CB200.1: Bactéries flagellaires et complexité irréductible

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1. C'est un exemple de argument d'incrédulité, car la complexité irréductible peut évoluer naturellement. Beaucoup des protéines de la bactérie flagellaire ou du cil eucaryote sont similaires entre elles ou à des protéines d'autres fonctions. Leurs origines peuvent être facilement expliquées par une série d'événements de duplication de gènes suivis par modification et/ou co-option, progressant graduellement à travers des systèmes intermédiaires différents et plus simples que le flagelle final.
   
   Un chemin plausible pour l'évolution des flagelles passe par les étapes de base suivantes (gardez à l'esprit qu'il s'agit d'un résumé, et que chaque événement majeur de co-option serait suivi de longues périodes d'optimisation graduelle de la fonction) :
   
   
   1. Un pore passif, non spécifique évolue en un pore passif plus spécifique par l'ajout de protéines de régulation (gate). Le transport passif se convertit en transport actif par l'ajout d'une ATPase qui couple l'hydrolyse de l'ATP à une capacité d'exportation améliorée. Ce complexe forme un système d'exportation de type III primitif.
      
      
   2. Le système d'exportation de type III est converti en un système de sécrétion de type III (T3SS) par l'ajout de protéines de pore de membrane externe (secretine et chaperon de secretine) du système de sécrétion de type II. Ceux-ci finissent par former respectivement les anneaux P et L des flagelles modernes. Le système de sécrétion moderne de type III forme une structure frappante de similitude avec la structure de tige et d'anneau du flagelle (Hueck 1998; Blocker et al. 2003).
      
      
   3. Le T3SS sécrète plusieurs protéines, dont l'une est une adhésine (une protéine qui colle la cellule à d'autres cellules ou à un substrat). La polymérisation de cette adhésine forme un pilus primitif, une extension qui donne à la cellule une capacité d'adhésion améliorée. Après l'évolution du pilus du T3SS, le pilus se diversifie pour diverses tâches plus spécialisées par duplication et sous-fonctionnalisation des protéines du pilus (pilines).
      
      
   4. Un complexe de pompe à ions avec une autre fonction dans la cellule devient fortuitement associé à la base de la structure du système de sécrétion, convertissant le pilus en un protoflagelle primitif. La fonction initiale du protoflagelle est une dispersion améliorée. Des homologues des protéines motrices MotA et MotB sont connus pour fonctionner dans divers procaryotes indépendamment du flagelle.
      
      
   5. La liaison d'une protéine de transduction de signal à la base du système de sécrétion régule la vitesse de rotation en fonction de la santé métabolique de la cellule. Cela impose une dérive vers des régions favorables et loin des régions pauvres en nutriments, telles que celles trouvées dans les habitats surpeuplés. C'est le début de la mobilité chimiotactique.
      
      
   6. De nombreuses améliorations suivent l'origine du flagelle fonctionnelment rudimentaire. Notamment, beaucoup des différentes protéines axiales (tige, crochet, liens, filament, capsules) proviennent de la duplication et de la sous-fonctionnalisation des pilines ou de la structure axiale flagellaire primitive. Ces protéines finissent par former la famille de protéines axiales.
   
   Le cil eucaryote (également appelé flagelle eucaryote ou undulipode) est fondamentalement différent du flagelle bactérien. Il a probablement originaire comme une extension du fuseau mitotique dans un eucaryote primitif (les deux structures utilisent des microtubules et des dyneines en glissement). Cavalier-Smith (1987; 2002) a discuté de l'origine de ces systèmes à plusieurs reprises.
   
   
2. Le flagelle bactérien n'est même pas irréductible. Certains flagelles bactériens fonctionnent sans les anneaux L et P. Dans des expériences avec diverses bactéries, certains composants (par ex. FliH, FliD (capsule), et le domaine muramidase de FlgJ) ont été trouvés utiles mais pas absolument essentiels (Matzke 2003). Un tiers des 497 acides aminés de flagelline ont été coupés sans nuire à sa fonction (Kuwajima 1988). De plus, beaucoup de bactéries ont des protéines supplémentaires qui sont requises pour leurs propres flagelles mais qui ne sont pas requises dans le "standard" flagelle bien étudié trouvé dans E. coli. Différentes bactéries ont des nombres différents de protéines flagellaires (dans Helicobacter pylori, par exemple, seulement trente-trois protéines sont nécessaires pour produire un flagelle fonctionnel), donc le favori exemple de Behe d'irréductibilité semble en fait présenter assez de variabilité en termes de nombres de parties requises (Ussery 1999).
   
   Les cils eucaryotes sont faits de plus de 200 protéines distinctes, mais même là l'irréductibilité est elusive. Behe (1996) a suggéré et Denton (1986, 108) a affirmé explicitement que la structure commune 9+2 de tubuline des cils ne pouvait pas être substantiellement simplifiée. Or des cils fonctionnels 3+0, manquant de nombreux microtubules ainsi que de certains liens dyneines, sont connus pour exister (Miller 2003, 2004).
   
   
3. Les flagelles eubactériens, archéobactériens et les cils utilisent des conceptions entièrement différentes pour la même fonction. C'est ce qu'on attend s'ils ont évolué séparément, mais cela n'a pas de sens s'ils étaient l'œuvre du même concepteur.

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