LA COUR: Asseyez-vous, s'il vous plaît. Vous pouvez reprendre là où vous vous étiez arrêté, M. Muise.
CONTINUÉ DIRECTEMENT PAR M. MUISE:
Q. Merci, Votre Honneur. Docteur Behe, avant que nous ne prenions une pause, nous étions en train de parler de la façon dont les protéines ne sont pas simplement des carrés colorés ou des hexagones, qu'elles sont bien plus complexes que cela, y compris ce qui les fait s'assembler dans un ordre particulier, et je voudrais revenir là-dessus. Nous avons projeté une diapositive qui donne quelques indications, je crois, sur les protéines, et je voudrais que vous m'expliquiez ce que vous vouliez dire, à savoir qu'elles sont plus complexes que ces seuls hexagones colorés.
A. Oui, bien sûr. Laissez-moi préfacier mon explication en disant ceci, qu'en parlant de ces sujets, il y a un promoteur du dessein intelligent et un théoricien darwinien qui ont des objectifs différents.
A Un darwinien veut persuader son auditoire que l'évolution n'est pas si difficile, qu'elle est réalisable, et ne s'attardera donc pas toujours sur toute la complexité d'un système, alors que pour montrer les difficultés des processus non dirigés et non intelligents, un partisan du dessein intelligent doit montrer toute la très grande complexité des systèmes, et c'est souvent difficile à faire car les gens n'ont souvent pas la patience de s'y attarder, mais je m'excuse d'avance, mais je dois m'attarder sur certaines de ces complexités ici.
Donc, sur cette diapositive, il y a trois figures issues d'un manuel de biochimie de Voet et Voet concernant une protéine, la même protéine, une protéine nommée l'hémoglobine. L'hémoglobine est la protéine qui se lie à l'oxygène et le transporte depuis vos poumons et le dépose dans les tissus périphériques tels que vos doigts et ainsi de suite. Maintenant, ceci est une représentation de la structure de l'hémoglobine, et en fait, cette représentation elle-même ne montre pas la pleine complexité de l'hémoglobine. Concentrons-nous --
Q. Vous faites référence à la figure 8-63 de cette diapositive ?
A. Oui, c'est exact. Concentrons-nous sur cette boule jaune ici. Vous remarquerez plusieurs cercles. Ils représentent des atomes dans l'une des chaînes protéiques de l'hémoglobine, mais les acides aminés dans cette chaîne protéique sont en réalité différents. Donc, si elle était rendue avec plus de détails, vous verriez beaucoup de couleurs d'atomes différentes, indiquant différents groupes, etc., et l'identité de tous ces acides aminés est également très critique pour la fonction d'une protéine.
L'hémoglobine elle-même est constituée d'un agrégat de quatre protéines désignées ici par les couleurs bleue, verte et bleu clair, et c'est l'agrégat des quatre chaînes protéiques, c'est-à-dire la machine moléculaire active dans cette cellule qui transporte l'oxygène de vos poumons vers vos tissus. Néanmoins, un dessin comme celui-ci d'un tel système complexe est souvent déroutant pour les étudiants, et donc des artistes ayant pour but de faire passer certains points conceptuels aux étudiants dessineront des rendus simplifiés de la même figure.
Par exemple, en bas à gauche ici, il s'agit également d'une représentation de la même protéine, l'hémoglobine. Mais ici, les seuls atomes représentés sont les carbones alpha de chaque acide aminé, et l'artiste a ombré l'image pour montrer les différentes directions dans lesquelles la chaîne protéique s'oriente. On peut également faire un point légitime aux étudiants en simplifiant encore davantage le dessin, et voici une autre représentation de l'hémoglobine dans Voet et Voet.
Chaque chaîne protéique très, très complexe est ici représentée par un simple carré, et l'O sub 2 représente l'oxygène que chaque protéine est censée transporter. Maintenant, toutes ces représentations sont légitimes pour la protéine hémoglobine, mais lorsque nous discutons de ces questions et que nous abordons les difficultés liées à l'évolution et que nous examinons les arguments en faveur du dessein intelligent, nous devons garder à l'esprit qu'il s'agit de la protéine réelle, de la véritable machine dans la cellule, et donc ce sont ces éléments que nous devons traiter.
Q. Encore une fois, le dernier chiffre auquel vous faites référence est-il 8-63 ?
A. C'est exact, ouais.
Q. Et les deux précédentes, celle juste avant celle-ci était la figure 10-37 et celle avant celle-ci 10-13 ?
A. C'est exact. Maintenant, examinons un point supplémentaire. Nous avons cette conglomération jaune de cercles représentant les atomes de la chaîne protéique, avec celui-ci en bleu, celui-ci en vert et celui-ci en bleu clair. Pourquoi se collent-ils ensemble ? Pourquoi ne flottent-ils pas simplement loin ? Comment se fait-il qu'ils soient dans l'agencement qu'ils sont ? Pourquoi n'avons-nous pas le jaune ici ? Le vert plus bas ?
Bon, il s'avère que les protéines s'organisent d'elles-mêmes. Les machines moléculaires sont en réalité beaucoup plus sophistiquées que les machines de notre expérience commune, car dans notre expérience commune avec des choses comme, par exemple, des moteurs hors-bord, un agent intelligent assemble les pièces de ces machines. Mais dans la cellule, les machines moléculaires doivent s'assembler d'elles-mêmes. Comment le font-elles ? Elles le font en ayant des surfaces qui sont à la fois géométriquement et chimiquement complémentaires aux protéines auxquelles elles sont censées se lier, et je pense que --
Q. Avez-vous une diapositive pour nous démontrer cela ?
A. Oui, je le fais. Je pense que c'est le suivant. D'accord, rappelez-vous qu'il y a une autre petite version en cartoon qui élimine une partie de la complexité du système afin de faire un point important aux étudiants. Cette figure est également issue du manuel de biochimie Voet et Voet. Elle est destinée à expliquer pourquoi deux molécules, pourquoi deux protéines se lient spécifiquement l'une à l'autre dans la cellule. Celle d'en haut est censée représenter une protéine. La seconde est censée être cette zone verdâtre, et elle est censée avoir une dépression dans laquelle la protéine jaunâtre se lie et reste accrochée.
À présent, laissez-moi souligner quelques points. Vous remarquerez que les formes des protéines correspondent les unes aux autres. Elles sont géométriquement complémentaires, un peu comme une main dans un gant. Mais elles ne sont pas seulement géométriquement complémentaires, elles sont aussi chimiquement complémentaires. Vous voyez ces petits cercles et NH et cette chose ici ? Eh bien, ce sont des groupes chimiques à la surface des deux protéines de liaison, et ils s'attirent mutuellement. Certains groupes se lient à d'autres groupes.
Je pense que le plus facile à comprendre est celui juste ici, il y a un cercle rouge marqué d'un signe moins. Cela indique une chaîne latérale d'acide aminé d'une protéine qui porte une charge négative. Lorsqu'elle se lie à la plus grande, remarquez que sur la surface de la plus grande protéine, il y a ce cercle bleu avec un signe plus. Cela signifie, cela est destiné à indiquer une chaîne latérale d'acide aminé avec une charge positive. Les charges négatives et positives s'attirent. Donc, ces éléments s'accrochent ensemble.
Si cela était une charge négative, ces deux protéines ne se colleraient pas l'une à l'autre. Elles flotteraient l'une loin de l'autre. Il n'est pas suffisant qu'un seul groupe dans une protéine soit complémentaire à un autre groupe dans une protéine. Habituellement, les protéines possèdent plusieurs acides aminés qui se collent entre eux et les font se lier les uns aux autres. Par exemple, regardez ici, ce petit cercle étiqueté H. H est censé représenter quelque chose appelé hydrophobe, ce qui signifie essentiellement gras. Il n'aime pas être en contact avec l'eau.
Il s'aligne sur un autre H du vert protéine de sorte que les deux groupes gras puissent se coller et éviter l'eau. Donc, c'est un peu comme l'huile, vous savez, l'huile et l'eau, elles ne se mélangent pas. Si elles sont dans cette configuration, les deux groupes gras peuvent se coller ensemble et être loin de l'eau, et il y a d'autres groupes aussi, que je ne vais pas détailler, qui présentent des choses appelées liaisons hydrogène qui aident aussi les protéines à se coller ensemble.
Ainsi, dans les machines moléculaires, dans les agrégats de protéines, toutes les protéines qui se collent doivent posséder toutes ces surfaces complémentaires afin de pouvoir se lier à leurs partenaires corrects. Si elles ne possèdent pas la surface complémentaire, elles ne se lient pas et la machine moléculaire ne se forme pas. Maintenant, intéressamment, rappelez-vous que la théorie de Darwin stipule que l'évolution doit procéder par petites étapes, de tout petits pas.
Bon, une façon dont quelque chose de ce genre pourrait se former est que vous devez avoir des mutations qui pourraient produire chacune de ces interactions à la fois. Par exemple, je pense qu'il y a une citation tirée d'un article paru dans Nature qui illustre bien ce point, et je l'expliquerai après l'avoir citée. Elle provient d'un article d'un homme nommé John Maynard Smith, qui est un biologiste évolutionniste très éminent et qui est décédé il y a environ un an, je crois, et il a écrit dans un papier intitulé Natural Selection and the Concept of a Protein Space, qui a été publié dans Nature en 1970 : « Il en découle que si l'évolution par sélection naturelle doit se produire, les protéines fonctionnelles doivent former un réseau continu qui peut être traversé par des étapes mutationnelles unitaires sans passer par des intermédiaires non fonctionnels », et par étapes mutationnelles unitaires, nous entendons chacune de ces croix, chacun de ces H, chacun de ces OH et ainsi de suite que je vous ai montrés dans ce petit dessin animé sur la diapositive précédente.
Si, par exemple, une mutation survenait qui changerait une charge positive en une charge négative et empêcherait une interaction qui devait se produire, cela serait préjudiciable. John Maynard Smith dit que nous devons procéder, vous savez, un pas à la fois. Le point est que ces petits carrés colorés sont en eux-mêmes extrêmement complexes, et en outre, la capacité de les faire se lier spécifiquement à leurs partenaires corrects nécessite également beaucoup plus d'informations supplémentaires. Ce n'est pas un phénomène en un seul pas. Il faut que les surfaces de deux protéines correspondent.
Q.
A difficulté d'obtenir deux changements en même temps ?
A. Oui, c'est exactement ça. Si vous pouvez faire ce petit, tout petit pas à la fois, alors l'évolution darwinienne peut fonctionner. Si vous devez apporter plusieurs changements en même temps, deux, trois, quatre, il y avait plusieurs interactions qui étaient nécessaires pour que ces deux protéines se lient. Si vous avez besoin de plusieurs interactions, la plausibilité de l'évolution darwinienne diminue rapidement, très rapidement.
Q. D'autres scientifiques ont-ils fait des observations similaires ?
A. Oui. Sur la diapositive suivante, un biologiste évolutionniste nommé Allen Orr, qui est à l'Université de Rochester, a publié un article dans une revue appelée Biology intitulé A Minimum on the Number of Steps Taken in Adaptive Walks dans lequel il fait ce point similaire. Il dit, « Étant donné des taux de mutation réaliste faibles, les doubles mutants seront si rares que l'adaptation sera essentiellement contrainte à explorer et remplacer les voisins d'un seul pas mutationnel. Ainsi, si une séquence de double mutant est favorable, mais que tous les mutants d'acides aminés simples sont délétères, l'adaptation ne procédera généralement pas », et en traduisant cela en anglais plus familier, cela signifie que vous devez à nouveau changer ces groupes un par un, et si vous devez changer deux à la fois afin d'obtenir une interaction favorable, alors vous rencontrez un grand obstacle pour les processus darwiniens.
Q. Maintenant, avez-vous fait des écrits ou des recherches qui mettent l'accent sur ce point particulier ?
A. Oui. Sur la diapositive suivante, je crois qu'il y a une copie d'un article que j'ai publié avec David Smoke, qui a été publié l'année dernière dans la revue Protein Science, et qui est intitulé Simulating Evolution by Gene Duplication of Protein Features that Require Multiple Amino Acid Residues, et dans cet article, nous abordions exactement ce problème. Que se passe-t-il si vous devez modifier un couple d'acides aminés avant d'obtenir un effet sélectif ?
Et l'essentiel de la conclusion est que si vous devez modifier deux éléments à la fois ou trois à la fois, alors à nouveau, l'espérance que cela se produise avec une certaine probabilité devient beaucoup plus faible, la durée de temps qu'il faudrait attendre pour qu'une telle mutation apparaisse est beaucoup plus longue, et la taille de la population d'une espèce devrait être beaucoup, beaucoup plus grande pour avoir une espérance que de telles mutations se produisent.
Q. Et cet article en particulier, celui que vous avez écrit avec David Smoke, vous en avez déjà témoigné auparavant ?
A. Oui, c'est bien celui-là.
Q. Je pense que nous avons un diagramme pour illustrer davantage ce point ?
A. Oui. Voici encore une version simplifiée en cartoon de la façon dont les protéines pourraient interagir, simplement pour souligner le problème qui n'est pas apparent dans les dessins précédents. Maintenant que j'ai donné des formes à ces protéines colorées, j'ai modifié les formes. Maintenant, l'A est un cercle et qu'est-ce que c'est, un C, le C est un rectangle, et les autres protéines ont d'autres formes. Comment faisons-nous pour que ces éléments se lient en une machine moléculaire conglomérée ?
Pour qu'elles se lient entre elles, nous devons modifier leurs surfaces afin qu'elles soient géométriquement et chimiquement complémentaires, et c'est un ordre évolutif grand et long, très élevé. En fait, il est si élevé qu'on peut raisonnablement conclure que quelque chose de tel ne serait pas attendu. Le point que je veux faire ici est que même si l'on avait des parties dans la cellule qui, si elles pouvaient développer des sites de liaison pour se lier entre elles, et si cette liaison produisait une nouvelle propriété sélectionnable, cela n'aide toujours pas dans les processus darwiniens, car vous avez toujours le problème d'ajuster de nombreuses, nombreuses choses différentes avant d'obtenir le résultat final.
Q. Et ce diagramme est une figure du chapitre que vous avez écrit dans Debating Design, c'est correct ?
A. Oui. C'est la figure 2.
Q. Et c'est le chapitre auquel vous avez déjà témoigné précédemment ?
A. Oui, c'est exact.
Q. Et je crois que nous avons une diapositive avec la légende de la figure ?
A. Oui, c'est exact. Je fais ce point précisément dans mon article dans ce livre Debating Design. Regardons simplement le texte en gras et souligné. Il dit : « Ainsi, le problème de l'irréductibilité demeure même si les parties séparées avaient initialement des fonctions individuelles. » Donc, même si les parties peuvent faire quelque chose par elles-mêmes, cela n'explique pas comment on peut obtenir une machine moléculaire multipartie dans une cellule.
Q. Je tiens simplement à souligner que la légende de cette figure se trouve aux pages 352 à 370 de votre chapitre ?
A. Non, c'est tout le chapitre. La légende de la figure se trouve sur l'une de ces pages.
Q. En plus de ce diagramme précédent ?
A. Oui, c'est exact.
Q. Docteur Behe, si je vous comprends bien, même s'il existe des parties similaires et séparées dans la cellule, cela n'explique pas la complexité irréductible ?
A. C'est correct.
Q. Le Dr Miller a témoigné sur quelque chose appelé le système sécrétoire de type 3, le TTSS, et il a dit que cela montrait que le flagelle n'était pas irréductiblement complexe, êtes-vous d'accord avec cette évaluation ?
A. Non, je ne suis pas d'accord. C'est une fausse représentation.
Q. Pourquoi êtes-vous en désaccord ?
A. Bon, je pense que nous avons quelques diapositives de la présentation du professeur Miller, et il a dit que, commençons par le flagelle bactérien, et il a un dessin du flagelle d'un récent article. Laissez-moi juste faire un autre point similaire. Vous voyez ces petites abréviations de trois ou quatre lettres partout ici ? Chacune d'elles a la complexité d'une molécule d'hémoglobine que j'ai montrée sur une diapositive précédente. Chacune d'elles a toute la sophistication, tous les besoins d'avoir des fonctionnalités très complexes pour se lier ensemble que cette hémoglobine avait.
Pouvez-vous appuyer à nouveau sur la diapositive pour faire avancer la figure sur ce même sujet du professeur Miller ? Le professeur Miller dit que bon, d'accord, vous commencez avec le flagelle bactérien, et si vous retirez les pièces, alors il dit, appuyez à nouveau, s'il vous plaît, il dit, « Cela ne laisse que dix », et il dit, sa caractérisation, sa fausse caractérisation de mon argument est que ce qui reste devrait être non fonctionnel.
Et si nous passons à la diapositive suivante du professeur Miller, il dit : « Mais ce n'est pas le cas. Ces dix composants sont pleinement fonctionnels en tant que système de sécrétion de protéines », mais encore une fois, j'ai essayé d'être très prudent dans mon livre en disant que nous nous concentrons sur la fonction du système, du flagelle bactérien, et bien qu'un sous-ensemble du flagelle puisse être utilisé pour autre chose, si vous enlevez ces composants, il ne fonctionne plus comme un moteur rotatif. Donc, il est irréductiblement complexe, comme j'ai essayé d'expliquer avec soin. Je suis désolé.
Q. Est-il donc équitable de dire que le Dr Miller déforme votre affirmation par sa représentation ?
A. C'est une mauvaise caractérisation, oui, c'est correct, et je pense que je l'ai souligné sur la diapositive suivante. J'ai souligné ce point, comme je l'ai dit plus tôt, nous avons débattu de cela de façon répétée depuis un certain temps. Je l'ai souligné récemment dans mon chapitre de livre. J'écris : « Miller a affirmé que le flagelle n'est pas irréductiblement complexe car certaines protéines du flagelle pourraient être absentes, et le reste pourrait encore transporter des protéines, peut-être indépendamment. »
"Encore une fois, il équivoque, en changeant le focus de la fonction du système en tant que machine de propulsion rotative à la capacité d'un sous-ensemble du système à transporter des protéines à travers une membrane. Cependant, en retirant les parties du flagelle, on détruit certainement la capacité du système à agir en tant que machine de propulsion rotative, comme je l'ai soutenu. « Ainsi, contra Miller, le flagelle est en effet d'une complexité irréductible. »
Q. Docteur Behe, même si c'est vrai, n'aide pas le système sécrétoire de type 3 à nous expliquer le flagelle, le développement du flagelle ?
A. Non, cela n'aide le moins du monde. Et cela peut surprendre certaines personnes, alors laissez-moi prendre un instant pour expliquer. La plupart des gens, lorsqu'ils voient un argument tel que celui que le professeur Miller présente, supposent naturellement que bon, peut-être cette partie, ce système qui avait moins de parties, le système sécrétoire de type 3, peut-être que c'était une étape intermédiaire, peut-être que c'était un maillon sur le chemin vers le flagelle bactérien plus complexe.
Mais en réalité, plusieurs scientifiques ont déclaré que ce n'est pas vrai, et peut-être pourrions-nous voir la diapositive suivante. Oui, merci. Par exemple, dans un article publié par Nguyen et al. il y a cinq ans, ils ont étudié le système de sécrétion des protéines de type 3, et ils ont déclaré ce qui suit : « Nous suggérons que l'appareil flagellaire était le précurseur évolutif des systèmes de sécrétion des protéines de type 3. »
En d'autres termes, ils disent que selon leur enquête, le type plus complexe ou le flagelle plus complexe serait apparu en premier, puis le système avec moins de parties, le système sécréteur de type 3, serait apparu en second et aurait peut-être été dérivé de celui-ci. Exactement le contraire de ce que l'on pourrait attendre en premier lieu.
Q. Les scientifiques ont-ils atteint des conclusions différentes ?
A. Oui, et il s'avère que d'autres groupes ont arrivé à des conclusions différentes de celles de Nguyen. Par exemple, dans un article publié récemment en 2003 par Gophna et al. dans la revue Gene, ils écrivent : « Le fait que plusieurs des protéines du système sécréteur de type 3 soient étroitement apparentées à la protéine d'exportation flagellaire a conduit à l'hypothèse que le SST a évolué à partir des flagelles. Ici, nous reconstruisons l'histoire évolutive de quatre protéines de sécrétion de type 3 conservées et leurs relations phylogénétiques avec les paralogues flagellaires. » Et puis ils disent : « L'hypothèse selon laquelle les gènes du système sécréteur de type 3 ont évolué à partir de gènes codant des protéines flagellaires est effectivement réfutée. » En d'autres termes. Ils affirment que la conclusion du premier groupe était incorrecte. Au lieu de cela, ils suggèrent que le système sécréteur de type 3 et le flagelle se sont développés indépendamment l'un de l'autre, peut-être à partir du même gène précurseur. Et je pense que sur le --
Q. Nous avons une autre étude sur ce sujet, c'est correct ?
A. Oui. Je pense que c'est exact. L'année où un homme nommé Milton Sayer, qui était l'un des auteurs, le premier auteur en fait sur l'étude de Nguyen, et al. à laquelle je me suis référé il y a quelques diapositives, a écrit un article dans un journal appelé Transient Microbiology intitulé Evolution of Bacterial Type 3 Protein Secretion Systems, il dit ce qui suit : « Il est souvent impossible de prouver la directionnalité d'un processus évolutif. À l'heure actuelle, trop peu d'informations sont disponibles pour distinguer entre ces possibilités avec certitude. Comme c'est souvent le cas dans l'évaluation des arguments évolutifs, l'investigateur doit se fier à la déduction logique et à l'intuition. »
"Selon ma propre intuition et les arguments discutés ci-dessus, je préfère la voie pour le système de type 3 dérivant du flagelle. Quelle est votre opinion ?" Je pense donc que vous pouvez voir à partir de cela la nature très prudente des résultats concernant le système sécrétoire de type 3 et le flagelle, de sorte que ce qui se passe est en fait très incertain.
Q. Et encore, je pense que nous avons un autre résultat de --
A. Oui. Laissez-moi m'excuser une fois de plus, car c'est un sujet complexe, et vous devez vraiment vous y plonger pour parvenir à une conclusion ferme. Il s'agit d'une citation tirée d'un article de revue écrit par un homme nommé Robert Macnab, qui était professeur de biologie à l'université Yale et qui est décédé en l'an 2003, et cet article a en fait été publié après sa mort. Il est intitulé Export des protéines flagellaires de type 3 et assemblage flagellaire. Il a été publié dans la revue Biochimica Biophysica Acta, et j'ai souligné des mots qui mettaient en évidence le caractère provisoire et spéculatif des discussions sur ce sujet.
Robert Macnab a écrit : « Il a été suggéré que le système de sécrétion du facteur de virulence de type 3 a évolué à partir du système d'exportation des protéines flagellaires de type 3, car les flagelles sont beaucoup plus anciens, existant dans des genres très diversifiés que les organismes qui sont les cibles des systèmes de virulence de type 3. Cependant, il est possible que les cibles originales aient été d'autres bactéries. De plus, la possibilité d'un transfert latéral de gènes ne peut être exclue. »
"Enfin, on pourrait soutenir que l'évolution d'une structure moins complexe, le complexe aiguille, vers une structure plus complexe, le flagelle, est plus probable que l'inverse," et il continue, je pense, sur la diapositive suivante, et je pense que je vais passer sous silence la majeure partie de cette citation et me contenter d'aller à la dernière ligne de son article, et il dit : « Comme l'indique la discussion ci-dessus, il y a beaucoup dans l'évolution des systèmes de type 3 qui reste mystérieux. »
Alors, laissez-moi souligner que ces dernières années, des chercheurs ont suggéré que, en fait, le flagelle est apparu en premier et que le système sécrétoire de type 3 est intervenu par la suite. D'autres chercheurs ont proposé que le système sécrétoire de type 3 soit apparu en premier et que le flagelle soit intervenu par la suite. D'autres encore ont suggéré que le système sécrétoire de type 3 et le flagelle soient apparus indépendamment, peut-être à partir de gènes similaires, donc --
Q. Docteur Behe, que signifient donc ces opinions si différentes ?
A. Bon, peut-être pourrions-nous passer à la diapositive suivante. Pour moi, cela signifie ceci. Nous voyons ici le petit dessin animé du flagelle, et c'est un dessin animé du système sécrétoire de type 3.
Q. Je suis désolé, c'est l'une des diapositives du Dr. Miller ?
A. Je suis désolé, oui. C'est la diapositive du Dr. Miller. La science connaît beaucoup d'informations sur la structure du système sécrétoire de type 3, beaucoup d'informations sur la structure et la fonction du flagelle. Elle connaît les séquences de protéines du flagelle. Elle connaît les séquences des protéines du système sécréteur de type. Elle observe de nombreuses similitudes entre eux, tant dans la séquence d'acides aminés que dans la fonction, et elle ne peut encore pas dire comment l'un est apparu ou si l'un est apparu en premier, l'autre en second, ou s'ils sont apparus indépendamment.
Ceci me fait donc bien comprendre que ces informations ne proviennent tout simplement pas de la théorie darwinienne. Tout comme notre discussion sur les embryons de Haeckel plus tôt dans la journée, la théorie darwinienne peut accepter tout résultat que la science expérimentale obtienne sur cette question, puis retourne ensuite essayer de rationaliser les résultats a posteriori, et donc pour une personne comme moi, cela illustre le fait en réalité que ces résultats n'ont rien à voir avec la théorie darwinienne. Ils ne constituent aucun soutien pour l'affirmation selon laquelle la sélection naturelle aurait pu les produire. Tout le contraire.
Q. Je dois simplement revenir en arrière un instant. Puis-je m'approcher du témoin, Votre Honneur ?
LA COUR : Vous pouvez.
Q. Docteur Behe, vous avez bien reçu ce qui a été marqué comme pièce à conviction du Défendeur, 238, n'est-ce pas ?
A. Oui.
Q. Est-ce l'étude de Nguyen que vous avez citée dans votre témoignage concernant la section sur les systèmes sécréteurs de type 3 ?
A. Oui, c'est exact.
Q. Il a été accidentellement omis de votre livre, mais je voulais simplement m'assurer que vous l'identifiiez comme une pièce à conviction. Vous pouvez simplement le garder avec vous et je le récupérerai plus tard.
A. Merci.
Q. Je voudrais vérifier si je vous comprends correctement, docteur Behe. Selon votre opinion, le fait de connaître la structure et les séquences de deux systèmes ne donne pas nécessairement de线索 sur la manière dont ces systèmes auraient pu apparaître, est-ce exact ?
A. C'est exactement ça.
Q. Et pourriez-vous expliquer cela plus en détail ? Et je crois que nous avons quelques diapositives supplémentaires à ce sujet.
A. Oui, je pense que certains passages rédigés par le professeur Padian dans son rapport d'expert illustrent ce problème, et j'aimerais citer plusieurs extraits de ce rapport. Sur la diapositive suivante, le professeur Padian a déclaré ce qui suit. Il a affirmé que : « La principale préoccupation de Darwin concernait le mécanisme de la sélection naturelle, qui ne peut pas être observé directement dans le registre fossile. »
Donc, pour moi, cela signifie que vous ne pouvez pas voir la sélection naturelle. Vous voyez des fossiles, et la façon dont vous les classez ainsi que les explications que vous en tirez ne sont pas basées directement sur les preuves. Au contraire, elles sont fournies par votre théorie. Et je pense que nous avons une citation supplémentaire du professeur Padian. Il a dit ce qui suit, et c'est une longue citation, donc --
Q. Si vous pouviez lire un peu plus lentement pour notre sténographe quand vous lirez ces citations, s'il vous plaît ? Merci.
A. D'accord. « La biologie moléculaire a produit des outils extrêmement puissants pour comparer les séquences d'ADN de tous les organismes vivants, et quelques-uns éteints, et ainsi aider à établir leurs relations évolutives. Cependant, la systématique moléculaire ne peut rien dire sur la relation ou le rôle des organismes fossiles les uns par rapport aux autres ou par rapport aux lignées vivantes », et il donne un exemple.
"Par exemple, plusieurs analyses moléculaires récentes sont d'accord pour dire que les cétacés et les hippopotames sont les plus proches parents l'un de l'autre. À partir de cette conclusion, certains auteurs ont suggéré que puisque ces deux types d'animales passent du temps dans l'eau, leurs ancêtres communs auraient été aquatiques. Seul le registre fossile pourrait montrer que cette inférence est incorrecte. Par conséquent, les hippopotames et les cétacés, même s'ils sont les plus proches parents l'un de l'autre parmi les animaux vivants, n'avaient pas d'ancêtre commun qui vivait dans l'eau, mais qui était terrestre. Seules les recherches et les matériaux paleontologiques pourraient démontrer cela."
Et laissez-moi faire une remarque à ce sujet. Le professeur Padian affirme que les études moléculaires des séquences d'ADN des baleines et des hippopotames suggéraient ou ont conduit à la suggestion que les deux animaux avaient des ancêtres aquatiques. Mais ce n'est pas le cas. Ils avaient des ancêtres terrestres. Cela signifie que les informations moléculaires sont compatibles avec l'un ou l'autre résultat, avec des ancêtres aquatiques ou des ancêtres terrestres.
Cela signifie que l'information moléculaire ne peut pas déterminer quels étaient les ancêtres et ne peut donc pas indiquer quelle était la pression de sélection ou d'autres facteurs qui auraient pu amener un ancêtre de ces organismes à produire ce que nous observons dans le monde moderne. Donc, cela ne porte pas sur la revendication de Darwin selon laquelle la sélection naturelle a conduit l'évolution, d'accord ? Eh bien, les données moléculaires ne peuvent pas trancher la question.
Néanmoins, le professeur Padian nous a dit que la paléontologie l'a fait. La paléontologie a découvert ce qui semblait être l'ancêtre commun des hippopotames et des cétacés, et a constaté qu'il s'agit d'organismes terrestres. Alors, la paléontologie peut-elle nous dire si ce fut la sélection naturelle qui a conduit à l'évolution de ces organismes ? Eh bien, non. Sur la diapositive précédente, il a explicitement déclaré que la sélection naturelle n'est pas directement montrée dans le registre fossile.
Cela signifie qu'il n'y a rien qui puisse démontrer, à partir du registre fossile ou des données moléculaires, que les organismes actuels dérivent par un processus de sélection naturelle d'organismes du passé, ni comment cela aurait pu se produire. Cela signifie que, en fait, l'inférence selon laquelle cela s'est produit n'est qu'une construction théorique dans laquelle nous essayons d'adapter ces données à notre théorie actuelle. La théorie actuelle soit le prédit, soit ne le prédit pas, et peut être cohérente avec de telles preuves, mais beaucoup de théories pourraient être cohérentes avec les mêmes preuves.
Et je pense que, si on revient au flagelle, je pense que cela est illustré par le flagelle et le système sécréteur de type 3 2. Nous connaissons toutes les données moléculaires, nous connaissons de nombreuses études structurales et fonctionnelles, et pourtant nous ne pouvons toujours pas dire comment la sélection naturelle aurait pu les produire.
Q. Donc, vous dites alors que, dans le meilleur des cas, les preuves, et vous parliez de comparaisons de séquences et en particulier du registre fossile, dans le meilleur des cas, elles peuvent être compatibles avec la sélection naturelle, mais elles peuvent aussi être compatibles avec un grand nombre de mécanismes qui pourraient être dérivés ?
A. C'est exactement ça. Peut-être le dessein intelligent, peut-être la théorie de la complexité, peut-être autre chose. Mais cohérent n'est pas, n'est pas la même chose que la preuve d'une théorie.
Q. Et la diapositive suivante est une autre citation du Dr Padian que j'aimerais que vous commentiez.
A. Je pense que cela jette également une lumière sur ce sujet. Le professeur Padian a déclaré dans son rapport d'expert : « Darwin ne parlait pas de la manière dont les changements adaptatifs majeurs nouveaux se produisaient. Il parlait de la manière dont les variations mineures pouvaient être sélectionnées. Il parlait vraiment des petits pas de l'évolution. Il n'a fait que les références les plus fugaces à la manière dont de nouveaux types adaptatifs majeurs pourraient émerger », et je pourrais commenter que personne ne conteste, ou du moins personne que je sache, que les processus darwiniens, le mécanisme darwinien, peuvent expliquer certaines choses dans la vie. Et certainement personne ne conteste que les petits pas puissent être expliqués par la mutation aléatoire et la sélection naturelle. C'est exactement les nouveaux types adaptatifs majeurs et les nouveaux systèmes moléculaires qui, pour moi en tant que biochimiste, constituent le centre du débat.
Q. Donc, encore une fois, lorsque vous dites que personne ne réfute, cela signifie-t-il que le dessein intelligent ne réfute pas cette notion de petits pas que le Dr Padian évoque ?
A. C'est exact. Il est très heureux de dire que les processus darwiniens sont cohérents avec ceux-ci.
Q. Voici, je crois, la suite de cette déclaration particulière de son rapport.
A. Oui, c'est ce que le professeur Padian a continué, en se référant à Darwin, il a dit : « Bien qu'il fût convaincu que cela arriverait avec le temps », et laissez-moi simplement commenter cela. Eh bien, c'est intéressant qu'il fût convaincu que cela arriverait, mais une autre façon de le dire est que Darwin a supposé que ces petits changements s'additionneraient pour former des changements plus importants, ou de nouvelles caractéristiques adaptatives majeures, mais c'est exactement le point de controverse. Et pour un point de controverse, une hypothèse n'est pas une preuve, fût-elle une démonstration. Je vois donc cela comme très pertinent pour la question de choses comme le système sécrétoire de type 3 du flagelle et d'autres choses également.
Q. Donc, est-il clair, je suppose qu'en résumant, vous pensez que le flagelle est en effet de complexité irréductible, c'est correct ?
A. Oui, c'est exact.
Q. Cela affecte-t-il nécessairement l'argument positif en faveur du dessein intelligent ?
A. Oui, bien sûr. Peut-être pouvons-nous examiner une autre diapositive ici où j'ai rédigé quelques textes pour clarifier ce point. Voici ce que je veux dire. Au cours des dernières heures, nous avons discuté de l'argument contre les processus darwiniens, mais je tiens à réinsister sur le fait qu'il est important de garder à l'esprit que l'argument inductif positif en faveur du dessein repose sur l'arrangement intentionnel des parties.
La complexité irréductible, en revanche, est un argument visant à montrer que le darwinisme, l'alternative présumée au dessein, est une explication peu probable. Cependant, il faut également faire attention à se rappeler que le darwinisme n'est pas démontré positivement par des attaques contre le concept de complexité irréductible. Le darwinisme ne peut être soutenu positivement que par des démonstrations convaincantes qu'il est capable de construire les mécanismes du niveau de complexité observé dans la vie. En l'absence de telles démonstrations convaincantes, il est rationnellement justifié de penser que le dessein est correct.
Q. Donc, un argument contre la complexité irréductible n'est pas nécessairement un argument contre le dessein ?
A. Un argument contre la complexité irréductible n'est pas un argument contre le dessein, et plus important encore, ce n'est pas un argument en faveur de l'évolution darwinienne.
Q. D'autres scientifiques ont-ils convenu que la théorie darwinienne n'a pas encore expliqué les systèmes biochimiques complexes ?
A. Oui. Je me souviens que sur cette diapositive, j'affirme que le darwinisme ne peut être soutenu positivement que par des démonstrations convaincantes, et presque tout le monde s'accorde à dire que de telles démonstrations ne sont pas encore apparues. Par exemple, sur la diapositive suivante, il s'agit de citations extraites de plusieurs critiques de mon livre La Boîte noire de Darwin, la plupart écrites par des scientifiques. La première est de James Shreeve, un écrivain scientifique, mais toutes font le point que nous n'avons pas encore d'explications darwiniennes pour de telles structures complexes.
Par exemple, James Shreeve, le journaliste scientifique, a écrit dans le New York Times : « M. Behe a peut-être raison à dire que, compte tenu de notre état actuel des connaissances, la bonne vieille évolution darwinienne ne peut pas expliquer l'origine de la coagulation sanguine ou du transport cellulaire », et James Shapiro, qui est professeur de microbiologie à l'Université de Chicago, a écrit dans une critique que : « Il n'existe aucun compte rendu détaillé de l'évolution darwinienne d'un système biochimique ou cellulaire fondamental, seulement une variété de spéculations bienveillantes. »
Jerry Coyne, qui est professeur de biologie évolutive à l'Université de Chicago, a écrit dans une critique du livre publiée dans la revue Nature : « Il n'y a aucun doute que les voies décrites par Behe sont effrayamment complexes et que leur évolution sera difficile à démêler. Nous pourrons peut-être toujours être incapables d'imaginer les premières protovoies. »
Et Andrew Pomiankowski, qui est un biologiste évolutionniste, je crois, à l'University College London, a écrit dans une revue de New Scientist : « Prenez n'importe quel manuel de biochimie et vous trouverez peut-être deux ou trois références à l'évolution. Tournez-vous vers l'une de celles-ci et vous aurez de la chance de trouver quelque chose de mieux que « l'évolution sélectionne les molécules les plus aptes pour leur fonction biologique. »
Ceci est donc un échantillon d'écrits de scientifiques qui s'accordent sur le point que nous n'avons pas encore ces démonstrations prouvant que les processus darwiniens peuvent produire des systèmes biologiques complexes.
Q. Et ce sont des scientifiques, et dans un cas un écrivain scientifique, qui commentent votre livre en particulier, n'est-ce pas ?
A. Oui.
Q. Et des scientifiques ont-ils fait des affirmations similaires dans d'autres contextes ?
A. Oui, un autre bon commentaire sur ce sujet a été apporté par Franklin Harold, que j'ai déjà mentionné, il est professeur émérite de biochimie à l'université d'État du Colorado, et dans son livre The Way of the Cell publié par Oxford University Press en 2001, il échoit James Shapiro. Il dit : « Nous devons admettre qu'il n'existe actuellement aucun compte rendu détaillé de l'évolution de tout système biochimique selon Darwin, seulement une variété de spéculations bienveillantes », et peut-être puis-je ajouter que, outre ces personnes, on peut également ajouter les théoriciens de la complexité, qui, comme Stuart Kauffman, nient également que de telles choses aient été expliquées par la théorie darwinienne.
Q. Monsieur, certains scientifiques ont-ils soutenu qu'il existe des preuves expérimentales selon lesquelles des systèmes biochimiques complexes peuvent émerger par des processus darwiniens ?
A. Oui, il y a eu un total de deux tels arguments que je considère comme très importants, car il s'agissait d'affirmations selon lesquelles il y avait eu des démonstrations expérimentales, et non de simples spéculations, de simples histoires, mais des démonstrations expérimentales que soit la complexité irréductible était incorrecte, soit que des systèmes complexes pouvaient être construits par des processus darwiniens.
Q. Et l'une de ces affirmations a été soulevée par le Dr Miller, est-ce correct ?
A. C'est exact. Je pense que sur la diapositive suivante, nous voyons qu'il a écrit dans son livre Finding Darwin's God, qui a été publié en 1998, « Un véritable test acide utilise les outils de la génétique moléculaire pour éliminer un système multipartite existant et voir si l'évolution peut venir à la rescousse avec un système pour le remplacer. »
Voici donc qu'il fait bien le point, ici, un test de cette affirmation de complexité irréductible et de la capacité des processus darwiniens à créer des systèmes complexes, eh bien, consiste à trouver un système complexe dans une cellule, à le détruire, puis à voir si la mutation aléatoire et la sélection naturelle peuvent revenir et le remplacer. Et je dois dire que je suis d'accord pour dire que c'est un excellent test de cette affirmation. Cependant, je ne suis pas d'accord avec les commentaires supplémentaires et les conclusions du professeur Miller.
Q. Quel était le système particulier qu'il examinait ?
A. Eh bien, il faisait référence à ce qui est montré dans une petite version en dessin animé sur la diapositive suivante. Il s'agit d'une figure à nouveau tirée de ce manuel de biochimie de Voet et Voet discutant d'un système appelé l'opéron lac. Maintenant, un opéron est un petit segment d'ADN dans une bactérie qui code pour quelques gènes, et les gènes codent pour des protéines, et les protéines ont généralement des fonctions liées ou fonctionnent en groupe, et l'un d'eux est appelé l'opéron lac qui est utilisé pour, les protéines de lesquelles sont nécessaires pour que la bactérie Escherichia coli métabolise un sucre appelé lactose, qui est un sucre du lait.
Et il se compose de plusieurs parties. Non, revenons à la diapositive précédente, s'il vous plaît, excusez-moi. Tous ces petits carrés ici, cette petite chose verte représente une protéine très complexe appelée répresseur, qui se lie à l'ADN, et lorsqu'il se lie là, il empêche une autre protéine appelée RN A prelimerase de se lier au même endroit, et par conséquent, l'information portée par ces gènes n'est pas exprimée, et c'est important car le sucre lactose n'est généralement pas présent dans l'environnement des bactéries, et la production de protéines qui métabolisent le lactose en l'absence de ce sucre serait un gaspillage d'énergie.
Ainsi, la bactérie souhaite que cela reste éteint tant que le lactose n'est pas présent. Le répresseur éteint donc l'opéron, ce qui signifie que les gènes de ces trois protéines ici ne sont pas activés, ne sont pas exprimés. Le premier, qui est étiqueté Z, code pour une protéine appelée bêta-galactosidase, d'accord ? C'est en réalité l'enzyme qui décompose le lactose. Nous n'avons pas besoin d'entrer dans les détails de la façon dont cela se produit.
Ce petit gène marqué Y code pour quelque chose appelé une perméase. Or, il s'avère qu'une perméase est une protéine dont le rôle est de permettre au lactose d'entrer dans la cellule bactérienne. La cellule bactérienne est entourée d'une membrane qui agit généralement comme une barrière pour les molécules de taille moyenne, et il existe cette protéine spécialisée, cette machine spécialisée appelée perméase qui, lorsque du lactose est présent, saisit le lactose de l'extérieur de la cellule, le fait pivoter et lui permet d'entrer à l'intérieur de la cellule.
En l'absence de cette perméase, le lactose pourrait être présent en abondance dans l'environnement des bactéries, mais il ne peut pas pénétrer à l'intérieur de la cellule. Et ainsi, la bactérie ne peut pas l'utiliser. Un autre détail de ceci avant que je ne continue est que ce répresseur colle un peu au début du gène et l'éteint, mais lorsque le lactose est présent dans l'environnement, une petite molécule qui est un dérivé du lactose peut se lier au répresseur, et cela, et repenser encore en termes de la forme complexe et de la structure de l'hémoglobine, lorsque cela se produit, il interagit de manière spécifique et dans l'ordre pour provoquer un changement de la forme du répresseur, et cette forme modifiée le rend désormais plus géométriquement et chimiquement complémentaire au site auquel il était lié sur l'opéron lac, et il se détache. Ainsi, en présence de l'inducteur, le répresseur se détache, cette pré-lactosidase peut venir et ces protéines sont produites dans la cellule.
Q. Souhaitez-vous la diapositive suivante ?
A. Oui, merci. Maintenant, je vais simplifier, après cette discussion, je vais quand même essayer de simplifier. Donc, laissez-moi simplement lister quelques parties de l'opéron lac. Il y a la galactosidase, le répresseur, la perméase, les trois étant des protéines, et quelque chose que j'ai écrit IPTG/allolactose. Il s'agit de la petite molécule qui peut se lier au répresseur et causer sa chute de l'opéron, l'allolactose est quelque chose, est un métabolite du lactose lui-même, et c'est la substance qui se lie généralement au répresseur dans la cellule, mais il y a aussi un produit chimique artificiel appelé IPTG, qui signifie isopropyl thiogalactoside, qui est vendu par des sociétés de fourniture de produits chimiques, qui mime l'action de l'allolactose, et lorsqu'un scientifique vient et verse un peu d'IPTG dans le bécher, cela se lie au répresseur et cause l'expression de ces gènes, à être activés.
Bon, ce sont les parties de l'opéron lac. Maintenant, à des fins d'illustration supplémentaire, laissez-moi simplement mentionner que chez E. coli, il existe des milliers de gènes, et beaucoup d'entre eux sont regroupés dans des opérons. Sans que l'expérimentateur, dont le nom est Barry Hall, s'en rende compte, il existait également chez l'E. coli un autre opéron appelé opéron EBG, qu'il a nommé ainsi car il signifie enzyme bêta-galactosidase évoluée. Il pensait que cette protéine avait évolué en réponse à la pression sélective qu'il lui avait appliquée, et il s'avère que cet opéron code également pour une galactosidase, une autre galactosidase et un autre répresseur également.
Q. C'était donc le système dont le Dr Miller parlait dans --
A. Oui, je crains que ce soit le contexte du système qu'il a commencé à discuter dans son livre.
Q. Quelle expérience voit-il comme une preuve expérimentale pour réfuter l'affirmation de la complexité irréductible ?
A. Oui, c'est exact, et si vous regardez la diapositive suivante, vous verrez la partie de son livre où il aborde ce sujet. Il dit à propos du système : « Réfléchissez un instant. Si nous venions à découvrir la complexité biochimique interconnectée du système de lactose ré-évolué, ne serions-nous pas impressionnés par l'intelligence de son dessein. Le lactose déclenche une séquence régulatrice qui active la synthèse d'une enzyme qui métabolise ensuite le lactose lui-même. »
"Les produits de ce métabolisme du lactose réussi activent ensuite le gène de la perméase lac, ce qui garantit un apport régulier de lactose entrant dans la cellule. La complexité irréductible, à quoi bon la perméase sans la galactosidase ? Aucun intérêt bien sûr." Et il continue cette même discussion sur la diapositive suivante, il ajoute : "Par la même logique appliquée par Michael Behe à d'autres systèmes, nous pouvons donc conclure que ce système a été conçu, sauf que nous savons qu'il ne l'a pas été. "Nous savons qu'il a évolué, car nous l'avons vu se produire directement en laboratoire. Il n'y a aucun doute à ce sujet, l'évolution des systèmes biochimiques, même complexes et multipartites, est explicable en termes d'évolution. Behe a tort."
Q. Le Dr Miller a-t-il raison ?
A. Non. Le Dr Miller a tort. Maintenant, le professeur Miller est toujours enthousiaste et il écrit et parle toujours avec beaucoup d'enthousiasme, mais je dis que lorsque vous examinez ses arguments de près, sous un examen attentif, ils ne tiennent simplement pas la route et cela est énormément exagéré, et les résultats du chercheur Barry Hall qu'il décrit ici, je les aurais volontiers inclus comme un exemple de complexité irréductible dans la Boîte noire de Darwin.
Alors, permettez-moi d'essayer d'expliquer pourquoi je le dis. En lisant le texte du professeur Miller, on aurait, et j'ai certainement eu lorsque je l'ai lu pour la première fois, l'impression que ce système était complètement mis hors d'état de fonctionner, dans la mesure où il était complètement revenu sous les effets des expériences menées par Barry Hall. Mais il s'avère que, dans ce système multipartite, seule une partie, la protéine bêta-galactosidase, a été mise hors d'état de fonctionner par la méthode expérimentale.
Tout le reste, le répresseur, la perméase, et nous verrons plus tard l'IPTG, et de manière importante aussi d'autres protéines qui ont accompli des tâches très, très similaires dans la cellule, ont été laissées derrière. Et le chercheur Barry Hall lui-même a toujours été très prudent à dire qu'il ne désactivait que cette seule protéine.
Q. La galactosidase ?
A. Oui, c'est exact. Je pense que sur la diapositive suivante, il fait ce point. Il s'agit d'une citation d'un article du professeur Hall rappelant ses expériences qu'il a menées plus tôt sur l'opéron lac. Il dit ce qui suit : « Toutes les autres fonctions du métabolisme du lactose, y compris la perméase du lactose et les voies de métabolisme du glucose et du lactose, les produits de l'hydrolyse du lactose, restent intactes. Ainsi, la réacquisition de l'utilisation du lactose ne nécessite que l'évolution d'une nouvelle fonction de « bêta-galactosidase ».
Alors, laissez-moi souligner ce qu'il a fait dans son laboratoire : il a pris une bactérie E. coli et, en utilisant des méthodes de biologie moléculaire, il a désactivé ou détruit le gène correspondant à cette partie de l'opéron loc, la bêta-galactosidase. Il a laissé la perméase intacte, il a laissé le répresseur intact, tout le reste était intact. Il lui manquait juste un composant de plus du système.
Et ce qu'il a observé, c'est qu'il a obtenu des bactéries qui étaient à nouveau capables d'utiliser le lactose. Et lorsqu'il a mené les expériences dans les années 1970, c'est tout ce qu'il a vu. Il a vu qu'il avait des bactéries qui pouvaient se développer lorsqu'elles étaient nourries de lactose. Mais des années plus tard, après que les méthodes se soient développées et après qu'il ait eu la capacité de le faire, il s'est demandé quelle protéine avait pris le relais du rôle de la bêta-galactosidase, et il l'a nommée EBG, bêta-galactosidase évoluée.
Mais lorsqu'il l'a examiné plus en détail, il a constaté qu'il s'agissait d'une protéine très similaire à celle qu'il avait inactivée. En somme, il s'agissait presque d'une copie de rechange de la protéine qui avait été détruite. Cette diapositive fait donc plusieurs points. Laissez-moi en souligner quelques-uns. La protéine EBG qui a remplacé la bêta-galactosidase est homologue aux protéines lac. C'est un terme technique qui signifie qu'elles sont très similaires. Leurs structures protéiques et leurs séquences sont assez proches, et il est fort probable qu'elles aient le même type d'activité.
De plus, après une enquête plus poussée, le professeur Hall a montré que même la galactosidase non mutée, même la galactosidase EBG avant qu'il n'effectue son expérience, la galactosidase non mutée pouvait déjà hydrolyser, bien que de manière inefficace. Donc, à nouveau, il s'agissait presque d'une copie de rechange de la protéine, et je pense que sur la diapositive suivante, je vais passer sur ce dernier point de la diapositive suivante pour bien faire ressortir le point que je veux vous montrer : quelles sont les séquences d'acides aminés de la zone autour de ce qui est appelé le site actif de la protéine, qui est en quelque sorte l'extrémité fonctionnelle où le lactose se lie et où se trouvent les groupes chimiques qui provoqueront sa hydrolyse en deux parties constituantes.
Remarquez ceci. Regardez cette séquence de lettres. Maintenant, je sais qu'elles ne signifient pas grand-chose pour la plupart des gens ici, mais remarquez la séquence de lettres, ce sont les séquences d'acides aminés, abréviations pour la séquence d'acides aminés de diverses enzymes bêta-galactosidase trouvées chez E. coli et une espèce apparentée. Remarquez ici, commençons ici, il y a un R ici, HEHEMYEHW. Regardez en haut, il y a RHEHEMYEHW, la même chose sur celle du bas aussi. Ce sont des sites actifs, leurs extrémités fonctionnelles sont presque identiques. Comme je l'ai dit, ce sont essentiellement des copies de rechange les unes des autres.
Q. Donc, en fait, ce n'était pas un nouvel élément évolué pour ce système. C'était une pièce de rechange qui existait déjà ?
A. Eh bien, il était là et il a effectivement subi de petites modifications. Mais personne, personne ne nie que l'évolution darwinienne puisse apporter de petites modifications à des systèmes préexistants. Le professeur Miller affirmait qu'un tout nouveau système d'utilisation du lactose avait été évoluée dans le laboratoire de Barry Hall, et c'est, vous savez, que c'est très, très exagéré.
Q. Avez-vous encore des diapositives supplémentaires pour souligner le point ?
A. Oui. Cela pourrait être difficile à expliquer, mais le professeur Hall indique dans l'un de ses articles que : « Les données indiquent que soit AS-92 et sys trip 977, » ce sont les mêmes [d'un certain] acides aminés, « sont les seuls acides aminés acceptables à ces positions, ou que toutes les substitutions à base unique qui pourraient se situer sur le chemin vers d'autres remplacements d'acides aminés à ces sites, sont si délétères qu'elles constituent une vallée sélective profonde qui n'a pas été traversée depuis deux milliards d'années depuis que ces protéines sont apparues à partir d'un ancêtre commun. » Maintenant, traduit en --
Q. Oui, s'il vous plaît en français.
A. -- en langage plus courant, cela signifie que cette protéine très similaire ne pourrait fonctionner que si elle devenait encore plus similaire à la bêta-galactosidase qu'elle a remplacée, et si vous éliminez ensuite cette bêta-galactosidase EBG, aucune autre protéine dans l'expérience du professeur Hall n'a pu se substituer à la bêta-galactosidase. Donc, en résumé, le seul point démontré est que l'on peut obtenir de minuscules modifications dans des systèmes préexistants, de minuscules modifications dans des systèmes préexistants, ce que tout le monde avait déjà admis.
Un autre point intéressant, un autre point intéressant est illustré sur ce graphique de Voet et Voet : l'inducteur, ce petit point rouge, ce petit point rouge représente en réalité cette molécule qui se lie au répresseur, modifiant sa forme, ce qui provoque son détachement de l'opéron et permet à la pré-ARN polymérase de venir transcrire ces informations. Eh bien, il s'avère que l'opéron EBG, cette région de l'ADN chez E. coli qui possédait cette bêta-galactosidase en surplus, ne possédait pas de perméase en surplus.
Ainsi, le système était bloqué, car il ne possédait pas sa propre perméase. Lorsque le répresseur se lie à cet opéron, l'opéron lac normal, s'il n'y avait pas de lactose autour, alors le répresseur serait essentiellement bloqué là indéfiniment. Et même si du lactose était présent à l'extérieur de la cellule, il n'avait aucun moyen de pénétrer à l'intérieur de la cellule. Alors ce que Barry Hall a fait pour permettre à son expérience de continuer, c'est qu'il a ajouté l'inducteur. Il a ajouté ce produit chimique artificiel IPTG qu'il peut acheter chez un fournisseur de produits chimiques, et il en a pris un peu et l'a saupoudré dans le bécher dans le but spécifique de permettre aux bactéries de survivre afin qu'elles puissent faire ces petits pas pour produire une nouvelle bêta-galactosidase.
Q. Vous avez une diapositive pour le démontrer ?
A. Oui. Et Barry Hall était toujours très prudent à expliquer exactement comment ces expériences étaient menées, et il attira directement l'attention des lecteurs lorsqu'il décrivait son système. Par exemple, il écrit : « À ce stade, il est important de discuter de l'utilisation de l'IPTG dans ces études. À moins d'indication contraire, l'IPTG est toujours inclus dans les milieux contenant du lactose », et cette italique est l'insistance de Barry Hall. Il voulait s'assurer que son lecteur comprenait exactement ce qu'il faisait.
"La seule fonction de l'IPTG est d'induire la synthèse de la perméase du lactose et ainsi de faire pénétrer le lactose à l'intérieur de la cellule. Ni les souches constitutives ni les souches inductibles n'ont pu se développer sur du lactose en l'absence d'IPTG." En d'autres termes, si cet agent intelligent, Barry Hall, n'était pas allé au magasin chercher de l'IPTG pour aider les bactéries à survivre, elles ne seraient pas vivantes. Cela ne se serait pas produit dans la nature. Cela nous apprend presque rien sur la manière dont l'évolution darwinienne pourrait produire des systèmes moléculaires complexes.
Q. Donc, à nouveau, ce système n'aurait pas fonctionné dans la nature sans l'intervention de Barry Hall en ajoutant l'IPTG pour que ce système fonctionne ?
A. Oui. Je devrais souligner que le professeur Miller ne mentionne pas cet aspect des expériences de Barry Hall dans sa discussion, dans son livre Finding Darwin's God.
Q. Est-ce une omission importante ?
A. Eh bien, je l'aurais certainement inclus.
M. MUISE : Votre Honneur, nous sommes sur le point d'aborder le système de la coagulation sanguine, qui est vraiment complexe.
LA COUR : Vraiment ? Nous avons certainement beaucoup appris, n'est-ce pas ?
M. MUISE : Nous en avons bien, Votre Honneur. Il s'agit de Biologie 2. Il est un quart passé, et si nous devons continuer jusqu'à 16 h 30, il n'est probablement pas utile d'aborder la coagulation sanguine car c'est assez complexe et lourd, et une grande partie de cela va être --
LA COUR : Bon, nous n'avons pas de problème quant à sa disponibilité jusqu'à demain, je suppose ?
M. MUISE : Il est disponible, Votre Honneur, aussi longtemps que nous en aurons besoin.
LA COUR : Y a-t-il objection si nous --
M. ROTHSCHILD : Non. Il l'a commencé.
LA COUR : J'attendais simplement de voir ce que vous alliez dire.
M. MUISE : Nous sommes passés de la biologie 101 à la biologie avancée. C'est donc là que nous en sommes.
LA COUR : Nous allons alors suspendre la séance pour aujourd'hui, et nous nous réunirons à 9 heures demain et nous reprendrons l'examen direct de M. Muise à ce moment-là. Donc, passez une agréable soirée, et nous vous reverrons demain.