "https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1969.tb19632.x",
    doi = "10.1111/j.1432-1033.1969.tb19632.x",
    openalex = "W1987484067"
}

La concentration plasmatique, l'échange splanchique et rénal, et l'excrétion urinaire de 20 acides aminés ont été étudiés chez des sujets obèses pendant une famine prolongée (5-6 semaines). L'absorption splanchique des acides aminés a également été investiguée chez des sujets post-absorptifs et brièvement (36-48 heures) à jeun. Une augmentation transitoire de la valine, de la leucine, de l'isoleucine, de la méthionine et de l'alpha-aminobutyrate dans le plasma a été notée pendant la 1ère semaine de famine. Une augmentation retardée et progressive de la glycine, de la thréonine et de la sérine s'est produite après les 5 premiers jours. 13 des acides aminés ont finalement diminué pendant la famine, mais l'ampleur de cette diminution était la plus grande pour l'alanine, qui a diminué le plus rapidement pendant la 1ère semaine de jeûne. Chez tous les sujets, l'alanine a été extraite par la circulation splanchique dans une plus grande mesure que tous les autres acides aminés combinés. Un jeûne bref a entraîné une différence artério-hépatique veineuse accrue pour l'alanine en raison d'une extraction fractionnelle accrue. Après 5-6 semaines de famine, une baisse marquée de l'absorption splanchique d'alanine était attribuable à la concentration artérielle diminuée. Un jeûne prolongé a entraîné une utilisation accrue de glycine par le rein et une absorption rénale nette d'alanine. Il est conclu que la baisse marquée de l'alanine plasmatique est due à une utilisation splanchique accrue et préférentielle de cet acide aminé au début de la famine, entraînant un épuisement du substrat. Le maintien de l'hypoalaninémie sert ultimement à diminuer l'absorption splanchique de cet acide aminé clé glycogénique et constitue ainsi un composant important du mécanisme de régulation par lequel la gluconéogenèse hépatique est diminuée et le catabolisme des protéines minimisé pendant un jeûne prolongé. L'extraction rénale altérée de la glycine et de l'alanine n'est pas due à une excrétion urinaire accrue, mais peut être secondaire au taux accru de gluconéogenèse rénale observé pendant la famine prolongée.

@article{doi101172jci106017,
    author = "Felig, Philip et Owen, Oliver E. et Wahren, John et Cahill, George F.",
    title = "Métabolisme des acides aminés pendant la famine prolongée",
    year = "1969",
    journal = "Journal of Clinical Investigation",
    abstract = "La concentration plasmatique, l'échange splanchique et rénal, et l'excrétion urinaire de 20 acides aminés ont été étudiés chez des sujets obèses pendant une famine prolongée (5-6 semaines). L'absorption splanchique des acides aminés a également été investiguée chez des sujets post-absorptifs et brièvement (36-48 heures) à jeun. Une augmentation transitoire de la valine, de la leucine, de l'isoleucine, de la méthionine et de l'alpha-aminobutyrate dans le plasma a été notée pendant la 1ère semaine de famine. Une augmentation retardée et progressive de la glycine, de la thréonine et de la sérine s'est produite après les 5 premiers jours. 13 des acides aminés ont finalement diminué pendant la famine, mais l'ampleur de cette diminution était la plus grande pour l'alanine, qui a diminué le plus rapidement pendant la 1ère semaine de jeûne. Chez tous les sujets, l'alanine a été extraite par la circulation splanchique dans une plus grande mesure que tous les autres acides aminés combinés. Un jeûne bref a entraîné une différence artério-hépatique veineuse accrue pour l'alanine en raison d'une extraction fractionnelle accrue. Après 5-6 semaines de famine, une baisse marquée de l'absorption splanchique d'alanine était attribuable à la concentration artérielle diminuée. Un jeûne prolongé a entraîné une utilisation accrue de glycine par le rein et une absorption rénale nette d'alanine. Il est conclu que la baisse marquée de l'alanine plasmatique est due à une utilisation splanchique accrue et préférentielle de cet acide aminé au début de la famine, entraînant un épuisement du substrat. Le maintien de l'hypoalaninémie sert ultimement à diminuer l'absorption splanchique de cet acide aminé clé glycogénique et constitue ainsi un composant important du mécanisme de régulation par lequel la gluconéogenèse hépatique est diminuée et le catabolisme des protéines minimisé pendant un jeûne prolongé. L'extraction rénale altérée de la glycine et de l'alanine n'est pas due à une excrétion urinaire accrue, mais peut être secondaire au taux accru de gluconéogenèse rénale observé pendant la famine prolongée.",
    url = "https://doi.org/10.1172/jci106017",
    doi = "10.1172/jci106017",
    openalex = "W2119975151",
    references = "doi101016s0021925818711794, doi101016s0021925818713471"
}

@incollection{rohlfing1969catalytic,
    author = "Rohlfing, Duane L. et Fox, Sidney W.",
    title = "Activités catalytiques des polyanhydro-α-acides aminés thermiques",
    year = "1969",
    booktitle = "Advances in Catalysis",
    url = "https://doi.org/10.1016/s0360-0564(08)60277-1",
    doi = "10.1016/s0360-0564(08)60277-1",
    openalex = "W1555925392",
    pages = "373-418",
    references = "doi1010160003986163902522, doi101016s0065323308606087, doi101021cr60203a005, doi101021ja00973a068, doi101021ja01030a050, doi101021ja01499a069, doi101021ja01544a027, doi1010382031362a0, doi1023072420646, doi105962bhltitle4528"
}

@misc{rohlfing1969catalytic22,
    author = "Rohlfing, D. L. et Fox, S. W",
    title = "Activités catalytiques des acides polyanhydrides thermiques d'acides aminés",
    year = "1969",
    howpublished = "Advances in Catalysis, v. 20, p. 373-418",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Rohlfing, D. L., et Fox, S. W., 1969, Activités catalytiques des acides polyanhydrides thermiques d'acides aminés : Advances in Catalysis, v. 20, p. 373-418.}"
}

@article{berlin1970synthesis,
    author = "Berlin, A.A. et Liogon'kii, B.I. et Shamrayev, G.M.",
    title = "Synthèse et études de certains polyamino acides aminés",
    year = "1970",
    journal = "Polymer Science U.S.S.R.",
    url = "https://doi.org/10.1016/0032-3950(70)90405-3",
    doi = "10.1016/0032-3950(70)90405-3",
    number = "4",
    pages = "1067-1077",
    volume = "12"
}

@incollection{doi101007978146842019718,
    author = "Rohlfing, Duane L. et Fouche, Clarence E.",
    title = "Acides poly-α-aminés enrichis en stéréoisomères : Synthèse dans des conditions prébiotiques postulées",
    year = "1972",
    url = "https://doi.org/10.1007/978-1-4684-2019-7\_18",
    doi = "10.1007/978-1-4684-2019-7\_18",
    openalex = "W1493183103",
    references = "doi1010079783662126417, doi101007bf00599584, doi1010160003986169900563, doi101016s0021925818711782, doi101021ja01499a069, doi101038205328a0, doi1010970000044119640100000017, doi1010970001069419690400000017, doi10120197814200703475, lemmon1970chemical"
}

Un nouveau groupe de protéines associées à la chromatine, riches en acides aminés acides et basiques, a été isolé à partir des protéines extractibles au NaCl 0,35 M du thymus de veau. Ce nouveau groupe, désigné « protéines à haute mobilité », a été partiellement séparé et certaines nouvelles protéines intéressantes ont été identifiées. L'une de ces protéines contient plus de 55 % d'acides aminés acides et basiques.

@article{doi101111j143210331973tb03026x,
    author = "Goodwin, Graham H. et Sanders, Clive et Johns, Ernest W.",
    title = "A New Group of Chromatin‐Associated Proteins with a High Content of Acidic and Basic Amino Acids",
    year = "1973",
    journal = "European Journal of Biochemistry",
    abstract = "Un nouveau groupe de protéines associées à la chromatine, riches en acides aminés acides et basiques, a été isolé à partir des protéines extractibles au NaCl 0,35 M du thymus de veau. Ce nouveau groupe, désigné « protéines à haute mobilité », a été partiellement séparé et certaines nouvelles protéines intéressantes ont été identifiées. L'une de ces protéines contient plus de 55 % d'acides aminés acides et basiques.",
    url = "https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1973.tb03026.x",
    doi = "10.1111/j.1432-1033.1973.tb03026.x",
    openalex = "W1985009522",
    references = "doi101021ac60139a005"
}

@incollection{doi101007978940151118619,
    author = "Dose, Klaus",
    title = "Propriétés chimiques et catalytiques des polymères thermiques d'acides aminés (protéinoïdes)",
    year = "1974",
    url = "https://doi.org/10.1007/978-94-015-1118-6\_19",
    doi = "10.1007/978-94-015-1118-6\_19",
    openalex = "W4248178677",
    references = "doi101007978146842019718"
}

@article{doi101007bf00927028,
    author = "Dose, Klaus",
    title = "Propriétés chimiques et catalytiques des polymères thermiques d'acides aminés (protéinoïdes)",
    year = "1974",
    journal = "Origins of Life and Evolution of Biospheres",
    url = "https://doi.org/10.1007/bf00927028",
    doi = "10.1007/bf00927028",
    openalex = "W2056519029",
    references = "doi101007978146842019718"
}

Une méthode simple est décrite pour mesurer les taux de synthèse et de dégradation des protéines dans le diaphragme isolé de rat. Les muscles incubés dans un tampon bicarbonate de Krebs-Ringer ont montré un taux de synthèse linéaire pendant 3 heures. En même temps, le muscle libérait de la tyrosine et du matériel positif à la ninhydrine, principalement des acides aminés, à un taux linéaire. Cette libération n'était pas une fuite non spécifique de matériel depuis les réserves intracellulaires, mais reflétait la dégradation nette des protéines. La tyrosine a été choisie pour l'étude du turnover des protéines, car elle s'équilibre rapidement entre les réserves intracellulaires et le milieu, elle peut être mesurée fluorométriquement, et elle n'est ni synthétisée ni dégradée par ce tissu. Pour suivre la dégradation des protéines indépendamment de la synthèse, les muscles ont été incubés en présence de cycloheximide. Dans ces conditions, la quantité de tyrosine dans les réserves intracellulaires était constante, tandis que le muscle libérait de la tyrosine à un taux linéaire. Cette libération de tyrosine a été utilisée comme mesure de la dégradation. Cette préparation a été utilisée pour étudier l'influence de divers facteurs connus pour être importants pour la croissance musculaire sur la synthèse et la dégradation des protéines. Des effets similaires ont été obtenus avec les diaphragmes de rats normaux et affamés, bien que ces derniers aient montré une synthèse réduite et une dégradation des protéines accrue. L'insuline seule a non seulement stimulé la synthèse mais a également inhibé la dégradation des protéines (même en présence de cycloheximide). Ces deux effets ont servi à réduire la libération nette de tyrosine à partir des protéines musculaires dans des proportions comparables. Les effets de l'insuline sur la synthèse et la dégradation étaient plus importants lorsque le glucose était également présent dans le milieu. Le glucose seul a inhibé la dégradation des protéines mais en l'absence d'insuline, le glucose n'a eu aucun effet significatif sur la synthèse. Néanmoins, le glucose a stimulé l'incorporation de tyrosine radioactif dans les protéines, mais cet effet était dû à une activité spécifique intracellulaire accrue. Contrairement au glucose, ni le bêta-hydroxybutyrate ni l'acide octanoïque n'ont eu d'effets démontrables sur la dégradation des protéines. L'ajout d'acides aminés à des concentrations plasmatiques a à la fois favorisé la synthèse des protéines et inhibé la dégradation dans le diaphragme. Les concentrations plasmatiques cinq fois supérieures de ces acides aminés ont eu des effets plus importants. Les trois acides aminés à chaîne ramifiée ensemble ont stimulé la synthèse et réduit la dégradation, tandis que les autres acides aminés plasmatiques n'ont affecté aucun des deux processus de manière significative. Ainsi, la leucine, l'isoleucine et la valine semblent responsables des effets des acides aminés plasmatiques ou de l'isoleucine et de la valine ensemble, et ont également été capables d'inhiber la dégradation des protéines et de favoriser la synthèse.

@article{doi101016s0021925819420139,
    author = "Fulks, Richard M. and Li, J B and Goldberg, Alfred L.",
    title = "Effects of insulin, glucose, and amino acids on protein turnover in rat diaphragm.",
    year = "1975",
    journal = "Journal of Biological Chemistry",
    abstract = "Une méthode simple est décrite pour mesurer les taux de synthèse et de dégradation des protéines dans le diaphragme isolé de rat. Les muscles incubés dans un tampon bicarbonate de Krebs-Ringer ont montré un taux de synthèse linéaire pendant 3 heures. En même temps, le muscle libérait de la tyrosine et du matériel positif à la ninhydrine, principalement des acides aminés, à un taux linéaire. Cette libération n'était pas une fuite non spécifique de matériel depuis les réserves intracellulaires, mais reflétait la dégradation nette des protéines. La tyrosine a été choisie pour l'étude du turnover des protéines, car elle s'équilibre rapidement entre les réserves intracellulaires et le milieu, elle peut être mesurée fluorométriquement, et elle n'est ni synthétisée ni dégradée par ce tissu. Pour suivre la dégradation des protéines indépendamment de la synthèse, les muscles ont été incubés en présence de cycloheximide. Dans ces conditions, la quantité de tyrosine dans les réserves intracellulaires était constante, tandis que le muscle libérait de la tyrosine à un taux linéaire. Cette libération de tyrosine a été utilisée comme mesure de la dégradation. Cette préparation a été utilisée pour étudier l'influence de divers facteurs connus pour être importants pour la croissance musculaire sur la synthèse et la dégradation des protéines. Des effets similaires ont été obtenus avec les diaphragmes de rats normaux et affamés, bien que ces derniers aient montré une synthèse réduite et une dégradation des protéines accrue. L'insuline seule a non seulement stimulé la synthèse mais a également inhibé la dégradation des protéines (même en présence de cycloheximide). Ces deux effets ont servi à réduire la libération nette de tyrosine à partir des protéines musculaires dans des proportions comparables. Les effets de l'insuline sur la synthèse et la dégradation étaient plus importants lorsque le glucose était également présent dans le milieu. Le glucose seul a inhibé la dégradation des protéines mais en l'absence d'insuline, le glucose n'a eu aucun effet significatif sur la synthèse. Néanmoins, le glucose a stimulé l'incorporation de tyrosine radioactif dans les protéines, mais cet effet était dû à une activité spécifique intracellulaire accrue. Contrairement au glucose, ni le bêta-hydroxybutyrate ni l'acide octanoïque n'ont eu d'effets démontrables sur la dégradation des protéines. L'ajout d'acides aminés à des concentrations plasmatiques a à la fois favorisé la synthèse des protéines et inhibé la dégradation dans le diaphragme. Les concentrations plasmatiques cinq fois supérieures de ces acides aminés ont eu des effets plus importants. Les trois acides aminés à chaîne ramifiée ensemble ont stimulé la synthèse et réduit la dégradation, tandis que les autres acides aminés plasmatiques n'ont affecté aucun des deux processus de manière significative. Ainsi, la leucine, l'isoleucine et la valine semblent responsables des effets des acides aminés plasmatiques ou de l'isoleucine et de la valine ensemble, et ont également été capables d'inhiber la dégradation des protéines et de favoriser la synthèse.",
    url = "https://doi.org/10.1016/s0021-9258(19)42013-9",
    doi = "10.1016/s0021-9258(19)42013-9",
    openalex = "W1491317952",
    references = "doi101016s0021925818510346"
}

@phdthesis{hennen1975the13,
    author = "Hennen, G. et Plaquet, R. et Biserte, G",
    title = "Synthèse de polymères d'acides aminés par condensation thermique à 105° sans catalyseur",
    year = "1975",
    publisher = "Biochimie, v. 57, p. 1395-1396",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Hennen, G., Plaquet, R., et Biserte, G., 1975, Synthèse de polymères d'acides aminés par condensation thermique à 105° sans catalyseur : Biochimie, v. 57, p. 1395-1396.}"
}

@misc{melius1975thermal14,
    author = "Melius, P. et Sheng, Y. Y.-P",
    title = "Condensation thermique d'un mélange de six acides aminés",
    year = "1975",
    howpublished = "Bioorganic Chemistry, v. 4, p. 385-391",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Melius, P., et Sheng, Y. Y.-P., 1975, Condensation thermique d'un mélange de six acides aminés : Bioorganic Chemistry, v. 4, p. 385-391.}"
}

@article{doi1010160303264776900095,
    author = "Fouche, Clarence E. et Rohlfing, Duane L.",
    title = "Polymérisation thermique des acides aminés sous diverses atmosphères ou à basse pression",
    year = "1976",
    journal = "Biosystems",
    url = "https://doi.org/10.1016/0303-2647(76)90009-5",
    doi = "10.1016/0303-2647(76)90009-5",
    openalex = "W2050928133",
    references = "doi101007978146842019718"
}

@article{doi1010160303264776900162,
    author = "Rohlfing, Duane L. et McAlhaney, Walter W.",
    title = "La polymérisation thermique des acides aminés en présence de sable",
    year = "1976",
    journal = "Biosystems",
    url = "https://doi.org/10.1016/0303-2647(76)90016-2",
    doi = "10.1016/0303-2647(76)90016-2",
    openalex = "W2003831880",
    references = "doi101007978146842019718"
}

Une procédure analytique permettant de déterminer avec précision la composition en acides aminés d'une protéine ou d'un peptide à partir d'un seul hydrolysat est décrite. Cette méthode utilise de l'acide méthanesulfonique 4 N contenant 0,2 % de 3-(2-aminoéthyl)indole, plutôt que de l'acide chlorhydrique 6 N comme catalyseur pour l'hydrolyse. L'hydrolyse est effectuée sous vide (20 µ) à 115 degrés pendant 22 à 72 heures. La cystine semi-réduite est déterminée comme S-sulfocystéine en traitant l'hydrolysat avec du dithiothréitol suivi d'un excès de tétrathionate. Les valeurs de tous les acides aminés, y compris le tryptophane et la cystine semi-réduite, étaient proches des valeurs théoriques attendues pour les protéines examinées. La méthode présente l'avantage que l'hydrolysat neutralisé peut être appliqué directement à une colonne d'échange d'ions. De plus, la méthode est capable de distinguer entre les groupes sulfhydryles libres sous forme de S-carbosyméthylcystéine et les disulfures sous forme de S-sulfocystéine. Une limitation de la procédure est que le tryptophane reste sensible à la présence de glucides dans l'échantillon.

@article{doi101016s0021925817336372,
    author = "Simpson, Robert J. et Neuberger, M R et Liu, T Y",
    title = "Analyse complète des acides aminés des protéines à partir d'un seul hydrolysat.",
    year = "1976",
    journal = "Journal of Biological Chemistry",
    abstract = "Une procédure analytique permettant de déterminer avec précision la composition en acides aminés d'une protéine ou d'un peptide à partir d'un seul hydrolysat est décrite. Cette méthode utilise de l'acide méthanesulfonique 4 N contenant 0,2 % de 3-(2-aminoéthyl)indole, plutôt que de l'acide chlorhydrique 6 N comme catalyseur pour l'hydrolyse. L'hydrolyse est effectuée sous vide (20 µ) à 115 degrés pendant 22 à 72 heures. La cystine semi-réduite est déterminée comme S-sulfocystéine en traitant l'hydrolysat avec du dithiothréitol suivi d'un excès de tétrathionate. Les valeurs de tous les acides aminés, y compris le tryptophane et la cystine semi-réduite, étaient proches des valeurs théoriques attendues pour les protéines examinées. La méthode présente l'avantage que l'hydrolysat neutralisé peut être appliqué directement à une colonne d'échange d'ions. De plus, la méthode est capable de distinguer entre les groupes sulfhydryles libres sous forme de S-carbosyméthylcystéine et les disulfures sous forme de S-sulfocystéine. Une limitation de la procédure est que le tryptophane reste sensible à la présence de glucides dans l'échantillon.",
    url = "https://doi.org/10.1016/s0021-9258(17)33637-2",
    doi = "10.1016/s0021-9258(17)33637-2",
    openalex = "W1574128379"
}

@phdthesis{rohlfing1976thermal20,
    author = "Rohlfing, D. L",
    title = "Acides polyamino thermiques",
    year = "1976",
    publisher = "synthesis at less than 100° C: Science, v. 193, p. 68-70",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Rohlfing, D. L., 1976, Thermal polyamino acids: synthesis at less than 100° C: Science, v. 193, p. 68-70.}"
}

@article{nakashima1977a16,
    author = "Nakashima, T. et Jungck, J. R. et Fox, S. W. et Lederer, E. et Das, B. C",
    title = "A test for randomness in peptides isolated from a thermal polyamino acid",
    year = "1977",
    journal = "International Journal of Quantum Chemistry, v. QBS4, p. 65-72",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Nakashima, T., Jungck, J. R., Fox, S. W., Lederer, E., et Das, B. C., 1977, A test for randomness in peptides isolated from a thermal polyamino acid : International Journal of Quantum Chemistry, v. QBS4, p. 65-72.}"
}

@misc{grote1978effect9,
    author = "Grote, J. R. et Syren, R. M. et Fox, S. W",
    title = "Effet du produit issu d'acides aminés chauffés sur la conductance dans les membranes lipidiques bilayers et les solvants non aqueux",
    year = "1978",
    howpublished = "BioSystems, v. 10, p. 287-292",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Grote, J. R., Syren, R. M., et Fox, S. W., 1978, Effet du produit issu d'acides aminés chauffés sur la conductance dans les membranes lipidiques bilayers et les solvants non aqueux: BioSystems, v. 10, p. 287-292.}"
}

@article{doi1010160303264779900194,
    author = "Harada, Kaoru et Matsuyama, Masayo",
    title = "Polycondensation of thermal precursors of amino acids and characterization of constituent amino acids",
    year = "1979",
    journal = "Biosystems",
    url = "https://doi.org/10.1016/0303-2647(79)90019-4",
    doi = "10.1016/0303-2647(79)90019-4",
    openalex = "W2021291270",
    references = "doi101007bf02165821"
}

@article{fox1980response2,
    author = "Fox, S. W",
    title = "Réponse à des déclarations répétées sur les températures requises pour la polycondensation des acides aminés",
    year = "1980",
    journal = "Journal of Molecular Evolution, v. 15, p. 539",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Fox, S. W., 1980, Réponse à des déclarations répétées sur les températures requises pour la polycondensation des acides aminés : Journal of Molecular Evolution, v. 15, p. 539.}"
}

@phdthesis{nakashima1980synthesis15,
    author = "Nakashima, T. et Fox, S. W",
    title = "Synthèse de peptides à partir d'acides aminés et d'ATP avec un proténoïde riche en lysine",
    year = "1980",
    publisher = "Journal of Molecular Evolution, v. 15, p. 161-168",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Nakashima, T., et Fox, S. W., 1980, Synthèse de peptides à partir d'acides aminés et d'ATP avec un proténoïde riche en lysine : Journal of Molecular Evolution, v. 15, p. 161-168.}"
}

@article{doi1010160303264781900551,
    author = "Hartmann, Jürgen et Brand, M. Christel et Dose, Klaus",
    title = "Formation de séquences d'acides aminés spécifiques lors de la polymérisation thermique d'acides aminés",
    year = "1981",
    journal = "Biosystems",
    url = "https://doi.org/10.1016/0303-2647(81)90055-1",
    doi = "10.1016/0303-2647(81)90055-1",
    openalex = "W2054632312",
    references = "doi101007978146842019718"
}

Résumé Les acides aminés primaires réagissent avec l'o-phthaldialdehyde en présence de mercaptans pour former des dérivés fortement fluorescents. Grâce à la chromatographie liquide haute performance en phase inverse, un mélange contenant 26 de ces dérivés a été efficacement résolu avec un temps d'analyse inférieur à 35 minutes. La quantification des acides aminés individuels était reproductible avec une déviation relative moyenne de ± 1,4 % et présentait une limite de détection d'environ 50 femtomoles. Des améliorations de la stabilité et de la réponse fluorescente de la lysine et de l'hydroxylysine ont été obtenues par l'incorporation de sulfate de dodécyle de sodium dans le milieu de dérivatisation. Des applications du système de chromatographie impliquant l'analyse des acides aminés des peptides après hydrolyse acide ou enzymatique sont présentées. Des méthodes pour l'analyse de séquence de quantités de peptides de l'ordre du picomole par hydrolyse en fonction du temps avec des exopeptidases ont également été développées, lesquelles utilisaient la procédure de séparation susmentionnée pour l'identification et la quantification des acides aminés libérés.

@article{doi10108001483918108059956,
    author = "Jones, Barry et Pääbo, Svante et Stein, Stanley J.",
    title = "Analyse des acides aminés et détermination de la séquence enzymatique des peptides par une procédure améliorée d'étiquetage en phase précoloniale avec o-phthaldialdehyde",
    year = "1981",
    journal = "Journal of Liquid Chromatography",
    abstract = "Résumé Les acides aminés primaires réagissent avec l'o-phthaldialdehyde en présence de mercaptans pour former des dérivés fortement fluorescents. Grâce à la chromatographie liquide haute performance en phase inverse, un mélange contenant 26 de ces dérivés a été efficacement résolu avec un temps d'analyse inférieur à 35 minutes. La quantification des acides aminés individuels était reproductible avec une déviation relative moyenne de ± 1,4 % et présentait une limite de détection d'environ 50 femtomoles. Des améliorations de la stabilité et de la réponse fluorescente de la lysine et de l'hydroxylysine ont été obtenues par l'incorporation de sulfate de dodécyle de sodium dans le milieu de dérivatisation. Des applications du système de chromatographie impliquant l'analyse des acides aminés des peptides après hydrolyse acide ou enzymatique sont présentées. Des méthodes pour l'analyse de séquence de quantités de peptides de l'ordre du picomole par hydrolyse en fonction du temps avec des exopeptidases ont également été développées, lesquelles utilisaient la procédure de séparation susmentionnée pour l'identification et la quantification des acides aminés libérés.",
    url = "https://doi.org/10.1080/01483918108059956",
    doi = "10.1080/01483918108059956",
    openalex = "W2023822557",
    references = "doi101021ac50047a019"
}

@misc{fox1981amino4,
    author = "Fox, S. W. et Harada, K. et Hare, P. E",
    title = "Acides aminés de la Lune",
    year = "1981",
    howpublished = "Notes sur les météorites : Biochimie subcellulaire, v. 8, p. 357-373",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Fox, S. W., Harada, K., et Hare, P. E., 1981, Acides aminés de la Lune : Notes sur les météorites : Biochimie subcellulaire, v. 8, p. 357-373.}"
}

@misc{heinz1981the12,
    author = "Heinz, B. et Ried, W",
    title = "La formation de chromophores par thermolyse d'acides aminés et leur rôle possible en tant que photorécepteurs prébiotiques",
    year = "1981",
    howpublished = "BioSystems, v. 14, p. 33-40",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Heinz, B., et Ried, W., 1981, La formation de chromophores par thermolyse d'acides aminés et leur rôle possible en tant que photorécepteurs prébiotiques : BioSystems, v. 14, p. 33-40.}"
}

Une méthode pour corréler les spectres de masse en tandem non interprétés de peptides produits dans des conditions de collision à basse énergie (10-50 eV) avec les séquences d'acides aminés dans la base de données Genpept a été développée. Dans cette méthode, la base de données de protéines est recherchée pour identifier des séquences linéaires d'acides aminés dans une tolérance de masse de ±1 u du poids moléculaire de l'ion précurseur. Une fonction de corrélation croisée est ensuite utilisée pour fournir une mesure de similarité entre les rapports masse/charge des ions fragments prédits à partir des séquences d'acides aminés obtenues de la base de données et les ions fragments observés dans le spectre de masse en tandem. En général, une différence supérieure à 0,1 entre les fonctions de corrélation croisée normalisées des résultats de recherche classés premier et deuxième indique un appariement réussi entre la séquence et le spectre. Des recherches dans des bases de données de protéines spécifiques à l'espèce avec des spectres de masse en tandem acquis à partir de peptides obtenus à partir des protéines totales digérées enzymatiquement de cellules d'E. coli et de S. cerevisiae ont permis d'apparier les spectres aux séquences d'acides aminés au sein des protéines de ces organismes. L'approche décrite dans ce manuscrit fournit une méthode pratique pour interpréter les spectres de masse en tandem avec des séquences connues dans une base de données de protéines.

@article{doi1010161044030594800162,
    author = "Eng, Jimmy K. et McCormack, Ashley L. et Yates, John R.",
    title = "Une approche pour corréler les données de spectrométrie de masse en tandem de peptides avec les séquences d'acides aminés dans une base de données de protéines",
    year = "1994",
    journal = "Journal of the American Society for Mass Spectrometry",
    abstract = "Une méthode pour corréler les spectres de masse en tandem non interprétés de peptides produits dans des conditions de collision à basse énergie (10-50 eV) avec les séquences d'acides aminés dans la base de données Genpept a été développée. Dans cette méthode, la base de données de protéines est recherchée pour identifier des séquences linéaires d'acides aminés dans une tolérance de masse de ±1 u du poids moléculaire de l'ion précurseur. Une fonction de corrélation croisée est ensuite utilisée pour fournir une mesure de similarité entre les rapports masse/charge des ions fragments prédits à partir des séquences d'acides aminés obtenues de la base de données et les ions fragments observés dans le spectre de masse en tandem. En général, une différence supérieure à 0,1 entre les fonctions de corrélation croisée normalisées des résultats de recherche classés premier et deuxième indique un appariement réussi entre la séquence et le spectre. Des recherches dans des bases de données de protéines spécifiques à l'espèce avec des spectres de masse en tandem acquis à partir de peptides obtenus à partir des protéines totales digérées enzymatiquement de cellules d'E. coli et de S. cerevisiae ont permis d'apparier les spectres aux séquences d'acides aminés au sein des protéines de ces organismes. L'approche décrite dans ce manuscrit fournit une méthode pratique pour interpréter les spectres de masse en tandem avec des séquences connues dans une base de données de protéines.",
    url = "https://doi.org/10.1016/1044-0305(94)80016-2",
    doi = "10.1016/1044-0305(94)80016-2",
    openalex = "W2026465178",
    references = "doi101126science2675315, openalexw2282054059"
}

Des études récentes sur le cycle de l'azote (N) dans la toundra arctique ont indiqué que l'azote inorganique (N) fourni aux plantes par minéralisation n'est pas suffisant pour répondre aux besoins annuels en N de nombreuses espèces de toundra. Alors que la minéralisation de l'azote est lente dans les sols de la toundra et que les concentrations en azote inorganique sont faibles, ces sols contiennent de grandes réserves d'azote organique structural et soluble. À la lumière de ces observations, la cinétique d'absorption de trois acides aminés (glycine, acide aspartique et acide glutamique) a été mesurée chez les espèces végétales vasculaires dominantes des quatre principaux types d'écosystèmes de l'Alaska arctique et comparée aux concentrations d'acides aminés libres dans les sols. Les taux d'absorption ont été mesurés sur les racines en utilisant des substrats marqués au 14C. Les concentrations d'acides aminés libres dans le sol ont été mesurées sur des extraits aqueux par chromatographie liquide haute performance. Toutes les espèces ont une capacité (Vmax) plus élevée pour l'absorption d'ammonium (mesuré en utilisant la méthylamine comme analogue de l'ammonium) que pour tout acide aminé. Cependant, aux concentrations observées sur le terrain, les taux d'absorption estimés pour les acides aminés étaient similaires (glycine) ou inférieurs (acide aspartique et acide glutamique) à ceux de l'ammonium. Sur la base de ces comparaisons, les taux d'absorption des trois acides aminés ensemble peuvent représenter entre 10 et 82 % de l'absorption totale de l'azote sur le terrain, selon les espèces et la communauté. Les arbustes à feuilles caduques ont des taux d'absorption plus élevés que les arbustes à feuilles persistantes à croissance plus lente, suggérant que la nouvelle croissance a créé un puits qui a fortement influencé la capacité d'absorption des acides aminés. En général, les espèces ectomycorhiziennes ont une absorption d'acides aminés plus élevée que les espèces non mycorhiziennes. Chez les espèces échantillonnées dans plus d'une communauté, les taux d'absorption d'acides aminés étaient les plus élevés dans la communauté où un acide aminé donné était le plus abondant dans le sol. Les résultats indiquent que, dans la toundra arctique, les plantes court-circuitent l'étape de minéralisation de la décomposition en absorbant directement les acides aminés. Cela implique que dans les sols organiques de ces systèmes de toundra (1) l'azote inorganique est une mesure inadéquate de l'azote du sol disponible pour les plantes, (2) les taux de minéralisation sous-estiment les taux d'approvisionnement en azote pour les plantes, (3) les grandes différences entre les espèces dans les capacités d'absorption de différentes formes de N offrent une base abondante pour la différenciation de niche de ce qui était auparavant considéré comme une seule ressource, et (4) en court-circuitant la minéralisation de l'azote, les plantes accélèrent le turnover de l'azote et exercent effectivement un contrôle plus important sur le cycle de l'azote que ce qui a été reconnu jusqu'à présent.

@article{doi1023071940891,
    author = "Kielland, Knut",
    title = "Absorption des acides aminés par les plantes arctiques : Implications pour la nutrition des plantes et le cycle de l'azote",
    year = "1994",
    journal = "Ecology",
    abstract = "Des études récentes sur le cycle de l'azote (N) dans la toundra arctique ont indiqué que l'azote inorganique (N) fourni aux plantes par minéralisation n'est pas suffisant pour répondre aux besoins annuels en N de nombreuses espèces de toundra. Alors que la minéralisation de l'azote est lente dans les sols de la toundra et que les concentrations en azote inorganique sont faibles, ces sols contiennent de grandes réserves d'azote organique structural et soluble. À la lumière de ces observations, la cinétique d'absorption de trois acides aminés (glycine, acide aspartique et acide glutamique) a été mesurée chez les espèces végétales vasculaires dominantes des quatre principaux types d'écosystèmes de l'Alaska arctique et comparée aux concentrations d'acides aminés libres dans les sols. Les taux d'absorption ont été mesurés sur les racines en utilisant des substrats marqués au 14C. Les concentrations d'acides aminés libres dans le sol ont été mesurées sur des extraits aqueux par chromatographie liquide haute performance. Toutes les espèces ont une capacité (Vmax) plus élevée pour l'absorption d'ammonium (mesuré en utilisant la méthylamine comme analogue de l'ammonium) que pour tout acide aminé. Cependant, aux concentrations observées sur le terrain, les taux d'absorption estimés pour les acides aminés étaient similaires (glycine) ou inférieurs (acide aspartique et acide glutamique) à ceux de l'ammonium. Sur la base de ces comparaisons, les taux d'absorption des trois acides aminés ensemble peuvent représenter entre 10 et 82 % de l'absorption totale de l'azote sur le terrain, selon les espèces et la communauté. Les arbustes à feuilles caduques ont des taux d'absorption plus élevés que les arbustes à feuilles persistantes à croissance plus lente, suggérant que la nouvelle croissance a créé un puits qui a fortement influencé la capacité d'absorption des acides aminés. En général, les espèces ectomycorhiziennes ont une absorption d'acides aminés plus élevée que les espèces non mycorhiziennes. Chez les espèces échantillonnées dans plus d'une communauté, les taux d'absorption d'acides aminés étaient les plus élevés dans la communauté où un acide aminé donné était le plus abondant dans le sol. Les résultats indiquent que, dans la toundra arctique, les plantes court-circuitent l'étape de minéralisation de la décomposition en absorbant directement les acides aminés. Cela implique que dans les sols organiques de ces systèmes de toundra (1) l'azote inorganique est une mesure inadéquate de l'azote du sol disponible pour les plantes, (2) les taux de minéralisation sous-estiment les taux d'approvisionnement en azote pour les plantes, (3) les grandes différences entre les espèces dans les capacités d'absorption de différentes formes de N offrent une base abondante pour la différenciation de niche de ce qui était auparavant considéré comme une seule ressource, et (4) en court-circuitant la minéralisation de l'azote, les plantes accélèrent le turnover de l'azote et exercent effectivement un contrôle plus important sur le cycle de l'azote que ce qui a été reconnu jusqu'à présent.",
    url = "https://doi.org/10.2307/1940891",
    doi = "10.2307/1940891",
    openalex = "W2069065722",
    references = "doi101021ac50047a019, openalexw1558206756"
}

Dans des expériences modélisant des environnements volcaniques ou hydrothermaux, les acides aminés ont été convertis en peptides par utilisation de (Ni,Fe)S et CO copécipités en conjonction avec H2S (ou CH3SH) en tant que catalyseur et agent de condensation à 100 degrésC et pH 7 à 10 dans des conditions anaérobies et aqueuses. Ces résultats démontrent que les acides aminés peuvent être activés dans des conditions géochimiquement pertinentes. Ils soutiennent une origine thermophile de la vie et une apparition précoce de peptides dans l'évolution d'un métabolisme primordial.

@article{doi101126science2815377670,
    author = "Huber, Claudia et Wächtershäuser, Günter",
    title = "Peptides par activation des acides aminés avec du CO sur des surfaces (Ni,Fe)S : Implications pour l'origine de la vie",
    year = "1998",
    journal = "Science",
    abstract = "Dans des expériences modélisant des environnements volcaniques ou hydrothermaux, les acides aminés ont été convertis en peptides par utilisation de (Ni,Fe)S et CO copécipités en conjonction avec H2S (ou CH3SH) en tant que catalyseur et agent de condensation à 100 degrésC et pH 7 à 10 dans des conditions anaérobies et aqueuses. Ces résultats démontrent que les acides aminés peuvent être activés dans des conditions géochimiquement pertinentes. Ils soutiennent une origine thermophile de la vie et une apparition précoce de peptides dans l'évolution d'un métabolisme primordial.",
    url = "https://doi.org/10.1126/science.281.5377.670",
    doi = "10.1126/science.281.5377.670",
    openalex = "W2166068250",
    references = "doi101016s0047248478800529"
}

Une méthode pour la détermination d'acides aminés non dérivatisés basée sur l'électrophorèse capillaire couplée à la spectrométrie de masse par ionisation par électrospray (CE-ESI-MS) est décrite. Pour analyser simultanément les acides aminés libres, une condition de pH acide faible a été utilisée pour conférer une charge positive aux acides aminés entiers. Le choix de l'électrolyte et sa concentration ont influencé la résolution et la forme des pics des acides aminés, et l'acide formique 1 M a été sélectionné comme électrolyte optimal. Parallèlement, la composition du liquide d'enveloppe a eu un effet significatif sur la sensibilité, et la sensibilité la plus élevée a été obtenue lorsque 5 mM d'acétate d'ammonium dans 50 % (v/v) de méthanol-eau a été utilisé. Les acides aminés protonnés ont été séparés grossièrement par CE et détectés sélectivement par un spectromètre de masse à quadrupôle avec une interface d'ionisation par électrospray à flux d'enveloppe. Dans des conditions optimisées, 19 acides aminés libres normalement présents dans les protéines et plusieurs acides aminés physiologiques ont été bien déterminés en moins de 17 minutes. Les limites de détection pour les acides aminés basiques étaient comprises entre 0,3 et 1,1 µmol/L et pour les acides aminés acides et de faible masse moléculaire étaient inférieures à 6,0 µmol/L avec une injection sous pression de 50 mbar pendant 3 s (3 nL) à un rapport signal sur bruit de 3. Cette méthode est simple, rapide et sélective par rapport aux techniques conventionnelles et pourrait être facilement appliquée à l'analyse des acides aminés libres dans la sauce de soja.

@article{doi101021ac990976y,
    author = "Soga, Tomoyoshi et Heiger, David N.",
    title = "Analyse des acides aminés par électrophorèse capillaire couplée à l'ionisation par électrospray et à la spectrométrie de masse",
    year = "2000",
    journal = "Analytical Chemistry",
    abstract = "Une méthode pour la détermination d'acides aminés non dérivatisés basée sur l'électrophorèse capillaire couplée à la spectrométrie de masse par ionisation par électrospray (CE-ESI-MS) est décrite. Pour analyser simultanément les acides aminés libres, une condition de pH acide faible a été utilisée pour conférer une charge positive aux acides aminés entiers. Le choix de l'électrolyte et sa concentration ont influencé la résolution et la forme des pics des acides aminés, et l'acide formique 1 M a été sélectionné comme électrolyte optimal. Parallèlement, la composition du liquide d'enveloppe a eu un effet significatif sur la sensibilité, et la sensibilité la plus élevée a été obtenue lorsque 5 mM d'acétate d'ammonium dans 50\% (v/v) de méthanol-eau a été utilisé. Les acides aminés protonnés ont été séparés grossièrement par CE et détectés sélectivement par un spectromètre de masse à quadrupôle avec une interface d'ionisation par électrospray à flux d'enveloppe. Dans des conditions optimisées, 19 acides aminés libres normalement présents dans les protéines et plusieurs acides aminés physiologiques ont été bien déterminés en moins de 17 minutes. Les limites de détection pour les acides aminés basiques étaient comprises entre 0,3 et 1,1 µmol/L et pour les acides aminés acides et de faible masse moléculaire étaient inférieures à 6,0 µmol/L avec une injection sous pression de 50 mbar pendant 3 s (3 nL) à un rapport signal sur bruit de 3. Cette méthode est simple, rapide et sélective par rapport aux techniques conventionnelles et pourrait être facilement appliquée à l'analyse des acides aminés libres dans la sauce de soja.",
    url = "https://doi.org/10.1021/ac990976y",
    doi = "10.1021/ac990976y",
    openalex = "W1995888001",
    references = "doi1010160003269784903075, doi101016s0021925819777916"
}

La protéomique quantitative a traditionnellement été réalisée par électrophorèse en gel bidimensionnelle, mais récemment, les méthodes de spectrométrie de masse basées sur la quantification des isotopes stables ont montré un grand potentiel pour l'identification et la quantification simultanées et automatisées de mélanges de protéines complexes. Ici, nous décrivons une méthode, appelée SILAC, pour l'étiquetage par isotopes stables par des acides aminés en culture cellulaire, pour l'incorporation in vivo d'acides aminés spécifiques dans toutes les protéines mammaliennes. Les lignées cellulaires mammaliennes sont cultivées dans des milieux dépourvus d'un acide aminé essentiel standard mais supplémentés d'une forme non radioactive, isotopiquement marquée de cet acide aminé, dans ce cas la leucine deutérée (Leu-d3). Nous constatons que la croissance des cellules maintenues dans ces milieux n'est pas différente de la croissance dans des milieux normaux, comme en témoignent la morphologie cellulaire, le temps de doublement et la capacité à se différencier. L'incorporation complète de Leu-d3 s'est produite après cinq doublesments dans les lignées cellulaires et les protéines étudiées. Les populations de protéines provenant des échantillons expérimentaux et de contrôle sont mélangées directement après la récolte, et l'identification par spectrométrie de masse est simple car chaque peptide contenant de la leucine incorpore soit toute la leucine normale, soit tout le Leu-d3. Nous avons appliqué cette technique à la quantification relative des changements d'expression des protéines lors du processus de différenciation des cellules musculaires. Les protéines qui ont été trouvées être surexprimées lors de ce processus incluent la glyceraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase, la fibronectine et la pyruvate kinase M2. SILAC est une procédure simple, peu coûteuse et précise qui peut être utilisée comme approche protéomique quantitative dans tout système de culture cellulaire.

@article{doi101074mcpm200025mcp200,
    author = "Ong, Shao‐En et Blagoev, Blagoy et Kratchmarova, Irina et Kristensen, Dan Bach et Steen, Hanno et Pandey, Akhilesh et Mann, Matthias",
    title = "Stable Isotope Labeling by Amino Acids in Cell Culture, SILAC, as a Simple and Accurate Approach to Expression Proteomics",
    year = "2002",
    journal = "Molecular \& Cellular Proteomics",
    abstract = "La protéomique quantitative a traditionnellement été réalisée par électrophorèse en gel bidimensionnelle, mais récemment, les méthodes de spectrométrie de masse basées sur la quantification des isotopes stables ont montré un grand potentiel pour l'identification et la quantification simultanées et automatisées de mélanges de protéines complexes. Ici, nous décrivons une méthode, appelée SILAC, pour l'étiquetage par isotopes stables par des acides aminés en culture cellulaire, pour l'incorporation in vivo d'acides aminés spécifiques dans toutes les protéines mammaliennes. Les lignées cellulaires mammaliennes sont cultivées dans des milieux dépourvus d'un acide aminé essentiel standard mais supplémentés d'une forme non radioactive, isotopiquement marquée de cet acide aminé, dans ce cas la leucine deutérée (Leu-d3). Nous constatons que la croissance des cellules maintenues dans ces milieux n'est pas différente de la croissance dans des milieux normaux, comme en témoignent la morphologie cellulaire, le temps de doublement et la capacité à se différencier. L'incorporation complète de Leu-d3 s'est produite après cinq doublesments dans les lignées cellulaires et les protéines étudiées. Les populations de protéines provenant des échantillons expérimentaux et de contrôle sont mélangées directement après la récolte, et l'identification par spectrométrie de masse est simple car chaque peptide contenant de la leucine incorpore soit toute la leucine normale, soit tout le Leu-d3. Nous avons appliqué cette technique à la quantification relative des changements d'expression des protéines lors du processus de différenciation des cellules musculaires. Les protéines qui ont été trouvées être surexprimées lors de ce processus incluent la glyceraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase, la fibronectine et la pyruvate kinase M2. SILAC est une procédure simple, peu coûteuse et précise qui peut être utilisée comme approche protéomique quantitative dans tout système de culture cellulaire.",
    url = "https://doi.org/10.1074/mcp.m200025-mcp200",
    doi = "10.1074/mcp.m200025-mcp200",
    openalex = "W2140946052",
    references = "doi101002sici15222683200004012161037aidelps103730co2v, doi101016s0021925819414968, doi101021ac00096a002, doi101021ac950914h, doi10103813690, doi101038379466a0, doi10103886783, doi101038nbt1001946, doi101073pnas96126591, doi101083jcb1423873"
}

Le comportement de décomposition de cinq acides aminés sélectionnés dans l'eau à haute température et haute pression a été étudié à l'aide d'un réacteur tubulaire à écoulement continu. La réaction a été effectuée dans une plage de température de 200−340 °C à une pression de 20 MPa. L'alanine et ses dérivés, la leucine, la phénylalanine, la sérine et l'acide aspartique, ont été utilisés comme acides aminés modèles. L'effet de la température sur les produits de réaction, le mécanisme et la vitesse a été déterminé en fonction du temps de réaction. L'alanine se décompose en acide lactique et acide pyruvique, puis est enfin minéralisée en dioxyde de carbone avec une énergie d'activation de 154 [kJ/mol] à 20 MPa. Le taux de dégradation diminue dans l'ordre suivant : acide aspartique, sérine, phénylalanine, leucine et alanine. Le réseau réactionnel général des acides aminés dans les conditions hydrothermiques suit deux voies principales : la déamination pour produire de l'ammoniac et des acides organiques, et la décarboxylation pour produire de l'acide carbonique et des amines. La déamination était la réaction prédominante dans la décomposition de l'acide aspartique, un acide aminé acide. La production de glycine et d'alanine à partir de la sérine, un acide aminé oxygéné, a également été observée.

@article{doi101021ie020733n,
    author = "Sato, Nobuaki et Quitain, Armando T. et Kang, Kilyoon et Daimon, Hiroyuki et Fujie, Koichi",
    title = "Cinétique de réaction de la décomposition des acides aminés dans l'eau à haute température et haute pression",
    year = "2004",
    journal = "Industrial \& Engineering Chemistry Research",
    abstract = "Le comportement de décomposition de cinq acides aminés sélectionnés dans l'eau à haute température et haute pression a été étudié à l'aide d'un réacteur tubulaire à écoulement continu. La réaction a été effectuée dans une plage de température de 200−340 °C à une pression de 20 MPa. L'alanine et ses dérivés, la leucine, la phénylalanine, la sérine et l'acide aspartique, ont été utilisés comme acides aminés modèles. L'effet de la température sur les produits de réaction, le mécanisme et la vitesse a été déterminé en fonction du temps de réaction. L'alanine se décompose en acide lactique et acide pyruvique, puis est enfin minéralisée en dioxyde de carbone avec une énergie d'activation de 154 [kJ/mol] à 20 MPa. Le taux de dégradation diminue dans l'ordre suivant : acide aspartique, sérine, phénylalanine, leucine et alanine. Le réseau réactionnel général des acides aminés dans les conditions hydrothermiques suit deux voies principales : la déamination pour produire de l'ammoniac et des acides organiques, et la décarboxylation pour produire de l'acide carbonique et des amines. La déamination était la réaction prédominante dans la décomposition de l'acide aspartique, un acide aminé acide. La production de glycine et d'alanine à partir de la sérine, un acide aminé oxygéné, a également été observée.",
    url = "https://doi.org/10.1021/ie020733n",
    doi = "10.1021/ie020733n",
    openalex = "W2003949804"
}

@incollection{bhushan2008amino,
    author = "Bhushan, Ravi",
    title = "Acides aminés",
    year = "2008",
    booktitle = "Série scientifique de la chromatographie",
    url = "https://doi.org/10.1201/9781420046786.ch13",
    doi = "10.1201/9781420046786.ch13",
    openalex = "W4214921230"
}

Des échantillons archivés d'une expérience de décharge électrique de 1958 de Stanley Miller, antérieurement non rapportée et contenant du sulfure d'hydrogène (H(2)S), ont été récemment découverts et analysés par chromatographie liquide à haute performance et spectrométrie de masse à temps de vol. Nous rapportons ici la détection et la quantification de composés contenant des amines primaires dans les résidus d'échantillons originaux, produits par décharge électrique à l'aide d'un mélange gazeux de H(2)S, CH(4), NH(3) et CO(2). Un total de 23 acides aminés et 4 amines, dont 7 composés organosulfurés, ont été détectés dans ces échantillons. Les principaux acides aminés possédant des centres chiraux sont racémiques dans la précision des mesures, indiquant qu'ils ne sont pas des contaminants introduits lors du stockage des échantillons. Cette expérience marque la première synthèse d'acides aminés sulfurés à partir d'expériences de décharge électrique conçues pour imiter les environnements primordiaux. Le rendement relatif de certains acides aminés, en particulier les isomères de l'acide aminobutyrique, est le plus élevé jamais trouvé dans une expérience de décharge électrique. Les conditions primordiales simulées utilisées par Miller peuvent servir de modèle pour la chimie des panaches volcaniques précoces et fournir des aperçus sur les rôles possibles que de tels panaches ont pu jouer dans la synthèse organique abiotique. De plus, les abondances globales des acides aminés synthétisés en présence de H(2)S sont très similaires aux abondances trouvées dans certains météorites carbonés, suggérant que le H(2)S a pu jouer un rôle important dans les réactions prébiotiques dans les environnements du système solaire primitif.

@article{doi101073pnas1019191108,
    author = "Parker, Eric T. et Cleaves, Henderson James et Dworkin, Jason P. et Glavin, D. P. et Callahan, Michael P. et Aubrey, A. D. et Lazcano, Antonio et Bada, Jeffrey L.",
    title = "Synthèse primordiale d'amines et d'acides aminés dans une expérience de décharge électrique de 1958 de Miller riche en H2S",
    year = "2011",
    journal = "Proceedings of the National Academy of Sciences",
    abstract = "Des échantillons archivés d'une expérience de décharge électrique de 1958 de Stanley Miller, antérieurement non rapportée et contenant du sulfure d'hydrogène (H(2)S), ont été récemment découverts et analysés par chromatographie liquide à haute performance et spectrométrie de masse à temps de vol. Nous rapportons ici la détection et la quantification de composés contenant des amines primaires dans les résidus d'échantillons originaux, produits par décharge électrique à l'aide d'un mélange gazeux de H(2)S, CH(4), NH(3) et CO(2). Un total de 23 acides aminés et 4 amines, dont 7 composés organosulfurés, ont été détectés dans ces échantillons. Les principaux acides aminés possédant des centres chiraux sont racémiques dans la précision des mesures, indiquant qu'ils ne sont pas des contaminants introduits lors du stockage des échantillons. Cette expérience marque la première synthèse d'acides aminés sulfurés à partir d'expériences de décharge électrique conçues pour imiter les environnements primordiaux. Le rendement relatif de certains acides aminés, en particulier les isomères de l'acide aminobutyrique, est le plus élevé jamais trouvé dans une expérience de décharge électrique. Les conditions primordiales simulées utilisées par Miller peuvent servir de modèle pour la chimie des panaches volcaniques précoces et fournir des aperçus sur les rôles possibles que de tels panaches ont pu jouer dans la synthèse organique abiotique. De plus, les abondances globales des acides aminés synthétisés en présence de H(2)S sont très similaires aux abondances trouvées dans certains météorites carbonés, suggérant que le H(2)S a pu jouer un rôle important dans les réactions prébiotiques dans les environnements du système solaire primitif.",
    url = "https://doi.org/10.1073/pnas.1019191108",
    doi = "10.1073/pnas.1019191108",
    openalex = "W2135893268",
    references = "doi101126science1161527"
}

La fonctionnalité amide se retrouve dans une grande variété de structures biologiques et synthétiques telles que les protéines, les polymères, les pesticides et les produits pharmaceutiques. En raison du fait que les amides synthétiques sont encore principalement produits à l'aide d'agents de couplage avec une économie d'atomes médiocre, la formation catalytique directe d'amides à partir d'acides carboxyliques et d'amines est devenue un domaine d'importance émergente. Une méthode catalytique générale, efficace et sélective pour cette transformation répondrait bien aux demandes croissantes pour des procédures de chimie verte. Cette revue couvre les méthodes catalytiques et synthétiquement pertinentes pour la condensation directe d'acides carboxyliques et d'amines. Un aperçu complet des méthodes catalytiques homogènes et hétérogènes est présenté, couvrant les biocatalyseurs, les catalyseurs acides de Lewis basés sur le bore et les métaux ainsi qu'une variété d'autres types de catalyseurs.

@article{doi101039c3cs60345h,
    author = "Lundberg, Helena et Tinnis, Fredrik et Selander, Nicklas et Adolfsson, Hans",
    title = "Formation catalytique d'amides à partir d'acides carboxyliques et d'amines non activés",
    year = "2014",
    journal = "Chemical Society Reviews",
    abstract = "La fonctionnalité amide se retrouve dans une grande variété de structures biologiques et synthétiques telles que les protéines, les polymères, les pesticides et les produits pharmaceutiques. En raison du fait que les amides synthétiques sont encore principalement produits à l'aide d'agents de couplage avec une économie d'atomes médiocre, la formation catalytique directe d'amides à partir d'acides carboxyliques et d'amines est devenue un domaine d'importance émergente. Une méthode catalytique générale, efficace et sélective pour cette transformation répondrait bien aux demandes croissantes pour des procédures de chimie verte. Cette revue couvre les méthodes catalytiques et synthétiquement pertinentes pour la condensation directe d'acides carboxyliques et d'amines. Un aperçu complet des méthodes catalytiques homogènes et hétérogènes est présenté, couvrant les biocatalyseurs, les catalyseurs acides de Lewis basés sur le bore et les métaux ainsi qu'une variété d'autres types de catalyseurs.",
    url = "https://doi.org/10.1039/c3cs60345h",
    doi = "10.1039/c3cs60345h",
    openalex = "W2092526937",
    references = "doi101016jprogpolymsci200705010"
}

L'objectif de cette étude était de fournir des preuves expérimentales sur la dynamique et le mécanisme de la peptidisation oscillatoire spontanée dans un système abiotique avec trois paires d'acides α-amino (L-Met-L-Ser, L-His-L-Thr et L-Cys-L-Phg), et de discuter de ces données dans le contexte d'un modèle théorique établi antérieurement. Pour chaque acide α-amino individuel dans un système monocomposant et binaire, la dynamique de peptidisation a été suivie à l'aide du chromatographe liquide à haute performance avec détecteur à diffusion de lumière évaporative. En tant que technique auxiliaire, la spectrométrie de masse (MS) a été employée pour examiner les structures des peptides résultants. Avec L-Met-L-Ser et L-His-L-Thr, la dynamique d'un acide aminé (L-Met et L-Thr, respectivement) a dominé celle de son homologue. Avec L-Cys-L-Phg, aucune telle prédominance de la dynamique d'un acide α-amino sur celle de son homologue n'a été observée. Les résultats de la spectrométrie de masse ont confirmé la formation de hétéropeptides avec chaque paire d'acides α-amino étudiée. Avec L-Met-L-Ser, L-His-L-Thr et L-Cys-L-Phg, une synchronisation du comportement oscillatoire dans les systèmes binaires a été observée, témoignant d'une catalyse croisée mutuelle des deux homologues, supposée par le cas 4 du modèle théorique.

@article{doi101007s1114401509727,
    author = "Maciejowska, Anna et Godziek, Agnieszka et Sajewicz, Mieczysław et Kowalska, Teresa",
    title = "Investigation of spontaneous non-linear peptidization dynamics and mechanism with selected α-amino acid pairs",
    year = "2015",
    journal = "Reaction Kinetics Mechanisms and Catalysis",
    abstract = "L'objectif de cette étude était de fournir des preuves expérimentales sur la dynamique et le mécanisme de la peptidisation oscillatoire spontanée dans un système abiotique avec trois paires d'acides α-amino (L-Met-L-Ser, L-His-L-Thr et L-Cys-L-Phg), et de discuter de ces données dans le contexte d'un modèle théorique établi antérieurement. Pour chaque acide α-amino individuel dans un système monocomposant et binaire, la dynamique de peptidisation a été suivie à l'aide du chromatographe liquide à haute performance avec détecteur à diffusion de lumière évaporative. En tant que technique auxiliaire, la spectrométrie de masse (MS) a été employée pour examiner les structures des peptides résultants. Avec L-Met-L-Ser et L-His-L-Thr, la dynamique d'un acide aminé (L-Met et L-Thr, respectivement) a dominé celle de son homologue. Avec L-Cys-L-Phg, aucune telle prédominance de la dynamique d'un acide α-amino sur celle de son homologue n'a été observée. Les résultats de la spectrométrie de masse ont confirmé la formation de hétéropeptides avec chaque paire d'acides α-amino étudiée. Avec L-Met-L-Ser, L-His-L-Thr et L-Cys-L-Phg, une synchronisation du comportement oscillatoire dans les systèmes binaires a été observée, témoignant d'une catalyse croisée mutuelle des deux homologues, supposée par le cas 4 du modèle théorique.",
    url = "https://doi.org/10.1007/s11144-015-0972-7",
    doi = "10.1007/s11144-015-0972-7",
    openalex = "W2303754601",
    references = "doi101556jpc282015210"
}

@article{liu2016catalytic,
    author = "Liu, Guangyi et Wright, Mark M. et Zhao, Qingliang et Brown, Robert C. et Wang, Kaige et Xue, Yuan",
    title = "Pyrolyse catalytique des acides aminés : Comparaison des acides aminés aliphatiques et cycliques",
    year = "2016",
    journal = "Energy Conversion and Management",
    url = "https://doi.org/10.1016/j.enconman.2016.01.024",
    doi = "10.1016/j.enconman.2016.01.024",
    openalex = "W2286125981",
    pages = "220-225",
    volume = "112",
    references = "doi101016jbiombioe200909012, doi101016jbiortech201411050, doi101016jenconman200903001, doi101016jjaap200311004, doi101016jjcat200912013, doi101016jwatres200607030, doi101021ef0502397, doi101039c1ee01230d, doi101039c3gc41288a, doi10108001614949208020306"
}

Dans nos recherches antérieures, nous avons découvert que les α-acides aminés dissous dans l'eau ou des solvants aqueux-organiques subissent une inversion chirale oscillatoire spontanée et une peptidisation oscillatoire en parallèle, et que la dynamique de ces processus dépend fortement de la structure chimique d'un acide aminé donné, des caractéristiques physicochimiques d'un solvant utilisé, de la température ambiante, etc. L'objectif de cette étude était d'effectuer une reconnaissance préliminaire sur l'impact possible de l'D2O sur la dynamique du comportement spontané des α-acides aminés de test sélectionnés (L-Phe, L-His, L-Pro et L-Cys) conservés à 25 ± 0,5 °C pendant une période d'une semaine. En tant que techniques de mesure, la turbidimétrie en mode d'enregistrement continu et la spectrométrie de masse ont été employées. À des fins de comparaison, les résultats analogues ont été présentés pour les α-acides aminés discutés dissous dans les solvants aqueux-organiques et initialement publiés ailleurs. Sur la base d'une comparaison des empreintes turbidimétriques, la dynamique des changements de turbidité dans l'eau lourde s'est avérée plutôt modérée. Les résultats de la spectrométrie de masse ont fourni une preuve confirmatoire témoignant de rendements peptidiques plutôt négligeables dans l'eau lourde. Ainsi, les données turbidimétriques et de spectrométrie de masse ont servi de preuves complémentaires d'un freinage considérable de la peptidisation spontanée des α-acides aminés dans l'D2O.

@article{doi101007s111440171221z,
    author = "Godziek, Agnieszka et Łągiewka, Anna et Kowalska, Teresa et Sajewicz, Mieczysław",
    title = "L'influence de l'eau lourde en tant que solvant sur les réactions oscillatoires spontanées des α-acides aminés",
    year = "2017",
    journal = "Reaction Kinetics Mechanisms and Catalysis",
    abstract = "Dans nos recherches antérieures, nous avons découvert que les α-acides aminés dissous dans l'eau ou des solvants aqueux-organiques subissent une inversion chirale oscillatoire spontanée et une peptidisation oscillatoire en parallèle, et que la dynamique de ces processus dépend fortement de la structure chimique d'un acide aminé donné, des caractéristiques physicochimiques d'un solvant utilisé, de la température ambiante, etc. L'objectif de cette étude était d'effectuer une reconnaissance préliminaire sur l'impact possible de l'D2O sur la dynamique du comportement spontané des α-acides aminés de test sélectionnés (L-Phe, L-His, L-Pro et L-Cys) conservés à 25 ± 0,5 °C pendant une période d'une semaine. En tant que techniques de mesure, la turbidimétrie en mode d'enregistrement continu et la spectrométrie de masse ont été employées. À des fins de comparaison, les résultats analogues ont été présentés pour les α-acides aminés discutés dissous dans les solvants aqueux-organiques et initialement publiés ailleurs. Sur la base d'une comparaison des empreintes turbidimétriques, la dynamique des changements de turbidité dans l'eau lourde s'est avérée plutôt modérée. Les résultats de la spectrométrie de masse ont fourni une preuve confirmatoire témoignant de rendements peptidiques plutôt négligeables dans l'eau lourde. Ainsi, les données turbidimétriques et de spectrométrie de masse ont servi de preuves complémentaires d'un freinage considérable de la peptidisation spontanée des α-acides aminés dans l'D2O.",
    url = "https://doi.org/10.1007/s11144-017-1221-z",
    doi = "10.1007/s11144-017-1221-z",
    openalex = "W2734465939",
    references = "doi101556jpc282015210"
}

Les acides aminés sont considérés comme une ressource renouvelable précieuse pour la production de produits chimiques à base biologique. Ici, l'hydrogénation–décarbonylation catalysée par le ruthénium vers des amines primaires est présentée. Contrairement à la décarboxylation directe catalysée par le palladium, ce système catalytique fonctionne à des températures beaucoup plus basses, préservant la stabilité des amines primaires. De plus, au lieu de produire du CO2, le carbone clivé est libéré sous forme de CH4, qui peut être recyclé pour d'autres applications (par exemple, des fins énergétiques). Après un criblage général des catalyseurs, le système à base de ruthénium est optimisé pour la réaction modèle de la l-valine dans l'eau, aboutissant à des rendements en isobutylamine allant jusqu'à 87 %. Une acidité plus forte dans la solution aqueuse améliore la stabilité de l'isobutylamine, mais favorise simultanément la formation parallèle de 2-amino-3-méthylbutane, qui est le sous-produit le plus important. Ce compromis est contrôlé en ajoutant une quantité appropriée de H3PO4. Outre le pH, les autres paramètres de réaction sont également criblés : pression de H2, température et rapport catalyseur-soustrat. Des profils cinétiques sont enregistrés pour acquérir une compréhension approfondie du réseau réactionnel et de la stabilité des produits. Enfin, la stabilité et la large applicabilité du catalyseur Ru/C sont démontrées.

@article{doi101021acssuschemeng6b03140,
    author = "Verduyckt, Jasper et Coeck, Robin et Vos, Dirk De",
    title = "Hydrogénation–décarbonylation catalysée par le ruthénium des acides aminés vers des amines primaires à base biologique",
    year = "2017",
    journal = "ACS Sustainable Chemistry \& Engineering",
    abstract = "Les acides aminés sont considérés comme une ressource renouvelable précieuse pour la production de produits chimiques à base biologique. Ici, l'hydrogénation–décarbonylation catalysée par le ruthénium vers des amines primaires est présentée. Contrairement à la décarboxylation directe catalysée par le palladium, ce système catalytique fonctionne à des températures beaucoup plus basses, préservant la stabilité des amines primaires. De plus, au lieu de produire du CO2, le carbone clivé est libéré sous forme de CH4, qui peut être recyclé pour d'autres applications (par exemple, des fins énergétiques). Après un criblage général des catalyseurs, le système à base de ruthénium est optimisé pour la réaction modèle de la l-valine dans l'eau, aboutissant à des rendements en isobutylamine allant jusqu'à 87 %. Une acidité plus forte dans la solution aqueuse améliore la stabilité de l'isobutylamine, mais favorise simultanément la formation parallèle de 2-amino-3-méthylbutane, qui est le sous-produit le plus important. Ce compromis est contrôlé en ajoutant une quantité appropriée de H3PO4. Outre le pH, les autres paramètres de réaction sont également criblés : pression de H2, température et rapport catalyseur-soustrat. Des profils cinétiques sont enregistrés pour acquérir une compréhension approfondie du réseau réactionnel et de la stabilité des produits. Enfin, la stabilité et la large applicabilité du catalyseur Ru/C sont démontrées.",
    url = "https://doi.org/10.1021/acssuschemeng.6b03140",
    doi = "10.1021/acssuschemeng.6b03140",
    openalex = "W2591150531",
    references = "doi101016jgca2006061558"
}

Dans la matière vivante actuelle, les biopolymères suivent des séquences spécifiques qui leur confèrent des propriétés particulières, telles que la séquence d'acides aminés (AA) dans les protéines et les peptides. Un défi majeur pour l'élucidation des origines de la vie réside dans la compréhension de la manière dont, par exemple, des polypeptides non aléatoires ont été sélectionnés parmi tous les possibles. Bien que de nombreuses investigations aient établi des voies de polymérisation prébiotiques plausibles, de manière surprenante, peu ont tenté d'étudier la sélectivité de ces processus. Nous avons étudié un scénario de polymérisation de surface minérale basé sur une activation thermique modérée de mélanges de leucine + acide glutamique sur du silice. Des oligopeptides jusqu'aux octamères ont été formés quantitativement dans une réaction prébiotique « propre » et analysés par spectrométrie de masse à haute résolution et spectrométrie de résonance cyclotronique d'ions à transformée de Fourier pour des attributions moléculaires sans ambiguïté. Des sélectivités d'oligomérisation non triviales sont mises en évidence à la fois dans les compositions stœchiométriques et les séquences d'AA, tandis que des sélectivités comparables ne sont pas observées dans d'autres scénarios de polymérisation. Cela doit donc être dû à des voies de réaction catalytiques spécifiques se produisant à la surface du SiO2. Une mesure statistique de l'information contenue dans les distributions d'oligopeptides est proposée. Elle pourrait être utilisée pour suivre l'évolution d'une complexité potentiellement significative dans les biopolymères, du monde minéral au monde biochimique.

@article{doi101021acsearthspacechem0c00183,
    author = "Bedoin, Lise et Alvès, Sandra et Lambert, Jean‐François",
    title = "Origines de la vie et information moléculaire : Sélectivité dans la polymérisation prébiotique d'acides aminés induite par des surfaces minérales",
    year = "2020",
    journal = "ACS Earth and Space Chemistry",
    abstract = "Dans la matière vivante actuelle, les biopolymères suivent des séquences spécifiques qui leur confèrent des propriétés particulières, telles que la séquence d'acides aminés (AA) dans les protéines et les peptides. Un défi majeur pour l'élucidation des origines de la vie réside dans la compréhension de la manière dont, par exemple, des polypeptides non aléatoires ont été sélectionnés parmi tous les possibles. Bien que de nombreuses investigations aient établi des voies de polymérisation prébiotiques plausibles, de manière surprenante, peu ont tenté d'étudier la sélectivité de ces processus. Nous avons étudié un scénario de polymérisation de surface minérale basé sur une activation thermique modérée de mélanges de leucine + acide glutamique sur du silice. Des oligopeptides jusqu'aux octamères ont été formés quantitativement dans une réaction prébiotique « propre » et analysés par spectrométrie de masse à haute résolution et spectrométrie de résonance cyclotronique d'ions à transformée de Fourier pour des attributions moléculaires sans ambiguïté. Des sélectivités d'oligomérisation non triviales sont mises en évidence à la fois dans les compositions stœchiométriques et les séquences d'AA, tandis que des sélectivités comparables ne sont pas observées dans d'autres scénarios de polymérisation. Cela doit donc être dû à des voies de réaction catalytiques spécifiques se produisant à la surface du SiO2. Une mesure statistique de l'information contenue dans les distributions d'oligopeptides est proposée. Elle pourrait être utilisée pour suivre l'évolution d'une complexité potentiellement significative dans les biopolymères, du monde minéral au monde biochimique.",
    url = "https://doi.org/10.1021/acsearthspacechem.0c00183",
    doi = "10.1021/acsearthspacechem.0c00183",
    openalex = "W3087299006",
    references = "doi101002anie201503792, doi101002bies10192, doi101002bms1200111109, doi101002j153873051948tb01338x, doi101002mas10008, doi101002sici1098278719981711aidmas130co2k, doi101007s1108400891283, doi101073pnas1019191108, doi101126science1173046528, doi101126science663639, fox1960thermal"
}

Les peptides/protéines de tous les êtres vivants de notre planète sont principalement constitués de 19 acides aminés L et de la glycine, un acide aminé achiral. Émanant de sources endogènes et exogènes, les mers de la Terre prébiotique auraient pu contenir une immense diversité de biomolécules (y compris les acides aminés) et de précurseurs de biomolécules. Ainsi, comment ces acides aminés ont-ils été sélectionnés parmi le grand nombre d'acides aminés et d'autres molécules disponibles ? De quoi étaient constitués les peptides de la Terre prébiotique ? Comment ces peptides ont-ils été synthétisés ? Des minéraux ont été envisagés pour cette tâche, car ils peuvent préconcentrer les acides aminés à partir de solutions diluées, catalyser leur polymérisation et même effectuer la sélection chirale de ceux-ci. Cependant, jusqu'à présent, ce problème n'a été étudié que dans des expériences compartimentées. Il existe des expériences séparées montrant que les minéraux préconcentrent les acides aminés par adsorption ou catalysent leur polymérisation, ou séparent les acides aminés L des acides aminés D. Basé sur l'hypothèse du monde des protéines [GADV], ainsi que sur l'abondance relative des acides aminés sur la Terre prébiotique obtenue par Zaia, plusieurs expériences sont suggérées. L'objectif principal de ces expériences est de montrer qu'en utilisant des minéraux, il est possible, au moins, d'obtenir des peptides dont la composition inclut une grande quantité d'acides aminés L et d'acides aminés protéiques (PAAs). Ces expériences devraient être réalisées dans des environnements hydrothermaux et des cycles humide/sec. De plus, pour les expériences dans des environnements hydrothermaux, il est très important d'utiliser l'une des eaux de mer artificielles suggérées, et pour les environnements humide/sec, il est important de réaliser les expériences dans de l'eau distillée et des solutions salines diluées. Enfin, à partir de ces expériences, nous suggérons que, sans un monde à ARN ou même un monde pré-génétique, un petit ensemble de peptides pourrait émerger qui ressemble davantage aux protéines modernes.

@article{doi103390sym12122046,
    author = "Zaia, Dimas Augusto Morozin and Zaia, Cássia Thaïs Bussamra Vieira",
    title = "A Few Experimental Suggestions Using Minerals to Obtain Peptides with a High Concentration of L-Amino Acids and Protein Amino Acids",
    year = "2020",
    journal = "Symmetry",
    abstract = "Les peptides/protéines de tous les êtres vivants de notre planète sont principalement constitués de 19 acides aminés L et de la glycine, un acide aminé achiral. Émanant de sources endogènes et exogènes, les mers de la Terre prébiotique auraient pu contenir une immense diversité de biomolécules (y compris les acides aminés) et de précurseurs de biomolécules. Ainsi, comment ces acides aminés ont-ils été sélectionnés parmi le grand nombre d'acides aminés et d'autres molécules disponibles ? De quoi étaient constitués les peptides de la Terre prébiotique ? Comment ces peptides ont-ils été synthétisés ? Des minéraux ont été envisagés pour cette tâche, car ils peuvent préconcentrer les acides aminés à partir de solutions diluées, catalyser leur polymérisation et même effectuer la sélection chirale de ceux-ci. Cependant, jusqu'à présent, ce problème n'a été étudié que dans des expériences compartimentées. Il existe des expériences séparées montrant que les minéraux préconcentrent les acides aminés par adsorption ou catalysent leur polymérisation, ou séparent les acides aminés L des acides aminés D. Basé sur l'hypothèse du monde des protéines [GADV], ainsi que sur l'abondance relative des acides aminés sur la Terre prébiotique obtenue par Zaia, plusieurs expériences sont suggérées. L'objectif principal de ces expériences est de montrer qu'en utilisant des minéraux, il est possible, au moins, d'obtenir des peptides dont la composition inclut une grande quantité d'acides aminés L et d'acides aminés protéiques (PAAs). Ces expériences devraient être réalisées dans des environnements hydrothermaux et des cycles humide/sec. De plus, pour les expériences dans des environnements hydrothermaux, il est très important d'utiliser l'une des eaux de mer artificielles suggérées, et pour les environnements humide/sec, il est important de réaliser les expériences dans de l'eau distillée et des solutions salines diluées. Enfin, à partir de ces expériences, nous suggérons que, sans un monde à ARN ou même un monde pré-génétique, un petit ensemble de peptides pourrait émerger qui ressemble davantage aux protéines modernes.",
    url = "https://doi.org/10.3390/sym12122046",
    doi = "10.3390/sym12122046",
    openalex = "W3111091408",
    references = "doi101021acsearthspacechem0c00183"
}

Les acides aminés se sont imposés comme une source durable pour la conception de polymères fonctionnels. Outre leur large disponibilité, leur haut degré de biocompatibilité les rend attrayants pour une large gamme d'applications dans le domaine de la recherche biomédicale. En plus de ces caractéristiques favorables, la polyvalence des groupes fonctionnels réactifs présents dans les acides aminés (c'est-à-dire les acides carboxyliques, les amines, les thiols et les groupes hydroxyle) les rend des matières premières appropriées pour diverses approches de polymérisation, qui incluent les réactions de croissance par étapes et par chaîne. Cette revue vise à fournir un aperçu des stratégies pour incorporer des acides aminés dans des polymères. À cette fin, elle se concentre sur la préparation de monomères polymérisables à partir d'acides aminés, qui donnent des polymères fonctionnalisés en chaîne principale ou en chaîne latérale. De plus, les approches de modification post-polymérisation pour la fonctionnalisation des chaînes latérales de polymères sont discutées. Les acides aminés sont présentés comme une plateforme polyvalente pour le développement de polymères aux propriétés sur mesure.

@article{doi101002marc202100615,
    author = "Leiske, Meike N. et Kempe, Kristian",
    title = "A Guideline for the Synthesis of Amino‐Acid‐Functionalized Monomers and Their Polymerizations",
    year = "2021",
    journal = "Macromolecular Rapid Communications",
    abstract = "Les acides aminés se sont imposés comme une source durable pour la conception de polymères fonctionnels. Outre leur large disponibilité, leur haut degré de biocompatibilité les rend attrayants pour une large gamme d'applications dans le domaine de la recherche biomédicale. En plus de ces caractéristiques favorables, la polyvalence des groupes fonctionnels réactifs présents dans les acides aminés (c'est-à-dire les acides carboxyliques, les amines, les thiols et les groupes hydroxyle) les rend des matières premières appropriées pour diverses approches de polymérisation, qui incluent les réactions de croissance par étapes et par chaîne. Cette revue vise à fournir un aperçu des stratégies pour incorporer des acides aminés dans des polymères. À cette fin, elle se concentre sur la préparation de monomères polymérisables à partir d'acides aminés, qui donnent des polymères fonctionnalisés en chaîne principale ou en chaîne latérale. De plus, les approches de modification post-polymérisation pour la fonctionnalisation des chaînes latérales de polymères sont discutées. Les acides aminés sont présentés comme une plateforme polyvalente pour le développement de polymères aux propriétés sur mesure.",
    url = "https://doi.org/10.1002/marc.202100615",
    doi = "10.1002/marc.202100615",
    openalex = "W3213271036",
    references = "doi103390nano11051119"
}

Les polymères constitués de blocs de construction d'acides aminés continuent d'être pris en considération pour les applications biomédicales. Étant donné que les poly(acides aminés) sont construits à partir d'acides aminés naturels, les mêmes blocs de construction dont sont constitués les protéines, ils sont biocompatibles, biodégradables et leurs produits de dégradation sont métabolisables. Certains acides aminés présentent une structure asymétrique AB2 unique, ce qui facilite leur capacité à former des structures ramifiées. Cette revue compare les trois formes de structures polymères hautement ramifiées : les dendrimères hautement organisés structurellement, les dendrigreffes et les polymères hyperramifiés moins organisés mais facilement synthétisables. Leurs synthèses sont examinées et comparées, les méthodes de modulation de la synthèse sont envisagées et des variantes de leurs synthèses traditionnelles sont présentées. L'utilisation potentielle des polymères hautement ramifiés dans le domaine des applications biomédicales est discutée, en particulier leurs applications comme vecteurs de délivrance de gènes et de médicaments et leur utilisation comme composés antiviraux. Parmi les vingt acides aminés essentiels, la L-lysine, l'acide L-glutamique et l'acide L-aspartique sont des molécules asymétriques AB2, mais la majorité des recherches sur les poly(acides aminés) hautement ramifiés s'est concentrée sur le polycationique poly(L-lysine) avec une moindre attention portée au poly(L-glutamique). Par conséquent, la majorité des applications potentielles réside dans les systèmes de délivrance pour les acides nucléiques et cette revue examine et compare la manière dont ces trois types de polymères hautement ramifiés fonctionnent comme vecteurs de délivrance de gènes non viraux. Lorsqu'on considère les systèmes de délivrance de médicaments, la petite taille de ces polymères hautement ramifiés est avantageuse pour la délivrance de médicaments inhalables. Bien que les polymères hautement ramifiés, en particulier les dendrimères, aient été étudiés depuis plus de 40 ans pour la délivrance de gènes et de médicaments, ils n'ont pas encore été traduits à grande échelle dans la clinique, sauf pour des applications antivirales prometteuses qui ont été commercialisées.

@article{doi103390nano11051119,
    author = "Thompson, Marisa et Scholz, Carmen",
    title = "Polymères hautement ramifiés basés sur des poly(acides aminés) pour des applications biomédicales",
    year = "2021",
    journal = "Nanomaterials",
    abstract = "Les polymères constitués de blocs de construction d'acides aminés continuent d'être pris en considération pour les applications biomédicales. Étant donné que les poly(acides aminés) sont construits à partir d'acides aminés naturels, les mêmes blocs de construction dont sont constitués les protéines, ils sont biocompatibles, biodégradables et leurs produits de dégradation sont métabolisables. Certains acides aminés présentent une structure asymétrique AB2 unique, ce qui facilite leur capacité à former des structures ramifiées. Cette revue compare les trois formes de structures polymères hautement ramifiées : les dendrimères hautement organisés structurellement, les dendrigreffes et les polymères hyperramifiés moins organisés mais facilement synthétisables. Leurs synthèses sont examinées et comparées, les méthodes de modulation de la synthèse sont envisagées et des variantes de leurs synthèses traditionnelles sont présentées. L'utilisation potentielle des polymères hautement ramifiés dans le domaine des applications biomédicales est discutée, en particulier leurs applications comme vecteurs de délivrance de gènes et de médicaments et leur utilisation comme composés antiviraux. Parmi les vingt acides aminés essentiels, la L-lysine, l'acide L-glutamique et l'acide L-aspartique sont des molécules asymétriques AB2, mais la majorité des recherches sur les poly(acides aminés) hautement ramifiés s'est concentrée sur le polycationique poly(L-lysine) avec une moindre attention portée au poly(L-glutamique). Par conséquent, la majorité des applications potentielles réside dans les systèmes de délivrance pour les acides nucléiques et cette revue examine et compare la manière dont ces trois types de polymères hautement ramifiés fonctionnent comme vecteurs de délivrance de gènes non viraux. Lorsqu'on considère les systèmes de délivrance de médicaments, la petite taille de ces polymères hautement ramifiés est avantageuse pour la délivrance de médicaments inhalables. Bien que les polymères hautement ramifiés, en particulier les dendrimères, aient été étudiés depuis plus de 40 ans pour la délivrance de gènes et de médicaments, ils n'ont pas encore été traduits à grande échelle dans la clinique, sauf pour des applications antivirales prometteuses qui ont été commercialisées.",
    url = "https://doi.org/10.3390/nano11051119",
    doi = "10.3390/nano11051119",
    openalex = "W3157707026",
    references = "doi101016jbiomaterials201803046, doi101016jprogpolymsci200705010, doi101021ar200094a, doi101021bc015525a, doi101021ja00167a094, doi101021ja01856a062, doi101021ma971197r, doi101021mp050023q, doi101146annurevmatsci062910100429, fox1958thermal"
}

La polymérisation des acides aminés non activés (AA) est un sujet important en raison de ses applications dans divers domaines, notamment la chimie médicinale industrielle et la chimie prébiotique. La silice, en tant que promoteur pour cette réaction, suscite un grand intérêt en raison de sa grande abondance et de son faible coût. La synthèse des liaisons amide/peptide sur silice a été largement démontrée, mais elle souffre d'un manque de connaissances concernant son mécanisme réactionnel, les paramètres clés et les caractéristiques de surface qui influencent l'adsorption et la réactivité des AA, la sélectivité du produit réactionnel, le rôle de l'eau dans la réaction, etc. La présente revue aborde ces problèmes en résumant les résultats expérimentaux et de modélisation de la littérature et tente de rationaliser certaines divergences apparentes dans les résultats publiés. Après avoir brièvement présenté les principaux types de sites de surface de silice et d'autres caractéristiques macroscopiques pertinentes, nous discutons des différentes procédures de dépôt des AA, dont l'importance est souvent négligée. Nous abordons les mécanismes d'adsorption possibles des AA, y compris la greffe covalente et les liaisons hydrogène, et montrons qu'ils dépendent fortement des types et de la densité de silanols. Nous examinons ensuite comment les mécanismes d'adsorption déterminent l'occurrence et l'issue de la condensation des AA (formation de dimères cycliques ou de longues chaînes linéaires), et présentons certains résultats récents suggérant une sélectivité de polymérisation significative dans les systèmes contenant plusieurs AA, ainsi que la formation d'éléments spécifiques de structure secondaire dans les chaînes polypeptidiques en croissance.

@article{doi101002cplu202300642,
    author = "Samrout, Ola El et Berlier, Gloria et Lambert, Jean‐François",
    title = "Polymérisation des acides aminés sur des surfaces de silice",
    year = "2024",
    journal = "ChemPlusChem",
    abstract = "La polymérisation des acides aminés non activés (AA) est un sujet important en raison de ses applications dans divers domaines, notamment la chimie médicinale industrielle et la chimie prébiotique. La silice, en tant que promoteur pour cette réaction, suscite un grand intérêt en raison de sa grande abondance et de son faible coût. La synthèse des liaisons amide/peptide sur silice a été largement démontrée, mais elle souffre d'un manque de connaissances concernant son mécanisme réactionnel, les paramètres clés et les caractéristiques de surface qui influencent l'adsorption et la réactivité des AA, la sélectivité du produit réactionnel, le rôle de l'eau dans la réaction, etc. La présente revue aborde ces problèmes en résumant les résultats expérimentaux et de modélisation de la littérature et tente de rationaliser certaines divergences apparentes dans les résultats publiés. Après avoir brièvement présenté les principaux types de sites de surface de silice et d'autres caractéristiques macroscopiques pertinentes, nous discutons des différentes procédures de dépôt des AA, dont l'importance est souvent négligée. Nous abordons les mécanismes d'adsorption possibles des AA, y compris la greffe covalente et les liaisons hydrogène, et montrons qu'ils dépendent fortement des types et de la densité de silanols. Nous examinons ensuite comment les mécanismes d'adsorption déterminent l'occurrence et l'issue de la condensation des AA (formation de dimères cycliques ou de longues chaînes linéaires), et présentons certains résultats récents suggérant une sélectivité de polymérisation significative dans les systèmes contenant plusieurs AA, ainsi que la formation d'éléments spécifiques de structure secondaire dans les chaînes polypeptidiques en croissance.",
    url = "https://doi.org/10.1002/cplu.202300642",
    doi = "10.1002/cplu.202300642",
    openalex = "W4390919132",
    references = "doi101021acsearthspacechem0c00183"
}

La concentration de molécules organiques simples, telles que les acides aminés, dans la phase adsorbée aurait pu être une étape précoce de l'évolution prébiotique vers des bio-macromolécules plus complexes sur la Terre primitive. Les minéraux argileux de type smectite représentent des sorbants sélectifs potentiels pour les molécules prébiotiques en raison de leur charge structurale négative et de leur grande surface spécifique. Cette étude a évalué le comportement d'adsorption des acides aminés sur la montmorillonite, une smectite bien caractérisée, à des pH et des compositions de fluides variables. À la fois au pH 5 et 7 dans un fluide de chlorure de sodium, les acides aminés à chaînes latérales basiques (L-arginine et L-lysine), qui sont principalement cationiques dans ces conditions, ont été sélectivement adsorbés sur la montmorillonite avec des constantes de Langmuir beaucoup plus élevées que celles des acides aminés qui étaient principalement zwitterioniques ou anioniques en solution. En moyenne, les constantes de Langmuir pour les acides aminés cationiques étaient 30 (pH 5) et 50 (pH 7) fois supérieures à celles des acides aminés zwitterioniques et 120 (pH 5) et 80 (pH 7) fois supérieures à celles de l'acide L-glutamique. Dans les mêmes conditions de pH dans une solution de chlorure de magnésium, l'adsorption de la L-arginine et de la L-lysine était considérablement inhibée avec des constantes de Langmuir environ 10 fois plus faibles. Ces observations suggèrent que l'échange de cations est le mécanisme d'adsorption dominant pour les acides aminés sur la montmorillonite. La diffraction des rayons X et la spectroscopie infrarouge indiquent que la L-arginine et la L-lysine pénètrent dans l'intercalaire de la smectite où la chaîne latérale aminée protonnée présente les interactions les plus fortes avec la surface minérale, soutenant davantage une adsorption principalement pilotée par des interactions électrostatiques. Par conséquent, les smectites sur la Terre primitive auraient pu concentrer sélectivement les acides aminés cationiques, fournissant un modèle potentiel pour la polymérisation des peptides liés par des α-amine.

@article{doi101016jgca202402020,
    author = "Millman, Emily et Chatterjee, Anamika et Parker, Kimberly M. et Catalano, Jeffrey G.",
    title = "Échange de cations vers la montmorillonite induit une adsorption sélective d'acides aminés",
    year = "2024",
    journal = "Geochimica et Cosmochimica Acta",
    abstract = "La concentration de molécules organiques simples, telles que les acides aminés, dans la phase adsorbée aurait pu être une étape précoce de l'évolution prébiotique vers des bio-macromolécules plus complexes sur la Terre primitive. Les minéraux argileux de type smectite représentent des sorbants sélectifs potentiels pour les molécules prébiotiques en raison de leur charge structurale négative et de leur grande surface spécifique. Cette étude a évalué le comportement d'adsorption des acides aminés sur la montmorillonite, une smectite bien caractérisée, à des pH et des compositions de fluides variables. À la fois au pH 5 et 7 dans un fluide de chlorure de sodium, les acides aminés à chaînes latérales basiques (L-arginine et L-lysine), qui sont principalement cationiques dans ces conditions, ont été sélectivement adsorbés sur la montmorillonite avec des constantes de Langmuir beaucoup plus élevées que celles des acides aminés qui étaient principalement zwitterioniques ou anioniques en solution. En moyenne, les constantes de Langmuir pour les acides aminés cationiques étaient 30 (pH 5) et 50 (pH 7) fois supérieures à celles des acides aminés zwitterioniques et 120 (pH 5) et 80 (pH 7) fois supérieures à celles de l'acide L-glutamique. Dans les mêmes conditions de pH dans une solution de chlorure de magnésium, l'adsorption de la L-arginine et de la L-lysine était considérablement inhibée avec des constantes de Langmuir environ 10 fois plus faibles. Ces observations suggèrent que l'échange de cations est le mécanisme d'adsorption dominant pour les acides aminés sur la montmorillonite. La diffraction des rayons X et la spectroscopie infrarouge indiquent que la L-arginine et la L-lysine pénètrent dans l'intercalaire de la smectite où la chaîne latérale aminée protonnée présente les interactions les plus fortes avec la surface minérale, soutenant davantage une adsorption principalement pilotée par des interactions électrostatiques. Par conséquent, les smectites sur la Terre primitive auraient pu concentrer sélectivement les acides aminés cationiques, fournissant un modèle potentiel pour la polymérisation des peptides liés par des α-amine.",
    url = "https://doi.org/10.1016/j.gca.2024.02.020",
    doi = "10.1016/j.gca.2024.02.020",
    openalex = "W4392373186",
    references = "doi101021acsearthspacechem0c00183"
}

La demande de systèmes multifonctionnels biocompatibles pour l'imagerie biologique stimule l'intérêt pour de nouveaux peptides fluorescents de nouvelle génération basés sur des acides aminés non aromatiques tels que l'acide glutamique L et l'alanine L. En général, en raison des points de fusion élevés caractérisant les structures zwitterioniques des acides aminés, leur polymérisation thermique est effectuée à des températures comprises entre 200 et 300 °C. Cependant, dans cette plage de températures, la plupart des acides aminés ont tendance à se décomposer plutôt que de subir une polymérisation. Le présent travail montre comment obtenir des peptides fluorescents non aromatiques à des températures aussi basses que 160 °C en copolymérisant l'acide glutamique L avec d'autres acides aminés à haut point de fusion, tels que l'alanine L, la valine L et la leucine L. La conversion à basse température de l'acide glutamique L en acide pyroglutamique et sa copolymérisation avec un autre acide aminé ont été entièrement caractérisées par spectroscopies infrarouge et RMN, spectrométrie de masse et analyse thermique. La réaction est médiée par la transformation in situ de l'acide glutamique L en acide pyroglutamique, qui agit simultanément comme inomer, initiateur + monomère, ainsi qu'agent dispersant, permettant la copolymérisation avec un autre acide aminé. Les peptides résultants présentent une émission fluorescente dans le domaine visible typique des dérivés de PGA, mais ils possèdent également une nature polaire différente qui est héritée de la chaîne latérale du second acide aminé.

@article{doi101021acsmacromol4c00614,
    author = "Carboni, Davide et Cadeddu, M et Stagi, Luigi et Anedda, Roberto et Menduti, Luigi et Cola, Luisa De et Malfatti, Luca et Innocenzi, Plinio",
    title = "Aperçus structuraux sur la copolymérisation à basse température d'acides amines thermodégradables médiée par l'acide pyroglutamique",
    year = "2024",
    journal = "Macromolecules",
    abstract = "La demande de systèmes multifonctionnels biocompatibles pour l'imagerie biologique stimule l'intérêt pour de nouveaux peptides fluorescents de nouvelle génération basés sur des acides aminés non aromatiques tels que l'acide glutamique L et l'alanine L. En général, en raison des points de fusion élevés caractérisant les structures zwitterioniques des acides aminés, leur polymérisation thermique est effectuée à des températures comprises entre 200 et 300 °C. Cependant, dans cette plage de températures, la plupart des acides aminés ont tendance à se décomposer plutôt que de subir une polymérisation. Le présent travail montre comment obtenir des peptides fluorescents non aromatiques à des températures aussi basses que 160 °C en copolymérisant l'acide glutamique L avec d'autres acides aminés à haut point de fusion, tels que l'alanine L, la valine L et la leucine L. La conversion à basse température de l'acide glutamique L en acide pyroglutamique et sa copolymérisation avec un autre acide aminé ont été entièrement caractérisées par spectroscopies infrarouge et RMN, spectrométrie de masse et analyse thermique. La réaction est médiée par la transformation in situ de l'acide glutamique L en acide pyroglutamique, qui agit simultanément comme inomer, initiateur + monomère, ainsi qu'agent dispersant, permettant la copolymérisation avec un autre acide aminé. Les peptides résultants présentent une émission fluorescente dans le domaine visible typique des dérivés de PGA, mais ils possèdent également une nature polaire différente qui est héritée de la chaîne latérale du second acide aminé.",
    url = "https://doi.org/10.1021/acs.macromol.4c00614",
    doi = "10.1021/acs.macromol.4c00614",
    openalex = "W4401903566",
    references = "doi1010160003986160904185"
}

En raison de leur conductivité protonique unique, les chaînes de molécules d'acide phosphorique sont d'excellents catalyseurs de transfert de protons. Ici, nous démontrons que cette propriété aurait pu être exploitée pour la synthèse prébiotique des premières séquences d'oligopeptides sur notre planète. Nos résultats suggèrent que le séchage de solutions très diluées contenant des acides aminés (comme la glycine, l'histidine et l'arginine) et des phosphates à des concentrations comparables à des températures élevées (environ 80 °C) dans un environnement acide pourrait entraîner l'accumulation de sels cristallins d'acides aminés:acide phosphorique. Le chauffage ultérieur de ces matériaux à 100 °C pendant 1 à 3 jours entraîne la formation d'oligoglycines composées d'unités monomériques allant jusqu'à 24, tandis que l'arginine et l'histidine ne forment que des oligomères plus courts (jusqu'aux trimères). Dans l'ensemble, nos résultats suggèrent que la combinaison de l'effet catalytique des chaînes de phosphates avec l'ordre cristallin présent dans les sels d'acides aminés:acide phosphorique représente une solution viable qui pourrait être utilisée pour générer les premières séquences d'oligopeptides dans un scénario de champ hydrothermal acide doux. De plus, nous proposons que la cristallisation pourrait aider à surmonter la formation d'oligomères cycliques, qui est un goulot d'étranglement généralement connu des processus de polymérisation prébiotique empêchant la croissance ultérieure de la chaîne.

@article{doi101038s42004024012646,
    author = "Šponer, Judit E. et Coulon, Rémi et Otyepka, Michal et Šponer, Jiřı́ et Siegle, Alexander F. et Trapp, Oliver et Ślepokura, Katarzyna et Zdráhal, Zbyněk et Šedo, Ondřej",
    title = "Sels phosphoriques d'acides aminés comme source d'oligopeptides sur la Terre primitive",
    year = "2024",
    journal = "Communications Chemistry",
    abstract = "En raison de leur conductivité protonique unique, les chaînes de molécules d'acide phosphorique sont d'excellents catalyseurs de transfert de protons. Ici, nous démontrons que cette propriété aurait pu être exploitée pour la synthèse prébiotique des premières séquences d'oligopeptides sur notre planète. Nos résultats suggèrent que le séchage de solutions très diluées contenant des acides aminés (comme la glycine, l'histidine et l'arginine) et des phosphates à des concentrations comparables à des températures élevées (environ 80 °C) dans un environnement acide pourrait entraîner l'accumulation de sels cristallins d'acides aminés:acide phosphorique. Le chauffage ultérieur de ces matériaux à 100 °C pendant 1 à 3 jours entraîne la formation d'oligoglycines composées d'unités monomériques allant jusqu'à 24, tandis que l'arginine et l'histidine ne forment que des oligomères plus courts (jusqu'aux trimères). Dans l'ensemble, nos résultats suggèrent que la combinaison de l'effet catalytique des chaînes de phosphates avec l'ordre cristallin présent dans les sels d'acides aminés:acide phosphorique représente une solution viable qui pourrait être utilisée pour générer les premières séquences d'oligopeptides dans un scénario de champ hydrothermal acide doux. De plus, nous proposons que la cristallisation pourrait aider à surmonter la formation d'oligomères cycliques, qui est un goulot d'étranglement généralement connu des processus de polymérisation prébiotique empêchant la croissance ultérieure de la chaîne.",
    url = "https://doi.org/10.1038/s42004-024-01264-6",
    doi = "10.1038/s42004-024-01264-6",
    openalex = "W4401814404",
    references = "doi101002anie201503792, doi101007bf02165821, doi1010160022024887902314, doi101017s0885715614000840, doi101021acschemrev9b00664, doi101021cr5001496, doi101021ja01544a027, doi101038nchem1329, doi101089ast20192045, doi101107s2052520616003954, doi101126science1102722, fox1958thermal, fox1960thermal"
}

Poly(amino acids), polypeptides, and their derivatives have demonstrated significant potential as biodegradable biomaterials in the field of drug delivery. As degradable drug carriers, they can effectively load or conjugate drug molecules including small molecule drugs, nucleic acids, peptides, and protein-based drugs, enhancing the stability and targeting of the drugs in vivo. This strategy ultimately facilitates precise drug delivery and controlled release, thereby improving therapeutic efficacy and reducing side effects within the body. This review systematically describes the structural characteristics and preparation methods of poly(amino acids) and polypeptides, summarizes the advantages of poly(amino acids), polypeptides, and their derivatives in drug delivery, and detailedly introduces the latest advancements in this area. The review also discusses current challenges and opportunities associated with poly(amino acids), peptides, and their derivatives, and offers insights into the future directions for these biodegradable materials. This review aims to provide valuable references for scientific research and clinical translation of biodegradable biomaterials based on poly(amino acids) and peptides.

@article{doi101039d4nr04481a,
    author = "Yuan, Huilin and Jiang, Mingxia and Fang, Huapan and Tian, Huayu",
    title = "Recent advances in poly(amino acids), polypeptides, and their derivatives in drug delivery",
    year = "2024",
    journal = "Nanoscale",
    abstract = "Poly(amino acids), polypeptides, and their derivatives have demonstrated significant potential as biodegradable biomaterials in the field of drug delivery. As degradable drug carriers, they can effectively load or conjugate drug molecules including small molecule drugs, nucleic acids, peptides, and protein-based drugs, enhancing the stability and targeting of the drugs in vivo. This strategy ultimately facilitates precise drug delivery and controlled release, thereby improving therapeutic efficacy and reducing side effects within the body. This review systematically describes the structural characteristics and preparation methods of poly(amino acids) and polypeptides, summarizes the advantages of poly(amino acids), polypeptides, and their derivatives in drug delivery, and detailedly introduces the latest advancements in this area. The review also discusses current challenges and opportunities associated with poly(amino acids), peptides, and their derivatives, and offers insights into the future directions for these biodegradable materials. This review aims to provide valuable references for scientific research and clinical translation of biodegradable biomaterials based on poly(amino acids) and peptides.",
    url = "https://doi.org/10.1039/d4nr04481a",
    doi = "10.1039/d4nr04481a",
    openalex = "W4405478575",
    references = "doi103390nano11051119, doi103390pharmaceutics15112641"
}

L'invention par Carpino du fluorénylméthoxycarbonyl (Fmoc) en tant que groupe protecteur d'amino (PG) sensible à la base (J. Am. Chem. Soc. 1970, 92, 5748) a transformé la chimie des peptides d'une manière si profonde que seule la synthèse en phase solide des peptides de Merrifield (J. Am. Chem. Soc. 1963, 85, 2149) ne pâlit pas dans sa comparaison. En fait, le Fmoc est le PG le plus important en chimie des peptides, sans alternatives viables à l'horizon, permettant l'assemblage d'une variété stupéfiante de peptides, y compris des thérapeutiques à succès. Ici, nous rapportons que les acides aminés α-Fmoc (Fmoc-AA-OHs) sont susceptibles de subir la formation d'impuretés différant des composés parents de −2 et +14 Da, respectivement. Sur la base d'analyses de spectrométrie de masse en tandem (MSMS), nous proposons que ces sous-produits sont des altérations ene et époxyde du groupe Fmoc, situées adjacentes au noyau fluorène du Fmoc. La généralité de ces sous-produits Fmoc-ene/-époxyde a été illustrée par leur détection dans cinq Fmoc-AA-OHs par chromatographie liquide couplée à la spectrométrie de masse à haute résolution (LC-HRMS), tandis que, sur la base de la dépendance de la vitesse de formation des altérations Fmoc-ene/-époxyde à la température, à l'air et au fer, nous proposons des protocoles de stockage et de manipulation visant à maintenir le contenu des altérations Fmoc ene/époxyde au minimum. Enfin, nous rapportons que les altérations Fmoc-ene/-époxyde sont stables vis-à-vis de l'additif de couplage éthyl cyanohydroxyiminoacétate (Oxyma) et de la base de déprotection du Fmoc piperidine, tandis que l'exposition au réactif de clivage standard acide trifluoroacétique (TFA) entraîne la dégradation des moieties Fmoc-ene/-époxyde. Notamment, l'exposition au TFA en présence de triisopropylsilane (TIS)/H2O/dithiothréitol (DTT) en tant que pièges laisse l'altération Fmoc-ene indemne, tandis que le Fmoc-époxyde est ouvert en cycle pour former l'alcool correspondant, suggérant que la question de savoir si les tronçons peptidiques Fmoc-ene/-époxyde resteront inchangés dépendra des protocoles de synthèse et de clivage utilisés. Étant donné que les médicaments peptidiques sont soumis à des exigences de qualité strictes, la variation du contenu des impuretés Fmoc-ene/-époxyde couplée à des protocoles de synthèse/clivage impactant les altérations Fmoc de manière variable peut poser des défis lors du traitement en aval, ce qui nécessite que l'on accorde une attention particulière à la formation et à la réactivité des altérations Fmoc-ene/-époxyde.

@article{doi101021acsoprd5c00433,
    author = "Mohammadi, Milad et Swist, Nicole et Rasmussen, Jon H. et Pawlas, Jan",
    title = "Impuretés Ene et Époxyde dans les Acides Aminés α-Substitués par le Fluorénylméthoxycarbonyl (Fmoc) : Causes de Formation, Réactivité et Moyens de Minimisation",
    year = "2026",
    journal = "Organic Process Research \& Development",
    abstract = "L'invention par Carpino du fluorénylméthoxycarbonyl (Fmoc) en tant que groupe protecteur d'amino (PG) sensible à la base (J. Am. Chem. Soc. 1970, 92, 5748) a transformé la chimie des peptides d'une manière si profonde que seule la synthèse en phase solide des peptides de Merrifield (J. Am. Chem. Soc. 1963, 85, 2149) ne pâlit pas dans sa comparaison. En fait, le Fmoc est le PG le plus important en chimie des peptides, sans alternatives viables à l'horizon, permettant l'assemblage d'une variété stupéfiante de peptides, y compris des thérapeutiques à succès. Ici, nous rapportons que les acides aminés α-Fmoc (Fmoc-AA-OHs) sont susceptibles de subir la formation d'impuretés différant des composés parents de −2 et +14 Da, respectivement. Sur la base d'analyses de spectrométrie de masse en tandem (MSMS), nous proposons que ces sous-produits sont des altérations ene et époxyde du groupe Fmoc, situées adjacentes au noyau fluorène du Fmoc. La généralité de ces sous-produits Fmoc-ene/-époxyde a été illustrée par leur détection dans cinq Fmoc-AA-OHs par chromatographie liquide couplée à la spectrométrie de masse à haute résolution (LC-HRMS), tandis que, sur la base de la dépendance de la vitesse de formation des altérations Fmoc-ene/-époxyde à la température, à l'air et au fer, nous proposons des protocoles de stockage et de manipulation visant à maintenir le contenu des altérations Fmoc ene/époxyde au minimum. Enfin, nous rapportons que les altérations Fmoc-ene/-époxyde sont stables vis-à-vis de l'additif de couplage éthyl cyanohydroxyiminoacétate (Oxyma) et de la base de déprotection du Fmoc piperidine, tandis que l'exposition au réactif de clivage standard acide trifluoroacétique (TFA) entraîne la dégradation des moieties Fmoc-ene/-époxyde. Notamment, l'exposition au TFA en présence de triisopropylsilane (TIS)/H2O/dithiothréitol (DTT) en tant que pièges laisse l'altération Fmoc-ene indemne, tandis que le Fmoc-époxyde est ouvert en cycle pour former l'alcool correspondant, suggérant que la question de savoir si les tronçons peptidiques Fmoc-ene/-époxyde resteront inchangés dépendra des protocoles de synthèse et de clivage utilisés. Étant donné que les médicaments peptidiques sont soumis à des exigences de qualité strictes, la variation du contenu des impuretés Fmoc-ene/-époxyde couplée à des protocoles de synthèse/clivage impactant les altérations Fmoc de manière variable peut poser des défis lors du traitement en aval, ce qui nécessite que l'on accorde une attention particulière à la formation et à la réactivité des altérations Fmoc-ene/-époxyde.",
    url = "https://doi.org/10.1021/acs.oprd.5c00433",
    doi = "10.1021/acs.oprd.5c00433",
    openalex = "W7128503732",
    references = "doi101038s42004024012646"
}