Assunto:    Re: Ensino de ciências Re: Editorial: Por que a evolução ainda é corretamente chamada de teoria
Data:       7 de fevereiro de 2005
Message-ID: 1107829738.090845.112680@g14g2000cwa.googlegroups.com

Robert Grumbine escreveu:
> >Este tipo de ignorância é exatamente por que eu começo cada semestre com uma
> >análise do que é, e do que não é, "ciência".
>
> Eu faço disso um dos meus primeiros laboratórios quando ensino astronomia.
>
> Como você ensina isso ou sobre isso?

Descobri que tinha que ensinar a natureza da ciência tanto no nível de graduação quanto no de pós-graduação para as aulas de honra e de genética molecular que ministrei. Mesmo no nível de pós-graduação, a compreensão da ciência não pode ser dada como certa. Isso se tornou minha única palestra. Eu distribuía ensaios de Richard Feynman e Peter Medewar sobre a natureza da ciência para os alunos lerem e depois trabalhávamos em um quebra-cabeça. Eu usava o quebra-cabeça como exemplo de como a ciência funciona. Eu usava aqueles quebra-cabeças baratos de 100 peças para crianças que você pode comprar na Wal-Mart. Descobri que os dois quebra-cabeças que comprei tinham um padrão de recorte idêntico com imagens diferentes.

A primeira coisa que faríamos seria virar as peças e eu tentaria fazer com que os alunos pensassem sobre o problema. Apenas olhando para as peças, eles podem chegar a alguma ideia do que a imagem era. A menos que você tenha algum tipo de gênio superdotado que possa montar as peças em sua mente, os alunos só podem ter ideias vagas do que a imagem pode ser. Fazemos isso na ciência o tempo todo. Até a suposição de que ela fará uma imagem que eles possam entender deve ser apontada para eles. Tente fazê-los pensar no que estão fazendo. Quando eles começarem a montar o quebra-cabeça, pergunte-lhes o que estão fazendo. Nenhum dos alunos que tive tentou a montagem aleatória de apenas juntar qualquer duas peças. Faça-os entender que eles estão testando hipóteses agrupando as peças por qualquer característica que estejam usando (cor, padrão, forma). Pergunte-lhes por que suas hipóteses falham tão frequentemente. Faça-os entender o problema que a ciência lida quando você faz suposições baseadas em dados incompletos. Se eles fossem capazes de tomar todas as características de cada peça e fazer uma análise perfeita, eles nunca estariam errados em sua escolha de quais peças se encaixam onde, mas usando a marca que eu olho e apenas um conjunto limitado de caracteres, você frequentemente comete erros. Você tem que esperar estar errado bastante frequentemente na ciência. Você tem que ser capaz de testar suas hipóteses.

Sempre alguns alunos montam primeiro a borda do quebra-cabeça. Aponto que é exatamente o que os cientistas tentam fazer ao criar um quadro e construir sobre ele. Geralmente colocamos primeiro as peças mais fáceis e as bordas são as peças mais fáceis de encaixar porque só têm três lados interagentes a considerar. A ciência faz o que pode e constrói sobre isso. Por volta dessa época, alguém percebe que tirei as peças dos cantos. Quando perguntam pelos cantos, pergunto-lhes como sabem que o quebra-cabeça tem cantos. Não é uma pergunta de pegadinha. Fazemos suposições como esta o tempo todo, e isso se baseia na nossa experiência, mas também podem ver que algumas peças estão faltando com base no seu lado quadrado esperado e apenas em duas bordas interagentes. Eles têm uma hipótese de que algo está faltando e isso se baseia na sua experiência e nas evidências físicas. Eu joguei os cantos fora e eles tiveram que coçar a cabeça porque dei os cantos para outro quebra-cabeça, mas eles ainda se encaixam e ainda completam a parte externa do quebra-cabeça. Digo-lhes que a ciência está cheia de peças que não se encaixam perfeitamente, mas que são boas o suficiente para nos ajudar a ter uma melhor ideia do que é que estamos trabalhando.

À medida que o quebra-cabeça é completado, faço-os notar como a natureza qualitativa e quantitativa das hipóteses que estão testando melhora à medida que adquirem mais conhecimento sobre como a imagem se apresenta. A imagem nunca fica perfeita porque as pontas não se encaixam, mas é obviamente boa o suficiente para ter uma ideia bastante boa do que a imagem é.

Não acho que eu tenha já mencionado o criacionismo ou o DI (Design Inteligente) nesta palestra, mas se quiserem, podem simplesmente afirmar o fato de que o DI como "conceito" nunca foi capaz de encaixar uma peça no quebra-cabeça da natureza. Eles testaram várias peças para ver se elas se encaixavam, mas não há uma única peça que tenha permanecido no lugar até o fim do dia. Essencialmente, é um conceito com uma taxa de falha de 100% ao ser testado. As únicas peças que permanecem no tabuleiro são aquelas que ainda não foram testadas. Descobriu-se que é pior do que simplesmente escolher aleatoriamente duas peças e tentar encaixá-las para ver se funcionam. Se algum estudante não acredita nisso, basta pedir-lhe uma única peça que o DI tenha colocado em nosso conhecimento científico. Você não encontrará uma lista dessas coisas no Instituto de Descoberta, porque não há sucessos científicos do DI. A farsa é que eles têm listas de cientistas que eram ou são religiosos e afirmam seus sucessos científicos sem dizer a ninguém que, geralmente, esses caras foram responsáveis por expulsar uma peça do DI de onde não pertencia. Esses caras são conhecidos por suas contribuições científicas e não por suas contribuições ao DI. É por isso que muitos cientistas definem a ciência de tal maneira que o DI é excluído da consideração. Simplesmente nunca funcionou e foi um desperdício monumental de tempo. Definições como aquelas que excluem o DI são colocadas para proteger os incompetentes de si mesmos. A maioria dos cientistas racionais pode descobrir por si mesmos que podem pensar sobre o DI, mas não podem realmente esperar usá-lo para qualquer coisa. Não há um único sucesso e uma taxa de falha de 100% ao ser testado é bastante convincente para a maioria dos cientistas.

Ron Okimoto

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Assunto:    Re: Flexibilidade de Sequência de Proteína - As elusões de Sean
Data:       27 de fevereiro de 2005
Message-ID: 1109506730.960513.286360@g14g2000cwa.googlegroups.com

>A evolução deve prosseguir alterando aleatoriamente ou
>um único ou múltiplos resíduos de aminoácidos até
>encontrar algo que tenha melhorado a função
>benéfica em relação ao que veio antes.

Não exatamente. Os elementos estruturais são o que importa. É assim que você pode ter proteínas que são praticamente idênticas em termos de estrutura, enquanto possuem quase nenhuma homologia de sequência.

Então, o que a evolução tem de "encontrar por acaso" é uma dobra geral. Não há tantas delas, apenas algumas milhares. A funcionalidade é então derivada de modificações nessas dobras. Mas já cobrimos isso várias vezes antes. Você ouviu e, em seguida, repetiu seu argumento anterior falacioso.

>Se não há mudança detectável na função com uma
>mudança na sequência, a natureza é cega e não pode selecionar
>entre diferentes sequências.

Correto.

>Isso cria um problema de lacuna neutra que é de fato
>completamente aleatório até que algo que seja
>realmente selecionável funcionalmente apareça - por
>mera chance ou caminhada aleatória.

Fato correto, interpretação incorreta.

Uma proteína pode ter uma função X. A mesma proteína pode ser alterada significativamente - aumentada em tamanho muitas vezes, por exemplo, por uma inserção - mantendo a função. Outra dobra pode aparecer na sequência adicionada (ou ser transplantada de outro lugar), o que redireciona a proteína; ou até mesmo lhe confere outra função, muito diferente.

>As chances de encontrar uma nova sequência selecionável
>são as mesmas em qualquer caso.

Como você determina exatamente como? Através da suposição de um passeio aleatório através de resíduos individuais. De volta ao seu boneco de palha. O que, na verdade, você afirma novamente aqui:

>Em níveis baixos de complexidade mínima da sequência (uma dúzia ou mais de resíduos de aminoácido razoavelmente especificados), a evolução é rápida e fácil para todos os organismos porque algo no genoma estará a apenas uma ou duas mudanças de resíduo de distância.

Complexidade mínima da sequência, mais uma vez. Um termo completamente sem sentido que você inventou para embaçar a questão e esconder seu homem de palha.

Aqui está uma tarefa de casa para você. Como você demonstrou uma capacidade extremamente pobre de pesquisar a literatura neste seu post (veja abaixo para detalhes), deixe-me ver se você consegue fazer isso (que já foi feito): quantas sequências de 350aa completamente aleatórias você precisa formar para obter uma atividade de ligação ao DNA bastante específica?

Existe uma razão pela qual há tão poucas dobras utilizadas na natureza. A evolução tropeça, digamos, em um dedo de zinco (o que fez repetidamente; é muito fácil criar um desses). Em seguida, modifica-o para uma especificidade de sequência que confere uma vantagem selecionável. Este processo é vastamente diferente do que você propõe.

Como estou entediado no momento (troca de tampão; mais rápida que a diálise, mas exige que você fique de olho na centrífuga - o maldito bicho está precipitando na membrana se eu permitir que o gradiente fique muito íngreme), deixe-me desperdiçar mais um pouco de tempo e desenhar a diferença para você.

De acordo com você, você tem uma proteína. Então você tem mudanças completamente aleatórias na proteína, que você trata como mudanças pontuais únicas, que então levam a uma nova funcionalidade. Isso é, como você corretamente nota, um processo muito lento demais para explicar a variabilidade que observamos.

No entanto, a evolução não funciona assim. O que acontece é que as mutações transferem domínios inteiros e trechos de sequência ao redor; ou inserções aleatórias formam domínios e dobras completamente novos. Essas mudanças podem ter 1) um efeito negativo (alguma probabilidade), caso em que são selecionadas contra; 2) efeito neutro (mais provável), caso em que permanecerão no genoma para serem atuadas posteriormente; 3) efeito positivo (improvável na primeira iteração), caso em que são selecionadas a favor.

Portanto, o caso mais frequente será: a proteína mudou, existem todos esses loops desordenados ou hélices extras, barris, folhas, o que for, mas ela ainda funciona. A atividade pode ser afetada, mas não suficientemente para causar uma grande diferença.

O que acontece então? Pequenas mutações afetarão esses novos domínios e alterarão suas especificidades. Novamente, há uma razão pela qual tanta bioquímica segue caminhos semelhantes e reações semelhantes. As estruturas de dobramento das proteínas são similares. A evolução depende de tomar algo que já existe e alterá-lo ligeiramente para produzir um efeito novo. O efeito cumulativo ao longo de um longo período de tempo pode ser impressionante - como demonstraram experimentos de evolução direcionada e como a evolução observada no último século demonstrou.

E "acumulativo" aqui não é mencionado apenas em termos de adicionar coisas à mesma sequência. Uma vez que um emaranhado aparece no genoma, ele pode ser transplantado para outro lugar, e você tem um aumento no número de seus usos em todos os lugares.

>Isso tem um efeito de atraso no potencial evolutivo
>até que a evolução não possa prosseguir de forma alguma, neste lado de
>trilhões de anos de tempo médio, além de níveis muito baixos
>de complexidade funcional.

Certo. Portanto, os enterococos sempre foram resistentes à vancomicina, certo? O Designer projetou sua resistência no amanhecer dos tempos...

Ou você não sabe? A resistência à vancomicina envolve uma mudança radical na estrutura da parede celular, desenvolvimento de cinco genes diferentes, todos os quais são necessários para atuar simultaneamente em conjunto, a fim de produzir a resistência. Eu esqueço o comprimento total, mas estamos falando de alguns milhares de aminoácidos aqui, "atuando juntos". Com regulação e expressão diferencial.

Não é que o número de aminoácidos, sobre o qual você está tão fixado, tenha qualquer relação com a complexidade. É o número e a complexidade das reações que realmente importam.

As bactérias desenvolveram resistência à penicilina dentro de um ano de sua introdução. Como você reconhece, é uma resistência fácil de desenvolver. O desenvolvimento de resistência à vancomicina levou 30 anos, pois é tão complexo. Provavelmente teria levado muito mais tempo, se não fosse o uso de avoparcina (um antibiótico peptidoglicano similar) como aditivo alimentar para animais de criação.

Mas ainda assim, 30 anos, para algo que você diz exigir muitos trilhões de anos. Bom trabalho para enterocci, não acha?

>Na verdade, todo o ar quente que você soprou por último vez que
>respondeu a esse desafio não foi melhorado por
>este post atual seu.

Na verdade, o único que está soltando fumaça por aqui é você.

>As sequências funcionais simplesmente não se sobrepõem mais de uma forma
>em que a seleção natural possa atravessar uma ponte de função
>melhorada como fazia em níveis baixos.

Eles se sobrepõem quase completamente. É por isso que você não tem bilhões de dobras, mas sim milhares. E apenas algumas dezenas são responsáveis pela vasta maioria da química verdadeiramente importante na célula.

Ainda não está claro o suficiente? Pegue três proteínas com funções muito diferentes. Vamos escolher três:

• Dihydroorotate Dehydrogenase A
• Ribosomal protein S8
• Luciferase

No seu modelo, a evolução tem que começar com uma única proteína, depois realizar um passeio aleatório até obter uma sequência que seja "específica" para a nova função.

Na realidade, todos os três acima são baseados em torno de um domínio beta-roll. O domínio se desenvolve. Uma vez que o domínio se desenvolve, mutações adicionais conferem várias funções diferentes a ele. Adicione uma hélice geralmente hidrofóbica a um lado, e você o transformou em uma proteína de membrana. Adicione algumas laços hidrofílicos, e lá está ele nadando no citosol. Mude uma glicina em uma histidina, e veja lá, ele se liga ao zinco e realiza uma química completamente diferente.

Dê uma olhada no banco de dados CATH. Percorra as várias classes de proteínas. Veja o quão semelhantes elas são? Tudo se trata de estrutura/função, Sean.

http://www.biochem.ucl.ac.uk/bsm/cath/class.html

>a evolução completamente aleatória simplesmente não consegue fazer muito
>dentro de trilhões de anos de tempo.

E, no entanto, é assim que acontece, como tantos exemplos demonstram.

Adicione o desenvolvimento de resistência a medicamentos contra o câncer por parte das células cancerígenas à lista crescente que temos aqui. Você, naturalmente, não vai olhar para isso, mas outros podem querer verificá-lo para encontrar mais argumentos com os quais atacá-lo da próxima vez que levantar a cabeça. Funções muito diferentes, e, no entanto, tão próximas umas das outras a ponto de serem facilmente alcançáveis por mutações dentro de alguns anos na vida de um paciente com câncer.

>Sim, você pode - mas você jamais encontrará nada
>novo além de níveis baixos? Não me importo com a função
>original de forma alguma. Eu só me importo com como a evolução
>produz novos tipos de funções além de níveis muito baixos
>de complexidade (ou seja, maiores que 1000 códons no mínimo)

O número de códons, mais uma vez, não tem nada a ver com isso. É muito mais difícil evoluir duas etapas em uma reação, cada uma envolvendo uma proteína de 100aa, do que uma única proteína que realiza uma única reação, mas que tem 1000aa de comprimento. Mais uma vez, estrutura/função.

>Sim, são muitos, mas nenhum deles ajuda você. As chances de formação da sequência correta são as mesmas que as de alterações mutacionais de ponto único.

Não é verdade. Você não busca a estrutura "correta". Você busca uma dobra geral. Uma vez que essa dobra tenha uma atividade muito menor que é desejada pela célula, ela é canalizada para melhorar muito rapidamente (como você mesmo admitiu em nossa discussão anterior). A sequência exata de aminoácidos é completamente irrelevante, desde que a dobra realize a química que você deseja.

>Eles poderiam facilmente se unir para formar uma função de 1000
>códon - certo? Não.

Como você se repete (como se a repetição tornasse suas afirmações mais verdadeiras), farei o mesmo.

Primeiro, o termo "função de 1000 códons" é sem sentido. Segundo, eles o fizeram. Dei-lhe exemplos. Você os ignorou. Acabei de dar-lhe mais alguns. Você também os ignorará.

>Problema enorme - certo?

Errado.

>Nenhum desses proteínas requer mais de algumas
>centenas de aminoácidos razoavelmente especificados no mínimo.
>(A DNA ligase III requer < 200aa para funcionar e
>a PARP 1 requer < 700aa) Qual é o seu ponto então?

Aqui está a pesquisa pobre mencionada anteriormente.

A DNA ligase III é uma proteína com mais de 920 resíduos, enquanto a PARP tem mais de 1000. Se isso ainda for considerado pouco complicado para você, há a resistência à vancomicina mencionada acima. Ou podemos voltar ao caminho da biossíntese de pterinas (que você elegantemente ignorou da última vez). Ou voltar à lactase, ou você está disposto a admitir ali que ela não é complexidade irredutível?

>Não é até que você realmente traga algo relevante para a mesa . . .

Já lhe perguntei muitas vezes, mas você ainda não responde:

O que você consideraria relevante? Que tipo de evidência seria suficiente para provar a você que você está errado?

Existe algum?

Estou assustado com sua ignorância em relação à bioquímica, considerando que as pessoas realmente vêm até você para tratamento. Também estou triste com o fato de que apenas aqueles de nós que são bastante versados no assunto podem reconhecer sua besteira, e que você conseguirá enganar muitas pessoas fazendo-as acreditar em você. No entanto, é a base do seu raciocínio que mais me cansa. Li sua opinião aqui:

http://communications.uwo.ca/western_news/opinion.html?listing_id=17414

...e ele explica muito bem as razões pelas quais você continua a distorcer a ciência. Os pensamentos de um Verdadeiro Crente são tão diretos e óbvios que não é surpreendente que você não consiga aceitar evidências contrárias à sua posição. Você amarrou seu Deus a algumas noções muito tolas, e agora você tem que protegê-los, ou seu Deus afundará junto com eles. Isso não é culpa de Deus. É sua própria culpa. A ciência não está errada. As Escrituras não precisam estar erradas. O que está errado é a sua interpretação das escrituras.

Estou me desviando do tema. Por que estou falando disso de qualquer forma?

Ao contrário de você, Sean, não sei se existe um Deus. No entanto, posso imaginar um Deus. Posso olhar ao meu redor, reunir tudo o que sei sobre o universo, e dizer: "Se existe um Deus, estas são as propriedades que esse Deus teria que ter". Entre essas propriedades está o fato de que ele foi capaz de criar um pequeno conjunto de leis básicas incrivelmente elegantes, organizar a matéria e a energia de acordo com elas e deixar o Universo ir.

E você teve o Big Bang, e você teve a formação da vastidão do espaço-tempo. E você teve o surgimento da vida, e então a evolução que levou ao milagre da mente humana. E é uma imagem bela. Da luz inicial, através das vidas e mortes das estrelas, até nós: questionando onde nos encaixamos na grande imagem. Matéria estelar viva, energia do sol correndo por nossas veias, olhando para a escuridão e pensando no Criador.

Então você vem até mim e me diz: "Não. Isso não pode ser verdade. Deus é um mágico. Ele criou as leis do universo, apenas para poder quebrá-las prontamente ao realizar milagres. A imagem que os cientistas reconstruíram é tolice. Deus juntou algumas pedras em pó, proferiu uma palavra ou acenou com sua varinha mágica, ou algo assim, e, pum, em uma nuvem de fumaça, estava Adão, totalmente formado. Isso é como aconteceu, e se você afirmar algo diferente, você é um inimigo de Deus, e está tentando destruí-lo!"

Se há alguém aqui que blasfema, é você e sua espécie criacionista. O fato de você continuar a amontoar mentiras sobre uma mentira sobre uma distorção de fatos, tudo para "defender" Deus dos "evolucionistas" é apenas uma blasfemia adicional à longa lista.

E se Ele realmente existir... oh, como seria ser uma mosca na parede quando finalmente o encontrarem...

M.

[Retornar às Postagens do Mês de 2005]