ADN

@misc{watson1968the14,
    author = "Watson, J. D",
    title = "The Double Helix",
    year = "1968",
    howpublished = "New York, Antheneum",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Watson, J. D., 1968, The Double Helix: New York, Antheneum.}"
}

@incollection{doi101016b9781483232119500097,
    author = "Jukes, Thomas H. et Cantor, Charles R.",
    title = "Évolution des molécules de protéines",
    year = "1969",
    booktitle = "Elsevier eBooks",
    url = "https://doi.org/10.1016/b978-1-4832-3211-9.50009-7",
    doi = "10.1016/b978-1-4832-3211-9.50009-7",
    openalex = "W1525734744",
    references = "doi101001jama196603100230164053, doi101016s0021925818969450, doi101016s002192581897184x, doi101021bi00872a016, doi101038171737a0, doi101038202147a0, doi101073pnas316153, doi101073pnas504672, doi101126science147365368, doi101126science1553760279, doi101126science15838051200, doi1023072412074, openalexw2565219170, sarich1967immunological"
}

@article{kohne1972evolution9,
    author = "Kohne, D. E. et Chiscon, J. A. et Hoyer, B. H",
    title = "Évolution des séquences d'ADN chez les primates",
    year = "1972",
    journal = "Journal of Human Evolution, v. 1, p. 627-644",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Kohne, D. E., Chiscon, J. A., et Hoyer, B. H., 1972, Évolution des séquences d'ADN chez les primates : Journal of Human Evolution, v. 1, p. 627-644.}"
}

@phdthesis{crick1976a4,
    author = "Crick, F. H. C. et Brenner, S. et Klug, A. et Pieczenik, G",
    title = "Une spéculation sur l'origine de la synthèse des protéines",
    year = "1976",
    publisher = "Origins Life, v. 7, p. 389-397",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Crick, F. H. C., Brenner, S., Klug, A., et Pieczenik, G., 1976, Une spéculation sur l'origine de la synthèse des protéines : Origins Life, v. 7, p. 389-397.}"
}

@misc{crick1981life5,
    author = "Crick, F. J",
    title = "Life Itself",
    year = "1981",
    howpublished = "Its Origin and Nature: New York, Simon and Schuster",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Crick, F. J., 1981, Life Itself: Its Origin and Nature: New York, Simon and Schuster.}"
}

@phdthesis{fox1981a7,
    author = "Fox, S. W",
    title = "A model for protocellular coordination of nucleic acid and protein synthesis, in Kageyama, M., Nakamura, K., Oshima, T., and Uchida, T., eds., Science and Scientists",
    year = "1981",
    publisher = "Tokyo, Japan Science Society Press, p. 39-45",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Fox, S. W., 1981, A model for protocellular coordination of nucleic acid and protein synthesis, in Kageyama, M., Nakamura, K., Oshima, T., and Uchida, T., eds., Science and Scientists: Tokyo, Japan Science Society Press, p. 39-45.}"
}

@misc{crick1982life3,
    author = "Crick, F",
    title = "Life Itself",
    year = "1982",
    howpublished = "Its Origin and Nature: New York, W.W. Norton, 192 p",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Crick, F., 1982, Life Itself: Its Origin and Nature: New York, W.W. Norton, 192 p.}"
}

@phdthesis{follmann1982deoxyribonucleotide6,
    author = "Follmann, H",
    title = "Deoxyribonucleotide systhesis and the emergence of DNA in molecular evolution",
    year = "1982",
    publisher = "Naturwissenschaften, v. 69, p. 75-81",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Follmann, H., 1982, Deoxyribonucleotide systhesis and the emergence of DNA in molecular evolution: Naturwissenschaften, v. 69, p. 75-81.}"
}

@misc{stebbins1982darwin13,
    author = "Stebbins, G. L",
    title = "Darwin to DNA, Molecules to Humanity",
    year = "1982",
    howpublished = "San Francisco, W. H. Freeman, 491 p",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Stebbins, G. L., 1982, Darwin to DNA, Molecules to Humanity: San Francisco, W. H. Freeman, 491 p.}"
}

@misc{lewin1984dna10,
    author = "Lewin, R",
    title = "L'ADN révèle des surprises dans l'arbre généalogique humain",
    year = "1984",
    howpublished = "Science, v. 226, p. 1179-1182",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Lewin, R., 1984, L'ADN révèle des surprises dans l'arbre généalogique humain : Science, v. 226, p. 1179-1182.}"
}

@misc{lewin1984first11,
    author = "Lewin, R",
    title = "Premier véritable catalyseur à l'ADN découvert",
    year = "1984",
    howpublished = "Science, v. 223, p. 266-267",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Lewin, R., 1984, Premier véritable catalyseur à l'ADN découvert : Science, v. 223, p. 266-267.}"
}

@article{sibley1984the12,
    author = "Sibley, C. et Ahlquist, J",
    title = "La phylogénie des primates hominidés telle qu'indiquée par l'hybridation ADN-ADN",
    year = "1984",
    journal = "Journal of Molecular Evolution, v. 20, p. 2-15",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Sibley, C., et Ahlquist, J., 1984, La phylogénie des primates hominidés telle qu'indiquée par l'hybridation ADN-ADN : Journal of Molecular Evolution, v. 20, p. 2-15.}"
}

@misc{britten1986rates1,
    author = "Britten, R. J",
    title = "Les taux d'évolution des séquences d'ADN diffèrent entre les groupes taxonomiques",
    year = "1986",
    howpublished = "Science, v. 231, p. 1393-1398",
    note = "talkorigins_source = {true}; raw_reference = {Britten, R. J., 1986, Les taux d'évolution des séquences d'ADN diffèrent entre les groupes taxonomiques: Science, v. 231, p. 1393-1398.}"
}

@article{ghiselin1986we8,
    author = "Ghiselin, M. T",
    title = "We Are All Contraptions",
    year = "1986",
    journal = "New York Times Book Review, p. 18-19",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Ghiselin, M. T., 1986, We Are All Contraptions: New York Times Book Review, p. 18-19.}"
}

@misc{cann1987mitochondrial2,
    author = "Cann, R. L. et Stoncking, M. et Wilson, A. C",
    title = "ADN mitochondrial et évolution humaine",
    year = "1987",
    howpublished = "Nature, v. 325, p. 31-36",
    note = "talkorigins\_source = {true}; raw\_reference = {Cann, R. L., Stoncking, M., et Wilson, A. C., 1987, ADN mitochondrial et évolution humaine : Nature, v. 325, p. 31-36.}"
}

@article{petkov1989effects,
    author = "Petkov, A. et Todorov, N. et Enev, E. et Oblakov, N. et Demeyer, D.",
    title = "Effets de la défaunation sur la dégradabilité et la synthèse protéique dans le rumen des moutons",
    year = "1989",
    journal = "Asian-Australasian Journal of Animal Sciences",
    url = "https://doi.org/10.5713/ajas.1989.469",
    doi = "10.5713/ajas.1989.469",
    number = "3",
    openalex = "W2088633493",
    pages = "469-470",
    volume = "2"
}

@article{doi101038351652a0,
    author = "McDonald, John H. et Kreitman, Martin",
    title = "Évolution adaptative des protéines au locus Adh chez Drosophila",
    year = "1991",
    journal = "Nature",
    url = "https://doi.org/10.1038/351652a0",
    doi = "10.1038/351652a0",
    openalex = "W1982603712",
    references = "doi101007bf02984069, doi107312nei92038"
}

Un modèle basé sur les codons pour l'évolution des séquences d'ADN codant des protéines est présenté pour être utilisé dans l'estimation phylogénétique. Un processus de Markov est utilisé pour décrire les substitutions entre codons. Le biais de taux de transition/transversion et le biais d'utilisation des codons sont autorisés dans le modèle, et les contraintes de sélection au niveau des protéines sont prises en compte en utilisant les distances physicochimiques entre les acides aminés codés par les codons. Les analyses de deux ensembles de données suggèrent que le nouveau modèle basé sur les codons peut fournir un meilleur ajustement aux données que les modèles basés sur les nucléotides et peut produire des estimations plus fiables de certaines mesures biologiquement importantes telles que le rapport de taux de transition/transversion et le rapport de taux de substitution synonyme/non-synonyme.

@article{doi101093oxfordjournalsmolbeva040153,
    author = "Goldman, Nick et Yang, Zefeng",
    title = "Un modèle basé sur les codons de substitution nucléotidique pour les séquences d'ADN codant des protéines.",
    year = "1994",
    journal = "Molecular Biology and Evolution",
    abstract = "Un modèle basé sur les codons pour l'évolution des séquences d'ADN codant des protéines est présenté pour être utilisé dans l'estimation phylogénétique. Un processus de Markov est utilisé pour décrire les substitutions entre codons. Le biais de taux de transition/transversion et le biais d'utilisation des codons sont autorisés dans le modèle, et les contraintes de sélection au niveau des protéines sont prises en compte en utilisant les distances physicochimiques entre les acides aminés codés par les codons. Les analyses de deux ensembles de données suggèrent que le nouveau modèle basé sur les codons peut fournir un meilleur ajustement aux données que les modèles basés sur les nucléotides et peut produire des estimations plus fiables de certaines mesures biologiquement importantes telles que le rapport de taux de transition/transversion et le rapport de taux de substitution synonyme/non-synonyme.",
    url = "https://doi.org/10.1093/oxfordjournals.molbev.a040153",
    doi = "10.1093/oxfordjournals.molbev.a040153",
    openalex = "W1920973730",
    references = "doi101007bf02407308, doi101093oxfordjournalsmolbeva040343, doi101093oxfordjournalsmolbeva040410"
}

Le site de liaison aux nucléotides (NBS) est un domaine caractéristique de nombreux produits de gènes de résistance chez les plantes. Un nombre croissant de séquences codant pour le NBS est identifié grâce au clonage de gènes, à l'amplification PCR avec des amorces dégénérées et aux projets de séquençage du génome. Le domaine NBS a été analysé à partir de 14 gènes de résistance connus chez les plantes et de plus de 400 homologues, représentant 26 genres de monocotylédones, dicotylédones et une espèce conifère. Deux groupes distincts de séquences diversifiées ont été identifiés, indiquant une divergence au cours de l'évolution et une origine ancienne pour ces séquences. Un groupe était composé de séquences codant pour un domaine N-terminal avec une homologie avec le récepteur Toll/Interleukin-1 (TIR), y compris les gènes de résistance connus, N, M, L6, RPP1 et RPP5. Étonnamment, ce groupe était entièrement absent des espèces monocotylédones lors de recherches de séquences génomiques aléatoires et de grandes collections de EST. Un second groupe contenait des séquences de monocotylédones et de dicotylédones, y compris les gènes de résistance connus, RPS2, RPM1, I2, Mi, Dm3, Pi-B, Xa1, RPP8, RPS5 et Prf. Les signatures d'acides aminés dans les motifs conservés composant le domaine NBS distinguaient clairement ces deux groupes. Le génome d'Arabidopsis est estimé contenir environ 200 gènes codant pour des motifs NBS apparentés ; les séquences TIR étaient plus abondantes et dépassaient les séquences non-TIR de trois fois. Les séquences NBS d'Arabidopsis actuellement dans les bases de données sont situées dans environ 21 clusters génomiques et 14 loci isolés. Les séquences codant pour le NBS pourraient être plus prévalentes chez le riz. La large distribution de ces séquences dans le règne végétal et leur prévalence dans les génomes d'Arabidopsis et de riz indiquent qu'elles sont anciennes, diversifiées et communes chez les plantes. Les inférences de séquence suggèrent que ces gènes codent pour une nouvelle classe de protéines liant les nucléotides.

@article{doi101046j1365313x1999t01100606x,
    author = "Meyers, Blake C. et Dickerman, Allan W. et Michelmore, Richard W. et Sivaramakrishnan, S. et Sobral, Bruno et Young, Nevin D.",
    title = "Les gènes de résistance aux maladies chez les plantes codent pour des membres d'une famille de protéines ancienne et diversifiée au sein de la superfamille des sites de liaison aux nucléotides",
    year = "1999",
    journal = "The Plant Journal",
    abstract = "Le site de liaison aux nucléotides (NBS) est un domaine caractéristique de nombreux produits de gènes de résistance chez les plantes. Un nombre croissant de séquences codant pour le NBS est identifié grâce au clonage de gènes, à l'amplification PCR avec des amorces dégénérées et aux projets de séquençage du génome. Le domaine NBS a été analysé à partir de 14 gènes de résistance connus chez les plantes et de plus de 400 homologues, représentant 26 genres de monocotylédones, dicotylédones et une espèce conifère. Deux groupes distincts de séquences diversifiées ont été identifiés, indiquant une divergence au cours de l'évolution et une origine ancienne pour ces séquences. Un groupe était composé de séquences codant pour un domaine N-terminal avec une homologie avec le récepteur Toll/Interleukin-1 (TIR), y compris les gènes de résistance connus, N, M, L6, RPP1 et RPP5. Étonnamment, ce groupe était entièrement absent des espèces monocotylédones lors de recherches de séquences génomiques aléatoires et de grandes collections de EST. Un second groupe contenait des séquences de monocotylédones et de dicotylédones, y compris les gènes de résistance connus, RPS2, RPM1, I2, Mi, Dm3, Pi-B, Xa1, RPP8, RPS5 et Prf. Les signatures d'acides aminés dans les motifs conservés composant le domaine NBS distinguaient clairement ces deux groupes. Le génome d'Arabidopsis est estimé contenir environ 200 gènes codant pour des motifs NBS apparentés ; les séquences TIR étaient plus abondantes et dépassaient les séquences non-TIR de trois fois. Les séquences NBS d'Arabidopsis actuellement dans les bases de données sont situées dans environ 21 clusters génomiques et 14 loci isolés. Les séquences codant pour le NBS pourraient être plus prévalentes chez le riz. La large distribution de ces séquences dans le règne végétal et leur prévalence dans les génomes d'Arabidopsis et de riz indiquent qu'elles sont anciennes, diversifiées et communes chez les plantes. Les inférences de séquence suggèrent que ces gènes codent pour une nouvelle classe de protéines liant les nucléotides.",
    url = "https://doi.org/10.1046/j.1365-313x.1999.t01-1-00606.x",
    doi = "10.1046/j.1365-313x.1999.t01-1-00606.x",
    openalex = "W1989581558"
}

MOTIVATION : Les biologistes moléculaires peuvent souvent obtenir des aperçus intéressants en alignant un ensemble de séquences d'ADN, d'ARN ou de protéines apparentées. De tels alignements peuvent être utilisés pour déterminer soit des relations évolutives, soit des relations fonctionnelles. Notre intérêt porte sur l'identification des relations fonctionnelles. À moins que les séquences ne soient très similaires, il est nécessaire d'avoir une stratégie spécifique pour mesurer - ou évaluer - la parenté des séquences alignées. Si l'alignement n'est pas connu, il peut être déterminé en trouvant un alignement qui optimise le schéma d'évaluation. RÉSULTATS : Nous décrivons quatre composantes de notre approche pour déterminer les alignements de séquences multiples. Premièrement, nous passons en revue un schéma d'évaluation de vraisemblance logarithmique que nous appelons contenu informationnel. Deuxièmement, nous décrivons deux méthodes pour estimer la valeur P d'un score de contenu informationnel individuel : (i) une méthode qui combine une technique de statistiques des grandes déviations avec des calculs numériques ; (ii) une méthode exclusivement numérique. Troisièmement, nous décrivons comment nous comptons le nombre d'alignements possibles étant donné la quantité globale de données de séquence. Ce comptage est multiplié par la valeur P pour déterminer la fréquence attendue d'un score de contenu informationnel et, par conséquent, la signification statistique de l'alignement correspondant. La signification statistique peut être utilisée pour comparer des alignements ayant des largeurs différentes et contenant un nombre différent de séquences. Quatrièmement, nous décrivons un algorithme glouton pour déterminer les alignements de séquences fonctionnellement apparentées. Enfin, nous testons la précision de nos calculs de valeur P et donnons un exemple d'utilisation de notre algorithme pour identifier les sites de liaison de la protéine CRP d'Escherichia coli. DISPONIBILITÉ : Les programmes ont été développés sous le système d'exploitation UNIX et sont disponibles par ftp anonyme depuis ftp://beagle.colorado.edu/pub/consensus.

@article{doi101093bioinformatics157563,
    author = "Hertz, Gerald Z. et Stormo, Gary D.",
    title = "Identification de motifs ADN et protéines par alignements statistiquement significatifs de séquences multiples.",
    year = "1999",
    journal = "Bioinformatics",
    abstract = "MOTIVATION : Les biologistes moléculaires peuvent souvent obtenir des aperçus intéressants en alignant un ensemble de séquences d'ADN, d'ARN ou de protéines apparentées. De tels alignements peuvent être utilisés pour déterminer soit des relations évolutives, soit des relations fonctionnelles. Notre intérêt porte sur l'identification des relations fonctionnelles. À moins que les séquences ne soient très similaires, il est nécessaire d'avoir une stratégie spécifique pour mesurer - ou évaluer - la parenté des séquences alignées. Si l'alignement n'est pas connu, il peut être déterminé en trouvant un alignement qui optimise le schéma d'évaluation. RÉSULTATS : Nous décrivons quatre composantes de notre approche pour déterminer les alignements de séquences multiples. Premièrement, nous passons en revue un schéma d'évaluation de vraisemblance logarithmique que nous appelons contenu informationnel. Deuxièmement, nous décrivons deux méthodes pour estimer la valeur P d'un score de contenu informationnel individuel : (i) une méthode qui combine une technique de statistiques des grandes déviations avec des calculs numériques ; (ii) une méthode exclusivement numérique. Troisièmement, nous décrivons comment nous comptons le nombre d'alignements possibles étant donné la quantité globale de données de séquence. Ce comptage est multiplié par la valeur P pour déterminer la fréquence attendue d'un score de contenu informationnel et, par conséquent, la signification statistique de l'alignement correspondant. La signification statistique peut être utilisée pour comparer des alignements ayant des largeurs différentes et contenant un nombre différent de séquences. Quatrièmement, nous décrivons un algorithme glouton pour déterminer les alignements de séquences fonctionnellement apparentées. Enfin, nous testons la précision de nos calculs de valeur P et donnons un exemple d'utilisation de notre algorithme pour identifier les sites de liaison de la protéine CRP d'Escherichia coli. DISPONIBILITÉ : Les programmes ont été développés sous le système d'exploitation UNIX et sont disponibles par ftp anonyme depuis ftp://beagle.colorado.edu/pub/consensus.",
    url = "https://doi.org/10.1093/bioinformatics/15.7.563",
    doi = "10.1093/bioinformatics/15.7.563",
    openalex = "W2003967338"
}

@article{dubertret2001dynamics,
    author = "Dubertret, Benoit et Liu, Shumo et Ouyang, Qi et Libchaber, Albert",
    title = "Dynamique de l'interaction ADN-Protéine déduite de l'évolution ADN in vitro",
    year = "2001",
    journal = "Physical Review Letters",
    url = "https://doi.org/10.1103/physrevlett.86.6022",
    doi = "10.1103/physrevlett.86.6022",
    number = "26",
    openalex = "W1980609565",
    pages = "6022-6025",
    volume = "86",
    references = "doi101006jmbi19960406, doi101016s0022283661800727, doi10103873317, doi101073pnas5661891, doi101073pnas581217, doi101073pnas70123581, doi101073pnas80226785, doi101093nar18133739, doi101126science2200121, doi101126science27152531247"
}

Résumé : Un programme logiciel CRANN a été développé afin de détecter l'évolution adaptative dans les séquences d'ADN codant pour des protéines. Disponibilité : CRANN est disponible à l'adresse http://bioinf.may.ie/crann/ Informations complémentaires : CRANN a été écrit en langage de programmation C. Le code source est disponible sur demande.

@article{creevey2003crann,
    author = "Creevey, C.J. et McInerney, J.O.",
    title = "CRANN : détection de l'évolution adaptative dans les séquences d'ADN codant pour des protéines",
    year = "2003",
    journal = "Bioinformatics",
    abstract = "Résumé : Un programme logiciel CRANN a été développé afin de détecter l'évolution adaptative dans les séquences d'ADN codant pour des protéines. Disponibilité : CRANN est disponible à l'adresse http://bioinf.may.ie/crann/ Informations complémentaires : CRANN a été écrit en langage de programmation C. Le code source est disponible sur demande.",
    url = "https://doi.org/10.1093/bioinformatics/btg225",
    doi = "10.1093/bioinformatics/btg225",
    number = "13",
    openalex = "W2104540125",
    pages = "1726-1726",
    volume = "19",
    references = "doi101007bf02407308, doi101016s0378111902010399, doi101038385151a0, doi101093oxfordjournalsmolbeva040343, doi101093oxfordjournalsmolbeva040454"
}

Les séquences génomiques de plusieurs espèces ont permis des inférences fonctionnelles issues de la génomique comparative. Un objectif principal est d'inférer les fonctions biologiques à partir de la conservation des séquences d'ADN homologues entre espèces. Un second objectif, plus difficile, est de comprendre quelles séquences d'ADN fonctionnelles ont changé au fil du temps et sont responsables des différences phénotypiques des espèces. La théorie neutre de l'évolution moléculaire fournit un cadre théorique dans lequel les deux objectifs peuvent être explicitement testés. Le développement de tests statistiques dans ce cadre a apporté des éclairages sur les forces évolutives qui contraignent et, dans certains cas, modifient les séquences d'ADN et les motifs résultants qui émergent. Dans cet article, nous passons en revue les travaux récents sur la manière dont la contrainte fonctionnelle et les changements de fonction des protéines sont inférés à partir des données de polymorphisme et de divergence des protéines. Nous mettons ces études en relation avec notre compréhension de la théorie neutre et de l'évolution adaptative.

@article{doi101146annurevgenom4020303162528,
    author = "Fay, Justin C. et Wu, Chung‐I",
    title = "Divergence des séquences, contrainte fonctionnelle et sélection dans l'évolution des protéines",
    year = "2003",
    journal = "Annual Review of Genomics and Human Genetics",
    abstract = "Les séquences génomiques de plusieurs espèces ont permis des inférences fonctionnelles issues de la génomique comparative. Un objectif principal est d'inférer les fonctions biologiques à partir de la conservation des séquences d'ADN homologues entre espèces. Un second objectif, plus difficile, est de comprendre quelles séquences d'ADN fonctionnelles ont changé au fil du temps et sont responsables des différences phénotypiques des espèces. La théorie neutre de l'évolution moléculaire fournit un cadre théorique dans lequel les deux objectifs peuvent être explicitement testés. Le développement de tests statistiques dans ce cadre a apporté des éclairages sur les forces évolutives qui contraignent et, dans certains cas, modifient les séquences d'ADN et les motifs résultants qui émergent. Dans cet article, nous passons en revue les travaux récents sur la manière dont la contrainte fonctionnelle et les changements de fonction des protéines sont inférés à partir des données de polymorphisme et de divergence des protéines. Nous mettons ces études en relation avec notre compréhension de la théorie neutre et de l'évolution adaptative.",
    url = "https://doi.org/10.1146/annurev.genom.4.020303.162528",
    doi = "10.1146/annurev.genom.4.020303.162528",
    openalex = "W2115759361",
    references = "doi101016s0378111902010399"
}

PAL2NAL est un serveur web qui construit un alignement multiple de codons à partir des séquences protéiques alignées correspondantes. De tels alignements de codons peuvent être utilisés pour évaluer le type et le taux de substitutions nucléotidiques dans l'ADN codant pour une large gamme d'analyses évolutives, telles que l'identification des niveaux de contrainte sélective agissant sur les gènes, ou pour effectuer des études phylogénétiques basées sur l'ADN. Le serveur prend un alignement de séquences protéiques et les séquences d'ADN correspondantes en entrée. Contrairement à d'autres applications existantes, ce serveur est capable de construire des alignements de codons même si la séquence d'ADN en entrée présente des incohérences avec la séquence protéique en entrée, ou contient des régions non traduites et des queues polyA. Le serveur peut également gérer les décalages de trame et les codons stop in-frame dans les modèles d'entrée, et est donc adapté à l'analyse des pseudogènes. Une autre caractéristique distincte est que l'utilisateur peut spécifier une sous-région de l'alignement d'entrée afin d'analyser spécifiquement des domaines fonctionnels ou des exons d'intérêt. Le serveur PAL2NAL est disponible à l'adresse http://www.bork.embl.de/pal2nal.

@article{doi101093nargkl315,
    author = "Suyama, Mikita et Torrents, David et Bork, Peer",
    title = "PAL2NAL : conversion robuste des alignements de séquences protéiques en alignements de codons correspondants",
    year = "2006",
    journal = "Nucleic Acids Research",
    abstract = "PAL2NAL est un serveur web qui construit un alignement multiple de codons à partir des séquences protéiques alignées correspondantes. De tels alignements de codons peuvent être utilisés pour évaluer le type et le taux de substitutions nucléotidiques dans l'ADN codant pour une large gamme d'analyses évolutives, telles que l'identification des niveaux de contrainte sélective agissant sur les gènes, ou pour effectuer des études phylogénétiques basées sur l'ADN. Le serveur prend un alignement de séquences protéiques et les séquences d'ADN correspondantes en entrée. Contrairement à d'autres applications existantes, ce serveur est capable de construire des alignements de codons même si la séquence d'ADN en entrée présente des incohérences avec la séquence protéique en entrée, ou contient des régions non traduites et des queues polyA. Le serveur peut également gérer les décalages de trame et les codons stop in-frame dans les modèles d'entrée, et est donc adapté à l'analyse des pseudogènes. Une autre caractéristique distincte est que l'utilisateur peut spécifier une sous-région de l'alignement d'entrée afin d'analyser spécifiquement des domaines fonctionnels ou des exons d'intérêt. Le serveur PAL2NAL est disponible à l'adresse http://www.bork.embl.de/pal2nal.",
    url = "https://doi.org/10.1093/nar/gkl315",
    doi = "10.1093/nar/gkl315",
    openalex = "W2046183549",
    references = "doi101093oxfordjournalsmolbeva026334"
}

Cinq mutations ponctuelles dans un allèle particulier de bêta-lactamase augmentent conjointement la résistance bactérienne à un antibiotique cliniquement important d'un facteur d'environ 100 000. En principe, l'évolution vers cette bêta-lactamase à haute résistance pourrait suivre l'une des 120 trajectoires mutationnelles reliant ces allèles. Cependant, nous démontrons que 102 trajectoires sont inaccessibles à la sélection darwinienne et que de nombreuses trajectoires restantes ont des probabilités de réalisation négligeables, car quatre de ces cinq mutations échouent à augmenter la résistance aux médicaments dans certaines combinaisons. La pléiotropie biophysique généralisée au sein de la bêta-lactamase semble en être responsable, et comme cette pléiotropie semble être une propriété générale des mutations de sens, nous concluons que beaucoup d'évolution des protéines sera également contrainte. Cela implique que la bande de vie des protéines peut être largement reproductible et même prévisible.

@article{doi101126science1123539,
    author = "Weinreich, Daniel et Delaney, Nigel F. et DePristo, Mark A. et Hartl, Daniel L.",
    title = "L'évolution darwinienne ne peut suivre que très peu de voies mutationnelles vers des protéines plus performantes",
    year = "2006",
    journal = "Science",
    abstract = "Cinq mutations ponctuelles dans un allèle particulier de bêta-lactamase augmentent conjointement la résistance bactérienne à un antibiotique cliniquement important d'un facteur d'environ 100 000. En principe, l'évolution vers cette bêta-lactamase à haute résistance pourrait suivre l'une des 120 trajectoires mutationnelles reliant ces allèles. Cependant, nous démontrons que 102 trajectoires sont inaccessibles à la sélection darwinienne et que de nombreuses trajectoires restantes ont des probabilités de réalisation négligeables, car quatre de ces cinq mutations échouent à augmenter la résistance aux médicaments dans certaines combinaisons. La pléiotropie biophysique généralisée au sein de la bêta-lactamase semble en être responsable, et comme cette pléiotropie semble être une propriété générale des mutations de sens, nous concluons que beaucoup d'évolution des protéines sera également contrainte. Cela implique que la bande de vie des protéines peut être largement reproductible et même prévisible.",
    url = "https://doi.org/10.1126/science.1123539",
    doi = "10.1126/science.1123539",
    openalex = "W2016666153",
    references = "doi101016jdrup200402003, doi101016s002228360200400x, doi101038370389a0, doi101038nrg1523, doi101038nrg1672, doi101042bj2760269, doi101093clinids24supplement1s19, doi101111j155856461984tb00380x, doi1011289781555817886, doi10155404272"
}

Grâce aux mesures de transcriptomique et de protéomique appariées par échantillon, il est désormais possible de commencer à comprendre l'impact des programmes de régulation post-transcriptionnelle chez les Enterobactéries. Chez les bactéries, la régulation post-transcriptionnelle est médiée par un nombre relativement restreint de facteurs de liaison à l'ARN identifiés, notamment CsrA, Hfq et SmpB. Une mutation dans l'un de ces trois gènes, csrA, hfq et smpB, chez Salmonella atténue la virulence chez la souris et empêche la survie dans les macrophages. CsrA possède une spécificité clairement définie basée sur la liaison à une séquence d'ARNm spécifique pour inhiber la traduction. Cependant, les protéines régulées par Hfq et SmpB ne sont pas aussi clairement définies. Des travaux précédents ont identifié les protéines régulées par hfq en purifiant le complexe ARN-protéine avec une séquençage direct des ARN liés et ont trouvé une liaison à un nombre surprenant de transcrits. Dans ce rapport, nous avons utilisé la protéomique globale pour identifier directement les protéines régulées par Hfq ou SmpB en comparant l'abondance des protéines dans le parent et le mutant isogénique hfq ou smpB. À partir de ces mêmes échantillons, nous avons également préparé de l'ARN pour une analyse par puces afin de déterminer si l'altération de l'expression des protéines était médiée post-transcriptionnellement. Les échantillons ont été analysés à partir de bactéries cultivées dans quatre conditions différentes ; deux conditions de laboratoire et deux qui sont censées imiter l'environnement intracellulaire. Nous montrons que les mutants de hfq et smpB modulent directement ou indirectement au moins 20 % et 4 % de toutes les protéines possibles de Salmonella, respectivement, avec une corrélation limitée entre la transcription et l'expression des protéines. Ces protéines représentent un large spectre de protéines de Salmonella nécessaires à de nombreux processus biologiques, notamment l'invasion des cellules hôtes, la motilité, le métabolisme central, la biosynthèse des LPS, les systèmes de régulation à deux composants et le métabolisme des acides gras. Nos résultats représentent l'une des premières analyses globales des régulons post-transcriptionnels chez n'importe quel organisme et suggèrent que la régulation au niveau traductionnel est répandue et joue un rôle important dans la régulation de la virulence et l'adaptation environnementale chez Salmonella.

@article{doi101371journalpone0004809,
    author = "Ansong, Charles et Yoon, Hyunjin et Porwollik, Steffen et Mottaz-Brewer, Heather M. et Petritis, Brianne et Jaitly, Navdeep et Adkins, Joshua et McClelland, Michael et Heffron, Fred et Smith, Richard",
    title = "Analyse globale au niveau des systèmes des mutants de délétion Hfq et SmpB chez Salmonella : Implications pour la virulence et la traduction globale des protéines",
    year = "2009",
    journal = "PLoS ONE",
    abstract = "Grâce aux mesures de transcriptomique et de protéomique appariées par échantillon, il est désormais possible de commencer à comprendre l'impact des programmes de régulation post-transcriptionnelle chez les Enterobactéries. Chez les bactéries, la régulation post-transcriptionnelle est médiée par un nombre relativement restreint de facteurs de liaison à l'ARN identifiés, notamment CsrA, Hfq et SmpB. Une mutation dans l'un de ces trois gènes, csrA, hfq et smpB, chez Salmonella atténue la virulence chez la souris et empêche la survie dans les macrophages. CsrA possède une spécificité clairement définie basée sur la liaison à une séquence d'ARNm spécifique pour inhiber la traduction. Cependant, les protéines régulées par Hfq et SmpB ne sont pas aussi clairement définies. Des travaux précédents ont identifié les protéines régulées par hfq en purifiant le complexe ARN-protéine avec une séquençage direct des ARN liés et ont trouvé une liaison à un nombre surprenant de transcrits. Dans ce rapport, nous avons utilisé la protéomique globale pour identifier directement les protéines régulées par Hfq ou SmpB en comparant l'abondance des protéines dans le parent et le mutant isogénique hfq ou smpB. À partir de ces mêmes échantillons, nous avons également préparé de l'ARN pour une analyse par puces afin de déterminer si l'altération de l'expression des protéines était médiée post-transcriptionnellement. Les échantillons ont été analysés à partir de bactéries cultivées dans quatre conditions différentes ; deux conditions de laboratoire et deux qui sont censées imiter l'environnement intracellulaire. Nous montrons que les mutants de hfq et smpB modulent directement ou indirectement au moins 20\% et 4\% de toutes les protéines possibles de Salmonella, respectivement, avec une corrélation limitée entre la transcription et l'expression des protéines. Ces protéines représentent un large spectre de protéines de Salmonella nécessaires à de nombreux processus biologiques, notamment l'invasion des cellules hôtes, la motilité, le métabolisme central, la biosynthèse des LPS, les systèmes de régulation à deux composants et le métabolisme des acides gras. Nos résultats représentent l'une des premières analyses globales des régulons post-transcriptionnels chez n'importe quel organisme et suggèrent que la régulation au niveau traductionnel est répandue et joue un rôle important dans la régulation de la virulence et l'adaptation environnementale chez Salmonella.",
    url = "https://doi.org/10.1371/journal.pone.0004809",
    doi = "10.1371/journal.pone.0004809",
    openalex = "W2076696121",
    references = "doi10103835101614, doi101046j13652958200303313x, doi101073pnas120163297, doi101073pnas83145189, doi101126science2715251990, doi101128mmbr5344504901989, doi101128mr5344504901989, doi101146annurevbiochem691183, doi101146annurevmicro58030603123841, doi101371journalpgen1000163"
}

@article{doi101038nrg3927,
    author = "Packer, Michael S. et Liu, David R.",
    title = "Méthodes pour l'évolution dirigée des protéines",
    year = "2015",
    journal = "Nature Reviews Genetics",
    url = "https://doi.org/10.1038/nrg3927",
    doi = "10.1038/nrg3927",
    openalex = "W1954202239",
    references = "doi101073pnas91156808, doi101093nar18133739"
}

Les protéines Mildew resistanceLocusO (MLO) sont des protéines membranaires intégrales polytopiques qui ont longtemps été considérées comme spécifiques des plantes et principalement impliquées dans les interactions plantes-oïdium. Cependant, la recherche au cours de la dernière décennie a révélé que les protéines MLO ont divergé en une famille comportant plusieurs clades dont les membres sont associés à différents processus physiologiques. Nous fournissons un jeu de données de séquences d'acides aminés MLO considérablement augmenté, englobant presque tous les lignages majeurs de plantes terrestres. Sur la base de ce jeu de données exhaustif, nous avons défini sept clades phylogénétiques et reconstruit l'évolution probable de la famille MLO chez les embryophytes. Nous avons également identifié plusieurs motifs peptidiques MLO qui sont soit conservés dans toutes les protéines MLO, soit confinés à un ou plusieurs clades, ce qui soutient l'idée que la diversification spécifique du clade des fonctions MLO est associée à des motifs de séquence particuliers. Chez la levure de boulanger, certains de ces motifs sont fonctionnellement liés au transport transmembranaire (TM) de molécules organiques et d'ions. De plus, nous avons tenté de définir l'origine évolutive de la famille MLO et avons constaté que des protéines semblables à MLO présentant des topologies membranaires hautement diversifiées sont présentes chez les algues vertes, mais également chez les algues rouges distinctement apparentées (Rhodophyta), les Amoebozoa et les Chromalveolata. Enfin, nous avons découvert plusieurs cas d'événements de fusion putatifs entre les protéines MLO et différents types de protéines. De telles protéines hybrides de type pierre de Rosette pourraient être instructives pour l'analyse future des fonctions potentielles de MLO. Nos résultats suggèrent que MLO est une protéine ancienne qui a probablement évolué chez les eucaryotes photosynthétiques unicellulaires et s'est consolidée chez les plantes terrestres avec une topologie conservée, comportant sept domaines TM et un C-terminus intrinsèquement désordonné.

@article{doi101093gbeevw036,
    author = "Kusch, Stefan et Pesch, Lina et Panstruga, Ralph",
    title = "Analyse phylogénétique complète apporte des lumières sur la diversité et l'origine de la famille des protéines membranaires intégrales MLO",
    year = "2016",
    journal = "Genome Biology and Evolution",
    abstract = "Les protéines Mildew resistanceLocusO (MLO) sont des protéines membranaires intégrales polytopiques qui ont longtemps été considérées comme spécifiques des plantes et principalement impliquées dans les interactions plantes-oïdium. Cependant, la recherche au cours de la dernière décennie a révélé que les protéines MLO ont divergé en une famille comportant plusieurs clades dont les membres sont associés à différents processus physiologiques. Nous fournissons un jeu de données de séquences d'acides aminés MLO considérablement augmenté, englobant presque tous les lignages majeurs de plantes terrestres. Sur la base de ce jeu de données exhaustif, nous avons défini sept clades phylogénétiques et reconstruit l'évolution probable de la famille MLO chez les embryophytes. Nous avons également identifié plusieurs motifs peptidiques MLO qui sont soit conservés dans toutes les protéines MLO, soit confinés à un ou plusieurs clades, ce qui soutient l'idée que la diversification spécifique du clade des fonctions MLO est associée à des motifs de séquence particuliers. Chez la levure de boulanger, certains de ces motifs sont fonctionnellement liés au transport transmembranaire (TM) de molécules organiques et d'ions. De plus, nous avons tenté de définir l'origine évolutive de la famille MLO et avons constaté que des protéines semblables à MLO présentant des topologies membranaires hautement diversifiées sont présentes chez les algues vertes, mais également chez les algues rouges distinctement apparentées (Rhodophyta), les Amoebozoa et les Chromalveolata. Enfin, nous avons découvert plusieurs cas d'événements de fusion putatifs entre les protéines MLO et différents types de protéines. De telles protéines hybrides de type pierre de Rosette pourraient être instructives pour l'analyse future des fonctions potentielles de MLO. Nos résultats suggèrent que MLO est une protéine ancienne qui a probablement évolué chez les eucaryotes photosynthétiques unicellulaires et s'est consolidée chez les plantes terrestres avec une topologie conservée, comportant sept domaines TM et un C-terminus intrinsèquement désordonné.",
    url = "https://doi.org/10.1093/gbe/evw036",
    doi = "10.1093/gbe/evw036",
    openalex = "W2294763389",
    references = "doi101016jgene200710031"
}

La protéine de réplication A (RPA) est une protéine de liaison à l'ADN simple brin hétérotrimérique jouant des rôles essentiels dans la réplication, la recombinaison et la réparation de l'ADN, tant chez les eucaryotes que chez les archées. En utilisant une approche intégrative combinant trois structures cristallines et quatre structures cryo-EM en complexe avec de l'ADN simple brin (ssDNA) de différentes longueurs, nous avons caractérisé de manière approfondie la RPA issue de Pyrococcus abyssi dans différents états. Ces structures mettent en évidence deux caractéristiques essentielles conservées chez les eucaryotes : un noyau trimérique et un module favorisant la liaison coopérative au ssDNA, ainsi qu'un domaine spécifique aux archées nouvellement identifié. Ces structures révèlent pour la première fois comment le ssDNA est transféré d'un complexe RPA à un autre, et mettent en lumière un mécanisme inattendu d'auto-association sur des segments de ssDNA. Ce travail constitue une avancée significative dans la compréhension moléculaire de la structure et du mécanisme de liaison à l'ADN de la RPA, avec des implications à long terme pour l'évolution de ce facteur de réplication primordial chez les Archées et les Eucaryotes.

@misc{madru2022dnabinding,
    author = "Madru, Clément et Martinez-Carranza, Markel et Laurent, Sébastien et Alberti, Alessandra C. et Chevreuil, Maelenn et Raynal, Bertrand et Haouz, Ahmed et Le Meur, Rémy A. et Delarue, Marc et Flament, Didier et Krupovic, Mart et Legrand, Pierre et Sauguet, Ludovic",
    title = "Mécanisme de liaison à l'ADN et évolution de la protéine de réplication A",
    year = "2022",
    abstract = "La protéine de réplication A (RPA) est une protéine de liaison à l'ADN simple brin hétérotrimérique jouant des rôles essentiels dans la réplication, la recombinaison et la réparation de l'ADN, tant chez les eucaryotes que chez les archées. En utilisant une approche intégrative combinant trois structures cristallines et quatre structures cryo-EM en complexe avec de l'ADN simple brin (ssDNA) de différentes longueurs, nous avons caractérisé de manière approfondie la RPA issue de Pyrococcus abyssi dans différents états. Ces structures mettent en évidence deux caractéristiques essentielles conservées chez les eucaryotes : un noyau trimérique et un module favorisant la liaison coopérative au ssDNA, ainsi qu'un domaine spécifique aux archées nouvellement identifié. Ces structures révèlent pour la première fois comment le ssDNA est transféré d'un complexe RPA à un autre, et mettent en lumière un mécanisme inattendu d'auto-association sur des segments de ssDNA. Ce travail constitue une avancée significative dans la compréhension moléculaire de la structure et du mécanisme de liaison à l'ADN de la RPA, avec des implications à long terme pour l'évolution de ce facteur de réplication primordial chez les Archées et les Eucaryotes.",
    url = "https://doi.org/10.1101/2022.07.20.500673",
    doi = "10.1101/2022.07.20.500673",
    openalex = "W4286007468",
    references = "doi101002pro3943, doi101016jjmb200705022, doi101038nmeth4169, doi101038s41586021038192, doi101093nargkaa913, doi101107s0021889807021206, doi101107s0108767307043930, doi101107s0907444904019158, doi101107s0907444909047337, doi101107s0907444910007493"
}