Chimie

@article{doi101021ja01639a090,
    author = "Huggins, Maurice L.",
    title = "Principles of Polymer Chemistry.",
    year = "1954",
    journal = "Journal of the American Chemical Society",
    url = "https://doi.org/10.1021/ja01639a090",
    doi = "10.1021/ja01639a090",
    openalex = "W2314659927"
}

@misc{goldberg1961chemistry9,
    author = "Goldberg, E. D",
    title = "Chimie dans les océans, dans Sears, M., éd., Océanographie",
    year = "1961",
    howpublished = "Washington, D.C., American Association for the Advancement of Science, p. 583-597; Publication No. 67",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Goldberg, E. D., 1961, Chimie dans les océans, dans Sears, M., éd., Océanographie: Washington, D.C., American Association for the Advancement of Science, p. 583-597; Publication No. 67.}"
}

@book{calvin1969chemical3,
    author = "Calvin, M",
    title = "Évolution chimique",
    year = "1969",
    publisher = "Oxford, Oxford University Press, 278 p",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Calvin, M., 1969, Évolution chimique : Oxford, Oxford University Press, 278 p.}"
}

@misc{dose1971the6,
    author = "Dose, K. et Zaki, L",
    title = "L'activité peroxidatique et catalytique des hémoprotéinoïdes",
    year = "1971",
    howpublished = "Z. Naturforsch, v. 26b, p. 144-148",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Dose, K., et Zaki, L., 1971, L'activité peroxidatique et catalytique des hémoprotéinoïdes: Z. Naturforsch, v. 26b, p. 144-148.}"
}

@misc{fuller1974chemistry8,
    author = "Fuller, E. C",
    title = "Chimie et l'environnement de l'homme",
    year = "1974",
    howpublished = "Boston, Houghton Mifflin",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Fuller, E. C., 1974, Chimie et l'environnement de l'homme: Boston, Houghton Mifflin.}"
}

@misc{schramm1974the11,
    author = "Schramm, D. N",
    title = "The Age of the Elements",
    year = "1974",
    howpublished = "Scientific American, v. 230, no. 1, p. 69-77",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Schramm, D. N., 1974, The Age of the Elements: Scientific American, v. 230, no. 1, p. 69-77.}"
}

@book{aw1976chemical1,
    author = "Aw, S. E",
    title = "Évolution chimique",
    year = "1976",
    publisher = "Singapore, University Education Press",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Aw, S. E., 1976, Évolution chimique : Singapour, University Education Press.}"
}

@misc{dickerson1976chemistry5,
    author = "Dickerson, R. E. et Geis, I",
    title = "Chemistry, Matter, and the Universe",
    year = "1976",
    howpublished = "Menlo Park, Ca., W.A. Benjamin",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Dickerson, R. E., et Geis, I., 1976, Chemistry, Matter, and the Universe: Menlo Park, Ca., W.A. Benjamin.}"
}

@misc{dickerson1978chemical4,
    author = "Dickerson, R. E",
    title = "Évolution chimique et origine de la vie",
    year = "1978",
    howpublished = "Scientific American, v. 239, no. 3, p. 70-108",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Dickerson, R. E., 1978, Évolution chimique et origine de la vie : Scientific American, v. 239, no. 3, p. 70-108.}"
}

@book{fox1980a7,
    author = "Fox, S. W. et Adachi, T. et Stillwell, W",
    title = "Une photoformation assistée par une quinone de liaisons chimiques riches en énergie, dans Veziroglu, T. N., éd., Solar Energy",
    year = "1980",
    publisher = "International Progress: New York, Pergamon Press, v. 2, p. 1056-1074",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Fox, S. W., Adachi, T., et Stillwell, W., 1980, Une photoformation assistée par une quinone de liaisons chimiques riches en énergie, dans Veziroglu, T. N., éd., Solar Energy: International Progress: New York, Pergamon Press, v. 2, p. 1056-1074.}"
}

@misc{raloff1986is10,
    author = "Raloff, J",
    title = "Is There a Cosmic Chemistry of Life?",
    year = "1986",
    howpublished = "Science News, v. 130, p. 182",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Raloff, J., 1986, Is There a Cosmic Chemistry of Life?: Science News, v. 130, p. 182.}"
}

@misc{brauman1988frontiers2,
    author = "Brauman, J. L",
    title = "Frontiers in Chemistry",
    year = "1988",
    howpublished = "Science, v. 240, no. 373",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Brauman, J. L., 1988, Frontiers in Chemistry: Science, v. 240, no. 373.}"
}

@misc{waldrop1989catalytic12,
    author = "Waldrop, M. M",
    title = "L'ARN catalytique remporte le prix Nobel de chimie",
    year = "1989",
    howpublished = "Science, v. 246, p. 325",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Waldrop, M. M., 1989, L'ARN catalytique remporte le prix Nobel de chimie: Science, v. 246, p. 325.}"
}

Haute dans les Rocheuses canadiennes se trouve une petite carrière de calcaire formée il y a 530 millions d'années appelée le Burgess Shale. Elle contient les restes d'une mer ancienne où vivaient des dizaines de créatures étranges - un coin oublié de l'évolution préservé dans un détail époustouflant. Dans ce livre, Stephen Jay Gould explore ce que le Burgess Shale nous apprend sur l'évolution et la nature de l'histoire.

@article{doi105860choice273873,
    title = "Wonderful life: the Burgess Shale and the nature of history",
    year = "1990",
    journal = "Archive TalkOrigins",
    abstract = "Haute dans les Rocheuses canadiennes se trouve une petite carrière de calcaire formée il y a 530 millions d'années appelée le Burgess Shale. Elle contient les restes d'une mer ancienne où vivaient des dizaines de créatures étranges - un coin oublié de l'évolution préservé dans un détail époustouflant. Dans ce livre, Stephen Jay Gould explore ce que le Burgess Shale nous apprend sur l'évolution et la nature de l'histoire.",
    url = "https://doi.org/10.5860/choice.27-3873",
    doi = "10.5860/choice.27-3873",
    openalex = "W1675572849"
}

Partie 1 De la chimie moléculaire à la chimie supramoléculaire : concepts et langage de la chimie supramoléculaire. Partie 2 Reconnaissance moléculaire : reconnaissance, information, complémentarité, récepteurs moléculaires - principes de conception, reconnaissance sphérique - cryptates de cations métalliques, reconnaissance tétraédrique par des cryptands macrotricycliques, reconnaissance des ions ammonium et substrats apparentés, liaison et reconnaissance de molécules neutres. Partie 3 Chimie de coordination des anions et reconnaissance de substrats anioniques. Partie 4 Molécules corecepteurs et reconnaissance multiple : cryptates d'ions métalliques dinucléaires et polynucléaires, reconnaissance linéaire de la longueur moléculaire par des corecepteurs ditopiques, corecepteurs hétérotopiques - récepteurs cyclophane, récepteurs amphiphiles, grandes cages moléculaires, reconnaissance multiple dans les métallo-récepteurs, dynamique supramoléculaire. Partie 5 Réactivité et catalyse supramoléculaires : catalyse par des molécules récepteurs macrocycliques cationiques réactives, catalyse par des molécules récepteurs anioniques réactives, catalyse avec des récepteurs de type cyclophane, métallo-catalyse supramoléculaire, cocatalyse - catalyse de réactions synthétiques, catalyse biomoléculaire et abiogénique. Partie 6 Processus de transport et conception de transporteurs : transport médié par des transporteurs, processus de transport cationique - transporteurs cationiques, processus de transport anionique - transporteurs anioniques, processus de transport couplés, translocation couplée aux électrons dans un gradient redox, translocation couplée aux protons dans un gradient de pH, processus de transport couplés à la lumière, transfert via des canaux transmembranaires. Partie 7 Des supermolécules aux assemblages polymoléculaires : reconnaissance moléculaire hétérogène - matériaux solides supramoléculaires, des endorécepteurs aux exorécepteurs - reconnaissance moléculaire aux surfaces, morphogenèse moléculaire et supramoléculaire, catalyse hétérogène supramoléculaire. Partie 8 Dispositifs moléculaires et supramoléculaires : reconnaissance moléculaire, information et signaux - sémiologie, photochimie supramoléculaire - dispositifs photoniques moléculaires et supramoléculaires, conversion de la lumière et dispositifs de transfert d'énergie, récepteurs moléculaires photosensibles, transfert d'électrons photoinduit dans des dispositifs photoactifs, réactions photoinduites dans des espèces supramoléculaires, propriétés optiques non linéaires des espèces supramoléculaires, effets supramoléculaires dans la gravure de trous photochimiques, dispositifs électroniques moléculaires et supramoléculaires, électrochimie supramoléculaire, dispositifs conducteurs d'électrons - fils moléculaires, fils moléculaires polarisés - dispositifs redresseurs, fils moléculaires modifiés et commutables, dispositifs magnétiques moléculaires, dispositifs ioniques moléculaires et supramoléculaires, mésophases tubulaires. (Contenu des parties).

@book{doi1010023527607439,
    author = "Lehn, J.-M.",
    title = "Chimie supramoléculaire",
    year = "1995",
    abstract = "Partie 1 De la chimie moléculaire à la chimie supramoléculaire : concepts et langage de la chimie supramoléculaire. Partie 2 Reconnaissance moléculaire : reconnaissance, information, complémentarité, récepteurs moléculaires - principes de conception, reconnaissance sphérique - cryptates de cations métalliques, reconnaissance tétraédrique par des cryptands macrotricycliques, reconnaissance des ions ammonium et substrats apparentés, liaison et reconnaissance de molécules neutres. Partie 3 Chimie de coordination des anions et reconnaissance de substrats anioniques. Partie 4 Molécules corecepteurs et reconnaissance multiple : cryptates d'ions métalliques dinucléaires et polynucléaires, reconnaissance linéaire de la longueur moléculaire par des corecepteurs ditopiques, corecepteurs hétérotopiques - récepteurs cyclophane, récepteurs amphiphiles, grandes cages moléculaires, reconnaissance multiple dans les métallo-récepteurs, dynamique supramoléculaire. Partie 5 Réactivité et catalyse supramoléculaires : catalyse par des molécules récepteurs macrocycliques cationiques réactives, catalyse par des molécules récepteurs anioniques réactives, catalyse avec des récepteurs de type cyclophane, métallo-catalyse supramoléculaire, cocatalyse - catalyse de réactions synthétiques, catalyse biomoléculaire et abiogénique. Partie 6 Processus de transport et conception de transporteurs : transport médié par des transporteurs, processus de transport cationique - transporteurs cationiques, processus de transport anionique - transporteurs anioniques, processus de transport couplés, translocation couplée aux électrons dans un gradient redox, translocation couplée aux protons dans un gradient de pH, processus de transport couplés à la lumière, transfert via des canaux transmembranaires. Partie 7 Des supermolécules aux assemblages polymoléculaires : reconnaissance moléculaire hétérogène - matériaux solides supramoléculaires, des endorécepteurs aux exorécepteurs - reconnaissance moléculaire aux surfaces, morphogenèse moléculaire et supramoléculaire, catalyse hétérogène supramoléculaire. Partie 8 Dispositifs moléculaires et supramoléculaires : reconnaissance moléculaire, information et signaux - sémiologie, photochimie supramoléculaire - dispositifs photoniques moléculaires et supramoléculaires, conversion de la lumière et dispositifs de transfert d'énergie, récepteurs moléculaires photosensibles, transfert d'électrons photoinduit dans des dispositifs photoactifs, réactions photoinduites dans des espèces supramoléculaires, propriétés optiques non linéaires des espèces supramoléculaires, effets supramoléculaires dans la gravure de trous photochimiques, dispositifs électroniques moléculaires et supramoléculaires, électrochimie supramoléculaire, dispositifs conducteurs d'électrons - fils moléculaires, fils moléculaires polarisés - dispositifs redresseurs, fils moléculaires modifiés et commutables, dispositifs magnétiques moléculaires, dispositifs ioniques moléculaires et supramoléculaires, mésophases tubulaires. (Contenu des parties).",
    url = "https://doi.org/10.1002/3527607439",
    doi = "10.1002/3527607439",
    openalex = "W29179573"
}

Les protéines kinases eucaryotes constituent une grande superfamille de protéines homoloques. Elles sont apparentées grâce à leurs domaines kinases (également appelés domaines catalytiques), qui sont composés d'≈ 250‐300 résidus d'acides aminés. Les domaines kinases qui définissent ce groupe d'enzymes contiennent 12 sous-domaines conservés qui se replient en une structure de noyau catalytique commune, comme le révèlent les structures tridimensionnelles de protéines kinases sérine‐protéines tronquées. Il existe deux subdivisions principales au sein de la superfamille : les protéines kinases sérine/thréonine et les protéines kinases tyrosine. Un schéma de classification peut être fondé sur une phylogénie du domaine kinase, qui révèle des familles d'enzymes ayant des spécificités de substrat et des modes de régulation apparentés.—Hanks, S. K., Hunter, T. The eukaryotic protein kinase superfamily: kinase (catalytic) domain structure and classification. FASEB J. 9, 576‐596 (1995)

@article{doi101096fasebj987768349,
    author = "Hanks, Steven K. and Hunter, Tony",
    title = "The eukaryotic protein kinase superfamily: kinase (catalytic) domain structure and classification 1",
    year = "1995",
    journal = "The FASEB Journal",
    abstract = "The eukaryotic protein kinases make up a large superfamily of homologous proteins. They are related by virtue of their kinase domains (also known as catalytic domains), which consist of ≈ 250‐300 amino acid residues. The kinase domains that define this group of enzymes contain 12 conserved subdomains that fold into a common catalytic core structure, as revealed by the 3‐dimensional structures of severed protein‐serine kinases. There are two main subdivisions within the superfamily: the protein‐serine/threonine kinases and the protein‐tyrosine kinases. A classification scheme can be founded on a kinase domain phylogeny, which reveals families of enzymes that have related substrate specificities and modes of regulation.—Hanks, S. K., Hunter, T. The eukaryotic protein kinase superfamily: kinase (catalytic) domain structure and classification. FASEB J. 9, 576‐596 (1995)",
    url = "https://doi.org/10.1096/fasebj.9.8.7768349",
    doi = "10.1096/fasebj.9.8.7768349",
    openalex = "W4295216797"
}

@article{doi105860choice332140,
    title = "Principes de chimie des polymères",
    year = "1995",
    journal = "Choice Reviews Online",
    url = "https://doi.org/10.5860/choice.33-2140",
    doi = "10.5860/choice.33-2140",
    openalex = "W1505352099"
}

Les protéines kinases eucaryotes constituent une grande superfamille de protéines homoloques. Elles sont apparentées grâce à leurs domaines kinase (également appelés domaines catalytiques), qui sont composés d'environ 250 à 300 résidus d'acides aminés. Les domaines kinase qui définissent ce groupe d'enzymes contiennent 12 sous-domaines conservés qui se replient en une structure catalytique commune, comme le révèlent les structures tridimensionnelles de plusieurs protéines kinases sérine/thréonine. Il existe deux subdivisions principales au sein de la superfamille : les protéines kinases sérine/thréonine et les protéines kinases tyrosine. Un schéma de classification peut être fondé sur une phylogénie du domaine kinase, qui révèle des familles d'enzymes ayant des spécificités de substrat et des modes de régulation apparentés.

@article{openalexw1875580551,
    author = "Hanks, Steven K. and Hunter, Tony",
    title = "Protein kinases 6. The eukaryotic protein kinase superfamily: kinase (catalytic) domain structure and classification.",
    year = "1995",
    journal = "PubMed",
    abstract = "The eukaryotic protein kinases make up a large superfamily of homologous proteins. They are related by virtue of their kinase domains (also known as catalytic domains), which consist of approximately 250-300 amino acid residues. The kinase domains that define this group of enzymes contain 12 conserved subdomains that fold into a common catalytic core structure, as revealed by the 3-dimensional structures of several protein-serine kinases. There are two main subdivisions within the superfamily: the protein-serine/threonine kinases and the protein-tyrosine kinases. A classification scheme can be founded on a kinase domain phylogeny, which reveals families of enzymes that have related substrate specificities and modes of regulation.",
    openalex = "W1875580551"
}

Capillarité. La nature et la thermodynamique des interfaces liquides. Films de surface sur substrats liquides. Aspects électriques de la chimie de surface. Forces à longue portée. Surfaces des solides. Surfaces des solides : microscopie et spectroscopie. La formation d'une nouvelle phase—nucléation et croissance cristalline. L'interface solide-liquide—angle de contact. L'interface solide-liquide—adsorption depuis une solution. Frottement, lubrification et adhésion. Mouillage, flottation et détergence. Émulsions, mousses et aérosols. Films de surface macromoléculaires, films chargés et couches de Langmuir-Blodgett. L'interface solide-gaz—considérations générales. Adsorption de gaz et vapeurs sur les solides. Chimisorption et catalyse. Index.

@article{doi105860choice354499,
    author = "Adamson, Arthur W.",
    title = "Chimie physique des surfaces",
    year = "1998",
    journal = "Choice Reviews Online",
    abstract = "Capillarité. La nature et la thermodynamique des interfaces liquides. Films de surface sur substrats liquides. Aspects électriques de la chimie de surface. Forces à longue portée. Surfaces des solides. Surfaces des solides : microscopie et spectroscopie. La formation d'une nouvelle phase—nucléation et croissance cristalline. L'interface solide-liquide—angle de contact. L'interface solide-liquide—adsorption depuis une solution. Frottement, lubrification et adhésion. Mouillage, flottation et détergence. Émulsions, mousses et aérosols. Films de surface macromoléculaires, films chargés et couches de Langmuir-Blodgett. L'interface solide-gaz—considérations générales. Adsorption de gaz et vapeurs sur les solides. Chimisorption et catalyse. Index.",
    url = "https://doi.org/10.5860/choice.35-4499",
    doi = "10.5860/choice.35-4499",
    openalex = "W2062070676"
}

Depuis plus d'un quart de siècle, la Chimie inorganique avancée de Cotton et Wilkinson est la source à laquelle les étudiants et les chimistes professionnels se tournent pour acquérir les connaissances nécessaires afin de comprendre la littérature de recherche actuelle en chimie inorganique et les aspects de la chimie organométallique. Comme ses prédécesseurs, cette sixième édition mise à jour est organisée autour du tableau périodique des éléments et offre un traitement systématique de la chimie de tous les éléments chimiques et de leurs composés. Elle intègre des développements récents importants, avec une insistance sur les avancées dans l'interprétation de la structure, de la liaison et de la réactivité.À partir des critiques de la cinquième édition :* Le premier endroit à consulter pour obtenir des informations générales sur la chimie d'un élément particulier, surtout lorsque l'on souhaite des informations à jour et autorisées. -Journal of the American Chemical Society.* Tout étudiant ayant un intérêt sérieux pour la chimie inorganique devrait posséder [ce livre]. -Journal of Chemical Education.* Une mine d'informations... un guide inestimable. -Nature.* La norme selon laquelle tous les autres livres de chimie inorganique sont jugés.-Nouveau Journal de Chimie.* Une vue d'ensemble magistrale de la chimie des éléments.-The Times of London Higher Education Supplement.* Une véritable bonbonnière d'informations sur des résultats et des développements importants qui pourraient autrement facilement être négligés dans le déluge général de publications. -Angewandte Chemie.

@article{doi105860choice370940,
    title = "Chimie inorganique avancée",
    year = "1999",
    journal = "Choice Reviews Online",
    abstract = "Depuis plus d'un quart de siècle, la Chimie inorganique avancée de Cotton et Wilkinson est la source à laquelle les étudiants et les chimistes professionnels se tournent pour acquérir les connaissances nécessaires afin de comprendre la littérature de recherche actuelle en chimie inorganique et les aspects de la chimie organométallique. Comme ses prédécesseurs, cette sixième édition mise à jour est organisée autour du tableau périodique des éléments et offre un traitement systématique de la chimie de tous les éléments chimiques et de leurs composés. Elle intègre des développements récents importants, avec une insistance sur les avancées dans l'interprétation de la structure, de la liaison et de la réactivité.À partir des critiques de la cinquième édition :* Le premier endroit à consulter pour obtenir des informations générales sur la chimie d'un élément particulier, surtout lorsque l'on souhaite des informations à jour et autorisées. -Journal of the American Chemical Society.* Tout étudiant ayant un intérêt sérieux pour la chimie inorganique devrait posséder [ce livre]. -Journal of Chemical Education.* Une mine d'informations... un guide inestimable. -Nature.* La norme selon laquelle tous les autres livres de chimie inorganique sont jugés.-Nouveau Journal de Chimie.* Une vue d'ensemble magistrale de la chimie des éléments.-The Times of London Higher Education Supplement.* Une véritable bonbonnière d'informations sur des résultats et des développements importants qui pourraient autrement facilement être négligés dans le déluge général de publications. -Angewandte Chemie.",
    url = "https://doi.org/10.5860/choice.37-0940",
    doi = "10.5860/choice.37-0940",
    openalex = "W1523417784"
}

Résumé Nous présentons les fondements théoriques et techniques du programme Amsterdam Density Functional (ADF) avec un aperçu des caractéristiques du code (intégration numérique, ajustement de densité pour le potentiel de Coulomb, et fonctions de base STO). Les développements récents améliorent l'efficacité de ADF (par exemple, parallélisation, mise à l'échelle proche de l'ordre N, QM/MM) et sa fonctionnalité (par exemple, déplacements chimiques RMN, effets de solvant COSMO, méthode relativiste ZORA, énergies d'excitation, (hyper)polarisabilités dépendantes de la fréquence, charges atomiques VDD). Dans la section Applications, nous discutons du modèle physique de la structure électronique et de la liaison chimique, c'est-à-dire la théorie des orbitales moléculaires (MO) de Kohn–Sham, et illustrons la puissance du modèle MO de Kohn–Sham en conjonction avec l'approche par fragments typique de ADF pour comprendre et prédire quantitativement les phénomènes chimiques. Nous examinons le modèle « Activation-strain TS interaction » (ATS) de la réactivité chimique en tant que cadre conceptuel pour comprendre comment les barrières d'activation de divers types de mécanismes réactionnels (concurrents) apparaissent et comment elles peuvent être contrôlées, par exemple en chimie organique ou en catalyse homogène. Enfin, nous incluons une brève discussion d'applications exemplaires dans le domaine de la biochimie (structure et liaison de l'ADN) et de la théorie de la fonctionnelle de la densité dépendante du temps (TDDFT) pour indiquer comment ce développement renforce davantage les outils ADF pour l'analyse des phénomènes chimiques. © 2001 John Wiley & Sons, Inc. J Comput Chem 22 : 931–967, 2001

@article{doi101002jcc1056,
    author = "te Velde, G. et Bickelhaupt, F. Matthias et Baerends, Evert Jan et Guerra, Célia Fonseca et van Gisbergen, S. J. A. et Snijders, J. G. et Ziegler, Tom",
    title = "Chimie avec ADF",
    year = "2001",
    journal = "Journal of Computational Chemistry",
    abstract = "Résumé Nous présentons les fondements théoriques et techniques du programme Amsterdam Density Functional (ADF) avec un aperçu des caractéristiques du code (intégration numérique, ajustement de densité pour le potentiel de Coulomb, et fonctions de base STO). Les développements récents améliorent l'efficacité de ADF (par exemple, parallélisation, mise à l'échelle proche de l'ordre N, QM/MM) et sa fonctionnalité (par exemple, déplacements chimiques RMN, effets de solvant COSMO, méthode relativiste ZORA, énergies d'excitation, (hyper)polarisabilités dépendantes de la fréquence, charges atomiques VDD). Dans la section Applications, nous discutons du modèle physique de la structure électronique et de la liaison chimique, c'est-à-dire la théorie des orbitales moléculaires (MO) de Kohn–Sham, et illustrons la puissance du modèle MO de Kohn–Sham en conjonction avec l'approche par fragments typique de ADF pour comprendre et prédire quantitativement les phénomènes chimiques. Nous examinons le modèle « Activation-strain TS interaction » (ATS) de la réactivité chimique en tant que cadre conceptuel pour comprendre comment les barrières d'activation de divers types de mécanismes réactionnels (concurrents) apparaissent et comment elles peuvent être contrôlées, par exemple en chimie organique ou en catalyse homogène. Enfin, nous incluons une brève discussion d'applications exemplaires dans le domaine de la biochimie (structure et liaison de l'ADN) et de la théorie de la fonctionnelle de la densité dépendante du temps (TDDFT) pour indiquer comment ce développement renforce davantage les outils ADF pour l'analyse des phénomènes chimiques. © 2001 John Wiley \& Sons, Inc. J Comput Chem 22 : 931–967, 2001",
    url = "https://doi.org/10.1002/jcc.1056",
    doi = "10.1002/jcc.1056",
    openalex = "W2150345533",
    references = "doi101021cr00088a005, doi101039p29930000799, doi1010631464304, doi1010631464913, doi101103physrev140a1133, doi101103physreva383098, doi101103physrevb338822, doi101103physrevb37785, doi101103physrevb466671, doi101103physrevb4849782, doi101139p80159"
}

Le titre d'une présentation de séminaire donnée par I. C. Gunsalus en 1973 était Oxygen: An essential toxin, se référant au rôle complexe \nque le dioxygène atmosphérique joue en biologie. La fonction relativement simple en tant qu'oxydant terminal pour la vie aérobie a été \ndramatiquement augmentée par Osamu Hayaishi grâce à son identification d'une enzyme qui catalyse la conversion de la catéchole en acide \nmuconique par clivage oxydatif.1 Il a nommé ce catalyseur biologique la pyrocatechase, qui s'est révélée être la découverte marquante \nd'une enzyme qui incorpore le dioxygène atmosphérique dans la chaîne carbonée du substrat, initiant ainsi le clivage du cycle benzénique. \nCette revue sur l'oxygénase cytochrome P450 est dédiée au Dr Hayaishi et à sa découverte pionnière à l'occasion du 50e anniversaire de son travail !\n\nNous réalisons maintenant que la Nature a trouvé de nombreuses façons d'utiliser le dioxygène atmosphérique pour fonctionnaliser des molécules \ngrâce à l'utilisation d'un ensemble diversifié de cofacteurs. La flavine, le fer non hémique, le cuivre et les complexes de \nmétalloporphyrine ont tous été mobilisés pour métaboliser le dioxygène atmosphérique dans un cycle catalytique oxygénase, \naboutissant à l'incorporation d'un ou des deux atomes d'oxygène dans un substrat. Cette revue se concentre sur l'une des classes \ncontenant de l'hème, appelée cytochromes P450 et abrégées CYP. Bien qu'il n'y ait qu'un seul membre dans le grand groupe des \noxygénases, les cytochromes P450 jouent une variété de rôles critiques en biologie.\n\nDe nombreux membres de la superfamille des cytochromes P450 de hémoprotéines sont actuellement connus, et les nombres continuent \nde croître à mesure que de plus en plus de génomes sont séquencés. Il existe presque 4000 gènes P450 identifiés à la date de \nla rédaction de ce texte, et ils sont collectés et annotés sur divers sites web, tels que celui maintenu par Nelson (http://drnelson. utmem.edu/CytochromeP450.html). Les cytochromes P450 ont été trouvés \ndans toutes les branches de l'arbre de la vie qui catalogue la diversité des formes de vie. Dans les termes les plus larges, il y a deux \nrôles fonctionnels principaux pour ces oxygénases. L'un est le métabolisme des xénobiotiques (composés exogènes à l'organisme) en tant \nque rôle protecteur de dégradation ou de fourniture de poignées polaires pour la solubilisation en préparation à l'excrétion. Un \nsecond rôle fonctionnel large est dans la biosynthèse de molécules de signalisation critiques utilisées pour le contrôle du développement \net de l'homéostasie. Dans les tissus mammaliens, les P450 jouent ces rôles par le métabolisme des médicaments et des xénobiotiques \net la synthèse des hormones stéroïdiennes et le métabolisme des vitamines liposolubles et la conversion des acides gras polyinsaturés \nen molécules biologiquement actives, respectivement. Des rôles similaires sont remplis chez les plantes (biosynthèse d'hormones et \ndégradation d'herbicides) et chez les insectes (contrôle du développement via la biosynthèse d'hormones ou fourniture de résistance \nà l'insecticide). Par exemple, les plantes ont un nombre exceptionnellement élevé de gènes P450. Une raison en est leur nature sessile : \npar exemple, les plantes se défendent par la dégradation d'herbicides en catalysant la synthèse d'un grand nombre de métabolites secondaires \nou en synthétisant des molécules de défense telles que DIMBOA.2,3 En outre, la biosynthèse de régulateurs métaboliques critiques est \n également souvent assurée par les cytochromes P450.\n\nLe rôle métabolique important ainsi que la chimie unique et les propriétés physiques des cytochromes P450 offrent une forte attraction \npour les scientifiques de nombreuses disciplines. La pertinence pour la santé humaine a été le focus initial des pharmacologues et \ntoxicologues. Le rôle des centres métalliques et de leurs propriétés spectrales uniques associées dans les cytochromes P450 est un aimant \npour les chimistes bioinorganiques et les biophysiciens. La conversion difficile des hydrocarbures non activés a attiré le chimiste \nbioorganique. Avec la révolution du génome et les aperçus du processus complexe de régulation transcriptionnelle et translationnelle, \nles biochimistes et biologistes moléculaires ont trouvé des problèmes passionnants dans l'étude des CYP.\n\nUn défi continu est de comprendre comment l'ensemble diversifié de spécificités de substrat et de transformations métaboliques est déterminé \npar la nature précise de l'oxygène fer-hème et de la structure protéique. La structure et la configuration électronique des intermédiaires \nd'oxygène actif qui servent de catalyseurs efficaces restent un domaine de recherche active. Complicant cette richesse en potentiel \nmétabolique est l'importance des différences génétiques, y compris les polymorphismes à nucléotide simple, qui peuvent altérer les réponses \nphysiologiques des cytochromes P450. Ainsi, au cours des cinq dernières décennies et plus, on a vu l'évolution d'une approche de \npharmacologie d'organe entier et d'animal vers une quête des détails moléculaires nécessaires à la compréhension précise de la structure \net de la fonction des systèmes P450 dans le maintien de l'homéostasie cellulaire. Les P450 sont maintenant reconnus pour occuper une \ngrande variété d'activités d'isoformes distribuées phylogénétiquement, et ces variations de profil métabolique et de spécificité de \nsubstrat sont ultimement dictées par la chimie bioinorganique du fer hème et de l'oxygène telle qu'elle est contrôlée par l'environnement \nprotéique.\n\nAvec l'élucidation de structures précises pour de nombreuses hémoprotéines P450 ainsi que l'application de méthodologies biochimiques \net biophysiques variées, cette classe diverse d'oxygénases commence à révéler ses secrets. Beaucoup reste à apprendre cependant, car \nbeaucoup des entités chimiques fondamentales et des détails catalytiques, bien que peut-être décrits dans les manuels, sont en fait \ntoujours mal compris. Le focus de cette revue est de placer la base de connaissances actuelle sur la structure-fonction du cytochrome \nP450 dans le contexte des aspects généraux de la fonction des métalloenzymes. En 2006, le Dr Hayaishi, le fondateur de ce large \ndomaine du métabolisme oxygéné, célébrera un anniversaire important. Espérons qu'en lisant cette revue, il sera frappé par les \nprogras exceptionnels qui ont été réalisés avec cette oxygénase particulière et qu'en même temps il pourra peut-être fournir quelques \nsuggestions importantes quant aux voies pour résoudre les problèmes restants.lems.4\n\nLe cytochrome P450 a bénéficié de l'attention des chimistes inorganiques, organiques et physiques depuis sa découverte en raison de ses propriétés spectrales uniques ainsi que de sa capacité à catalyser efficacement une variété de biotransformations difficiles. Avec la découverte de l'implication du P450 dans la biosynthèse des stéroïdes dans les années 1970, jointe à sa fonction centrale dans le métabolisme des médicaments et à son rôle dans diverses autres applications pharmaceutiques, le P450 est devenu l'un des systèmes biochimiques les plus intensivement étudiés. De nombreux monographies, comptes rendus de conférences imprimés et livres thématiques ont été publiés, ainsi que des volumes spéciaux de Methods in Enzymology, dont seuls quelques-uns peuvent être référencés ici.5−12\n\nLes cytochromes P450 sont devenus les plus connus pour leur efficacité dans l'hydroxylation des alcanes non activés, car seules quelques oxygénases possèdent l'état d'oxygène actif requis. Avec une efficacité égale, les P450 peuvent effectuer une large variété de biotransformations. La liste dans la référence 13 inclut plus de 20 réactions chimiques différentes. Certaines réactions plus inhabituelles catalysées par le P450 ont été récemment révisées par Guengerich.14\n\nLe mécanisme du P450 est une cascade complexe d'étapes individuelles impliquant l'interaction de partenaires redox protéiques et la consommation d'équivalents réducteurs, le plus souvent sous la forme de NAD(P)H. Il est quelque peu humiliant que les premières versions du cycle enzymatique publiées il y a plus de 30 ans aient caractérisé une grande partie des étapes importantes par des méthodes physiques et chimiques.15 Un affinement continu a conduit à des versions plus détaillées et à l'observation directe et la caractérisation structurale de nouveaux adduits de fer et d'oxygène. La version actuelle contient huit intermédiaires, y compris des paires de radicaux piégés hautement transitoires, et a été révisée sous divers angles.11,12,16−19\n\nAlors que les concepts de base centraux à la catalyse du P450 étaient appréciés au début des années 1970, des progrès notables dans la compréhension détaillée de ces mécanismes ont été réalisés au cours de la dernière décennie. Cela a été possible grâce à l'accumulation de données passionnantes générées par l'application d'un large ensemble de nouvelles méthodologies, y compris la mutagenèse dirigée systématique, la détermination de la structure cristalline aux rayons X à haute résolution, la caractérisation spectroscopique multiparamétrique des intermédiaires, l'isolement d'étapes critiques en utilisant des techniques cryogéniques ou de cinétique rapide, et de nombreuses études computationnelles excellentes en chimie quantique et en dynamique moléculaire. La vision actuelle des mécanismes d'activation de l'oxygène, catalysés par des centres métalliques dans les enzymes à hème (ainsi que dans les enzymes non à hème, qui sont hors de la portée de cette revue), garantit une bien meilleure opportunité de voir le tableau mécanistique commun que ce qui était possible auparavant.20 Les études mécanistiques réussies d'autres enzymes à hème qui utilisent différentes formes d'intermédiaires d'oxygène actif, tels que les peroxydases,21,22 les hémooxygénases (HO),23−25 les catalases,26 les synthases d'oxyde nitrique (NOS),27,28 les peroxygénases,29,30 offrent une vision d'un cofacteur hautement diversifié. Les aperçus mécanistiques de chacun de ces systèmes ont fourni des aperçus complémentaires importants sur le mécanisme du cytochrome P450. Une question fondamentale qui reste est comment la protéine contrôle les performances efficaces de telles fonctions différentes en utilisant des complexes hème-oxygène similaires hautement réactifs. La comparaison d'intermédiaires réactifs similaires dans différentes enzymes aide à distinguer les caractéristiques essentielles de chacune des enzymes et fournit ainsi des indices supplémentaires à la révélation du rôle actif de la protéine dans la catalyse enzyme-hème. Les progrès récents dans l'isolement et la stabilisation cryogénique de certains de ces intermédiaires rendent possibles des études spectroscopiques et structurales directes de ce type.\n\nUne revue exhaustive de toutes les réalisations en chimie d'activation de l'oxygène est clairement difficile, même si le domaine est limité aux processus directement pertinents à la catalyse du P450. Discussion de la catalyse du P450

@article{doi101021cr0307143,
    author = "Denisov, Ilia G. and Makris, Thomas M. and Sligar, Stephen G. and Schlichting, Ilme",
    title = "Structure and Chemistry of Cytochrome P450",
    year = "2005",
    journal = "Chemical Reviews",
    abstract = "The title to a seminar presentation by I. C. Gunsalus in 1973 was Oxygen: An essential toxin, referring to the complex \nrole that atmospheric dioxygen has in biology. The relatively simple function as terminal oxidant for aerobic life was dramatically \naugmented by Osamu Hayaishi with his identification of an enzyme that catalyzes the conversion of catechol to muconic acid by \noxidative cleavage.1 He named this biological catalyst pyrocatechase, which proved to be the landmark discovery of an enzyme \nthat incorporated atmospheric dioxygen into the carbon chain of the substrate, thereby initiating cleavage of the benzene ring. \nThis review of the oxygenase cytochrome P450 is dedicated to Dr. Hayaishi and his pioneering discovery in what is now the 50th anniversary of his work!\n\nWe now realize that Nature has found many ways to utilize atmospheric dioxygen to functionalize molecules through the use of a diverse \nset of cofactors. Flavin, non−heme iron, copper, and metalloporphyrin complexes have all been conscripted to metabolize atmospheric \ndioxygen in an oxygenase catalytic cycle, resulting in the incorporation of one or both oxygen atoms into a substrate. This review focuses \non one of the heme−containing classes, termed cytochrome P450s and abbreviated CYP. Although but one member in the large group of \noxygenases, the cytochrome P450s play a variety of critical roles in biology.\n\nMany members of the cytochrome P450 superfamily of hemoproteins are currently known, and the numbers continue to grow as more genomes \nare sequenced. There are almost 4000 identified P450 genes at the date of this writing, and they are collected and annotated in a variety \nof web sites, such as that maintained by Nelson (http://drnelson. utmem.edu/CytochromeP450.html). The cytochrome P450s have been found in \nall branches of the tree of life that catalogs the diversity of life forms. In the broadest terms, there are two main functional roles for \nthese oxygenases. One is the metabolism of xenobiotics (compounds exogenous to the organism) as a protective role of degradation or provision \nof polar handles for solubilization in preparation for excretion. A second broad functional role is in the biosynthesis of critical signaling \nmolecules used for control of development and homeostasis. In mammalian tissues the P450s play these roles through the metabolism of drugs \nand xenobiotics and the synthesis of steroid hormones and fat−soluble vitamin metabolism and the conversion of polyunsaturated fatty \nacids to biologically active molecules, respectively. Similar roles are fulfilled in plants (hormone biosynthesis and herbicide degradation) \nand insects (control of development via hormone biosynthesis or provision of insecticide resistance). For instance, plants have an unusually \nlarge number of P450 genes. A reason is their sessile nature: for example, plants defend themselves through breakdown of herbicides by \ncatalyzing the synthesis of a large number of secondary metabolites or by synthesizing defense molecules such as DIMBOA.2,3 In addition, \nthe biosynthesis of critical metabolic regulators is also often carried out by the cytochrome P450s.\n\nThe important metabolic role together with the unique chemistry and physical properties of the cytochrome P450s provide a strong attraction \nfor scientists in many disciplines. Relevance to human health was the initial focus of pharmacologists and toxicologists. The role of metal \ncenters and their associated unique spectral properties in the cytochrome P450s is a magnet for bioinorganic chemists and biophysicists. The \ndifficult conversion of unactivated hydrocarbons attracted the bioorganic chemist. With the genome revolution and insights into the complex \nprocess of transcriptional and translational regulation, biochemists and molecular biologists found exciting problems in the study of CYPs.\n\nA continuing challenge is to understand how the diverse set of substrate specificities and metabolic transformations are determined by the \nprecise nature of the heme−iron oxygen and protein structure. The structure and electronic configuration of the active oxygen \nintermediates which serve as efficient catalysts remains an area of active research. Complicating this richness in metabolic potential \nis the importance of genetic differences, including single nucleotide polymorphisms, which can alter the physiological responses of the \ncytochrome P450s. Thus, over the past five−plus decades one has seen the evolution from a whole−organ and animal pharmacology \napproach to a quest for the molecular details necessary for precise understanding of structure and function of the P450 systems in \nmaintaining cellular homeostasis. The P450s are now recognized to occupy a great variety of phylogenetically distributed isoform \nactivities, and these variations in metabolic profile and substrate specificity are ultimately dictated by the bioinorganic chemistry \nof heme iron and oxygen as controlled by the protein environment.\n\nWith the elucidation of precise structures for many P450 hemoproteins as well as the application of varied biochemical and biophysical \nmethodologies, this diverse class of oxygenases is beginning to yield its secrets. Much remains to be learned, however, as many of the \nfundamental chemical entities and catalytic details, though perhaps described in textbooks, are in fact still poorly understood. The \nfocus of this review is to place the current knowledge base of cytochrome P450 structure−function in context with the general \naspects of metalloenzyme function. In 2006 Dr. Hayaishi, the founder of this broad field of oxygen metabolism, will celebrate an \nimportant birthday. Hopefully, in reading this review, he will be struck with the outstanding progress that has been realized with \nthis one particular oxygenase and at the same time perhaps provide some important suggestions as to pathways for solving the remaining problems.4\n\nCytochrome P450 has benefited from the attention of inorganic, organic, and physical chemists since its discovery due to its unique \nspectral properties as well as its ability to efficiently catalyze a variety of difficult biotransformations. With the discovery of \nP450 involvement in steroid biosynthesis in the 1970s, joined with its central function in drug metabolism, with its role in a variety \nof other pharmaceutical applications, P450 became one of the most intensively investigated biochemical systems. Multiple monographs, \nprinted conference proceedings, and thematic books have been published as well as special Methods in Enzymology volumes, only a few \nof which can be referenced here.5−12\n\nThe cytochrome P450s became most known for their efficiency in hydroxylation of unactivated alkanes as only a select few oxygenases \npossess the requisite active oxygen state. With equal efficacy, P450s can carry out a wide variety of biotransformations. The list \nin ref 13 includes more than 20 different chemical reactions. Some more unusual reactions catalyzed by P450 were recently reviewed by Guengerich.14\n\nThe mechanism of P450 is a complex cascade of individual steps involving the interaction of protein redox partners and consumption of \nreducing equivalents, most commonly in the form of NAD(P)H. It is somewhat humbling that the earliest versions of the enzymatic cycle \npublished over 30 years ago had much of the important steps characterized by physical and chemical methods.15 Continual refinement has \nled to more detailed versions and the direct observation and structural characterization of new adducts of iron and oxygen. The current \nversion contains eight intermediates, including highly transient caged radical pairs, and has been reviewed from various perspectives.11,12,16−19\n\nWhile the basic concepts central to P450 catalysis were appreciated by early 1970, notable progress in the detailed understanding of these \nmechanisms has been made in the past decade. This has been possible due to the accumulation of exciting data generated through application \nof a wide set of new methodologies, including systematic directed mutagenesis, high−resolution X−ray crystal structure \ndetermination, multiparametric spectroscopic characterization of intermediates, isolation of critical steps using cryogenic or fast \nkinetic techniques, and many excellent quantum chemical and molecular dynamics computational studies. The current view of the oxygen \nactivation mechanisms, catalyzed by metal centers in heme enzymes (as well as in non−heme enzymes, which lie outside the scope \nof this review), ensures one with a much better opportunity to see the common mechanistic picture than was possible earlier.20 \nSuccessful mechanistic studies of other heme enzymes which use different forms of so−called 'active oxygen \nintermediates', such as peroxidases,21,22 heme oxygenases (HO),23−25 catalases,26 nitric oxide synthases \n(NOS),27,28 peroxygenases,29,30 provide a vision of a highly diverse cofactor. Mechanistic insight from each of these various \nsystems has provided important complementary insight into cytochrome P450 mechanism. A fundamental question remaining is how the \nprotein controls efficient performance of such different functions using similar highly reactive heme−oxygen complexes. The \ncomparison of similar reactive intermediates in different enzymes helps to distinguish between the essential features of each of the \nenzymes and so provides additional clues to the revelation of the active role of the protein in heme−enzyme catalysis. The \nrecent progress in isolation and cryogenic stabilization of some of these intermediates makes possible direct spectroscopic and \nstructural studies of this type.\n\nAn exhaustive review of all achievements in oxygen activation chemistry is clearly difficult, even if the field is limited to \nthe processes directly relevant to P450 catalysis. Discussion of the P450 cat",
    url = "https://doi.org/10.1021/cr0307143",
    doi = "10.1021/cr0307143",
    openalex = "W2077621515",
    references = "doi101016000926149500905j, doi1010160022328x88831036, doi101016c20090227140, doi101016s0021925820822443, doi101016s0021925820822455, doi101021ar50088a003, doi101021cr020628n, doi101021cr9500500, doi101146annurevbi47070178001343, openalexw2561553333"
}

La théorie d'une origine chémoautotrophe de la vie dans un monde volcanique à fer et soufre postule un organisme pionnier aux sites d'exhalations volcaniques réductrices. L'organisme pionnier se caractérise par une structure composite avec une sous-structure inorganique et une superstructure organique. À l'intérieur des surfaces de la sous-structure inorganique, les centres de métaux de transition tels que le fer, le cobalt, le nickel et d'autres, avec des ligands sulfido, carbonyle et d'autres, étaient catalytiquement actifs et favorisaient la croissance de la superstructure organique par fixation du carbone, pilotée par le potentiel réducteur des exhalations volcaniques. Ce métabolisme pionnier était reproductible par un mécanisme de rétroaction autocatalytique. Certains produits organiques servaient de ligands pour activer les centres métalliques catalytiques dont ils provenaient. La relation structure-fonction unitaire de l'organisme pionnier a plus tard donné naissance à deux grandes branches de l'évolution : la cellularisation et l'émergence de la machinerie génétique. Cette première phase de l'évolution s'est terminée par la ségrégation des domaines Bactéries, Archées et Eucaryotes à partir d'une population de pré-cellules en évolution rapide. Ainsi, la vie a commencé avec un mécanisme chimique initial, direct et déterministe de l'évolution donnant naissance à un mécanisme génétique ultérieur, indirect et stochastique de l'évolution, et l'évolution ascendante de la vie par augmentation de la complexité repose ultimement sur la chimie redox synthétique de l'organisme pionnier.

@article{doi101098rstb20061904,
    author = "Wächtershäuser, Günter",
    title = "From volcanic origins of chemoautotrophic life to Bacteria, Archaea and Eukarya",
    year = "2006",
    journal = "Philosophical Transactions of the Royal Society B Biological Sciences",
    abstract = "La théorie d'une origine chémoautotrophe de la vie dans un monde volcanique à fer et soufre postule un organisme pionnier aux sites d'exhalations volcaniques réductrices. L'organisme pionnier se caractérise par une structure composite avec une sous-structure inorganique et une superstructure organique. À l'intérieur des surfaces de la sous-structure inorganique, les centres de métaux de transition tels que le fer, le cobalt, le nickel et d'autres, avec des ligands sulfido, carbonyle et d'autres, étaient catalytiquement actifs et favorisaient la croissance de la superstructure organique par fixation du carbone, pilotée par le potentiel réducteur des exhalations volcaniques. Ce métabolisme pionnier était reproductible par un mécanisme de rétroaction autocatalytique. Certains produits organiques servaient de ligands pour activer les centres métalliques catalytiques dont ils provenaient. La relation structure-fonction unitaire de l'organisme pionnier a plus tard donné naissance à deux grandes branches de l'évolution : la cellularisation et l'émergence de la machinerie génétique. Cette première phase de l'évolution s'est terminée par la ségrégation des domaines Bactéries, Archées et Eucaryotes à partir d'une population de pré-cellules en évolution rapide. Ainsi, la vie a commencé avec un mécanisme chimique initial, direct et déterministe de l'évolution donnant naissance à un mécanisme génétique ultérieur, indirect et stochastique de l'évolution, et l'évolution ascendante de la vie par augmentation de la complexité repose ultimement sur la chimie redox synthétique de l'organisme pionnier.",
    url = "https://doi.org/10.1098/rstb.2006.1904",
    doi = "10.1098/rstb.2006.1904",
    openalex = "W2146529099",
    references = "doi101038191144a0, doi10103832096, doi10103835051550, doi101073pnas87124576, doi101093oso97801985029440010001, doi101111j155856461995tb04464x, doi101128mr5122212711987, doi1023072218271, doi1023072260026, doi1023072551371"
}

La chimie de l'oxyde de graphène est discutée dans cette revue critique. Une attention particulière est portée à la synthèse de l'oxyde de graphène, ainsi qu'à sa structure. L'oxyde de graphène en tant que substrat pour diverses transformations chimiques, y compris sa réduction en matériaux similaires au graphène, est également abordée. Cette revue sera utile aux chimistes synthétiques intéressés par ce domaine émergent des sciences des matériaux, ainsi qu'à ceux qui étudient les applications du graphène et trouveront un traitement plus approfondi de la chimie de l'oxyde de graphène utile pour comprendre l'étendue et les limites des approches actuelles qui utilisent ce matériau (91 références).

@article{doi101039b917103g,
    author = "Dreyer, Daniel R. et Park, Sungjin et Bielawski, Christopher W. et Ruoff, Rodney S.",
    title = "La chimie de l'oxyde de graphène",
    year = "2009",
    journal = "Chemical Society Reviews",
    abstract = "La chimie de l'oxyde de graphène est discutée dans cette revue critique. Une attention particulière est portée à la synthèse de l'oxyde de graphène, ainsi qu'à sa structure. L'oxyde de graphène en tant que substrat pour diverses transformations chimiques, y compris sa réduction en matériaux similaires au graphène, est également abordée. Cette revue sera utile aux chimistes synthétiques intéressés par ce domaine émergent des sciences des matériaux, ainsi qu'à ceux qui étudient les applications du graphène et trouveront un traitement plus approfondi de la chimie de l'oxyde de graphène utile pour comprendre l'étendue et les limites des approches actuelles qui utilisent ce matériau (91 références).",
    url = "https://doi.org/10.1039/b917103g",
    doi = "10.1039/b917103g",
    openalex = "W2135479172",
    references = "doi101016jcarbon200702034, doi101021ja01269a023, doi101021ja01539a017, doi101021ja803688x, doi101021nl071822y, doi101038nature04969, doi101038nmat1849, doi101038nnano200958, doi101126science1102896, doi105860choice370940"
}

Les enzymes en tant que catalyseurs en chimie organique synthétique ont gagné en importance dans la seconde moitié du XXe siècle, mais ont néanmoins souffert de deux limitations majeures. Premièrement, de nombreuses enzymes n'étaient pas accessibles en quantités suffisantes pour des applications pratiques. L'avènement de la technologie de l'ADN recombinant a changé cela de manière spectaculaire à la fin des années 1970. Deuxièmement, de nombreuses enzymes présentaient un spectre de substrat étroit, souvent une stéréo- et/ou régiosélectivité médiocre et/ou une stabilité insuffisante dans les conditions de fonctionnement. Avec le développement de l'évolution dirigée débutant dans les années 1990 et se poursuivant jusqu'à nos jours, tous ces problèmes peuvent être abordés et généralement résolus. La présente Perspective se concentre sur ces développements et d'autres qui ont popularisé les enzymes en tant que partie de l'outillage des chimistes organiques synthétiques et des biotechnologistes. Il est inclus une discussion sur le spectre et les limitations des réactions en cascade utilisant des mélanges d'enzymes in vitro et de l'ingénierie métabolique de voies dans les cellules en tant que usines pour la production de composés simples tels que les biocarburants et les produits naturels complexes. Les tendances futures et les problèmes sont également mis en évidence, tout comme la discussion concernant la biocatalyse versus la catalyse non biologique en chimie organique synthétique. Cette Perspective ne constitue pas une revue complète, et par conséquent, l'auteur s'excuse auprès de ceux dont les travaux ne sont pas spécifiquement traités ici.

@article{doi101021ja405051f,
    author = "Reetz, Manfred T.",
    title = "Biocatalyse en chimie organique et biotechnologie : Passé, présent et futur",
    year = "2013",
    journal = "Journal of the American Chemical Society",
    abstract = "Les enzymes en tant que catalyseurs en chimie organique synthétique ont gagné en importance dans la seconde moitié du XXe siècle, mais ont néanmoins souffert de deux limitations majeures. Premièrement, de nombreuses enzymes n'étaient pas accessibles en quantités suffisantes pour des applications pratiques. L'avènement de la technologie de l'ADN recombinant a changé cela de manière spectaculaire à la fin des années 1970. Deuxièmement, de nombreuses enzymes présentaient un spectre de substrat étroit, souvent une stéréo- et/ou régiosélectivité médiocre et/ou une stabilité insuffisante dans les conditions de fonctionnement. Avec le développement de l'évolution dirigée débutant dans les années 1990 et se poursuivant jusqu'à nos jours, tous ces problèmes peuvent être abordés et généralement résolus. La présente Perspective se concentre sur ces développements et d'autres qui ont popularisé les enzymes en tant que partie de l'outillage des chimistes organiques synthétiques et des biotechnologistes. Il est inclus une discussion sur le spectre et les limitations des réactions en cascade utilisant des mélanges d'enzymes in vitro et de l'ingénierie métabolique de voies dans les cellules en tant que usines pour la production de composés simples tels que les biocarburants et les produits naturels complexes. Les tendances futures et les problèmes sont également mis en évidence, tout comme la discussion concernant la biocatalyse versus la catalyse non biologique en chimie organique synthétique. Cette Perspective ne constitue pas une revue complète, et par conséquent, l'auteur s'excuse auprès de ceux dont les travaux ne sont pas spécifiquement traités ici.",
    url = "https://doi.org/10.1021/ja405051f",
    doi = "10.1021/ja405051f",
    openalex = "W1976236461",
    references = "doi101146annurevbiochem030409143718"
}

@article{doi101038nmat3700,
    author = "Voiry, Damien et Yamaguchi, Hisato et Li, Junwen et Silva, Rafael et Alves, Diego C. B. et Fujita, Takeshi et Chen, Mingwei et Asefa, Tewodros et Shenoy, Vivek B. et Eda, Goki et Chhowalla, Manish",
    title = "Activité catalytique améliorée dans des nanofeuillets de WS2 exfoliés chimiquement sous contrainte pour l'évolution de l'hydrogène",
    year = "2013",
    journal = "Nature Materials",
    url = "https://doi.org/10.1038/nmat3700",
    doi = "10.1038/nmat3700",
    openalex = "W2086270926"
}

Ces deux dernières décennies, l'application généralisée des approches génétiques et génomiques a révélé un monde bactérien étonnant par son ubiquité et sa diversité. Cette revue examine comment une connaissance croissante de la vaste gamme d'interactions entre animaux et bactéries, que ce soit dans des écosystèmes partagés ou des symbioses intimes, modifie fondamentalement notre compréhension de la biologie animale. Plus spécifiquement, nous mettons en évidence les avancées technologiques et intellectuelles récentes qui ont changé notre façon de penser à propos de cinq questions : comment les bactéries ont-elles facilité l'origine et l'évolution des animaux ; comment les animaux et les bactéries affectent-ils les génomes l'un de l'autre ; comment le développement normal des animaux dépend-il de partenaires bactériens ; comment l'homéostasie est-elle maintenue entre les animaux et leurs symbiotes ; et comment les approches écologiques peuvent-elles approfondir notre compréhension des multiples niveaux d'interaction entre animaux et bactéries. Alors que des réponses à ces questions fondamentales émergent, tous les biologistes seront confrontés à élargir leur appréciation de ces interactions et à inclure des investigations des relations entre et parmi les bactéries et leurs partenaires animaux dans notre quête d'une meilleure compréhension du monde naturel.

@article{doi101073pnas1218525110,
    author = "McFall‐Ngai, Margaret et al.",
    title = "Les animaux dans un monde bactérien, une nouvelle impérative pour les sciences de la vie",
    year = "2013",
    journal = "Proceedings of the National Academy of Sciences",
    abstract = "Ces deux dernières décennies, l'application généralisée des approches génétiques et génomiques a révélé un monde bactérien étonnant par son ubiquité et sa diversité. Cette revue examine comment une connaissance croissante de la vaste gamme d'interactions entre animaux et bactéries, que ce soit dans des écosystèmes partagés ou des symbioses intimes, modifie fondamentalement notre compréhension de la biologie animale. Plus spécifiquement, nous mettons en évidence les avancées technologiques et intellectuelles récentes qui ont changé notre façon de penser à propos de cinq questions : comment les bactéries ont-elles facilité l'origine et l'évolution des animaux ; comment les animaux et les bactéries affectent-ils les génomes l'un de l'autre ; comment le développement normal des animaux dépend-il de partenaires bactériens ; comment l'homéostasie est-elle maintenue entre les animaux et leurs symbiotes ; et comment les approches écologiques peuvent-elles approfondir notre compréhension des multiples niveaux d'interaction entre animaux et bactéries. Alors que des réponses à ces questions fondamentales émergent, tous les biologistes seront confrontés à élargir leur appréciation de ces interactions et à inclure des investigations des relations entre et parmi les bactéries et leurs partenaires animaux dans notre quête d'une meilleure compréhension du monde naturel.",
    url = "https://doi.org/10.1073/pnas.1218525110",
    doi = "10.1073/pnas.1218525110",
    openalex = "W1964306176",
    references = "doi1010384441022a, doi101038nature09922, doi101038nature11053, doi101038nature11234, doi101038nature11550, doi101038nri2515, doi101073pnas0407076101, doi101073pnas1002601107, doi101073pnas87124576, doi101126science1223813, doi101146annurevecolsys36102403114735, doi101146annurevmarine010908163834, doi1023073515363"
}

Les réseaux métallo-organiques (MOFs) cristallins sont formés par synthèse réticulaire, qui crée des liaisons fortes entre des unités inorganiques et organiques. Un choix minutieux des constituants des MOFs peut donner des cristaux de porosité ultraréelle et de stabilité thermique et chimique élevée. Ces caractéristiques permettent de modifier chimiquement l'intérieur des MOFs pour leur utilisation dans la séparation des gaz, le stockage des gaz et la catalyse, entre autres applications. La précision couramment exercée dans leur modification chimique et la capacité d'élargir leurs métriques sans changer la topologie sous-jacente n'ont pas été réalisées avec d'autres solides. Des MOFs dont la composition chimique et la forme des unités de construction peuvent être multipliées dans une structure donnée existent déjà et peuvent conduire à des matériaux offrant une combinaison synergique de propriétés.

@article{doi101126science1230444,
    author = "Furukawa, Hiroyasu et Cordova, Kyle E. et O’Keeffe, M. et Yaghi, Omar M.",
    title = "The Chemistry and Applications of Metal-Organic Frameworks",
    year = "2013",
    journal = "Science",
    abstract = "Crystalline metal-organic frameworks (MOFs) are formed by reticular synthesis, which creates strong bonds between inorganic and organic units. Careful selection of MOF constituents can yield crystals of ultrahigh porosity and high thermal and chemical stability. These characteristics allow the interior of MOFs to be chemically altered for use in gas separation, gas storage, and catalysis, among other applications. The precision commonly exercised in their chemical modification and the ability to expand their metrics without changing the underlying topology have not been achieved with other solids. MOFs whose chemical composition and shape of building units can be multiply varied within a particular structure already exist and may lead to materials that offer a synergistic combination of properties.",
    url = "https://doi.org/10.1126/science.1230444",
    doi = "10.1126/science.1230444",
    openalex = "W2141939342",
    references = "doi101021cr300014x, doi101021ja8057953, doi101038229453c0, doi10103846248, doi101038nature01650, doi101039b807080f, doi101073pnas0602439103, doi101126science1067208, doi101126science1116275, doi101126science28354051148"
}

Avec fierté au service de la communauté scientifique depuis plus d'un siècle, cette 95e édition du CRC Handbook of Chemistry and Physics met à jour une référence classique, reflétant la croissance et l'orientation de la science. Ce travail vénérable continue d'être la référence scientifique la plus consultée et la plus respectée au monde. Une ressource autoritaire composée de

@book{doi101201b17118,
    author = "Haynes, W.M.",
    title = "CRC Handbook of Chemistry and Physics",
    year = "2014",
    abstract = "Avec fierté au service de la communauté scientifique depuis plus d'un siècle, cette 95e édition du CRC Handbook of Chemistry and Physics met à jour une référence classique, reflétant la croissance et l'orientation de la science. Ce travail vénérable continue d'être la référence scientifique la plus consultée et la plus respectée au monde. Une ressource autoritaire composée de",
    url = "https://doi.org/10.1201/b17118",
    doi = "10.1201/b17118",
    openalex = "W2132905138"
}

Les enzymes, en tant que catalyseurs biologiques, constituent la base de toutes les formes de vie. La manière dont ces protéines ont évolué leurs fonctions reste une question fondamentale en biologie. Plus de 100 ans d'études détaillées en biochimie, combinées aux grandes quantités de données de séquence et de structure protéique désormais disponibles, signifient que nous sommes en mesure d'effectuer des analyses à grande échelle pour répondre à cette question. En utilisant une gamme d'outils et de ressources informatiques, nous avons compilé des informations sur tous les changements annotés expérimentalement dans la fonction enzymatique au sein de 379 superfamilles de domaines protéiques définis structuralement, reliant les changements observés dans les fonctions au cours de l'évolution aux changements de chimie réactionnelle. De nombreuses superfamilles montrent des changements de fonction à un certain niveau, bien qu'une fonction domine souvent une superfamille. Nous utilisons des mesures quantitatives des changements de chimie réactionnelle pour révéler les différents types de changements chimiques se produisant au cours de l'évolution et pour illustrer ces derniers par des exemples détaillés. De plus, nous utilisons les informations structurales du site actif des enzymes pour examiner comment différentes superfamilles ont modifié leur machinerie catalytique au cours de l'évolution. Certaines superfamilles ont changé les réactions qu'elles effectuent sans modifier la machinerie catalytique. Chez d'autres, de grands changements de fonction enzymatique, en termes de chimie globale et de spécificité de substrat, ont été apportés par des changements significatifs de la machinerie catalytique. Intéressamment, chez certaines superfamilles, les apparentés effectuent des fonctions similaires mais avec des machineries catalytiques différentes. Cette analyse met en évidence les caractéristiques de l'évolution fonctionnelle à travers une large gamme de superfamilles, fournissant des aperçus qui seront utiles pour prédire la fonction de séquences non caractérisées et la conception de nouvelles enzymes synthétiques.

@article{doi101016jjmb201511010,
    author = "Furnham, Nicholas et Dawson, Natalie L. et Rahman, Syed Asad et Thornton, Janet M. et Orengo, Christine",
    title = "Large-Scale Analysis Exploring Evolution of Catalytic Machineries and Mechanisms in Enzyme Superfamilies",
    year = "2015",
    journal = "Journal of Molecular Biology",
    abstract = "Les enzymes, en tant que catalyseurs biologiques, constituent la base de toutes les formes de vie. La manière dont ces protéines ont évolué leurs fonctions reste une question fondamentale en biologie. Plus de 100 ans d'études détaillées en biochimie, combinées aux grandes quantités de données de séquence et de structure protéique désormais disponibles, signifient que nous sommes en mesure d'effectuer des analyses à grande échelle pour répondre à cette question. En utilisant une gamme d'outils et de ressources informatiques, nous avons compilé des informations sur tous les changements annotés expérimentalement dans la fonction enzymatique au sein de 379 superfamilles de domaines protéiques définis structuralement, reliant les changements observés dans les fonctions au cours de l'évolution aux changements de chimie réactionnelle. De nombreuses superfamilles montrent des changements de fonction à un certain niveau, bien qu'une fonction domine souvent une superfamille. Nous utilisons des mesures quantitatives des changements de chimie réactionnelle pour révéler les différents types de changements chimiques se produisant au cours de l'évolution et pour illustrer ces derniers par des exemples détaillés. De plus, nous utilisons les informations structurales du site actif des enzymes pour examiner comment différentes superfamilles ont modifié leur machinerie catalytique au cours de l'évolution. Certaines superfamilles ont changé les réactions qu'elles effectuent sans modifier la machinerie catalytique. Chez d'autres, de grands changements de fonction enzymatique, en termes de chimie globale et de spécificité de substrat, ont été apportés par des changements significatifs de la machinerie catalytique. Intéressamment, chez certaines superfamilles, les apparentés effectuent des fonctions similaires mais avec des machineries catalytiques différentes. Cette analyse met en évidence les caractéristiques de l'évolution fonctionnelle à travers une large gamme de superfamilles, fournissant des aperçus qui seront utiles pour prédire la fonction de séquences non caractérisées et la conception de nouvelles enzymes synthétiques.",
    url = "https://doi.org/10.1016/j.jmb.2015.11.010",
    doi = "10.1016/j.jmb.2015.11.010",
    openalex = "W2204659374",
    references = "doi101002bip360221211, doi101006jmbi20014513, doi1010160022283689900843, doi101038nrg3744, doi101093bioinformaticsbtg412, doi101093nargkh028, doi101093nargkt1140, doi101093nargku947, doi101126science1123348, doi101146annurevbiochem030409143718"
}

L'arbre de la vie est l'un des principes d'organisation les plus importants en biologie(1). Les enquêtes génétiques suggèrent l'existence d'un nombre énorme de branches(2), mais même une approximation de l'échelle complète de l'arbre est restée inaccessible. Les représentations récentes de l'arbre de la vie se sont concentrées soit sur la nature des relations évolutives profondes(3-5), soit sur la diversité connue et bien classifiée de la vie avec une emphase sur les eucaryotes(6). Ces approches négligent le changement dramatique dans notre compréhension de la diversité de la vie résultant de l'échantillonnage génomique d'environnements auparavant inexplorés. De nouvelles méthodes pour générer des séquences génomiques éclairent l'identité des organismes et leurs capacités métaboliques, les plaçant dans des contextes communautaires et écosystémiques(7,8). Ici, nous utilisons de nouvelles données génomiques provenant de plus de 1 000 organismes non cultivés et peu connus, ainsi que des séquences publiées, pour inférer une version considérablement élargie de l'arbre de la vie, incluant les Bactéries, les Archées et les Eucaryotes. La représentation est à la fois une vue d'ensemble globale et un instantané de la diversité au sein de chaque lignée majeure. Les résultats révèlent la domination de la diversification bactérienne et soulignent l'importance des organismes dépourvus de représentants isolés, avec une évolution substantielle concentrée dans une radiation majeure de tels organismes. Cet arbre met en évidence les lignées majeures actuellement sous-représentées dans les modèles biogéochimiques et identifie des radiations qui sont probablement importantes pour les analyses évolutives futures.

@article{doi101038nmicrobiol201648,
    author = "Hug, Laura et Baker, Brett J. et Anantharaman, Karthik et Brown, Christopher T. et Probst, Alexander J. et Castelle, Cindy J. et Butterfield, Cristina N. et Hernsdorf, Alex W et Amano, Yuki et Ise, Kotaro et Suzuki, Yohey et Dudek, Natasha K. et Relman, David A. et Finstad, Kari et Amundson, Ronald et Thomas, Brian C. et Banfield, Jillian F.",
    title = "Une nouvelle vision de l'arbre de la vie",
    year = "2016",
    journal = "Nature Microbiology",
    abstract = "L'arbre de la vie est l'un des principes d'organisation les plus importants en biologie(1). Les enquêtes génétiques suggèrent l'existence d'un nombre énorme de branches(2), mais même une approximation de l'échelle complète de l'arbre est restée inaccessible. Les représentations récentes de l'arbre de la vie se sont concentrées soit sur la nature des relations évolutives profondes(3-5), soit sur la diversité connue et bien classifiée de la vie avec une emphase sur les eucaryotes(6). Ces approches négligent le changement dramatique dans notre compréhension de la diversité de la vie résultant de l'échantillonnage génomique d'environnements auparavant inexplorés. De nouvelles méthodes pour générer des séquences génomiques éclairent l'identité des organismes et leurs capacités métaboliques, les plaçant dans des contextes communautaires et écosystémiques(7,8). Ici, nous utilisons de nouvelles données génomiques provenant de plus de 1 000 organismes non cultivés et peu connus, ainsi que des séquences publiées, pour inférer une version considérablement élargie de l'arbre de la vie, incluant les Bactéries, les Archées et les Eucaryotes. La représentation est à la fois une vue d'ensemble globale et un instantané de la diversité au sein de chaque lignée majeure. Les résultats révèlent la domination de la diversification bactérienne et soulignent l'importance des organismes dépourvus de représentants isolés, avec une évolution substantielle concentrée dans une radiation majeure de tels organismes. Cet arbre met en évidence les lignées majeures actuellement sous-représentées dans les modèles biogéochimiques et identifie des radiations qui sont probablement importantes pour les analyses évolutives futures.",
    url = "https://doi.org/10.1038/nmicrobiol.2016.48",
    doi = "10.1038/nmicrobiol.2016.48",
    openalex = "W2315521535",
    references = "doi101038nature12352, doi101038nature14447, doi101038nature14486, doi101038nrmicro3330, doi101073pnas82206955, doi101073pnas87124576, doi101093bioinformaticsbtl446, doi101093bioinformaticsbts252, doi101093nargkh340, doi101093nargkm864, doi101093nargks808, doi101109gce20105676129, doi101126science7542800"
}

Les enzymes qui catalysent la formation de liaisons carbone-silicium sont inconnues dans la nature, malgré l'abondance naturelle des deux éléments. De telles enzymes élargiraient le répertoire catalytique de la biologie, permettant aux systèmes vivants d'accéder à un espace chimique auparavant réservé uniquement à la chimie synthétique. Nous avons découvert que les protéines à hème catalysent la formation de composés organosiliciés dans des conditions physiologiques par insertion de carbènes dans les liaisons silicium-hydrogène. La réaction se déroule à la fois in vitro et in vivo, en accommodant une large gamme de substrats avec une haute chémo- et énantiostéréosélectivité. En utilisant l'évolution dirigée, nous avons amélioré la fonction catalytique du cytochrome c de Rhodothermus marinus pour atteindre un taux de turnover plus de 15 fois supérieur à celui des catalyseurs synthétiques de pointe. Ce biocatalyseur formant des liaisons carbone-silicium offre une voie écologiquement respectueuse et hautement efficace pour produire des molécules organosiliciées énantiopures.

@article{doi101126scienceaah6219,
    author = "Kan, S. B. Jennifer et Lewis, Russell D. et Chen, Kai et Arnold, Frances H.",
    title = "Évolution dirigée du cytochrome c pour la formation de liaisons carbone–silicium : Apporter le silicium à la vie",
    year = "2016",
    journal = "Science",
    abstract = "Les enzymes qui catalysent la formation de liaisons carbone-silicium sont inconnues dans la nature, malgré l'abondance naturelle des deux éléments. De telles enzymes élargiraient le répertoire catalytique de la biologie, permettant aux systèmes vivants d'accéder à un espace chimique auparavant réservé uniquement à la chimie synthétique. Nous avons découvert que les protéines à hème catalysent la formation de composés organosiliciés dans des conditions physiologiques par insertion de carbènes dans les liaisons silicium-hydrogène. La réaction se déroule à la fois in vitro et in vivo, en accommodant une large gamme de substrats avec une haute chémo- et énantiostéréosélectivité. En utilisant l'évolution dirigée, nous avons amélioré la fonction catalytique du cytochrome c de Rhodothermus marinus pour atteindre un taux de turnover plus de 15 fois supérieur à celui des catalyseurs synthétiques de pointe. Ce biocatalyseur formant des liaisons carbone-silicium offre une voie écologiquement respectueuse et hautement efficace pour produire des molécules organosiliciées énantiopures.",
    url = "https://doi.org/10.1126/science.aah6219",
    doi = "10.1126/science.aah6219",
    openalex = "W2554528613",
    references = "doi101146annurevbiochem030409143718"
}

Avec fierté au service de la communauté scientifique depuis plus d'un siècle, cette 97e édition du CRC Handbook of Chemistry and Physics met à jour une référence classique, reflétant l'évolution et l'orientation de la science. Ce travail vénérable continue d'être la référence scientifique la plus consultée et la plus respectée au monde. Une ressource autoritaire composée de tableaux de données et de recommandations internationales actuelles sur la nomenclature, les symboles et les unités, son utilité s'étend non seulement aux sciences physiques mais aussi aux domaines connexes de la biologie, de la géologie et des sciences de l'environnement. La 97e édition du Handbook comprend 20 nouveaux tableaux ou tableaux mis à jour, ainsi que d'autres mises à jour et extensions. Elle est désormais également disponible sous forme de livre numérique. Cette référence met à portée de main les données sur les propriétés physiques et les formules mathématiques utilisées quotidiennement dans les laboratoires et les salles de classe.

@book{doi1012019781315380476,
    author = "Haynes, William M.",
    title = "CRC Handbook of Chemistry and Physics",
    year = "2016",
    abstract = "Avec fierté au service de la communauté scientifique depuis plus d'un siècle, cette 97e édition du CRC Handbook of Chemistry and Physics met à jour une référence classique, reflétant l'évolution et l'orientation de la science. Ce travail vénérable continue d'être la référence scientifique la plus consultée et la plus respectée au monde. Une ressource autoritaire composée de tableaux de données et de recommandations internationales actuelles sur la nomenclature, les symboles et les unités, son utilité s'étend non seulement aux sciences physiques mais aussi aux domaines connexes de la biologie, de la géologie et des sciences de l'environnement. La 97e édition du Handbook comprend 20 nouveaux tableaux ou tableaux mis à jour, ainsi que d'autres mises à jour et extensions. Elle est désormais également disponible sous forme de livre numérique. Cette référence met à portée de main les données sur les propriétés physiques et les formules mathématiques utilisées quotidiennement dans les laboratoires et les salles de classe.",
    url = "https://doi.org/10.1201/9781315380476",
    doi = "10.1201/9781315380476",
    openalex = "W2964344211"
}

Sur mesure : Il est ici question de la capacité à adapter les mécanismes de la biologie à l'innovation et à l'optimisation pour résoudre des problèmes en chimie et en ingénierie. L'évolution des enzymes de la nature peut conduire à la découverte de nouvelles réactivités, de transformations inconnues en biologie, et de réactivités inaccessibles aux catalyseurs à petite molécule.

@article{doi101002anie201708408,
    author = "Arnold, Frances H.",
    title = "Directed Evolution: Bringing New Chemistry to Life",
    year = "2017",
    journal = "Angewandte Chemie International Edition",
    abstract = "Sur mesure : Il est ici question de la capacité à adapter les mécanismes de la biologie à l'innovation et à l'optimisation pour résoudre des problèmes en chimie et en ingénierie. L'évolution des enzymes de la nature peut conduire à la découverte de nouvelles réactivités, de transformations inconnues en biologie, et de réactivités inaccessibles aux catalyseurs à petite molécule.",
    url = "https://doi.org/10.1002/anie.201708408",
    doi = "10.1002/anie.201708408",
    openalex = "W2767044445"
}

Résumé Comment et où la vie sur Terre est-elle apparue ? À ce jour, divers environnements ont été proposés comme sites plausibles pour l'origine de la vie. Cependant, les discussions se sont concentrées sur une étape limitée de l'évolution chimique, ou l'émergence d'une fonction chimique spécifique des systèmes proto-biologiques. Il reste incertain quelles situations géochimiques pourraient conduire à toutes les étapes de l'évolution chimique, allant de la condensation de composés inorganiques simples à l'émergence de systèmes autosuffisants évolutifs vers des systèmes biologiques modernes. Dans cette revue, nous résumons les résultats expérimentaux et théoriques rapportés pour la chimie prébiotique pertinents à ce sujet, y compris la disponibilité des éléments biologiquement essentiels (N et P) sur la Terre hadéenne, la synthèse abiotique des briques de la vie (acides aminés, peptides, ribose, nucléobases, acides gras, nucléotides et oligonucléotides), leur polymérisation en bio-macromolécules (peptides et oligonucléotides), et l'émergence de fonctions biologiques de réplication et de compartimentation. Les résumés indiquent que la complétion de l'évolution chimique nécessite au moins huit conditions réactionnelles de (1) phase gazeuse réductrice, (2) pH alcalin, (3) température de congélation, (4) eau douce, (5) cycle sec/humide, (6) couplage avec des réactions à haute énergie, (7) cycle de chauffage-refroidissement dans l'eau, et (8) apport extraterrestre des briques de la vie et des nutriments réactifs. La nécessité de ces conditions mutuellement exclusives indique clairement que l'origine de la vie n'a pas eu lieu dans un seul cadre ; plutôt, elle a nécessité des environnements hautement diversifiés et dynamiques connectés entre eux pour permettre le transport interne des produits et réactifs de réaction par circulation fluide. Les recherches expérimentales futures qui imitent les conditions du modèle proposé sont susceptibles de fournir des contraintes supplémentaires sur les processus et mécanismes de l'origine de la vie.

@article{doi101016jgsf201707007,
    author = "Kitadai, N. et Maruyama, S.",
    title = "Origines des briques de la vie : une revue",
    year = "2017",
    journal = "Geoscience Frontiers",
    abstract = "Résumé Comment et où la vie sur Terre est-elle apparue ? À ce jour, divers environnements ont été proposés comme sites plausibles pour l'origine de la vie. Cependant, les discussions se sont concentrées sur une étape limitée de l'évolution chimique, ou l'émergence d'une fonction chimique spécifique des systèmes proto-biologiques. Il reste incertain quelles situations géochimiques pourraient conduire à toutes les étapes de l'évolution chimique, allant de la condensation de composés inorganiques simples à l'émergence de systèmes autosuffisants évolutifs vers des systèmes biologiques modernes. Dans cette revue, nous résumons les résultats expérimentaux et théoriques rapportés pour la chimie prébiotique pertinents à ce sujet, y compris la disponibilité des éléments biologiquement essentiels (N et P) sur la Terre hadéenne, la synthèse abiotique des briques de la vie (acides aminés, peptides, ribose, nucléobases, acides gras, nucléotides et oligonucléotides), leur polymérisation en bio-macromolécules (peptides et oligonucléotides), et l'émergence de fonctions biologiques de réplication et de compartimentation. Les résumés indiquent que la complétion de l'évolution chimique nécessite au moins huit conditions réactionnelles de (1) phase gazeuse réductrice, (2) pH alcalin, (3) température de congélation, (4) eau douce, (5) cycle sec/humide, (6) couplage avec des réactions à haute énergie, (7) cycle de chauffage-refroidissement dans l'eau, et (8) apport extraterrestre des briques de la vie et des nutriments réactifs. La nécessité de ces conditions mutuellement exclusives indique clairement que l'origine de la vie n'a pas eu lieu dans un seul cadre ; plutôt, elle a nécessité des environnements hautement diversifiés et dynamiques connectés entre eux pour permettre le transport interne des produits et réactifs de réaction par circulation fluide. Les recherches expérimentales futures qui imitent les conditions du modèle proposé sont susceptibles de fournir des contraintes supplémentaires sur les processus et mécanismes de l'origine de la vie.",
    url = "https://doi.org/10.1016/j.gsf.2017.07.007",
    doi = "10.1016/J.GSF.2017.07.007",
    is_oa = "true",
    number = "4",
    pages = "1117-1153",
    semanticscholar_citation_count = "349",
    semanticscholar_id = "b0926c65e24d5418043226bdf1055eaf2178a79e",
    volume = "9"
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En ces trente dernières années, la théorie de la fonctionnelle de la densité de Kohn–Sham s'est imposée comme la méthode de structure électronique la plus populaire en chimie computationnelle. Pour évaluer le nombre croissant de fonctionnelles d'échange-corrélation approchées, cette revue évalue un total de 200 fonctionnelles de densité sur une base de données moléculaire (MGCDB84) comportant près de 5000 points de données. La base de données utilisée, fournie en données supplémentaires, est composée de 84 ensembles de données et contient des interactions non covalentes, des énergies d'isomérisation, de la thermochimie et des hauteurs de barrière. De plus, l'évolution de la conception des fonctionnelles de densité non empiriques et semi-empiriques est examinée, et des directives sont fournies pour une utilisation appropriée et efficace des fonctionnelles de densité. La fonctionnelle la plus prometteuse considérée est ωB97M-V, une fonctionnelle hybride séparée en gamme de type meta-GGA avec corrélation non locale VV10, conçue à l'aide d'une approche combinatoire. Parmi les GGAs locaux, B97-D3, revPBE-D3 et BLYP-D3 sont recommandés, tandis que parmi les meta-GGAs locaux, B97M-rV est le choix de premier plan, suivi de MS1-D3 et M06-LD3. Les meilleurs GGAs hybrides sont ωB97X-V, ωB97X-D3 et ωB97X-D, tandis que les meta-GGAs hybrides utiles (en plus de ωB97M-V) incluent ωM05-D, M06-2X-D3 et MN15. Finalement, les fonctionnelles d'aujourd'hui sont proches d'atteindre le niveau de précision souhaité pour une large gamme d'applications chimiques, et les principales limitations restantes sont associées aux systèmes présentant des erreurs d'auto-interaction/délocalisation significatives et/ou des effets de corrélation forts.

@article{doi1010800026897620171333644,
    author = "Mardirossian, Narbe et Head‐Gordon, Martin",
    title = "Trente ans de théorie de la fonctionnelle de la densité en chimie computationnelle : un aperçu et une évaluation approfondie de 200 fonctionnelles de densité",
    year = "2017",
    journal = "Molecular Physics",
    abstract = "En ces trente dernières années, la théorie de la fonctionnelle de la densité de Kohn–Sham s'est imposée comme la méthode de structure électronique la plus populaire en chimie computationnelle. Pour évaluer le nombre croissant de fonctionnelles d'échange-corrélation approchées, cette revue évalue un total de 200 fonctionnelles de densité sur une base de données moléculaire (MGCDB84) comportant près de 5000 points de données. La base de données utilisée, fournie en données supplémentaires, est composée de 84 ensembles de données et contient des interactions non covalentes, des énergies d'isomérisation, de la thermochimie et des hauteurs de barrière. De plus, l'évolution de la conception des fonctionnelles de densité non empiriques et semi-empiriques est examinée, et des directives sont fournies pour une utilisation appropriée et efficace des fonctionnelles de densité. La fonctionnelle la plus prometteuse considérée est ωB97M-V, une fonctionnelle hybride séparée en gamme de type meta-GGA avec corrélation non locale VV10, conçue à l'aide d'une approche combinatoire. Parmi les GGAs locaux, B97-D3, revPBE-D3 et BLYP-D3 sont recommandés, tandis que parmi les meta-GGAs locaux, B97M-rV est le choix de premier plan, suivi de MS1-D3 et M06-LD3. Les meilleurs GGAs hybrides sont ωB97X-V, ωB97X-D3 et ωB97X-D, tandis que les meta-GGAs hybrides utiles (en plus de ωB97M-V) incluent ωM05-D, M06-2X-D3 et MN15. Finalement, les fonctionnelles d'aujourd'hui sont proches d'atteindre le niveau de précision souhaité pour une large gamme d'applications chimiques, et les principales limitations restantes sont associées aux systèmes présentant des erreurs d'auto-interaction/délocalisation significatives et/ou des effets de corrélation forts.",
    url = "https://doi.org/10.1080/00268976.2017.1333644",
    doi = "10.1080/00268976.2017.1333644",
    openalex = "W2639728117",
    references = "doi101007s002140070310x, doi10106312370993, doi101080002689762014952696"
}

Les enzymes catalysent une vaste gamme de réactions. Leurs performances catalytiques, mécanismes, repliements globaux et architectures de sites actifs sont également très diversifiés, suggérant que les enzymes sont façonnées par une gamme entière de demandes physiologiques et de contraintes évolutives, ainsi que par des contraintes chimiques et physicochimiques. Nous avons tenté d'identifier les signatures de ces demandes et contraintes de façonnage. À cette fin, nous décrivons une vue d'ensemble de l'espace des enzymes sous deux angles : l'évolution et la chimie. Nous examinons divers paramètres de réaction chimique qui ont pu façonner les performances catalytiques et les architectures de sites actifs des enzymes. Nous testons et pesons ces considérations contre des facteurs physiologiques et évolutifs. Bien que les propriétés catalytiques de l'enzyme « moyenne » soient corrélées aux demandes métaboliques cellulaires et aux niveaux d'expression des enzymes, au niveau des enzymes individuelles, une multitude de demandes et de contraintes physiologiques, combinées à la nature fortuite des processus évolutifs, aboutissent à une image complexe. En effet, ni le type de réaction (une contrainte chimique) ni l'origine évolutive seul ne peuvent expliquer les taux enzymatiques. Néanmoins, les contraintes chimiques sont apparentes dans la convergence des architectures de sites actifs chez des enzymes évoluant indépendamment, bien que des variations significatives au sein d'une architecture soient courantes.

@article{doi101021acschemrev8b00039,
    author = "Davidi, Dan et Longo, Liam M. et Jabłońska, Jagoda et Milo, Ron et Tawfik, Dan S.",
    title = "Vue d'ensemble sur l'évolution des enzymes : considérations chimiques, physicochimiques et physiologiques",
    year = "2018",
    journal = "Chemical Reviews",
    abstract = {Les enzymes catalysent une vaste gamme de réactions. Leurs performances catalytiques, mécanismes, repliements globaux et architectures de sites actifs sont également très diversifiés, suggérant que les enzymes sont façonnées par une gamme entière de demandes physiologiques et de contraintes évolutives, ainsi que par des contraintes chimiques et physicochimiques. Nous avons tenté d'identifier les signatures de ces demandes et contraintes de façonnage. À cette fin, nous décrivons une vue d'ensemble de l'espace des enzymes sous deux angles : l'évolution et la chimie. Nous examinons divers paramètres de réaction chimique qui ont pu façonner les performances catalytiques et les architectures de sites actifs des enzymes. Nous testons et pesons ces considérations contre des facteurs physiologiques et évolutifs. Bien que les propriétés catalytiques de l'enzyme « moyenne » soient corrélées aux demandes métaboliques cellulaires et aux niveaux d'expression des enzymes, au niveau des enzymes individuelles, une multitude de demandes et de contraintes physiologiques, combinées à la nature fortuite des processus évolutifs, aboutissent à une image complexe. En effet, ni le type de réaction (une contrainte chimique) ni l'origine évolutive seul ne peuvent expliquer les taux enzymatiques. Néanmoins, les contraintes chimiques sont apparentes dans la convergence des architectures de sites actifs chez des enzymes évoluant indépendamment, bien que des variations significatives au sein d'une architecture soient courantes.},
    url = "https://doi.org/10.1021/acs.chemrev.8b00039",
    doi = "10.1021/acs.chemrev.8b00039",
    openalex = "W2888107191",
    references = "doi101016jjmb201511010, doi101016jsbi201711007, doi101016s0969212601002209, doi101021bi2002289, doi101038msb201165, doi101038nbt1614, doi101038nchembio186, doi101038s4158901800432, doi101042bj1030514, doi101093nar27129, doi101093nar28127, doi101093nargkh081, doi101146annurevbiochem73011303074021"
}

Les processus historiques présentent un certain degré de « contingence », ce qui signifie que leurs résultats sont sensibles à des événements apparemment insignifiants qui peuvent fondamentalement changer l'avenir. La contingence est ce qui rend les résultats historiques imprévisibles. Contrairement à de nombreux autres phénomènes naturels, l'évolution est un processus historique. Le changement évolutif est souvent entraîné par la force déterministe de la sélection naturelle, mais la sélection naturelle agit sur des variations qui apparaissent de manière imprévisible au fil du temps par mutation aléatoire, et même des mutations bénéfiques peuvent être perdues par hasard par dérive génétique. De plus, l'évolution s'est déroulée dans un environnement planétaire ayant une histoire particulière. Cette tension entre déterminisme et contingence fait de la biologie évolutive une sorte d'hybridation entre la science et l'histoire. Alors que les philosophes des sciences examinent les nuances de la contingence, les biologistes ont mené de nombreuses études empiriques sur la répétabilité et la contingence évolutives. Ici, nous passons en revue les preuves expérimentales et comparatives de ces études. Les populations réplicates dans les expériences de « replay » évolutif montrent souvent des changements parallèles, en particulier dans les performances globales, bien que des résultats idiosyncrasiques montrent que les particularités de l'histoire d'une lignée peuvent affecter le choix parmi plusieurs voies évolutives. Les biologistes comparatifs ont trouvé de nombreux exemples notables d'adaptation convergente à des conditions similaires, mais la quantification de la fréquence à laquelle une telle convergence se produit est difficile. Dans l'ensemble, les preuves indiquent que l'évolution tend à être surprenamment répétable parmi les lignées étroitement apparentées, mais les résultats disparates deviennent plus probables à mesure que l'empreinte de l'histoire s'approfondit. Les recherches en cours sur la structure des paysages adaptatifs apportent des éclaircissements supplémentaires sur l'interaction entre le destin et le hasard dans le processus évolutif.

@article{doi101126scienceaam5979,
    author = "Blount, Zachary D. et Lenski, Richard E. et Losos, Jonathan B.",
    title = "Contingency and determinism in evolution: Replaying life's tape",
    year = "2018",
    journal = "Science",
    abstract = {Les processus historiques présentent un certain degré de « contingence », ce qui signifie que leurs résultats sont sensibles à des événements apparemment insignifiants qui peuvent fondamentalement changer l'avenir. La contingence est ce qui rend les résultats historiques imprévisibles. Contrairement à de nombreux autres phénomènes naturels, l'évolution est un processus historique. Le changement évolutif est souvent entraîné par la force déterministe de la sélection naturelle, mais la sélection naturelle agit sur des variations qui apparaissent de manière imprévisible au fil du temps par mutation aléatoire, et même des mutations bénéfiques peuvent être perdues par hasard par dérive génétique. De plus, l'évolution s'est déroulée dans un environnement planétaire ayant une histoire particulière. Cette tension entre déterminisme et contingence fait de la biologie évolutive une sorte d'hybridation entre la science et l'histoire. Alors que les philosophes des sciences examinent les nuances de la contingence, les biologistes ont mené de nombreuses études empiriques sur la répétabilité et la contingence évolutives. Ici, nous passons en revue les preuves expérimentales et comparatives de ces études. Les populations réplicates dans les expériences de « replay » évolutif montrent souvent des changements parallèles, en particulier dans les performances globales, bien que des résultats idiosyncrasiques montrent que les particularités de l'histoire d'une lignée peuvent affecter le choix parmi plusieurs voies évolutives. Les biologistes comparatifs ont trouvé de nombreux exemples notables d'adaptation convergente à des conditions similaires, mais la quantification de la fréquence à laquelle une telle convergence se produit est difficile. Dans l'ensemble, les preuves indiquent que l'évolution tend à être surprenamment répétable parmi les lignées étroitement apparentées, mais les résultats disparates deviennent plus probables à mesure que l'empreinte de l'histoire s'approfondit. Les recherches en cours sur la structure des paysages adaptatifs apportent des éclaircissements supplémentaires sur l'interaction entre le destin et le hasard dans le processus évolutif.},
    url = "https://doi.org/10.1126/science.aam5979",
    doi = "10.1126/science.aam5979",
    openalex = "W2900065583",
    references = "doi101016jtree201206001, doi101038nrg3483, doi101038nrg3744, doi101073pnas0508724103, doi101111j15585646201101289x"
}

La synthèse organique prébiotique catalysée par des sulfures métalliques abondants sur Terre est un processus clé pour comprendre l'évolution de la biochimie à partir de molécules inorganiques, mais les fonctions catalytiques des sulfures sont restées mal explorées dans le contexte de l'origine de la vie. Les études passées sur la chimie prébiotique se sont principalement concentrées sur quelques types de catalyseurs sulfures métalliques, tels que le FeS ou le NiS, qui forment des types limités de produits avec une activité et une sélectivité inférieures. Pour explorer le potentiel des sulfures métalliques dans la catalyse des réactions chimiques prébiotiques, nous avons ici examiné la diversité chimique (variations de la composition chimique et de la structure de phase) de 304 minéraux sulfures métalliques naturels dans une base de données minéralogique. Des approches pour prédire rationnellement les fonctions catalytiques des sulfures métalliques sont discutées sur la base de théories avancées et d'outils d'analyse de l'électrocatalyse tels que le transfert d'électrons couplé aux protons, les comparaisons structurelles entre enzymes et minéraux, et la spectroscopie in situ. À cette fin, nous introduisons un modèle de synthèse prébiotique pilotée par la géoélectrochimie pour l'évolution chimique, car il nous aide à prédire la cinétique et la sélectivité de la chimie prébiotique ciblée dans des « conditions chimiquement désordonnées ». Nous espérons que la combinaison de l'exploration de données des bases de données minéralogiques avec les méthodes expérimentales, les théories et les approches d'apprentissage automatique développées dans le domaine de l'électrocatalyse facilitera la prédiction et la vérification des performances catalytiques dans une large gamme de conditions de pH et Eh, et contribuera à l'écrémage rationnel des catalyseurs minéraux impliqués dans l'origine de la vie.

@article{doi103390life8040046,
    author = "Li, Yamei et Kitadai, Norio et Nakamura, Ryuhei",
    title = "Diversité chimique des minéraux sulfures métalliques et ses implications pour l'origine de la vie",
    year = "2018",
    journal = "Life",
    abstract = {La synthèse organique prébiotique catalysée par des sulfures métalliques abondants sur Terre est un processus clé pour comprendre l'évolution de la biochimie à partir de molécules inorganiques, mais les fonctions catalytiques des sulfures sont restées mal explorées dans le contexte de l'origine de la vie. Les études passées sur la chimie prébiotique se sont principalement concentrées sur quelques types de catalyseurs sulfures métalliques, tels que le FeS ou le NiS, qui forment des types limités de produits avec une activité et une sélectivité inférieures. Pour explorer le potentiel des sulfures métalliques dans la catalyse des réactions chimiques prébiotiques, nous avons ici examiné la diversité chimique (variations de la composition chimique et de la structure de phase) de 304 minéraux sulfures métalliques naturels dans une base de données minéralogique. Des approches pour prédire rationnellement les fonctions catalytiques des sulfures métalliques sont discutées sur la base de théories avancées et d'outils d'analyse de l'électrocatalyse tels que le transfert d'électrons couplé aux protons, les comparaisons structurelles entre enzymes et minéraux, et la spectroscopie in situ. À cette fin, nous introduisons un modèle de synthèse prébiotique pilotée par la géoélectrochimie pour l'évolution chimique, car il nous aide à prédire la cinétique et la sélectivité de la chimie prébiotique ciblée dans des « conditions chimiquement désordonnées ». Nous espérons que la combinaison de l'exploration de données des bases de données minéralogiques avec les méthodes expérimentales, les théories et les approches d'apprentissage automatique développées dans le domaine de l'électrocatalyse facilitera la prédiction et la vérification des performances catalytiques dans une large gamme de conditions de pH et Eh, et contribuera à l'écrémage rationnel des catalyseurs minéraux impliqués dans l'origine de la vie.},
    url = "https://doi.org/10.3390/life8040046",
    doi = "10.3390/life8040046",
    openalex = "W2897794194",
    references = "doi101002adma201302685, doi101021cr068357u, doi101021ja0504690, doi101021ja404523s, doi101038nchem121, doi101038nmat3700, doi101038s415700160003, doi10106314812323, doi101126science1141483, doi101126scienceaas9100"
}

Les résidus catalytiques d'une enzyme comprennent les acides aminés situés au centre actif responsables de l'accélération de la réaction catalysée par l'enzyme. Ces résidus abaissent l'énergie d'activation des réactions en effectuant plusieurs fonctions catalytiques. Des décennies de recherches en enzymologie ont établi des thèmes généraux concernant les rôles de résidus spécifiques dans ces réactions catalytiques, mais il a été plus difficile d'explorer ces rôles de manière plus systématique. Ici, nous passons en revue les données sur les résidus catalytiques de 648 enzymes, telles qu'annotées dans l'Atlas du mécanisme et du site catalytique (M-CSA), et comparons nos résultats à ceux des études précédentes. Nous avons structuré cette analyse autour de trois propriétés clés des résidus catalytiques : type d'acide aminé, fonction catalytique et conservation de la séquence dans les protéines homologues. Comme prévu, nous avons observé que la catalyse est principalement accomplie par un petit ensemble de résidus effectuant un nombre limité de fonctions catalytiques. Les résidus catalytiques sont généralement hautement conservés, mais dans une moindre mesure chez les homologues qui effectuent des réactions différentes ou qui sont des non-enzymes (pseudoenzymes). L'analyse croisée a fourni des aperçus supplémentaires révélant quels résidus effectuent des fonctions particulières et à quelle fréquence. Nous avons obtenu des règles de spécificité plus détaillées pour certaines fonctions en identifiant le groupe chimique sur lequel le résidue agit. Enfin, nous montrons la tolérance aux mutations des résidus catalytiques en fonction de leurs rôles. La caractérisation des résidus catalytiques, de leurs fonctions et de leur conservation, telle que présentée ici, est essentielle pour comprendre l'impact des mutations dans l'évolution, les maladies et la conception d'enzymes. Les outils développés pour cette analyse sont disponibles sur le site Web du M-CSA et permettent une analyse spécifique à l'utilisateur des mêmes données.

@article{doi101074jbcrev119006289,
    author = "Ribeiro, António J. M. et Tyzack, Jonathan D. et Borkakoti, Neera et Holliday, Gemma L. et Thornton, Janet M.",
    title = "Une analyse mondiale de la fonction et de la conservation des résidus catalytiques dans les enzymes",
    year = "2019",
    journal = "Journal of Biological Chemistry",
    abstract = "Les résidus catalytiques d'une enzyme comprennent les acides aminés situés au centre actif responsables de l'accélération de la réaction catalysée par l'enzyme. Ces résidus abaissent l'énergie d'activation des réactions en effectuant plusieurs fonctions catalytiques. Des décennies de recherches en enzymologie ont établi des thèmes généraux concernant les rôles de résidus spécifiques dans ces réactions catalytiques, mais il a été plus difficile d'explorer ces rôles de manière plus systématique. Ici, nous passons en revue les données sur les résidus catalytiques de 648 enzymes, telles qu'annotées dans l'Atlas du mécanisme et du site catalytique (M-CSA), et comparons nos résultats à ceux des études précédentes. Nous avons structuré cette analyse autour de trois propriétés clés des résidus catalytiques : type d'acide aminé, fonction catalytique et conservation de la séquence dans les protéines homologues. Comme prévu, nous avons observé que la catalyse est principalement accomplie par un petit ensemble de résidus effectuant un nombre limité de fonctions catalytiques. Les résidus catalytiques sont généralement hautement conservés, mais dans une moindre mesure chez les homologues qui effectuent des réactions différentes ou qui sont des non-enzymes (pseudoenzymes). L'analyse croisée a fourni des aperçus supplémentaires révélant quels résidus effectuent des fonctions particulières et à quelle fréquence. Nous avons obtenu des règles de spécificité plus détaillées pour certaines fonctions en identifiant le groupe chimique sur lequel le résidue agit. Enfin, nous montrons la tolérance aux mutations des résidus catalytiques en fonction de leurs rôles. La caractérisation des résidus catalytiques, de leurs fonctions et de leur conservation, telle que présentée ici, est essentielle pour comprendre l'impact des mutations dans l'évolution, les maladies et la conception d'enzymes. Les outils développés pour cette analyse sont disponibles sur le site Web du M-CSA et permettent une analyse spécifique à l'utilisateur des mêmes données.",
    url = "https://doi.org/10.1074/jbc.rev119.006289",
    doi = "10.1074/jbc.rev119.006289",
    openalex = "W2993164685",
    references = "doi101126scisignalaat9797"
}

La phosphorylation des protéines par les kinases protéiques eucaryotes (ePK) est un mécanisme fondamental de la signalisation cellulaire chez tous les organismes. Chez les vertébrés modèles, environ 10 % des ePK sont classées comme pseudokinases, qui présentent des modifications d'acides aminés au sein de la machinerie catalytique du domaine kinase qui les distinguent de leurs homologues kinases canoniques. Cependant, les pseudokinases régulent encore diverses voies de signalisation, le faisant généralement en l'absence de leur propre output catalytique. Pour étudier la prévalence, les relations évolutives et la diversité biologique de ces pseudoenzymes, nous avons effectué une analyse complète des séquences de pseudokinases potentielles dans les protéomes eucaryotes, bactériens et archéens disponibles. Nous avons trouvé que les pseudokinases sont présentes dans tous les domaines de la vie, et nous avons classé près de 30 000 séquences de pseudokinases eucaryotes, 1 500 bactériennes et 20 archéennes en 86 familles de pseudokinases, dont environ 30 familles qui étaient auparavant inconnues. Nous avons découvert une riche variété de pseudokinases avec des expansions notables non seulement chez les animaux mais aussi chez les plantes, les champignons et les bactéries, où les pseudokinases ont précédemment reçu une attention sommaire. Ces expansions sont accompagnées d'un brassage de domaines, ce qui suggère des rôles pour les pseudokinases dans l'immunité innée des plantes, les interactions plante-champignon et la signalisation bactérienne. Mécanistiquement, le repliement ancestral de la kinase s'est divergé de nombreuses façons distinctes grâce à l'enrichissement de motifs de séquence uniques pour générer de nouvelles familles de pseudokinases dans lesquelles le domaine kinase est réutilisé pour la liaison non canonique de nucléotides ou pour stabiliser des conformations de kinase uniques et inactives. Nous fournissons également une collection de séquences de pseudokinases annotées dans l'Ontologie des Kinases Protéiques (ProKinO) comme une nouvelle ressource exploitable pour la communauté de la signalisation.

@article{doi101126scisignalaav3810,
    author = "Kwon, Annie et Scott, Steven Thomas et Taujale, Rahil et Yeung, Wayland et Kochut, Krys J. et Eyers, Patrick A. et Kannan, Natarajan",
    title = "Tracing the origin and evolution of pseudokinases across the tree of life",
    year = "2019",
    journal = "Science Signaling",
    abstract = "La phosphorylation des protéines par les kinases protéiques eucaryotes (ePK) est un mécanisme fondamental de la signalisation cellulaire chez tous les organismes. Chez les vertébrés modèles, \textasciitilde 10 % des ePK sont classées comme pseudokinases, qui présentent des modifications d'acides aminés au sein de la machinerie catalytique du domaine kinase qui les distinguent de leurs homologues kinases canoniques. Cependant, les pseudokinases régulent encore diverses voies de signalisation, le faisant généralement en l'absence de leur propre output catalytique. Pour étudier la prévalence, les relations évolutives et la diversité biologique de ces pseudoenzymes, nous avons effectué une analyse complète des séquences de pseudokinases potentielles dans les protéomes eucaryotes, bactériens et archéens disponibles. Nous avons trouvé que les pseudokinases sont présentes dans tous les domaines de la vie, et nous avons classé près de 30 000 séquences de pseudokinases eucaryotes, 1 500 bactériennes et 20 archéennes en 86 familles de pseudokinases, dont \textasciitilde 30 familles qui étaient auparavant inconnues. Nous avons découvert une riche variété de pseudokinases avec des expansions notables non seulement chez les animaux mais aussi chez les plantes, les champignons et les bactéries, où les pseudokinases ont précédemment reçu une attention sommaire. Ces expansions sont accompagnées d'un brassage de domaines, ce qui suggère des rôles pour les pseudokinases dans l'immunité innée des plantes, les interactions plante-champignon et la signalisation bactérienne. Mécanistiquement, le repliement ancestral de la kinase s'est divergé de nombreuses façons distinctes grâce à l'enrichissement de motifs de séquence uniques pour générer de nouvelles familles de pseudokinases dans lesquelles le domaine kinase est réutilisé pour la liaison non canonique de nucléotides ou pour stabiliser des conformations de kinase uniques et inactives. Nous fournissons également une collection de séquences de pseudokinases annotées dans l'Ontologie des Kinases Protéiques (ProKinO) comme une nouvelle ressource exploitable pour la communauté de la signalisation.",
    url = "https://doi.org/10.1126/scisignal.aav3810",
    doi = "10.1126/scisignal.aav3810",
    openalex = "W2941880204",
    references = "doi101038s4158901800432"
}

Les pseudoenzymes sont présentes dans de nombreuses, mais pas toutes, les familles d'enzymes connues et manquent d'un ou plusieurs acides aminés canoniques conservés qui aident à définir leurs homologues catalytiquement actifs. Les découvertes récentes dans le domaine des pseudokinases confirment que le réemploi évolutif du repliement bilobé de la protéine kinase défini structurellement permet l'émergence de fonctions biologiques distinctes, dont beaucoup reposent sur un changement de conformation, par opposition à la catalyse canonique. Dans cette analyse, nous évaluons les progrès réalisés dans l'évaluation de plusieurs membres du « sombre » pseudokinome pertinents pour aider à propulser ce domaine en expansion. Initialement, nous discutons de la manière dont les adaptations dans les domaines de la tyrosine kinase des récepteurs du carcinome hépatocellulaire produisant l'érythropoïétine (Eph) ont donné naissance à deux pseudokinases vertébrées, EphA10 et EphB6, dans lesquelles des séquences co-évoluant génèrent de nouveaux motifs qui sont probablement importants pour la liaison aux nucléotides et la signalisation indépendante de la catalyse. Deuxièmement, nous discutons de la manière dont les pseudokinases Tribbles flexibles conformationnellement, qui se sont irradiés chez les vertébrés complexes, contrôlent des aspects fondamentaux de la signalisation cellulaire qui pourraient être ciblés par de petites molécules covalentes. Enfin, nous montrons comment les adaptations au niveau des espèces dans la séquence dupliquée de la protéine kinase canonique histone kinase sérine (PSKH)1 ont conduit à l'apparition de la pseudokinase PSKH2, dont le rôle physiologique reste mystérieux. En conclusion, nous montrons comment les motifs que nous découvrons sont conservés de manière sélective au sein de pseudokinases spécifiques, et que lorsqu'ils sont modélisés à côté de kinases canoniques étroitement apparentées, beaucoup se trouvent situés dans des régions fonctionnellement importantes du repliement kinase conservé. L'interrogation de ces motifs sera utile pour l'évaluation future de ces membres et d'autres membres du kinome humain non étudié.

@article{doi101111febs15246,
    author = "Shrestha, Safal et Byrne, Dominic P. et Harris, John A. et Kannan, Natarajan et Eyers, Patrick A.",
    title = "Cataloguer les morts : insuffler une nouvelle vie à la recherche sur les pseudokinases",
    year = "2020",
    journal = "FEBS Journal",
    abstract = "Les pseudoenzymes sont présentes dans de nombreuses, mais pas toutes, les familles d'enzymes connues et manquent d'un ou plusieurs acides aminés canoniques conservés qui aident à définir leurs homologues catalytiquement actifs. Les découvertes récentes dans le domaine des pseudokinases confirment que le réemploi évolutif du repliement bilobé de la protéine kinase défini structurellement permet l'émergence de fonctions biologiques distinctes, dont beaucoup reposent sur un changement de conformation, par opposition à la catalyse canonique. Dans cette analyse, nous évaluons les progrès réalisés dans l'évaluation de plusieurs membres du « sombre » pseudokinome pertinents pour aider à propulser ce domaine en expansion. Initialement, nous discutons de la manière dont les adaptations dans les domaines de la tyrosine kinase des récepteurs du carcinome hépatocellulaire produisant l'érythropoïétine (Eph) ont donné naissance à deux pseudokinases vertébrées, EphA10 et EphB6, dans lesquelles des séquences co-évoluant génèrent de nouveaux motifs qui sont probablement importants pour la liaison aux nucléotides et la signalisation indépendante de la catalyse. Deuxièmement, nous discutons de la manière dont les pseudokinases Tribbles flexibles conformationnellement, qui se sont irradiés chez les vertébrés complexes, contrôlent des aspects fondamentaux de la signalisation cellulaire qui pourraient être ciblés par de petites molécules covalentes. Enfin, nous montrons comment les adaptations au niveau des espèces dans la séquence dupliquée de la protéine kinase canonique histone kinase sérine (PSKH)1 ont conduit à l'apparition de la pseudokinase PSKH2, dont le rôle physiologique reste mystérieux. En conclusion, nous montrons comment les motifs que nous découvrons sont conservés de manière sélective au sein de pseudokinases spécifiques, et que lorsqu'ils sont modélisés à côté de kinases canoniques étroitement apparentées, beaucoup se trouvent situés dans des régions fonctionnellement importantes du repliement kinase conservé. L'interrogation de ces motifs sera utile pour l'évaluation future de ces membres et d'autres membres du kinome humain non étudié.",
    url = "https://doi.org/10.1111/febs.15246",
    doi = "10.1111/febs.15246",
    openalex = "W3006367023",
    references = "doi101126scisignalaat9797"
}

Le monde de l'ARN est l'une des hypothèses les plus largement acceptées expliquant l'origine du système génétique utilisé par tous les organismes d'aujourd'hui. Il propose que le système tripartite de l'ADN, de l'ARN et des protéines a été précédé par un système composé uniquement d'ARN, qui stockait à la fois les informations génétiques et assurait les fonctions moléculaires encodées par ces informations. La recherche actuelle sur un éventuel monde de l'ARN tourne autour des propriétés catalytiques des enzymes à base d'ARN, ou ribozymes. Bien avant la découverte des ribozymes, Harold White a proposé que des preuves d'un monde d'ARN précurseur pourraient être trouvées au sein des protéines modernes sous la forme de coenzymes, dont la majorité contient des bases nucléiques ou des moieties nucléosidiques, telles que la Coenzyme A et la S-adenosyl méthionine, ou sont elles-mêmes des nucléotides, tels que l'ATP et le NADH (un dinucléotide). Selon White, ces coenzymes avaient été les sites actifs catalytiques de ribozymes anciens, qui ont transitionné vers leurs formes actuelles après que les échafaudages de ribozymes environnants aient été remplacés par des apoenzymes protéiques lors de l'évolution de la traduction. Depuis sa proposition il y a quatre décennies, cette hypothèse révolutionnaire a reçu le soutien de plusieurs disciplines de recherche différentes et a motivé des hypothèses similaires concernant d'autres classes de cofacteurs, notamment les cofacteurs à clusters fer-soufre en tant que vestiges du contexte géochimique de l'origine de la vie. Les preuves issues de la géochimie prébiotique, de la biochimie des ribozymes et de la biologie évolutive soutiennent de plus en plus ces hypothèses. Certains coenzymes et cofacteurs peuvent relier la biologie moderne au passé et peuvent ainsi fournir des aperçus sur la période évasive et mal documentée de l'origine et de l'évolution précoce de la vie.

@article{doi101007s00239020099884,
    author = "Goldman, Aaron D. et Kaçar, Betül",
    title = "Les cofacteurs sont des vestiges de l'origine et de l'évolution précoce de la vie",
    year = "2021",
    journal = "Journal of Molecular Evolution",
    abstract = "Le monde de l'ARN est l'une des hypothèses les plus largement acceptées expliquant l'origine du système génétique utilisé par tous les organismes d'aujourd'hui. Il propose que le système tripartite de l'ADN, de l'ARN et des protéines a été précédé par un système composé uniquement d'ARN, qui stockait à la fois les informations génétiques et assurait les fonctions moléculaires encodées par ces informations. La recherche actuelle sur un éventuel monde de l'ARN tourne autour des propriétés catalytiques des enzymes à base d'ARN, ou ribozymes. Bien avant la découverte des ribozymes, Harold White a proposé que des preuves d'un monde d'ARN précurseur pourraient être trouvées au sein des protéines modernes sous la forme de coenzymes, dont la majorité contient des bases nucléiques ou des moieties nucléosidiques, telles que la Coenzyme A et la S-adenosyl méthionine, ou sont elles-mêmes des nucléotides, tels que l'ATP et le NADH (un dinucléotide). Selon White, ces coenzymes avaient été les sites actifs catalytiques de ribozymes anciens, qui ont transitionné vers leurs formes actuelles après que les échafaudages de ribozymes environnants aient été remplacés par des apoenzymes protéiques lors de l'évolution de la traduction. Depuis sa proposition il y a quatre décennies, cette hypothèse révolutionnaire a reçu le soutien de plusieurs disciplines de recherche différentes et a motivé des hypothèses similaires concernant d'autres classes de cofacteurs, notamment les cofacteurs à clusters fer-soufre en tant que vestiges du contexte géochimique de l'origine de la vie. Les preuves issues de la géochimie prébiotique, de la biochimie des ribozymes et de la biologie évolutive soutiennent de plus en plus ces hypothèses. Certains coenzymes et cofacteurs peuvent relier la biologie moderne au passé et peuvent ainsi fournir des aperçus sur la période évasive et mal documentée de l'origine et de l'évolution précoce de la vie.",
    url = "https://doi.org/10.1007/s00239-020-09988-4",
    doi = "10.1007/s00239-020-09988-4",
    openalex = "W3127613891",
    references = "doi101038216029a0, doi103390life8040046"
}

Cet article résume les avancées techniques contenues dans la cinquième version majeure du package de programmes de chimie quantique Q-Chem, couvrant les développements depuis 2015. Une bibliothèque complète de fonctionnelles d'échange-corrélation, ainsi qu'une suite de méthodes à N-corps corrélées, continuent d'être une marque de fabrique du logiciel Q-Chem. Les méthodes à N-corps incluent des variantes novatrices des approches de type couplé-cluster et d'interaction de configuration, ainsi que des méthodes basées sur la construction diagrammatique algébrique et les méthodes de matrice de densité réduite variationnelle. Les méthodes mises en avant dans Q-Chem 5 incluent une suite d'outils pour la modélisation de la spectroscopie de niveau cœur, des méthodes pour décrire les résonances métastables, des méthodes pour calculer les spectres vibroniques, la méthode orbitale nucléaire-électronique, et plusieurs techniques différentes d'analyse de décomposition de l'énergie. Les capacités haute performance, y compris le parallélisme multithreadé et le support des calculs sur des unités de traitement graphique, sont décrits. Q-Chem se targue d'une communauté de plus de 100 développeurs académiques actifs, et l'évolution continue du logiciel est soutenue par un modèle d'"équipe ouverte" et une conception de plus en plus modulaire.

@article{doi10106350055522,
    author = "Epifanovsky, Evgeny and Gilbert, Andrew T. B. and Feng, Xintian and Lee, Joonho and Mao, Yuezhi and Mardirossian, Narbe and Pokhilko, Pavel and White, Alec F. and Coons, Marc P. and Dempwolff, Adrian L. and Gan, Zhengting and Hait, Diptarka and Horn, Paul R. and Jacobson, Leif D. and Kaliman, Ilya and Kußmann, Jörg and Lange, Adrian W. and Lao, Ka Un and Levine, Daniel S. and Liu, Jie and McKenzie, Simon C. and Morrison, Adrian F. and Nanda, Kaushik and Plasser, Felix and Rehn, Dirk R. and Vidal, Marta L. and You, Zhi-Qiang and Zhu, Ying and Alam, Bushra and Albrecht, Benjamin and Aldossary, Abdulrahman and Alguire, Ethan and Andersen, Josefine H. and Athavale, Vishikh and Barton, Dennis L. and Begam, Khadiza and Behn, Andrew et al.",
    title = "Logiciels pour les frontières de la chimie quantique : Vue d'ensemble des développements dans le package Q-Chem 5",
    year = "2021",
    journal = "The Journal of Chemical Physics",
    abstract = {Cet article résume les avancées techniques contenues dans la cinquième version majeure du package de programmes de chimie quantique Q-Chem, couvrant les développements depuis 2015. Une bibliothèque complète de fonctionnelles d'échange-corrélation, ainsi qu'une suite de méthodes à N-corps corrélées, continuent d'être une marque de fabrique du logiciel Q-Chem. Les méthodes à N-corps incluent des variantes novatrices des approches de type couplé-cluster et d'interaction de configuration, ainsi que des méthodes basées sur la construction diagrammatique algébrique et les méthodes de matrice de densité réduite variationnelle. Les méthodes mises en avant dans Q-Chem 5 incluent une suite d'outils pour la modélisation de la spectroscopie de niveau cœur, des méthodes pour décrire les résonances métastables, des méthodes pour calculer les spectres vibroniques, la méthode orbitale nucléaire-électronique, et plusieurs techniques différentes d'analyse de décomposition de l'énergie. Les capacités haute performance, y compris le parallélisme multithreadé et le support des calculs sur des unités de traitement graphique, sont décrits. Q-Chem se targue d'une communauté de plus de 100 développeurs académiques actifs, et l'évolution continue du logiciel est soutenue par un modèle d'"équipe ouverte" et une conception de plus en plus modulaire.},
    url = "https://doi.org/10.1063/5.0055522",
    doi = "10.1063/5.0055522",
    openalex = "W3193988690",
    references = "doi1010631441359, doi101080002689762014952696"
}

Les acyltransférases semblables aux carboxypeptidases à sérine (SCPL-ATs) jouent un rôle vital dans la diversification des métabolites végétaux. Les flavan-3-ols gallolés s'accumulent fortement dans le thé (Camellia sinensis), la vigne (Vitis vinifera) et le kaki (Diospyros kaki). À ce jour, le mécanisme biosynthétique de ces composés reste inconnu. Dans cet article, nous rapportons que deux paralogues SCPL-AT sont impliqués dans la gallolation des flavan-3-ols : CsSCPL4, qui contient le triade catalytique conservée S-D-H, et CsSCPL5, qui possède le triade alternatif T-D-Y. Des données intégrées provenant de plantes transgéniques, d'enzymes recombinantes et de mutations génétiques ont montré que CsSCPL4 est une acyltransférase catalytique, tandis que CsSCPL5 est un paralogue compagnon non catalytique (NCCP). La co-expression de CsSCPL4 et CsSCPL5 est probablement responsable de la gallolation. De plus, des tests de pull-down et de co-immunoprécipitation ont montré que CsSCPL4 et CsSCPL5 interagissent, augmentant la stabilité des protéines et favorisant le traitement post-traductionnel. Par ailleurs, des analyses phylogénétiques ont révélé que leurs homologues coexistent dans des espèces végétales riches en flavan-3-ols gallolés ou en tanins hydrolysables. Des tests enzymatiques ont également révélé la nécessité de la co-expression de ces homologues pour l'activité acyltransférase. L'analyse évolutive a révélé que les mutations des résidus catalytiques de CsSCPL5 peuvent remonter à environ 10 millions d'années. Ces résultats montrent que la co-expression des SCPL-ATs et de leurs NCCPs contribue à l'acylation des flavan-3-ols dans le règne végétal.

@article{doi101111tpj15782,
    author = "Yao, Shengbo et Liu, Yajun et Zhuang, Juhua et Zhao, Yue et Dai, Xinlong et Jiang, Changjuan et Wang, Zhihui et Jiang, Xiaolan et Zhang, Shuxiang et Qian, Yumei et Tai, Yuling et Wang, Yunsheng et Wang, Haiyan et Xie, De‐Yu et Gao, Liping et Xia, Tao",
    title = "Insights into acylation mechanisms: co‐expression of serine carboxypeptidase‐like acyltransferases and their non‐catalytic companion paralogs",
    year = "2022",
    journal = "The Plant Journal",
    abstract = "Les acyltransférases semblables aux carboxypeptidases à sérine (SCPL-ATs) jouent un rôle vital dans la diversification des métabolites végétaux. Les flavan-3-ols gallolés s'accumulent fortement dans le thé (Camellia sinensis), la vigne (Vitis vinifera) et le kaki (Diospyros kaki). À ce jour, le mécanisme biosynthétique de ces composés reste inconnu. Dans cet article, nous rapportons que deux paralogues SCPL-AT sont impliqués dans la gallolation des flavan-3-ols : CsSCPL4, qui contient le triade catalytique conservée S-D-H, et CsSCPL5, qui possède le triade alternatif T-D-Y. Des données intégrées provenant de plantes transgéniques, d'enzymes recombinantes et de mutations génétiques ont montré que CsSCPL4 est une acyltransférase catalytique, tandis que CsSCPL5 est un paralogue compagnon non catalytique (NCCP). La co-expression de CsSCPL4 et CsSCPL5 est probablement responsable de la gallolation. De plus, des tests de pull-down et de co-immunoprécipitation ont montré que CsSCPL4 et CsSCPL5 interagissent, augmentant la stabilité des protéines et favorisant le traitement post-traductionnel. Par ailleurs, des analyses phylogénétiques ont révélé que leurs homologues coexistent dans des espèces végétales riches en flavan-3-ols gallolés ou en tanins hydrolysables. Des tests enzymatiques ont également révélé la nécessité de la co-expression de ces homologues pour l'activité acyltransférase. L'analyse évolutive a révélé que les mutations des résidus catalytiques de CsSCPL5 peuvent remonter à environ 10 millions d'années. Ces résultats montrent que la co-expression des SCPL-ATs et de leurs NCCPs contribue à l'acylation des flavan-3-ols dans le règne végétal.",
    url = "https://doi.org/10.1111/tpj.15782",
    doi = "10.1111/tpj.15782",
    openalex = "W4224217433",
    references = "doi101126scisignalaat9797"
}

ConspectusLa complexité remarquable de la vie est soutenue par les protéines, mais leur diversité fonctionnelle est contrainte par l'alphabet chimique limité de 20 acides aminés canoniques. Bien que la nature surmonte partiellement cette restriction grâce à des processus non génétiquement encodés tels que les modifications post-traductionnelles ou les cofacteurs, ces mécanismes sont souvent difficiles à prédire, contrôler et concevoir. Cette limitation soulève une question fondamentale : pouvons-nous programmer l'« édition chimique » des protéines pour générer de nouvelles fonctions à la demande ? Pour relever ce défi, notre laboratoire s'est consacré au développement d'un kit d'« édition chimique des protéines » en intégrant la chimie synthétique avec l'ingénierie des protéines. Ce cadre permet une manipulation précise des protéines, des résidus individuels aux domaines fonctionnels entiers. Nous poursuivons deux stratégies complémentaires : l'expansion du code génétique, qui introduit des acides aminés non naturels (AAAN) comme nouveaux blocs de construction chimiques, et les plateformes d'évolution dirigée, qui génèrent des enzymes d'édition de protéines programmables capables de réécrire les séquences de protéines.Dans ce compte rendu, nous décrivons une approche multi-échelle pour l'édition chimique des protéines, allant du contrôle au niveau atomique des sites actifs avec des acides aminés photocagés, à l'affinement des poches catalytiques à l'aide de résidus non canoniques, en passant par la stabilisation covalente des interfaces protéine-protéine grâce à des têtes électrophiles de conception, et l'édition au niveau des domaines rendue possible par des protéases évoluées.Prospectivement, grâce à l'intégration synergique de la conception chimique, de l'encodage génétique et de l'évolution dirigée, l'édition chimique des protéines ouvre une nouvelle étape de contrôle sur la fonction biologique. Ce paradigme, qui fusionne la précision de la chimie synthétique avec la complexité des systèmes vivants, transforme fondamentalement nos capacités, passant de l'observation passive de la vie à sa programmation active, avec des implications profondes pour la biomédecine et la biotechnologie.

@article{doi101021acsaccounts6c00037,
    author = "Gao, Ziqi et Zhang, Jinpeng et Wang, Jinyu et Wang, Jie",
    title = "Édition chimique des protéines : D'un résidu spécifique aux domaines fonctionnels.",
    year = "2026",
    journal = "Comptes de la recherche chimique",
    abstract = {ConspectusLa complexité remarquable de la vie est soutenue par les protéines, mais leur diversité fonctionnelle est contrainte par l'alphabet chimique limité de 20 acides aminés canoniques. Bien que la nature surmonte partiellement cette restriction grâce à des processus non génétiquement encodés tels que les modifications post-traductionnelles ou les cofacteurs, ces mécanismes sont souvent difficiles à prédire, contrôler et concevoir. Cette limitation soulève une question fondamentale : pouvons-nous programmer l'« édition chimique » des protéines pour générer de nouvelles fonctions à la demande ? Pour relever ce défi, notre laboratoire s'est consacré au développement d'un kit d'« édition chimique des protéines » en intégrant la chimie synthétique avec l'ingénierie des protéines. Ce cadre permet une manipulation précise des protéines, des résidus individuels aux domaines fonctionnels entiers. Nous poursuivons deux stratégies complémentaires : l'expansion du code génétique, qui introduit des acides aminés non naturels (AAAN) comme nouveaux blocs de construction chimiques, et les plateformes d'évolution dirigée, qui génèrent des enzymes d'édition de protéines programmables capables de réécrire les séquences de protéines.Dans ce compte rendu, nous décrivons une approche multi-échelle pour l'édition chimique des protéines, allant du contrôle au niveau atomique des sites actifs avec des acides aminés photocagés, à l'affinement des poches catalytiques à l'aide de résidus non canoniques, en passant par la stabilisation covalente des interfaces protéine-protéine grâce à des têtes électrophiles de conception, et l'édition au niveau des domaines rendue possible par des protéases évoluées.Prospectivement, grâce à l'intégration synergique de la conception chimique, de l'encodage génétique et de l'évolution dirigée, l'édition chimique des protéines ouvre une nouvelle étape de contrôle sur la fonction biologique. Ce paradigme, qui fusionne la précision de la chimie synthétique avec la complexité des systèmes vivants, transforme fondamentalement nos capacités, passant de l'observation passive de la vie à sa programmation active, avec des implications profondes pour la biomédecine et la biotechnologie.},
    url = "https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/41973472/",
    doi = "10.1021/acs.accounts.6c00037",
    openalex = "W7154135829",
    pmid = "41973472",
    references = "doi101002anie200501023, doi101002anie201708408, doi101016jcell201706009, doi101021cr400477t, doi101038343767a0, doi10103835057062, doi101038nature18629, doi101038s41573020001358, doi101038s415860202188x, doi101146annurevbiochem052308105824"
}