CB200.1: Flagelos bacterianos y complejidad irreducible

Afirmación CB200.1:

Origen:

Respuesta:

1. Este es un ejemplo de argumento de incredulidad, porque la complejidad irreducible puede evolucionar naturalmente. Muchas de las proteínas del flagelo bacteriano o el cilio eucariótico son similares entre sí o a proteínas de otras funciones. Sus orígenes pueden explicarse fácilmente por una serie de eventos de duplicación de genes seguidos por modificación y/o cooptación, procediendo gradualmente a través de sistemas intermedios diferentes y más simples que el flagelo final.
   
   Una vía plausible para la evolución de los flagelos pasa por las siguientes etapas básicas (ten en cuenta que esto es un resumen, y que cada evento mayor de cooptación iría seguido de largos periodos de optimización gradual de la función):
   
   
   1. Un poro pasivo, no específico evoluciona a un poro pasivo más específico por adición de proteína(s) de regulación. El transporte pasivo se convierte en transporte activo por adición de una ATPasa que acopla la hidrólisis de ATP a una mayor capacidad de exportación. Este complejo forma un sistema de exportación tipo III primitivo.
      
      
   2. El sistema de exportación tipo III se convierte en un sistema de secreción tipo III (T3SS) por adición de proteínas de poro de membrana externa (secretina y chaperona de secretina) del sistema de secreción tipo II. Estos eventualmente forman los anillos P y L, respectivamente, de los flagelos modernos. El sistema de secreción tipo III moderno forma una estructura sorprendentemente similar a la estructura de varilla y anillo del flagelo (Hueck 1998; Blocker et al. 2003).
      
      
   3. El T3SS secreta varias proteínas, una de las cuales es un adhesina (una proteína que pega a la célula con otras células o con un sustrato). La polimerización de esta adhesina forma un pílo primitivo, una extensión que da a la célula una mayor capacidad adhesiva. Después de la evolución del pílo T3SS, el pílo se diversifica para diversas tareas más especializadas por duplicación y subfuncionalización de las proteínas del pílo (pilinas).
      
      
   4. Un complejo de bomba de iones con otra función en la célula se asocia fortuitamente con la base de la estructura del sistema de secreción, convirtiendo el pílo en un protoflagelo primitivo. La función inicial del protoflagelo es la dispersión mejorada. Se conocen homólogos de las proteínas motoras MotA y MotB que funcionan en diversos procariotas independientemente del flagelo.
      
      
   5. La unión de una proteína de transducción de señales a la base del sistema de secreción regula la velocidad de rotación dependiendo de la salud metabólica de la célula. Esto impone una deriva hacia regiones favorables y lejos de regiones pobres en nutrientes, como las encontradas en hábitats sobrepoblados. Este es el comienzo de la movilidad quimiotáctica.
      
      
   6. Numerosas mejoras siguen al origen del flagelo con un funcionamiento rudimentario. Notablemente, muchas de las diferentes proteínas axiales (varilla, gancho, enlaces, filamento, tapas) se originan por duplicación y subfuncionalización de pilinas o la estructura axial primitiva del flagelo. Estas proteínas terminan formando la familia de proteínas axiales.
   
   El cilio eucariótico (también llamado flagelo eucariótico o undulopodio) es fundamentalmente diferente del flagelo bacteriano. Probablemente se originó como un crecimiento del huso mitótico en un eucariota primitivo (ambas estructuras utilizan microtúbulos y dineín deslizantes). Cavalier-Smith (1987; 2002) ha discutido el origen de estos sistemas en varias ocasiones.
   
   
2. El flagelo bacteriano ni siquiera es irreducible. Algunos flagelos bacterianos funcionan sin los anillos L y P. En experimentos con diversas bacterias, se han encontrado componentes (por ejemplo FliH, FliD (tapa) y el dominio muramidasa de FlgJ) útiles pero no absolutamente esenciales (Matzke 2003). Un tercio de los 497 aminoácidos de la flagelina han sido cortados sin dañar su función (Kuwajima 1988). Además, muchas bacterias tienen proteínas adicionales que son necesarias para sus propios flagelos pero que no son necesarias en el "estándar" flagelo bien estudiado encontrado en E. coli. Diferentes bacterias tienen diferentes números de proteínas flagelares (en Helicobacter pylori, por ejemplo, solo treinta y tres proteínas son necesarias para producir un flagelo funcional), por lo que el ejemplo favorito de irreducibilidad de Behe parece exhibir bastante variabilidad en términos de números de partes requeridas (Ussery 1999).
   
   Los cilios eucariotas están hechos por más de 200 proteínas distintas, pero incluso aquí la irreducibilidad es elusiva. Behe (1996) implicó y Denton (1986, 108) afirmó explícitamente que la estructura común de 9+2 tubulina de los cilios no podía simplificarse sustancialmente. Sin embargo, cilios funcionales 3+0, que carecen de muchos microtúbulos así como de algunos enlaces de dineín, se sabe que existen (Miller 2003, 2004).
   
   
3. Los flagelos eubacterianos, arqueobacterianos y los cilios utilizan diseños enteramente diferentes para la misma función. Eso se espera si evolucionaron por separado, pero no tiene sentido si fueron obra del mismo diseñador.

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