CB200.1: Bacterias flagelos e Complexidade Irredutível

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1. Este é um exemplo de argumento da incredulidade, porque a complexidade irredutível pode evoluir naturalmente. Muitas das proteínas no flagelo bacteriano ou no cílio eucariótico são semelhantes entre si ou a proteínas para outras funções. Suas origens podem ser facilmente explicadas por uma série de eventos de duplicação de genes seguidos por modificação e/ou co-optação, procedendo gradualmente através de sistemas intermediários diferentes e mais simples que o flagelo final.
   
   Um caminho plausível para a evolução dos flagelos passa pelos seguintes estágios básicos (lembre-se que este é um resumo, e que cada evento principal de co-optação seria seguido por longos períodos de otimização gradual da função):
   
   
   1. Uma poro passivo, não específico evolui para um poro passivo mais específico pela adição de proteína(s) de gatilho. O transporte passivo converte-se em transporte ativo pela adição de uma ATPase que acopla a hidrólise de ATP à capacidade de exportação melhorada. Este complexo forma um sistema de exportação tipo III primitivo.
      
      
   2. O sistema de exportação tipo III é convertido em um sistema de secreção tipo III (T3SS) pela adição de proteínas de poro da membrana externa (secretina e secretina chaperone) do sistema de secreção tipo-II. Esses eventualmente formam os anéis P- e L-, respectivamente, dos flagelos modernos. O sistema secretor tipo III moderno forma uma estrutura surpreendentemente semelhante à estrutura de haste e anel do flagelo (Hueck 1998; Blocker et al. 2003).
      
      
   3. O T3SS secreta várias proteínas, uma das quais é um adesina (uma proteína que cola a célula a outras células ou a um substrato). A polimerização desta adesina forma um pilus primitivo, uma extensão que dá à célula capacidade de adesão melhorada. Após a evolução do pilus do T3SS, o pilus diversifica para várias tarefas mais especializadas por duplicação e subfuncionalização das proteínas do pilus (pilinas).
      
      
   4. Um complexo de bomba de íons com outra função na célula fortuitamente torna-se associado à base da estrutura do sistema de secreção, convertendo o pilus em um protoflagelo primitivo. A função inicial do protoflagelo é a dispersão melhorada. Homólogos das proteínas motoras MotA e MotB são conhecidos por funcionar em diversos procariontes independentes do flagelo.
      
      
   5. A ligação de uma proteína de transdução de sinal à base do sistema de secreção regula a velocidade de rotação dependendo da saúde metabólica da célula. Isso impõe uma deriva em direção a regiões favoráveis e longe de regiões pobres em nutrientes, como aquelas encontradas em habitats superlotados. Este é o início da motilidade quimiotática.
      
      
   6. Muitas melhorias seguem a origem do flagelo rudimentarmente funcional. Notavelmente, muitas das diferentes proteínas axiais (haste, gancho, conectores, filamento, cápsulas) originam-se por duplicação e subfuncionalização das pilinas ou da estrutura axial primitiva do flagelo. Essas proteínas acabam formando a família de proteínas axiais.
   
   O cílio eucariótico (também chamado de flagelo eucariótico ou undulopódio) é fundamentalmente diferente do flagelo bacteriano. Ele provavelmente originou-se como um outgrowth do fuso mitótico em um eucariota primitivo (ambas as estruturas utilizam microtúbulos deslizantes e dineínas). Cavalier-Smith (1987; 2002) discutiu a origem desses sistemas em várias ocasiões.
   
   
2. O flagelo bacteriano nem mesmo é irredutível. Alguns flagelos bacterianos funcionam sem os anéis L- e P-. Em experimentos com várias bactérias, alguns componentes (por exemplo. FliH, FliD (cápsula), e o domínio muramidase de FlgJ) foram encontrados úteis mas não absolutamente essenciais (Matzke 2003). Um terço dos 497 aminoácidos do flagelina foram cortados sem prejudicar sua função (Kuwajima 1988). Além disso, muitas bactérias têm proteínas adicionais que são necessárias para os seus próprios flagelos mas que não são necessárias no "padrão" flagelo bem estudado encontrado em E. coli. Diferentes bactérias têm diferentes números de proteínas flagelares (em Helicobacter pylori, por exemplo, apenas trinta e três proteínas são necessárias para produzir um flagelo funcional), então o exemplo favorito de irredutibilidade de Behe parece, na verdade, exibir bastante variabilidade em termos de números de partes necessárias (Ussery 1999).
   
   Cílios eucarióticos são feitos por mais de 200 proteínas distintas, mas mesmo aqui a irredutibilidade é ilusória. Behe (1996) implicou e Denton (1986, 108) reivindicou explicitamente que a estrutura comum 9+2 de tubulina dos cílios não poderia ser substancialmente simplificada. No entanto, cílios funcionais 3+0, carecendo de muitos microtúbulos bem como de alguns dos conectores de dineína, são conhecidos por existir (Miller 2003, 2004).
   
   
3. Flagelos eubacterianos, arqueobacterianos e cílios usam designs inteiramente diferentes para a mesma função. Isso é para ser esperado se eles evoluíram separadamente, mas não faz sentido se fossem a obra do mesmo designer.

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